Аминокиселините се характеризират със свойства. Аминокиселини, техният състав и химични свойства: взаимодействие със солна киселина, алкали, помежду си

Киселинно-базовите свойства на аминокиселините са свързани с наличието в тяхната структура на две йонизиращи се групи - карбоксилни и аминогрупи, следователно аминокиселините могат да проявяват свойствата както на киселини, така и на основи, т.е. те са амфотерни съединения. В кристално състояние и във водни разтвори α-аминокиселините съществуват под формата на биполярни йони, наричани още цвитериони. Йонната структура определя някои от свойствата на α-аминокиселините: висока точка на топене (200-300°C), нелетливост, разтворимост във вода и неразтворимост в неполярни органични разтворители. Разтворимостта на аминокиселините във вода е свързана с тяхното усвояване и транспортиране в тялото. Йонизацията на молекулите на аминокиселините зависи от pH на разтвора. За моноаминомонокарбоксилните киселини процесът на дисоциация има следната форма:

В силно киселинни разтвори аминокиселините присъстват като положителни йони, а в алкални разтвори те присъстват като отрицателни йони.

Киселинно-алкалните свойства на аминокиселините могат да бъдат обяснени въз основа на теорията на Брьонстед-Лоури за киселините и основите. Напълно протонирана -аминокиселина (катионна форма), от гледна точка на теорията на Brønsted, е двуосновна киселина, съдържаща две киселинни групи: недисоциирана карбоксилна група (– COOH) и протонирана амино група (NH 3), които се характеризират чрез съответните стойности на pK 1 и pK 2.

pK стойностите за аминокиселини се определят от кривите на титруване. Помислете за кривата на титруване на аланин (фиг. 1).

Ориз. 1 – криви, получени чрез титруване на 0,1 М разтвор на аланин с 0,1 М разтвор на HCl (а) и 0,1 М разтвор на NaOH (б).

От кривата на титруване на аланина следва, че карбоксилната група има pK  1 = 2,34, а протонираната аминогрупа има pK  2 = 9,69. При pH = 6,02 аланинът съществува като биполярен йон, когато общият електрически заряд на частицата е 0. При тази стойност на pH молекулата на аланин е електрически неутрална. Тази стойност на pH се нарича изоелектрична точка и се обозначава като pH et или pI. За моноаминомонокарбоксилните киселини изоелектричната точка се изчислява като средноаритметично от две стойности на pK . Например за аланин е равно на:

рI= ½(рК 1 + рК 2) = ½(2,34 + 9,69) = 6,02

При стойност на pH над изоелектричната точка, аминокиселината е отрицателно заредена, а при стойност на pH под pI, аминокиселината носи нетен положителен заряд. Например при pH = 1,0 всички молекули на аланин съществуват под формата на йони

с общ заряд +1. При pH = 2,34, когато има смес от равни количества йони

общ заряд = +0,5. По подобен начин можете да предвидите знака и големината на общия заряд за всяка друга аминокиселина при всяка стойност на pH.

Аминокиселините с йонизираща се група в радикала имат по-сложни криви на титруване, състоящи се от 3 секции, съответстващи на три възможни етапа на йонизация, и следователно имат три pK стойности (pK 1, pK 2 и pK R). Йонизацията на киселинни аминокиселини, като аспарагинова киселина, се състои от следните последователни етапи:

Изоелектричните точки на такива аминокиселини също се определят от присъствието на йонизиращата се група на радикала, заедно с -амино и -карбоксилни групи. За моноаминодикарбоксилните киселини изоелектричните точки се изместват към киселинната област на рН и се определят като средноаритметично между стойностите на рК за две карбоксилни групи (pIаспарагинова киселина = 2,97). За основните аминокиселини pI се измества към алкалната област и се изчислява като средноаритметично между стойностите на pK за две протонирани аминогрупи (pIlysine = 9,74).

Киселинно-алкалните свойства на аминокиселините се използват за разделяне и последващо идентифициране на аминокиселини чрез електрофореза и йонообменна хроматография. И двата метода се основават на разликите в знака и големината на общия електрически заряд при дадена стойност на pH.

Аминокиселини, протеини и пептидиса примери за съединенията, описани по-долу. Много биологично активни молекули съдържат няколко химически различни функционални групи, които могат да взаимодействат една с друга и с функционалните групи една на друга.

Аминокиселини.

Аминокиселини- органични бифункционални съединения, които включват карбоксилна група - UNS, а аминогрупата е Н.Х. 2 .

Отделно α И β - аминокиселини:

Среща се предимно в природата α - киселини. Протеините съдържат 19 аминокиселини и една иминокиселина ( C 5 H 9НЕ 2 ):

Най-простият аминокиселина- глицин. Останалите аминокиселини могат да бъдат разделени на следните основни групи:

1) хомолози на глицин - аланин, валин, левцин, изолевцин.

Получаване на аминокиселини.

Химични свойства на аминокиселините.

Аминокиселини- това са амфотерни съединения, т.к съдържат 2 противоположни функционални групи - аминогрупа и хидроксилна група. Следователно те реагират както с киселини, така и с основи:

Киселинно-алкалната трансформация може да бъде представена като:

1. Изложба на аминокиселини амфотерни свойстваи киселини и амини, както и специфични свойства, дължащи се на съвместното присъствие на тези групи. Във водни разтвори АМК съществуват под формата на вътрешни соли (биполярни йони). Водните разтвори на моноаминомонокарбоксилни киселини са неутрални към лакмуса, т.к техните молекули съдържат равен брой -NH 2 - и -COOH групи. Тези групи взаимодействат една с друга, за да образуват вътрешни соли:

Такава молекула има противоположни заряди на две места: положителен NH 3 + и отрицателен на карбоксил –COO -. В тази връзка вътрешната сол на AMK се нарича биполярен йон или цвитер йон (Цвитер – хибрид).

Биполярен йон в кисела среда се държи като катион, тъй като дисоциацията на карбоксилната група е потисната; в алкална среда - като анион. Има специфични стойности на pH за всяка аминокиселина, при които броят на анионните форми в разтвора е равен на броя на катионните форми. Стойността на pH, при която общият заряд на молекулата AMK е 0, се нарича изоелектрична точка на AMK (pI AA).

Водните разтвори на моноаминодикарбоксилните киселини имат кисела реакция:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Изоелектричната точка на моноаминодикарбоксилните киселини е в кисела среда и такива AMA се наричат киселинни.

Диаминмонокарбоксилните киселини имат основни свойства във водни разтвори (трябва да се покаже участието на вода в процеса на дисоциация):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Изоелектричната точка на диаминомонокарбоксилните киселини е при pH>7 и такива AMA се наричат основни.

Като биполярни йони, аминокиселините проявяват амфотерни свойства: те могат да образуват соли както с киселини, така и с основи:

Взаимодействието със солна киселина HCl води до образуването на сол:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

Взаимодействието с основа води до образуването на сол:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Образуване на комплекси с метали– хелатен комплекс. Структурата на медната сол на гликол (глицин) може да бъде представена със следната формула:

Почти цялата налична мед в човешкото тяло (100 mg) е свързана с протеини (аминокиселини) под формата на тези стабилни съединения с форма на нокти.

3. Подобно на други киселини аминокиселините образуват естери, халогенни анхидриди, амиди.

4. Реакции на декарбоксилираневъзникват в организма с участието на специални декарбоксилазни ензими: получените амини (триптамин, хистамин, серотинин) се наричат биогенни амини и са регулатори на редица физиологични функции на човешкото тяло.

5. Взаимодействие с формалдехид(алдехиди)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

Формалдехидът свързва NH 2 групата, групата -COOH остава свободна и може да се титрува с основа. Следователно тази реакция се използва за количествено определяне на аминокиселини (метод на Sørensen).

6. Взаимодействие с азотиста киселинаводи до образуване на хидрокси киселини и освобождаване на азот. Въз основа на обема на отделения азот N2 се определя неговото количествено съдържание в изследвания обект. Тази реакция се използва за количествено определяне на аминокиселини (метод на Van-Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Това е един от начините за дезаминиране на АМК извън тялото

7. Ацилиране на аминокиселини.Аминогрупата на AMK може да бъде ацилирана с киселинни хлориди и анхидриди още при стайна температура.

Продуктът от записаната реакция е ацетил-α-аминопропионова киселина.

Ацилните производни на AMK се използват широко при изследване на тяхната последователност в протеини и при синтеза на пептиди (защита на аминогрупата).

8.Специфични свойствареакции, свързани с наличието и взаимното влияние на амино и карбоксилни групи - образуване на пептиди. Общото свойство на a-AMK е процес на поликондензация, което води до образуването на пептиди. В резултат на тази реакция се образуват амидни връзки на мястото на взаимодействие между карбоксилната група на една АМК и аминогрупата на друга АМК. С други думи, пептидите са амиди, образувани в резултат на взаимодействието на аминогрупи и карбоксилни групи на аминокиселини. Амидната връзка в такива съединения се нарича пептидна връзка (обяснете структурата на пептидната група и пептидната връзка: трицентрова p, p-конюгирана система)

В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци в молекулата се разграничават ди-, три-, тетрапептиди и др. до полипептиди (до 100 AMK остатъка). Олигопептидите съдържат от 2 до 10 AMK остатъка, протеините съдържат повече от 100 AMK остатъка.По принцип една полипептидна верига може да бъде представена чрез диаграмата:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Където R1, R2, ... Rn са аминокиселинни радикали.

Понятие за протеини.

Най-важните биополимери на аминокиселините са протеините - протеини. В човешкото тяло има около 5 милиона. различни протеини, които изграждат кожата, мускулите, кръвта и други тъкани. Протеините (протеините) получават името си от гръцката дума „protos” – първи, най-важен. Протеините изпълняват редица важни функции в организма: 1. Строителна функция; 2. Транспортна функция; 3. Защитна функция; 4. Каталитична функция; 5. Хормонална функция; 6. Хранителна функция.

Всички естествени протеини се образуват от аминокиселинни мономери. Когато протеините се хидролизират, се образува смес от AMK. Има 20 от тези AMK.

4. Илюстративен материал:представяне

5. Литература:

Основна литература:

1. Биоорганична химия: учебник. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014 г

Сейтембетов Т.С. Химия: учебник - Алмати: EVERO LLP, 2010. - 284 с.
Болисбекова С. М. Химия на биогенните елементи: учебник - Семей, 2012. - 219 с. : тиня
Веренцова Л.Г. Неорганична, физическа и колоидна химия: учебник - Алмати: Evero, 2009. - 214 с. : аз ще.
Физическа и колоидна химия / Под редакцията на А. П. Беляев - М .: GEOTAR MEDIA, 2008 г.
Веренцева Л.Г. Неорганична, физична и колоидна химия, (контролни тестове) 2009г

Допълнителна литература:

Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическа и колоидна химия. М. 2003.

2. Слесарев В.И. Химия. Основи на живата химия. Санкт Петербург: Химиздат, 2001

3. Ершов Ю.А. Обща химия. Биофизична химия. Химия на биогенните елементи. М.: ВШ, 2003.

4. Асанбаева Р.Д., Илясова М.И. Теоретични основи на структурата и реактивността на биологично важни органични съединения. Алмати, 2003 г.

Ръководство за лабораторни занятия по биоорганична химия, изд. НА. Тюкавкина. М., Дропла, 2003.
Глинка Н.Л. Обща химия. М., 2003.
Пономарев В.Д. Аналитична химия част 1, 2 2003г

6. Тестови въпроси (обратна връзка):

1. Какво определя структурата на полипептидната верига като цяло?

2. До какво води денатурацията на протеина?

3. Как се нарича изоелектричната точка?

4. Кои аминокиселини се наричат незаменими?

5. Как се образуват протеините в нашето тяло?

Свързана информация.

Аминокиселините проявяват свойства както на киселини, така и на амини. И така, те образуват соли (поради киселинните свойства на карбоксилната група):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

глицин натриев глицинат

и естери (като други органични киселини):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

глицин етилглицинат

С по-силните киселини аминокиселините проявяват свойствата на основи и образуват соли поради основните свойства на аминогрупата:

глицин глициния хлорид

Най-простият протеин е полипептид, съдържащ най-малко 70 аминокиселинни остатъка в структурата си и имащ молекулно тегло над 10 000 Da (далтона). Далтън - единица за измерване на масата на протеините, 1 далтон е равен на 1,66054·10 -27 kg (единица за въглеродна маса). Подобни съединения, състоящи се от по-малко аминокиселинни остатъци, се класифицират като пептиди. Пептидите по природа са някои хормони - инсулин, окситоцин, вазопресин. Някои пептиди са регулатори на имунитета. Пептидна природа имат някои антибиотици (циклоспорин А, грамицидини А, В, С и S), алкалоиди, токсини на пчели и оси, змии, отровни гъби (фалоидин и аманитин на гъбата), холерни и ботулинови токсини и др.

Нива на структурна организация на белтъчните молекули.

Белтъчната молекула има сложна структура. Има няколко нива на структурна организация на една белтъчна молекула – първична, вторична, третична и кватернерна структура.

Първична структура се определя като линейна последователност от протеиногенни аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки (фиг. 5):

Фиг.5. Първична структура на протеинова молекула

Първичната структура на протеиновата молекула е генетично определена за всеки специфичен протеин в нуклеотидната последователност на информационната РНК. Първичната структура определя и по-високите нива на организация на протеиновите молекули.

Вторична структура - конформация (т.е. местоположение в пространството) на отделни участъци от протеиновата молекула. Вторичната структура в протеините може да бъде представена чрез -спирала, -структура (нагъната листова структура) (фиг. 6).

Фиг.6. Вторична структура на протеина

Вторичната структура на протеина се поддържа от водородни връзки между пептидни групи.

Третична структура - конформация на цялата протеинова молекула, т.е. пространствено разположение на цялата полипептидна верига, включително разположението на страничните радикали. За значителен брой протеини координатите на всички протеинови атоми са получени чрез рентгенов дифракционен анализ, с изключение на координатите на водородните атоми. Във формирането и стабилизирането на третичната структура участват всички видове взаимодействия: хидрофобни, електростатични (йонни), дисулфидни ковалентни връзки, водородни връзки. В тези взаимодействия участват радикали на аминокиселинни остатъци. Сред връзките, държащи третичната структура, трябва да се отбележи: а) дисулфиден мост (- S - S -); б) естерен мост (между карбоксилната група и хидроксилната група); в) солев мост (между карбоксилната група и аминогрупата); г) водородни връзки.

В съответствие с формата на протеиновата молекула, определена от третичната структура, се разграничават следните групи протеини:

1) Глобуларни протеини , които имат формата на глобула (кълбо). Такива протеини включват например миоглобин, който има 5 α-спирални сегмента и няма β-гънки, имуноглобулини, които нямат α-спирала; основните елементи на вторичната структура са β-гънки

2) Фибриларни протеини . Тези протеини имат удължена нишковидна форма, те изпълняват структурна функция в тялото. В първичната структура те имат повтарящи се участъци и образуват вторична структура, която е доста еднаква за цялата полипептидна верига. По този начин протеинът α - кератин (основният протеинов компонент на ноктите, косата, кожата) е изграден от разширени α - спирали. Има по-рядко срещани елементи на вторична структура, например полипептидни вериги на колаген, образуващи леви спирали с параметри, които се различават рязко от параметрите на α-спиралите. В колагеновите влакна три спирални полипептидни вериги са усукани в една дясна суперспирала (фиг. 7):

Фиг. 7 Третична структура на колагена

Кватернерна структура на протеина. Кватернерната структура на протеините се отнася до начина, по който отделните полипептидни вериги (еднакви или различни) с третична структура са подредени в пространството, което води до образуването на структурно и функционално единна макромолекулна формация (мултимер). Не всички протеини имат кватернерна структура. Пример за протеин с кватернерна структура е хемоглобинът, който се състои от 4 субединици. Този протеин участва в транспортирането на газове в тялото.

При счупване дисулфид ислаби видове връзки в молекулите, всички протеинови структури, с изключение на първичната, се разрушават (напълно или частично) и протеинът губи своята родни имоти (свойства на протеинова молекула, присъщи на нея в нейното естествено, естествено (родно) състояние). Този процес се нарича денатурация на протеини . Факторите, които причиняват денатурация на протеини, включват високи температури, ултравиолетово облъчване, концентрирани киселини и основи, соли на тежки метали и др.

Протеините се делят на просто (протеини), състоящи се само от аминокиселини и комплекс (протеини), съдържащи, в допълнение към аминокиселините, други непротеинови вещества, например въглехидрати, липиди, нуклеинови киселини. Непротеиновата част на комплексен протеин се нарича простетична група.

Прости протеини, състоящи се само от аминокиселинни остатъци, са широко разпространени в животинския и растителния свят. Понастоящем няма ясна класификация на тези съединения.

Хистони

Те имат относително ниско молекулно тегло (12-13 хиляди), с преобладаване на алкални свойства. Локализиран главно в клетъчните ядра, разтворим в слаби киселини, утаен от амоняк и алкохол. Те имат само третична структура. В естествени условия те са здраво свързани с ДНК и са част от нуклеопротеините. Основната функция е регулирането на трансфера на генетична информация от ДНК и РНК (предаването може да бъде блокирано).

Протамини

Тези протеини имат най-ниското молекулно тегло (до 12 хиляди). Проявява изразени основни свойства. Добре разтворим във вода и слаби киселини. Съдържа се в зародишните клетки и съставлява по-голямата част от хроматиновия протеин. Подобно на хистоните те образуват комплекс с ДНК и придават химическа стабилност на ДНК, но за разлика от хистоните не изпълняват регулаторна функция.

Глутелини

Растителни протеини, съдържащи се в глутен от семена на зърнени култури и някои други култури, в зелените части на растенията. Неразтворим във вода, солеви разтвори и етанол, но силно разтворим в слаби алкални разтвори. Те съдържат всички незаменими аминокиселини и са пълноценни хранителни продукти.

Проламини

Растителни протеини. Съдържа се в глутена на житните растения. Те са разтворими само в 70% алкохол (това се обяснява с високото съдържание на пролин и неполярни аминокиселини в тези протеини).

Протеиноиди.

Протеиноидите включват протеини на поддържащи тъкани (кости, хрущяли, връзки, сухожилия, нокти, коса); те се характеризират с високо съдържание на сяра. Тези протеини са неразтворими или слабо разтворими във вода, сол и водно-алкохолни смеси.Протеиноидите включват кератин, колаген, фиброин.

Албумин

Това са киселинни протеини с ниско молекулно тегло (15-17 хиляди), разтворими във вода и слаби солеви разтвори. Утаява се от неутрални соли при 100% насищане. Те участват в поддържането на осмотичното налягане на кръвта и пренасят различни вещества с кръвта. Съдържа се в кръвен серум, мляко, яйчен белтък.

Глобулини

Молекулно тегло до 100 хил. Неразтворим във вода, но разтворим в слаби солеви разтвори и се утаява в по-малко концентрирани разтвори (вече при 50% насищане). Съдържа се в семената на растенията, особено бобовите и маслодайните семена; в кръвната плазма и някои други биологични течности. Те изпълняват функцията на имунната защита и осигуряват устойчивостта на организма към вирусни инфекциозни заболявания.

Аминокиселините са хетерофункционални органични съединения, чиито молекули включват аминогрупа NH2 и карбоксилна група COOH

Аминооцетна киселина

аминопропанова киселина

Физични свойства.
Аминокиселините са безцветни кристални вещества, разтворими във вода. В зависимост от радикала те могат да бъдат кисели, горчиви и безвкусни.

Химични свойства

Аминокиселините са амфотерни органични съединения (поради аминогрупата те проявяват основни свойства и поради карбоксилната група COOH проявяват киселинни свойства)

Реагира с киселини

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl- аминооцетна киселина

Реагира с алкали

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- натриева сол на глицин

Реагират с основни оксиди

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O- медна глицинова сол

Билет №17

Връзката между структура, свойства и приложения на примера на прости вещества.

Повечето неметали от прости вещества се характеризират с молекулярна структура и само няколко от тях имат немолекулна структура.

Немолекулна структура

C, B, Si

Тези неметали имат атомни кристални решетки, така че имат голяма твърдост и много високи точки на топене.

Добавянето на бор към стоманата и сплавите от алуминий, мед, никел и др. подобрява техните механични свойства.

Приложение:

1. Диамант – за пробиване на скали

2. Графит - за производство на електроди, забавители на неутрони в ядрени реактори, като смазка в техниката.

3. Въглищата, състоящи се главно от въглерод, са адсорбент - за производството на калциев карбид и черна боя.

Молекулярна структура

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Тези неметали се характеризират с молекулярни кристални решетки в твърдо състояние и при нормални условия са газове, течности или твърди вещества с ниски точки на топене.

Приложение:

1. Ускоряване на химичните реакции, включително в металургията

2. Рязане и заваряване на метал

3. В течна форма в ракетни двигатели

4. В авиацията и подводниците за дишане

5. В медицината

Протеините са като биополимери. Първична, вторична и третична структура на протеините. Свойства и биологични свойства на протеините.

Протеините са биополимери, чиито молекули включват аминокиселинни остатъци

Протеините имат първична, вторична, третична и кватернерна структура.

Първичната структура е тази, състояща се от аминокиселинни остатъци, свързани помежду си с пектидни връзки.

Вторичната структура е верига, навита в спирала и в допълнение към пептидните връзки има водородни връзки

Третичната структура е спирала, навита на топка и допълнително има S-S сулфидни връзки

Кватернерна структура - двойна спирала, навита на топка

Физични свойства

Протеините са амфотерни електролити. При определена стойност на pH на околната среда броят на положителните и отрицателните заряди в една белтъчна молекула е равен. Протеините имат разнообразна структура. Има протеини, които са неразтворими във вода, и има протеини, които са лесно разтворими във вода. Има протеини, които са химически неактивни и устойчиви на агенти. Има протеини, които са изключително нестабилни. Има протеини, които изглеждат като нишки, достигащи стотици нанометри дължина; Има протеини, които имат формата на топки с диаметър само 5–7 nm. Имат голямо молекулно тегло (104-107).

Химични свойства
1. Реакцията на денатурация е разрушаването на първичната структура на протеина под въздействието на температурата.
2. Цветни реакции към протеини
а) Взаимодействие на белтък с Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
б) Взаимодействие на протеин с HNO3
Реагентът за сяра е оловен ацетат (CH 3 COO) 2 Pb, образува се черна утайка PbS

Биологична роля
Протеините са строителни материали
Протеините са основен компонент на всички клетъчни структури
Протеините са ензими, които действат като катализатори
Редовни протеини: те включват хормони
Протеините са средство за защита
Протеините като източник на енергия