Glavna aminokiselina je. Struktura aminokiselina, klasifikacija, svojstva, biološka uloga

Proteini čine materijalnu osnovu kemijske aktivnosti stanice. Funkcije proteina u prirodi su univerzalne. Ime proteininajviše usvojena u domaćoj literaturi odgovara tom smislu proteini(od grčkog. proteiori.- Prvo). Do danas je ostvaren veliki uspjeh u uspostavljanju omjera strukture i funkcija proteina, mehanizam njihovog sudjelovanja u najvažnijim procesima života tijela i razumijevanju molekularnih temelja patogeneze mnogih bolesti.

Ovisno o molekularnoj težini, razlikuju se peptidi i proteini. Peptidi imaju manju molekularnu težinu od proteina. Za peptide, regulatorna funkcija (hormoni, inhibitori i aktivatori enzima, ionski nosači kroz membrane, antibiotike, toksine, itd.) Više karakteristični su.

12.1. α - amino kiselina

12.1.1. Klasifikacija

Peptidi i proteini konstruirani su iz a-aminokiselinskih ostataka. Ukupan broj aminokiselina koje se pojavljuju u prirodi prelazi 100, ali neki od njih se nalaze samo u određenoj zajednici?

a-aminokiseline - heterounkcijske spojeve čije su molekule istovremeno amino skupina i karboksilna skupina u istom ugljikovom atomu.

Shema 12.1.Najvažnije α-aminokiseline *

* Skraćene oznake primjenjuju se samo na zabilježite aminokiselinske ostatke u peptid i proteinskim molekulama. ** neophodne aminokiseline.

Imena a-aminokiselina mogu se graditi na nomenklaturi supstitucije, ali se njihova trivijalna imena češće koriste.

Trivijalna imena a-aminokiselina obično su povezana s izvorima odabira. Serin je dio svile fibrine (od lat. serieus.- svilenkasta); Tirozin je prvi izoliran od sira (od grčkog. tiros.- sir); Glutamin - od staze za kolutu (iz njega. Glumio.- ljepilo); Šparagična kiselina - od drhtanja svjetlucaju (od lat. Šparoga.- šparoge).

Mnoge a-aminokiseline su sintetizirane u tijelu. Neke aminokiseline potrebne za sintezu proteina u tijelu se ne formiraju i moraju doći izvana. Takve aminokiseline nazivaju se neophodan(Vidi shemu 12.1).

Neophodne a-aminokiseline uključuju:

valin izoleucin metionin triptofan

leucin lizin floninski fenilalanin

a-aminokiseline se klasificiraju na nekoliko načina, ovisno o osnovi temelje njihove podjele u skupine.

Jedna od značajki klasifikacije je kemijska priroda R radikala. Na toj osnovi, aminokiseline su podijeljene u alifatske, aromatske i heterocikličke (vidi sheme 12.1).

Alifatskiα - aminokiseline.Ovo je najbrojnija skupina. Unutar njega, aminokiseline su podijeljene s uključivanjem dodatnih klasifikacijskih značajki.

Ovisno o broju karboksilnih skupina i amino skupina, molekula se razlikuje:

Neutralne aminokiseline - jedna skupina NH2 i coxy;

Osnovne aminokiseline - dvije skupine NH2 i jedna skupina

Coxy;

Kisele aminokiseline su jedna skupina NH2 i dvije skupine coxy.

Može se primijetiti da je u skupini alifatskih neutralnih aminokiselina, broj ugljikovih atoma u lancu ne događa više od šest. U tom slučaju, ne postoje aminokiseline s četiri ugljikova atoma u lancu, a samo razgranata struktura (valin, leucin, izoleucin) nemaju aminokiseline od pet i šest ugljikovih atoma.

Alifatski radikal može sadržavati "dodatne" funkcionalne skupine:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksil - asparaginska i glutaminska kiselina;

Tiolny - cistein;

Usred - asparagin, glutamin.

Aromatičanα - aminokiseline.Ova skupina uključuje fenilalanin i tirozin, konstruiran na takav način da su benzenski prstenovi odvojeni od ukupnog fragmenta a-aminokiselina metilenske skupine -CH2-.

Heterociklički α - aminokiseline.Histidin i triptofan sadrže heterocikle - imidazol i indol. Struktura i svojstva ovih heterocikla se raspravljaju u nastavku (vidi 13.3.1; 13.3.2). Opći princip konstruiranja heterocikličkih aminokiselina je isti kao aromatski.

Heterocikličke i aromatske a-aminokiseline mogu se smatrati derivatama supstituiranih alaninom.

Aminokiselina se također odnosi na herocikličku prolinu kojoj je sekundarna amino skupina uključena u pirolidin

U kemiji a-aminokiselina, mnogo se pažnje posvećuje strukturi i svojstvima "bočnih" radikala R, koji igraju važnu ulogu u formiranju strukture proteina i ispunjavanju bioloških funkcija. Specifikacije kao što su polaritet "bočnih" radikala, prisutnost funkcionalnih skupina i sposobnost ovih funkcionalnih skupina na ionizaciju u radikalima funkcionalnih skupina.

Ovisno o lateralnim radikalima, aminokiseline su izolirane nebola(hidrofobni) radikali i aminokiseline c polaroni(hidrofilni) radikali.

Prva skupina uključuje aminokiseline s alifatskim bočnim radikalima - alaninom, valinom, leucinom, izoleucinom, metioninom i aromatskim bočnim radikalima - fenilalaninom, triptofan.

Druga skupina pripada aminokiselinama, u kojima postoje polarne funkcionalne skupine koje su sposobne za ionske (ionske) ili ne mogu se prebacivati \u200b\u200bna ionsko stanje (ne-ionsko) pod organizmom. Na primjer, u tirosinu, hidroksilna skupina ionogena (ima fenolni karakter), u seriji - ne-ionski (ima alkoholnu prirodu).

Polarne aminokiseline s ionskim skupinama u radikalima pod određenim uvjetima mogu biti u ionskom (anionskom ili kationskom) stanju.

12.1.2. Stereoizomerija

Glavni tip konstruiranja a-aminokiselina, tj. Priključak istog ugljikovog atoma s dvije različite funkcionalne skupine, radikal i atom vodika, samo po sebi unaprijed određuje kiralnost a-ugljikovog atoma. Iznimka je najjednostavnija aminokiselina glicina h2 NCH 2. COOH, ne imati središte kiralnosti.

Konfiguracija a-aminokiselina određuje se konfiguracijskim standardom - glicerol aldehidom. Mjesto u standardnoj projekcijske formule ribar amino skupine s lijeve strane (kao što je skupina u L-glicerin aldehidu) odgovara L-konfiguraciji, desno - D-konfiguracija kiralnog ugljikovog atoma. Po R,S-sustav α-atoma ugljika u svim a-aminokiselina L-reda ima S-, i u D-Redovima - R konfiguracija (iznimka je cistein, vidi 7.1.2).

Većina a-aminokiselina sadrži jedan asimetrični ugljikov atom u molekuli i postoji u obliku dva optički aktivna enantiomera i jedan optički neaktivni racemat. Gotovo sve prirodne a-amino kiseline pripadaju l-retku.

Aminokiseline izoleucin, treonin i 4-hidroksiprolin sadrže dva centra kiralnosti u molekuli.

Takve aminokiseline mogu postojati u obliku četiri stereoizomera, koji su dva para enantiomera, od kojih svaki tvori racemat. Samo jedan od enantiomera koristi se za izgradnju životinjskih proteina organizma.

Stereoizomeria izoleucina je slična prethodno razmatranom stereoizomeriji treonin (vidi 7.1.3). Od četiri stereoizomera, proteini uključuju L-izoleucin sa S-konfiguracijom i asimetričnih ugljikovih atoma C-α i C-β. U imenima, još jedan par enantiomera, koji su dijastereomeri u odnosu na leucin, koristi prefiks zdravo-.

Cijepanje racemata. Izvor dobivanja α-aminokiselina L-reda je proteina koji su podvrgnuti hidrolitičkom cijepanju za to. Zbog visoke potrebe za pojedinačnim enantiomerima (za sintezu proteina, ljekovite tvari, itd.) kemijskametode za razdvajanje sintetičkih racemičnih aminokiselina. Preferiran fermentiranmetodu cijepanja pomoću enzima. Trenutno se kromatografija na kiralnim sorbisima koristi za razdvajanje racemičnih smjesa.

12.1.3. Pratnju i osnovna svojstva

Amfoterinatost amino kiseline zbog kiselog (kosu) i glavnog (NH2) funkcionalne skupine u njihovim molekulama. Aminokiseline čine soli s alkalijom i kiselinama.

Kristalno stanje a-aminokiselina postoje kao dipolarna iona H3N + - CHR-Coo- (uobičajeno korišteni unos

zgrade aminokiselina u ne-ioniziranom obliku služe samo za praktičnost).

U vodenoj otopini postoje aminokiseline u obliku ravnotežne smjese dipolarijskih iona, kationskih i anionskih oblika.

Položaj ravnoteže ovisi o pH medija. Svim aminokiselinama dominiraju kationski oblici u silandini (pH 1-2) i anionski - u Strongshop (pH\u003e 11) mediju.

Ionska struktura određuje broj specifičnih svojstava aminokiselina: visoka tališta (iznad 200 ° C), topljivosti u vodi i netofubilnosti u ne-polarnim organskim otapalima. Sposobnost većine aminokiselina je dobro otopljena u vodi je važan čimbenik u osiguravanju njihovog biološkog funkcioniranja, apsorpcija aminokiselina povezana je s njom, njihov prijevoz u tijelu, itd.

Potpuno protonirana aminokiselina (kationski oblik) sa stajališta teorije broncende je dvoslojna kiselina,

Vraćanje jednog protona, takva dvoslojna kiselina pretvara se u slabu monoksidnu kiselinu - dipolarnu ion s jednom kiselinom NH3 + . Razvoj dipolarne ion dovodi do anionskog oblika aminokiseline - karboksilat-ion, koji je osnova broncende. Vrijednosti koje karakteriziraju

svojstva kisele kiseline karboksilne skupine aminokiselina obično su u rasponu od 1 do 3; Vrijednost pK A2. Karakterizirajući kiselost amonijeve skupine - od 9 do 10 (Tablica 12.1).

Tablica 12.1.Pratnju i glavna svojstva najvažnijih a-aminokiselina

Ravnotežni položaj, tj. Omjer različitih oblika aminokiselina, u vodenoj otopini s određenim pH vrijednostima značajno ovisi o strukturi radikala, uglavnom iz prisutnosti ionskih skupina koje igraju ulogu dodatnih kiselina i glavnih centara.

PH vrijednost u kojoj je koncentracija dipolarnih iona maksimalno, a minimalne koncentracije kationskih i anionskih oblika aminokiselina su jednake, nazvaneizoelektrična točka (P /).

Neutralanα - aminokiseline.Ove aminokiselinep-nekoliko ispod 7 (5.5-6.3) zbog veće sposobnosti ionizacije karboksilne skupine pod utjecajem - / - učinak NH2 skupine. Na primjer, izoelektrična točka alanin nalazi se na pH 6.0.

Kiseloα - aminokiseline.Ove aminokiseline imaju dodatnu karboksilnu skupinu u radikalu i u jako-kiselom mediju su u potpuno protoniranom obliku. Kiselo aminokiseline su tri osi (prema brongsteru) s tri vrijednostirk a,kao što se može vidjeti na primjeru asparaginske kiseline (p / 3.0).

U kiselim aminokiselinama (asparaginična i glutamička), izoelektrična točka je pri pH parcele ispod 7 (vidi tablicu 12.1). U tijelu u fiziološkim pH vrijednostima (na primjer, pH krvi je 7,3-7,5), ove kiseline su u anionskom obliku, budući da su i karboksilne skupine ionizirane.

Održavanjeα - aminokiseline.U slučaju osnovnih aminokiselina, izoeelektrične točke su u području pH iznad 7. U jako kiselom mediju, ovi spojevi su također tri osi kiseline, čije su faze ionizacije prikazane na primjeru lizina (p / 9.8).

U tijelu su osnovne aminokiseline u obliku kationa, tj., I amino skupine su protonirane.

Općenito, bez a-amino kiseline in vivo.to nije u svojoj izoelektričnoj točki i ne spada u stanje koje ne odgovara najmanjoj topljivosti u vodi. Sve aminokiseline u tijelu su u ionskom obliku.

12.1.4. Analitički važne reakcije α -aminalne kiseline

a-aminokiseline kao heterokunkcionalni spojevi reagiraju, karakteristične za karboksilne i amino skupine. Neka kemijska svojstva aminokiselina su posljedica funkcionalnih skupina u radikalu. Ovaj dio raspravlja o reakcijama koje su praktične za identifikaciju i analizu aminokiselina.

Esterifikacija.Kada je dobivena interakcija aminokiselina s alkoholima u prisutnosti kiselog katalizatora (na primjer, plinoviti klorid), esteri u obliku hidroklorida. Za izoliranje slobodnih estera, reakcijska smjesa se tretira s plinovitom amonijakom.

Aminokiselinski esteri nemaju dipolarne strukture, stoga, za razliku od početnih kiselina, otapaju se u organskim otapalima i posjeduju volatilnost. Dakle, glicin je crveni tvar s visokom točkom tališta (292 ° C), a njegov metil eter je tekućina s točkom vrenja od 130? P. Analiza estera aminokiselina može se provesti pomoću plinske tekućinske kromatografije.

Reakcija s formaldehidom. Praktična vrijednost je reakcija s formaldehidom, koja oslobađa kvantitativno određivanje aminokiselina metodom titracija formata(Metoda Sierensen).

Aminokiselinska amfoterijanost ne dopušta im da se izravno titriraju alkalijskim u analitičkim ciljevima. U interakciji aminokiselina s formaldehidom dobivaju se relativno stabilne aminopirijere (vidi 5.3) - N-hidroksimetil derivati, čiji je slobodna karboksilna skupina tada titrirana alkalijom.

Kvalitativne reakcije. Osobitost kemije aminokiselina i proteina je korištenje brojnih kvalitativnih (obojenih) reakcija koje su prethodno bili temelj kemijske analize. Trenutno, kada se studije provode pomoću fizikalokemijskih metoda, mnoge visokokvalitetne reakcije i dalje se koriste za otkrivanje a-aminokiselina, na primjer, u kromatografskoj analizi.

Formiranje chelata. S kationima teških metala a-aminokiselina kao bifunkcionalni spojevi čine intracemplex soli, na primjer, sa svježe pripremljenim bakrenim hidroksidom (11) u mekim uvjetima, dobiveni su dobro kristalizacijski kelat.

bakrene soli (11) plava (jedna od nespecifičnih metoda za detekciju a-aminokiselina).

NingIdrine reakcija. Ukupna kvalitativna reakcija a-aminokiselina je reakcija s ningdrinom. Reakcijski produkt ima sinefioletnu boju, koja se koristi za vizualnu detekciju aminokiselina na kromatograma (na papiru, u tankom sloju), kao i za spektrofotometrijsko određivanje na analizatorima aminokiselina (proizvod apsorbira svjetlo u 550-570 nm regija).

Disaminacija. U laboratorijskim uvjetima, ova reakcija se provodi pod djelovanjem dušične kiseline na a-aminokiselinama (vidi 4.3). Istodobno se formira odgovarajuća a-hidroksi kiselina, a dušik u obliku plina se oslobađa, u odnosu na koji se procjenjuje aminokiselina u reakciju (kombi sloden metoda).

Reakcija ksantoproteina. Ova reakcija se koristi za otkrivanje aromatskih i heterocikličkih aminokiselina - fenilalanina, tirozin, histidina, triptofana. Na primjer, pod djelovanjem koncentrirane dušične kiseline na tirozin, nitro-proizveden, obojen žutom bojom. U alkalnom mediju, boja postaje narančasta zbog ionizacije fenolne hidroksilne skupine i povećanje doprinosa aniona za konjugaciju.

Tu su i brojne privatne reakcije koje omogućuju detektiranje pojedinačnih aminokiselina.

Triptofanodređena reakcijom s P- (dimetilamino) benzaldehidom u sumpornoj kiselini u skladu s crveno-ljubičastom boljenjem (Erlich reakcija). Ova se reakcija koristi za kvantitativnu analizu triptofana u proizvodima proteina.

Cisteinodređuje se pomoću nekoliko visokokvalitetnih reakcija na temelju reaktivnosti merkaptogrup sadržane u njemu. Na primjer, kada se otopina proteina zagrijava s olovnim acetatom (SNzsoo) 2R u alkalnom mediju, formira se crnog precipitata PBS olova sulfida, što ukazuje na prisutnost cisteinskih proteina.

12.1.5. Biološki važne kemijske reakcije

U tijelu pod djelovanjem različitih enzima se provodi niz važnih kemijskih transformacija aminokiselina. Takve transverzije uključuju transaminaciju, dekarboksilaciju, eliminaciju, cijepanje Aldola, oksidativno deaaminaciju, oksidaciju tiolnih skupina.

Transministracija to je glavno sredstvo biosinteze a-aminokiselina iz a-oksokoslolnog. Aminokiselina se koristi u stanicama u dovoljnim količinama ili viškom, a njegov akceptor je a-oksolna kiselina. U isto vrijeme, aminokiselina se pretvara u oksokus, i oksocidat - u aminokiselini s odgovarajućom strukturom radikala. Kao rezultat toga, tranzinacija predstavlja reverzibilni proces razmjene amino i okso skupina. Primjer takve reakcije je priprava L-glutaminske kiseline iz 2-oksoglutarne kiseline. Donarska aminokiselina može poslužiti, na primjer, L-asparaginske kiseline.

a-aminokiseline sadrže u položaju α u karboksilnu skupinu elektronski točnu amino skupinu (točnije, protonirana amino skupina NH3 +), s tim u vezi, oni su sposobni za dekarboksilaciju.

Eliminacijakarakteristično je za aminokiseline u kojoj u bočnom radikalu u P-položaju u karboksilnoj skupini sadrži elektron-optičku funkcionalnu skupinu, kao što je hidroksil ili tiol. Njihovo damping dovodi do međuproduktivnih reaktivnih a-emina kiselina, lako se pretvaraju u tautomerne imino kiseline (analogija s keto-enol tautomerijom). α-imino kiseline kao posljedica hidratacije zbog C \u003d N i naknadno cijepanje amonijačne molekule se pretvaraju u a-oksokoslote.

Ova vrsta transformacija se zove hidrataciju.Primjer je priprema kiseline vršnjaka iz serina.

Aldol cijepanje pojavljuje se u slučaju a-aminokiselina, u kojima je β-položaj sadrži hidroksilnu skupinu. Na primjer, serin se cijepa s formiranjem glicina i formaldehida (potonji nije označen u slobodnom obliku i odmah se veže na koenzim).

Oksidativno deaaminacija može se provesti uz sudjelovanje enzima i koenzima preko + ili NADF + (vidi 14.3). a-aminokiseline mogu se transformirati u a-oksokoslote ne samo preko transministracije, nego i oksidativnom deaaminacijom. Na primjer, α-oksoglutaya kiselina je formirana iz L-glutaminske kiseline. U prvoj fazi reakcije, dehidracija (oksidacija) glutaminske kiseline do α-imimoglutar

kiseline. U drugoj fazi se javlja hidroliza, kao rezultat kojih se dobiju a-oksoglutarna kiselina i amonijak. Faza hidrolize se odvija bez sudjelovanja enzima.

U suprotnom smjeru, reakcija smanjenja aminacija α-oksokoslo). Uvijek sadržan u stanicama α-oksoglutarne kiseline (kao proizvod metabolizma ugljikohidrata) pretvara se ovim stazom u L-glutamičku kiselinu.

Oksidacija tiolnih skupina temelji se na međusobnim rješenjima cisteina i cističnih ostataka, osiguravajući brojne redoks procese u stanici. Cistein, kao i svi tiol (vidi 4.1.2), lako se oksidira da bi se formirao disulfid - cistin. Disulfid veza u cistinu lako se vraća u formiranje cisteina.

Zbog sposobnosti tiole skupine na svjetlo oksidaciju cisteina izvodi zaštitnu funkciju kada je izložen organskim tvarima s visokim oksidativnim kapacitetom. Osim toga, bio je prvi lijek koji je prikazivao učinak protiv kolona. Cistein se koristi u farmaceutskoj praksi kao stabilizator lijekova.

Pretvorba cisteina u cistin dovodi do stvaranja disulfidnih veza, na primjer, u obnovljenoj glutation

(vidi 12.2.3).

12.2. Primarni peptid i struktura proteina

Konvencionalno se vjeruje da peptidi sadrže do 100 u molekuli (što odgovara molekulskoj težini do 10 tisuća), a proteini su više od 100 aminokiselinskih ostataka (molekulska masa od 10 tisuća do nekoliko milijuna).

S druge strane, u peptidnoj skupini uobičajeno je razlikovati oligopeptidi.(peptidi s niskim molekularnim težinom) koji ne sadrže više od 10 aminokiselinskih ostataka u lancu i polipeptidikrug koji uključuje do 100 aminokiselinskih ostataka. Makromolekule s brojem aminokiselinskih ostataka koji se približavaju ili neznatno premašuju 100 se ne razlikuju po konceptima polipeptida i proteina, ovi se pojmovi često koriste kao sinonimi.

Peptid i protein molekula mogu se formalno predstavljati kao produkt polikondenziranja a-aminokiselina koji teče s formiranjem peptida (amidne) komunikacije između monomernih jedinica (shema 12,2).

Dizajn poliamidnog lanca je isti za cijeli raznolikost peptida i proteina. Ovaj lanac ima nerazgranutu strukturu i sastoji se od izmjeničnih peptida (amidnih) skupina -S-NH i fragmenata -CH (R) -.

Jedan kraj lanca na kojem je aminokiselina s besplatnom NH skupinom2, nazovite n-kraj, drugi - s kraja,

Shema 12.2.Načelo konstruiranja peptidnog lanca

gdje se nalazi aminokiselina sa slobodnom skupinom coxy. Peptidni i proteinski lanci zabilježeni su iz N-terminusa.

12.2.1. Struktura peptidne skupine

U peptidu (amid) skupina -Ta-NH je atom ugljika u stanju SP2 hibridizacije. Parni par elektrona atoma dušika ulazi u sučelje s π-elektronima dvostruke veze C \u003d O. S položaja strukture elektrona, peptidna skupina je tro-centar P, π-konjugatni sustav (vidi 2.3.1), gustoća elektrona u kojoj se pomakne prema više elektronegativnog atoma kisika. Atomi C, Oi N, formiranje konjugatnog sustava, su u istoj ravnini. Distribucija elektronske gustoće u amidnoj skupini može se prikazati s umetanjem graničnih konstrukcija (I) i (ii) ili premještanja gustoće elektrona kao rezultat + m- i - učinci skupina NH i C \u003d O, (iii).

Kao rezultat konjugacije, događa se neke poravnanje duljine veze. Dvostruka veza s \u003d O je produljena na 0,124 nm protiv konvencionalne duljine 0,121 nm, a spoj C-N postaje kraći - 0.132 nm u usporedbi s 0,147 nm u normalnom slučaju (Sl. 12.1). Sustav ravnog konjugata u peptidnoj skupini razlog je poteškoća rotacije oko C-N veze (barijera rotacije je 63-84 KJ / mol). Dakle, elektronička struktura prepropins dovoljno teško ravanstruktura peptidne skupine.

Kao što se može vidjeti iz sl. 12.1, a-ugljikohiće atomi aminokiselinskih ostataka nalaze se u ravnini peptidne skupine na različitim stranama na spajanju CN, tj. U povoljnijem položaju TPANS-a: bočni radikali R ukloniti jedan od drugog u prostoru.

Polipeptidni lanac ima iznenađujuće sličnu strukturu i može se predstavljati kao broj mjesta smjestiti pod kutom

Sl. 12.1.Ravni raspored peptidnih skupina -CO-NH i a-atoma ugljikovih aminokiselinskih ostataka

prijatelju ravnina peptidnih skupina, međusobno povezani atomima a-ugljikovog atoma s vezama Cα-N i Cα-CSP2 (Sl. 12.2). Rotacija oko tih pojedinačnih veza vrlo je ograničena zbog poteškoća na prostorno mjesto bočnih radikala aminokiselinskih ostataka. Prema tome, elektronička i prostorna struktura peptidne skupine u velikoj mjeri predodređuje strukturu polipeptidnog lanca u cjelini.

Sl. 12.2.Uzajamni položaj ravnina peptidnih skupina u polipeptidnom lancu

12.2.2. Pripravak i sekvenca aminokiselina

S ravnomjerno konstruiranim poliamidnim lancem, specifičnost peptida i proteina određuje se s dvije bitne karakteristike - aminokiselinski sastav i aminokiselinsku sekvencu.

Aminokiselinski sastav peptida i proteina je priroda i kvantitativni omjer a-aminokiselina uključenih u njih.

Aminokiselinski pripravak se utvrđuje analizom hidrolizata peptida i proteina u glavnim kromatografskim metodama. Trenutno se takva analiza provodi pomoću analizatora aminokiselina.

Amidne veze mogu hidrolizirati iu kiselom i alkalnom mediju (vidi 8.3.3). Peptidi i proteini su hidrolizirani formacijom ili kraćim lancima - to je tzv djelomična hidroliza,ili smjesu aminokiselina (u ionskom obliku) - puna hidroliza.Obično se hidroliza provodi u kiselom mediju, jer, pod uvjetima alkalne hidrolize, mnoge aminokiseline su nestabilne. Treba napomenuti da su amidne skupine asparagina i glutamina također podvrgnuti hidrolizu.

Primarna struktura peptida i proteina je aminokiselinska sekvenca, tj. Redoslijed izmjena a-aminokiselinskih ostataka.

Primarna struktura se određuje sekvencijalnim cijepanjem aminokiselina s bilo kojeg kraja lanca i njihove identifikacije.

12.2.3. Struktura i nomenklatura peptida

Imena peptida izgrađena je sekvencijalnim prijenosom aminokiselinskih ostataka, počevši od N-terminusa, s dodatkom sufiksa-il osim najnovije C-terminalne aminokiseline, koji čuva svoje puno ime. Drugim riječima, imena

aminokiseline, uđe u formiranje peptidnih komunikacija zbog "njezine" skupine grupe, završava u ime peptida na -ild: alanil, Valil, itd. (Za ostatke asparaginskih i glutaminskih kiselina, koriste imena "aspartil" i "glutamal" u skladu s tim). Imena i simboli aminokiselina znače njihova pripadnostl. -, ako nije drugačije naznačeno (d ili dl).

Ponekad u skraćenoj evidenciji, simboli H (kao dio amino skupine) i to (kao dio karboksilne skupine) prevoze nesupstituciju funkcionalnih skupina krajnjih aminokiselina. Na taj način prikladno je prikazati funkcionalne derivate peptida; Na primjer, amid gore navedenog peptida na C-terminalnoj aminokiselini se zapisuje H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidi su sadržani u svim organizmima. Za razliku od proteina, oni imaju više heterogeni aminokiselinski sastav, posebno, vrlo često uključuju aminokiselined. - Teško. U strukturnim uvjetima, oni su također raznovrsniji: sadrže cikličke fragmente, razgranati lanci itd.

Jedan od najčešćih predstavnika tripeptida - glutathion- Nalazi se u tijelu svih životinja, u biljkama i bakterijama.

Cistein u glutathionu određuje mogućnost postojanja glutationa u obnovljenom i oksidiranom obliku.

Glutation je uključen u broj redoks procesa. Ona obavlja funkciju tvari proteina, tj. Tvari koje štite proteine \u200b\u200bs besplatnim tiolny SH skupinama od oksidacije u obliku disulfidnih veza -S-S-. To se odnosi na one proteine \u200b\u200bza koje je takav proces nepoželjan. Glutation u tim slučajevima pretpostavlja djelovanje oksidansa i tako štiti protein. Kada dođe do glutationske oksidacije, međumolekularno umrežavanje dvaju fragmenata TriplePath zbog disulfidnih veza. Proces je reverzibilan.

12.3. Sekundarna struktura polipeptida i proteina

Za polipeptide i proteine \u200b\u200bvisoke molekularne težine, zajedno s primarnom strukturom, višim razinama organizacije koje pozivaju sekundarni, tercijarnii kvartarnistrukture.

Sekundarna struktura opisana je prostornom orijentacijom glavnog polipeptidnog lanca, tercijarnog - trodimenzionalne arhitekture cijele proteinske molekule. Obje sekundarne i tercijarne strukture povezane su s naručenom položaju makromolekularnog lanca u prostoru. Tercijarna i kvaterna struktura proteina se razmatra tijekom biokemije.

Izračun je dokazan da je za polipeptidni lanac jedan od najpovoljnijih konformacija je mjesto u prostoru u obliku razdjelnika spirale, nazvan α-spiralni(Sl. 12.3, a).

Prostornu lokaciju lanca a-spiraliziranog polipeptida može biti predstavljena zamišljajući da ona brine određena

Sl. 12.3.α-spiralna konformacija polipeptidnog lanca

cilindar (vidi sliku 12.3, b). U prosjeku, spiralna spirala čini 3,6 aminokiselinski ostatak, spiralna visina je 0,54 nm, promjer je 0,5 nm. Zrakoplovi dvije susjedne peptidne skupine nalaze se u isto vrijeme pod kutom od 108. i bočni radikali aminokiselina su na vanjskoj strani spirale, tj. Usmjerene s površine cilindra.

Glavna uloga u pričvršćivanju takvog konformacije lanca se igraju vodikovim vezama, koje se u a-helix formiraju između atoma karbonilnog kisika svakog prvog i vodikovog atoma N-skupine svake pete aminokiselinske ostatke ,

Vodike su usmjerene gotovo paralelno s osi α-helix. Drže lanac u upletenom stanju.

Tipično, proteinski lanci nisu potpuno spiralni, već samo djelomično. U takvim proteinima kao što je mioglobin i hemoglobin, postoje prilično dugi α-spiralni dijelovi, na primjer, lanca mioglobina

spiralizirano za 75%. U mnogim drugim proteinima, udio spiralnih parcela u lancu može biti mali.

Druga vrsta sekundarne strukture polipeptida i proteina je β-strukturapozvan i pozvan presavijeni listili presavijeni sloj.Polipeptidni lanci povezani s presavijenim listovima, vezanjem na više vodikovih veza između peptidnih skupina ovih krugova (Sl. 12.4). Mnogi proteini istovremeno sadrže α-spiralne i β-presavijene strukture.

Sl. 12.4.Sekundarna struktura polipeptidnog lanca u obliku presavijenog lista (β-struktura)

Moderna proteinska prehrana ne može se podnijeti bez razmatranja uloge pojedinih aminokiselina. Čak i uz opće pozitivne ravnoteže proteina, životinjsko tijelo može doživjeti nedostatak proteina. To je zbog činjenice da je apsorpcija pojedinačnih aminokiselina međusobno povezana, nedostatak ili višak jedne aminokiseline može dovesti do nedostatka drugog.
Dio aminokiselina se ne sintetizira u ljudskom tijelu i životinjama. Imali su ime neophodno. Postoji samo deset aminokiselina. Četiri su kritična (ograničavanje) - najčešće ograničavaju rast i razvoj životinja.
U obrocima za pticu, glavna ograničavajuća aminokiseline su metionin i cistin, u obrocima za svinje - lizin. Tijelo bi trebalo dobiti dovoljan broj primitirajuće kiseline s hranom tako da se druge aminokiseline mogu učinkovito koristiti za sintezu proteina.

Ovo načelo je ilustrirano "libid bar", gdje je razina punjenja cijevi razina sinteze proteina u životinjskom organizmu. Najkraća ploča u bačvi "ograničava" sposobnost držanja tekućine u njemu. Ako će ova ploča biti izdužena, volumen tekućine koja se drži u bačvi povećat će se na razinu drugog ograničavajućeg odbora.
Najvažniji čimbenik koji određuje produktivnost životinja je ravnoteža aminokiselina sadržanih u njemu u skladu s fiziološkim potrebama. Brojne studije su dokazane da svinje, ovisno o pasmini i spolu, potreba za aminokiselinama razlikuje se u kvantitativno. No, omjer esencijalnih aminokiselina za sintezu 1 g proteina je isti. Ovaj omjer esencijalnih aminokiselina na lizin, kao glavna ograničavajuća aminokiselina, naziva se "idealan protein" ili "idealan aminokiselinski profil". (

Lizinski

to je dio gotovo svih proteina životinjskog, povrća i mikrobnog podrijetla, ali proteini žitnih usjeva su loš lizin.

• Lizin regulira reproduktivnu funkciju, s nedostatkom, stvaranje spermija i jajnih stanica su poremećeni.
• Potrebni smo za rast mladih, formiranje tkanina proteina. Lizin sudjeluje u sintezi nukleoprotesa, kromoproteina (hemoglobin), čime se regulira pigmentacija životinjskog vune. Podešava količinu proizvoda proteina u tkivima i organima.
• Promiče usisavanje kalcija
• Sudjeluje u funkcionalnoj aktivnosti živčanih i endokrinih sustava, regulira razmjenu proteina i ugljikohidrata, ali reagiranje s ugljikohidratima, lizin prolazi u nevažni oblik.
• Lizin je polazni materijal u formiranju karnitina, koji igra važnu ulogu u razmjeni masti.

Metionin i cistin Aminokiseline koje sadrže serio. U isto vrijeme, metionin se može pretvoriti u cistin, tako da su ove aminokiseline normalizirane zajedno, a s nedostatkom u prehrani, aditivi metionina uvedeni su u prehranu. Obje ove aminokiseline uključene su u stvaranje derivata - kosu, pero; Zajedno s vitaminom E, podesite uklanjanje viška masnoće iz jetre, neophodno je za rast i reprodukciju stanica, eritrocita. Uz nedostatak metionina, cistin je neaktivan. Međutim, značajan višak metionina u prehrani ne bi trebao biti dopušten.

Metionin

promiče depoziciju masti u mišićima, potrebno je formirati nove organske količine spojeva (vitamin B4), kreatin, adrenalin, niacin (vitamin B5) itd.
Nedostatak metionina u obrocima dovodi do smanjenja razine proteina plazme (albumina), uzrokuje smanjenje anemije (razina krvnog hemoglobina), dok istovremeno u nepovoljnom položaju vitamina E i selenium doprinosi razvoju mišićne distrofije. Nedovoljna količina metionina u prehrani uzrokuje zaostajanje u rastu mladih, gubitak apetita, smanjenje produktivnosti, povećanje troškova hrane, masnoće rođenja jetre, kršenje funkcija bubrega, anemije i iscrpljenosti.
Višak metionina pomaže upotrebom dušika, uzrokuje degenerativne promjene u jetri, bubrezi, gušterače, povećavaju potrebu za argininom, glicinom. S velikim suviškom metionina, opažena je neravnoteža (ravnoteža aminokiselina je poremećena, koja se temelji na oštrim odstupanjima od optimalnog omjera esencijalnih aminokiselina u prehrani), koji je popraćen kršenjem metabolizma i kočenja stopa rasta mladih ljudi.
Cistin - aminokiselina koja sadrži sumpor s metioninom, sudjeluje u oksidativnim i rehabilitacijskim procesima, razmjena proteina, ugljikohidrata i žučnih kiselina, doprinosi stvaranju tvari, neutralizaciji crijeva, aktivira inzulin, zajedno s triptofan cistinom uključenim u Sinteza žučnih kiselina potrebnih za usisne masti prehrambene proizvode iz crijeva, koji se koriste za sintezu glumaca. Cistin ima sposobnost apsorbiranja ultraljubičastih zraka. Uz nedostatak cistine, ciroze jetre, kašnjenje u protočnosti i rastu olovke kod mladih ljudi, krhkosti i gubitak (čupanje) perja u odrasloj ptici, smanjenje otpornosti na zarazne bolesti.

Triptofan

određuje fiziološku aktivnost enzima probavnog trakta, oksidativni enzimi u stanicama i brojnim hormonima, sudjeluje u ažuriranju proteina krvnih plazme, uzrokuje normalno funkcioniranje endokrinih i hematopoetskih uređaja, seksualnog sustava, sintezu gama - Globulin, hemoglobin, nikotinska kiselina, ljubičasto, itd. U prehrani triptofan, rast mladih se usporava, smanjena je proizvodnja ne-pristranosti jaja, troškovi hrane za proizvode se povećavaju, endokrine i spolne žlijezde su atrofija, anemija se razvija (broj eritrocita i razina hemoglobina se smanjuje), otpor i imunološka svojstva tijela, gnojidbe i imumente. U svinjama koji su primili prehranu, jadni triptofan, potrošnja hrane se smanjuje, izopačen apetit apetita, premaz s čekinjama i iscrpljenjem, ima pretilost jetre. Nedostatak ove aminokiseline također dovodi do sterilnosti, povećane ekscitabilnosti, konvulzije, formiranje katarakta, negativnog dušika ravnoteže i gubitka žive težine. Triptofan, kao prethodnik (provitamin) nikotinske kiseline, upozorava razvoj Pellagra.

Lipidi

Lipidi - uljne ili masne tvari netopljive vode koje se mogu ekstrahirati iz ne-polarnih otapala iz stanica. To je heterogena skupina spojeva, izravno ili neizravno povezanih s masnim kiselinama.

Biološke lipidne funkcije:

1) izvor energije koja se može dugo pečati;

2) sudjelovanje u formiranju staničnih membrana;

3) izvor vitamina topivih masti, signalnih molekula i nezamjenjivih masnih kiselina;

4) toplinska izolacija;

5) ne-polarni lipidi služe kao električni izolator, pružajući brzo razmnožavanje valova depolarizacije duž mijeliniziranih živčanih vlakana;

6) Sudjelovanje u formiranju lipoproteina.

Masne kiseline - strukturne komponente većine lipida. To su organske kiseline dugih lanaca koje sadrže od 4 do 24 atoma ugljika, sadrže jednu karboksilnu skupinu i dugi ne-polarni ugljikovodik "rep". U stanicama se ne nalaze u slobodnom stanju, već samo u kovalentno povezanom obliku. Prirodne masti su obično masne kiseline s parničnim brojem ugljikovih atoma, jer se sintetiziraju iz bikarbonskih jedinica koje tvore ne-otopljeni lanac atoma ugljika. Mnoge masne kiseline imaju jednu ili više dvostrukih veza - nezasićene masne kiseline.

Najznačajnije masne kiseline (nakon formule, broj ugljikovih atoma, naziv, talište) daje se:

12, Laurinovaya, 44.2 o C

14, Miristinova, 53,9 ° C

16, palmitih, 63.1

18, Sterinovaya, 69,6

18, Olein, 13,5 ° C

18, linolevaya, -5 o

18, linolenova, -11 o

20, arachidon, -49,5 o

Opća svojstva masnih kiselina;

Gotovo svi sadrže i čak i broj ugljikovih atoma,

Zasićene kiseline kod životinja i biljaka su dva puta češće od nezasićenih,

Zasićene masne kiseline nemaju krutu linearnu strukturu, imaju veliku fleksibilnost i mogu uzeti različite konformacije,

U većini masnih kiselina, dvostruka veza se nalazi između 9. i 10. atoma ugljika (5),

Dodatne dvostruke veze obično se nalaze između δ 9-dvostrukih veza i metil kraj lanca,

Dvije dvostruke veze u masnim kiselinama nisu konjugirane, uvijek postoji metilenska skupina između njih,

Dvostruke veze gotovo sve prirodne masne kiseline su u cis-conformation, što dovodi do jakog savijanja alifatskog lanca i teške strukture,

Na tjelesnoj temperaturi, zasićene masne kiseline su u čvrstom stanju voska, a nezasićene masne kiseline su tekućine,

Sapune natrijeve i kalijeve masne kiseline mogu emulzificirati netopljive ulja i masti, kalcijeve i magnezijeve sapune masnih kiselina otopiti vrlo loše i ne oponašaju masti.

U membranskim lipidima bakterija postoje neobične masne kiseline i alkoholi. Mnogi bakterijski sojevi koji sadrže ove lipide (termofile, acitofile i halofila) prilagođeni su ekstremnim uvjetima.

izraest

anterestivantan

koji sadrži ciklopropan

ω-cikloheksil koji sadrži

stranac

ciklopentanfitanci

Sastav bakterijskih lipida se odlikuje velikim sortom i spektar masnih kiselina različitih tipova stekao je vrijednost taksonomskog kriterija za identificiranje organizme.

Kod životinja, važne derivate arahidonske kiseline su histogormi prostaglandina, tromboksana i leukotriena, u kombinaciji u skupinu eikozanoida i posjeduju iznimno široku biološku aktivnost.

prostaglandin h 2

Klasifikacija lipida:

1. Triacilglissers (Masti) su esteri glicerolnog alkohola i tri masne kiseline molekule. Oni čine glavnu komponentu masnog skladišta biljnih i životinjskih stanica. Nijedna membrana nije sadržana. Jednostavni triacilgliceridi sadrže ostatke identičnih masnih kiselina u sva tri položaja (tristearinski, trialmitin, triolein). Mješoviti sadržavati različite masne kiseline. Što se tiče specifične težine, voda je dobro topljiva u kloroformu, benzen, eter. Hidrolizirani pri vrenje s kiselinama ili bazama, ili pod djelovanjem lipaze. U stanicama u normalnim uvjetima, samopregled nezasićenih masti potpuno je inhibiran zbog prisutnosti vitamina E, različitih enzima i askorbinske kiseline. U specijaliziranim stanicama spojnog tkiva životinjskih adipocita, ogromna količina triacilglicerida može se pohraniti u obliku masnih kapljica koji ispunjavaju gotovo cijeli volumen ćelija. U obliku glikogena, tijelo može zaliha energije ne više od jednog dana. Triacil gliceridi mogu zaliha zaliha mjesecima, jer se mogu pohraniti u vrlo velikim količinama u praktično čistom, ne-dehidriranom obliku i po jediničnoj težini u njima je dvostruko više energije nego u ugljikohidratima. Osim toga, triacilgliceridi ispod kože tvore toplinski izolacijski sloj koji štiti tijelo od djelovanja vrlo niskih temperatura.

neutralna masnoća

Sljedeći konstantan koriste sljedeće konstante za karakteristike svojstava masti:

Kiselinski broj - količina Mg kov potrebnog za neutralizaciju

slobodne masne kiseline sadržane u 1 g masti;

Broj ispiranja je količina mg konusa, potrebna za hidrolizu

neutralni lipidi i neutralizacija svih masnih kiselina,

Broj joda - broj jodnih grama povezanih s 100 g masti,

karakterizira stupanj nezasićene ove masti.

2. Vosak - To su esteri formirani dugolančanim masnim kiselinama i alkoholima dugim lancem. U kralješicama, vosak koji izlučuju kožne žlijezde obavljaju funkciju zaštitne premaz koji podmazuje i omekšava kožu, a također ga štiti od vode. Sloj voska je prekriven kosom, vunom, krznom, životinjskim perjem, kao i lišće mnogih biljaka. Vosak se proizvodi i koristi u vrlo velikim količinama s morskim organizmima, posebno planktonom, od kojih služe kao glavni oblik akumulacije goriva visokih kaluma.

spermacet, dobiti od cerebralnog cerebralnog

vosak

3. Fosfoglylipipida - Poslužite glavne strukturne komponente membrana i nikada ne rezerve u velikim količinama. Budite sigurni da sadrže polihidrični alkohol glicerin, fosfornu kiselinu i ostatke masnih kiselina.

Fosfoglicerolipidi za kemijsku strukturu i dalje se mogu podijeliti u nekoliko vrsta:

1) fosfolipidi - sastoje se od glicerina, dva masnog kiselina ostataka prema 1. i 2. mjestu glicerola i ostatka fosforne kiseline, s kojima je ostatak spojen drugim alkoholom (etanolamin, kolin, serin, inozitol). U pravilu, masna kiselina u 1st položaju zasićena, iu 2. godini je nezasićena.

fosfatidna kiselina - Izvorna tvar za sintezu drugih fosfolipida, u tkivima je sadržana u manjim količinama

fosfatiditanolamin (kefalin)

fosfatidilkolin (lecitin), to je praktički ne u bakterijama

fosfatidilserin

fosfatidilozitol - prethodnik dva važna sekundarna glasnika (posrednika) diacilglicerin i inozitol-1,4,5-trifosfat

2) plasmageni - fosfoglizolipidi, u kojima je jedan od ugljikohidrata-izvorni lanci jednostavan vinil eter. Plasmageni se ne nalaze u biljkama. Etanolaminične plasmagene su široko predstavljene u Myelineu iu sarkoplazmatskom retikulumu srca.

etanolaminplazmazogen

3) Lizofosfolipidi su formirani od fosfolipida u enzimskom cijepanju jednog od acilnih ostataka. U sezpentiju, otrov sadrži fosfolipazu A2, koji oblikuje lizofosfatidi s hemolitičkim učinkom;

4) Cardiolipins - fosfolipidi unutarnjih membrana bakterija i mito-chondrije su formirani pri interakciji s glicerolom dvaju ostataka fosfatidnih kiselina:

kardiolipin

4. Fosffingolipidi - Funkcije glicerina u njima obavlja Sefingosin - Aminoosv s dugim alifatskim lancem. Nemojte sadržavati glicerin. U velikim količinama prisutne su u membranama stanica živčanog tkiva i mozga. U membranama povrća i bakterijskih stanica, fosffingolipidi su rijetki. Derivati \u200b\u200bsfingozina acilirani amino skupinama ostataka masnih kiselina nazivaju se keramidi. Najvažniji predstavnik ove skupine je sfingomilin (keramid-l-fosfoklolin). Prisutan je u većini životinjskih staničnih membrana, osobito puno toga u mijelinskim omotačima određenih vrsta živčanih stanica.

sfingomijelin

sfingozin

5. Glikoglicilipid -lipidi u kojem je u položaju 3 glicerola ugljikohidrata vezana uz glikozidnu komunikaciju, fosfatna skupina ne sadrži. Glikoglicerolipidi su široko predstavljeni u kloroplastnim membranama, kao i u plavo-zelenim algama i bakterijama. Monteglichactosildiacilglicol je najčešći polarni lipid u prirodi, jer njezin dionica čini polovicu svih kloroplasta tilakoidnih lipida membrane:

montoglictosildiacilglicol.

6. Glikosfingolipids- izgrađena od sefingosina, ostatka masne kiseline i oligosaharida. Uglavnom se nalazi u svim tkivima, uglavnom u vanjskom lipidnom sloju plazme membrana. Oni nemaju fosfatnu skupinu i ne nose električni naboj. Glikosphingolipidi se mogu podijeliti na još dvije vrste:

1) Cerebogidi su jednostavniji predstavnici ove skupine. Galaktoceribroidi su uglavnom uglavnom u membranama moždanih stanica, dok su glukoceribroidi prisutni u membranama drugih stanica. Cereboidi koji sadrže dva, tri ili četiri šećera ostaci su lokalizirani uglavnom u vanjskom sloju stanica stanične membrane.

galactocoreboropririn.

2) Gangliozidi su najsloženiji glikosphingolipid. Njihove vrlo velike polarne glave formiraju se nekoliko ostataka šećera. Za njih se karakterizira prisutnost u ekstremnom položaju jednog ili više ostataka N-acetilneiramina (Sialo) nosača kiselina pri pH 7 negativnog naboja. U sivoj supstanci mozga gangliozida, oko 6% membranskih lipida je oko 6%. Gangliozidi su važne komponente specifičnih receptorskih dijelova koji se nalaze na površini staničnih membrana. Tako su oni u onim specifičnim dijelovima živčanih završetaka, gdje vezanja neurotransmitter molekula u procesu kemijskog prijenosa pulsa iz jedne živčane ćelije u drugu.

7. Izoprenoidi - derivati \u200b\u200bizoprena (aktivni oblik - 5-izopente-nild fosfat) koji izvode širok raspon funkcija.

izopren 5-izopentenildifosfat

Sposobnost sintetizacije specifičnih izoprenoida karakteristična su samo neke vrste životinja i biljaka.

1) Guma - Sintetizirajte nekoliko vrsta biljaka, prvenstveno Gewaya Brazilca:

fragment gume

2) Vitamini topljivi masti A, D, E, K (zbog strukturnog i funkcionalnog afiniteta sa steroidnim hormonima Vitamin D se sada pripisuje hormonima):

vitamin A

vitamin E.

vitamin K.

3) hormoni rasta životinja - retinična kiselina u kralježnjacima i neoto-nina u insektima:

retinoična kiselina

neossen

Retinična kiselina je hormonski derivat vitamina A, stimulira rast i diferencijaciju stanica, neoskyn-insekata hormona, stimuliraju rast ličinki i mokrenje kočnica, su antagonisti ecdizon;

4) Hormoni povrća - Abscosea kiselina, je stresan fitogormon koji pokreće sustav imuni odgovor biljaka, manifestira se u stabilnosti na najrazličitijim patogenima:

apsolutiziranje kiseline

5) terpene - brojne mirisne tvari i eterična ulja biljaka s baktericidnim i fungicidnim učinkom; Spojevi dviju izoprenskih veza nazivaju se monoterpetima, od tri - sesquilerpets, od šest - triterpeta:

kamfora Timol.

6) Steroidi - složene tvari topive masnoće čije se molekule temelje na ciklopentanerskerofenanthrenu (u njegovoj bit - triterpene). Glavna sterlet u životinjskim tkivima je alkohol kolesterola (kolesterol). Kolesterol i njegov eter s masnim kiselinama dugog lanca su važne komponente lipoproteina u plazmi, kao i vanjsku staničnu membranu. Zbog činjenice da četiri kondenzirana prstenovi stvaraju krutu strukturu, prisutnost kolesterola u membrani regulira membransku fluidnost na ekstremnim temperaturama. Biljke i mikroorganizmi sadrže srodne spojeve - ergosterine, stigmasterine i β-sitosterova.

kolesterol

ergosterin

stigmasterina

β-sitosterin

Žučne kiseline se formiraju iz kolesterola u tijelu. Oni pružaju topljivost kolesterola u žuči i doprinose probavi lipida u crijevu.

hladna kiselina

Steroidni hormoni se također formiraju iz kolesterola - lipofilne signalne molekule, reguliraju metabolizam, rast i reprodukciju. U ljudskom tijelu, šest steroidnih hormona su glavni:

cortizol aldosteron

testosteron estradiol

progesteron kalcitrol

Kalcitrol - Vitamin D, koji ima hormonsku aktivnost, razlikuje se od hormona kralježnjaka, ali i izgrađenog na kolesterolu. Prsten je opisan zbog odgovora ovisnog o svjetlu.

Derivat kolesterola je hormon mokrenje insekata, pauka i rakova - Edizon. Steroidni hormoni funkcije izvođenja signala također se nalaze u biljkama.

7) lipidne sidre koji sadrže molekule proteina ili druge veze na membrani:

ubikvin

Kao što možemo vidjeti, lipidi nisu polimeri u doslovnom smislu te riječi, međutim, u metabolizmu i strukturno, oni su blizu polioksimove kiseline prisutne u bakterijama - važnom rezervnom tvari. Ovaj snažno smanjeni polimer sastoji se isključivo od jedinica D-β-hidroksimalanske kiseline koja je povezana esterskom vezom. Svaki lanac sadrži oko 1.500 ostataka. Struktura je kompaktna desna spiralna, oko 90 takvih lanaca slaga se sa stvaranjem tankog sloja u bakterijskim stanicama.

poli-d-β-oksimalasna kiselina

Aminokiseline se nazivaju karboksilne kiseline koje sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu. Prirodne aminokiseline su 2-aminokarboksilne kiseline, ili a-aminokiseline, iako postoje takve aminokiseline kao β-alanin, taurin, y-aminobacing kiselina. Generalizirana formula a-amino kiseline izgleda ovako:

U a-aminokiselinama na 2 ugljikovog atoma, postoje četiri različita supstituenta, to jest, sve a-aminokiseline, osim glicina, imaju asimetrični (kiralni) ugljikov atom i postoje u dva enantiomera - L- i D-amino kiseline , Prirodne aminokiseline pripadaju l-retku. D-aminokiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.

Sve aminokiseline u vodenim otopinama mogu postojati u obliku bipolarnih iona, a njihov ukupni punjenje ovisi o pH medija. PH vrijednost na kojoj je ukupna naknada nula, naziva se izoelektrična točka. U izoelektričnoj točki aminokiseline je Zwitter-ion, tj. Aminska skupina je protonirana, a karboksil-naya se disocira. U neutralnom području pH, većina aminokiselina su ioni Zwitter:

Aminokiseline ne apsorbiraju svjetlo u vidljivom području spektra, aromatske aminokiseline apsorbiraju svjetlo u UV području spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin - na 260 nm.

Neke kemijske reakcije su karakteristične za aminokiseline, koje su od velike važnosti za laboratorijsku praksu: uzorak boja ningdrina na a-amino skupini, reakcija karakteristična za sulfhidril, fenolne i druge skupine aminokiselinskih radikala, acelikaliranje i stvaranje schiff baza za Amino skupine, esterifikacija za karboksilne skupine.

Biološka uloga aminokiselina:

1) su strukturni elementi peptida i proteina, takozvanih proteinogenih aminokiselina. Proteini uključuju 20 aminokiselina, koji su kodirani genetskim kodom i uključeni su u proteine \u200b\u200bu prevođenje pro-prerade, neki od njih mogu biti fosforilirani, acilirani ili hidroksilirani;

2) mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih spojeva - koenzimi, žučne kiseline, antibiotike;

3) su signalne molekule. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histogomija;

4) su bitni metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao davarnici dušika, ili su vitalne komponente snage.

Klasifikacija proteinogenih aminokiselina temelji se na strukturi i polaritet bočnih lanaca:

1. alifatske aminokiseline:

glicin, gly., G, gly

alanin ala, A, Ala

valin, vratilo, V, Val *

Leucin leu, L, leu *

izoleucin ile, I, ile *

Ove aminokiseline ne sadrže u bočnom lancu heteroatoma, cikličkih skupina i karakterizira izrazito izražen nizak polaritet.

cistein, cis, C, Cys

metionin upoznao., M, upoznao *

3. Aromatske aminokiseline:

fenilalanin fen, F, Phe *

tirozin tir, Y, tyr

triptofan tri, W, Trp *

gindidin, giz, H, njegov

Aromatske aminokiseline sadrže mezomerne rezonantne stabilizirane cikluse. U ovoj skupini samo aminokiselinski fenilalanin pokazuje nizovi polaritet, tirozin i triptofan karakteriziraju vidljivi i histidin - čak i visok polaritet. Gistidin se također može pripisati glavnim aminokiselinama.

4. Neutralne aminokiseline:

serin ser., S, ser

treonin tren, T, thr *

asparagin, asn N, Asn.

glutamin, gliQ, Gln.

Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne skupine. Iako su amidne skupine neionskih, asparaginskih molekula i rudnika gluta vrlo polarne.

5. kisele aminokiseline:

asparagična kiselina (aspartat), asp, D, Asp

glutaminska kiselina (glutamat), duboko Glu

Karboksilne skupine bočnih lanaca kiselih aminokiselina potpuno su ionizirane u cijelom rasponu pH fizioloških vrijednosti.

6. Osnovne aminokiseline:

lizin, L. od, K, Lys *

arginin arg, R, arg

Bočni lanci glavnih aminokiselina potpuno su protonirani u neutralnom području pH. Vrlo osnovna i vrlo polarna aminokiselina je arginin koji sadrži gvanidinsku skupinu.

7. Imino kiselina:

prolin pro, P, profesionalac

Bočni lanac prolina sastoji se od petočlanog ciklusa koji sadrži atom ugljikovog atoma i a-amino skupinu. Stoga, prolin, strogo govoreći, nije amino, već imino kiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i nije protonirana u fiziološkim pH vrijednostima. Zbog cikličke strukture prolina uzrokuje savezu polipeptidnog lanca, što je vrlo značajno za kolagensku strukturu.

Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se okupiti s hranom. To su nezamjenjive aminokiseline označene su zvjezdicama.

Kao što je već spomenuto, proteinogene aminokiseline su prekursori nekih vrijednih biološki aktivnih molekula.

Dva biogena amina β-alanin i cistemina uključeni su u koenzim A (konfiguriranje - derivati \u200b\u200bvitamina topivih u vodi, tvoreći aktivni centar složenih enzima). P-alaninom se formira dekarboksilacijom asparaginske kiseline i cisteamina dekarboksilacijom cisteina:

β-alanin cisteamina

Ostatak glutaminske kiseline dio je drugog koenzime - tetrahidrofolične kiseline, derivata vitamina B s.

Ostale biološki vrijedne molekule su konjugate žučne kiseline s aminokiselinskim glicinom. Ti konjugati su jačice od bazične, formiraju se u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.

glikokohole kiselina

Proteinogeni aminokiseline su prekursori nekih antibiotika - biološki aktivne tvari sintetizirane mikroorganizmima i neodoljivom reprodukcijom bakterija, virusa i stanica. Najpoznatiji od njih su peniciline i cefalosporine koji čine skupinu β-laktamnih antibiotika i plijesni proizvedene plijesni Penicillium., Odlikuju se prisutnošću u strukturi reaktivnog β-laktamnog prstena, s kojim inhibiraju sintezu staničnih zidova gram-negativnih mikroorganizama.

opće penicilin formule

Od aminokiselina dekarboksilacijom dobivaju se biogeni amini - neurotransmiteri, hormoni i histogormi.

Glicinske aminokiseline i glutamat su neurotransmiteri u središnjem živčanom sustavu.

Aminokiselinski derivati \u200b\u200bsu također alkaloidi - prirodni spojevi koji sadrže dušik, što rezultira rastom. Ovi spojevi su iznimno aktivni fiziološki spojevi široko korišteni u medicini. Primjeri alkaloida, penilalanin papaverin, koristi se i izokinolin alkaloida maka (spazmolitički) i triptofan derivat fizostigmina, korišteni su alkaloid iz kalabar-bijelog graha (lijek protiv maslaca protiv antikolina):

papaverin fizostigmin

Aminokiseline su iznimno popularni objekti biotehnologije. Postoje mnoge varijante kemijske sinteze aminokiselina, ali kao rezultat toga dobivaju aminokiselinske racemate. Budući da su samo l-izomeri aminokiselina prikladni za prehrambenu industriju i medicinu, racemične mješavine moraju se podijeliti u enantiomere, što predstavlja ozbiljan problem. Stoga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza s imobiliziranim enzimima i mikrobiološkom sintezom s cijelim mikrobnim stanicama. U oba kraja se dobivaju čisti L-izomeri.

Aminokiseline se koriste kao prehrambene dodatke i komponente hrane. Glutaminska kiselina povećava okus mesa, valin i leucin poboljšava okus pekarskih proizvoda, glicin i cistein se koriste kao antioksidansi tijekom očuvanja. D-triptofan može biti zamjena za šećer, jer je mnogo slađe. Lizin se dodaje životinjama, budući da većina biljnih proteina sadrži mali broj nezamjenjivih lizinskih aminokiselina.

Aminokiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su takve aminokiseline kao metionin, histidin, glutamička i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.

U posljednjem desetljeću, aminokiseline su počele dodavati kozmetičkoj opremi za skrb za kožu i kosu.

Kemički modificirane aminokiseline također se naširoko koriste u industriji kao surfaktanti u sintezi polimera, tijekom proizvodnje deterdženata, emulgatora, aditiva za gorivo.

Opće karakteristike (struktura, klasifikacija, nomenklatura, izomerizam).

Glavna strukturna jedinica proteina su a-aminokiseline. U prirodi se javljaju približno 300 aminokiselina. Kao dio proteina pronađeno je 20 različitih a-aminokiselina (jedan od njih - prolin, nije amino-, ali iminokiselina). Sve ostale aminokiseline postoje u slobodnom stanju ili kao dio kratkih peptida ili kompleksa s drugim organskim tvarima.

a-aminokiseline su derivati \u200b\u200bkarboksilnih kiselina, u kojima jedan atom vodika, u ugljikovom atomu supstituiran na amino skupini (-NN 2), na primjer:

Aminokiseline se razlikuju u strukturi i svojstvima R radikalne R. radikal može predstavljati ostatke masnih kiselina, aromatskih prstenova, heterocikla. Zbog toga je svaka aminokiselina obdarena specifičnim svojstvima koja određuju kemijska, fizikalna svojstva i fiziološke funkcije proteina u tijelu.

Zbog radikala aminokiselina, proteini imaju brojne jedinstvene funkcije koje nisu karakteristične za drugi biopolimer i imaju kemijsku osobnost.

Značajno rjeđe u živim organizmima su aminokiseline s B- ili G-položajem amino skupine, na primjer:

Klasifikacija i nomenklatura aminokiselina.

Postoji nekoliko vrsta aminokiselinskih klasifikacija koje su dio proteina.

A) Osnova jedne od klasifikacija je kemijska struktura aminokiselinskih radikala. Razlikovati aminokiseline:

1. alifatsko - glicin, alanin, valin, leucin, izoleucin:

2. Hydroxyl-koji sadrži - serin, treonin:

4. Aromatski - fenilalanin, tirozin, triptofan:

5. S grupama za formiranje anion u bočnim lancima-asparaginskim i glutaminskim kiselinama:

6. i amids-asparaginske i glutaminske kiseline - asparagin, glutamin.

7. Glavni - arginin, gnjidin, lizin.

8. imino kiselina - prolin

B Druga vrsta klasifikacije temelji se na polariteta R-skupina aminokiselina.

Razlikovati polarni i ne-polarni aminokiseline. U-radikal u radikal ima ne-polarne veze C-C, S-H, osam takvih aminokiselina: alanine, valin, leucin, izolecin, metionin, fenilalanin, triptofan, prolin.

Sve ostale aminokiseline pripadaju do polar (U R-grupi postoje polarni spojevi C-O, C-N, -On, S-H). Što je veći u proteinima aminokiselina s polarnim skupinama, to je viša njegova reaktivnost. Funkcija proteina u velikoj mjeri ovisi o reakciji. Posebno velik broj polarnih skupina koje karakteriziraju enzimi. Nasuprot tome, vrlo je malo njih u takvom proteinu kao keratin (kosa, nokte).

C) aminokiseline i na temelju ionskih svojstava R-skupina(Stol 1).

Kiselo (Pri pH \u003d 7, R-skupina može nositi negativni naboja) je aspartinska, glutaminska kiselina, cistein i tirozin.

Održavanje (Pri pH \u003d 7, R-skupina može biti pozitivan naboj) - to je arginin, lizin, histidin.

Sve ostale aminokiseline pripadaju neutralan (grupa r je nestrpljena).

Tablica 1 - Klasifikacija aminokiselina na bazi polariteta
R-skupine.

3. Negativno optuženo
R-pojas

Asparaginična K-ta

Glutamial k-ta

4. Pozitivno naplaćuje
R-pojas

Gnjidin.

Gly Ala Val Leu Lie Pro Pher Trp sertr Thr Cys susreo se Asn Gln Tyr Asp Gly Lys Arg Arg njegova G v. L. I p f w s t c m n q y d e k Gly Ala Villa Lei Ile O sušilo za kosu Trp ser Ser Tre Cis Met Asn Gln TIR ASP GLA Liz Arg GIS 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

D) Prema broju aminskih i karboksilnih skupina, aminokiseline su podijeljene:

– na monokalnom monokarbonukoji sadrže jednu karboksilnu i aminu skupinu;

- monoaminodikarbonski (dvije karboksilne i jedne aminske skupine);

- DiaminonoCarbonic (Dva amina i jedna karboksilna skupina).

E) u sposobnosti sintetizacije u ljudskom tijelu i životinjama sve aminokiseline su podijeljene:

– na zamjenjivom

- neophodan

- Djelomično neophodno.

Neophodne aminokiseline ne mogu se sintetizirati u ljudskom i životinjskom organizmu, moraju se okupiti s hranom. Apsolutno neophodne aminokiseline osam: valin, leucin, izolecin, treonin, triptofan, metionin, lizin, fenilalanin.

Djelomično neophodno - sintetiziran u tijelu, ali u nedovoljnoj količini, tako djelomično mora doći s hranom. Takve aminokiseline su arganina, gristidin, tirozin.

Zamjenjive aminokiseline se sintetiziraju u ljudskom tijelu u dovoljnim količinama iz drugih spojeva. Biljke mogu sintetizirati sve aminokiseline.

Izomerija

U molekulama svih prirodnih aminokiselina (s izuzetkom glicina), na ugljikovom atomu, sve četiri valence komunikacije zauzimaju različiti supstituenti, takav ugljikov atom je asimetričan i naziva se ime kiralni atom, Kao rezultat toga, aminokiselinska rješenja imaju optičku aktivnost - ravnina ravnog polariziranog svjetla rotira. Broj mogućih stereoizomera je točno 2 N, gdje je n broj asimetričnih atoma ugljika. U glicin n \u003d 0, u treoninu n \u003d 2. sve ostale 17 proteinskih aminokiselina sadrže jedan asimetrični ugljikov atom, mogu postojati u obliku dva optička izomera.

Kao standard u određivanju L. i D.Konfiguracije aminokiselina koriste konfiguracija glicerina aldehida stereoizomera.

Mjesto u projekcijskoj formuli Fisher NH2-grupa na lijevoj strani odgovara L.-Cofiguracija i desno - D.- Konfiguracija.

Treba napomenuti da su slova L. i D. znači pripadnost tvari u njegovoj stereokemijskoj konfiguraciji L. ili D. Red, bez obzira na smjer vrtnje.

Osim 20 standardnih aminokiselina koje se pojavljuju u gotovo svim proteinima, još uvijek postoje nestandardne aminokiseline koje su komponente samo nekih vrsta proteina - te aminokiseline se također nazivaju modificiran (hidroksiprolina i hidroksilinzina).

Metode primitka

- Aminokiseline imaju iznimno veliko fiziološko značenje. Proteini i polipeptidi konstruirani su iz ostataka aminokiselina.

U hidrolize proteinskih tvari Životinjski i biljni organizmi formiraju se aminokiseline.

Sintetički postupci za proizvodnju aminokiselina:

– Akcija amonijaka na halogenim kiselinama

- α-aminokiseline dobivaju djelovanje amonijaka na oksiminitnoj rili

Aminokiseline se nazivaju karboksilne kiseline koje sadrže amino skupinu i karboksilnu skupinu. Prirodne aminokiseline su 2-aminokarboksilne kiseline, ili a-aminokiseline, iako postoje takve aminokiseline kao β-alanin, taurin, y-aminobacing kiselina. Generalizirana formula a-amino kiseline izgleda ovako:

U a-aminokiselinama na 2 ugljikovog atoma, postoje četiri različita supstituenta, to jest, sve a-aminokiseline, osim glicina, imaju asimetrični (kiralni) ugljikov atom i postoje u dva enantiomera - L- i D-amino kiseline , Prirodne aminokiseline pripadaju l-retku. D-aminokiseline se nalaze u bakterijama i peptidnim antibioticima.

Sve aminokiseline u vodenim otopinama mogu postojati u obliku bipolarnih iona, a njihov ukupni punjenje ovisi o pH medija. PH vrijednost na kojoj je ukupna naknada nula, naziva se izoelektrična točka. U izoelektričnoj točki aminokiseline je Zwitter-ion, tj. Aminska skupina je protonirana, a karboksil-naya se disocira. U neutralnom području pH, većina aminokiselina su ioni Zwitter:

Aminokiseline ne apsorbiraju svjetlo u vidljivom području spektra, aromatske aminokiseline apsorbiraju svjetlo u UV području spektra: triptofan i tirozin na 280 nm, fenilalanin - na 260 nm.

Neke kemijske reakcije su karakteristične za aminokiseline, koje su od velike važnosti za laboratorijsku praksu: uzorak boja ningdrina na a-amino skupini, reakcija karakteristična za sulfhidril, fenolne i druge skupine aminokiselinskih radikala, acelikaliranje i stvaranje schiff baza za Amino skupine, esterifikacija za karboksilne skupine.

Biološka uloga aminokiselina:

1) su strukturni elementi peptida i proteina, takozvanih proteinogenih aminokiselina. Proteini uključuju 20 aminokiselina, koji su kodirani genetskim kodom i uključeni su u proteine \u200b\u200bu prevođenje pro-prerade, neki od njih mogu biti fosforilirani, acilirani ili hidroksilirani;

2) mogu biti strukturni elementi drugih prirodnih spojeva - koenzimi, žučne kiseline, antibiotike;

3) su signalne molekule. Neke od aminokiselina su neurotransmiteri ili prekursori neurotransmitera, hormona i histogomija;

4) su bitni metaboliti, na primjer, neke aminokiseline su prekursori biljnih alkaloida, ili služe kao davarnici dušika, ili su vitalne komponente snage.

Klasifikacija proteinogenih aminokiselina temelji se na strukturi i polaritet bočnih lanaca:

1. alifatske aminokiseline:

Glicin, gly., G, gly

Alanin ala, A, Ala

Valin, vratilo, V, Val *

Leucin leu, L, leu *

Izoleucin ile, I, ile *

Ove aminokiseline ne sadrže u bočnom lancu heteroatoma, cikličkih skupina i karakterizira izrazito izražen nizak polaritet.

Cistein, cis, C, Cys

Metionin upoznao., M, upoznao *

3. Aromatske aminokiseline:

Fenilalanin fen, F, Phe *

Tirozin tir, Y, tyr

Triptofan tri, W, Trp *

Gindidin, giz, H, njegov

Aromatske aminokiseline sadrže mezomerne rezonantne stabilizirane cikluse. U ovoj skupini samo aminokiselinski fenilalanin pokazuje nizovi polaritet, tirozin i triptofan karakteriziraju vidljivi i histidin - čak i visok polaritet. Gistidin se također može pripisati glavnim aminokiselinama.

4. Neutralne aminokiseline:

Serin ser., S, ser

Treonin tren, T, thr *

Asparagin, asn N, Asn.

Glutamin, gliQ, Gln.

Neutralne aminokiseline sadrže hidroksilne ili karboksamidne skupine. Iako su amidne skupine neionskih, asparaginskih molekula i rudnika gluta vrlo polarne.

5. kisele aminokiseline:

Asparagična kiselina (aspartat), asp, D, Asp

Glutaminska kiselina (glutamat), duboko Glu

Karboksilne skupine bočnih lanaca kiselih aminokiselina potpuno su ionizirane u cijelom rasponu pH fizioloških vrijednosti.

6. Osnovne aminokiseline:

Lizin, L. od, K, Lys *

Arginin arg, R, arg

Bočni lanci glavnih aminokiselina potpuno su protonirani u neutralnom području pH. Vrlo osnovna i vrlo polarna aminokiselina je arginin koji sadrži gvanidinsku skupinu.

7. Imino kiselina:

Prolin pro, P, profesionalac

Bočni lanac prolina sastoji se od petočlanog ciklusa koji sadrži atom ugljikovog atoma i a-amino skupinu. Stoga, prolin, strogo govoreći, nije amino, već imino kiselina. Atom dušika u prstenu je slaba baza i nije protonirana u fiziološkim pH vrijednostima. Zbog cikličke strukture prolina uzrokuje savezu polipeptidnog lanca, što je vrlo značajno za kolagensku strukturu.

Neke od navedenih aminokiselina ne mogu se sintetizirati u ljudskom tijelu i moraju se okupiti s hranom. To su nezamjenjive aminokiseline označene su zvjezdicama.

Kao što je već spomenuto, proteinogene aminokiseline su prekursori nekih vrijednih biološki aktivnih molekula.

Dva biogena amina β-alanin i cistemina uključeni su u koenzim A (konfiguriranje - derivati \u200b\u200bvitamina topivih u vodi, tvoreći aktivni centar složenih enzima). P-alaninom se formira dekarboksilacijom asparaginske kiseline i cisteamina dekarboksilacijom cisteina:

β-alanin cisteamina

Ostatak glutaminske kiseline dio je drugog koenzime - tetrahidrofolične kiseline, derivata vitamina B s.

Ostale biološki vrijedne molekule su konjugate žučne kiseline s aminokiselinskim glicinom. Ti konjugati su jačice od bazične, formiraju se u jetri i prisutni su u žuči u obliku soli.

Glikokohole kiselina

Proteinogeni aminokiseline su prekursori nekih antibiotika - biološki aktivne tvari sintetizirane mikroorganizmima i neodoljivom reprodukcijom bakterija, virusa i stanica. Najpoznatiji od njih su peniciline i cefalosporine koji čine skupinu β-laktamnih antibiotika i plijesni proizvedene plijesni Penicillium., Odlikuju se prisutnošću u strukturi reaktivnog β-laktamnog prstena, s kojim inhibiraju sintezu staničnih zidova gram-negativnih mikroorganizama.

Opće penicilin formule

Od aminokiselina dekarboksilacijom dobivaju se biogeni amini - neurotransmiteri, hormoni i histogormi.

Glicinske aminokiseline i glutamat su neurotransmiteri u središnjem živčanom sustavu.

dopamin (neuromedijator) noraderenalin (neuromedijator)

adrenalin (hormon) histamin (posrednik i gistogortont)

serotonin (neuromedijator i gistogorton) GABA (neuromedijator)

Tyroxin (hormon)

Derivat aminokiselinske triptofan najpoznatiji je od auksin-indoliluksujske kiseline koja se nalazi u prirodi. Auksini su regulatori rasta biljaka, stimuliraju diferencijaciju rastućih tkiva, rast kambijske, korijene, ubrzavaju rast voća i gašenje stare lišće, njihovi antagonisti je ascusing kiselina.

Indoliluxus kiselina

Aminokiselinski derivati \u200b\u200bsu također alkaloidi - prirodni spojevi koji sadrže dušik, što rezultira rastom. Ovi spojevi su iznimno aktivni fiziološki spojevi široko korišteni u medicini. Primjeri alkaloida, penilalanin papaverin, koristi se i izokinolin alkaloida maka (spazmolitički) i triptofan derivat fizostigmina, korišteni su alkaloid iz kalabar-bijelog graha (lijek protiv maslaca protiv antikolina):

papaverin fizostigmin

Aminokiseline su iznimno popularni objekti biotehnologije. Postoje mnoge varijante kemijske sinteze aminokiselina, ali kao rezultat toga dobivaju aminokiselinske racemate. Budući da su samo l-izomeri aminokiselina prikladni za prehrambenu industriju i medicinu, racemične mješavine moraju se podijeliti u enantiomere, što predstavlja ozbiljan problem. Stoga je biotehnološki pristup popularniji: enzimska sinteza s imobiliziranim enzimima i mikrobiološkom sintezom s cijelim mikrobnim stanicama. U oba kraja se dobivaju čisti L-izomeri.

Aminokiseline se koriste kao prehrambene dodatke i komponente hrane. Glutaminska kiselina povećava okus mesa, valin i leucin poboljšava okus pekarskih proizvoda, glicin i cistein se koriste kao antioksidansi tijekom očuvanja. D-triptofan može biti zamjena za šećer, jer je mnogo slađe. Lizin se dodaje životinjama, budući da većina biljnih proteina sadrži mali broj nezamjenjivih lizinskih aminokiselina.

Aminokiseline se široko koriste u medicinskoj praksi. To su takve aminokiseline kao metionin, histidin, glutamička i asparaginska kiselina, glicin, cistein, valin.

U posljednjem desetljeću, aminokiseline su počele dodavati kozmetičkoj opremi za skrb za kožu i kosu.

Kemički modificirane aminokiseline također se naširoko koriste u industriji kao surfaktanti u sintezi polimera, tijekom proizvodnje deterdženata, emulgatora, aditiva za gorivo.

Proteini

Proteini su high-molekularne tvari koje se sastoje od aminokiselina povezanih peptidnim vezama.

Proteini su proizvod genetskih informacija koje se prenose iz generacije na generaciju i provode sve procese vitalne aktivnosti u ćeliji.

Značajke proteina:

1. katalitička funkcija. Najbrojnija skupina proteina čine enzime - proteine \u200b\u200bs katalitičkom aktivnošću, ubrzavaju kemijske reakcije. Primjeri enzima su pepsin, alkoholička dehidrogenaza, glutaminezintetaza.

2. Funkcija strukturiranja. Strukturni proteini su odgovorni za održavanje oblika i stabilnosti stanica i tkiva, uključuju keratine, kolagen, fibroin.

3. Funkcija prijevoza. Proteini prijevoza nose molekule ili ione iz jednog organa u drugoj ili kroz membrane unutar stanice, na primjer, hemoglobin, serumski albumin, ionski kanali.

4. Zaštitna funkcija. Proteini homeostazskog sustava štite organizam iz uzročnika bolesti bolesti, vanzemaljske informacije, gubitak krvi - imunoglobulini, fibrinogen, trombin.

5. Regulatorna funkcija. Proteini provode funkcije signalnih tvari - neki hormoni, histogormi i neurotransmiteri, su receptori na signalne tvari bilo koje strukture, daju daljnji prijenos signala u biokemijskim signalnim lancima stanice. Primjeri mogu poslužiti kao rast hormon somatotropin, hormonski inzulin, N- i m-kolinoreceptori.

6. Funkcija motora. Uz pomoć proteina, provodi se procesi skraćenice i drugog biološkog pokreta. Primjeri mogu poslužiti za tubulin, aktin, miozin.

7. Rezervna funkcija. Biljke sadrže rezervne proteine \u200b\u200bkoji su vrijedne prehrambene proizvode, u životinjskim organizmima, mišićni proteini služe kao rezervne hranjive tvari koje se mogu mobilizirati na ekstremnoj potrebi.

Za proteine \u200b\u200bkarakteristično je za prisutnost nekoliko razina strukturne organizacije.

Primarna struktura Protein se naziva sekvenca aminokiselinskih ostataka u polipeptidnom lancu. Peptidna komunikacija je karboksamidna veza između a-karboksilne skupine jedne aminokiseline i a-amino skupine druge aminokiseline.

Alanilfenilalanilcisteilprolin

Komunikacija peptida ima nekoliko značajki:

a) je rezonantna stabilizirana i stoga je gotovo u istoj ravnini - planar; Rotacija oko C-N komunikacije zahtijeva visoke troškove energije i teški;

b) na priključku -co-NH-posebnog karaktera, to je manji od uobičajenog, ali više od dvostrukog, to jest, postoji keto-enol tautomerija:

c) supstituenti u odnosu na peptidne komunikacije su u trans- rođak;

d) Peptidne jezgre su okružene raznim bočno u bočno u prirodi, interakciji s molekulama okolnih otapala, slobodne karboksilne i amino skupine su ionizirane, tvoreći kationske i anionske centre proteinske molekule. Ovisno o njihovom omjeru, molekula proteina dobiva potpunu pozitivnu ili negativnu naboju, a također karakterizirana jednom ili drugom vrijednošću pH medija kada se postigne izoelektrična točka proteina. Radikali oblikuju fiziološku otopinu, eterične, disulfide mostove unutar proteinske molekule, a također određuju krug reakcija koje su svojstvene proteinima.

Trenutno, polimeri koji se sastoje od 100 i više aminokiselinskih ostataka, polipeptida, koji se sastoje od 50-100 aminokiselinskih ostataka, peptida niske molekularne težine, polimera koji se sastoje od manje od 50 aminokiselinskih ostataka, izračunavaju se proteinima.

Peptidi s niskim molekularnim težinom igraju neovisnu biološku ulogu. Primjeri nekih od ovih peptida:

Glutation - γ-Gli-Gly - jedan od najraširenijih intracelularnih peptida, sudjeluje u oksidativnim postupcima u stanicama i prijenos aminokiselina kroz biološke membrane.

Crnozin - β-ALA-GIS - Peptid sadržan u mišićima životinja eliminira lipidne peroksidacije proizvoda, ubrzava proces raspada ugljikohidrata u mišićima i u obliku fosfata uključen je u energetsku izmjenu u mišićima.

Vazopresin - hormon stražnjeg režnja hipofize, koji sudjeluje u regulatoru tjelesne vode za razmjenu:

Fallotin je otrovan za tetku, u beznačajnim koncentracijama uzrokuje smrt tijela zbog oslobađanja enzima i kalijevih iona iz stanica:

Gramsicidin - antibiotik, koji djeluje na mnoge gram-pozitivne bakterije, mijenja propusnost bioloških membrana za niske molekularne spojeve i uzrokuje staničnu smrt:

Upoznao.-NICEFALIN - TIR-Gly-Gly-Feng - peptid, sintetiziran u neuronima i slabljenje boli.

Sekundarna struktura proteina- To je prostornu strukturu formirana kao rezultat interakcija između funkcionalnih skupina otoka peptida.

PEptidni lanac sadrži mnoge ko-i NH skupine peptidnih veza, od kojih je svaki potencijalno sposoban sudjelovati u formiranju vodikovih veza. Postoje dvije glavne vrste struktura koje omogućuju to da izvede: α-spiralni u kojem se lanac poklopio kao kabel iz slušalice, a presavijena β-struktura u kojoj su zaglavljeni izduženi dijelovi jednog ili više lanaca. Obje ove strukture su vrlo stabilne.

Α-helix karakterizira ekstremno gusta pakiranje upletenog polipeptidnog lanca, za svakog kruga spirale za ljudska prava, postoje 3,6 aminokiselinskih ostataka, čiji su radikali uvijek namijenjeni i malo leđa, to jest, na početak polipeptidnog lanca.

Glavne karakteristike α-spirale:

1) α-spiralna se stabilizira vodikovim vezama između atoma vodika u dušiku peptidne skupine i ostatak karbonil kisika, koji se nalazi duž lanca na četiri položaja;

2) sve peptidne skupine sudjeluju u formiranju vodikovog komunikacije, što osigurava maksimalnu stabilnost α-helix;

3) u formiranju vodikovih veza, uključeni su svi atomi dušika i kisik peptidnih skupina, što značajno smanjuje hidrofilnost a-spiralnih područja i povećava njihovu hidrofobnost;

4) α-helix se formira spontano i je najstabilnija konformacija polipeptidnog lanca koji odgovara minimalnoj slobodnoj energiji;

5) U polipeptidnom lancu L-aminokiselina, desno spiralno, obično detektirano u proteinima, mnogo je stabilnije lijevo.

Mogućnost formacije α-helixa posljedica je primarne strukture proteina. Neke aminokiseline sprječavaju predenje otoka peptida. Na primjer, obližnje karboksilne skupine glutamata i aspartata međusobno se odbijaju međusobno, što sprječava stvaranje vodikovih veza u a-helix. Iz istog razloga, spiralizacija lanca je teška na mjestima blizu jedni drugima pozitivno nabijenih lizina i argininskih ostataka. Međutim, Proline igra najveću ulogu u kršenju α-spirale. Prvo, u prolinu, atom dušika je dio krutog prstena, koji sprječava rotaciju oko N-C priključka, drugo, prolin ne tvori vodikovu vezu zbog nedostatka vodika na atom dušika.

P-nabori su slojevita struktura formirana vodikovim vezama između linearno smještenih peptidnih fragmenata. Oba lanci mogu biti neovisni ili pripadaju jednoj polipeptidnoj molekuli. Ako su lanci orijentirani u jednom smjeru, tada se tada β-struktura naziva paralelno. U slučaju suprotnog smjera lanaca, to jest, kada se N-kraj jednog lanca podudara s krajem drugog lanca, β-struktura se naziva anti-paralelno. Energetski poželjniji anti-paralelni β-nabori s gotovo linearnim vodikovim mostovima.

paralelna β-sklopiva anti-paralelna β-nabori

Za razliku od α-helix, bogata vodikovim vezama, svaki dio lanca P-sklopivog je otvoren za stvaranje dodatnih vodikovih veza. Aminokiselinski lateralni radikali orijentirani su gotovo okomito na ploču naizmjenično gore i dolje.

U tim područjima gdje je peptidni lanac savijen je dovoljno oštro, često postoji β-petlja. To je kratak fragment u kojem se 4 aminokiselinski ostaci savijaju do 180 o i stabiliziraju se jednim vodikovim mostom između prvog i četvrtog ostataka. Veliki aminokiselinski radikali ometaju stvaranje β-petlje, tako da najčešće uključuje najmanji aminokiselinski glicin.

Vrhunska struktura proteina - Ovo je određeni redoslijed alternativa sekundarnih struktura. Pod domenom razumije poseban dio proteinske molekule, koji ima određeni stupanj strukturne i funkcionalne autonomije. Sada se domene smatraju temeljni elementi strukture proteinskih molekula i omjera i prirode rasporeda a-helixa i β-sloja daje razumijevanju evolucije proteinskih molekula i filogenetskih veza većih od usporedbe primarnih struktura. Glavni zadatak evolucije je dizajn svih novih proteina. Beskonačno mala šansa slučajno je sintetizirana takva aminokiselina sekvenca koja bi zadovoljila uvjete pakiranja i osigurao performanse funkcionalnih zadataka. Stoga se proteini često nalaze s različitim značajkama, ali slični strukturi toliko da se čini da su imali jedan zajednički predak ili su se pojavili jedan od drugoga. Čini se da evolucija, suočavanje s potrebom rješavanja određenog zadatka, preferira da najprije ne dizajnira za ovaj protein i prilagođava se ovim već utemeljenim strukturama, prilagođavajući ih za nove svrhe.

Neki primjeri često ponovljenih superiornih struktura:

1) αα '- proteini koji sadrže samo α-helix (mioglobin, hemoglobin);

2) ββ '- proteini koji sadrže samo β-strukture (imunoglobulini, superoksiddismisutaza);

3) βαβ - struktura β-bačve, svaki β-sloj se nalazi unutar cijevi i povezan je s a-helisom koji se nalazi na površini molekule (tritofosfoizomeraze, laktat dehidrogenaza);

4) "cinkov prst" - fragment proteina koji se sastoji od 20 aminokiselinskih ostataka, atom cinka povezan je s dvije tvari cisteina i dva histidina, kao rezultat kojih je "prst" od oko 12 amino kiseline Ostvare se ostaci, može se vezati za regulatorne dijelove molekule DNA;

5) Leucin zipper - interakcijski proteini imaju α-spiralni dio koji sadrži najmanje 4 leucinske ostatke, nalaze se nakon 6 aminokiselina jedan od drugog, tj. Na površini je svaki drugi zaokret i mogu tvoriti hidrofobne veze s Leucin ostaci još jedan protein. Uz pomoć leucinskih pričvršćivača, na primjer, molekule visoko manjih proteina histona mogu se kombinirati u kompleksi, prevladavajući pozitivan naboj.

Struktura tercijarne proteine - Ovo je prostorna lokacija proteinske molekule, stabilizirana spojevima između bočnih radikala aminokiselina.

Vrste priključaka stabiliziranje strukture tercijarne proteine:

elektrostatički hidrofobni disulfid hidrofobna disulfid

komunikacijska komunikacijska komunikacija komunikacija

Ovisno o sklapanju tercijarne strukture, protein se može svrstati u dva glavna vrsta - fibrilarnu i globularnu.

Fibrillar proteini - dugo netopljive dugotrajne molekule, polipeptidni lanci koji su izduženi duž jedne osi. To su uglavnom strukturni i kontraktilni proteini. Nekoliko primjera najčešćih fibrilarnih proteina:

1. α-keratines. Sintetizirane stanicama epidermisa. Oni čine gotovo sve suhe težine kose, vune, perja, rogova, noktiju, kandže, igala, vaga, kopita i crne ljuske, kao i značajan dio težine vanjskog sloja kože. To je cijela obitelj proteina, slične su u kompoziciji aminokiselina, sadrže mnoge ostatke cisteina i imaju istu prostornu lokaciju polipeptidnih lanaca. U stanicama kose, polipeptidni keratin lanci su prvi organizirani u vlakna, od kojih su strukture poput užeta ili upletenog kabela ispuniti kraj stanice. Stanice kose postaju komplicirane i konačno umiru, a stanične stijenke tvore cjevasti slučaj, nazvane kutikule. U a-keratina, polipeptidni lanci imaju oblik α-helix, jedan oko drugog u trobojnom kabelu s formiranjem poprečnih disulfidnih veza. N-terminalni ostaci nalaze se s jedne strane (paralelno). Keratine su netopljive u vodi zbog prevladavanja aminokiselina s ne-polarnim bočnim radikalima, koji se suočavaju s vodenom fazom. Tijekom kemijskog uvijanja javljaju se tijekom kemijskog twist: u početku, disulfidni mostovi su uništeni od strane tiola oporavak, a zatim kada daju kosu, suše se grijanjem i oksidirajućim zrakom, nastaju novi disulfidni mostovi, koji zadržavaju oblik frizura.

2. β-keratine. To uključuje svilenu vlaknu i web. To su anti-paralelni β-presavijeni slojevi s prevlast glicina, alanina i serina kao dijela.

3. kolagen. Najčešći protein u najvišim životinjama i glavni fibriller proteina vezivnog tkiva. Kolagen se sintetizira u fibroblastima i hondrocitima - specijalizirane stanice vezivnog tkiva, od kojih se zatim gura. Kolagena vlakna su u koži, tetiva, hrskavice i kosti. Oni se ne rastežu, u snazi, premašuju čeličnu žicu, vlakna kolagena karakteriziraju se poprečni alokacije. Kada se kuha u vodi, vlaknasti, netopljivi i neprofitabilni kolagen pretvaraju se u želatinu kao rezultat hidrolize nekih kovalentnih veza. Kolagen sadrži 35% glicina, 11% alanina, 21% prolina i 4-hidroksiprolina (aminokiseline, karakteristične samo za kolagen i elastin). Takav sastav određuje relativno nisku prehrambenu vrijednost želatine kao proteina hrane. Kolageni fibrili sastoje se od repetitivnih polipeptidnih podjedinica pod nazivom Tropocoland. Ove podjedinice su položene duž fibrila u obliku paralelnih greda pomoću vrste "glave do repa". Mašulja glave i daje karakterističnu poprečnu raspodjelu. U ovoj strukturi, ako je potrebno, može poslužiti kao mjesto taloženja hidroksiapatita CA 5 (OH) (PO 4) 3, koji igra važnu ulogu u mineralizaciji kostiju.

Tropokalantirane podjedinice sastoje se od tri polipeptidne lance, čvrsto uvrnute u obliku trojezgrenog užeta, koji se razlikuju od a- i β-keratina. U nekim kolagenom, sve tri lance imaju istu sekvencu aminokiselina, dok su samo dva lanca identična, a treći se razlikuje od njih. Polipeptidni lanac tropocolalagena oblikuje lijevu spiralnu, od kojih se čini samo tri aminokiselinske ostatke zbog savijanja lanca uzrokovanog prolinom i hidroksiprolinom. Tri lance su međusobno povezani, osim vodikovih veza s kovalentnom tipom, koja se generira između dvaju lizinskih ostataka u susjednim lancima:

Kao što smo postali stariji, u tropocolalagenskim podjedinicama i između njih je formirana sve veći broj cross-linkova, što čini kolageni fibrili krutim i krhkim, a to mijenja mehanička svojstva hrskavice i tetiva, čini više smeđih kostiju i snižava rožnice transparentnost.

4. Elastin. Sadržana je u žutom tkivu elastičnog tkiva i elastičnom sloju vezivnog tkiva u zidovima velikih arterija. Glavna podjedinica fibrila elastina - tropopoelastine. Elastin je bogat glicinom i Alaninom, sadrži mnogo lizina i mali prolin. Spiralni dijelovi elastina rasteže se tijekom napetosti, ali se vraćaju kada se opterećenje ukloni na početnu duljinu. Ostaci lizina od četiri različita lanci čine kovalentne veze među sobom i omogućuju da Elastin bude reverzibilan da se proteže u svim smjerovima.

Globularni proteini - proteini čiji je polipeptidni lanac minimiziran u kompaktnom globusu, sposoban za obavljanje širokog raspona funkcija.

Tercijarna struktura globularnih proteina je najpogodnija za razmatranje na primjeru mioglobina. Mioglobin je relativno mali protein koji veže kisik prisutan u mišićnim stanicama. Ona zadržava vezanu kisik i doprinosi svom prijenosu u mitohondriji. U molekuli myoglobin postoji jedan polipeptidni lanac i jedna hemoskupina (GEM) je kompleks protoporfirina s željezom. Glavna svojstva myoglobina:

a) Mioglobin molekula je tako kompaktna da samo 4 molekule vode može stati u nju;

b) svi ostaci polarnih aminokiselina, s izuzetkom od dva, nalaze se na vanjskoj površini molekule, a svi su u hidratiranom stanju;

c) većina hidrofobnih aminokiselinskih ostataka nalaze se unutar mioglobin molekule i stoga je zaštićena u kontaktu s vodom;

d) svaki od četiri ostatka prolina u molekuli mioglobina je u zavoju polipeptidnog lanca, u drugim mjestima zavijanja, nalaze se ostaci serinskog, treonina i asparagina, jer takve aminokiseline sprečavaju stvaranje α -helix ako su jedni s drugima;

e) ravna hemoskupina leži u šupljini (džep) u blizini površine molekule, atom željeza ima dvije koordinacijske veze usmjerene okomito na hemme ravnine, jedna od njih je povezana s ostatkom histidina 93, a drugi služi vezati molekulu kisika.

Počevši od tercijarne strukture proteina postaje sposoban za obavljanje bioloških funkcija osebljiv. Funkcioniranje proteina je da prilikom polaganja tercijarne strukture na površini proteina, formiraju se područja, koja mogu pričvrstiti druge molekule koje se nazivaju ligandi. Visoka specifičnost interakcije proteina s ligandom osigurava se komplementarnost strukture strukture aktivnog centra liganda. Applementacija je prostorna i kemijska usklađenost interakcijskih površina. Za većinu proteina, tercijarna struktura je maksimalna razina polaganja.

Kvartarna struktura proteina - karakteristično je za proteine \u200b\u200bkoji se sastoje od dva i više polipeptidnih lanaca, međusobno povezanih ne-virulentnih veza, uglavnom elektrostatski i vodik. Najčešće, proteini sadrže dvije ili četiri podjedinice, više od četiri podjedinice obično sadrže regulatorne proteine.

Proteini koji imaju kvaternu strukturu često se nazivaju oligomerni. Razlikovati homomerne i heteromerne proteine. Homo-dimenzionalni proteini uključuju sve podjedinice imaju istu strukturu, na primjer, enzim katalezira se sastoji od četiri potpuno identične podjedinice. Heteromerni proteini imaju različite podjedinice, na primjer, enzim RNA polimeraze sastoji se od pet različitih podjedinica koje izvode različite funkcije.

Interakcija jedne podjedinice s određenim liganda uzrokuje konformacijske promjene u cjelokupnom oligomernoj proteini i mijenja afinitet drugih podjedinica na ligands, to svojstvo ovisi o sposobnosti oligomerskih proteina u alto:

Kvaternarna struktura proteina može se smatrati na primjeru hemoglobina. Sadrži četiri polipeptidne lance i četiri protetske skupine hemesa u kojima su atomi željeza u zakis forme FE 2+. Protein dio molekule je globin - sastoji se od dva α-lanci i dva β-lanci koji sadrže do 70% α-helix. Svaki od četiri lance karakterističan je za njezinu tercijarnu strukturu, jedna hemoskupina povezana je sa svakim lancem. Hemesu različitih lanaca su relativno daleko jedan od drugoga i imaju različit kut nagiba. Postoji nekoliko izravnih kontakata između dva α-lanci i dva β-lanci, dok između α- i β-lanca, brojni kontakti α 1 β 1 i α2P2, nastaju hidrofobnim radikalima. Između α 1 β 1 i α 2 β 2 ostaje kanal.

Za razliku od mioglobina, hemoglobin je karakteriziran značajno nižim afinitetom za kisik, koji mu omogućuje da se dobije značajan dio vezanog kisika u tkivima niskih djelomičnih tlaka kisika. Kisik je lakši veže za hemoglobin željezo na višim pH vrijednostima i niske koncentracije CO2, karakterizirane alveolim plućima; Oslobađanje kisika iz hemoglobina pogoduje niže pH vrijednosti i visoke koncentracije CO2, karakteristične za tkiva.

Osim kisika, hemoglobin transferi vodikovog iona, koji su povezani s ostacima histidina u lancima. Hemoglobin također prenosi ugljični dioksid koji se povezuje s terminalnom amino skupinom svakog od četiri polipeptidne lance, kao rezultat kojim se formira karbinamemoglobin:

U crvenim krvnim stanicama u dovoljno velikim koncentracijama postoji tvar od 2,3-difosfoglicerata (DFG), njegov sadržaj se povećava s porastom na veliku visinu i hipoksia, olakšavajući oslobađanje kisika od hemoglobina u tkivima. DFG se nalazi u kanalu između α 1 β 1 i 2 β 2, interakcijom s pozitivno zaraženim skupinama β-lanca. Kada vežeći hemoglobin kisik, DFG je premješten iz šupljine. U eritrocitima nekih ptica ne sadržava DFG, ali inozitolgyxa fosfat, koji dodatno smanjuje afinitet hemoglobina na kisik.

2,3-ditosfoglicerat (DFG)

HBA je normalan hemoglobin odrasle osobe, HBF - fetalni hemoglobin, ima veći afinitet za O2, HBS - hemoglobin u anemiji srpastih stanica. Anemija srpastih stanica je ozbiljna nasljedna bolest povezana s hemoglobinom genetske anomalije. U krvi bolesnih ljudi postoji neuobičajeno velika količina tankih crvenih krvnih stanica, koje su, prvo, lako slomljene, drugo, penju se krvne kapilare. Na molekularnoj razini, hemoglobin se razlikuje od hemoglobina i jednog aminokiselinskog ostatka u položaju 6 β-lanca, gdje se nalazi valoviling umjesto ostatka glutaminske kiseline. Dakle, hemoglobin s sadrži dvije negativne naknade manje, izgled valin dovodi do pojave "ljepljivog" hidrofobnog kontakta na površini molekule, kao rezultat, s deoksigenacijom, deoksihoglobin s molekulom se drži zajedno i netopiv netopljiv abnormalno Duge vlaknaste jedinice koje vode do deformacije crvenih krvnih stanica.

Nema razloga misliti da postoji neovisna genetska kontrola nad formiranjem razina strukturne organizacije proteina iznad primarnog, budući da primarna struktura određuje i sekundarni i tercijarni i kvartarni (ako postoji). Konformacija prirodnog proteina je termodinamički najstabilnija struktura u tim uvjetima.