Główny aminokwas jest. "Struktura aminokwasów, klasyfikacja, właściwości, rola biologiczna

Białka stanowią materialną podstawę aktywności chemicznej komórki. Funkcje białek w przyrodzie są uniwersalne. Nazwa białkanajbardziej przyjęte w literaturze krajowej odpowiada terminowi białka(Od greckiego. proteios.- pierwszy). Do tej pory osiągnięto wielki sukces w ustaleniu stosunku struktury i funkcji białek, mechanizm ich udziału w najważniejszych procesach życia organizmu i zrozumieć molekularne podstawy patogenezy wielu chorób.

W zależności od masie cząsteczkowej, peptydów i białek różnią się. Peptydy mają mniejszą masę cząsteczkową niż białka. Dla peptydów, funkcja regulacyjna (hormony, inhibitory i aktywatory enzymów, nośniki jonowe przez membrany, antybiotyki, toksyny itp.) Są bardziej charakterystyczne.

12.1. α - aminokwas

12.1.1. Klasyfikacja

Peptydy i białka są zbudowane z pozostałości α-aminokwasowych. Całkowita liczba aminokwasów występujących w naturze przekracza 100, ale niektóre z nich występują tylko w pewnej społeczności Bodice, 20 najważniejszych α-aminokwasów są stale stale spisane we wszystkich białkach (schemat 12.1).

α-aminokwasy - heterofunkcyjne związki, których cząsteczki są jednocześnie grupą aminową i grupą karboksylową w tym samym atomie węgla.

Schemat 12.1.Najważniejsze α-aminokwasy *

* Skrócone oznaczenia są nakładane tylko w celu zapisywania reszt aminokwasowych w peptyd i cząsteczki białka. ** Niezbędne aminokwasy.

Nazwy α-aminokwasów można zbudować w nomenklaturze substytucyjnej, ale ich trywialne nazwy są częściej używane.

Trywialne nazwy α-aminokwasów są zwykle związane ze źródłami selekcji. Serin jest częścią jedwabnej fibryny (od lat. serieus.- jedwabisty); Tyrozyna najpierw odizolowana od sera (z greckiego. tyrowie.- ser); Glutamina - z elastycznego glutenu (od niego. Klejony.- klej); Kwas asparagowy - od sprieli błyszczy (z lat. szparag.- Szparag).

Wiele α-aminokwasów są syntetyzowane w organizmie. Niektóre aminokwasy potrzebne do syntezy białek w ciele nie są formowane i muszą pochodzić z zewnątrz. Takie aminokwasy są nazywane niezbędny(Patrz schemat 12.1).

Niezbędne α-aminokwasy obejmują:

valin Isoleucin Methionine Tryptophan

leucyna Lizin Thinonin Fenylalanine

α-aminokwasy są klasyfikowane na kilka sposobów, w zależności od podstawy ich podziału na grupy.

Jedną z funkcji klasyfikacji jest chemiczny charakter radykalny. Na tej podstawie aminokwasy są podzielone na alifatyczne, aromatyczne i heterocykliczne (patrz schemat 12.1).

Alifatycznyα - aminokwasy.Jest to najliczniejsza grupa. Wewnątrz niego, aminokwasy są podzielone na zaangażowanie dodatkowych funkcji klasyfikacji.

W zależności od liczby grup karboksylowych i grup aminowych cząsteczka jest wyróżniana:

Neutralne aminokwasy - jedna grupa NH2 i coxy;

Podstawowe aminokwasy - dwie grupy NH2 i jedna grupa

Coxy;

Kwaśne aminokwasy są jedną grupą NH 2 i dwie grupy coxy.

Można zauważyć, że w grupie alifatycznych neutralnych aminokwasów, liczba atomów węgla w łańcuchu nie zdarza się więcej niż sześć. W tym przypadku nie ma aminokwasów z czterema atomami węgla w łańcuchu, a tylko rozgałęziona struktura (walina, leucyna, izoleucyna) nie ma aminokwasów pięciu i sześciu atomów węgla.

Radical alifatyczny może zawierać "dodatkowe" grupy funkcyjne:

Hydroksyl - seryna, treonina;

Karboksyl - kwas asparagiczny i glutaminowy;

Tijny - Cysteina;

Amid - asparagin, glutamina.

Aromatycznyα - aminokwasy.Grupa ta obejmuje fenyloalaninę i tyrozynę, skonstruowane w taki sposób, że pierścienie benzenu są oddzielone od całkowitego fragmentu α-aminokwasu grupy metylenowej -ch2-.

Heterocykliczny α - aminokwasy.Histydyna i tryptofan zawierają odpowiednio heterocykle - imidazol i indol. Struktura i właściwości tych heterocykli omówiono poniżej (patrz 13.3.1; 13.3.2). Ogólna zasada konstruowania heterocyklicznych aminokwasów jest taki sam jak aromatyczny.

Heterocykliczne i aromatyczne α-aminokwasy można uznać za β-podstawione pochodne alaniny.

Aminokwas odnosi się również do herociclic prolinaw którym drugorzędna grupa aminowa jest zawarta w pirolidynie

W chemii kwasów α-aminokwasów, duża uwaga jest wypłacana do struktury i właściwości rodników "bocznych" rodników R, która odgrywa ważną rolę w tworzeniu struktury białek i spełnienia funkcji biologicznych. Specyfikacje, takie jak polaryzacja "bocznych" rodników, obecność grup funkcyjnych i zdolność tych grup funkcyjnych do jonizacji w rodnikach grup funkcyjnych.

W zależności od rodników bocznych, aminokwasy są izolowane od notolar(hydrofobowe) rodniki i aminokwasy C polarony(hydrofilowe) rodniki.

Pierwsza grupa obejmuje aminokwasy z alifatycznymi rodnikami bocznymi - alaniną, walką, leucyną, izoleucyną, metioniną - i aromatycznymi rodnikami bocznymi - fenyloalaniną, tryptofanem.

Druga grupa należy do aminokwasów, w których istnieją polarne grupy funkcyjne, które są zdolne do joniki (joniki) lub nie zdolny do przełączenia się na państwo jonowe (niejonowe) w ramach organizmu. Na przykład, w tyrozynach, grupę hydroksylową jonogeniczną (ma charakter fenolowy), w serii - niejonic (ma naturę alkoholu).

Polarne aminokwasy z grupami jonowymi w rodnikach w pewnych warunkach mogą być w państwie jonowym (anionowym lub kationowym).

12.1.2. Stereoizomeria.

Główny rodzaj konstruowania α-aminokwasów, tj. Podłączenie tego samego atomu węgla z dwiema różnymi grupami funkcjonalnymi, rodnikiem i atomem wodoru, sam w sobie, w samym wyznaczaniu chiralności atomu α-węgla. Wyjątek jest najprostszym aminokwasem glicyną h2 NCH 2. Cooh, nie ma centrum chiralności.

Konfiguracja α-aminokwasów zależy od standardu konfiguracji - glicerol aldehydu. Lokalizacja w standardowej wzorze projekcyjnego rybaka grupy aminowej po lewej stronie (jak grupa w L-glicerynie aldehydowej) odpowiada konfiguracji L-L-gliceryna, prawej - D-konfigurację chiralnego atomu węgla. Przez R,S-SYSTEM α-atom węgla we wszystkich α-aminokwasach L ma S-, oraz w wierszu D - Konfiguracja R (wyjątek jest cysteiną, patrz 7.1.2).

Większość α-aminokwasów zawiera jeden asymetryczny atom węgla w cząsteczce i istnieje w postaci dwóch optycznie aktywnych enancjomerów i jednego optycznie nieaktywnego racematu. Prawie wszystkie naturalne α-aminokwasy należą do L rzędu.

Aminokwasy izoleucynę, treoninę i 4-hydroksyproliną zawierają dwa centra chiralności w cząsteczce.

Takie aminokwasy mogą istnieć w formie czterech stereoizomerów, które są dwiema parami enancjomerów, z których każdy stanowi racemat. Tylko jeden z enancjomerów służy do budowania białek zwierzęcych organizmów.

Stereoizomeria izoleucyny jest podobna do wcześniej rozpatrywanego stereoizomeria treonina (patrz 7.1.3). Czterech stereoizomerów białka obejmują L-izoleucynę z konfiguracji S zarówno asymetrycznych atomów węgla C-α i C-β. W imionach kolejna para enancjomerów, które są diastereomerami w stosunku do leucyny, używa prefiksu cześć-.

Dzielenie racemates. Źródłem uzyskiwania α-aminokwasów L-rzędów jest białkami poddawani podlegających rozszczepieniu hydrolitycznym. Ze względu na wysoką potrzebę poszczególnych enancjomerów (do syntezy białek, substancji leczniczych itp.) Opracowany chemicznymetody podziału syntetycznych racemicznych aminokwasów. Preferowany sfermentowanymetoda rozszczepienia za pomocą enzymów. Obecnie chromatografia na chiralnych sorbentów służy do oddzielania mieszanek racemicznych.

12.1.3. Eskorty i podstawowe właściwości

Aminokwasowy amfoteriness z powodu kwaśnego (coxy) i główne (NH2) grupy funkcyjne w ich cząsteczkach. Aminokwasy tworzą sole alkalicznymi i kwasami.

Krystaliczny stan α-aminokwasów istniejących jako jony dipolarne H3N + - CHR-COO- (powszechnie używany wpis

budynki aminokwasów w formie niejonizowanej służą wyłącznie dla wygody).

W roztworze wodnym występują aminokwasy w postaci równowagi mieszaniny dipolarnej, form jonów kationowych i anionowych.

Pozycja równowagi zależy od pH medium. Wszystkie aminokwasy są zdominowane przez formy kationowe w kwasie sylnowym (pH 1-2) i anionowe - w mediach MONIGESHOP (pH\u003e 11).

Struktura jonów określa liczbę specyficznych właściwości aminokwasów: wysoką temperaturę topnienia (powyżej 200? C), rozpuszczalność w wodzie i zniekształceniu w nierozpuszczalnikach organicznych nie-polarnych. Zdolność większości aminokwasów jest dobrze rozpuszczona w wodzie, jest ważnym czynnikiem w zapewnieniu ich funkcjonowania biologicznego, wchłanianie aminokwasów jest z nim związane, ich transport w organizmie itp.

W pełni protonowany aminokwas (forma kationowa) z punktu widzenia teorii Brondelu jest kwasem dwuosiowym,

Zwracanie jednego protonu, taki dwuosiowy kwas zamienia się w słabych tlenek tlenku - Dipolarowy jon z jedną grupą kwasową NH3 + . Rozwój jonów dipolarnych prowadzi do anionowej formy aminokwasu - karboksylaninianu, który jest podstawą Bronderenda. Wartości charakteryzuje się

właściwości kwasu kwasu kwaśnego grupy karboksylowej aminokwasów są zwykle w zakresie od 1 do 3; Wartości pk a2. Charakteryzowanie kwasowości grupy amonowej - od 9 do 10 (tabela 12.1).

Tabela 12.1.Eskorta i główne właściwości najważniejszych α-aminokwasów

Pozycja równowagi, tj. Stosunek różnych form aminokwasów, w roztworze wodnym o pewnych wartościach pH, \u200b\u200bznacznie zależy od struktury rodnika, głównie z obecności grup jonowych, które odgrywają rolę dodatkowego kwasu i centrów głównych.

Wartość pH, w której stężenie jonów dipolarnych jest maksymalne, a minimalne stężenia kationowych i anionowych form aminokwasów są równe, zwanepunkt izoelektryczny (P /).

Neutralnyα - aminokwasy.Te aminokwasy mają znaczenieliczba Pikilka poniżej 7 (5,5-6.3) Ze względu na większą zdolność do jonizacji grupy karboksylowej pod wpływem - / efektem grupy NH2. Na przykład punkt izoelektryczny alaniny znajduje się przy pH 6,0.

Kwaśnyα - aminokwasy.Te aminokwasy mają dodatkową grupę karboksylową w rodnikowym i mocnym nośnikiem, są w pełni protonowanej formie. Kwaśne aminokwasy to trzy osi (zgodnie z Brongster) z trzema wartościamirk a,jak widać na przykładzie kwasu asparaginowego (P / 3.0).

W aminokwasach kwasowych (asparaginy i glutamiczne), punkt izoelektryczny jest na pH długości poniżej 7 (patrz tabela 12.1). W ciele w fizjologicznych wartościach pH (na przykład, pH krwi wynosi 7,3-7.5) Kwasy te są w postaci anionowej, ponieważ obie grupy karboksylowe są jonizowane.

Konserwacjaα - aminokwasy.W przypadku podstawowych aminokwasów, punkty izoelektryczne znajdują się w obszarze pH powyżej 7. W silnie kwaśnym nośniku związki te są również kwasami trzech osi, których etapy jonizacji przedstawiono na przykładzie lizyny (p / 9.8).

W organizmie podstawowe aminokwasy są w postaci kationów, tj. Oba grupy aminowe są protonowane.

Ogólnie rzecz biorąc, bez α-aminokwasu in vivo.nie jest w swoim punkcie izoelektrycznym i nie wpada w stan odpowiadający najmniejszej rozpuszczalności w wodzie. Wszystkie aminokwasy w ciele są w formie jonowej.

12.1.4. Analitycznie ważne reakcje α kwasy -aminal

α-aminokwasy jako związki heterofunkcyjne są reakcji, charakterystyczne dla grup karboksylowych i aminowych. Niektóre właściwości chemiczne aminokwasów są spowodowane grupami funkcjonalnymi w rodnikowym. W tej sekcji omówiono reakcje, które są praktyczne do identyfikacji i analizujących aminokwasów.

Estryfikacja.Gdy oddziaływanie aminokwasów z alkoholami w obecności katalizatora kwasowego (na przykład, chlorku gazowy), uzyskuje się estry w postaci chlorowodorku. Aby wyizolować darmowe estry, mieszaninę reakcyjną traktuje się gazowym amoniakiem.

Estry aminokwasów nie mają zatem struktury dipolarnej, w przeciwieństwie do początkowych kwasów, rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych i posiadają zmienność. Tak więc glicyna jest krypalną substancją o wysokiej temperaturze topnienia (292? C), a jego eter metylowy jest cieczą o temperaturze wrzenia 130? P. Analiza estrów aminokwasowych można przeprowadzić za pomocą chromatografii gazowej.

Reakcja z formaldehydem. Praktyczna wartość jest reakcją z formaldehydem, który leży u podstaw ilościowej oznaczania aminokwasów metodą miareczkowanie Formol.(Metoda sierensen).

Amfoterka aminokwasowa nie pozwala im bezpośrednio miareczkowanych przez alkali dla celów analitycznych. W interakcji aminokwasów otrzymuje się stosunkowo stabilne aminopirmy (patrz 5,3) - instrumenty pochodne N-hydroksymetylowe, której wolna grupa karboksylowa jest następnie miareczkowana przez alkali.

Reakcje jakościowe. Specyfiki chemii aminokwasów i białek jest stosowanie licznych reakcji jakościowych (nieżelaznych), które wcześniej były podstawą analizy chemicznej. Obecnie, gdy badania prowadzone są stosując metody fizykochemiczne, wiele wysokiej jakości reakcji nadal stosuje się do wykrywania α-aminokwasów, na przykład w analizie chromatograficznej.

Formacja Chelat. W przypadku kationów metali ciężkich α-aminokwasów jako związki dwufunkcyjne tworzą sole wewnątrzpoziomowe, na przykład, ze świeżo przygotowanym wodorotlenkiem miedziany (11) w warunkach miękkich, uzyskuje się dobrze krystalizujące chelat.

sole miedziane (11) Niebieskie (jedna z niespecyficznych metod wykrywania α-aminokwasów).

Reakcja Ningidrine. Całkowita oceniana reakcja α-aminokwasów jest reakcją z Ningidrinem. Produkt reakcji ma kolorowy kolor, który jest stosowany do wykrywania wizualnego aminokwasów na chromatogramach (na papierze, w cienkiej warstwie), a także do oznaczania spektrofotometrycznego na analizatorach aminokwasowych (produkt pochłania światło w 550-570 nm region).

Dezynfekcja. W warunkach laboratoryjnych reakcję reakcyjną prowadzi się zgodnie z działaniem kwasu azotowego na α-aminokwasach (patrz 4.3). Jednocześnie utworzono odpowiedni kwas α-hydroksyny, a azot w kształcie gazu jest uwalniany, pod względem, z których ocenia się aminokwas wprowadzony do reakcji (metoda Van Sladen).

Reakcja Xanthoprotein. Reakcja ta stosuje się do wykrywania aromatycznych i heterocyklicznych aminokwasów - fenyloalaniny, tyrozyny, histydyny, tryptofan. Na przykład, pod działaniem stężonego kwasu azotowego na tyrozyny, produkowanej nitro, malowane w żółtym kolorze. W pożywce alkalicznej kolor staje się pomarańczowy ze względu na jonizację fenolowej grupy hydroksylowej i wzrost wkładu anionu do koniugacji.

Istnieje również wiele prywatnych reakcji, które umożliwiają wykrywanie poszczególnych aminokwasów.

Tryptofan.określone przez reakcję z P- (dimetyloamino) przez benzaldehyd w nośniku kwasowym siarkowym zgodnie z pojawiającym się barwieniem czerwono-fioletowym (reakcja Erlich). Reakcja ta służy do analizy ilościowej tryptofanu w produktach rozszczepień białkowych.

Cysteinaokreślono przy użyciu kilku wysokiej jakości reakcji na podstawie reaktywności zawartych w nim Mercaptogroup. Na przykład, gdy roztwór białkowy jest ogrzewany octanem ołowianym (Snowsoo) 2R w pożywce alkalicznej utworzone jest czarny osad siarczku PBS, który wskazuje na obecność białek cysteiny.

12.1.5. Biologicznie ważne reakcje chemiczne

W organizmie pod działaniem różnych enzymów przeprowadza się szereg ważnych przemian chemicznych aminokwasów. Takie transwersje obejmują transaminację, dekarboksylację, eliminację, łupowanie aldolowe, deaminowanie oksydacyjne, utlenianie grup tiolowych.

Transinistration. jest to główne środki biosyntezy α-aminokwasów z α-oksokoslotu. Aminokwas jest stosowany w komórkach w wystarczających ilościach lub nadmiarze, a jego akceptor jest kwasem α-oksokowym. W tym samym czasie aminokwas zamienia się w oxocuscle, a tlenowany - w aminokwasie z odpowiednią strukturą rodników. W rezultacie, transamination reprezentuje odwracalny proces wymiany grup aminowych i okso. Przykładem takiej reakcji jest wytwarzanie kwasu L-glutaminowego z kwasu 2-oksoglutarowego. Aminokwas dawcy może służyć, na przykład L-asparaginowy kwas.

α-aminokwasy zawierają pozycję α do grupy karboksylowej, elektronicznie dokładnej grupy aminowej (dokładniej, protonowaną grupę aminową NH3 +), w związku z tym są zdolne do dekarboksylacji.

Eliminacjajest to charakterystyczne dla aminokwasów, w których w rodnikowej rodniku w pozycji β do grupy karboksylowej zawiera elektron-optyczną grupę funkcyjną, taką jak hydroksyl lub tiol. Ich dumping prowadzi do pośrednich reaktywnych kwasów α-eminowych, łatwo obracając się do tautomerycznych imokwasów (analogii z tautomerią keto-enol). α-imokasy w wyniku uwodnienia z powodu C \u003d N, a kolejne rozszczepienie cząsteczki amoniaku jest konwertowane na α-oksokosełki.

Ten rodzaj transformacji jest nazywany elminacyjny hydratacji.Przykładem jest wytwarzanie kwasu równorzędnego z seryny.

Aldol dzielenie występuje w przypadku α-aminokwasów, w których pozycja β zawiera grupę hydroksylową. Na przykład seryna jest rozszczepiona przy tworzeniu glicyny i formaldehydu (ten ostatni nie jest podświetlony w wolnej formie i natychmiast wiąże się z koenzymem).

Deaminowanie oksydacyjne można go przeprowadzić z udziałem enzymów i koenzymu ponad + lub Nadf + (patrz 14.3). α-aminokwasy można przekształcić w α-oksokosełki nie tylko poprzez transmisję, ale także przez deaminowanie oksydacyjne. Na przykład kwas α-oksoglutaya powstaje z kwasu L-glutaminowego. Na pierwszym etapie reakcji, odwodnienie (utlenianie) kwasu glutaminowego do α-imminoglutaru

kwasy. W drugim etapie występuje hydroliza, w wyniku czego otrzymuje kwas α-oksoglutarowy i amoniak. Scena hydrolizy pozostaje bez udziału enzymu.

W przeciwnym kierunku reakcja redukcji amination α-oksokoslot postępuje. Zawsze zawarte w komórkach α-oksoglutarowy kwas (jako produkt metabolizmu węglowodanów) jest przekształcany przez tę ścieżkę do kwasu L-glutaminowego.

Utlenianie grup tiolowych opiera się na cysteinowych i torbielowych pozostałości wzajemnych roztworach, zapewniając wiele procesów redoks w komórce. Cysteina, podobnie jak wszystkie Tiol (patrz 4.1.2), łatwo jest utlenione, aby utworzyć disiarczek - Cystine. Wiązanie disiarczkowe w cystine można łatwo przywrócić do tworzenia cysteiny.

Ze względu na zdolność grupy tiole do lekkiego utleniania cysteiny wykonuje funkcję ochronną po wystawieniu do substancji organicznych o wysokiej zdolności utleniającej. Ponadto był pierwszym lekiem pokazującym efekt antykoluku. Cysteina jest stosowana w praktyce farmaceutycznej jako stabilizator leków.

Konwersja cysteiny do Cystiny prowadzi do tworzenia wiązań disiarczkowych, na przykład w przywróconej glutationu

(patrz 12.2.3).

12.2. Peptyd pierwotna i struktura białka

Konwencjonalnie uważa się, że peptydy zawierają do 100 w cząsteczce (co odpowiada masie cząsteczkowej do 10 tysięcy), a białka mają więcej niż 100 reszt aminokwasowych (masa cząsteczkowa 10 tysięcy do kilku milionów).

Z kolei w grupie peptydowej jest zwyczajowo odróżnić oligopeptydy.(niskie peptydy masy cząsteczkowej) zawierające nie więcej niż 10 reszt aminokwasowych w łańcuchu i polipeptydyobwód obejmuje do 100 reszt aminokwasowych. Makrocząsteczki z liczbą reszt aminokwasowych zbliżających się lub nieco przekraczających 100 nie wyróżniają się koncepcjami polipeptydów i białek, te terminy są często używane jako synonimy.

Peptyd i cząsteczka białka można formalnie reprezentować jako produkt polikondensacji α-aminokwasów płynących z tworzeniem komunikacji peptydowej (amid) między jednostkami monomerowymi (schemat 12.2).

Konstrukcja łańcucha poliamidowego jest taka sama dla całej różnorodności peptydów i białek. Łańcuch ten ma nierozbrzeżną strukturę i składa się z grup naprzemiennych (amidowych) grup -S-NH i fragmentów -Ch (R) -.

Jeden koniec łańcucha, na którym aminokwas z bezpłatną grupą NH jest2, zadzwoń do N-End, drugi - z końcem,

Schemat 12.2.Zasada konstruowania łańcucha peptydowego

gdzie znajduje się aminokwas z wolną grupą coxy. Peptyd i łańcuchy białkowe są rejestrowane z N-Terminusa.

12.2.1. Struktura grupy peptydowej

W grupie peptyd (amid) -To-NH jest atomem węgla w stanie hybrydyzacji SP2. Para pary elektronów atomów azotu wchodzi do interfejsu z elektronami π podwójnego połączenia C \u003d O. Z położenia struktury elektronowej Grupa peptydowa jest trójstronnym systemem P, Π-koniugatu (patrz 2.3.1), gęstość elektronów, w której jest przesuwa się w kierunku bardziej elektroniczny atomu tlenu. ATOMS C, OI N, tworząc system koniugatu, znajdują się w tej samej płaszczyźnie. Rozkład gęstości elektronowej w grupie amidowej może być reprezentowany wraz z wstawieniem struktur brzegowych (I) i (II) lub przemieszczenia gęstości elektronów w wyniku + M- i - skutków grup NH i C \u003d O, odpowiednio (III).

W wyniku koniugacji występuje pewne wyrównanie długości łącza. Podwójne wiązanie z \u003d o jest wydłużone do 0,124 nm na konwencjonalnej długości 0,121 nm, a połączenie C-N staje się krótsze - 0,132 Nm w porównaniu z 0,147 nm w normalnym przypadku (Rys. 12.1). Płaski system koniugatu w grupie peptydowej jest powodem trudności rotacji wokół połączenia C-N (bariera obrotu wynosi 63-84 kJ / mol). W ten sposób struktura elektroniczna przedprowuje wystarczającą ilość ciężko mieszkaniestruktura grupy peptydowej.

Jak widać na FIG. 12.1, atomy α-węgla pozostałości aminokwasów znajdują się w płaszczyźnie grupy peptydowej z różnych boków na podłączeniu CN, tj. W bardziej korzystnym pozycji TPAN: Rodniki boczne Rodniki r aminokwasów w tym przypadku będą najbardziej usunięty ze sobą w przestrzeni.

Łańcuch polipeptydowy ma zaskakująco podobną strukturę i może być reprezentowany jako wiele spacji znajdujących się pod kątem

Figa. 12.1.Układ płaszczyzny grupy peptydowej -CO-NH i α-atomów pozostałości aminokwasów węgla

do znajomego samolotów grup peptydowych, połączone przez atomy α-węgla z połączeniami Cα-N i Cα-CSP2 (Rys. 12.2). Obrót wokół tych pojedynczych więzi jest bardzo ograniczony z powodu trudności w przestrzeni przestrzennej rodników bocznych reszt aminokwasowych. Zatem struktura elektroniczna i przestrzenna grupy peptydowej w dużej mierze zaznaczają strukturę łańcucha polipeptydowego jako całości.

Figa. 12.2.Wzajemna pozycja samolotów grup peptydowych w łańcuchu polipeptydowym

12.2.2. Składka i sekwencja aminokwasowa

Dzięki równomiernie skonstruowanemu łańcuchowi poliamidowi specyficzność peptydów i białek określa się dwiema istotnymi cechami - kompozycją aminokwasową i sekwencją aminokwasową.

Kompozycja aminokwasów peptydów i białek jest natura i stosunek ilościowy α-aminokwasów zawartych w nich.

Kompozycja aminokwasowa jest ustalana przez analizę hydrolizatów peptydowych i białkowych w głównych metodach chromatograficznych. Obecnie taka analiza jest przeprowadzana przy użyciu analizatorów aminokwasowych.

Obligacje amidowe są w stanie hydrolizować zarówno w pożywce kwaśnej, jak i alkalicznej (patrz 8.3.3). Peptydy i białka są hydrolizowane formowaniem lub krótszymi łańcuchami - jest tak tzw częściowa hydroliza,albo mieszaninę aminokwasów (w formie jonowej) - pełna hydroliza.Zwykle hydroliza przeprowadza się w średniej kwaśnej, ponieważ, w warunkach hydrolizy alkalicznych, wiele aminokwasów jest niestabilnych. Należy zauważyć, że grupy amidowe szparaginy i glutaminy są również poddawane hydrolizie.

Pierwotna struktura peptydów i białek jest sekwencją aminokwasową, tj. Kolejność alteracji pozostałości α-aminokwasowych.

Struktura pierwotna zależy od sekwencyjnego rozszczepienia aminokwasów z dowolnego końca łańcucha i ich identyfikacji.

12.2.3. Struktura i nomenklatura peptydów

Nazwy peptydów są zbudowane przez sekwencyjnego transferu reszt aminokwasowych, począwszy od N-końcowego, z dodatkiem przyrostu- oprócz najnowszego aminokwasu C-końcowego, który zachowuje swoje imię i nazwisko. Innymi słowy, imiona

aminokwasy, wprowadzone do tworzenia komunikacji peptydowej ze względu na "jego" grupę grupy, kończy się w imię peptydu -Il: aLANYL, VALIL itp. (W przypadku pozostałości kwasów asparagicznych i glutaminowych należy stosować nazwiska "aspartil" i "glutamal" odpowiednio). Nazwy i symbole aminokwasów oznaczają ich przynależność dol. -Czy, o ile nie wskazano inaczej (d lub DL).

Czasami w skróconym rekordzie symbole H (w ramach grupy aminowej) i IT (w ramach grupy karboksylowej) udoskonalają niepodstawianie grup funkcyjnych aminokwasów końcowych. W ten sposób wygodnie przedstawić funkcjonalne pochodne peptydów; Na przykład, wśród powyższego peptydu na aminokwasie C-końcowym jest rejestrowany przez H-ASN-Gly-PHE-NH2.

Peptydy są zawarte we wszystkich organizmach. W przeciwieństwie do białek, mają w szczególności bardziej heterogeniczny kompozycję aminokwasową, często obejmują aminokwasyrE. - ciężko. W warunkach strukturalnych są również bardziej zróżnicowane: zawierają cykliczne fragmenty, rozgałęzione łańcuchy itp.

Jeden z najczęstszych przedstawicieli tripeptydów - glutation.- Zawarta jest w organizmie wszystkich zwierząt, w roślinach i bakterii.

Cysteina w Glutationu określa możliwość istnienia glutationu w postaci przywróconej i utlenionej.

Glutationhe jest zaangażowany w liczbę procesów redoks. Wykonuje funkcję bieżnika białkowego, tj. Substancje, które chroniące białka z wolnymi grupami Tiolny SH od utleniania, tworząc obligacje disiarczkowe -S-S-. Dotyczy to tych białek, dla których taki proces jest niepożądany. Glutation w tych przypadkach zakłada działanie utleniacza, a tym samym chroni białko. Po wystąpieniu utleniania glutationów, odczątkowe sieciowanie dwóch fragmentów tripepath z powodu wiązań disiarczkowych. Proces jest odwracalny.

12.3. Struktura wtórna polipeptydów i białek

W przypadku polipeptydów i białek o wysokiej masie cząsteczkowej, wraz z podstawową strukturą, wyższym poziomem organizacji wtórny, trzeciorzędowyi czwartorzędowystruktury.

Struktura wtórna jest opisana przez orientację przestrzenną głównego łańcucha polipeptydowego, trzeciorzędowa - trójwymiarowa architektura całej cząsteczki białka. Zarówno struktura wtórkowa, jak i trzeciorzędowa wiąże się z zamówionym lokalizacją łańcucha makrocząsteczkowego w przestrzeni. Struktura trzeciorzędowa i czwartorzędowa jest rozpatrywana w trakcie biochemii.

Obliczenia pokazano, że dla łańcucha polipeptydowego Jedną z najbardziej korzystnych konformacji jest lokalizacja w przestrzeni w postaci spirali kolektora, zwana α-spirala(Rys. 12,3, a).

Przestrzenna lokalizacja łańcucha polipeptydowego α może być reprezentowana, wyobrażając sobie pewne

Figa. 12.3.α-spiralna konformacja łańcucha polipeptydowego

cylinder (patrz rys. 12,3, b). Średnio spirala helisa odpowiada na 3,6 aminokwasowej pozostałości, boisko spiralne wynosi 0,54 nm, średnica wynosi 0,5 nm. Samoloty dwóch sąsiednich grup peptydowych znajdują się w tym samym czasie pod kątem 108. a rodniki boczne aminokwasów znajdują się na zewnętrznej stronie spirali, tj., Skierowane z powierzchni cylindra.

Główną rolą w zamkujach takich konformacji łańcucha jest odtwarzana przez wiązania wodorowe, które w helisie α są utworzone pomiędzy atomem tlenu karbonylu każdego pierwszego a atomem wodoru z Grupy N N N N N N N N-grupy każdej piątej aminokwasowej pozostałości .

Wiązania wodorowe są skierowane prawie równolegle do osi α-helisy. Trzymają łańcuch w skrętnym stanie.

Zazwyczaj łańcuchy białkowe nie są całkowicie spiralne, ale tylko częściowo. W takich białkach takich jak Mioglobin i hemoglobina, istnieją długich sekcji α-spiralnych, na przykład łańcuch Mioglobin

spiralizowany o 75%. W wielu innych białkach proporcja spiralnych działek w łańcuchu może być mała.

Inny rodzaj wtórnej struktury polipeptydów i białek jest β-strukturazadzwonił również składany arkuszlub warstwa składana.Łańcuchy polipeptydowe związane z złożonymi arkuszami, wiązanie z wieloma wiązaniami wodorowymi między grupami peptydowymi tych obwodów (Rys. 12,4). Wiele białek jednocześnie zawierają struktury α-spiralne i β.

Figa. 12.4.Struktura wtórna łańcucha polipeptydowego w postaci składanego arkusza (β-struktura)

Nowoczesne odżywianie białka nie można przedłożyć bez uwzględnienia roli poszczególnych aminokwasów. Nawet z ogólnym równowagą białkową, korpus zwierzęcy może doświadczyć braku białka. Wynika to z faktu, że wchłanianie poszczególnych aminokwasów jest połączone w sobie, wadę lub nadmiar jednego aminokwasu może prowadzić do braku innego.
Część aminokwasów nie jest syntetyzowana w ludzkim ciele i zwierzętach. Dostali imię niezbędnego. Jest tylko dziesięć aminokwasów. Cztery z nich są krytyczne (ograniczenie) - najczęściej ograniczą wzrost i rozwój zwierząt.
W racjach dla ptaka głównymi ograniczającymi aminokwasami są metioniną i cystiną, w racjach dla świń - lizyna. Ciało należy uzyskać wystarczającą liczbę prymitywnych kwasów z żywnością, tak że inne aminokwasy mogą być skutecznie stosowane do syntezy białek.

Zasada ta jest zilustrowana przez "Barbider bar", gdzie poziom wypełnienia lufy jest poziom syntezy białek w organizmie zwierzęcego. Najkrótsza tablica w beczce "ogranicza" zdolność do przechowywania w nim płynu. Jeśli ta Rada zostanie wydłużona, objętość płynu utrzymywana w beczce wzrośnie na poziom drugiej płyty ograniczającej.
Najważniejszym czynnikiem określającym produktywność zwierząt jest równowaga aminokwasów zawartych w niej zgodnie z potrzebami fizjologicznymi. Udowodniono, że liczne badania, że \u200b\u200bświnie, w zależności od rasy i płci, potrzeba aminokwasów różni się ilościowo. Ale stosunek niezbędnych aminokwasów do syntezy 1 g białka jest taki sam. Ten stosunek niezbędnych aminokwasów do lizyny, jako główny ograniczający aminokwas, nazywany jest "idealnym białkiem" lub "idealnym profilem aminokwasem". (

Lizyna

jest częścią prawie wszystkich białek pochodzenia zwierzęcego, warzywnego i mikrobiologicznego, ale białka upraw zbożowych są słabą lizyną.

• Lizin reguluje funkcję reprodukcyjną, z jego brakiem, tworzenie plemników i komórek jajowych są zakłócane.
• Jesteśmy niezbędni do wzrostu młodych, tworzenia białek tkanin. Lizin bierze udział w syntezie nukleoproteis, chromoproteiny (hemoglobina), w ten sposób reguluje pigmentację wełny zwierzęcej. Dostosowuje ilość produktów proteskich w tkankach i narządach.
• Promuje ssanie wapnia
• Uczestniczy w aktywności funkcjonalnej układów nerwowych i hormonalnych, reguluje wymianę białek i węglowodanów, ale reaguje z węglowodanami, lizyna przechodzi do niedostępnej formy.
• Lysine jest materiałem wyjściowym w tworzeniu karnityny, która odgrywa ważną rolę w wymianie tłuszczu.

Metionina i cystin Aminokwasy zawierające serio. W tym samym czasie, metionina może być przekształcona w Cystine, więc aminokwasy są znormalizowane razem, a z brakiem w diecie, dodatki metioniny są wprowadzane do diety. Oba te aminokwasy są zaangażowane w tworzenie pochodnych - włosów, piór; Wraz z witaminą E dostosowanie usuwania nadmiaru tłuszczu z wątroby jest konieczne do wzrostu i reprodukcji komórek, erytrocytów. Przy braku metioniny Cystin jest nieaktywny. Jednakże znaczący nadmiar metioniny w diecie nie powinien być dozwolony.

Mecionina

promuje osadzanie tłuszczu w mięśniach, konieczne jest utworzenie nowych organicznych związków choliny (witaminę B4), kreatyny, adrenaliny, niacynę (witaminę B5) itp.
Niedobór metioniny w racjach prowadzi do zmniejszenia poziomu białek plazmowych (albuminy), powoduje niedokrwistość (poziom obniżenia hemoglobiny krwi), podczas gdy jednocześnie w niekorzystnej sytuacji witaminy E i selen przyczynia się do rozwoju dystrofii mięśniowej. Niewystarczająca ilość metioniny w diecie powoduje opóźnienie w rozwoju młodego, utraty apetytu, zmniejszając wydajność, wzrost kosztów paszy, odrodzenie tłuszczu wątrobie, naruszenie funkcji nerków, niedokrwistości i wyczerpania.
Nadmiar metioniny osłabia stosowanie azotu, powoduje zmiany zwyrodnieniowe w wątrobie, nerki, trzustki, zwiększa potrzebę argininy, glicyny. Z dużym nadmiarem metioniny obserwuje się nierównowaga (równowaga aminokwasów jest zakłócana, co opiera się na ostrych odchyleniach z optymalnego stosunku zasadniczych aminokwasów w diecie), któremu towarzyszy naruszenie metabolizmu i hamowanie tempo wzrostu młodych ludzi.
Cystin - aminokwas zawierający siarkę wymienny z metioniną, uczestniczy w procesach oksydacyjnych i rehabilitacyjnych, wymiana białek, węglowodanów i kwasów żółciowych, przyczynia się do tworzenia substancji, neutralizujących jelity, aktywuje insulinę, wraz z tryptofanową cystiną zaangażowaną w Synteza kwasów żółciowych wymaganych do zasysania tłuszczowych produktów spożywczych z jelitów, stosowanych do syntezy pary. Cystin ma zdolność absorpcji promieni ultrafioletowych. Z brakiem cystine, marskością wątroby, opóźnienie w płynności i rozwoju pióra u młodych ludzi, kruchości i strat (wyrywających) pióra u dorosłego ptaka, zmniejszenie odporności na choroby zakaźne.

Tryptofan.

określa aktywność fizjologiczną enzymów przewodu pokarmowego, enzymów oksydacyjnych w komórkach i szereg hormonów, uczestniczy w aktualizacji białek plazmatycznych krwi, powoduje normalne funkcjonowanie urządzeń hormonalnych i hematopoetycznych, układu seksualnego, syntezy gamma - Globulin, hemoglobin, kwas nikotynowy, fioletowy oko itp. W diecie Tryptophan wzrost młodych ludzi spowalnia, produkcja jaja nie-stronnicza jest zmniejszona, koszty paszy dla produktów są zwiększone, hormonalne i seks gruczoły Są atrofy, anemia rozwija się (liczba erytrocytów i zmniejsza się poziom hemoglobiny), właściwości oporu i immunologicznej organizmu, zapłodnienia i niepełnosprawności. W świniach, które otrzymały dietę, biedny tryptofan, zużycie posuwu maleje, zboczeni apetyt apetyt, powłoka z włosami i wyczerpaniem, istnieje otyłość wątroby. Niedobór tego aminokwasu prowadzi również do sterylności, zwiększoną pobudliwość, drgawki, tworzenie się zaćmy, ujemne saldo azotu i utratę wagi żywych. Tryptofan, będąc poprzednikiem (prowitamina) kwas nikotynowy, ostrzega rozwój pellagra.

Lipidy

Lipids - nierozpuszczalne w wodzie substancje tłuste lub tłuszczowe, które można ekstrahować z nierozpuszczalników nie-polarnych z komórek. Jest to heterogeniczna grupa związków, bezpośrednio lub pośrednio związana z kwasami tłuszczowymi.

Biologiczne funkcje lipidów:

1) źródło energii, która może być stemplowana przez długi czas;

2) udział w tworzeniu membranom komórkowym;

3) źródło witamin rozpuszczalnych w tłuszczach, cząsteczki sygnału i niezbędne kwasy tłuszczowe;

4) Izolacja termiczna;

5) LIPID nie-polarne służą jako izolator elektryczny, zapewniający szybką rozmnażanie fal depolaryzacji wzdłuż szpilkowych włókien nerwowych;

6) Udział w tworzeniu lipoprotein.

Kwasy tłuszczowe - elementy strukturalne większości lipidów. Są to długa łańcuch kwasy organiczne zawierające od 4 do 24 atomów węgla, zawierają jedną grupę karboksylową i długi nie-polarny węglowodór "ogon". W komórkach nie występują w stanie wolnym, ale tylko w formie związanej z kowalencyjnie. Naturalne tłuszcz to zwykle kwasy tłuszczowe z równomierną liczbą atomów węgla, ponieważ są one syntetyzowane z jednostek bicarbonowych tworzących nie rozpuszczonego łańcucha atomów węgla. Wiele kwasów tłuszczowych ma jeden lub więcej podwójnych wiązań - nienasyconych kwasów tłuszczowych.

Najważniejsze kwasy tłuszczowe (po wzorze, liczbę atomów węgla, nazwa, temperatura topnienia) jest podana:

12, Laurinovaya, 44,2 o C

14, Miristinova, 53,9 o C

16, Palmitic, 63.1 z

18, Stearinovaya, 69.6 o

18, Olein, 13,5 ° C

18, Linolevaya, -5 o

18, Linolenova, -11 o

20, Arachidon, -49,5 o

Ogólne właściwości kwasów tłuszczowych;

Prawie wszystkie zawierają równą liczbę atomów węgla,

Nasycone kwasy u zwierząt i roślin są dwa razy częściej niż nienasycone,

Nasycone kwasy tłuszczowe nie mają sztywnej struktury liniowej, mają dużą elastyczność i mogą przyjmować różne konformacje,

W większości kwasów tłuszczowych znajdują się podwójne wiązanie między 9 a 10. atomami węgla (Δ9),

Dodatkowe podwójne wiązania są zwykle znajdujące się między 9-podwójnymi opaskami a końcem metylowym łańcucha,

Dwa podwójne wiązania w kwasach tłuszczowych nie są koniugatu, zawsze istnieje grupa metylenowa między nimi,

Podwójne wiązania prawie wszystkich naturalnych kwasów tłuszczowych cis.-Conformacja, która prowadzi do silnego zginania łańcucha alifatycznego i bardziej twardej struktury,

W temperaturze ciała nasycone kwasy tłuszczowe są w stałym stanie wosku, a nienasycone kwasy tłuszczowe są płynami,

Souszy kwasów tłuszczowych sodu i potasu są w stanie emulgować nierozpuszczalne oleje i tłuszcze, mydła wapnia i magnezu kwasów tłuszczowych rozpuszczają się bardzo źle i nie emulują tłuszczów.

W lipidach membranowych bakterii są niezwykłe kwasy tłuszczowe i alkohole. Wiele szczepów bakteryjnych zawierających te lipidy (termofils, acidophy i halofila) są dostosowane do warunków ekstremalnych.

izraest

antreerestivant.

cyklopropowy zawierający

Ω-cykloheksyl zawierający

nieznajomy

cyklopentanfitanyls.

Skład bakteryjnych lipidów wyróżnia się dużą różnorodnością i spektrum kwasów tłuszczowych różnych typów uzyskał wartość kryterium taksonomicznego do identyfikacji organizmów.

U zwierząt ważne pochodne kwasu arachidonowego są histogorami prostaglandyn, Thromboxanes i Leukotrienes w połączeniu z grupą eikosanoidów i posiadających niezwykle szeroką aktywność biologiczną.

prostaglandyny H 2.

Klasyfikacja lipidów:

1. Triacylglisserids. (Tłuszcze) są estry alkoholu glicerolu i trzy cząsteczki kwasu tłuszczowego. Stanowią główny składnik tłuszczowej magazynu komórek roślin i zwierząt. Żadne membrany nie są zawarte. Proste triacylogliceryki zawierają pozostałości identycznych kwasów tłuszczowych we wszystkich trzech pozycjach (Tristearyna, Tripalmitin, Triolein). Mieszane zawierają różne kwasy tłuszczowe. Pod względem ciężaru, woda jest dobrze rozpuszczalna w chloroformie, benzen, eterze. Hydrolizowany podczas gotowania z kwasami lub zasadami lub pod działaniem lipazy. W komórkach w normalnych warunkach samozadowolenie nienasyconych tłuszczów jest całkowicie hamowane ze względu na obecność witaminy E, różnych enzymów i kwasu askorbinowego. W wyspecjalizowanych komórkach tkanki węzła adipocytów zwierzęcych, ogromna ilość triacyloglicerydów można przechowywać w postaci kropelek tłuszczowych, które wypełniają prawie całą objętość komórki. W postaci glikogenu ciało może zorganizować energię na nie więcej niż dzień. Glicerydy triacylowe mogą zapasować energię na miesiące, ponieważ mogą być przechowywane w bardzo dużych ilościach w praktycznie czystej, nie odwodnionej formie i na jednostkę wagę w nich jest dwa razy więcej energii niż w węglowodanach. Ponadto triacyloglicerydy pod skórą tworzą warstwę izolacyjną cieplną, która chroni organizm przed działaniem bardzo niskich temperatur.

neutralny tłuszcz

Następujące stałe stosują następujące stałe dla charakterystyki właściwości tłuszczu:

Numer kwasowy - ilość Mg KOV wymagana do neutralizacji

wolne kwasy tłuszczowe zawarte w 1 g tłuszczu;

Liczba mycia jest ilość mg stożka, niezbędna do hydrolizy

neutralne lipidy i neutralizacja wszystkich kwasów tłuszczowych,

Numer jod - liczba gramów jodowych związanych z 100 g tłuszczu,

charakteryzuje stopień nienasycenia tego tłuszczu.

2. Wosk - Są to estry utworzone przez dłuższe kwasy tłuszczowe i długie łańcuchowe alkohole. Na zwierzętach kręgowych wosk wydzielany przez gruczoły skórne wykonują funkcję powłoki ochronnej, która smaruje i zmiękcza skórę, a także chroni go przed wodą. Warstwę woskową jest pokryta włosami, wełną, futrem, piórami zwierząt, a także liśćmi wielu roślin. Wosk jest produkowany i stosowany w bardzo dużych ilościach z organizmami morskimi, zwłaszcza planktonem, z którego służą jako główna forma nagromadzenia paliwa o wysokiejalszowej celi.

spermacet, dostać się z mózgowej mózgu

wosk

3. Fosfoglycellipida. - Podawać główne elementy strukturalne membran i nigdy nie zastrzega się w dużych ilościach. Pamiętaj, aby zawierać polihydryczne glicerynę alkoholu, kwas fosforowy i pozostałości kwasów tłuszczowych.

Fosfoglicerypidy do struktury chemicznej można nadal podzielić na kilka typów:

1) Fosfolipidy - składa się z gliceryny, dwóch reszt kwasów tłuszczowych według pierwszej i drugiej pozycji glicerolu i pozostałości kwasu fosforowego, z którym pozostałość jest połączona innym alkoholem (etanoloamina, cholina, seryna, inozytol). Z reguły kwas tłuszczowy w stosunku do pierwszej pozycji nasyconych, a drugi jest nienasycony.

substancja źródłowa kwasu fosfatydowego do syntezy innych fosfolipidów, w tkankach znajdują się w niewielkich ilościach

fosfatydynamina (kefalina)

fosfatydylocholina (lecytyna), praktycznie nie ma w bakteriach

fosfatydyloserina.

fosfatydylozytol - poprzednik dwóch ważnych posłańców wtórnych (pośrednikami) Diacylgliceryna i inozytol-1,4,5-triphosforan

2) Plasmaogens - fosfoglikolipidy, w którym jeden z łańcuchów rodzimych węglowodanów jest prostym eterem winylu. Plasmagens nie znajdują się w roślinach. Plasmaogens etanolaminowe są szeroko reprezentowane w mieliny i w sarcoplazmic retikulum serca.

etanolaminplazmalogen.

3) Lysofosfolipidy są utworzone z fosfolipidów w enzymatycznym rozszczepieniu jednej z reszt Acylowych. W serpentynie trucizna zawiera fosfolipazę A 2, która tworzy lizofosofosfatydy z efektem hemolitycznym;

4) Kardiolipiny - fosfolipidy wewnętrznych membran bakterii i mito-chondria powstają podczas interakcji z glicerolem dwóch pozostałości kwasu fosfatydowego:

kardiolipina.

4. Fosfosfogingipides. - Funkcje gliceryny w nich wykonują Sefingosyna - aminoospyrt z długim łańcuchem alifatycznym. Nie zawierają gliceryny. W dużych ilościach występuje w membranach komórek tkanki nerwowej i mózgu. W membranach komórek roślinnych i bakteryjnych fosfosposolipidowie są rzadkie. Sphingosyny pochodne acylowane przez aminowe pozostałości kwasów tłuszczowych nazywane są ceramidami. Najważniejszym przedstawicielem tej grupy jest Sphingomylina (Ceramid-1-fosfocholina). Jest obecny w większości membranami komórek zwierzęcych, zwłaszcza wiele w osłonach mielinowych o określonych typach komórek nerwowych.

sfigomyelin.

sfingozyna

5. Glycoglycellipid -lipidy, w których w pozycji 3 glicerol jest węglowodanem dołączony do komunikacji glikozydowej, grupa fosforanowa nie zawiera. Glycoglycecerolipids są szeroko reprezentowane w błonach chloroplasta, a także w niebiesko-zielonych glonach i bakterii. Montoglactosyldiacylglicerol jest najczęstszym polarnym lipidem w przyrodzie, ponieważ jego udział w kont za połowę wszystkich chloroplastych lipidów membranowych Tylakoid:

montoglactosyldiacylglicerol.

6. Glycosfingolipids.- zbudowany z sefingozyny, pozostałości kwasu tłuszczowego i oligosacharydu. Zawarte jest głównie we wszystkich tkankach, głównie w zewnętrznej warstwie lipidowej membran plazmowych. Nie mają grupy fosforanowej i nie noszą ładunku elektrycznego. Glycosphingolipids można podzielić na kolejne dwa typy:

1) mózgowe są prostszymi przedstawicielami tej grupy. Galaktoceribidy są głównie głównie w błonach komórek mózgowych, podczas gdy glukceeribroks są obecne w membranach innych komórek. Marywarze zawierające dwie, trzy lub cztery pozostałości cukru są zlokalizowane głównie w zewnętrznej warstwie membranom komórkowym.

galaktocenzorobroida.

2) Gangliosides są najbardziej złożonymi glikosphingolipidami. Ich bardzo duże głowy polarne są utworzone przez kilka pozostałości cukrów. Dla nich charakteryzuje się obecnością w skrajnym położeniu jednej lub większej liczby pozostałości nośnika kwasu N-acetyloweiraminy (SILO) przy pH 7 negatywny ładunek. W szarej substancji mózgu gangliozydek, około 6% lipidów membranowych wynosi około 6%. Gangliosides są ważnymi składnikami określonych sekcji receptorów znajdujących się na powierzchni membran komórek. Są więc w tych konkretnych sekcjach końcówek nerwowych, gdzie wiązanie cząsteczek neurotransmitter w procesie przenoszenia chemicznego pulsu z jednej komórki nerwowej do drugiej.

7. Isoprenoidy - pochodne isoprenu (forma aktywna - 5-izopentowo-nient fosforan) wykonujący szeroką gamę funkcji.

isopren 5-isopentheneyldifful

Zdolność do syntetyzacji określonych izoprenów jest charakterystyczna tylko niektórych gatunków zwierząt i roślin.

1) Guma - syntezy kilku rodzajów roślin, przede wszystkim Geveya Brazylijski:

fragment gumy

2) Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach A, D, E, K (z powodu powinowactwa strukturalnego i funkcjonalnego z hormonami steroidowymi Witamina D jest teraz przypisana do hormonów):

witamina A.

witamina E.

witamina K.

3) Hormony wzrostu zwierząt - kwas retinowy u kręgowców i Neoto-Nina w owadach:

kwas retinowy

neoshen.

Kwas retinowy jest hormonalną pochodną witaminy A, stymuluje wzrost i różnicę komórek, hormony owadów, stymulują wzrost liczby larw i hamulców, są antagonistami ECDIZON;

4) Hormony warzywne - Abscose kwas, jest stresującym fitogormonem, który uruchamia system Odpowiedź immunologiczną roślin, objawiła się w stabilności do najbardziej różnych patogenów:

absolizujący kwas

5) Terpene - liczne substancje pachnące i olejki eteryczne roślin z efektem bakteriobójczym i grzybobójczym; Związki dwóch ogniw isoprenowych nazywane są monoterpetom, od trzech - sesquiterpets, od sześciu - triterpets:

kamFora Timol.

6) Sterydy - złożone substancje rozpuszczalne w tłuszczach, których cząsteczki opierają się na cyklopentanierofenanthren (w swojej istocie - triterpene). Głównym sterletem w tkankach zwierzęcych jest alkohol cholesterolu (cholesterol). Cholesterol i jego eter z długotrwałymi kwasami tłuszczowymi są ważnymi składnikami lipoprotein w osoczu, a także błona zewnętrzna komórki. Ze względu na fakt, że cztery skondensowane pierścienie tworzą sztywną strukturę, obecność cholesterolu w membranie reguluje płynność membranową w skrajnych temperaturach. Rośliny i mikroorganizmy zawierają związki związane - Ergosterina, stigmasterine i β-sitosterlin.

cholesterol

ergosterina.

stigmasterin.

β-sitosterina.

Kwasy żółciowe są utworzone z cholesterolu w organizmie. Zapewniają rozpuszczalność cholesterolu w żółci i przyczyniają się do trawienia lipidów w jelicie.

chłodzenie kwasu

Hormony steroidowe powstają również z cholesterolu - cząsteczki sygnalizacyjne lipofilowe, regulujący metabolizm, wzrost i reprodukcję. W ludzkim ciele sześć hormonów steroidowych są główne:

cortizol Aldosteron.

testosteron estradiol.

progesteron Calcitrol.

Calcitrol - Witamina D, która ma aktywność hormonalną, różni się od hormonów kręgowców, ale także zbudowany na poziomie cholesterolu. Pierścień jest ujawniony ze względu na odpowiedź na światło.

Pochodna cholesterolu jest hormonem molkowym owadami, pająkami i skorupiakami - Edizon. Hormony steroidowe Wykonywanie funkcji sygnału znajdują się również w roślinach.

7) Kotwy lipidowe trzymające cząsteczki białka lub inne połączenia na membranie:

ubiquinon.

Jak widać, Lipidy nie są polimerami w dosłownym znaczeniu słowa, jednak zarówno w metabolicznym, jak i strukturalnym, są one blisko kwasu polioksymowego obecne w bakteriach - ważna substancja zapasowa. Ten silnie zmniejszony polimer składa się wyłącznie z jednostek kwasu D-β-hydroksymalaowego podłączonego przez wiązanie estru. Każda łańcuch zawiera około 1500 reszt. Struktura jest kompaktową prawą spiralą, około 90 takich łańcuchów są układane wraz z tworzeniem cienkiej warstwy w komórkach bakteryjnych.

kwas poli-d-β-oksymalowy

Aminokwasy nazywane są kwasy karboksylowe zawierające grupę aminową i grupę karboksylową. Naturalne aminokwasy są kwasami 2-aminokarboksylowymi lub α-aminokwasami, chociaż istnieją takie aminokwasy jako β-alanina, tauryna, kwas γ-aminobazyjny. Uogólniona formuła α-aminokwasowa wygląda tak:

W α-aminokwasach przy 2 atomie węgla, istnieją cztery różne podstawniki, czyli wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają asymetryczny (chiralny) atom węgla i istniejących w dwóch enancjomerach - L- i D-aminokwasach . Naturalne aminokwasy należą do L-rzędu. D-aminokwasy występują w bakteriach i antybiotykach peptydowych.

Wszystkie aminokwasy w roztworach wodnych mogą występować w postaci jonów bipolarnych, a ich całkowita opłata zależy od pH medium. Wartość pH, przy której całkowita opłata wynosi zero, nazywana jest punktem izoelektrycznym. W punkcie izoelektrycznym aminokwasem jest zwitter-jon, że grupa aminy jest protonowana, a karboksyl-NAYA jest oddzielona. W obszarze neutralnym pH, większość aminokwasów to jony Zwitter:

Aminokwasy nie pochłaniają światła w widocznym obszarze widma, aromatyczne aminokwasy pochłaniają światło w obszarze UV \u200b\u200bwidma: tryptofan i tyrozyny przy 280 nm, fenyloalaniny - w 260 nm.

Niektóre reakcje chemiczne są charakterystyczne dla aminokwasów, które mają ogromne znaczenie dla praktyki laboratoryjnej: kolorowy próbkę ningidryny na grupie α-aminowej, charakterystyka reakcji sulfhydryl, fenolowa i inne grupy rodników aminokwasowych, acelialistycznych i tworzenia podstaw Schiff Grupy aminowe, estryfikacja grup karboksylowych.

Biologiczna rola aminokwasów:

1) Czy elementy strukturalne peptydów i białek, tak zwane białko-aminokwasy. Białka obejmują 20 aminokwasów, które są zakodowane przez kod genetyczny i są zawarte w białkach w przetwarzaniu translacji, niektóre z nich mogą być fosforylowane, acylowane lub hydroksylowane;

2) mogą być elementami strukturalnymi innych związków naturalnych - koenzymów, kwasów żółciowych, antybiotyków;

3) są cząsteczkami sygnałowymi. Niektóre z aminokwasów są neurotransmittery lub prekursory neurotransmitterów, hormonów i histogorów;

4) są niezbędnymi metabolitami, na przykład, niektóre aminokwasy są prekursorami alkaloidami roślinnymi lub służą jako dawcy azotu lub są istotnymi komponentami mocy.

Klasyfikacja białko-aminokwasów opiera się na strukturze i polaryzacji łańcuchów bocznych:

1. Acypujące aminokwasy:

glicyna, gly., G, gly

alanina ala., A, Ala

walina, wał, V, Val *

Leucine. leja, L, leu *

izoleucyna ile, Ile *

Te aminokwasy nie zawierają łańcucha bocznego heteroatomów, grup cyklicznych i charakteryzuje się wyraźnie wymawianą niską polaryzacją.

cysteina, cis., C, cys

metionina. spotkał., M, spotkał *

3. Aromatyczne aminokwasy:

fenylalanina. bagnisko, F, phe *

tyrozyna tIR., Y, tyr

tryptofan. trzy, W, TRP *

gistidin, gis., H, jego

Aromatyczne aminokwasy zawierają mezomerowe rezonansowe cykle stabilizowane. W tej grupie tylko fenyloalanin aminokwasowy wykazuje niską polaryzację, tyrozyną i tryptofan charakteryzują się zauważalną, a histydyną - nawet wysoką polaryzacją. GISTIDINE można również przypisać głównym aminokwasom.

4. Neutralne aminokwasy:

serine. ser., S, ser

treonina tRE., T, thr *

asparagina, asn. N, asn.

glutamina, gln,Q, Gln.

Neutralne aminokwasy zawierają grupy hydroksylowe lub karboksyamidowe. Chociaż grupy amidowe niejonowych, cząsteczek szparagów i kopalni gluta są wysoce polarne.

5. Kwaśne aminokwasy:

kwas szparagowy (asparagan), żmija, D, ASP

kwas glutaminowy (glutaminian), głęboki E, glu.

Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych aminokwasów kwasowych są całkowicie zjonizowane w całym zakresie wartości fizjologicznych pH.

6. Podstawowe aminokwasy:

lizin, L. z, K, lys *

arginina arg, R, arg

Łańcuchy boczne głównych aminokwasów są całkowicie protonowane w obszarze neutralnym pH. Bardzo podstawowy i bardzo polarny aminokwas jest argininą zawierającą grupowanie guanidyny.

7. IMINO Kwas:

prolina zawodowiec, P, pro

Łańcuch boczny Proline składa się z cyklu pięcioosobowego zawierającego atom α-węgla i grupę α-aminową. Dlatego proline, ściśle mówiąc, nie jest amino, ale aminocjas. Atom azotu w pierścieniu jest słaby podstawą i nie jest protonowany w fizjologicznych wartościach pH. Ze względu na cykliczną strukturę proliny powoduje zakręty łańcucha polipeptydowego, co jest bardzo istotne dla struktury kolagenu.

Niektóre z wymienionych aminokwasów nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą spotykać się z jedzeniem. Są to niezbędne aminokwasy są oznaczone gwiazdkami.

Jak wspomniano powyżej, białko-aminokwasy są prekursorami niektórych cennych biologicznie aktywnych cząsteczek.

Dwie biogenne aminę β-alaniny i cysteaminy są zawarte w koenzymie A (elementy pochodne z rozpuszczalnymi w wodzie witaminy, tworząc aktywne centrum kompleksowych enzymów). Β-alanina jest utworzona przez dekarboksylację kwasu asparaginowego i cysteaminy przez dekarboksylację cysteiny:

β-alanina cisamine

Pozostałość kwasu glutaminowego jest częścią innego koenzymu - kwas tetrahydrofoliczny, pochodną witaminy B z.

Inne cenne biologicznie cząsteczki są koniugaty kwasu żółciowym z glicyną aminokwasową. Te koniugaty są silniejsze kwasy niż podstawowe, powstają w wątrobie i są obecne w żółci w postaci soli.

kwas glikochole

Proteinogenne aminokwasy są prekursorami niektórych antybiotyków - substancje biologicznie aktywne syntetyzowane przez mikroorganizmy i przytłaczające reprodukcję bakterii, wirusów i komórek. Najbardziej znanym z nich to penicyliny i cefalosporyny, które stanowią grupę antybiotyków β-Lactam i formy produkowanej przez formę Penicylium.. Charakteryzują się obecnością w strukturze reaktywnego pierścienia β-Lactam, z którym hamują syntezę ścian komórkowych mikroorganizmów Gram-ujemnych.

ogólna formuła penicylina

Od aminokwasów otrzymuje się biogenice aminy - neurotransmiters, hormony i histogormy.

Sami aminokwasy glicynowe i glutaminian są neurotransmiotwami w centralnym układzie nerwowym.

Pochodne aminokwasowe są również alkaloidami - naturalne związki zawierające azot o głównym charakterze, co powoduje wzrost. Związki te są wyjątkowo aktywne związki fizjologiczne szeroko stosowane w medycynie. Przykłady alkaloidów, papawera fenyloalaniny, isochinoline alkaloidowy mak (spazmolitic) oraz prajtophan pochodną fizostigmin, alkaloid z fasoli białej (lek anticholine-masła):

papaverin fizostigmin.

Aminokwasy są niezwykle popularnymi przedmiotami biotechnologii. Istnieje wiele wariantów syntezy chemicznej aminokwasów, ale w wyniku czego otrzymuje się racematy aminokwasowe. Ponieważ tylko izomery L aminokwasów nadają się do przemysłu spożywczego i medycyny, mieszanki racemiczne muszą być podzielone na enancjomery, co stanowi poważny problem. Dlatego podejście biotechnologiczne jest bardziej popularne: synteza enzymatyczna z unieruchomionymi enzymami i syntezą mikrobiologiczną z komórkami mikrobiologicznymi całkowitymi. W obu ostatnich przypadkach otrzymuje się czyste izomery L.

Aminokwasy są wykorzystywane jako suplementy odżywcze i elementy paszowe. Kwas glutaminowy zwiększa smak mięsa, walurę i leucynę poprawiają smak produktów piekarniczych, glicyny i cysteiny są stosowane jako przeciwutleniacze podczas ochrony. D-tryptofan może być substytutem cukru, ponieważ jest znacznie słodszy. Lysine jest dodawana do zwierząt spożywczych, ponieważ większość białek roślin zawiera niewielką liczbę niezastąpnych aminokwasów lizyny.

Aminokwasy są szeroko stosowane w praktyce medycznej. Są to takie aminokwasy, co kwas metionina, histydyna, glutamiczny i aspartinowy, glicyna, cysteina, walina.

W ostatniej dekadzie aminokwasy zaczęły dodawać do sprzętu kosmetycznego, aby dbać o skórę i włosy.

Chemicznie zmodyfikowane aminokwasy są również szeroko stosowane w przemyśle jako środki powierzchniowo czynne w syntezie polimerów, podczas produkcji detergentów, emulgatorów, dodatków do paliwa.

Charakterystyka ogólna (struktura, klasyfikacja, nomenklatura, izomeria).

Główną jednostką strukturalną białek to A-aminokwasy. W przyrodzie występują około 300 aminokwasów. W ramach białek znaleziono 20 różnych A-aminokwasów (jeden z nich - prolina nie jest amino.-, ale imino.kwas). Wszystkie inne aminokwasy istnieją w stanie wolnym lub w ramach krótkich peptydów lub kompleksów z innymi substancjami organicznymi.

a-aminokwasy są pochodnymi kwasów karboksylowych, w których jeden atom wodoru, w atomie węgla podstawionym na grupie aminowej (-NN 2), na przykład:

Aminokwasy różnią się w strukturze i właściwości radykalnego R. Rodnik może reprezentować pozostałości kwasów tłuszczowych, pierścieni aromatycznych, heterocykli. Dzięki temu każdy aminokwas jest wyposażony w określone właściwości, które określają właściwości chemiczne, fizyczne i fizjologiczne funkcje białek w organizmie.

Wynika to z rodników aminokwasów, białka mają szereg unikalnych funkcji, które nie są charakterystyczne dla innego biopolimeru i mają osobowość chemiczną.

Znacznie rzadziej w organizmach żywych są aminokwasy z pozycją B- lub G grupy aminowej, na przykład:

Klasyfikacja i nomenklatura aminokwasów.

Istnieje kilka typów klasyfikacji aminokwasów, które są częścią białka.

A) Podstawą jednej z klasyfikacji jest struktura chemiczna rodników aminokwasowych. Odróżnij aminokwasy:

1. alifatyczny - glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna:

2. Hydroksyl - seryna, treonina:

4. Aromatyczny - fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan:

5. Z grupami uformowania anionów w sieciach bocznych-asparagicznych i glutaminowych:

6. I kwasy amidy-asparaginowe i glutaminowe - asparagina, glutamina.

7. Main - Arginina, GISTIDIN, Lizin.

8. IMINO Kwas - Proline

B) Drugi rodzaj klasyfikacji opiera się na polaryzacji grup R aminokwasów.

Rozróżniać polarny i nie-polarny aminokwasy. Rodnik U rodnikowy ma połączenia nie-polarne C-C, S-H, osiem takich aminokwasów: alanina, walina, leucyna, izolowanie, metionina, fenyloalanina, tryptofan, prolina.

Wszystkie inne aminokwasy należą do polarny (W Grupie R znajdują się połączenia polarne C-O, C-N, -ON, S-H). Im większy w białku aminokwasów z grupami polarnymi, tym wyższa reaktywność. Funkcja białka jest w dużej mierze zależna od reakcji. Szczególnie duża liczba grup polarnych, charakteryzuje się enzymami. I odwrotnie, jest bardzo mało z nich w takim białka, jak keratyna (włosy, paznokcie).

C) aminokwasy klasyczne i oparte na właściwościach jonowych grup R(Tabela 1).

Kwaśny (Przy pH \u003d 7 Grupa R może pokryć negatywny ładunek) jest asparagiczny, kwas glutaminowy, cysteina i tyrozyna.

Konserwacja (W pH \u003d 7 Grupa R-R-Group może być dodatnim opłaty) - jest arginina, lizyna, histydyna.

Wszystkie inne aminokwasy należą do neutralny (Grupa R jest nieznana).

Tabela 1 - Klasyfikacja aminokwasów w oparciu o biegunowość
Grupy R.

3. Obciążenie negatywne.
R-Band.

Asparaginic K-TA

Glutamialny k-ta

4. Naładowany dodatnio
R-Band.

Gistidin.

Gly Ala Val Leu Lie Pro PHE Trp Sertr Cys Met Asn Gln Tyr ASP Gly Lys Arg Jego G a v. L. I p f w s t m n q y d e k r n Gly Ala Villa Lei Ile o suszarki do włosów TRP TRP TRE CIS MET ASN GLN TIR ASP GLA LIZ ARG GIS 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

RE) Zgodnie z liczbą grup aminowych i karboksylowych, aminokwasy są podzielone:

– na monoamine monokarbonii.zawierające jedną grupę karboksylową i aminową;

- Monoaminodicarbonic. (dwie grupy karboksylowej i jednej aminy);

- Diaminonocarbonic. (Dwie aminy i jedna grupa karboksylowa).

E) W zdolności do syntezy w organizmie człowieka i zwierząt wszystkie aminokwasy są podzielone:

– na wymienny

- Niezbędny

- częściowo niezbędny.

Niezbędne aminokwasy nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i zwierząt, muszą spotykać się z jedzeniem. Absolutnie niezbędne aminokwasy osiem: walina, leucyna, isolycin, treonin, trójnik, metionina, lizina, fenyloalanina.

Częściowo niezbędny - syntetyzowany w organizmie, ale w niewystarczającej ilości, tak częściowo musi przyjść z jedzeniem. Takie aminokwasy są arganin, GISTIDIN, Tyrozyna.

Wymienne aminokwasy są syntetyzowane w organizmie człowieka w wystarczających ilościach z innych związków. Rośliny mogą syntetyzować wszystkie aminokwasy.

Izomeria.

W cząsteczkach wszystkich naturalnych aminokwasów (z wyjątkiem glicyny), w atomie węgla, wszystkie cztery łączności zawodowe są zajmowane przez różne podstawniki, taki atom węgla jest asymetryczny i nazywany nazwą chiral Atom.. W rezultacie roztwory aminokwasowe mają aktywność optyczną - płaszczyzna obraca się światła spolaryzowanego. Liczba możliwych stereoizomerów jest dokładnie 2 N, gdzie n oznacza liczbę asymetrycznych atomów węgla. W Glycine N \u003d 0, w treonine n \u003d 2. Wszystkie inne 17 aminokwasów białkowych zawierają jeden asymetryczny atom węgla, mogą istnieć w postaci dwóch izomerów optycznych.

Standardowy w określaniu L. i RE.Konfiguracje aminokwasów są używane przez konfigurację stereoizomerów glicerin aldehydu.

Lokalizacja w formule projekcji Fisher NH 2-Grupy po lewej odpowiada L.-Koważacja i po prawej stronie - RE.- Konfiguracja.

Należy zauważyć, że litery L. i RE. oznacza przynależność substancji w konfiguracji stereochemicznej L. lub RE. Wiersz, niezależnie od kierunku obrotu.

Oprócz 20 standardowych aminokwasów występujących w prawie wszystkich białek, nadal istnieją niestandardowe aminokwasy, które są składnikami tylko niektórych rodzajów białek - te aminokwasy są również nazywane modyfikowany (hydroksyprolina i hydroksylizina).

Metody odbioru

- aminokwasy mają bardzo duże znaczenie fizjologiczne. Białka i polipeptydy są zbudowane z pozostałości aminokwasów.

W hydrolizie substancji białkowych Organizmy zwierzęce i roślinowe są utworzone aminokwasy.

Syntetyczne metody wytwarzania aminokwasów:

– Akcja amoniaku na kwasach fluorowniczych

- dostają α-aminokwasy działanie amoniaku na Oxyminith Rila

Aminokwasy nazywane są kwasy karboksylowe zawierające grupę aminową i grupę karboksylową. Naturalne aminokwasy są kwasami 2-aminokarboksylowymi lub α-aminokwasami, chociaż istnieją takie aminokwasy jako β-alanina, tauryna, kwas γ-aminobazyjny. Uogólniona formuła α-aminokwasowa wygląda tak:

W α-aminokwasach przy 2 atomie węgla, istnieją cztery różne podstawniki, czyli wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają asymetryczny (chiralny) atom węgla i istniejących w dwóch enancjomerach - L- i D-aminokwasach . Naturalne aminokwasy należą do L-rzędu. D-aminokwasy występują w bakteriach i antybiotykach peptydowych.

Wszystkie aminokwasy w roztworach wodnych mogą występować w postaci jonów bipolarnych, a ich całkowita opłata zależy od pH medium. Wartość pH, przy której całkowita opłata wynosi zero, nazywana jest punktem izoelektrycznym. W punkcie izoelektrycznym aminokwasem jest zwitter-jon, że grupa aminy jest protonowana, a karboksyl-NAYA jest oddzielona. W obszarze neutralnym pH, większość aminokwasów to jony Zwitter:

Aminokwasy nie pochłaniają światła w widocznym obszarze widma, aromatyczne aminokwasy pochłaniają światło w obszarze UV \u200b\u200bwidma: tryptofan i tyrozyny przy 280 nm, fenyloalaniny - w 260 nm.

Niektóre reakcje chemiczne są charakterystyczne dla aminokwasów, które mają ogromne znaczenie dla praktyki laboratoryjnej: kolorowy próbkę ningidryny na grupie α-aminowej, charakterystyka reakcji sulfhydryl, fenolowa i inne grupy rodników aminokwasowych, acelialistycznych i tworzenia podstaw Schiff Grupy aminowe, estryfikacja grup karboksylowych.

Biologiczna rola aminokwasów:

1) Czy elementy strukturalne peptydów i białek, tak zwane białko-aminokwasy. Białka obejmują 20 aminokwasów, które są zakodowane przez kod genetyczny i są zawarte w białkach w przetwarzaniu translacji, niektóre z nich mogą być fosforylowane, acylowane lub hydroksylowane;

2) mogą być elementami strukturalnymi innych związków naturalnych - koenzymów, kwasów żółciowych, antybiotyków;

3) są cząsteczkami sygnałowymi. Niektóre z aminokwasów są neurotransmittery lub prekursory neurotransmitterów, hormonów i histogorów;

4) są niezbędnymi metabolitami, na przykład, niektóre aminokwasy są prekursorami alkaloidami roślinnymi lub służą jako dawcy azotu lub są istotnymi komponentami mocy.

Klasyfikacja białko-aminokwasów opiera się na strukturze i polaryzacji łańcuchów bocznych:

1. Acypujące aminokwasy:

Glicyna, gly., G, gly

Alanina ala., A, Ala

Walina, wał, V, Val *

Leucine. leja, L, leu *

Izoleucyna ile, Ile *

Te aminokwasy nie zawierają łańcucha bocznego heteroatomów, grup cyklicznych i charakteryzuje się wyraźnie wymawianą niską polaryzacją.

Cysteina, cis., C, cys

Metionina. spotkał., M, spotkał *

3. Aromatyczne aminokwasy:

Fenylalanina. bagnisko, F, phe *

Tyrozyna tIR., Y, tyr

Tryptofan. trzy, W, TRP *

Gistidin, gis., H, jego

Aromatyczne aminokwasy zawierają mezomerowe rezonansowe cykle stabilizowane. W tej grupie tylko fenyloalanin aminokwasowy wykazuje niską polaryzację, tyrozyną i tryptofan charakteryzują się zauważalną, a histydyną - nawet wysoką polaryzacją. GISTIDINE można również przypisać głównym aminokwasom.

4. Neutralne aminokwasy:

Serine. ser., S, ser

Treonina tRE., T, thr *

Asparagina, asn. N, asn.

Glutamina, gln,Q, Gln.

Neutralne aminokwasy zawierają grupy hydroksylowe lub karboksyamidowe. Chociaż grupy amidowe niejonowych, cząsteczek szparagów i kopalni gluta są wysoce polarne.

5. Kwaśne aminokwasy:

Kwas szparagowy (asparagan), żmija, D, ASP

Kwas glutaminowy (glutaminian), głęboki E, glu.

Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych aminokwasów kwasowych są całkowicie zjonizowane w całym zakresie wartości fizjologicznych pH.

6. Podstawowe aminokwasy:

Lizin, L. z, K, lys *

Arginina arg, R, arg

Łańcuchy boczne głównych aminokwasów są całkowicie protonowane w obszarze neutralnym pH. Bardzo podstawowy i bardzo polarny aminokwas jest argininą zawierającą grupowanie guanidyny.

7. IMINO Kwas:

Prolina zawodowiec, P, pro

Łańcuch boczny Proline składa się z cyklu pięcioosobowego zawierającego atom α-węgla i grupę α-aminową. Dlatego proline, ściśle mówiąc, nie jest amino, ale aminocjas. Atom azotu w pierścieniu jest słaby podstawą i nie jest protonowany w fizjologicznych wartościach pH. Ze względu na cykliczną strukturę proliny powoduje zakręty łańcucha polipeptydowego, co jest bardzo istotne dla struktury kolagenu.

Niektóre z wymienionych aminokwasów nie mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i muszą spotykać się z jedzeniem. Są to niezbędne aminokwasy są oznaczone gwiazdkami.

Jak wspomniano powyżej, białko-aminokwasy są prekursorami niektórych cennych biologicznie aktywnych cząsteczek.

Dwie biogenne aminę β-alaniny i cysteaminy są zawarte w koenzymie A (elementy pochodne z rozpuszczalnymi w wodzie witaminy, tworząc aktywne centrum kompleksowych enzymów). Β-alanina jest utworzona przez dekarboksylację kwasu asparaginowego i cysteaminy przez dekarboksylację cysteiny:

β-alanina cisamine

Pozostałość kwasu glutaminowego jest częścią innego koenzymu - kwas tetrahydrofoliczny, pochodną witaminy B z.

Inne cenne biologicznie cząsteczki są koniugaty kwasu żółciowym z glicyną aminokwasową. Te koniugaty są silniejsze kwasy niż podstawowe, powstają w wątrobie i są obecne w żółci w postaci soli.

Kwas glikochole

Proteinogenne aminokwasy są prekursorami niektórych antybiotyków - substancje biologicznie aktywne syntetyzowane przez mikroorganizmy i przytłaczające reprodukcję bakterii, wirusów i komórek. Najbardziej znanym z nich to penicyliny i cefalosporyny, które stanowią grupę antybiotyków β-Lactam i formy produkowanej przez formę Penicylium.. Charakteryzują się obecnością w strukturze reaktywnego pierścienia β-Lactam, z którym hamują syntezę ścian komórkowych mikroorganizmów Gram-ujemnych.

Ogólna formuła penicylina

Od aminokwasów otrzymuje się biogenice aminy - neurotransmiters, hormony i histogormy.

Sami aminokwasy glicynowe i glutaminian są neurotransmiotwami w centralnym układzie nerwowym.

dopamina (neuromediator) noraderenalin (neuromediator)

adrenalina (hormona) histamina (mediator i gistogormont)

serotonina (Neuromediator i Gistogormon) GABA (Neuromediator)

Tyroxin (hormon)

Pochodna aminokwasu tryptofan jest najbardziej znanym z kwasu Auxin-Indoliluxic w naturze. Auxins są regulatorami wzrostu roślin, stymulują różnicowanie rosnących tkanek, wzrostu Cambia, korzeni, przyspieszają wzrost owoców i gaśnice starych liści, ich antagonistów jest kwasem odbiór.

Kwas indolilowy

Pochodne aminokwasowe są również alkaloidami - naturalne związki zawierające azot o głównym charakterze, co powoduje wzrost. Związki te są wyjątkowo aktywne związki fizjologiczne szeroko stosowane w medycynie. Przykłady alkaloidów, papawera fenyloalaniny, isochinoline alkaloidowy mak (spazmolitic) oraz prajtophan pochodną fizostigmin, alkaloid z fasoli białej (lek anticholine-masła):

papaverin fizostigmin.

Aminokwasy są niezwykle popularnymi przedmiotami biotechnologii. Istnieje wiele wariantów syntezy chemicznej aminokwasów, ale w wyniku czego otrzymuje się racematy aminokwasowe. Ponieważ tylko izomery L aminokwasów nadają się do przemysłu spożywczego i medycyny, mieszanki racemiczne muszą być podzielone na enancjomery, co stanowi poważny problem. Dlatego podejście biotechnologiczne jest bardziej popularne: synteza enzymatyczna z unieruchomionymi enzymami i syntezą mikrobiologiczną z komórkami mikrobiologicznymi całkowitymi. W obu ostatnich przypadkach otrzymuje się czyste izomery L.

Aminokwasy są wykorzystywane jako suplementy odżywcze i elementy paszowe. Kwas glutaminowy zwiększa smak mięsa, walurę i leucynę poprawiają smak produktów piekarniczych, glicyny i cysteiny są stosowane jako przeciwutleniacze podczas ochrony. D-tryptofan może być substytutem cukru, ponieważ jest znacznie słodszy. Lysine jest dodawana do zwierząt spożywczych, ponieważ większość białek roślin zawiera niewielką liczbę niezastąpnych aminokwasów lizyny.

Aminokwasy są szeroko stosowane w praktyce medycznej. Są to takie aminokwasy, co kwas metionina, histydyna, glutamiczny i aspartinowy, glicyna, cysteina, walina.

W ostatniej dekadzie aminokwasy zaczęły dodawać do sprzętu kosmetycznego, aby dbać o skórę i włosy.

Chemicznie zmodyfikowane aminokwasy są również szeroko stosowane w przemyśle jako środki powierzchniowo czynne w syntezie polimerów, podczas produkcji detergentów, emulgatorów, dodatków do paliwa.

Białka

Białka są substancjami o wysokiej cząsteczkowym składającym się z aminokwasów podłączonych przez wiązanie peptydowe.

Jest to białka, które są produktem informacji genetycznej przekazywanych z generowania do pokolenia i przeprowadzić wszystkie procesy istotnej aktywności w komórce.

Funkcje białkowe:

1. Funkcja katalityczna. Najliczniejsza grupa białek składa enzymy - białka z aktywnością katalityczną, przyspieszenie reakcji chemicznych. Przykładami enzymów to dehydrogenaza Pepsyna, alkohologii, glutamininetaza.

2. Funkcja strukturyzacji. Białka strukturalne są odpowiedzialne za utrzymanie kształtu i stabilności komórek i tkanek, obejmują keratyny, kolagen, fibroin.

3. Funkcja transportu. Białka transportowe przenoszą cząsteczki lub jony z jednego narządu w innym lub przez membrany wewnątrz komórki, na przykład, hemoglobin, albumina surowicy, kanały jonowe.

4. Funkcja ochronna. Białka systemu homeostazu chronią organizm od czynników przyczynowych chorób, obcych informacji, utraty krwi - immunoglobuliny, fibrynogen, trombina.

5. Funkcja regulacyjna. Białka przeprowadzają funkcje substancji sygnalizacyjnych - niektóre hormony, histogorki i neurotransmitertery, są receptory do substancji sygnalizacyjnych dowolnej konstrukcji, zapewniają dalszą transmisję sygnału w łańcuchach sygnalizacji biochemicznej komórki. Przykłady mogą służyć jako hormon wzrostowy somatotropina, insulina hormonowa, n- i m-cholinoreceptors.

6. Funkcja silnika. Za pomocą białek przeprowadzane są procesy skrótu i \u200b\u200binnego ruchu biologicznego. Przykłady mogą służyć do Tubulin, Actin, Myosin.

7. Zapasowa funkcja. Rośliny zawierają zapasowe białka, które są cennymi środkami spożywczymi, w organizmach zwierzęcych, białka mięśniowe służą jako rezerwy składniki odżywcze, które są mobilizowane w ekstremalnej potrzebie.

Dla białek charakterystyczne jest obecność kilku poziomów organizacji strukturalnej.

Struktura pierwotna Białko nazywane jest sekwencją reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Komunikacja peptydowa jest wiązaniem karboksyamidów między grupą α-karboksylową jednego aminokwasu a grupą α-aminową innego aminokwasu.

Alanylofenylalanylcisteilprolin.

Komunikacja peptydowa ma kilka funkcji:

a) jest ustabilizowany przez rezonansę, a zatem jest prawie w tej samej płaszczyźnie - planar; Rotacja wokół komunikacji C-N wymaga wysokich kosztów energii i trudnych;

b) W związku-E-NH - specjalny charakter jest mniejszy niż zwykły, ale więcej niż podwójny, czyli tautomeria keto-enol:

c) Podstawniki w odniesieniu do komunikacji peptydowej trans- krewny;

d) rdzenie peptydowe są otoczone różnymi bokiem w naturze, interakcja z otaczającymi cząsteczkami rozpuszczalnikowymi, wolnymi grupami karboksylowymi i aminowymi są zjonizowane, tworząc centra kationowe i anionowe cząsteczki białka. W zależności od ich stosunku cząsteczka białkowa otrzymuje całkowity ładunek dodatni lub ujemny, a także charakteryzuje się jedną lub inną wartością pH medium, gdy osiągnięto punkt izoelektryczny białka. Rodniki tworzą soli fizjologiczną, eteryczną, mosty disiarczkowe wewnątrz cząsteczki białka, a także określić krąg reakcji związanych z białkami.

Obecnie polimery składające się ze 100 i więcej reszt aminokwasowych, polipeptydów, składający się z 50-100 reszt aminokwasowych, peptydów o niskiej masie cząsteczkowej, polimery składające się z mniej niż 50 reszt aminokwasowych, są obliczane przez białka.

Niektóre peptydy o niskiej masie cząsteczkowej odgrywają niezależną rolę biologiczną. Przykłady niektórych z tych peptydów:

Glutationte - γ-gli-gly - jeden z najbardziej rozpowszechnionych peptydów wewnątrzkomórkowych, bierze udział w procesach zmniejszających oksydacyjnie w komórkach i przenoszenie aminokwasów przez membrany biologiczne.

Carnozyna - β-Ala-GIS - peptyd zawarty w mięśniach zwierzęcych eliminuje produkty peroksydacyjne lipidowe, przyspiesza proces rozpadu węglowodanów w mięśniach iw postaci fosforanu jest udział w wymianie energii w mięśniach.

Vasopressin - hormon tylnego płata przysadki, uczestniczący w regulatorach wymiany wody organizmu:

Fallotyna jest trującą ciotką, w nieznacznych koncentracji powoduje śmierć ciała z powodu uwalniania enzymów i jonów potasowych z komórek:

Gramsynicidin - antybiotyk, działający na wielu bakteriach Gram-dodatnich, zmienia przepuszczalność błon biologicznych do związków małego molekularnego i powoduje śmierć komórek:

Spotkał.-NICEFALIN - TIR-Gly-Gly-Feng - Peptyd, syntetyzowany w neuronach i ból osłabienia.

Wtórna struktura białka- Jest to struktura przestrzenna utworzona w wyniku interakcji między grupami funkcjonalnymi wysp peptydów.

Łańcuch peptydowy zawiera wiele grup CO-i NH więzi peptydowych, z których każdy jest potencjalnie zdolny do uczestnictwa w tworzeniu wiązań wodorowych. Istnieją dwa główne typy konstrukcji, które pozwalają na przeprowadzenie tego: α-spirala, w którym łańcuch jest zbiegający się jako przewód z słuchawki, a złożona struktura β, w której utknąły wydłużone obszary jednego lub kilku łańcuchów. Oba te struktury są bardzo stabilne.

Α-Helix charakteryzuje się wyjątkowo gęstym opakowaniem skręconego łańcucha polipeptydowego, dla każdej rundy spirali praw człowieka, istnieje 3,6 reszt aminokwasowych, których radykalnia są zawsze wycelowane i trochę z powrotem, czyli na początek łańcucha polipeptydowego.

Główne cechy α-spirali:

1) α-spirala jest stabilizowana przez wiązania wodorowe między atomem wodoru w azotu grupy peptydowej a pozostałością tlenu karbonylowej, która znajduje się wzdłuż łańcucha na cztery pozycje;

2) Wszystkie grupy peptydowe uczestniczą w tworzeniu komunikacji wodoru, zapewnia to maksymalną stabilność α-helisy;

3) w tworzeniu wiązań wodorowych zaangażowane są wszystkie atomy azotu i tlen grup peptydowych, co znacząco zmniejsza hydrofilowość regionów α-spiralnych i zwiększa ich hydrofobowość;

4) α-spirala jest tworzona spontanicznie i jest najbardziej stabilną konformacją łańcucha polipeptydowego odpowiadającego minimum wolnej energii;

5) W łańcuchu polipeptydowym L-aminokwasów, prawa spirala, zwykle wykryta w białkach, jest znacznie bardziej stabilna.

Możliwość tworzenia α-spirali jest spowodowana podstawową strukturą białka. Niektóre aminokwasy zapobiegają spinningowi wyspy peptydowej. Na przykład, pobliskie grupy karboksylowe glutaminianu i asparaginianu są wzajemnie odpychane ze sobą, co zapobiega tworzeniu wiązań wodorowych w helisie α. Z tego samego powodu spiralizowanie łańcucha jest trudne w miejscach w pobliżu siebie pozytywnie naładowanych lizin i resztek argininowych. Jednak Proline odgrywa największą rolę w naruszaniu α-spirali. Po pierwsze, w proline, atom azotu jest częścią sztywnego pierścienia, który zapobiega obrotowi wokół połączenia N-C, po drugie, prolina nie tworzy wiązania wodoru z powodu braku wodoru w atomie azotu.

β-fałd są warstwową strukturą utworzoną przez wiązania wodorowe między liniowo zlokalizowanymi fragmentami peptydowymi. Oba łańcuchy mogą być niezależne lub należą do jednej cząsteczki polipeptydowej. Jeśli łańcuchy są zorientowane w jednym kierunku, taka struktura β nazywana jest równolegle. W przypadku przeciwnego kierunku łańcuchów, czyli, gdy N-koniec jednego łańcucha zbiega się z końcem innego łańcucha, struktura β nazywana jest przeciw równolegle. Energetycznie bardziej preferowane przeciw równoległy β-fałdy z prawie liniowymi mostami wodorowymi.

równolegle β-składane przeciw równoległy β-fałdy

W przeciwieństwie do α-helisy, bogatego w wiązania wodorowe, każda część łańcucha składania β jest otwarta na tworzenie dodatkowych wiązań wodorowych. Rodniki boczne aminokwasu są zorientowane prawie prostopadle do arkusza samolotu na przemian w górę iw dół.

W tych obszarach, w których zakręt łańcucha peptydowego jest wygięta wystarczająco ostry, często istnieje pętla β. Jest to krótki fragment, w którym 4 reszty aminokwasowe wyginają się do 180 o i stabilizować się jednym mostem wodoru między pierwszymi i czwartymi resztami. Duże rodniki aminokwasów zakłócają tworzenie pętli β, dzięki czemu najczęściej obejmuje najmniejszą glicynę aminokwasową.

Doskonała struktura białka - Jest to pewna kolejna kolejność alteracji struktur wtórnych. W pod domenie rozumie oddzielną część cząsteczki białka, która ma pewien stopień autonomii strukturalnej i funkcjonalnej. Teraz domeny są uważane za podstawowe elementy struktury cząsteczek białkowych, a stosunek i charakter układu α-helisa i warstwy β daje zrozumienie ewolucji cząsteczek białkowych i wiązań faliogenetycznych większych niż porównanie struktur podstawowych. Głównym zadaniem ewolucji jest konstrukcja wszystkich nowych białek. Nieustanna szansa jest przypadkowo syntetyzowana taka sekwencja aminokwasowa, która spełniałaby warunki opakowaniowe i zapewnił wykonywanie zadań funkcjonalnych. Dlatego białka często występują z różnymi cechami, ale podobnymi do struktury tak bardzo, że wydaje się, że mieli jednego wspólnego przodka lub wystąpiły od siebie. Wydaje się, że ewolucja, w obliczu potrzeby rozwiązywania pewnego zadania, woli, aby najpierw zaprojektować tego białka i dostosować się do tych już dobrze ugruntowanych struktur, dostosowując je do nowych celów.

Niektóre przykłady często powtarzających się struktur:

1) αα - białka zawierające tylko α-helisy (Mioglobin, hemoglobin);

2) ββ "- białka zawierające tylko β-struktury (immunoglobuliny, superoxiddismutaza);

3) βαβ - struktura beczki β, każda warstwa β znajduje się wewnątrz beczki i jest związana z helisą α znajdującą się na powierzchni cząsteczki (trosofosfoizomerazy, dehydrogenazy mleczanu);

4) "palec cynku" - fragment białka składającego się z 20 reszt aminokwasowych, atom cynku jest związany z dwoma substancjami cysteiny i dwóch histydyny, w wyniku czego "palec" około 12 aminokwasów powstają pozostałości, może wiązać się z sekcjami regulacyjnymi cząsteczki DNA;

5) Bielizna z zamkiem błyskawicznym Leucin ma część α-spiralna zawierająca co najmniej 4 pozostałości leucyny, znajdują się one po 6 aminokwasach jeden z drugiego, czyli, są one na powierzchni każdej drugiej obrotu i mogą tworzyć wiązania hydrofobowe pozostałości leucyny innego białka. Przy pomocy złączy leucynowych, na przykład cząsteczki wysoce drobnych białek histonów można łączyć w kompleksy, pokonując ładunek dodatni.

Struktura białka trzeciorzędowa - Jest to przestrzenna lokalizacja cząsteczki białka, stabilizowana przez połączenia między rodnikami bocznymi aminokwasami.

Rodzaje połączeń stabilizujących strukturę białka trzeciorzędowego:

elektrostatyczny hydrofobowy disiarczki hydrofobowy disiarczki

komunikacja komunikacyjna komunikacyjna komunikacyjna

W zależności od składania struktury trzeciorzędowej białko można sklasyfikować na dwa główne typy - fibrillary ijonularne.

Białka fibrylarne - nierozpuszczalne wody nierozpuszczalne długie cząsteczki, których łańcuchy polipeptydowe są wydłużone wzdłuż jednej osi. Są to głównie białka strukturalne i skurczowe. Kilka przykładów najczęstszych białek fibrylarnych:

1. α-keratyn. Syntetyzowany przez komórki naskórki. Stanowią one prawie całą suchą masę włosów, wełny, piór, rogów, paznokci, pazurów, igieł, skal, kopyt i czarnej skorupy, a także znaczącej części masy zewnętrznej warstwy skóry. Jest to cała rodzina białek, są one podobne w kompozycji aminokwasowej, zawierają wiele reszt cysteiny i mają tę samą lokalizację przestrzenną łańcuchów polipeptydowych. W komórek do włosów, polipeptydowe łańcuchy keratynowe są najpierw zorganizowane w włókna, z których struktury, takie jak liny lub skręcony kabel wypełnić końcem komórki. Komórki włosów stają się skomplikowane i ostateczne, a ściany komórkowe tworzą obudowę rurową, zwaną naskórką. W α-keratyny łańcuchy polipeptydowe mają postać α-helisy, jeden wokół drugiego w kablu trójwymiarowym z tworzeniem poprzecznych wiązań disiarczkowych. Pozostałości N-końcowe znajdują się z jednej strony (równoległej). Keratynki są nierozpuszczalne w wodzie ze względu na przewagę aminokwasów z rodnikami bocznymi nie-polarnymi, które stoją przed fazą wodną. Następujące procesy występują podczas chemicznego skrętu: Początkowo mosty disiarczkowe są zniszczone przez odzyskiwanie Tiola, a następnie, gdy dają włosy, suszy się z ogrzewaniem, a przez utleniający powietrze, powstają nowe mosty disiarczkowe, które zachowują kształt fryzura.

2. β-keratyn. Obejmują one jedwabiu światłowodowe i sieć. Jest to anty-równoległe warstwy β-złożone z przewagą glicyny, alaniny i seryny jako części.

3. Kolagen. Najpopularniejsze białko na najwyższych zwierząt i głównym białkiem włókien z tkanki łącznej. Kolagen syntetyzowano w fibroblastach i chondrocytach - specjalistyczne komórki tkanki łącznej, z której jest następnie pchany. Włókna kolagenu są w skórze, ścięgien, chrząstki i kości. Nie rozciągają, w siłę, przekraczają drut stalowy, fibrylowie kolagenu charakteryzują się alokacje poprzeczne. Podczas gotowania w wodzie, włóknisty, nierozpuszczalny i nieopłacalny kolagen zamienia się w żelatynę w wyniku hydrolizy niektórych wiązań kowalencyjnych. Kolagen zawiera 35% glicyny, 11% alaniny, 21% proliny i 4-hydroksyproliny (aminokwasy, charakterystyczne tylko dla kolagenu i elastyny). Taka kompozycja określa stosunkowo niską wartość żywieniową żelatyny jako białka żywnościowego. Fibryle kolagenowe składają się z powtarzających się podjednostek polipeptydowych Tropocoland. Podjednostki te są układane wzdłuż włókien w postaci belek równoległych przez typ "głowy do ogona". Slurness głowy i daje charakterystyczną alokacji poprzecznej. Nieważne w tej strukturze, jeśli to konieczne, może służyć jako miejsce osadzania hydroksyapatytu CA 5 (OH) (PO 4) 3, co odgrywa ważną rolę w mineralizacji kości.

Podjednostki Tropokalantowane składają się z trzech łańcuchów polipeptydowych, szczelnie skręconych w postaci liny trójwymiarowej, różniących się od α- i β-keratyn. W niektórych kolagenach wszystkie trzy łańcuchy mają tę samą sekwencję aminokwasową, podczas gdy tylko dwa łańcuchy są identyczne, a trzecia różni się od nich. Łańcuch polipeptydowy tropocolalagen tworzy lewą spiralę, jedną cewkę, która stanowi tylko trzy reszty aminokwasowe ze względu na zakręty łańcucha spowodowane przez prolinę i hydroksyprolinę. Trzy łańcuchy są połączone z wyjątkiem wiązań wodorowych z wiązaniem typu kowalencyjnego, który jest generowany między dwoma pozostałościami lizyny w sąsiednich łańcuchach:

Jak się starzejemy, w podjednostkach Tropocolalagen, a między nimi powstaje coraz większą liczbę sieci krzyżowych, co sprawia, że \u200b\u200bwłókniny kolagenu jest bardziej sztywne i kruche, a zmienia to mechaniczne właściwości chrząstki i ścięgien, tworzą więcej brown kości i obniża rogówki przezroczystość.

4. Elastyna. Zawarta jest w żółtej elastycznej tkance tkankowej i elastycznej warstwy tkanki łącznej w ścianach dużych tętnic. Główną podjednostką włókien elastyny \u200b\u200b- tropopoelastyny. Elastyna jest bogata w Glycin i Alinina, zawiera dużo lizyny i małej proliny. Spiralne sekcje elastyny \u200b\u200bsą rozciągnięte podczas napięcia, ale zwrócone, gdy obciążenie zostanie usunięty na początkowy długość. Pozostałości lizyny z czterech różnych łańcuchów tworzą obligacje kowalencyjne między sobą i umożliwiają odwracanie elastyny \u200b\u200bdo rozciągania we wszystkich kierunkach.

Białka kulistne - białka, których łańcuch polipeptydowy jest zminimalizowany w kompaktowej świecie, zdolny do wykonywania wielu różnych funkcji.

Struktura trzeciorzędowa białek kulistnych jest najwygodniejsza do rozważenia na przykładzie Myoglobin. Mioglobin jest stosunkowo małym białkiem wiążącym tlenem obecnym w komórkach mięśniowych. Rezerwuje związany tlen i przyczynia się do jej transferu w mitochondria. W cząsteczce mioglobiny znajduje się jeden łańcuch polipeptydowy i jedna hemogrupa (klejnot) jest kompleksem protoporforynowym z żelazem. Główne właściwości myoglobiny:

a) cząsteczka Mioglobin jest tak zwarta, że \u200b\u200btylko 4 cząsteczki wody mogą pasować do niego;

b) wszystkie pozostałości polarnej aminokwasu, z wyjątkiem dwóch, znajdują się na zewnętrznej powierzchni cząsteczki, a wszystkie z nich są w stanie uwodnionym;

c) Większość hydrofobowych reszt aminokwasowych znajdują się wewnątrz cząsteczki Mioglobin, a zatem jest chroniony w kontakcie z wodą;

d) Każda z czterech pozostałości proliny w cząsteczce Mioglobiny znajduje się w zakręcie łańcucha polipeptydowego, w innych miejscach zagięcia znajdują się pozostałości seryny, treoniny i szparaginy, ponieważ takie aminokwasy zapobiegają tworzeniu α -Helix, jeśli są ze sobą;

p. wiązać cząsteczkę tlenu.

Począwszy od trzeciorzędowej struktury białka staje się zdolny do wykonywania funkcji biologicznych specyficznych dla niego. Funkcjonowanie białek jest to, że podczas układania struktury trzeciorzędowej na powierzchni białka, powstają obszary, które mogą przymocować inne cząsteczki zwane ligandami. Wysoka specyfika interakcji białka z ligandem jest zapewniona przez komplementarność struktury struktury aktywnej centralnej ligandu. Uzupełnieniem jest przestrzenną i chemiczną zgodnością powierzchni interakcji. Dla większości białek struktura trzeciorzędowa jest maksymalnym poziomem układania.

Czwartorzędowa struktura białka - Charakterystyczne jest białka składające się z dwóch i więcej łańcuchów polipeptydowych, połączone wyłącznie nie wirulentne połączenia, głównie elektrostatyczne i wodoru. Najczęściej białka zawierają dwa lub cztery podjednostki, więcej niż cztery podjednostki zwykle zawierają białka regulacyjne.

Białka o konstrukcji czwartorzędowej są często zwane oligomerami. Odróżnić białka homomeryczne i heteromeryczne. Homo-wymiarowe białka obejmują wszystkie podjednostki mają na przykład tę samą strukturę, Enzym Katalasowy składa się z ich czterech całkowicie identycznych podjednostek. Na przykład białka heteromeryczne mają różne podjednostki, enzym polimerazowy RNA składa się z pięciu różnych podjednostek wykonujących różne funkcje.

Interakcja jednej podjednostki o określonym ligand powoduje zmiany konformacyjne w całym białku oligomerycznym i zmienia powinowactwo innych podjednostek do ligandów, właściwość leży u podstaw zdolności białek oligomerycznych do regulacji alboomenerium.

Czwartorzędowa struktura białka można rozważyć na przykładzie hemoglobiny. Zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe i cztery grupy protetyczne z hiami, w których atomy żelaza znajdują się w Zakisu Formą 2+. Częścią białka cząsteczki jest Globin - składa się z dwóch α-łańcuchów i dwóch β-łańcuchów zawierających do 70% α-helisy. Każda z czterech łańcuchów jest charakterystyczna dla jej struktury trzeciorzędowej, jedna hemogrupa jest związana z każdym łańcuchem. Hemes różnych łańcuchów są stosunkowo daleko od siebie i mają inny kąt nachylenia. Istnieje kilka bezpośrednich kontaktów między dwoma α-łańcuchami i dwoma łańcuchami β, podczas gdy między łańcuchami α- a β, liczne styki α 1 β 1 i α 2 β 2, powstające rodniki hydrofobowe. Pomiędzy α 1 β 1 a α 2 β2 pozostaje kanałem.

W przeciwieństwie do mioglobiny hemoglobina charakteryzuje się znacznie niższym powinowactwem do tlenu, co pozwala mu dać znaczną część związanego tlenu w tkankach niskich częściowych presji tlenu. Tlen jest lżejszy wiąże się z żelazem hemoglobinowym przy wyższych wartościach pH i niskim stężeniu CO2, charakteryzującego się płucami zębami; Uwalnianie tlenu z hemoglobiny sprzyja niższe wartości pH i wysokie stężenia CO2, charakterystyczne dla tkanek.

Oprócz tlenu, hemoglobin przenosi jony wodorowe, które są związane z resztami histydyny w łańcuchach. Hemoglobina przenosi również dwutlenek węgla, który łączy się z końcową grupą aminową każdego z czterech łańcuchów polipeptydowych, w wyniku której powstaje Carbinamemoglobin:

W czerwonych krwinkach w wystarczających dużych stężeniach jest substancja 2,3-dipfosfoglicera (DFG), jego zawartość wzrasta wraz z wzrostem do dużej wysokości i niedotlenienia, ułatwiając uwalnianie uwalniania tlenu z hemoglobiny w tkankach. DFG znajduje się w kanale pomiędzy α 1 β 1 a α 2 β2, interakcji z pozytywnie zakażonymi grupami łańcuchów β. Gdy wiążący tlen hemoglobiny, DFG jest przemieszczony z jamy. W erytrocytach niektórych ptaków nie są zawarte przez DFG, ale inositolgyxa fosforan, który dodatkowo zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu.

2,3-Dithosfoglycerat (DFG)

Hba jest normalną hemoglobiną dorosłego, HBF - Hemoglobina płodu, ma większe powinowactwo do O2, HBS - hemoglobiny w niedokrwistości sierpowej. Niedokrwistość sierpowa jest poważną dziedziczną chorobą związaną z anomalie genetyczne hemoglobiny. W krwi chorym, istnieje niezwykle duża ilość cienkich sierpowatych krwinek, które po pierwsze, są łatwo złamane, po drugie, wspinają się na kapilary krwi. Na poziomie cząsteczkowym hemoglobina s różni się od hemoglobiny i jednego pozostałości aminokwasowej w pozycji 6 β-łańcuchów, w których znajduje się wagi, zamiast pozostałości kwasu glutaminowego. Zatem hemoglobina S zawiera dwie ładunki ujemne mniej, wygląd waliny prowadzi do pojawienia się "lepkiego" styku hydrofobowego na powierzchni cząsteczki, w wyniku odtleniań, cząsteczkę deoksyhemoglobiny pozostaje razem i tworzy nierozpuszczalny nienormalnie Długie jednostki włókien prowadzące do odkształcenia czerwonych krwinek.

Nie ma powodu, aby myśleć, że istnieje niezależna kontrola genetyczna nad tworzeniem poziomu organizacji strukturalnej białka powyżej pierwotnego, ponieważ struktura pierwotna określa zarówno wtórne, jak i trzeciorzędowe, i czwartorzędowe (jeśli w ogóle). Natywna konformacja białka jest najbardziej stabilną strukturą termodynamicznie w tych warunkach.