اسید آمینه اصلی است. "ساختار اسید آمینه، طبقه بندی، خواص، نقش بیولوژیکی

پروتئین ها پایه مادی از فعالیت شیمیایی سلول را تشکیل می دهند. توابع پروتئین های طبیعت جهانی هستند. نام پروتئینبیشترین اتخاذ شده در ادبیات داخلی مربوط به اصطلاح است پروتئین(از یونانی. پروتئین ها- اولین). تا به امروز، موفقیت بزرگ در ایجاد نسبت ساختار و عملکرد پروتئین ها، مکانیسم مشارکت آنها در مهمترین فرآیندهای زندگی بدن و درک پایه های مولکولی پاتوژنز بسیاری از بیماری ها به دست آمده است.

بسته به وزن مولکولی، پپتیدها و پروتئین ها متفاوت هستند. پپتید ها وزن مولکولی کوچکتر نسبت به پروتئین ها دارند. برای پپتیدها، یک تابع نظارتی (هورمون ها، مهار کننده ها و فعال کننده آنزیم ها، حامل های یون از طریق غشاها، آنتی بیوتیک ها، سموم ها و غیره) بیشتر مشخصه هستند.

12.1. α - آمینو اسید

12.1.1 طبقه بندی

پپتیدها و پروتئین ها از بقایای اسید آمینه α تشکیل شده اند. تعداد کل اسیدهای آمینه که در طبیعت اتفاق می افتد بیش از 100 است، اما برخی از آنها تنها در یک جامعه خاص بدن یافت می شوند، 20 مهمترین اسید آمینه ای به طور مداوم در تمام پروتئین ها (طرح 12.1) یافت می شود.

α- آمینو اسیدهای - ترکیبات heteroofunctional که مولکول های آنها به طور همزمان یک گروه آمینو و یک گروه کربوکسیل در همان اتم کربن هستند.

طرح 12.1مهمترین اسید α- آمینو *

* نام های اختصاری فقط برای ثبت بقایای اسید آمینه در مولکول های پپتید و پروتئین استفاده می شود. ** اسید آمینه ضروری.

اسامی اسیدهای آمینه α می تواند در nomenclature جایگزینی ساخته شود، اما نام های بی اهمیت آنها اغلب استفاده می شود.

نام های بی اهمیت اسید آمینه α معمولا با منابع انتخابی مرتبط هستند. سریین بخشی از فیبرین ابریشم است (از لات. سریوس- ابریشمی)؛ تیروزین اولین جدا شده از پنیر (از یونانی. تیروئید- پنیر)؛ گلوتامین - از گلوتن Cellax (از آن. glueden- چسب)؛ اسید مارپیچ - از Spraces Sparkles (از Lat. مارچوبه.- مارچوبه).

بسیاری از اسیدهای α- آمینو در بدن سنتز می شوند. برخی از اسیدهای آمینه مورد نیاز برای سنتز پروتئین در بدن شکل نمی گیرند و باید از خارج خارج شوند. چنین اسیدهای آمینه نامیده می شود ضروری(طرح را ببینید 12.1).

اسیدهای α- آمینو ضروری عبارتند از:

ولین ایزولسین متیونین تریپتوفان

leucine Lizin Thinonin phenylalanine

اسید آمینه α به روش های مختلفی طبقهبندی می شود، بسته به مبنای تقسیم آنها به گروه ها.

یکی از ویژگی های طبقه بندی، ماهیت شیمیایی رادیکال R است. بر این اساس، اسیدهای آمینه به آلیفاتیک، معطر و هتروسیکلیک تقسیم می شوند (Schema 12.1 را ببینید).

وابسته به آلیفاتیکα - آمینو اسید.این متعدد ترین گروه است. در داخل آن، اسیدهای آمینه با دخالت ویژگی های طبقه بندی اضافی تقسیم می شوند.

مولکول بسته به تعداد گروه های کربوکسیل و گروه های آمینو متمایز است:

اسیدهای آمینه خنثی - یک گروه NH2 و coxy؛

اسیدهای آمینه پایه - دو گروه NH2 و یک گروه

coxy؛

اسیدهای آمینه ترش یک گروه NH 2 و دو گروه ککسی هستند.

می توان اشاره کرد که در گروه آمینو اسیدهای آمینه آلیفاتیک، تعداد اتم های کربن در زنجیره بیش از شش اتفاق نمی افتد. در این مورد، اسیدهای آمینه با چهار اتم کربن در زنجیره ای وجود ندارد و تنها یک ساختار شاخه ای (والین، لوسین، ایزولوسین) هیچ اسید آمینه ای از پنج و شش اتم کربن ندارد.

رادیکال آلیفاتیک ممکن است شامل گروه های عملیاتی اضافی باشد:

هیدروکسیل - سریین، ترئونین؛

کربوکسیل - اسید اسپارتیک و گلوتامیک؛

Tiolny - Cysteine؛

در میان - آسپاراژین، گلوتامین.

معطرα - آمینو اسید.این گروه شامل فنیل آلانین و تریروزین است که به گونه ای ساخته شده است که حلقه های بنزن از مجموع قطعه α- آمینو اسید از گروه متیلن جدا شده اند2-.

heterocyclicic α - آمینو اسید.هیستیدین و تریپتوفان به ترتیب حاوی heterocycles - imidazole و indole هستند. ساختار و خواص این heterocycles در زیر بحث شده است (نگاه کنید به 13.3.1؛ 13.3.2). اصل کلی ساخت اسیدهای آمینه هتروسیکلیک همانند معطر است.

اسیدهای آمینه هتروسیکلیک و معطر آروماتیک می توانند به عنوان مشتقات آلنین جایگزین β در نظر گرفته شوند.

اسید آمینه نیز به HeroCyclic اشاره دارد پرولینکه در آن گروه ثانویه آمینو در پیرولیدین گنجانده شده است

در شیمی شیمی α- آمینو، توجه زیادی به ساختار و خواص رادیکال های "سمت" R، که نقش مهمی در تشکیل ساختار پروتئین ها و تحقق عملکرد های بیولوژیکی ایفا می کند، توجه زیادی می کند. مشخصات مانند قطبیت رادیکال های جانبی "جانبی"، حضور گروه های کاربردی و توانایی این گروه های کاربردی به یونیزاسیون در رادیکال های گروه های عملکردی.

بسته به رادیکال های جانبی، اسیدهای آمینه از آن جدا می شوند نهال(هیدروفوب) رادیکال ها و اسیدهای آمینه C قطبش(هیدروفیل) رادیکال ها.

گروه اول شامل اسیدهای آمینه با رادیکال های جانبی آلیفاتیک - آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین، متیونین و رادیکال های جانبی معطر - فنیل آلانین، تریپتوفان است.

گروه دوم متعلق به اسیدهای آمینه است که در آن گروه های کاربردی قطبی وجود دارد که قادر به یونیک (یونیک) هستند یا قادر به تغییر به حالت یونی (غیر یونیک) تحت ارگانیسم نیستند. به عنوان مثال، در تیروزین، گروه هیدروکسیل یونوژن (دارای یک شخصیت فنلی)، در یک سری - غیر یونیک (دارای طبیعت الکل) است.

اسیدهای آمینه قطبی با گروه های یونیک در رادیکال ها در شرایط خاص ممکن است در حالت یونی (آنیون یا کاتیونی) باشد.

12.1.2. stereoisomeria

نوع اصلی ساخت اسیدهای α- آمینو، I.E. اتصال یک اتم کربن با دو گروه مختلف عملکردی، یک اتم رادیکال و هیدروژن، به خودی خود، تقلید از chirality از اتم α- کربن است. استثنا ساده ترین اسید آمینه گلیسین H است2 NCH 2. Coh، نه مرکز chirality.

پیکربندی اسید آمینه α-amino توسط استاندارد پیکربندی - گلیسرول آلدهید تعیین می شود. محل سکونت در فرمول پیش بینی استاندارد فیشر گروه آمینو در سمت چپ (مانند یک گروه در L-glycerin aldehyde) مربوط به پیکربندی L، راست - پیکربندی Atom کربن کریال است. توسط R،S-System α- اتم کربن در تمام اسید α- آمینو L-ROW دارای S- و در D-ROW - پیکربندی R (استثنائی سیستئین است، به 7.1.2 مراجعه کنید).

اکثر اسید آمینه های α حاوی یک اتم کربن نامتقارن در مولکول هستند و در قالب دو آنتی بیوتیک های فعال فعال و یک racemate بی نظیر غیر فعال وجود دارد. تقریبا تمام اسیدهای طبیعی α- آمینو به L-Row تعلق دارند.

اسیدهای آمینه ایزولوسین، ترئونین و 4-هیدروکسی پرولین شامل دو مرکز کیرالیت در یک مولکول است.

چنین اسیدهای آمینه ممکن است در قالب چهار استریویزمر وجود داشته باشد، که دو جفت انانتیومر هستند که هر کدام یک نژاد را تشکیل می دهند. فقط یکی از آنتی تییمرها برای ساخت پروتئین های حیوانی موجودات استفاده می شود.

Stereoisomeria of Isoleucine شبیه به Stereoisomeria treeonin قبلا در نظر گرفته شده است (نگاه کنید به 7.1.3). از چهار Stereoisomers، پروتئین شامل L- ایزولوسین با پیکربندی S از هر دو اتم کربن نامتقارن C-α و C-β است. در نام، یک جفت دیگر از انانتیمرها، که دیاستروئوم در ارتباط با لوسین هستند، از پیشوند استفاده می کند سلام-.

تقسیم racemates منبع به دست آوردن اسید آمینه α-amino از ردیف های L پروتئین هایی است که برای این امر تحت پوشش هیدرولیتیک قرار می گیرند. با توجه به نیاز بالا به انانتیمرهای فردی (برای سنتز پروتئین ها، مواد دارویی، و غیره) توسعه یافته است شیمیاییروش ها برای تقسیم اسیدهای آمینه ایکتیک مصنوعی. ارجح تخمیر شدهروش تجزیه با استفاده از آنزیم ها. در حال حاضر، کروماتوگرافی بر روی صربنتس کریل برای جدا کردن مخلوط های ایزمی استفاده می شود.

12.1.3. اسکورت و خواص اساسی

آمفوتنیک اسید آمینه به علت اسید (Coxy) و اصلی (NH2) گروه های کاربردی در مولکول های آنها. اسیدهای آمینه نمک را با قلیایی و اسیدها تشکیل می دهند.

حالت بلوری اسید آمینه α به عنوان یونهای دو قطبی H3N + - CHR-COO- (ورود به طور معمول استفاده می شود

ساختمان های اسیدهای آمینه در یک فرم غیر یونیزه فقط برای راحتی عمل می کنند).

در یک محلول آبی، اسیدهای آمینه در قالب مخلوط تعادل یون دو قطبی، شکل های کاتیونی و آنیونی وجود دارد.

موقعیت تعادل بستگی به pH متوسط \u200b\u200bدارد. تمام اسیدهای آمینه تحت تأثیر فرم های کاتیونی در اسید سیلنیک (pH 1-2) و آنیونی - در رسانه های قوی (pH\u003e 11) تحت سلطه قرار می گیرند.

ساختار یون تعدادی از خواص خاص اسید آمینه را تعیین می کند: نقطه ذوب بالا (بالاتر از 200 درجه سانتیگراد)، حلالیت در آب و ناسازگاری در حلال های آلی غیر قطبی. توانایی اکثر اسیدهای آمینه به خوبی در آب حل شده است، عامل مهمی در تضمین عملکرد بیولوژیکی آنها است، جذب اسیدهای آمینه همراه با آن، حمل و نقل آنها در بدن و غیره است.

به طور کامل پروتئین اسید آمینه (شکل کاتیونی) از دیدگاه تئوری Broncendee یک اسید دو محور است

بازگشت یک پروتون، چنین اسید دو محور به یک اسید مونوکسید ضعیف تبدیل می شود - یون دو قطبی با یک گروه اسید NH3 + . توسعه یون دوقطبی منجر به یک شکل آنیونی اسید آمینه - کربوکسیلات یون، که اساس برونسند است. مقادیر مشخص شده توسط

خواص اسید اسیدی گروه کربوکسیل اسیدهای آمینه معمولا در محدوده 1 تا 3 است؛ ارزش های pK A2 مشخص کردن اسیدیته گروه آمونیوم - از 9 تا 10 (جدول 12.1).

جدول 12.1اسکورت و خواص اصلی مهمترین اسیدهای α- آمینو

موقعیت تعادل، به عنوان مثال، نسبت انواع مختلف اسید آمینه، در محلول آبی با مقادیر pH خاص، به طور قابل توجهی بستگی به ساختار رادیکال دارد، عمدتا از حضور گروه های یونی که نقش اسید اضافی و مراکز اصلی را بازی می کنند.

مقدار pH که در آن غلظت یون های دو قطبی حداکثر است، و حداقل غلظت های کاتیونی و شکل آنیونی اسیدهای آمینه برابر استنقطه ایزوالکتریک (پ /).

خنثیα - آمینو اسید.این اسید آمینه مادهpiتعدادی از زیر 7 (5.5-6.3) به دلیل توانایی بیشتر یونیزاسیون گروه کربوکسیل تحت تاثیر - / - اثر گروه NH 2. به عنوان مثال، نقطه ایزوالکتریک آلانین در pH 6.0 قرار دارد.

ترشα - آمینو اسید.این اسیدهای آمینه دارای یک گروه کربوکسیل اضافی در یک رادیکال و در یک محیط قوی اسید در یک فرم کاملا پروتون است. اسیدهای آمینه ترش یک محور سه محور هستند (به گفته Brongster) با سه ارزشrK A،همانطور که می توان در نمونه ای از اسید آسپارتیک دیده می شود (p / 3.0).

در اسید آمینه اسید (اسپراگنیک و گلوتامیک)، نقطه ایزوالکتریک در pH بسیار کمتر از 7 است (نگاه کنید به جدول 12.1). در بدن در مقدار pH فیزیولوژیکی (به عنوان مثال، pH خون 7.3-7.5 است) این اسید ها در شکل آنیونی هستند، زیرا هر دو گروه کربوکسیل یونیزه شده اند.

نگهداریα - آمینو اسید.در مورد اسید آمینه پایه، نقاط ایزوالکتریک در منطقه pH بالاتر از 7 قرار دارند. این ترکیبات نیز اسیدهای سه محور سه محور هستند، مراحل یونیزاسیون که بر روی نمونه لیزین نشان داده شده است (p / 9.8).

در بدن، اسیدهای آمینه پایه به شکل کاتیون ها هستند، به عنوان مثال، هر دو گروه آمینو پروتون می شوند.

به طور کلی، اسید α- آمینو نیست in vivoاین در نقطه ایزوالکتریک نیست و به یک دولت مربوط به کوچکترین حلالیت در آب نمی افتد. تمام اسیدهای آمینه در بدن در فرم یونی هستند.

12.1.4 واکنش های مهم تحلیلی α -مین اسید

اسیدهای آمینه α به عنوان ترکیبات heterofunctional واکنش نشان می دهند، مشخصه هر دو گروه کربوکسیل و آمینو. برخی از خواص شیمیایی اسیدهای آمینه به علت گروه های کاربردی در رادیکال هستند. این بخش در مورد واکنش هایی که برای شناسایی و تجزیه و تحلیل اسیدهای آمینه عملی است، مورد بحث قرار می دهد.

استرینگهنگامی که اثر متقابل اسیدهای آمینه با الکل در حضور کاتالیزور اسید (به عنوان مثال، کلرید گازی)، استرها به شکل هیدروکلراید به دست می آیند. برای جداسازی استرهای آزاد، مخلوط واکنش با آمونیاک گازی درمان می شود.

استرهای اسید آمینه ساختار دو قطبی را ندارند، بنابراین در مقایسه با اسیدهای اولیه، آنها در حلال های آلی حل می شوند و دارای نوسان هستند. بنابراین، گلیسین یک ماده کلاسیک با نقطه ذوب بالا (292 درجه سانتیگراد) است و متیل اتر آن مایع با نقطه جوش 130 است؟ P. تجزیه و تحلیل استرهای اسید آمینه می تواند با استفاده از کروماتوگرافی گاز مایع انجام شود.

واکنش با فرمالدئید ارزش عملی یک واکنش با فرمالدئید است که تعیین آن تعیین کمی از اسیدهای آمینه توسط روش است تثبیت فرمول(روش Sierensen).

آمفوتنیک اسید آمینه اجازه نمی دهد که آنها به طور مستقیم توسط قلیایی به منظور اهداف تحلیلی تثبیت شوند. در تعامل اسیدهای آمینه با فرمالدئید، آمینوپورهای نسبتا پایدار به دست می آیند (به 5.3 مراجعه کنید) - مشتقات N-hydroxymethyl، گروه کربوکسیل آزاد که توسط قلیایی تثبیت شده است.

واکنش های کیفی ویژگی های شیمی شیمی اسید آمینه و پروتئین ها استفاده از واکنش های متعدد کیفی (غیر آهنی) است که قبلا مبنای تجزیه شیمیایی بوده است. در حال حاضر، هنگامی که مطالعات با استفاده از روش های فیزیکوشیمیایی انجام می شود، بسیاری از واکنش های با کیفیت بالا همچنان برای تشخیص اسید α- آمینو، به عنوان مثال، در تجزیه و تحلیل کروماتوگرافی استفاده می شود.

تشکیل چلت. با استفاده از کاتیون های سنگین فلزات α- آمینو به عنوان ترکیبات دو طرفه، نمک های داخل وریدی را تشکیل می دهند، به عنوان مثال، با هیدروکسید مس تازه آماده شده (11) در شرایط نرم، کلات به خوبی کریستال به دست آمده است.

نمک های مس (11) آبی (یکی از روش های غیر اختصاصی برای تشخیص اسید α- آمینو).

واکنش Ningidrine. کل واکنش کیفی اسیدهای α- آمینو یک واکنش با نینگیدرین است. محصول واکنش دارای یک رنگ Synefiolet است که برای تشخیص بصری اسیدهای آمینه بر روی کروماتوگرافی (بر روی کاغذ، در یک لایه نازک) و همچنین تعیین اسپکتروفتومتری بر روی آنالایزر اسید آمینه استفاده می شود (محصول جذب نور در 550-570 نانومتر منطقه)

دغدغه در شرایط آزمایشگاهی، این واکنش تحت عمل اسید نیتروژنیک بر روی اسیدهای α- آمینو انجام می شود (نگاه کنید به 4.3). در عین حال، اسید آلفا هیدروکسی اسید تشکیل شده است و نیتروژن گاز شکل گرفته است، از لحاظ که اسید آمینه وارد واکنش می شود (روش ون Sladen) مورد قضاوت قرار گرفته است.

واکنش Xanthoprotein. این واکنش برای شناسایی اسید آمینه های معطر و هتروسیکلیک - فنیل آلانین، تیروزین، هیستیدین، تریپتوفان مورد استفاده قرار می گیرد. به عنوان مثال، تحت عمل اسید نیتریک متمرکز بر تیروزین، نیترو تولید شده، رنگ زرد رنگ شده است. در یک محیط قلیایی، رنگ نارنجی به علت یونیزاسیون گروه هیدروکسیل فنل و افزایش سهم آنیون به کنگره تبدیل می شود.

همچنین تعدادی از واکنش های خصوصی وجود دارد که اجازه تشخیص اسیدهای آمینه های فردی را می دهد.

تریپتوفانبا توجه به واکنش با p- (دی متیل آمینو) توسط یک بنزالدئید در یک محیط اسید سولفوریک با توجه به رنگ آمیزی قرمز-بنفش در حال ظهور (واکنش ERLICH) تعیین می شود. این واکنش برای تجزیه و تحلیل کمی تریپتوفان در محصولات کاربردی پروتئین استفاده می شود.

سیرتینبا استفاده از چندین واکنش با کیفیت بالا بر اساس واکنش پذیری mercaptogroup موجود در آن تعیین شده است. به عنوان مثال، هنگامی که یک محلول پروتئین با یک استات سرب (Snzsoo) 2R در یک محیط قلیایی گرم می شود، یک رسوب سیاه از سولفید سرب PBS تشکیل می شود که نشان دهنده حضور پروتئین های سیتین است.

12.1.5. واکنش های شیمیایی مهم زیست شناختی

در بدن تحت عمل آنزیم های مختلف، تعدادی از تحولات شیمیایی مهم اسیدهای آمینه انجام می شود. چنین ترانسفورماتورها عبارتند از: انتقال، دکوراسیون، حذف، تجزیه آلدول، اکسیداتیو اکسیداتیو، اکسیداسیون گروه های تیئول.

ترابری این ابزار اصلی بیوسنتز α- آمینو اسید از α-oxocoslot است. اسید آمینه در سلول ها در مقادیر کافی یا بیش از حد استفاده می شود و پذیرش آن یک اسید α-oxoc است. در عین حال، اسید آمینه به یک اگزوسککلت تبدیل می شود و اکسیدات - در اسید آمینه با ساختار مربوطه رادیکال ها تبدیل می شود. در نتیجه، ترانسفورماتور نشان دهنده روند برگشت پذیر از تبادل گروه های آمینو و OXO است. یک مثال از چنین واکنش آماده سازی اسید L- گلوتامیک از اسید 2-oxoglutaric است. اسید آمینه اهدا کننده می تواند به عنوان مثال، اسید L-Asparaginic خدمت کند.

اسیدهای آمینه α حاوی موقعیت α به گروه کربوکسیل گروه دقیق آمینو به صورت الکترونیکی (دقیق تر، گروه آمینو پروتون شده NH3 +), در این ارتباط، آنها قادر به decarboxylation هستند.

حذفاین مشخصه اسیدهای آمینه است که در آن در سمت رادیکال در سمت β- موقعیت کربوکسیل شامل یک گروه عملکردی الکترونی-نوری مانند هیدروکسیل یا تیئول است. تخلیه آنها منجر به اسیدهای α- امین واکنش متوسط \u200b\u200bمی شود، به راحتی به اسیدهای ایمینو تطبیقی \u200b\u200bتبدیل می شود (مشابه با توتومری کتو-enol). اسیدهای α-imino به عنوان یک نتیجه از هیدراتاسیون به علت C \u003d N و تقسیم بعدی مولکول آمونیاک به α-oxocoSlotes تبدیل می شود.

این نوع تحولات نامیده می شود هیدراتاسیون elminating.یک مثال آماده سازی اسید درجه یک از یک سریین است.

تقسیم Aldol این در مورد اسید آمینه α رخ می دهد که در آن β- موقعیت حاوی یک گروه هیدروکسیل است. به عنوان مثال، سریین با تشکیل گلیسین و فرمالدئید شکسته می شود (دومی به صورت رایگان مشخص نشده است و بلافاصله به کوآنزیم متصل می شود).

اکسپلویی این را می توان با مشارکت آنزیم ها و کوآنزیم بیش از + یا NADF + انجام داد (نگاه کنید به 14.3). اسیدهای آمینه α می تواند به α-oxococlotes نه تنها از طریق انتقال، بلکه همچنین توسط Deamination اکسیداتیو تبدیل شود. به عنوان مثال، اسید α-oxoglutaya از اسید L- گلوتامیک تشکیل شده است. در مرحله اول واکنش، کم آبی بدن (اکسیداسیون) اسید گلوتامیک به α-imminoglutar

اسیدها در مرحله دوم، هیدرولیز رخ می دهد، در نتیجه اسید α-oxoglutaric و آمونیاک به دست می آید. مرحله هیدرولیز بدون مشارکت آنزیم درآمد حاصل می کند.

در جهت مخالف، واکنش کاهش درآمد α-oxocoslot ادامه می یابد. همیشه در سلول های α-oxoglutaric اسید (به عنوان یک محصول متابولیسم کربوهیدرات) همراه با این مسیر به اسید L- گلوتامیک تبدیل می شود.

اکسیداسیون گروه های تیول این بر اساس راه حل های متقابل سیستئین و کیستیک است، ارائه تعدادی از فرآیندهای بازدارنده در سلول است. Cysteine، مانند تمام تیول (به 4.1.2 نگاه کنید به 4.1.2)، به راحتی اکسید شده برای تشکیل دی سولفید - سیستین. پیوند دی سولفید در سیستین به راحتی به تشکیل سیستئین بازگردانده می شود.

با توجه به توانایی یک گروه تیول به اکسیداسیون نور سیستئین، عملکرد محافظتی را در هنگام وارد شدن به مواد آلی با ظرفیت اکسیداتیو بالا انجام می دهد. علاوه بر این، او اولین دارو بود که نشان دهنده اثر ضد ستون بود. سیستئین در عمل دارویی به عنوان یک تثبیت کننده مواد مخدر استفاده می شود.

تبدیل سیستئین به سیستین منجر به تشکیل پیوندهای دی سولفید می شود، به عنوان مثال، در گلوتاتیون بازسازی شده

(نگاه کنید به 12.2.3).

12.2 پپتید اولیه و ساختار پروتئین

این به طور معمول معتقد است که پپتیدهای حاوی 100 در مولکول (که مربوط به وزن مولکولی تا 10 هزار) هستند و پروتئین بیش از 100 بقایای اسید آمینه (وزن مولکولی 10 هزار تا چند میلیون) است.

به نوبه خود، در گروه پپتید، تمیز کردن معمول است oligopeptides.(پپتیدهای وزن مولکولی کم) حاوی بیش از 10 بقایای آمینو اسید در زنجیره ای و پلیپپتید هامدار که شامل 100 بقایای اسید آمینه است. ماکرومولکول ها با تعداد باقی مانده های اسید آمینه نزدیک یا کمی بیش از 100 با مفاهیم پلیپپتید ها و پروتئین ها متمایز نیستند، این اصطلاحات اغلب به عنوان مترادف استفاده می شود.

مولکول پپتید و پروتئین می تواند به طور رسمی به عنوان یک محصول پلی کوندیزاسیون اسید آمینه α-amino که با تشکیل ارتباط پپتید (آمید) بین واحدهای مونومر (طرح 12.2) جریان می یابد، نشان داده شود.

طراحی زنجیره پلی آمید برای کل انواع پپتیدها و پروتئین ها یکسان است. این زنجیره ای دارای یک ساختار غیرقابل پیش بینی است و شامل گروه های متناوب پپتید (آمید) -S-NH و قطعات -Ch (R) -.

یک پایان زنجیره ای که اسید آمینه با یک گروه NH رایگان است2, تماس N-end، دیگری - با پایان،

طرح 12.2.اصل ساخت یک زنجیره پپتید

جایی که اسید آمینه با یک گروه آزاد از ککسی واقع شده است. زنجیره های پپتید و پروتئین از N-terminus ثبت می شوند.

12.2.1. ساختار گروه پپتید

در گروه پپتید (آمید) - به NH یک اتم کربن در یک وضعیت هیبریداسیون SP2 است. جفت الکترون از الکترونهای اتم نیتروژن وارد رابط با π- الکترون های اتصال دوگانه C \u003d O. از موقعیت ساختار الکترون، گروه پپتید یک سیستم سه مرکز P، π-conjugate است (به 2.3.1 مراجعه کنید)، تراکم الکترونی که در آن به سمت یک اتم اکسیژن الکترونگاتیک تر حرکت می کند. اتم های C، OI N، تشکیل یک سیستم کنگوژات، در همان هواپیما هستند. توزیع تراکم الکترون در گروه آمید می تواند با قرار دادن ساختارهای مرزی (I) و (II) یا جابجایی تراکم الکترون به عنوان یک نتیجه از + M- و - اثرات گروه های NH و C \u003d O، به ترتیب (III).

به عنوان یک نتیجه از همبستگی، برخی از همبستگی طول های پیوند رخ می دهد. پیوند دوگانه با \u003d O به 0.124 نانومتر در برابر طول متداول 0.121 نانومتر طول می کشد و اتصال C-N کوتاهتر می شود - 0.132 نانومتر در مقایسه با 0.147 نانومتر در مورد طبیعی (شکل 12.1). سیستم مسطح مسطح در گروه پپتید دلیل دشواری چرخش در اطراف اتصال C-N است (مانع چرخش 63-84 کیلوگرم / مول) است. بنابراین، ساختار الکترونیکی به اندازه کافی سخت است تختساختار گروه پپتید.

همانطور که در شکل دیده میشود. 12.1، اتم های α- کربن از باقی مانده های اسید آمینه در هواپیما گروه پپتید در طرف های مختلف در ارتباط CN قرار دارند، یعنی در موقعیت TPans سودمند تر: رادیکال های جانبی R بقایای آمینو اسید در این مورد بیشتر خواهد بود در فضا از یکدیگر جدا شده است.

زنجیره پلیپپتید ساختار شگفت انگیزی مشابه دارد و می تواند به عنوان تعدادی از فضاهای واقع در یک زاویه نمایش داده شود

شکل. 12.1ترتیب هواپیما از گروه پپتید -CO-NH و α- اتم های آمینو اسید کربن

به یک دوست هواپیماهای گروه های پپتید، از طریق اتم های α- کربن با اتصالات Cα-N و Cα-CSP متصل می شود2 (شکل 12.2). چرخش در اطراف این روابط تک به دلیل مشکلات در محل فضایی رادیکال های جانبی از بقایای اسید آمینه بسیار محدود است. بنابراین، ساختار الکترونیکی و فضایی گروه پپتید عمدتا ساختار زنجیره پلیپپتید را به طور کلی از بین می برد.

شکل. 12.2موقعیت متقابل هواپیماهای گروه های پپتید در زنجیره پلی پپتید

12.2.2. ترکیب و ترتیب آمینو اسید

با یک زنجیره پلی آمید یکنواخت ساخته شده، مشخصه پپتیدها و پروتئین ها با دو ویژگی اساسی - ترکیب اسید آمینه و یک توالی اسید آمینه تعیین می شود.

ترکیب اسید آمینه پپتید ها و پروتئین ها طبیعت و نسبت کمی اسیدهای α- آمینو موجود در آنها است.

ترکیب اسید آمینه با تجزیه و تحلیل پپتید و هیدرولیزات پروتئین در روش های کروماتوگرافی اصلی ایجاد می شود. در حال حاضر، چنین تجزیه و تحلیل با استفاده از آنالایزر آمینو اسید انجام می شود.

اوراق قرضه آمید قادر به هیدرولیز در محیط اسیدی و قلیایی می باشد (نگاه کنید به 8.3.3). پپتیدها و پروتئین ها با تشکیل یا زنجیرهای کوتاه تر هیدرولیز می شوند - این به اصطلاح است هیدرولیز جزئی،یا مخلوطی از اسیدهای آمینه (در فرم یونی) - هیدرولیز کاملمعمولا هیدرولیز در محیط اسیدی انجام می شود، زیرا تحت شرایط هیدرولیز قلیایی، بسیاری از اسیدهای آمینه ناپایدار هستند. لازم به ذکر است که گروه های آمید آسپاراژین و گلوتامین نیز تحت هیدرولیز قرار دارند.

ساختار اولیه پپتید ها و پروتئین ها یک توالی اسید آمینه است، به عنوان مثال، ترتیب جایگزینی باقی مانده های α- آمینو اسید.

ساختار اولیه توسط شکاف پیوسته اسیدهای آمینه از هر انتهای زنجیره و شناسایی آنها تعیین می شود.

12.2.3. ساختار و nomenclature از پپتید

نام پپتید ها توسط انتقال پیوسته از بقایای اسید آمینه، با شروع از n-terminus، با افزودن پسوند ساخته شده است-IL، علاوه بر آخرین اسید آمینه C-terminal، که نام کامل آن را حفظ می کند. به عبارت دیگر، نام ها

اسیدهای آمینه، وارد تشکیل ارتباطات پپتید به علت "گروه" گروه آن "، به نام پپتید به پایان می رسد --il: آلینل، والیل، و غیره (برای بقایای اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک، از نام "آسپارتیل" و "گلوتامال" استفاده می کنند). نام ها و نمادهای آمینو اسیدهای معنی دار هستندl. -در، مگر اینکه مشخص شود (d یا DL).

گاهی اوقات در رکورد اختصار، نمادها H (به عنوان بخشی از گروه آمینو) و آن (به عنوان بخشی از گروه کربوکسیل)، عدم انطباق گروه های عملکردی از اسید آمینه پایان را اصلاح می کند. به این ترتیب، مناسب است که مشتقات عملکردی پپتیدها را به تصویر بکشد. به عنوان مثال، در میان پپتید بالا در آمینو اسید C-terminal توسط H-ASN-GLY-Phe-NH2 ثبت می شود.

پپتید ها در همه موجودات موجود هستند. در مقایسه با پروتئین ها، آنها یک ترکیب اسید آمینه ناهمگن دارند، به ویژه، اغلب شامل اسیدهای آمینه هستندd. - سخت. در شرایط ساختاری، آنها نیز متنوع تر هستند: شامل قطعات چرخه ای، زنجیره های شاخه ای و غیره

یکی از رایج ترین نمایندگان Tripeptides - گلوتاتیون- آن را در بدن از تمام حیوانات، در گیاهان و باکتری ها موجود است.

سیستئین در گلوتاتیون، امکان وجود گلوتاتیون را در هر دو فرم بازسازی شده و اکسیداسیون تعیین می کند.

گلوتاتیون در تعدادی از فرآیندهای بازسازی شده دخیل است. این عمل عملکرد پروتئین را انجام می دهد، به I.E. موارد مواد محافظت شده از پروتئین ها با گروه های آزاد Tiolny SH از اکسیداسیون برای تشکیل اوراق بهادار دیسولفید -S-S-. این مربوط به آن پروتئین هایی است که برای آن چنین فرایندی نامطلوب است. گلوتاتیون در این موارد عمل اکسیدان را بر عهده می گیرد و از این رو پروتئین را محافظت می کند. هنگامی که اکسیداسیون گلوتاتیون اتفاق می افتد، اتصال متقابل بین مولکولی دو قطعه تریپاتات به علت پیوندهای دی سولفید. فرآیند برگشت پذیر است.

12.3. ساختار ثانویه پلیپپتید ها و پروتئین ها

برای پلیپپتید های وزن مولکولی بالا و پروتئین ها، همراه با ساختار اولیه، سطح بالاتری از سازمان هایی که تماس می گیرند ثانویه، ثانویهو کواترنرسازه های.

ساختار ثانویه توسط جهت گیری فضایی زنجیره اصلی پلیپپتید، معماری سه بعدی سه بعدی از کل مولکول پروتئین توصیف شده است. هر دو ساختار ثانویه و ثانویه با مکان مرتب شده از زنجیره ماکرومولکولار در فضا همراه است. ساختار پروتئین سوم و کواترنر در دوره بیوشیمی در نظر گرفته شده است.

محاسبه نشان داده شده است که برای یک زنجیره پلیپپتید یکی از مطلوب ترین سازگاری، محل در فضا به شکل یک مارپیچ منیفولد است α- مارپیچ(شکل 12.3، a).

محل فضایی زنجیره پلیپپتید α-spiralized را می توان با تصور اینکه او به طور خاص از بین می رود، نشان داده می شود

شکل. 12.3.سازگاری α- مارپیچ از زنجیره پلیپپتید

سیلندر (نگاه کنید به شکل 12.3، ب). به طور متوسط، مارپیچی از Helix برای 3.6 آمینو اسید باقی مانده است، زمین مارپیچی 0.54 نانومتر است، قطر 0.5 نانومتر است. هواپیماهای دو گروه پپتید مجاور در همان زمان با زاویه 108 قرار دارند. و رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه بر روی سمت بیرونی مارپیچ قرار دارند، به عنوان مثال، از سطح سیلندر هدایت می شود.

نقش اصلی در اتصال چنین سازگاری از زنجیره ای توسط پیوند های هیدروژنی انجام می شود که در α-helix بین اتم اکسیژن کربونیل هر اولین و اتم هیدروژن از گروه N n-joand هر پنجمین اسید آمینه تشکیل شده است .

پیوند هیدروژن تقریبا موازی با محور α-helix است. آنها زنجیره ای را در حالت پیچ خورده نگه می دارند.

به طور معمول، زنجیرهای پروتئینی به طور کامل مارپیچ نیستند، اما تنها تا حدی. در چنین پروتئینی هایی مانند میوگلوبین و هموگلوبین، بخش های α-مارپیچ بسیار طولانی وجود دارد، به عنوان مثال، زنجیره میوگلوبین

75٪ افزایش یافته است. در بسیاری از پروتئین های دیگر، نسبت توطئه های مارپیچی در زنجیره ممکن است کوچک باشد.

نوع دیگری از ساختار ثانویه پلیپپتید ها و پروتئین ها است ساختار βنامیده می شود نیز نامیده می شود ورقه ورقه شدهیا لایه پیچ خوردهزنجیره های پلیپپتید مرتبط با ورق های تاشو، اتصال به تعدد پیوند هیدروژنی بین گروه های پپتید این مدارها (شکل 12.4). بسیاری از پروتئین ها به طور همزمان شامل ساختارهای α- مارپیچ و بتا هستند.

شکل. 12.4ساختار ثانویه زنجیره پلیپپتید به صورت یک ورق تاشو (β- ساختار)

تغذیه پروتئین مدرن را نمی توان بدون توجه به نقش اسیدهای آمینه فردی ارائه داد. حتی با یک تعادل مثبت پروتئین مثبت، بدن حیوانات ممکن است کمبود پروتئین را تجربه کند. این به خاطر این واقعیت است که جذب اسید آمینه های فردی در یکدیگر متصل می شود، ضرر و یا بیش از یک اسید آمینه می تواند منجر به فقدان دیگری شود.
بخشی از اسیدهای آمینه در بدن و حیوانات انسان سنتز نمی شود. آنها نام ضروری را دریافت کردند. فقط ده اسیدهای آمینه وجود دارد. چهار نفر از آنها حیاتی هستند (محدود کردن) - آنها اغلب رشد و توسعه حیوانات را محدود می کنند.
در جیره های پرنده، اسید آمینه محدود کننده اصلی متیونین و سیستین، در جیره های خوک - لیزین است. بدن باید تعداد کافی از اسید ابتدایی را با غذا به دست آورد تا سایر اسیدهای آمینه بتوانند به طور موثر برای سنتز پروتئین استفاده شوند.

این اصل توسط "نوار دوستی" نشان داده شده است، جایی که سطح پر شدن بشکه سطح سنتز پروتئین در ارگانیسم حیوانی است. کوتاه ترین هیئت مدیره در بشکه "محدودیت" توانایی نگهداری مایع در آن را محدود می کند. اگر این هیئت مدیره بلند شود، حجم مایع موجود در بشکه به سطح هیئت مدیره محدود می شود.
مهمترین عامل تعیین بهره وری حیوانات، تعادل اسیدهای آمینه موجود در آن مطابق با نیازهای فیزیولوژیکی است. مطالعات متعدد ثابت شده است که خوک ها، بسته به نژاد و جنسیت، نیاز به اسید آمینه به صورت کمی متفاوت است. اما نسبت اسید آمینه ضروری برای سنتز 1 گرم پروتئین یکسان است. این نسبت اسید آمینه ضروری به لیزین، به عنوان اصلی اسید آمینه محدود، "پروتئین ایده آل" یا "مشخصات اسید آمینه ایده آل" نامیده می شود. (

لیزین

این بخشی از تقریبا تمام پروتئین های حیوانی، سبزیجات و میکروبی است، اما پروتئین های محصولات غلات، لیزین ضعیف هستند.

لیزین عملکرد تولید مثل را تنظیم می کند، با عدم وجود آن، تشکیل سلول های اسپرم و تخم مرغ مختل می شود.
ما برای رشد جوانان، تشکیل پروتئین های پارچه ضروری هستیم. لیزین در سنتز Nucleoproteis، Chromoproteins (هموگلوبین) قرار دارد، به این ترتیب رنگدانه پشم حیوانات را تنظیم می کند. مقدار محصولات پوسیدگی پروتئین را در بافت ها و اندام ها تنظیم می کند.
ترویج مکش کلسیم
در فعالیت عملکردی سیستم های عصبی و غدد درون ریز شرکت می کند، مبادله پروتئین ها و کربوهیدرات ها را تنظیم می کند، اما با کربوهیدرات واکنش نشان می دهد، لیزین به شکل غیر قابل دسترس می رود.
لیزین مواد اولیه در تشکیل کارنیتین است که نقش مهمی در تبادل چربی ایفا می کند.

متیونین و سیستین اسیدهای آمینه حاوی سرمی. در عین حال، متیونین را می توان به سیستین تبدیل کرد، بنابراین این اسیدهای آمینه با هم نرمال می شوند و با کمبود رژیم غذایی، افزودنی های متیونین به رژیم غذایی معرفی می شوند. هر دو این اسیدهای آمینه در تشکیل مشتقات - مو، پر؛ همراه با ویتامین E، حذف چربی بیش از حد از کبد، برای رشد و تولید مثل سلول ها، اریتروسیت ها ضروری است. با کمبود متیونین، سیستین غیر فعال است. با این حال، بیش از حد قابل توجهی از متیونین در رژیم غذایی نباید مجاز باشد.

متیونین

ترویج رسوب چربی در عضلات، لازم است ترکیبات جدید کولین آلی (ویتامین B4)، کراتین، آدرنالین، نیاسین (ویتامین B5) و غیره لازم باشد.
کمبود متیونین در جیره ها منجر به کاهش سطح پروتئین های پلاسما (آلبومین) می شود، باعث کم خونی می شود (سطح هموگلوبین خون کاهش می یابد)، در حالی که به طور همزمان ویتامین E و سلنیوم به طور همزمان به توسعه دیستروفی عضلانی کمک می کند. مقدار کافی از متیونین در رژیم غذایی باعث کاهش رشد جوان، از دست دادن اشتها، کاهش بهره وری، افزایش هزینه خوراک، تولد چربی کبد، نقض عملکرد کلیه ها، کم خونی و خستگی می شود.
متیونین بیش از حد استفاده از نیتروژن را مختل می کند، باعث تغییرات دژنراتیو در کبد، کلیه ها، پانکراس می شود، نیاز به آرژینین، گلیسین را افزایش می دهد. با بیش از حد زیادی از متیونین، عدم تعادل مشاهده می شود (تعادل اسیدهای آمینه مختل می شود، که بر اساس انحرافات شدید از نسبت مطلوب اسیدهای آمینه ضروری در رژیم غذایی است)، که با نقض متابولیسم و \u200b\u200bترمز همراه است نرخ رشد جوانان.
Cystin - یک اسید آمینه حاوی گوگرد قابل تعویض با متیونین، در فرایندهای اکسیداتیو و توانبخشی شرکت می کند، مبادله پروتئین ها، کربوهیدرات ها و اسیدهای صفراوی، به شکل گیری مواد، خنثی کردن روده ها کمک می کند، انسولین را فعال می کند، همراه با تریپتوفان سیتین درگیر است سنتز اسید های صفراوی مورد نیاز برای محصولات غذایی چربی مکش از روده، مورد استفاده برای سنتز شکستگی. Cystin توانایی جذب اشعه ماوراء بنفش را دارد. با کمبود سیستین، سیروز کبد، تاخیر در جریان و رشد قلم در جوانان، شکنندگی و از دست دادن (پراکندگی) پرهای در یک پرنده بزرگسال، کاهش مقاومت به بیماری های عفونی.

تریپتوفان

تعیین فعالیت فیزیولوژیکی آنزیم های دستگاه گوارش، آنزیم های اکسیداتیو در سلول ها و تعدادی از هورمون ها، شرکت در به روز رسانی پروتئین های پلاسما خون، باعث می شود عملکرد طبیعی دستگاه های غدد درون ریز و هماتوپوئیت، سیستم جنسی، سنتز گاما - گلوبولین، هموگلوبین، اسید نیکوتین، بنفش چشم و غیره در رژیم غذایی تریپتوفان، رشد جوانان کاهش می یابد، تولید تخم مرغ غیر تعصب کاهش می یابد، هزینه های خوراک برای محصولات افزایش می یابد، غدد درون ریز و جنس آتروفی هستند، کم خونی (تعداد اریتروسیت ها و سطح هموگلوبین کاهش می یابد)، مقاومت و خواص ایمنی بدن، باروری و بیحرکت ها را کاهش می دهد. در خوک هایی که رژیم غذایی دریافت کرده اند، تریپتوفان ضعیف، مصرف غذا کاهش می یابد، اشتهای اشتعال منحرف، پوشش با موی سرخ و خستگی، چاقی کبد وجود دارد. کمبود این اسید آمینه همچنین منجر به استریل، افزایش تحریک پذیری، تشنج، تشکیل آب مروارید، تعادل نیتروژن منفی و از دست دادن وزن زنده می شود. TripTofan، یک اسید نیکوتینیک پیشین (Provitamin)، به توسعه Pellagra هشدار می دهد.

لیپید

لیپید ها - مواد چرب یا چربی غیر قابل حل آب که می توانند از حلال های غیر قطبی از سلول ها استخراج شوند. این یک گروه ناهمگن از ترکیبات، به طور مستقیم یا غیر مستقیم مربوط به اسیدهای چرب است.

توابع لیپید زیستی:

1) منبع انرژی که می تواند برای مدت زمان طولانی مهر و موم شود؛

2) مشارکت در تشکیل غشاهای سلولی؛

3) منبع ویتامین های محلول در چربی، مولکول های سیگنال و اسیدهای چرب ضروری؛

4) عایق حرارتی؛

5) لیپید های غیر قطبی به عنوان عایق الکتریکی عمل می کنند، که انتشار سریع امواج دپولاریزاسیون را در امتداد فیبرهای عصبی میلینیزه فراهم می کند؛

6) مشارکت در شکل گیری لیپوپروتئین ها.

اسیدهای چرب - اجزای ساختاری اکثر لیپیدها. اینها اسیدهای ارگانیک زنجیره ای طولانی حاوی 4 تا 24 اتم کربن هستند، آنها شامل یک گروه کربوکسیل و یک دم "دم" غیر قطبی غیر قطبی هستند. در سلول ها در حالت آزاد یافت نمی شود، اما فقط در فرم مربوط به کووالانسی. چربی طبیعی معمولا اسیدهای چرب با تعداد کمی از اتم های کربن است، زیرا آنها از واحدهای بیکربن تشکیل می شوند که یک زنجیره غیر حل شده از اتم های کربن تشکیل شده است. بسیاری از اسیدهای چرب یک یا چند اوراق قرضه دوگانه دارند - اسیدهای چرب اشباع نشده.

مهمترین اسیدهای چرب (پس از فرمول، تعداد اتم های کربن، نام، نقطه ذوب) داده می شود:

12، Laurinovaya، 44.2 O C

14، Miristinova، 53.9 درجه سانتیگراد

16، Palmitic، 63.1 در مورد

18، Stearinovaya، 69.6 در مورد با

18، Olein، 13.5 درجه سانتی گراد

18، Linolevaya، -5 در مورد با

18، Linolenova، -11 O با

20، Arachidon، -49،5 در مورد

خواص عمومی اسیدهای چرب؛

تقریبا همه شامل تعداد حتی اتم های کربن هستند

اسیدهای اشباع شده در حیوانات و گیاهان دو برابر بیشتر از غیر اشباع است

اسیدهای چرب اشباع شده یک ساختار خطی سفت و سخت ندارند، آنها انعطاف پذیری زیادی دارند و می توانند سازگاری های مختلفی را انجام دهند

در اکثر اسیدهای چرب، یک پیوند دوگانه بین اتم های کربن 9 و 10 (δ 9) قرار دارد

پیوندهای دوگانه اضافی معمولا بین δ 9-Double Ties و متیل انتهای زنجیره ای قرار می گیرند

دو اوراق قرضه دوگانه در اسیدهای چرب کنجکشت نیستند، همیشه یک گروه متیلن بین آنها وجود دارد

دو اوراق قرضه تقریبا تمام اسیدهای چرب طبیعی در سیس-Conformation، که منجر به خم شدن قوی از زنجیره آلیفاتیک و ساختار سخت تر،

در دمای بدن، اسیدهای چرب اشباع شده در یک حالت موم جامد هستند و اسیدهای چرب اشباع نشده مایعات هستند

صابون های اسید چرب سدیم و پتاسیم قادر به امسال روغن های نامحلول و چربی ها، صابون های کلسیم و منیزیم اسیدهای چرب را بسیار بد می کنند و چربی ها را تقلید نمی کنند.

در لیپید های غشایی باکتری، اسیدهای چرب غیر معمول و الکل وجود دارد. بسیاری از سویه های باکتریایی حاوی این لیپید ها (ترموفیل ها، اسیدوفیل ها و هالوفلا) با شرایط افراطی سازگار هستند.

ایزوست

متداول

شامل cyclopropan

ω-cyclohexyl حاوی

غریبه

cyclopentanfitanyls

ترکیب لیپید های باکتریایی با انواع مختلفی متمایز است و طیف اسید های چرب از انواع مختلف ارزش یک معیار طبقه بندی برای شناسایی ارگانیسم ها را به دست آورد.

در حیوانات، مشتقات اسید آراکیدونیک مهم، هیستوگرام های پروستاگلاندین ها، ترومبوکسان ها و لکوترین ها هستند که به یک گروه از ایکوزانوئید ها ترکیب شده اند و فعالیت های بسیار بیولوژیکی بسیار گسترده ای دارند.

پروستاگلاندین H 2.

طبقه بندی لیپید:

1. triacylglisserids (چربی ها) استرها از الکل گلیسرول و سه مولکول اسید چرب هستند. آنها جزء اصلی انبار چرب از سلول های گیاهی و حیوانی را تشکیل می دهند. هیچ غشایی وجود ندارد تریاسیل گلیسیرید ساده حاوی بقایای اسیدهای چرب یکسان در هر سه موقعیت (tristearine، tristarmitin، triolein) است. مخلوط حاوی اسیدهای چرب مختلف است. از لحاظ وزن خاص، آب به خوبی محلول در کلروفرم، بنزن، اتر است. هیدرولیز هنگام جوشاندن با اسیدها یا پایه ها، یا تحت عمل لیپاز. در سلول های تحت شرایط عادی، خودآزاری از چربی های اشباع نشده به طور کامل به علت وجود ویتامین E، آنزیم های مختلف و اسید اسکوربیک مهار می شود. در سلول های تخصصی بافت اتصال آدپیوسیت های حیوانی، مقدار زیادی تریاسیل گلیسیرید را می توان در قالب قطرات چربی ذخیره کرد که تقریبا کل کل سلول را پر می کند. به شکل گلیکوژن، بدن می تواند انرژی بیش از یک روز را ذخیره کند. تریاسیل گلیسیرید ها می تواند انرژی را برای ماهها ذخیره کند، زیرا آنها می توانند در مقادیر بسیار زیادی در یک فرم عملا خالص، غیر از خشک شدن ذخیره شوند و در هر واحد وزن آنها دو برابر بیشتر از کربوهیدرات ها است. علاوه بر این، تریاسیل گلیسیرید زیر پوست، لایه عایق حرارتی را تشکیل می دهد که از بدن از عمل درجه حرارت بسیار پایین محافظت می کند.

چربی خنثی

ثابت های زیر از ثابت های زیر برای ویژگی های خواص چربی استفاده می کنند:

شماره اسید - مقدار میلی گرم Kov مورد نیاز برای خنثی سازی

اسیدهای چرب آزاد حاوی 1 گرم چربی؛

تعداد شستشو مقدار میلی گرم مخروط، ضروری برای هیدرولیز است

لیپید های خنثی و خنثی سازی تمام اسیدهای چرب،

شماره ید - تعداد گرمای ید همراه با 100 گرم چربی،

درجه اشباع کردن این چربی را مشخص می کند.

2. موم - این استرها توسط اسیدهای چرب زنجیره طولانی و الکل های زنجیره ای طولانی تشکیل شده است. در حیوانات مهره ای، موم ترشح شده توسط غدد پوست، عملکرد یک پوشش محافظتی را که پوست را روان می کند، انجام می دهد و همچنین از آب محافظت می کند. لایه موم با مو، پشم، خز، پرهای حیوانی، و همچنین برگ های بسیاری از گیاهان پوشیده شده است. موم تولید می شود و در مقادیر بسیار زیادی با ارگانیسم های دریایی، به ویژه پلانکتون، تولید می شود، که به عنوان شکل اصلی انباشت سوخت سلولی بالا به کار می رود.

spermacet، از مغزی مغزی دریافت کنید

زنبور عسل

3. فسفولیسلیپیدا - خدمت اجزای اصلی ساختاری غشا و هرگز در مقادیر زیادی ذخیره نکنید. اطمینان حاصل کنید که حاوی گلیسیرین الکل پلی اییدر، اسید فسفریک و بقایای اسیدهای چرب باشد.

فسفوگلیسرولیپید ها برای ساختار شیمیایی هنوز هم می توانند به چندین نوع تقسیم شوند:

1) فسفولیپید ها - شامل گلیسیرین، دو باقی مانده اسید چرب با توجه به موقعیت اول و دوم گلیسرول و باقی مانده از اسید فسفریک است که باقی مانده توسط الکل دیگر (اتانولامین، کولین، سریین، آنزیتول) متصل می شود. به عنوان یک قاعده، اسید چرب در موقعیت 1 اشباع شده، و در دوم غیر اشباع نشده است.

فسفاتید اسید - ماده منبع برای سنتز سایر فسفولیپید ها، در بافت ها در مقادیر جزئی قرار دارد

فسفاتید هانولامین (Kefalin)

فسفاتیدیل کولین (لسیتین)، عملا در باکتری ها نیست

فسفاتیدیلزرین

فسفاتیدیلوزیتول - سلفی از دو پیام رسان ثانویه مهم (واسطه ها) دی سیل گلیسیرین و inositol-1،4،5-triphosphate

2) پلاسماگ ها - فسفوگلیزولیپید ها، که در آن یکی از زنجیره های کربوهیدرات بومی یک وینیل ساده است. پلاسما در گیاهان یافت نمی شود. پلاسماوگام های اتانولاامینیک به طور گسترده ای در میلین و در رتیکولوم سارکوپلاسمی قلب نشان داده شده است.

ethanolaminplasmalogen

3) لیزوفسفولیپید ها از فسفولیپید ها در شکاف آنزیمی یکی از بقایای آکیا تشکیل می شوند. در سرپانتین، سم حاوی فسفولیپاز A 2 است که لیزوفسفاتید را با اثر همولیتیک تشکیل می دهد؛

4) Cardiolipins - فسفولیپید های غشاهای داخلی باکتری ها و میتو-کندریا در هنگام تعامل با گلیسرول دو بقایای اسید فسفاتید تشکیل می شود:

کاردیولیپین

4. فسفوسفنگولیپید - توابع گلیسیرین در آنها Sefingosin - aminoospyrt با یک زنجیره ای آلیفاتیک طولانی انجام می شود. گلیسیرین را شامل نمی شود. در مقادیر زیادی در غشاهای سلول های بافت عصبی و مغز وجود دارد. در غشاهای سلولهای سبزیجات و باکتری، فسفوسفنگولیپید ها نادر هستند. مشتقات اسپینگوسین توسط آمینو گروه های آمینو از اسیدهای چرب اشباع شده به نام Ceramides نامیده می شود. مهمترین نماینده این گروه، اسپینگومیلین (فسفولین سرامید -1) است. این در اکثر غشاهای سلول های حیوانی، به ویژه بسیاری از آن در پوسته های میلین انواع خاصی از سلول های عصبی وجود دارد.

sfingomyelin

sfingosin

5. glycoglycelipid -لیپید ها که در موقعیت 3 از گلیسرول یک کربوهیدرات متصل شده با ارتباطات گلیکوزیدی است، گروه فسفات حاوی نیست. گلیکوگلیسرولیپید ها به طور گسترده ای در غشاهای کلرپلاست، و همچنین در جلبک های آبی سبز و باکتری ها نمایندگی می شوند. Montoglactosyldiacylglycerol شایع ترین لیپید قطبی در طبیعت است، زیرا سهم آن برای نیمی از کل کلرپلاست های کلرپلاست های غشای تيلاکلوید:

montoglactosyldiacylglyclycerol.

6. Glycosfingolipids- ساخته شده از Sefingosin، باقی مانده اسید چرب و الیگوساکارید. این عمدتا در تمام بافت ها، عمدتا در لایه بیرونی لیپید غشاهای پلاسما موجود است. آنها یک گروه فسفات ندارند و هزینه های الکتریکی را حمل نمی کنند. Glycosphingolipids را می توان به دو نوع دیگر تقسیم کرد:

1) cerebroids نمایندگان ساده تر از این گروه هستند. Galactoceribroids عمدتا عمدتا در غشاهای سلول های مغزی است، در حالی که گلوکوکروپروئیدها در غشاهای دیگر سلول ها وجود دارد. Cerebroids حاوی دو، سه یا چهار قند باقی مانده عمدتا در لایه بیرونی غشاهای سلولی قرار دارند.

گالاکتوکوپروپروئیدی

2) gangliosides پیچیده ترین glycosphingolipids هستند. سرهای بسیار بزرگ قطبی آنها توسط چندین قند تشکیل شده تشکیل شده است. برای آنها، آن را با حضور در موقعیت شدید یک یا چند باقی مانده از حامل اسید N-acetylneiramine (Sialo) در PH 7 بار منفی مشخص می شود. در ماده خاکستری مغز گانگلیوزید ها، حدود 6 درصد از لیپیدهای غشایی حدود 6 درصد است. Gangliosides اجزای مهم بخش های گیرنده های خاص واقع در سطح غشاهای سلولی هستند. بنابراین آنها در بخش های خاصی از انتهای عصب قرار دارند، جایی که اتصال مولکول های انتقال دهنده عصبی در روند انتقال شیمیایی پالس از یک سلول عصبی به دیگری است.

7. ایزوپروئیدها - مشتقات ایزوپرن (فرم فعال - 5-Isopente-nild فسفات) انجام طیف گسترده ای از توابع.

isopren 5-IsopenthenyldiFeSphate

توانایی تولید ایزوپروئید های خاص تنها توسط برخی از گونه های حیوانات و گیاهان مشخص می شود.

1) لاستیک - سنتز انواع مختلفی از گیاهان، در درجه اول Geveya برزیل:

قطعه لاستیک

2) ویتامین های محلول در چربی A، D، E، K (به علت وابستگی ساختاری و عملکردی با هورمون های استروئیدی ویتامین D در حال حاضر به هورمون ها نسبت داده می شود):

ویتامین A

ویتامین E

ویتامین K.

3) هورمونهای رشد حیوانات - اسید رتینیک در مهره داران و نئوتو نینا در حشرات:

اسید رتینوئیک

نوش

اسید رتینیک یک مشتق هورمونی از ویتامین A است، تحریک رشد و تمایز سلول ها، هورمونهای نئوزوین - حشرات، تحریک رشد لارو و ترمز ترمز، آنتاگونیست ها Ecdizon هستند؛

4) هورمون های گیاهی - اسید آکسیک، یک فیتوپورمون استرس زا است که سیستم ایمنی سیستم را از گیاهان آغاز می کند، که در ثبات به پاتوژن های مختلف ظاهر می شود:

اسیدی کردن اسید

5) ترپن - مواد متعدد معطر و روغن های ضروری گیاهان با اثر ضد باکتری و قارچال؛ ترکیبات دو لینک های ایزوپرن، یکنواخت نامیده می شوند، از سه - Sesquiterpets، از شش - تریترپات:

kamfora timol

6) استروئیدها - مواد محلول در چربی پیچیده که مولکول های آن بر اساس سیکلوپنتنریرفنانتن ترانس (در ماهیت آن - تریترپین) است. استرل اصلی در بافت های حیوانی، کلسترول کلسترول (کلسترول) است. کلسترول و اتر آن با اسیدهای چرب طولانی مدت، اجزای مهم لیپوپروتئین های پلاسما و همچنین غشای سلول بیرونی هستند. با توجه به این واقعیت که چهار حلقه فشرده یک ساختار سفت و سخت ایجاد می کنند، حضور کلسترول در غشا، سیالیت غشا را در دمای شدید تنظیم می کند. گیاهان و میکروارگانیسم ها شامل ترکیبات مرتبط - ergosterine، stigmasterine و β-sitosterlin هستند.

کلسترول

ergosterin

stigmasterin

β-sitosterin

اسیدهای صفراوی از کلسترول در بدن تشکیل می شوند. آنها حلالیت کلسترول را در صفرا قرار می دهند و به هضم لیپید ها در روده کمک می کنند.

اسید سرد

هورمون های استروئید نیز از مولکول های سیگنالینگ لیپوفیلی، تنظیم متابولیسم، رشد و تولید مثل تشکیل شده است. در بدن انسان، شش هورمون استروئیدی اصلی هستند:

cortizol آلدوسترون

تستوسترون استرادیول

پروژسترون کلسیترول

Calcitrol - ویتامین D، که فعالیت هورمون دارد، از هورمون های مهره دار متفاوت است، بلکه بر روی کلسترول ساخته شده است. حلقه به علت پاسخ وابسته به نور افشا شده است.

مشتق کلسترول کلسترول هورمون از حشرات، عنکبوت و خرچنگ ها - ادیزون است. هورمونهای استروئیدی عملکرد سیگنال عملکرد نیز در گیاهان یافت می شود.

7) لنگر لیپید برگزاری مولکول های پروتئینی یا سایر اتصالات در غشا:

ubiquinon

همانطور که می بینیم، لیپید ها پلیمر ها در معنای واقعی کلمه کلمه نیستند، با این حال، هر دو در متابولیسم و \u200b\u200bساختاری، آنها نزدیک به اسید پلی اکسیمیک موجود در باکتری هستند - یک ماده مهم مهم. این پلیمر به شدت کاهش می یابد، به طور انحصاری از واحدهای D-β-hydroxymalaic اسید متصل شده توسط استر پیوند تشکیل شده است. هر زنجیره شامل حدود 1500 باقی مانده است. این ساختار یک مارپیچ راست جمع و جور است، حدود 90 زنجیره ای با تشکیل یک لایه نازک در سلول های باکتریایی انباشته می شوند.

اسید پلی D-β-oxymalassic

اسیدهای آمینه اسید های کربوکسیلیک حاوی یک گروه آمینو و یک گروه کربوکسیل نامیده می شوند. اسیدهای آمینه طبیعی 2-آمینو کربوکسیلیک اسید یا اسیدهای آمینه α هستند، هرچند اسیدهای آمینه مانند β- آلانین، تائورین، γ- آمنوبازیک اسید وجود دارد. فرمول α- آمینو اسید به طور کلی به نظر می رسد:

در α- آمینو اسیدها در 2 اتم کربن، چهار جایگزین مختلف وجود دارد، یعنی همه اسیدهای آمینه α- آمینو، به جز گلیسین، یک اتم کربن نامتقارن (chiral) وجود دارد و در دو Enantiomers - L- و D-Amino Scids وجود دارد . اسیدهای آمینه طبیعی متعلق به L-Row هستند. اسید آمینه D در باکتری ها و آنتی بیوتیک های پپتید یافت می شود.

تمام اسیدهای آمینه در محلول های آبی می توانند در قالب یون های دو قطبی وجود داشته باشند و اتهام کل آنها بستگی به pH محیط دارد. مقدار pH که در آن کل شارژ صفر است، یک نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود. در نقطه ایزوالکتریک اسید آمینه، یونی zwitter است، یعنی گروه آمین، پروتون می شود و کربوکسیل نایا جدا شده است. در ناحیه خنثی pH، اکثر اسیدهای آمینه یونهای Zwitter هستند:

اسیدهای آمینه نور را در ناحیه قابل مشاهده از طیف جذب نمی کنند، اسیدهای آمینه معطر نور را جذب نور در منطقه UV از طیف: تریپتوفان و تیروزین در 280 نانومتر، فنیل آلانین - در 260 نانومتر.

برخی از واکنش های شیمیایی مشخصه اسید آمینه هستند که اهمیت زیادی برای آزمایشات آزمایشگاهی دارند: نمونه رنگی Ningidrin بر روی گروه α- آمینو، مشخصه واکنش های سولفیدریل، فنلی و دیگر گروه های رادیکال های آمینو اسید، آکلیکلینگ و تشکیل پایگاه های Schiff گروه های آمینو، استرینگ برای گروه های کربوکسیل.

نقش بیولوژیکی اسیدهای آمینه:

1) عناصر ساختاری پپتید ها و پروتئین ها، اسیدهای آمینه پروتئینوژنیک هستند. پروتئین ها شامل 20 اسید آمینه هستند که توسط یک کد ژنتیکی کدگذاری شده اند و در پروتئین ها در پردازش پروتکل ترجمه گنجانده شده اند، برخی از آنها ممکن است فسفریل شده، آسیل یا هیدروکسیل شده باشند.

2) ممکن است عناصر ساختاری سایر ترکیبات طبیعی - کومانزیم، اسیدهای صفراوی، آنتی بیوتیک ها باشد؛

3) مولکول های سیگنال هستند. بعضی از اسیدهای آمینه، انتقال دهنده های عصبی یا پیش ماده های انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوگرام ها هستند؛

4) متابولیت های ضروری هستند، به عنوان مثال، برخی از اسیدهای آمینه پیش ماده آلکالوئیدهای گیاهی هستند یا به عنوان اهداکنندگان نیتروژن خدمت می کنند یا اجزای قدرت حیاتی هستند.

طبقه بندی اسیدهای آمینه پروتئینوژنیک بر اساس ساختار و قطبیت زنجیره های جانبی است:

1. آمینو اسیدهای آمینه آلیفاتیک:

گلیسین، گلی، g، gly

آلانین ala، a، ala

والین، شفت، v، val *

لوسین لئو، l، leu *

ایزولوسین ایل، من، ایل *

این اسیدهای آمینه در زنجیره جانبی heteroatoms، گروه های چرخه ای قرار نمی گیرند و با قطب کم مشخص شده مشخص می شوند.

سیستئین، سیس، c، cys

متیونین ملاقات کرد.، m، ملاقات *

3. اسیدهای آمینه معطر:

فنیل آلانین فنان، f، phe *

تیروزین تایر، y، tyr

تریپتوفان سه، w، trp *

جیستیدین، گیس، h، او

اسیدهای آمینه معطر حاوی چرخه های تثبیت کننده رزوننت mesomeric هستند. در این گروه تنها فنیل آلانین اسید آمینه، قطبیت کم، تیروزین و تریپتوفان را با قطبیت قابل توجه و هیستیدین - حتی دارای قطبیت بالا مشخص می کند. جیستیدین همچنین می تواند به اسیدهای آمینه اصلی نسبت داده شود.

4. اسیدهای آمینه خنثی:

بشکل سریستین سر، s، ser

وابسته به ترئونین تر، t، thR *

آسپاراژین asn n، ASN

گلوتامین، gln،Q، GLN.

اسیدهای آمینه خنثی حاوی گروه های هیدروکسیل یا کربوکسیامید هستند. گرچه گروه های آمید مولکول های غیر یونیک، آسپاراژین و معادن گلوتا بسیار قطبی هستند.

5. اسیدهای آمینه ترش:

اسید مارپیچ (آسپارتات) جامه، D، ASP

اسید گلوتامیک (گلوتامات)، عمیق e، glu

گروه های کربوکسیل از زنجیرهای جانبی اسید آمینه اسید به طور کامل در کل محدوده مقادیر فیزیولوژیکی به طور کامل یونیزه می شوند.

6. اسیدهای آمینه پایه:

لیزین، L. از، k، lys *

آرشینی arg، r، arg

زنجیره های جانبی اسیدهای آمینه اصلی به طور کامل در منطقه خنثی pH به طور کامل پروتون می شوند. اسید آمینه بسیار پایه و بسیار قطبی یک آرژینین است که شامل یک گروه گانیدین است.

7. IMINO ACID:

پرولین حرفه ای، p، طرفدار

زنجیره جانبی پرولین شامل یک چرخه پنج عضو شامل اتم α- کربن و یک گروه α- آمینو است. بنابراین، پرولین، به شدت صحبت می کند، آمینو نیست، بلکه اسید اینها است. اتم نیتروژن در حلقه یک پایه ضعیف است و در مقادیر فیزیولوژیکی pH پروتون نیست. با توجه به ساختار چرخه ای پرولین باعث خم شدن زنجیره پلیپپتید می شود که برای ساختار کلاژن بسیار مهم است.

برخی از اسیدهای آمینه ذکر شده را نمی توان در بدن انسان سنتز کرد و باید با غذا همراه باشد. این ها یک اسید آمینه ضروری هستند با ستاره ها مشخص شده اند.

همانطور که در بالا ذکر شد، اسید های آمینه پروتئینوژنیک پیشرونده ای از مولکول های فعال زیست شناختی ارزشمند هستند.

دو β-alanine amine amine و cysteamine در کوآنزیم A (مشتقات - مشتقات ویتامین های محلول در آب، تشکیل یک مرکز فعال آنزیم های پیچیده) گنجانده شده است. β-alanine توسط decarboxylation از اسید آسپارتیک تشکیل شده و Cysteamine توسط decarboxylation از سیستئین:

β-alanine cisteamine

باقی مانده از اسید گلوتامیک بخشی از یک کوآنزیم دیگر - تتراهیدروفولیک اسید، مشتق از ویتامین B با.

دیگر مولکول های ارزشمند زیست شناختی، ترکیبات اسید صفراوی با گلیسین اسید آمینه هستند. این کنفرانس ها اسیدهای قوی تر از اساسی هستند، در کبد تشکیل می شوند و در قالب نمک در صفرا قرار دارند.

اسید گلیکوچول

اسیدهای آمینه پروتئینوژنیک پیشرونده ای از برخی از آنتی بیوتیک ها هستند - مواد فعال بیولوژیکی که توسط میکروارگانیسم ها سنتز شده و بازتولید شدید باکتری ها، ویروس ها و سلول ها است. معروف ترین این ها پنی سیلین ها و سفالوسپورین هستند که گروهی از آنتی بیوتیک های بتا-لاکتام تشکیل شده و قالب تولید شده توسط قالب را تشکیل می دهند پنی سیلیوم. آنها با حضور در ساختار حلقه β-lactam واکنش نشان می دهند که آنها از سنتز دیواره های سلولی میکروارگانیسم های گرم منفی جلوگیری می کنند.

فرمول عمومی پنی سیلین

از اسیدهای آمینه توسط decarboxylation، آمین های بیوژنیک به دست می آید - انتقال دهنده های عصبی، هورمون ها و هیستوگرام ها.

اسیدهای آمینه گلیسین و گلوتامات خودشان انتقال دهنده انتقال دهنده های عصبی در سیستم عصبی مرکزی هستند.

مشتقات اسید آمینه نیز آلکالوئیدها هستند - ترکیبات حاوی نیتروژن طبیعی طبیعی طبیعت اصلی منجر به رشد می شود. این ترکیبات ترکیبات فیزیولوژیکی فوق العاده فعال هستند که به طور گسترده ای در پزشکی استفاده می شود. نمونه هایی از آلکالوئیدها، فنیل آلانین پاپاورین، خشخاش آلکالوئید ایزوکینولین (اسپاسمولیت) و یک مشتق تریپتوفان از فیزستگمین، آلکالوئید از لوبیای کباب سفید (دارو آنتی کولین کره) استفاده می شود:

پاپاویرین فیزستایگمین

اسیدهای آمینه اشیاء بسیار محبوب بیوتکنولوژی هستند. انواع مختلفی از سنتز شیمیایی اسیدهای آمینه وجود دارد، اما در نتیجه، racemates اسید آمینه به دست آمده است. از آنجایی که تنها L- ایزومر اسید آمینه مناسب برای صنایع غذایی و پزشکی مناسب است، مخلوط های ایزمی باید به انتیومرها تقسیم شوند، که یک مشکل جدی را نشان می دهد. بنابراین، یک رویکرد بیوتکنولوژی محبوب تر است: سنتز آنزیمی با آنزیم های بی نظیر و سنتز میکروبیولوژیک با سلول های میکروبی INCETGER. در هر دو مورد دوم، ISOMERS تمیز به دست آمده است.

اسیدهای آمینه به عنوان مکمل های تغذیه ای و اجزای خوراک استفاده می شود. اسید گلوتامیک طعم گوشت، والین و لوسین را بهبود می بخشد طعم محصولات نانوایی، گلیسین و سیتئین به عنوان آنتی اکسیدان ها در طول حفاظت استفاده می شود. D-Tryptophan می تواند جایگزین شکر باشد، زیرا خیلی شیرین تر است. لیزین به حیوانات غذایی اضافه می شود، زیرا اکثر پروتئین های گیاهی حاوی تعداد کمی از اسید آمینه های لیزین غیر قابل جایگزینی هستند.

اسیدهای آمینه به طور گسترده ای در عمل پزشکی استفاده می شود. این ها عبارتند از: این اسید آمینه به عنوان متیونین، هیستیدین، گلوتامیک اسید، گلیسین، سیرتئین، ولین.

در دهه گذشته، اسیدهای آمینه شروع به اضافه کردن به تجهیزات آرایشی برای مراقبت از پوست و مو اضافه کردند.

اسیدهای آمینه اصلاح شیمیایی نیز به طور گسترده ای در صنعت به عنوان سورفکتانت ها در سنتز پلیمرها استفاده می شود، در طول تولید مواد شوینده، امولسیفایر، مواد افزودنی به سوخت.

ویژگی های عمومی (ساختار، طبقه بندی، nomenclature، ایزومریا).

واحد اصلی ساختاری پروتئین ها اسیدهای آمینه هستند. در طبیعت، حدود 300 اسید آمینه رخ می دهد. به عنوان بخشی از پروتئین ها، 20 اسید آمینه مختلف یافت شد (یکی از آنها - پرولین، نیست امینو-، ولی امینواسید). تمام اسیدهای آمینه دیگر در حالت آزاد یا به عنوان بخشی از پپتیدهای کوتاه یا پیچیده با سایر مواد آلی وجود دارد.

اسیدهای آمینه مشتقات اسیدهای کربوکسیلیک هستند که در آن یک اتم هیدروژن در یک اتم کربن در گروه آمینو جایگزین می شود (-nn 2)، به عنوان مثال:

اسیدهای آمینه در ساختار و خواص R رادیکال R متفاوت هستند. رادیکال می تواند بقایای اسیدهای چرب، حلقه های معطر، heterocycles را نشان دهد. با توجه به این، هر آمینو اسید با خواص خاص تعیین می شود که خواص شیمیایی، خواص فیزیکی و توابع فیزیولوژیکی پروتئین ها را در بدن تعیین می کند.

این به دلیل رادیکال های اسیدهای آمینه است، پروتئین ها دارای تعدادی از توابع منحصر به فرد هستند که مشخصه ای از پلیمرهای دیگری نیستند و دارای شخصیت شیمیایی هستند.

به طور قابل توجهی کمتر در موجودات زنده، اسیدهای آمینه با B- یا G موقعیت آمینو هستند، به عنوان مثال:

طبقه بندی و نامگذاری اسید آمینه.

انواع مختلفی از طبقه بندی های اسید آمینه وجود دارد که بخشی از پروتئین هستند.

الف) اساس یکی از طبقه بندی ها ساختار شیمیایی رادیکال های اسید آمینه است. تشخیص اسید آمینه:

1. آلیفاتیک - گلیسین، آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین:

2. هیدروکسیل حاوی - سریین، ترئونین:

4. معطر - فنیل آلانین، تیروزین، تریپتوفان:

5. با گروه های تشکیل آنیونی در زنجیرهای جانبی زنجیره ای و اسیدهای گلوتامیک:

6. و اسیدهای اسپارگرایی و گلوتامیک Amides - اسپارگین، گلوتامین.

7. اصلی - آرژنین، جیستیدین، لیزین.

8. Imino acid - پرولین

ب) نوع دوم طبقه بندی بر اساس قطبیت گروه های R گروه های آمینه است.

تمیز دادن قطبی و غیر قطبی آمینو اسید. رادیکال U-Radical در رادیکال دارای اتصالات غیر قطبی C-C، S-H، هشت اسید آمینه است: آلانین، والین، لوسین، ایزوین، متیونین، فنیل آلانین، تریپتوفان، پرولین.

تمام اسیدهای آمینه دیگر متعلق به به قطب (در گروه R، اتصالات قطبی C-O، C-N، -ON، S-H وجود دارد. بزرگتر از پروتئین اسیدهای آمینه با گروه های قطبی، واکنش پذیری بالاتر آن است. عملکرد پروتئین تا حد زیادی وابسته به واکنش است. تعداد زیادی از گروه های قطبی، مشخص شده توسط آنزیم ها. برعکس، تعداد زیادی از آنها در چنین پروتئینی به عنوان کراتین (مو، ناخن) وجود دارد.

ج) اسیدهای آمینه کلاسیک و بر اساس خواص یونی گروه های R گروه(میز 1).

ترش (در pH \u003d 7، گروه R می تواند شارژ منفی را تحمل کند) عبارتند از آسپارتیک، اسید گلوتامیک، سیستئین و تیروزین.

نگهداری (در pH \u003d 7، گروه R ممکن است یک بار مثبت باشد) - این آرژنین، لیزین، هیستیدین است.

تمام اسیدهای آمینه دیگر متعلق به خنثی (گروه R غیرقانونی است).

جدول 1 - طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس قطبیت
گروه های R

3. منفی شارژ شده است
باند

اسپاراژنیک k-ta

گلوتامال k-ta

4. به طور مثبت متهم شده است
باند

جیستیدین

Gly Ala Val Leu Lie Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn Gln Tyr Asp Gly Lys Arg او g a v. L. من p f w s t c m n q y d e k r n Gly Ala Villa Lei Ile در مورد سشوار TRP SER TRE CIS MET ASN GLN TIR ASP GLA LIZ ARG GIS 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

د) با توجه به تعداد گروه های آمین و کربوکسیل، اسیدهای آمینه تقسیم می شوند:

– در مونوآمین مونوکربونیکشامل یک گروه کربوکسیل و آمین؛

- monoaminodicarbonic (دو گروه کربوکسیل و یک آمین)؛

- Diaminonocarbonic (دو گروه آمین و یک گروه کربوکسیل).

الف) در توانایی تولید در بدن و حیوانات انسان تمام اسیدهای آمینه تقسیم می شوند:

– در تعویض

- ضروری

- تقریبا ضروری است.

اسیدهای آمینه ضروری نمی توانند در ارگانیسم انسان و حیوانی سنتز شوند، آنها باید با غذا همراه باشند. اسیدهای آمینو ضروری کاملا ضروری: والین، لوسین، ایزوین، تئورین، تریتوفان، متیونین، لیزین، فنیل آلانین.

به طور جزئی ضروری است - سنتز شده در بدن، اما در مقدار کافی، بنابراین تا حدی باید با غذا همراه باشد. چنین اسیدهای آمینه هستند آرگان، گیتیدین، تیروزین.

اسیدهای آمینه قابل تعویض در بدن انسان در مقادیر کافی از ترکیبات دیگر سنتز می شوند. گیاهان می توانند تمام اسیدهای آمینه را سنتز کنند.

ایزومریا

در مولکول های تمام اسیدهای آمینه طبیعی (به استثنای گلیسین)، در یک اتم کربن، تمام چهار ارتباطات والنس توسط جایگزین های مختلف اشغال می شوند، چنین اتم کربن نامتقارن است و نام نامیده می شود اتم کورال. در نتیجه، راه حل های اسید آمینه دارای فعالیت نوری هستند - سطح نور پلاریزه قطبی می شود. تعداد استریویزمرهای احتمالی دقیقا 2 N است، جایی که N تعداد اتم های کربن نامتقارن است. در گلیسین n \u003d 0، در ترئونین n \u003d 2. تمام 17 اسید آمینه پروتئین شامل یک اتم کربن نامتقارن، ممکن است در قالب دو ایزومر نوری وجود داشته باشد.

به عنوان استاندارد در تعیین L. و D.پیکربندی اسید آمینه توسط پیکربندی استریویزمرهای گلیسیرین آلدئید استفاده می شود.

محل در فرمول پروژکتور فیشر NH 2 -Groups در سمت چپ مربوط به L.-Cofiguration، و در سمت راست - D.- پیکربندی

لازم به ذکر است که حروف L. و D. به معنی متعلق به یک ماده در پیکربندی استریو شیمیایی آن به L. یا D. ردیف، صرف نظر از جهت چرخش.

علاوه بر 20 اسید آمینه استاندارد که تقریبا در تمام پروتئین ها رخ می دهد، هنوز هم اسیدهای آمینه غیر استاندارد وجود دارد که اجزای تنها برخی از انواع پروتئین ها هستند - این اسیدهای آمینه نیز نامیده می شوند اصلاح شده (هیدروکسی پرولین و هیدروکسیلیزین).

روش های دریافت

- اسیدهای آمینه دارای اهمیت فیزیولوژیکی بسیار بزرگ هستند. پروتئین ها و پلیپپتید ها از بقایای اسیدهای آمینه ساخته می شوند.

در هیدرولیز مواد پروتئینی ارگانیسم های حیوانی و گیاهی اسیدهای آمینه را تشکیل می دهند.

روش های مصنوعی برای تولید اسیدهای آمینه:

– اقدام آمونیاک بر روی اسیدهای هالوژن

- اسیدهای α- آمینو دریافت می کنند عمل آمونیاک بر روی اکسییمینیت ریل

نقش بیولوژیکی اسیدهای آمینه:

2) ممکن است عناصر ساختاری سایر ترکیبات طبیعی - کومانزیم، اسیدهای صفراوی، آنتی بیوتیک ها باشد؛

طبقه بندی اسیدهای آمینه پروتئینوژنیک بر اساس ساختار و قطبیت زنجیره های جانبی است:

1. آمینو اسیدهای آمینه آلیفاتیک:

گلیسین، گلی، g، gly

آلانین ala، a، ala

والین، شفت، v، val *

لوسین لئو، l، leu *

ایزولوسین ایل، من، ایل *

این اسیدهای آمینه در زنجیره جانبی heteroatoms، گروه های چرخه ای قرار نمی گیرند و با قطب کم مشخص شده مشخص می شوند.

سیستئین، سیس، c، cys

متیونین ملاقات کرد.، m، ملاقات *

3. اسیدهای آمینه معطر:

فنیل آلانین فنان، f، phe *

تیروزین تایر، y، tyr

تریپتوفان سه، w، trp *

جیستیدین، گیس، h، او

4. اسیدهای آمینه خنثی:

بشکل سریستین سر، s، ser

وابسته به ترئونین تر، t، thR *

آسپاراژین asn n، ASN

گلوتامین، gln،Q، GLN.

5. اسیدهای آمینه ترش:

اسید مارپیچ (آسپارتات) جامه، D، ASP

اسید گلوتامیک (گلوتامات)، عمیق e، glu

6. اسیدهای آمینه پایه:

لیزین، L. از، k، lys *

آرشینی arg، r، arg

7. IMINO ACID:

پرولین حرفه ای، p، طرفدار

β-alanine cisteamine

باقی مانده از اسید گلوتامیک بخشی از یک کوآنزیم دیگر - تتراهیدروفولیک اسید، مشتق از ویتامین B با.

اسید گلیکوچول

فرمول عمومی پنی سیلین

اسیدهای آمینه گلیسین و گلوتامات خودشان انتقال دهنده انتقال دهنده های عصبی در سیستم عصبی مرکزی هستند.

dopamine (neuromediator) noraderenaline (neuromediator)

آدرنالین (هورمون) هیستامین (واسطه و Gistogormont)

سروتونین (Neuromediator و Gistogormon) GABA (Neuromediator)

تیروکسسین (هورمون)

مشتق شده از تریپتوفان آمینو اسید معروف ترین اسید اکسین-indolyluxusic است که در طبیعت یافت می شود. اکسین ها تنظیم کننده های رشد گیاه هستند، آنها تمایز بافت های رو به رشد را تحریک می کنند، رشد کامبیا، ریشه ها، رشد میوه ها و خاموش شدن برگ های قدیمی را تسریع می کنند، آنتاگونیست های آنها اسید لغزش است.

اسید indolyluxus

پاپاویرین فیزستایگمین

در دهه گذشته، اسیدهای آمینه شروع به اضافه کردن به تجهیزات آرایشی برای مراقبت از پوست و مو اضافه کردند.

پروتئین

پروتئین ها مواد مولکولی بالا هستند که شامل اسیدهای آمینه متصل شده توسط پیوند پپتید هستند.

این پروتئین ها محصولاتی از اطلاعات ژنتیکی منتقل شده از نسل به نسل هستند و تمام فرایندهای فعالیت حیاتی را در سلول انجام می دهند.

ویژگی های پروتئین:

1. عملکرد کاتالیزوری. تعداد زیادی از پروتئین ها آنزیم ها را تشکیل می دهند - پروتئین ها با فعالیت کاتالیزوری، سرعت بخشیدن به واکنش های شیمیایی. نمونه هایی از آنزیم ها پپسین، Alcohology dehydrogenase، glutaminesintetase هستند.

2. ساختار تابع. پروتئین های ساختاری مسئول حفظ شکل و پایداری سلول ها و بافت ها هستند، آنها شامل کراتین، کلاژن، فیبرین هستند.

3. عملکرد حمل و نقل. پروتئین های حمل و نقل مولکول ها یا یون ها را از یک عضو در یک دیگر یا از طریق غشاء داخل سلول حمل می کنند، به عنوان مثال، هموگلوبین، آلبومین سرم، کانال های یونی.

4. عملکرد محافظتی. پروتئین های سیستم هوموستاز از ارگانیسم را از عوامل ایجاد بیماری، اطلاعات بیگانه، از دست دادن خون - ایمونوگلوبولین ها، فیبرینوژن، ترومبین محافظت می کند.

5. عملکرد نظارتی. پروتئین ها عملکردهای مواد سیگنالینگ را انجام می دهند - برخی از هورمون ها، هیستوگرام ها و انتقال دهنده های عصبی، گیرنده ها به مواد سیگنالینگ هر ساختار هستند، انتقال سیگنال بیشتری را در زنجیره های سیگنالینگ بیوشیمیایی سلول ارائه می دهند. مثالها می توانند به عنوان یک سلول هورمون رشد، انسولین هورمون، انسولین هورمون، N- و M-cholinoreceptors عمل کنند.

6. عملکرد موتور. با کمک پروتئین ها، فرایندهای اختصار و سایر جنبش های بیولوژیکی انجام می شود. مثالها می توانند به توبولین، اکتین، میوزین خدمت کنند.

7. عملکرد اضافی گیاهان حاوی پروتئین های یدکی هستند که مواد غذایی ارزشمند هستند، در موجودات حیوانی، پروتئین های عضلانی به عنوان مواد مغذی ذخیره می شوند که در نیازهای شدید بسیج می شوند.

برای پروتئین ها، مشخصه حضور چندین سطح سازمان ساختاری است.

ساختار اولیه پروتئین دنباله ای از باقی مانده های آمینو اسید در زنجیره پلیپپتید نامیده می شود. ارتباط پپتید یک پیوند کربوکسیامید بین یک گروه α-carboxyl از یک اسید آمینه و یک گروه α-amino از یک اسید آمینه دیگر است.

Alanylphenylalanylcisteilprolin

ارتباط پپتید دارای ویژگی های متعددی است:

الف) تثبیت کننده تثبیت شده است و بنابراین تقریبا در همان هواپیما - مسطح است؛ چرخش در اطراف ارتباط C-N نیاز به هزینه های انرژی بالا و دشوار است؛

ب) در Connection -Co-NH- شخصیت خاص، کمتر از معمول است، اما بیش از دو برابر است، یعنی، یک Tautomeria keto-enol وجود دارد:

ج) جایگزین در ارتباط با ارتباطات پپتید در ترانس- نسبت فامیلی؛

د) هسته های پپتید توسط طبیعت های مختلف احاطه شده اند، در تعامل با مولکول های حلال اطراف، گروه های آزاد کربوکسیل و آمینو، یونیزه، تشکیل مراکز کاتیونی و آنیونی مولکول پروتئین هستند. بسته به نسبت آنها، مولکول پروتئین، یک بار مثبت یا منفی را دریافت می کند و همچنین با یک یا چند مقدار pH متوسط \u200b\u200bزمانی که نقطه ایزوالکتریک پروتئین رسیده است، مشخص می شود. رادیکال ها تشکیل سالین، اتریشی، پل های دی سولفید داخل مولکول پروتئین، و همچنین دایره واکنش های ذاتی پروتئین را تعیین می کنند.

در حال حاضر، پلیمرهای متشکل از 100 و بیشتر باقی مانده های آمینو اسید، پلیپپتید ها، شامل 50 تا 100 باقی مانده اسید آمینه، پپتید های کم مولکولی، پلیمرهای حاوی کمتر از 50 بقایای اسید آمینه، توسط پروتئین ها محاسبه می شود.

برخی از پپتید های وزن مولکولی کم نقش بیولوژیکی مستقل را بازی می کنند. نمونه هایی از برخی از این پپتیدها:

گلوتاتیون - γ-gli-gly - یکی از گسترده ترین پپتیدهای داخل سلولی، در فرایندهای کاهش اکسیداتیو در سلول ها و انتقال اسیدهای آمینه از طریق غشاهای بیولوژیکی شرکت می کند.

کارنوزین - β-ALA-GIS - پپتید موجود در عضلات حیوانی، محصولات پراکسیداسیون لیپید را از بین می برد، فرآیند فروپاشی کربوهیدرات ها را در عضلات تسریع می کند و به شکل فسفات در تبادل انرژی در عضلات دخیل است.

وازوپرسین - هورمون لوب عقب هیپوفیز، شرکت کننده در نظارت بر مبادله آب بدن:

فلوتر سمی به عمه است، در غلظت های ناچیز باعث مرگ بدن به علت انتشار آنزیم ها و یونهای پتاسیم از سلول ها می شود:

Gramsicidin - آنتی بیوتیک، که بر روی بسیاری از باکتری های گرم مثبت عمل می کند، نفوذ پذیری غشاهای بیولوژیکی را برای ترکیبات مولکولی کم تغییر می دهد و باعث مرگ سلول می شود:

ملاقات کرد.-nicefalin - Tir-Gly-Gly-Feng - پپتید، سنتز شده در نورون ها و تضعیف درد.

ساختار ثانویه پروتئین- این یک ساختار فضایی است که به عنوان یک نتیجه از تعاملات بین گروه های عملکردی جزیره پپتید تشکیل شده است.

زنجیره پپتید شامل بسیاری از گروه های CO و NH از روابط پپتید است که هر کدام به طور بالقوه قادر به شرکت در تشکیل پیوند های هیدروژنی هستند. دو نوع اصلی ساختارهایی وجود دارد که اجازه می دهد این کار را انجام دهد: اسپیرال α که در آن زنجیره ای به عنوان یک بند ناف از گوشی همخوانی دارد و ساختار بتا تاشو که در آن مناطق بلند یک یا چند زنجیره ای پیچیده شده اند، وجود دارد. هر دو این ساختارها بسیار پایدار هستند.

α-helix با بسته بندی بسیار متراکم از زنجیره پلیپپتید پیچ \u200b\u200bخورده مشخص می شود، برای هر دور از اسپیرال حقوق بشر، 3.6 بقایای اسید آمینه وجود دارد، رادیکال هایی که همیشه هدف آن هستند و کمی عقب هستند، یعنی به آغاز زنجیره پلیپپتید.

ویژگی های اصلی α-spiral:

1) اسپیرال α توسط پیوند هیدروژن بین اتم هیدروژن در نیتروژن گروه پپتید و باقی مانده اکسیژن کربونیل، که در طول زنجیره به چهار موقعیت قرار دارد، تثبیت شده است.

2) تمام گروه های پپتید در شکل گیری ارتباطات هیدروژن شرکت می کنند، این تضمین می کند حداکثر پایداری α-helix؛

3) در شکل گیری پیوند های هیدروژنی، تمام اتم های نیتروژن و اکسیژن گروه های پپتید درگیر هستند، که به طور قابل توجهی هیدرولیکی از مناطق اسپیرال α را کاهش می دهد و هیدروفوبیت آنها را افزایش می دهد؛

4) α-helix به صورت خود به خود شکل گرفته و پایدار ترین سازگاری زنجیره پلیپپتید مربوط به حداقل انرژی آزاد است؛

5) در زنجیره پلیپپتید اسید آمینه L، مارپیچ راست، معمولا در پروتئین ها شناسایی می شود، بسیار پایدار باقی مانده است.

احتمال تشکیل α-helix به علت ساختار اولیه پروتئین است. برخی از اسیدهای آمینه از چرخش جزیره پپتید جلوگیری می کنند. به عنوان مثال، گروه های کربوکسیل در نزدیکی گلوتامات و آسپارتات به طور متقابل از یکدیگر جدا می شوند، که مانع تشکیل پیوند هیدروژن در α-helix می شود. به همین دلیل، اسپری کردن زنجیره ای در مکان های نزدیک به یکدیگر به طور مثبت لیزین و باقی مانده های آرژینین دشوار است. با این حال، پرولین نقش مهمی در نقض اسپیرال α دارد. اول، در پرولین، اتم نیتروژن بخشی از حلقه سفت و سخت است که مانع چرخش در اطراف اتصال N-C می شود، در مرحله دوم، پرولین به علت عدم وجود هیدروژن در اتم نیتروژن، پرولین پیوند هیدروژن را تشکیل نمی دهد.

β-folds یک ساختار لایه ای تشکیل شده توسط پیوند هیدروژنی بین قطعات پپتید خطی واقع شده است. هر دو زنجیره ممکن است مستقل باشند یا متعلق به یک مولکول پلی پپتید باشند. اگر زنجیرها در یک جهت گرا باشند، پس از آن یک ساختار بتا به صورت موازی نامیده می شود. در مورد جهت مخالف زنجیرها، یعنی زمانی که N-end یک زنجیره با انتهای زنجیره دیگری همخوانی دارد، ساختار β به نام ضد موازی نامیده می شود. β-folds ضد موازی قوی تر با پل های هیدروژن تقریبا خطی ترجیح داده می شود.

موازی β- تاشو β- برابر

در مقایسه با α-helix، غنی از پیوند های هیدروژنی، هر بخش از زنجیره β- تاشو برای تشکیل پیوند های هیدروژنی اضافی باز است. رادیکال های جانبی آمینو اسید تقریبا عمود بر ورق ورق به طور متناوب بالا و پایین است.

در مناطقی که خم شدن زنجیره پپتید به اندازه کافی تیز است، اغلب یک حلقه β وجود دارد. این یک قطعه کوتاه است که در آن 4 بقایای اسید آمینه به 180 عدد خم می شوند و با یک پل هیدروژن بین بقایای اول و چهارم تثبیت می شوند. رادیکال های آمینو اسید بزرگ با تشکیل حلقه β مواجه می شوند، بنابراین اغلب شامل کوچکترین گلیسین اسید آمینه می شود.

ساختار برتر پروتئین - این یک نظم خاص از تغییر ساختارهای ثانویه است. تحت دامنه بخش جداگانه ای از یک مولکول پروتئینی را درک می کند که دارای درجه خاصی از استقلال ساختاری و عملکردی است. در حال حاضر دامنه ها عناصر اساسی ساختار مولکول های پروتئینی را در نظر می گیرند و نسبت و ماهیت طرح بندی α-helix و β- لایه ها به منظور درک تکامل مولکول های پروتئینی و پیوندهای فیلوژنتیک بیشتر از مقایسه ساختارهای اولیه می پردازند. وظیفه اصلی تکامل طراحی تمام پروتئین های جدید است. شانس بی نهایت کوچک به طور تصادفی چنین توالی اسید آمینه را تولید می کند که شرایط بسته بندی را برآورده می کند و عملکرد وظایف عملکردی را تضمین می کند. بنابراین، پروتئین ها اغلب با ویژگی های مختلف یافت می شوند، اما شبیه به ساختار به نظر می رسد که به نظر می رسد که آنها یک اجداد مشترک داشتند یا از یکدیگر اتفاق می افتند. به نظر می رسد که تکامل، نیاز به حل یک کار خاص، ترجیح می دهد که برای اولین بار برای این پروتئین طراحی نشود و سازگار با این ساختارهای موجود در حال حاضر به خوبی، آنها را برای اهداف جدید سازگار سازد.

برخی از نمونه هایی از ساختارهای فوق العاده مکرر مکرر:

1) αα '- پروتئین حاوی تنها α-helix (miooglobin، هموگلوبین)؛

2) ββ '- پروتئین حاوی تنها بتا ساختارها (ایمونوگلوبولین ها، سوپراکسیدیسموتازاز)؛

3) βαβ - ساختار بتا بشکه، هر β-layer در داخل بشکه قرار دارد و با α-helix واقع بر روی سطح مولکول (triosophosphoshoisomerase، لاکتات دهیدروژناز) همراه است.

4) "انگشت روی" - قطعه ای از یک پروتئین متشکل از 20 بقایای اسید آمینه، اتم روی با دو ماده سیستئین و دو هیستیدین همراه است، به عنوان یک نتیجه از آن "انگشت" حدود 12 آمینو اسید باقی مانده ها تشکیل شده است، می تواند به بخش های نظارتی مولکول DNA متصل شود؛

5) Leucin Zipper - پروتئین های تعامل دهنده دارای یک قسمت اسپیرال α حاوی حداقل 4 باقی مانده لوسین هستند، آنها پس از 6 آمینو اسید یکی از دیگر قرار دارند، یعنی آنها در سطح هر دومین نوبت قرار دارند و می توانند اوراق قرضه هیدروفیک را تشکیل دهند لوسین یک پروتئین دیگر را ترک می کند. به عنوان مثال، با کمک اتصال دهنده های لوسین، مولکول های پروتئین های بسیار جزئی از هیستون ها را می توان به مجتمع ها ترکیب کرد و به اتهام مثبت غلبه کرد.

ساختار پروتئین سوم - این محل فضایی مولکول پروتئین است که توسط اتصالات بین رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه تثبیت شده است.

انواع اتصالات تثبیت ساختار پروتئین ترتیاری:

دی سولفید هیدروفویک الکترواستاتیک

ارتباطات ارتباطات ارتباطات ارتباطات

بسته به تاشو ساختار ترتیاری، پروتئین را می توان به دو نوع اصلی - فیبریلاری و کروی طبقه بندی کرد.

پروتئین های فیبریلر - مولکول های رشته ای طولانی غیر محلول در آب، زنجیره های پلیپپتید که در امتداد یک محور دراز می کشند. این ها عمدتا پروتئین های ساختاری و انقباضی هستند. چند نمونه از رایج ترین پروتئین های فیبریلر:

1. α-keratines. سنتز شده توسط سلول های اپیدرم. آنها تقریبا تمام وزن خشک مو، پشم، پرها، شاخ ها، ناخن ها، پنجه ها، سوزن ها، مقیاس ها، صخره ها و پوسته سیاه را تشکیل می دهند، و همچنین بخش قابل توجهی از وزن لایه بیرونی پوست را تشکیل می دهند. این یک خانواده کل پروتئین است، آنها در ترکیب اسید آمینه مشابه هستند، حاوی بسیاری از باقی مانده های سیتستین هستند و دارای موقعیت مکانی خاصی از زنجیره های پلیپپتیدی هستند. در سلول های مو، زنجیره های کراتین پلیپپتید برای اولین بار به الیاف تقسیم می شوند، که سازه هایی مانند طناب یا کابل پیچ خورده را در انتهای سلول پر می کنند. سلول های مو پیچیده می شوند و در نهایت می میرند، و دیواره های سلولی یک مورد لوله ای را شکل می دهند، به نام کوتیکول. در α-keratine، زنجیره های پلی پپتید دارای شکل α-helix هستند، یکی در اطراف دیگر در یک کابل سه هسته ای با تشکیل پیوند های دی سولفید عرضی. باقی مانده های N-terminal از یک طرف (موازی) قرار دارند. کراتین ها به علت غلبه بر اسیدهای آمینه با رادیکال های جانبی غیر قطبی، که با فاز آبی مواجه هستند، در آب نامحلول هستند. فرایندهای زیر در طول پیچشی شیمیایی رخ می دهد: در ابتدا، پل های دیسولفید توسط بازیابی تیولا تخریب می شوند، و سپس هنگامی که آنها موها را می گیرند، آنها با گرمایش خشک می شوند و با استفاده از اکسید کننده هوا، پل های دی سولفید جدید تشکیل می شوند که شکل آن را تشکیل می دهند مدل موهای

2. β-keratines. این شامل فیبر ابریشم و وب است. این لایه های ضد انسدادی ضد موازی با غلبه بر گلیسین، آلانین و سریین به عنوان بخشی است.

3. کلاژن. شایع ترین پروتئین در بالاترین حیوانات و پروتئین اصلی فیبریلر بافت های همبند. کلاژن در فیبروبلاست ها و کاندروسیت ها سنتز شده است - سلول های تخصصی بافت همبند، که پس از آن تحت فشار قرار می گیرد. الیاف کلاژن در پوست، تاندون ها، غضروف و استخوان هستند. آنها کشش ندارند، در قدرت، آنها از سیم فولادی عبور می کنند، فیبرهای کلاژن با تخصیص های عرضی مشخص می شوند. هنگامی که جوش در آب، کلاژن فیبر، فیبر، نامحلول و غیر قابل اعتماد به ژلاتین به عنوان یک نتیجه از هیدرولیز برخی از اوراق قرضه کووالانسی تبدیل می شود. کلاژن حاوی 35٪ گلیسین، 11٪ آلانین، 21٪ پرولین و 4-هیدروکسی پرولین (اسیدهای آمینه، مشخصه تنها برای کلاژن و الاستین) است. چنین ترکیب، ارزش غذایی نسبتا کم ژلاتین را به عنوان پروتئین غذایی تعیین می کند. فیبریل کلاژن شامل زیر واحد های تکراری پولیپپتید به نام Tropocoland است. این زیرمجموعه ها در امتداد فیبریل ها به شکل پرتوهای موازی توسط نوع "سر به دم" قرار می گیرند. لغزش سر و یک تخصیص عرضی مشخص می دهد. در صورت لزوم، در این ساختار، می تواند به عنوان محل رسوب هیدروکسی آپاتیت Ca 5 (OH) (PO 4) 3، که نقش مهمی در کانی سازی استخوان دارد، خدمت می کند.

زیرمجموعه های Tropocalanted شامل سه زنجیره پلی پپتید است که به شکل یک طناب سه هسته ای پیچیده می شود، که از α- و β-keratines متفاوت است. در برخی از کلاژن، هر سه زنجیره دارای یک توالی آمینو اسید هستند، در حالی که تنها دو زنجیر یکسان هستند و سوم از آنها متفاوت است. زنجیره پلیپپتید Tropocolalagen یک مارپیچ چپ را تشکیل می دهد، یک کویل که تنها سه بقایای اسید آمینه را به دلیل خم شدن زنجیره ای ناشی از پرولین و هیدروکسی پرولین تشکیل می دهد. سه زنجیره ای به جز پیوند هیدروژن با پیوند نوع کووالانسی متصل می شوند که بین دو بقایای لیزین در زنجیرهای همسایه تولید می شود:

همانطور که ما بزرگتر می شویم، در زیر واحد های Tropocolalagen و بین آنها، تعداد بیشتری از لینک های متقابل را تشکیل می دهند که باعث می شود فیبریل کلاژن سفت و سخت تر باشد، و این باعث می شود خواص مکانیکی غضروف و تاندون ها، استخوان های قهوه ای بیشتری را ایجاد می کند و قرنیه را کاهش می دهد شفافیت.

4. الاستین. این شامل یک بافت بافت الاستیک زرد و یک لایه الاستیک از بافت همبند در دیوارهای شریان های بزرگ است. زیر واحد اصلی فیبریل های الاستین - تروپوپلوستین. الاستین غنی از گلیسین و آلانین است، حاوی بسیاری از لیزین و پرولین کوچک است. بخش های مارپیچ الاستین در طول تنش کشیده می شوند، اما زمانی که بار به طول اولیه برداشته می شود، بازگشت می شود. بقایای لیزین از چهار زنجیره های مختلف، اوراق قرضه کووالانتی را تشکیل می دهند و اجازه می دهند که الاستین بتواند در تمام جهات به عقب برگردد.

پروتئین های کروی - پروتئین هایی که زنجیره پلیپپتید آن را در یک سطح جمع و جور به حداقل می رساند، قادر به انجام انواع مختلفی از توابع است.

ساختار ترتیاری پروتئین های کروی راحت تر از مثال میوگلوبین است. میوگلوبین یک پروتئین اتصال دهنده اکسیژن نسبتا کوچک موجود در سلول های عضلانی است. این انرژی اکسیژن را ذخیره می کند و به انتقال آن در میتوکندری کمک می کند. در مولکول myoglobin یک زنجیره پلیپپتید وجود دارد و یک هموگرام (GEM) یک مجموعه پروتئوپورفیرین با آهن است. خواص اصلی myoglobin:

الف) مولکول میوگلوبین خیلی فشرده است که تنها 4 مولکول آب می توانند در داخل آن قرار گیرند؛

ب) تمام بقایای آمینو اسید قطبی، به استثنای دو، در سطح بیرونی مولکول قرار گرفته و همه آنها در حالت هیدراته قرار دارند؛

ج) اکثر بقایای آمینو اسید هیدروفوب در داخل مولکول میوگلوبین قرار دارند و بنابراین از تماس با آب محافظت می شود؛

د) هر یک از چهار بقایای پرولین در مولکول میوگلوبین در خم شدن زنجیره پلی پپتید، در سایر نقاط خم شدن، بقایای سریین، ترئونین و آسپاراژین قرار دارند، زیرا این اسید آمینه ها از تشکیل α جلوگیری می کند -Helix اگر آنها با یکدیگر هستند؛

الف) یک هموگرام مسطح در حفره (جیب) در نزدیکی سطح مولکول قرار دارد، اتم آهن دارای دو اوراق قرضه هماهنگی عمود بر هواپیما همما است، یکی از آنها با بقایای هیستیدین 93 همراه است و دیگری به آن کمک می کند مولکول اکسیژن را متصل کنید.

شروع از ساختار ترتیاری پروتئین قادر به انجام توابع بیولوژیکی عجیب و غریب است. عملکرد پروتئین ها این است که هنگام قرار دادن ساختار ترتیاری بر روی سطح پروتئین، مناطق تشکیل می شوند که می توانند مولکول های دیگر را به نام لیگاندها متصل کنند. خصوصیات بالا تعامل پروتئین با لیگاند توسط مکمل ساختار ساختار مرکز فعال لیگاند تضمین شده است. مکمل یکپارچگی فضایی و شیمیایی سطوح تعامل است. برای بسیاری از پروتئین ها، ساختار ترتیاری حداکثر سطح تخمگذار است.

ساختار پروتئین کواترنر - این مشخصه پروتئین هایی است که شامل دو زنجیره پلی پپتید دو و بیشتر، اتصالات منحصرا غیر ویروسی، به طور عمده الکترواستاتیک و هیدروژن متصل می شوند. اغلب پروتئین ها حاوی دو یا چهار واحد واحد هستند، بیش از چهار واحد معمولا شامل پروتئین های تنظیم کننده هستند.

پروتئین هایی که دارای یک ساختار کواترنری هستند اغلب به نام oligomeric نامیده می شوند. پروتئین های هموممیک و هتروسی را تشخیص دهید. پروتئین های homo-dimensional شامل تمام زیر واحد ها ساختار مشابهی دارند، به عنوان مثال، آنزیم کاتالاز شامل چهار واحد کاملا یکسان است. به عنوان مثال، پروتئین های heteromeric دارای زیرمجموعه های مختلف هستند، به عنوان مثال، آنزیم پلیمراز RNA شامل پنج واحد مختلف عملکردهای مختلف است.

تعامل یک زیر واحد با یک لیگاند خاص باعث تغییرات متفاوتی به کل پروتئین الیگومر می شود و وابستگی سایر زیرمجموعه ها را به لیگاندها تغییر می دهد، این ویژگی توانایی پروتئین های الیگومر را به مقررات بی نظیری برطرف می کند.

ساختار پروتئین کواترنر را می توان به عنوان مثال هموگلوبین در نظر گرفت. شامل چهار زنجیره پلیپپتید و چهار گروه پروتز از hemes که در آن اتم های آهن در Fe 2+ زکتی هستند. قسمت پروتئین مولکول گلوبین است - شامل دو زنجیره α و دو زنجیره β حاوی تا 70٪ α-helix است. هر یک از چهار زنجیره ای مشخصه ساختار ترتیاری او است، یک هموگرام با هر زنجیره همراه است. زنجیرهای مختلف زنجیرهای مختلف نسبتا دور از یکدیگر هستند و دارای زاویه ای متفاوت از گرایش هستند. ارتباطات مستقیم بین دو زنجیره α و دو زنجیره β وجود دارد، در حالی که بین α- و β- زنجیره ای، مخاطبین متعدد از α 1 β 1 و α 2 β2، تشکیل شده توسط رادیکال های هیدروفوب بوجود می آیند. بین α 1 β 1 و α 2 β2 یک کانال باقی می ماند.

در مقایسه با myoglobin، هموگلوبین با یکپارچگی به طور قابل توجهی کمتر برای اکسیژن مشخص می شود که به آن اجازه می دهد تا آن را بخشی قابل توجهی از اکسیژن محدود در بافت های کم فشار جزئی اکسیژن داشته باشد. اکسیژن سبک تر به آهن هموگلوبین در مقادیر pH بالاتر و غلظت پایین CO 2 متصل می شود که توسط ریه های آلوئول مشخص می شود؛ انتشار اکسیژن از هموگلوبین از مقادیر pH پایین تر و غلظت بالا CO 2، مشخصه بافت ها را از بین می برد.

علاوه بر اکسیژن، هموگلوبین انتقال یون های هیدروژن، که با بقایای هیستیدین در زنجیره همراه است. هموگلوبین همچنین دی اکسید کربن را انتقال می دهد که به گروه آمینو ترمینال هر یک از چهار زنجیره پلی پپتید متصل می شود، به عنوان یک نتیجه از آن Carbinamoglobin تشکیل شده است:

در گلبول های قرمز خون در غلظت های کافی بزرگ، ماده ای از 2،3-دی فسفوگرافیرات (DFG) وجود دارد، محتوای آن با افزایش ارتفاع زیاد و در هیپوکسی افزایش می یابد و انتشار اکسیژن را از هموگلوبین در بافت ها تسهیل می کند. DFG در کانال بین α 1 β 1 و α 2 β2 قرار دارد و با گروه های مثبت آلوده به β- زنجیره ای ارتباط دارد. هنگامی که اتصال اکسیژن هموگلوبین، DFG از حفره آواره شده است. در erythrocytes برخی از پرندگان توسط DFG موجود نیست، اما inositolgyxa فسفات، که بیشتر باعث کاهش وابستگی هموگلوبین به اکسیژن می شود.

2،3-dithosfoglycerat (DFG)

HBA یک هموگلوبین طبیعی یک بالغ بالغ، HBF - هموگلوبین جنینی است، دارای وابستگی بیشتر برای O 2، HBS - هموگلوبین در کم خونی سلولی است. کم خونی سلولی سلولی یک بیماری جدی ارثی مرتبط با ناهنجاری های ژنتیکی هموگلوبین است. در خون افراد بیمار، مقدار غیرمعمول مقدار زیادی از گلبول های قرمز ریخته گری نازک وجود دارد که در ابتدا به راحتی شکسته می شوند، در مرحله دوم، آنها صعود به مویرگ های خون می شوند. در سطح مولکولی، هموگلوبین S از هموگلوبین و یک بقایای آمینو اسید در موقعیت 6 β- زنجیره ای متفاوت است، جایی که دلوز به جای باقی مانده از اسید گلوتامیک قرار دارد. بنابراین، هموگلوبین S حاوی دو اتهام منفی کمتر است، ظهور والن منجر به ظهور یک تماس هیدروفوبیک چسبنده بر روی سطح مولکول می شود، به عنوان یک نتیجه، مولکول Deoxyhemoglobin S با هم مخلوط می شود و غیر طبیعی نامحلول است واحدهای رشته ای طولانی که منجر به تغییر شکل گلبول های قرمز می شود.

هیچ دلیلی برای فکر کردن وجود ندارد که کنترل ژنتیکی مستقل بر شکل گیری سطح سازمان ساختاری پروتئین بالای اولیه اولیه وجود داشته باشد، زیرا ساختار اولیه هر دو ثانویه و ثانویه را تعیین می کند و کواترنری (در صورت وجود). سازگاری پروتئین بومی ساختار ترمودینامیک پایدار ترین در این شرایط است.