Основната аминокиселина е. "Структура на аминокиселините, класификация, свойства, биологична роля

Протеините съставляват материалната основа на химическата активност на клетката. Функциите на протеините в природата са универсални. Име протеининай-прието в местната литература съответства на термина протеини(от гръцки. протеиос.- първо). Към днешна дата е постигнат голям успех при установяването на съотношението на структурата и функциите на протеините, механизма на тяхното участие в най-важните процеси на живота на организма и в разбирането на молекулярните основи на патогенезата на много заболявания.

В зависимост от молекулното тегло, пептидите и протеините се различават. Пептидите имат по-малко молекулно тегло от протеините. За пептиди, регулаторна функция (хормони, инхибитори и активатори на ензими, йонни носители чрез мембрани, антибиотици, токсини и др.) Са по-характерни.

12.1. α - аминокиселина

12.1.1. Класификация

Пептидите и протеините са конструирани от а-аминокиселинни остатъци. Общият брой на аминокиселините, възникнали в природата, надвишава 100, но някои от тях се намират само в определена общност, 20-те най-важни а-аминокиселини се срещат постоянно във всички протеини (Схема 12.1).

α-аминокиселини - хетероинклюйни съединения, чиито молекули са едновременно амино група и карбоксилна група в същия въглероден атом.

Схема 12.1.Най-важните а-аминокиселини *

* Съкращените обозначения се прилагат само за записване на аминокиселинни остатъци в пептидните и протеиновите молекули. ** Необходими аминокиселини.

Имената на а-аминокиселините могат да бъдат изградени при заместване номенклатура, но техните тривиални имена се използват по-често.

Тривиалните имена на а-аминокиселините обикновено са свързани с източниците на подбор. Серинът е част от коприна фибла (от лат. серий.- копринено); Тирозин, първоначално изолиран от сирене (от гръцки. тирос.- сирене); Глутамин - от Cellax глутен (от него. Gluensen.- лепило); Аспарски киселина - от прокарани искри (от лат. аспержи.- аспержи).

Много а-аминокиселини се синтезират в тялото. Някои аминокиселини, необходими за протеинов синтез в тялото, не се образуват и трябва да идват отвън. Такива аминокиселини се наричат незаменим(Виж Схема 12.1).

Незаменяемите а-аминокиселини включват:

валин изолевцин метионин триптофан

leucine lizin thinonin фенилаланин

α-аминокиселините се класифицират по няколко начина, в зависимост от основата на тяхното разделение на групи.

Една от класификационните характеристики е химическата природа на радикала R. На тази основа аминокиселините са разделени на алифатна, ароматна и хетероциклична (виж схема 12.1).

Aliphaticα - аминокиселини.Това е най-многобройната група. В нея аминокиселините са разделени с участието на допълнителни функции за класификация.

В зависимост от броя на карбоксилните групи и амино групите, молекулата се отличава:

Неутрални аминокиселини - една група NH2 и coxy;

Основни аминокиселини - две групи NH2 и една група

Coxy;

Кисели аминокиселини са една група NH2 и две групи на Coxy.

Може да се отбележи, че в групата на алифатни неутрални аминокиселини броят на въглеродните атоми във веригата не се случва повече от шест. В този случай, в веригата няма аминокиселини с четири въглеродни атома и само разклонена структура (валин, левцин, изолевцин) нямат аминокиселини от пет и шест въглеродни атома.

Алифатният радикал може да съдържа "допълнителни" функционални групи:

Хидроксил - серин, треонин;

Карбоксил - аспарагинова и глутаминова киселина;

Tiolny - цистеин;

На фона - аспарагин, глутамин.

Ароматенα - аминокиселини.Тази група включва фенилаланин и тирозин, конструиран по такъв начин, че бензеновите пръстени да бъдат отделени от общия а-аминокиселинен фрагмент на метиленовата група -СН2-.

Хетероциклични α - аминокиселини.Хистидин и триптофан съдържат хетероциклите - имидазол и индол, съответно. Структурата и свойствата на тези хетероцикли са обсъдени по-долу (вж. 13.3.1; 13.3.2). Общият принцип на изграждане на хетероциклични аминокиселини е същият като ароматния.

Хетероцикличните и ароматни а-аминокиселини могат да се считат за р-заместени аланинови производни.

Аминокиселината също се отнася до херпеклик пролинв която вторичната аминогрупа е включена в пиролидин

В химията на а-аминокиселините се обръща много внимание на структурата и свойствата на "страничните" радикали на R, които играят важна роля при формирането на структурата на протеините и изпълнението на биологични функции. Спецификации като полярността на "страничните" радикали, наличието на функционалните групи и способността на тези функционални групи към йонизация в радикалите на функционалните групи.

В зависимост от страничните радикални, аминокиселините се изолират от нелепа(хидрофобни) радикали и аминокиселини С поларон(хидрофилни) радикали.

Първата група включва аминокиселини с алифатни странични радикали - аланин, валин, левцин, изолевцин, метионин и ароматни странични радикали - фенилаланин, триптофан.

Втората група принадлежи към аминокиселини, в които има полярни функционални групи, които са способни на йонни (йонни) или не могат да преминат към йонно състояние (не-йонни) под организма. Например, в тирозин, хидроксилната група йоногенност (има фенолен характер), в серия - не-йонна (има алкохолна природа).

Полярните аминокиселини с йонни групи в радикали при определени условия могат да бъдат в йон (анион или катионно) състояние.

12.1.2. Стереоизомерия

Основният тип конструиране на а-аминокиселини, т.е. свързването на същия въглероден атом с две различни функционални групи, радикал и водороден атом, само по себе си предопределя хиралността на а-въглеродния атом. Изключение е най-простият аминокиселинен глицин Н2 NCH2. COOH, който няма център на хиралност.

Конфигурацията на а-аминокиселините се определя от стандарта за конфигурация - глицерол алдехид. Местоположението в стандартната прожекционна формула на Fisher на аминогрупата отляво (като група в L-глицерин алдехид) съответства на L-конфигурацията, дясно - D-конфигурация на хиралния въглероден атом. До R,S-системата α-атом на въглерод във всички α-аминокиселини L-ред има S- и в D-ред - R конфигурацията (изключението е цистеин, виж 7.1.2).

Повечето а-аминокиселини съдържат един асиметричен въглероден атом в молекулата и съществува под формата на два оптично активни енантиомера и един оптично неактивен рацемат. Почти всички естествени а-аминокиселини принадлежат към L-ред.

Аминокиселините изолевцин, треонин и 4-хидроксипролин съдържат два центъра на хиралност в молекула.

Такива аминокиселини могат да съществуват под формата на четири стереоизомера, които са два двойки енантиомери, всяка от които образува рацемат. Само един от енантиомерите се използва за изграждане на животински протеини на организми.

Стереоизомерия на изолевцин е подобна на по-рано разглежданата стереоизомерия триондин (виж 7.1.3). От четирите стереоизомера, протеините включват L-изолевцин с S-конфигурация както на асиметрични въглеродни атоми С-а и С-р. В имената, друга двойка енантиомери, които са диастереомери във връзка с левцин, използва префикса здравейте-.

Разделяне на рацемати. Източникът на получаване на а-аминокиселини от L-ROWS е протеини, които са подложени на хидролитично разцепване за това. Поради високата нужда от отделни енантиомери (за синтез на протеини, лекарствени вещества и др.) химическиметоди за разделяне на синтетични рацемични аминокиселини. Предпочитан ферментиралметода за разцепване при използване на ензими. В момента хроматография върху хирални сорбенти се използва за отделяне на рацемични смеси.

12.1.3. Ескорт и основни свойства

Аминокиселинна амфотерност, дължаща се на кисела (кокси) и главна (NH2) функционални групи в техните молекули. Аминокиселините образуват соли с алкали и киселини.

Кристалното състояние на а-аминокиселините съществува като дифорани йони H3N + - CHR-COO- (често използван запис

сградите на аминокиселини в не-йонизирана форма сервират само за удобство).

Във воден разтвор, аминокиселини съществуват под формата на равновесна смес от дифоларни йони, катионни и анионни форми.

Равновесното положение зависи от рН на средата. Всички аминокиселини са доминирани от катионни форми в сислената киселина (рН 1-2) и анионно - в средата на сирея (рН\u003e 11).

Йонната структура определя броя на специфичните свойства на аминокиселините: висока точка на топене (над 200 ° С), разтворимост във вода и неспособност при неполярни органични разтворители. Способността на повечето аминокиселини е добре разтворена във вода, е важен фактор за осигуряване на тяхното биологично функциониране, абсорбцията на аминокиселини е свързана с нея, транспортирането им в тялото и др.

Напълно протонирана аминокиселина (катионна форма) от гледна точка на теорията на Broncendee е двуосна киселина,

Връщайки един протон, такава двуосна киселина се превръща в слаба ооксидна киселина - дифоларна йон с една киселинна група NH3 + . Развитието на диполярно йон води до анионна форма на аминокиселина - карбоксилатен йон, който е основата на бронценте. Стойности, характеризиращи се от

киселите киселинни свойства на карбоксилната група аминокиселини обикновено са в диапазона от 1 до 3; Стойности pK A2. Характеризиране на киселинността на амониевата група - от 9 до 10 (Таблица 12.1).

Таблица 12.1.Ескортът и основните свойства на най-важните а-аминокиселини

Равновесно положение, т.е., съотношението на различни форми на аминокиселини, във воден разтвор с определени стойности на рН, значително зависи от структурата на радикала, главно от присъствието на йонни групи, които играят ролята на допълнителни киселини и основни центрове.

Стойността на рН, в която концентрацията на диполярни йони е максимална и минималните концентрации на катионни и анионни форми на аминокиселини са равни, наречениизоелектрична точка (P /).

Неутралниα - аминокиселини.Тези аминокиселини веществапИ.няколко под 7 (5.5-6.3) поради по-голямата способност за йонизация на карбоксилната група под влиянието на - / - ефекта на групата NH2. Например, аланинската изоелектрична точка е разположена при рН 6.0.

Киселα - аминокиселини.Тези аминокиселини имат допълнителна карбоксилна група в радикал и в силна киселина са в напълно протонирана форма. Киселите аминокиселини са три оста (според Brongster) с три стойностиrk a,както може да се види при примера на аспартова киселина (p / 3.0).

В кисели аминокиселини (аспарагининови и глутамични) изоелектричната точка е при рН на много под 7 (виж Таблица 12.1). В тялото във физиологични стойности на рН (например рН в кръвта е 7.3-7.5) Тези киселини са в анионна форма, тъй като и двете карбоксилни групи са йонизирани.

Поддръжкаα - аминокиселини.В случай на основни аминокиселини, изоелектричните точки са в рН областта над 7. В силно кисела среда, тези съединения са също три ос киселини, етапите на йонизацията на които са показани в примера на лизин (P / 9.8).

В тялото основните аминокиселини са под формата на катиони, т.е. и двете амино групи са протонирани.

Като цяло, няма а-аминокиселина in vivo.тя не е в нейната изоелектрична точка и не попада в състояние, съответстваща на най-малката разтворимост във вода. Всички аминокиселини в тялото са в йонна форма.

12.1.4. Аналитично важни реакции α - аминални киселини

α-аминокиселините като хетерофункционални съединения реагират, характеризират както на карбоксилни, така и на аминогрупи. Някои химични свойства на аминокиселините се дължат на функционални групи в радикала. Този раздел обсъжда реакциите, които са практически за идентифициране и анализиране на аминокиселини.

Естерификация.Когато взаимодействието на аминокиселини с алкохоли в присъствието на киселинен катализатор (например, газообразен хлорид), се получават естери под формата на хидрохлорид. За да изолират свободните естери, реакционната смес се третира с газообразен амоняк.

Аминокиселинните естери нямат дифолна структура, следователно, за разлика от първоначалните киселини, те се разтварят в органични разтворители и притежават волатилност. Така глицинът е слипна субстанция с висока точка на топене (292 ° С) и неговият метилов етер е течност с точка на кипене от 130 ° С. Анализът на аминокиселинните естери може да се извърши при използване на газово-течна хроматография.

Реакция с формалдехид. Практическата стойност е реакция с формалдехид, която е в основата на количественото определяне на аминокиселините по метода титруване на формуляри(Метод Sierensen).

Аминокиселинната амфотерност не им позволява да бъдат директно титрирани от алкални за аналитични цели. При взаимодействие на аминокиселини с формалдехид се получават относително стабилни аминопиции (виж 5.3) - N-хидроксиметилови производни, чиято свободна карбоксилна група от която след това се титрува от алкали.

Качествени реакции. Особеността на химията на аминокиселините и протеините е да се използват множество качествени (цветни) реакции, които преди това са били в основата на химическия анализ. Понастоящем, когато проучванията се извършват с физикохимични методи, продължават да се използват много висококачествени реакции за откриване на а-аминокиселини, например в хроматографски анализ.

Челатно образуване. С катиони на тежки метали на а-аминокиселини като бифункционални съединения образуват вътрешнокрални соли, например, с прясно получен меден хидроксид (11) в меки условия се получават добре кристализиран хелат.

медни соли (11) Син (един от неспецифичните методи за откриване на а-аминокиселини).

Реакция на ниридри. Общата качествена реакция на а-аминокиселините е реакция с нишидрин. Реакционният продукт има синфиолетен цвят, който се използва за визуално откриване на аминокиселини върху хроматограми (върху хартия, в тънък слой), както и за спектрофотометрично определяне върху анализатори на аминокиселините (продуктът абсорбира светлина в 550-570 nm регион).

Раздробяване. В лабораторните условия тази реакция се извършва под действието на азогенна киселина върху а-аминокиселини (вж. 4.3). В същото време се образува съответната а-хидрокси киселина и се освобождава газ-оформен азот, по отношение на която се преценява аминокиселината, която се въвежда в реакцията (метода на ван Sladen).

Реакция на ксантихопротеините. Тази реакция се използва за откриване на ароматни и хетероциклични аминокиселини - фенилаланин, тирозин, хистидин, триптофан. Например, при действието на концентрирана азотна киселина върху тирозин, нитро-произвеждан, боядисан в жълт цвят. В алкална среда, цветът става оранжев поради йонизацията на фенолната хидроксилна група и увеличаване на приноса на анион до конюгацията.

Има и редица частни реакции, които позволяват откриване на отделни аминокиселини.

Триптофанопределя се чрез реакция с р- (диметиламино) от бензалдехид в среда със сярна киселина съгласно оцветяването с червено-лилаво оцветяване (реакция на ерлах). Тази реакция се използва за количествения анализ на триптофан в продуктите за разцепване на протеини.

Цистеинопределя се, като се използват няколко висококачествени реакции въз основа на реактивността на меркаптогрупата, съдържаща се в нея. Например, когато протеинов разтвор се нагрява с оловен ацетат (SNZSOO) 2R в алкална среда, се образува черна утайка от PBS оловен сулфид, който показва наличието на цистеинови протеини.

12.1.5. Биологично важни химични реакции

В тялото под действието на различни ензими се извършват редица важни химически трансформации на аминокиселини. Такива трансверсии включват трансаминация, декарбоксилиране, елиминиране, разделяне на алдол, оксидативен дезаминиране, окисление на тиолови групи.

Предаване това е основното средство за биосинтеза α-аминокиселини от а-оксокослот. Аминокиселината се използва в клетки в достатъчни количества или излишък и неговият акцептор е а-оксос киселина. В същото време аминокиселината се превръща в окцикулация и окцидират - в аминокиселината със съответната структура на радикалите. В резултат на това транзанерацията представлява обратимия процес на обмен на амино и оксо групи. Пример за такава реакция е получаването на L-глутаминова киселина от 2-оксоглутарова киселина. Донорната аминокиселина може да сервира, например, L-аспарагинова киселина.

а-аминокиселините съдържат в а-позицията към карбоксилната група по електронен път точна аминогрупа (по-точно, протонираната амино група NH3 +), в тази връзка те са способни на декарбоксилиране.

Елиминиранехарактерно е за аминокиселини, в които в страничния радикал в р-положение към карбоксилната група съдържа електронно-оптична функционална група, такава като хидроксил или тиол. Техният дъмпинг води до междинни реактивни а-еминови киселини, лесно се превръщат в тавтомерни иминокиселини (аналогия с кето-енол тавтомерия). α-иминокиселини в резултат на хидратация, дължаща се на C \u003d N и последващото разцепване на амонячната молекула се превръща в а-оксокослоти.

Този вид трансформации се нарича елминиране на хидратация.Пример за това е получаването на киселина от рапе от серин.

Алдол разделяне той се среща в случая на а-аминокиселини, в които β-положението съдържа хидроксилна група. Например, серинът се разцепва с образуването на глицин и формалдехид (последното не се подчертава в свободна форма и веднага се свързва с коензим).

Окислителен дезант тя може да се извърши с участието на ензими и коензим над + или NADF + (виж 14.3). α-аминокиселините могат да се трансформират в α-оксокослоти не само чрез предаване, но и чрез окислителен дезант. Например, α-оксоглутая киселина се образува от L-глутаминова киселина. На първия етап на реакцията, дехидратация (окисление) на глутаминова киселина до а-иминоглутара

киселини. Във втория етап се появява хидролиза, в резултат на което се получават а-оклутарна киселина и амоняк. Етапът на хидролиза продължава без участието на ензима.

В обратна посока, реакцията на намаляване на аминирането α-оксокослот протича. Винаги се съдържа в клетки а-оклутарна киселина (като продукт на въглехидратния метаболизъм) се превръща по този път в L-глутаминова киселина.

Окисляване на тиоловите групи тя се основава на цистеинови и цисточни взаимни разтвори, осигурявайки редица редокс процеси в клетката. Цистеин, както и всички Tiol (виж 4.1.2), се окислява лесно, за да се образува дисулфид - цистин. Дисулфидната връзка в цистин лесно се възстановява до образуването на цистеин.

Благодарение на способността на тиоле група да окисляването на цистеин извършва защитна функция, когато е изложена на органични вещества с висок оксидативен капацитет. В допълнение, той беше първото лекарство, което показва анти-колонен ефект. Цистеинът се използва във фармацевтичната практика като стабилизатор на лекарства.

Превръщането на цистеин в цистин води до образуването на дисулфидни връзки, например в реставрирания глутатион

(виж 12.2.3).

12.2. Първична пептидна и протеинова структура

Обикновено се смята, че пептидите съдържат до 100 в молекулата (което съответства на молекулното тегло до 10 хиляди) и протеините са повече от 100 аминокиселинни остатъка (молекулно тегло от 10 хиляди до няколко милиона).

На свой ред, в пептидната група е обичайно да се разграничат олигопептиди.(пептиди с ниско молекулно тегло), съдържащи не повече от 10 аминокиселинни остатъка във веригата, и полипептидиверигата на която включва до 100 аминокиселинни остатъка. Макромолекулите с броя на аминокиселинните остатъци, които се приближават или леко надвишаващи 100, не се отличават с концепциите за полипептиди и протеини, тези термини често се използват като синоними.

Пептидната и протеиновата молекула могат официално да бъдат представени като продукт на поликондензиране на а-аминокиселини, течащи с образуването на пептид (амидна) комуникация между мономерните единици (схема 12.2).

Дизайнът на полиамидната верига е същият за цялото разнообразие от пептиди и протеини. Тази верига има неразклонена структура и се състои от редуващи се пептидни (амидни) групи -S-NH и фрагменти -СН (R) -.

Единият край на веригата, върху която е аминокиселината с свободна NH група2, обадете се на n-края, а другият - с края,

Схема 12.2.Принципа за изграждане на пептидна верига

където се намира аминокиселината с свободна група от коксид. Пептидните и протеиновите вериги се записват от N-края.

12.2.1. Структурата на пептидната група

В пептида (амид) група-а-NH е въглероден атом в състояние на SP2 хибридизация. Паровата двойка електрона на азотния атом влиза в интерфейса с π-електроните на двойната връзка c \u003d O. От позицията на електронната структура пептидната група е три-централна р, π-конюгатна система (виж 2.3.1), плътността на електронната техника е изместена към по-електрифициращ кислороден атом. Атоми С, OI N, образуващи конюгатна система, са в една и съща равнина. Разпределението на електронната плътност в амидната група може да бъде представено с вмъкването на граничните структури (I) и (ii) или изместването на електронната плътност в резултат на + М- и - ефектите на групите NH и C \u003d O, съответно (iii).

В резултат на спрежението възниква известно подравняване на дължините на връзката. Двойната връзка с \u003d О е удължен до 0.124 пМ срещу конвенционалната дължина 0.121 nm и свързването на С-п става по-къса - 0.132 nm в сравнение с 0.147 nm в нормален случай (Фиг. 12.1). Плоската конюгатна система в пептидната група е причина за трудността на въртенето около С-N връзката (бариерата на въртене е 63-84 kJ / mol). По този начин електронната структура препраща достатъчно трудно апартаментструктурата на пептидната група.

Както може да се види от фиг. 12.1, а-въглеродните атоми на аминокиселинните остатъци са разположени в равнината на пептидната група на различни страни върху връзката на КН, т.е. в по-благоприятно положение на TPANS: страничните радикали R аминокиселинни остатъци в този случай ще бъдат най-много отстранени един от друг в пространството.

Полипептидната верига има изненадващо подобна структура и може да бъде представена като няколко пространства, разположени под ъгъл

Фиг. 12.1.Равнинното подреждане на пептидната група -CO-NH и а-атомите на въглеродни аминокиселинни остатъци

на приятел на равнините на пептидни групи, взаимосвързани чрез а-въглеродни атоми с връзки Ca-N и Ca-Csp2 (Фиг. 12.2). Ротацията около тези единични връзки е много ограничена поради трудности при пространственото местоположение на страничните радикали на аминокиселинните остатъци. Така, електронната и пространствената структура на пептидната група до голяма степен предопределя структурата на полипептидната верига като цяло.

Фиг. 12.2.Взаимно положение на равнините на пептидни групи в полипептидната верига

12.2.2. Състав и аминокиселинна последователност

При равномерно изградена полиамидна верига, специфичността на пептидите и протеините се определя с две съществени характеристики - аминокиселинен състав и аминокиселинна последователност.

Аминокиселинният състав на пептидите и протеините е естеството и количественото съотношение на а-аминокиселините, включени в тях.

Аминокиселинният състав се установява чрез анализ на пептид и протеинови хидролизати в основните хроматографски методи. Понастоящем такъв анализ се извършва с помощта на аминокиселинни анализатори.

Амидните облигации са в състояние да хидролизират както в кисела, така и в алкална среда (виж 8.3.3). Пептидите и протеините са хидролизирани с образуване или по-къси вериги - това е така нареченото частична хидролиза,или смес от аминокиселини (в йонна форма) - пълна хидролиза.Обикновено хидролизата се провежда в кисела среда, тъй като при условия на алкална хидролиза много аминокиселини са нестабилни. Трябва да се отбележи, че амидните групи от аспарагин и глутамин също са подложени на хидролиза.

Първичната структура на пептидите и протеините е аминокиселинна последователност, т.е. ред на редуване на а-аминокиселинни остатъци.

Първичната структура се определя от последователното разцепване на аминокиселини от всеки край на веригата и тяхната идентификация.

12.2.3. Структура и номенклатура на пептидите

Имената на пептидите са изградени чрез последователно прехвърляне на аминокиселинни остатъци, като се започне от N-края, с добавянето на суфикс-I л, в допълнение към най-новата С-терминала аминокиселина, която запазва пълното си име. С други думи, имена

аминокиселини, въведени в образуването на пептидни комуникации поради групата "група от групата", завършва с името на пептида -I л: аланил, валил и др. (За останки от аспарагични и глутаминови киселини, използвайте съответно имената "аспартил" и "глутамал"). Имената и символите на аминокиселините означават тяхната принадлежностл. - Проверете, освен ако не е посочено друго (d или dl).

Понякога в съкратения запис символите h (като част от амино групата) и то (като част от карбоксилната група) усъвършенстват незаменяването на функционалните групи от крайни аминокиселини. По този начин е удобно да се изобразват функционалните производни на пептиди; Например, на фона на горния пептид върху С-крайната аминокиселина се записва чрез H-ASN-GLY-PHE-NH2.

Пептидите се съдържат във всички организми. За разлика от протеините, те имат по-хетерогенен аминокиселинен състав, по-специално, често често включват аминокиселинид. - трудно. В структурно отношение те също са по-разнообразни: съдържат циклични фрагменти, разклонени вериги и др.

Един от най-често срещаните представители на трипептиди - glutathione.- Тя се съдържа в тялото на всички животни, в растения и бактерии.

Цистеинът в глутатиона определя възможността за съществуване на глутатион както при възстановена и окислена форма.

Glutathione участва в редица редокс процеси. Той изпълнява функцията на протеиновата протекция, т.е. вещества, които защитават протеините със свободни телични групи от окисление, за да образуват дисулфидни връзки -S-S-. Това се отнася за тези протеини, за които такъв процес е нежелателен. Глутатионът в тези случаи предполага действието на окислителя и по този начин предпазва протеина. Когато настъпи окисление на глутатион, междумолекулно омрежване на два трипатски фрагмента, дължащи се на дисулфидни връзки. Процесът е обратим.

12.3. Вторична структура на полипептидите и протеините

За полипептиди и протеини с високо молекулно тегло, заедно с първичната структура, по-високите нива на организацията, която се обажда вторичен, третичени кватерненскиструктури.

Вторичната структура е описана чрез пространствената ориентация на основната полипептидна верига, третичната - триизмерна архитектура на цялата протеинова молекула. Както вторичната, така и третичната структура е свързана с поръчаното местоположение на макромолекулната верига в пространството. В хода на биохимията се разглеждат третичната и кватернерната протеинова структура.

Изчислението е показано, че за полипептидна верига една от най-благоприятните конформации е местоположението в пространството под формата на многообразователна спирала, наречена α-спирала(Фиг. 12.3, а).

Пространственото местоположение на а-спирализираната полипептидна верига може да бъде представено с въображението, което тя води със сигурност

Фиг. 12.3.α-спирална конформация на полипептидната верига

цилиндър (виж фиг. 12.3, б). Средно спиралата на спиралата представлява 3.6 аминокиселинен остатък, спиралната стъпка е 0.54 nm, диаметърът е 0.5 пМ. Самолетите на две съседни пептидни групи са разположени едновременно под ъгъл от 108. и страничните радикали на аминокиселините са на външната страна на спиралата, т.е. насочена от повърхността на цилиндъра.

Основната роля в закрепването на такава конформация на веригата се възпроизвежда с водородни връзки, които в а-спиралата се образуват между карбонил кислородния атом на всеки първи и водородния атом на N-групата на всеки пети аминокиселинен остатък .

Водородните връзки са насочени почти успоредно на а-спиралната ос. Те държат веригата в усуканото състояние.

Обикновено протеиновите вериги не са напълно спираловидни, но само частично. В такива протеини като миоглобин и хемоглобин има доста дълги а-спирални секции, например, верига на миоглобин

спирализирано с 75%. В много други протеини делът на спиралните парцели във веригата може да бъде малък.

Друг вид вторичната структура на полипептидите и протеините е β-структуранаричан също наричан сгънати листили сгънат слой.Полипептидни вериги, свързани с сгънатите листове, свързващи се към множество водородни връзки между пептидните групи на тези вериги (фиг. 12.4). Много протеини едновременно съдържат α-спирални и β-сгънати конструкции.

Фиг. 12.4.Вторична структура на полипептидната верига под формата на сгънат лист (β-структура)

Съвременното хранене на протеини не може да бъде подадено, без да се има предвид ролята на отделните аминокиселини. Дори и с общ положителен протеинов баланс, животинското тяло може да има липса на протеин. Това се дължи на факта, че абсорбцията на отделните аминокиселини е взаимосвързана един в друг, недостатъкът или излишъкът от една аминокиселина може да доведе до липса на друг.
Част от аминокиселините не се синтезират в човешкото тяло и животни. Те получиха името на незаменими. Има само десет аминокиселини. Четири от тях са критични (ограничаващи) - те най-често ограничават растежа и развитието на животните.
В дажбите за птицата, основните ограничаващи аминокиселини са метионин и цистин, в дажби за прасета - лизин. Тялото трябва да получи достатъчен брой примитивна киселина с храна, така че другите аминокиселини да могат ефективно да се използват за синтез на протеини.

Този принцип е илюстриран от "либидния бар", където нивото на пълнене на цевта е нивото на протеиновия синтез в животинския организъм. Най-късата дъска в цевта "ограничава" способността да държи течност в нея. Ако този съвет ще бъде удължен, обемът на течността, задържан в цевта, ще се увеличи до нивото на втората ограничаваща дъска.
Най-важният фактор, определящ производителността на животните, е балансът на аминокиселините, съдържащи се в него в съответствие с физиологичните нужди. Доказани са многобройни проучвания, че прасетата, в зависимост от породата и пола, необходимостта от аминокиселини се различават в количествено. Но съотношението на есенциалните аминокиселини за синтеза 1 g протеин е същото. Това съотношение на есенциалните аминокиселини към лизин, като основната ограничаваща аминокиселина, се нарича "идеален протеин" или "идеален профил на аминокиселина". (

Лизин

той е част от почти всички протеини на животински, растителен и микробен произход, но протеините на зърнени култури са беден лизин.

Lizin регулира репродуктивната функция, с липсата му, образуването на сперма и яйчни клетки е нарушено.
Ние сме необходими за растежа на младите, образуването на тъкани протеини. Lizin участва в синтеза на нуклеопротеиза, хромопротеини (хемоглобин), като по този начин регулира пигментацията на животинския вата. Регулира количеството на продуктите на протеин в тъканите и органите.
Насърчава калциевото всмукване
Участва във функционалната активност на нервната и ендокринната системи, регулира обмена на протеини и въглехидрати, но реагира с въглехидрати, лизинът преминава в недостъпната форма.
Лизинът е изходният материал при образуването на карнитин, който играе важна роля в обмена на мазнини.

Метионин и цистин Serio-съдържащи аминокиселини. В същото време метионът може да се трансформира в цистин, така че тези аминокиселини се нормализират заедно и с липса на диета, в диетата се въвеждат метионинови добавки. И двете аминокиселини участват в образуването на производни - коса, перо; Заедно с витамин Е, коригирайте отстраняването на излишната мазнина от черния дроб, необходима за растежа и възпроизвеждането на клетки, еритроцити. С липса на метионин цистонът е неактивен. Въпреки това, не трябва да се допуска значителен излишък на метионин в диетата.

Мелионик

насърчава отлагането на мазнини в мускулите, е необходимо да се образуват нови органични холинови съединения (витамин В4), креатин, адреналин, ниацин (витамин В5) и др.
Недостигът на метионин в дажбите води до намаляване на нивото на плазмените протеини (албумин), причинява анемия (нивото на хемоглобина на кръвта намалява), докато едновременно в неравностойно положение витамин Е и селен допринася за развитието на мускулната дистрофия. Недостатъчното количество метионин в диетата води до забавяне на растежа на младите, загубата на апетит, намаляване на производителността, увеличаване на цената на фуражите, прераждането на мазнините на черния дроб, нарушаване на функциите на бъбреците, анемия и изтощение.
Излишният метионин намалява употребата на азот, причинява дегенеративни промени в черния дроб, бъбреците, панкреаса, увеличава необходимостта от аргинин, глицин. С голям излишък на метионин се наблюдава дисбаланс (равновесието на аминокиселините е нарушено, което се основава на остри отклонения от оптималното съотношение на есенциалните аминокиселини в диетата), което е придружено от нарушение на метаболизма и спирачността на темп на растеж на младите хора.
Цистин - аминокиселина, съдържаща сяра аминокиселина с метионин, участва в окислителни и рехабилитационни процеси, обмен на протеини, въглехидрати и жлъчни киселини, допринася за образуването на вещества, неутрализиращи червата, активира инсулин, заедно с триптофан цистин, участващ в. \\ T Синтез на жлъчни киселини, необходими за всмукване на хранителни продукти от червата, използвани за синтез на жлеза. Цистин има способността да абсорбира ултравиолетови лъчи. С липсата на цистин, цироза на черния дроб, забавянето на течливостта и растежа на писалката в младите хора, нестабилността и загубата (изтръгване) пера в възрастна птица, намаление на резистентността към инфекциозни заболявания.

Триптофан

определя физиологичната активност на ензимите на храносмилателния тракт, окислителните ензими в клетките и редица хормони, участва в актуализирането на кръвните плазмени протеини, причинява нормалното функциониране на ендокринните и хематопоетичните устройства, сексуалната система, синтеза на гама - Глобулин, хемоглобин, никотинова киселина, очно лилаво и т.н. В диетата на триптофан растежът на младите хора се забавя, производството на яйца на не-пристрастие се намалява, разходите за фуражи за продукти се увеличават, ендокринните и сежните жлези са атрофия, анемията се развива (броят на еритроцитите и нивото на хемоглобина намалява), съпротивлението и имунните свойства на тялото, оплождането и незадължителността. В прасетата, които са получили диетата, бедния триптофан, консумацията на фуражи намалява, извратени апетитни апетити, покриващи с четина и изтощение, има затлъстяване на черния дроб. Недостигът на тази аминокиселина също води до стерилност, повишена възбудимост, конвулсии, образуване на катаракта, отрицателен азотен баланс и загуба на живо тегло. Triptofan, като предшественик (провитамин) никотинова киселина, предупреждава развитието на Пелагра.

Липиди

Липиди - неразтворими с вода маслени или мастни вещества, които могат да бъдат извлечени от неполярни разтворители от клетки. Това е хетерогенна група от съединения, пряко или косвено свързани с мастни киселини.

Биологични функции на липидите:

1) източник на енергия, който може да бъде подпечатан за дълго време;

2) участие в образуването на клетъчни мембрани;

3) източник на мастноразтворими витамини, сигнални молекули и необходимите мастни киселини;

4) топлоизолация;

5) Неполярни липиди служат като електрически изолатор, осигурявайки бързо размножаване на деполяризационни вълни по миелинизираните нервни влакна;

6) Участие в образуването на липопротеини.

Мастни киселини - структурни компоненти на повечето липиди. Това са дълговерижни органични киселини, съдържащи от 4 до 24 въглеродни атома, те съдържат една карбоксилна група и дълга неполярна въглеводородна "опашка". В клетките не се намират в свободно състояние, но само в ковалентно свързана форма. Естествените мазнини обикновено са мастни киселини с четен брой въглеродни атоми, тъй като те се синтезират от бикарбонни единици, образуващи неразтворена верига от въглеродни атоми. Много мастни киселини имат една или повече двойни връзки - ненаситени мастни киселини.

Дава се най-важните мастни киселини (след формулата, броя на въглеродните атоми, името, точката на топене):

12, Laurinovaya, 44.2 o C

14, Миристинова, 53.9 O C

16, Palmitic, 63.1 за това

18, Stearinovaya, 69.6 за

18, олеин, 13.5 ° C

18, Linolevaya, -5 за това

18, Linolenova, -11 o с

20, Arachidon, -49,5 за това

Общи свойства на мастните киселини;

Почти всички съдържат четен брой въглеродни атоми,

Наситените киселини при животни и растения са два пъти по-често, отколкото ненаситени,

Наситените мастни киселини нямат твърда линейна структура, те имат голяма гъвкавост и могат да приемат различни конформации,

В повечето мастни киселини се намира двойна връзка между 9-и и 10-ия въглеродни атома (А9),

Допълнителни двойни връзки обикновено са разположени между 5 двойни връзки и метилов край на веригата,

Две двойни връзки в мастните киселини не са конюгирани, винаги има метиленова група,

Двойни връзки на почти всички естествени мастни киселини са в цис-конформация, която води до силно огъване на алифатна верига и по-твърда структура,

При телесна температура, наситените мастни киселини са в твърдо восъчно състояние, а ненаситените мастни киселини са течности,

Сапуните на натрий и калиеви мастни киселини са в състояние да самулсират неразтворими масла и мазнини, калциеви и магнезиеви сапуни на мастните киселини се разтварят много зле и не се подразбира мазнини.

В мембранните липиди на бактериите има необичайни мастни киселини и алкохоли. Много от бактериалните щамове, съдържащи тези липиди (термофили, ацидофили и халофила) са адаптирани към екстремални условия.

изражание

anteorestivant.

циклопропан-съдържащ

ω-циклохексил-съдържащ

непознат

циклопентанфитанил

Съставът на бактериални липиди се отличава с голямо разнообразие и спектърът на мастни киселини от различни видове придобива стойността на таксономичен критерий за идентифициране на организмите.

При животни, важни производни на арахидонова киселина са хистогори на простагландини, тромбоксани и левкотриени, съчетани в група от ейкосаноиди и притежаващи изключително широка биологична активност.

prostaglandin H 2.

Липидна класификация:

1. Triacylglisserids. (Мазнини) са естери на алкохол от глицерол и три молекули на мастни киселини. Те представляват основния компонент на мастното депо на растенията и животинските клетки. Не се съдържат мембрани. Простите триацилглицериди съдържат остатъци от идентични мастни киселини във всичките три позиции (трисеарин, тристраннимитин, триолеин). Смесените съдържат различни мастни киселини. Що се отнася до специфично тегло, водата е добре разтворима в хлороформ, бензен, етер. Хидролизирана при кипене с киселини или бази или под действието на липаза. В клетките при нормални условия самоизследването на ненаситени мазнини е напълно инхибирано поради присъствието на витамин Е, различни ензими и аскорбинова киселина. В специализирани клетки на съединителната тъкан на животинските адипоцити, огромно количество триацилглицериди може да се съхранява под формата на мастни капчици, които запълват почти целия обем на клетките. Под формата на гликоген, тялото може да запази енергия за не повече от един ден. Триацил глицеридите могат да запасят енергия в продължение на месеци, тъй като те могат да се съхраняват в много големи количества в практически чиста, не дехидратирана форма и на единица тегло в тях е два пъти повече енергия, отколкото при въглехидратите. В допълнение, триацилглицеридите под кожата образуват топлоизолационния слой, който предпазва тялото от действието на много ниски температури.

неутрални мазнини

Следните константи използват следните константи за характеристиките на мастните свойства:

Киселинно число - количеството mg от KOV, необходимо за неутрализация

свободните мастни киселини, съдържащи се в 1 g мазнина;

Броят на пералнята е количеството mg от конуса, необходимо за хидролиза

неутрални липиди и неутрализиране на всички мастни киселини,

Номер на йод - броят на йодните грамове, свързани със 100 g мазнини,

характеризира степента на ненаситеност на тази мазнина.

2. Восък - Това са естери, образувани от дълги верижни мастни киселини и алкохоли с дълъг верига. При гръбначни животни восъкът, отделян от кожни жлези, изпълнява функцията на защитно покритие, което смазва и омекотява кожата, а също така го предпазва от вода. Восъчният слой е покрит с коса, вълна, кожа, животно пера, както и листа от много растения. Восък се произвежда и използва в много големи количества с морски организми, особено планктон, от които те служат като основна форма на натрупване на висококачествена клетка гориво.

спермацет, получавам от мозъчния церебрален

пчелен восък

3. Фосфоглицеипида - обслужват основните структурни компоненти на мембраните и никога не си запазва в големи количества. Не забравяйте да съдържате полихидричен алкохолен глицерин, фосфорна киселина и остатъци от мастни киселини.

Фосфоглицелюлипидите за химичната структура все още могат да бъдат разделени на няколко вида:

1) Фосфолипиди - се състоят от глицерин, две остатъци от мастни киселини съгласно първото и 2-ро положение на глицерол и остатъкът от фосфорна киселина, с която остатъкът е свързан с друг алкохол (етаноламин, холин, серин, инозитол). Като правило, мастната киселина в наситената от 1-ва място, и в 2-ри е ненаситена.

субстанция на фосфатидна киселина за синтеза на други фосфолипиди, в тъканите се съдържат в малки количества

фосфатидитантаноламин (кефалтин)

фосфатидилхолин (лецитин), практически няма в бактерии

фосфатидилсерин

фосфатидилозитол - предшественик на два важни вторични пратеници (посредници) диацилглицерин и инозитол-1,4,5-трифосфат

2) Плазмагени - фосфоглизолипиди, в които един от въглехидратните вериги е прост винилов етер. Плазмогените не се срещат в растенията. Етаноламиновите плазмагени са широко представени в Миейнус и в саркоплазмения ретикулум на сърцето.

етаноламинплазмоген

3) лизофосфолипидите се образуват от фосфолипиди в ензимното разцепване на един от ацилните остатъци. В серпентина, отровата съдържа фосфолипаза А2, която образува лизофосфатиди с хемолитичен ефект;

4) кардиолипини - фосфолипиди на вътрешни мембрани на бактерии и мито-хондрии се образуват при взаимодействие с глицерол на две остатъци от фосфатидна киселина:

кардиолипин

4. Фосфосфолипиди - функциите на глицерин в тях изпълняват сефингозин - Аминоспорт с дълга алифатна верига. Не съдържайте глицерин. В големи количества присъстват в мембраните на клетките на нервната тъкан и мозъка. В мембраните на растителни и бактериални клетки фосфосфанголипидите са редки. Сфингозин производни, ацилирани от остатъци от аминогрупа от мастни киселини, се наричат \u200b\u200bкерамиди. Най-важният представител на тази група е сфингомилин (керамид-1-фосфохолин). Тя присъства в повечето животински клетъчни мембрани, особено много в миещите обвивки на някои видове нервни клетки.

sfigomyelin.

sfingosin.

5. Гликоглицел -липиди, в които в позиция 3 на глицерол е въглехидрат, прикрепен с гликозидна комуникация, фосфатната група не съдържа. Гликоглицелюлипидите са широко представени в хлоропластните мембрани, както и в синьо-зелени водорасли и бактерии. MontoglactosyldiCylglyclerol е най-често срещаният полярен липид в природата, тъй като нейните акции сметки за половината от всички хлоропласти тилакоидни мембрани липиди:

montoglactosyldiCylglyclerol.

6. Glycosfingolpids.- Изграден от сефингозин, остатък от мастни киселини и олигозахарид. Той се съдържа основно във всички тъкани, главно във външния липид на плазмените мембрани. Те нямат фосфатна група и не носят електрически заряд. Гликосфолипидите могат да бъдат разделени на други два вида:

1) церероидите са по-опростени представители на тази група. Галактоцерироидите са главно главно в мембраните на мозъчните клетки, докато глюкокерироидите присъстват в мембраните на други клетки. Цереброидите, съдържащи два, три или четири захарни остатъци, се локализират главно във външния слой на клетъчните мембрани.

galactocoreborroproid.

2) Ганглиозидис са най-сложните гликосфолипиди. Много големи полярни глави се формират от няколко остатъци от захари. За тях тя се характеризира с присъствието в екстремното положение на един или повече остатъци от N-ацетилнеирамин (Sialo) носител при рН 7 отрицателен заряд. В сивото вещество на мозъка на ганглиозиди, около 6% от мембранните липиди са около 6%. Ганглеозидите са важни компоненти на специфични рецепторни участъци, разположени на повърхността на клетъчните мембрани. Така те са в тези специфични раздели на нервните окончания, където свързването на невротрансмитерните молекули в процеса на химично предаване на импулса от една нервна клетка към другата.

7. изопреноиди - изопренови производни (активна форма - 5-изопентан-нилд фосфат), извършващи голямо разнообразие от функции.

изопрен 5-изопиньондифосфат

Способността за синтезиране на специфични изопреноиди е характеристика само от някои видове животни и растения.

1) Каучук - синтезиране на няколко вида растения, предимно Geveaa Brazilian:

фрагмент от гума

2) Дебел разтворим Витамини А, D, E, K (поради структурен и функционален афинитет със стероидни хормони Витамин D се приписва на хормони):

витамин А.

витамин Е.

витамин К.

3) Хормони на растежа на животните - ретининова киселина в гръбначни и neoto-nina в насекоми:

ретиноева киселина

неошен

Ретининова киселина е хормонално производно на витамин А, стимулира растежа и диференциацията на клетките, NeoSkyn - насекоми хормони, стимулират растежа на ларвите и спирачната линеза, са антагонисти ecdizon;

4) Растителни хормони - абсцезна киселина, е стресиращ фитогломон, който пуска системния имунния отговор на растенията, проявяващ се в стабилност към най-различните патогени:

асимитиране на киселина

5) Терпен - многобройни ароматни вещества и етерични масла от растения с бактерициден и фунгициден ефект; Съединенията от две изопренови връзки се наричат \u200b\u200bмонотерпети, от три - сески, от шест пъти: \\ t

камфора Тимол

6) стероиди - сложни мастни разтворими вещества, чиито молекули са базирани на циклопентанецрофенантхрен (в нейната същност - тритерпеен). Главната стечка в животинските тъкани е холестерол алкохол (холестерол). Холестеролът и неговият етер с дълги зъбни мастни киселини са важни компоненти на плазмените липопротеини, както и външна клетъчна мембрана. Поради факта, че четири кондензирани пръстена създават твърда структура, наличието на холестерол в мембраната регулира мембранната течност при екстремни температури. Растенията и микроорганизмите съдържат свързани съединения - ергостерин, стигмастин и β-sitosterlin.

холестерол

ергостерин

стигмастерин

β-ситостерин

Жлъчните киселини се образуват от холестерол в тялото. Те осигуряват разтворимост на холестерола в жлъчката и допринасят за храносмилането на липидите в червата.

охлаждане на киселина

Стероидните хормони също се образуват от холестерол - липофилни сигнални молекули, регулиращ метаболизма, растежа и репродукцията. В човешкото тяло шест стероидни хормона са основни:

кортизол алдостерон

тестостерон естрадиол

прогестерон калцитрол

Калцитрол - витамин D, който има хормонална активност, тя се различава от гръбначни хормони, но също така са изградени върху холестерол. Пръстенът се разкрива поради зависимия светлина отговор.

Производният холестерол е хормоналната лита на насекомите, паяците и ракообразните - Edizon. Функцията на стероидните хормони, извършващи сигнална функция, също се срещат в растенията.

7) Липидни анкери, съдържащи протеинови молекули или други връзки на мембраната:

убикинон

Както можем да видим, липидите не са полимери в буквалния смисъл на думата, но както в метаболик, така и в структурно, те са близо до полиоксима в бактериите - важно резервно вещество. Този силно намален полимер се състои изключително от единици D-p-хидроксималанова киселина, свързани с естерната връзка. Всяка верига съдържа около 1 500 остатъка. Структурата е компактна дясна спирала, около 90 такива вериги са подредени с образуването на тънък слой в бактериални клетки.

поли-D-р-оксималасинова киселина

Аминокиселините се наричат \u200b\u200bкарбоксилни киселини, съдържащи амино група и карбоксилна група. Естествените аминокиселини са 2-аминокарбоксилни киселини, или а-аминокиселини, въпреки че има такива аминокиселини като р-аланин, таурин, у-аминобасираща киселина. Обобщената формула на а-аминокиселина изглежда така:

При а-аминокиселини при 2 въглероден атом има четири различни заместители, т.е. всички а-аминокиселини, с изключение на глицин, имат асиметричен (хирален) въглероден атом и съществуват в два енантиомера - L- и D-аминокиселини . Естествените аминокиселини принадлежат към L-ред. D-аминокиселини се намират в бактерии и пептидни антибиотици.

Всички аминокиселини във водни разтвори могат да съществуват под формата на биполярни йони и общата им такса зависи от рН на средата. Стойността на рН, при която общата такса е нула, се нарича изоелектрична точка. В изоелектричната точка на аминокиселината е Zwitter-йон, т.е. аминогрупата е протонирана и карбоксил-naya се дисоциира. В неутралната област на рН, повечето аминокиселини са zwitter йони:

Аминокиселините не абсорбират светлина във видимия регион на спектъра, ароматни аминокиселини абсорбират светлина в UV областта на спектъра: триптофан и тирозин при 280 nm, фенилаланин - при 260 nm.

Някои химични реакции са характерни за аминокиселини, които са от голямо значение за лабораторната практика: цветова нишидринова проба върху а-аминогрупата, реакцията, характеристика на сулфхидрил, фенолни и други групи аминокиселинни радикали, ацетикация и образуване на основи на Schiff за амино групи, естерификация на карбоксилни групи.

Биологична роля на аминокиселини:

1) са структурни елементи на пептиди и протеини, така наречените протеиногенни аминокиселини. Протеините включват 20 аминокиселини, които са кодирани от генетичен код и са включени в протеини в пробно преработване на превод, някои от тях могат да бъдат фосфорилирани, ацилирани или хидроксилирани;

2) могат да бъдат структурни елементи на други естествени съединения - коензими, жлъчни киселини, антибиотици;

3) са сигнални молекули. Някои от аминокиселините са невротрансмитери или прекурсори на невротрансмитери, хормони и хистогори;

4) са основни метаболити, например, някои аминокиселини са прекурсори на алкалоиди, или служат като азотни донори, или са жизнени компоненти на захранването.

Класификацията на протеиногенни аминокиселини се основава на структурата и полярността на страничните вериги:

1. Алифатни аминокиселини:

глицин, gly., G, gly

аланин ала, А, ала

валин, вал, V, val *

Левцин leu., L, leu *

изолевцин ile, I, Ile *

Тези аминокиселини не съдържат в страничната верига на хетероатомите, циклични групи и се характеризират с ясно изразена ниска полярност.

цистеин, цис, C, cys

метионин срещнах.M, met *

3. Ароматни аминокиселини:

фенилаланин чест, F, phe *

тирозин тер, Y, tyr

триптофан три, W, trp *

гистидин, гис, H, негов

Ароматни аминокиселини съдържат мезомерни резонансни стабилизирани цикли. В тази група само аминокиселинният фенилаланин проявява ниска полярност, тирозин и триптофан се характеризират с забележима и хистидин - дори висока полярност. Гистидин може също да се припише на основните аминокиселини.

4. Неутрални аминокиселини:

серин ser., S, ser

треонин tre., T, thr *

аспарагин, асн N, ASN.

глутамин, gln,Q, gln.

Неутралните аминокиселини съдържат групи от хидроксилни или карбоксамидни. Въпреки че амидните групи не-йонни, аспарагинови молекули и глутани са силно полярни.

5. Кисели аминокиселини:

аспарски киселина (аспартат), aSP, D, asp

глутаминова киселина (глутамат), дълбок E, glu.

Карбоксилните групи на страничните вериги на киселинните аминокиселини са напълно йонизирани в целия диапазон на pH физиологични стойности.

6. Основни аминокиселини:

lizin, L. на, K, lys *

аргинин ол, R, arg

Страничните вериги на основните аминокиселини са напълно протонирани в неутралната област на рН. Високо основната и много полярната аминокиселина е аргинин, съдържащ група от гуанидин.

7. Иминокиселина:

пролин pro., P, pro

Страничната верига на пролин се състои от петчленен цикъл, съдържащ а-въглероден атом и а-амино група. Следователно, пролин, строго говорене, не е амино, но имино киселина. Азотният атом в пръстена е слаба основа и не е протонирана във физиологични рН стойности. Благодарение на цикличната структура на пролин предизвиква огъните на полипептидната верига, която е много важна за структурата на колаген.

Някои от изброените аминокиселини не могат да бъдат синтезирани в човешкото тяло и трябва да се съберат с храна. Това са необходими аминокиселини са маркирани със звездички.

Както бе споменато по-горе, протеиногенните аминокиселини са прекурсори на някои ценни биологично активни молекули.

Два биогенни амина β-аланин и цистеамин са включени в коензима А (коефициенти - производни на водоразтворими витамини, образуващи активен център на сложни ензими). Β-аланинът се образува от декарбоксилиране на аспарагинова киселина и цистеамин чрез декарбоксилиране на цистеин:

β-аланин цистеммин

Остатъкът от глутаминова киселина е част от друга коензима - тетрахидрофолинова киселина, производно на витамин В с.

Други биологично ценни молекули са конюгати на жлъчни киселини с аминокиселинен глицин. Тези конюгати са по-силни киселини, отколкото основните, са оформени в черния дроб и присъстват в жлъчката под формата на соли.

гликохола киселина

Протеаногенните аминокиселини са прекурсори на някои антибиотици - биологично активни вещества, синтезирани от микроорганизми и преобладаващото възпроизвеждане на бактерии, вируси и клетки. Най-известните от тях са пеницилини и цефалоспорини, които представляват група β-лактам антибиотици и мухъл, произведени от мухъл Penicillium.. Те се характеризират с присъствието в структурата на реактивния β-лактам пръстен, с който инхибират синтеза на клетъчни стени на грам-отрицателни микроорганизми.

обща формула Penicillin.

От аминокиселините чрез декарбоксилиране се получават биогенни амини - невротрансмитери, хормони и хистогори.

Самите глицинови аминокиселини и глутамат са невротрансмитери в централната нервна система.

Аминокиселинните производни също са алкалоиди - естествени азотни съединения от основната природа, водещи до отглеждане. Тези съединения са изключително активни физиологични съединения, широко използвани в медицината. Примери за алкалоиди, фенилаланиновпаверин, изохинолин алкалоиден мак (спазмолитичен) и триптофан производно на физостигмин, алкалоид от калабар-бял боб (антихолин-масло лекарство):

папаверин Fizostigmin.

Аминокиселините са изключително популярни обекти на биотехнологията. Има много варианти на химически синтез на аминокиселини, но в резултат на това се получават аминокиселинни рацемати. Тъй като само L-изомерите на аминокиселини са подходящи за хранителната промишленост и медицината, рацемичните смеси трябва да бъдат разделени на енантиомери, което представлява сериозен проблем. Следователно, биотехнологичен подход е по-популярен: ензимен синтез с имобилизирани ензими и микробиологичен синтез с целочислени микробни клетки. В двата случая се получават чисти L-изомери.

Аминокиселините се използват като хранителни добавки и компоненти за хранене. Глутамината киселина подобрява вкуса на месото, валин и левцин подобряване на вкуса на хлебни изделия, глицин и цистеин се използват като антиоксиданти по време на опазването. D-триптофан може да бъде заместител на захар, тъй като е много по-сладък. Към хранителните животни се добавя лизин, тъй като повечето от растителните протеини съдържат малък брой незаменяеми лизинови аминокиселини.

Аминокиселините се използват широко в медицинската практика. Това са такива аминокиселини като метионин, хистидин, глутамична и аспарационна киселина, глицин, цистеин, валин.

През последното десетилетие аминокиселините започнаха да добавят към козметичното оборудване, за да се грижат за кожата и косата.

Химично модифицираните аминокиселини също са широко използвани в индустрията като повърхностно активни вещества в синтеза на полимери, по време на производството на детергенти, емулгатори, добавки към горивото.

Общи характеристики (структура, класификация, номенклатура, изомерия).

Основната структурна единица на протеините е а-аминокиселини. В природата се появяват около 300 аминокиселини. Като част от протеините са открити 20 различни а-аминокиселини (една от тях - пролин, не е така амино-, но иминокиселина). Всички други аминокиселини съществуват в свободно състояние или като част от къси пептиди или комплекси с други органични вещества.

а-аминокиселините са производни на карбоксилни киселини, в които един водороден атом, в въглероден атом, заместен на амино групата (-NN 2), например:

Аминокиселините се различават по структурата и свойствата на R радикалния R. Радикалът може да представлява остатъци от мастни киселини, ароматни пръстени, хетероцикли. Поради това всяка аминокиселина е снабдена със специфични свойства, които определят химични, физични свойства и физиологични функции на протеините в тялото.

Това се дължи на радикалите на аминокиселините, протеините имат редица уникални функции, които не са характерни за друг биополимер и имат химическа личност.

Значително често в живите организми са аминокиселини с B- или G-позиция на аминогрупата, например:

Класификация и номенклатура на аминокиселини.

Има няколко вида аминокиселинни класификации, които са част от протеина.

А) основата на една от класификациите е химическата структура на аминокиселинните радикали. Разграничават аминокиселините:

1. Aliphatic - глицин, аланин, валин, левцин, изолевцин:

2. Хидроксил-съдържащ - серин, треонин:

4. Ароматен - фенилаланин, тирозин, триптофан:

5. с анионни групи в странични вериги-аспарагични и глутаминови киселини:

6. и амади-аспарагинови и глутаминови киселини - аспарагин, глутамин.

7. Главна - аргинин, Гистидин, Лизн.

8. Имино киселина - пролин

Б) Вторият тип класификация се основава на полярността на R-групите аминокиселини.

Разграничавам полярен и не-полярен аминокиселини. U-радикал в радикала има неполярни връзки C-C, S-H, осем такива аминокиселини: аланин, валин, левцин, изолецин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Всички други аминокиселини принадлежат за полярни (В R-групата има полярни връзки C-O, C-N, -ON, S-H). По-големите в протеина на аминокиселини с полярните групи, толкова по-висока е нейната реактивност. Функцията на протеина до голяма степен зависи от реакцията. Особено голям брой полярни групи, характеризиращи се с ензими. Обратно, има много малко от тях в такъв протеин като кератин (коса, нокти).

В) аминокиселини класични и въз основа на йонните свойства на R-групите(Маса 1).

Кисел (При рН \u003d 7, R-групата може да понесе отрицателна заряда) е аспарагинова, глутаминова киселина, цистеин и тирозин.

Поддръжка (При рН \u003d 7, R-групата може да бъде положителна заряда) - тя е аргинин, лизин, хистидин.

Всички други аминокиселини принадлежат неутрални (Група R е незаредена).

Таблица 1 - Класификация на аминокиселини на базата на полярност
R-групи.

3. Отрицателен таксуван
R-Band.

Аспарагинински k-ta

Глутамиален k-ta

4. положително обвинени
R-Band.

Гистидин.

Gly Ala Val Leu Lie Phe Phe Trp Ser thr cys срещна ASN Gln Tyr Asp Gly Lys arg G A V. Л. I p f w s t c m n q y d e k r n Gly Ala Villa Lei Ile за сешоар Trp Ser Tre CIS Met Asn Gln Tir Asp Gla Liz Arg Gis 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

Д) Съгласно броя на аминовите и карбоксилните групи, аминокиселините са разделени:

– на монокарбониката на моноаминсъдържащи една карбоксилна и аминна група;

- моноаминодикарбон (две карбоксилни и една аминна група);

- диаминонокарбонова (Два амина и една карбоксилна група).

Д) в способността да се синтезира в човешкото тяло и животни, всички аминокиселини са разделени:

– на сменяемия

- незаменим

- частично незаменими.

Незаменяемите аминокиселини не могат да бъдат синтезирани в човешкия и животинския организъм, те трябва да се съберат заедно с храна. Абсолютно незаменим аминокиселини осем: валин, левцин, изолецин, триян, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин.

Частично незаменим - синтезиран в организма, но в недостатъчно количество, толкова частично трябва да дойде с храна. Такива аминокиселини са арганин, Гистидин, тирозин.

Сменящите се аминокиселини се синтезират в човешкото тяло в достатъчни количества от други съединения. Растенията могат да синтезират всички аминокиселини.

Изомера

В молекулите на всички естествени аминокиселини (с изключение на глицин), при въглероден атом, всичките четири валентни комуникации са заети от различни заместители, такъв въглероден атом е асиметричен и се нарича името хирален атом. В резултат на това аминокиселинните разтвори имат оптична активност - равнината на плоски поляризирана светлина се върти. Броят на възможните стереоизомери е точно 2 n, където п е броят на асиметричните въглеродни атоми. В глицин n \u003d 0, в треонин n \u003d 2. всички други 17 протеинови аминокиселини съдържат един асиметричен въглероден атом, те могат да съществуват под формата на два оптични изомера.

Стандартно при определяне Л. и Д.Конфигурациите на аминокиселините се използват от конфигурацията на глицерин алдехид стереоизомери.

Местоположение в прожекционната формула на Fisher NH 2-групи на ляво съответстват на Л.-Cofiguration, и отдясно - Д.- Конфигурация.

Трябва да се отбележи, че буквите Л. и Д. означава принадлежност на вещество в своята стереохимична конфигурация Л. или Д. Ред, независимо от посоката на въртене.

В допълнение към 20 стандартни аминокиселини, срещащи се в почти всички протеини, все още има нестандартни аминокиселини, които са компоненти само на някои видове протеини - тези аминокиселини също се наричат модифициран (хидроксипролин и хидроксисилин).

Методи за получаване

- аминокиселините имат изключително голямо физиологично значение. Протеините и полипептидите са конструирани от остатъците от аминокиселини.

В хидролизата на протеинови вещества Животинските и растителните организми са оформени аминокиселини.

Синтетични методи за производство на аминокиселини:

– Амонячна дейност върху халогенни киселини

- α-аминокиселини действието на амоняк върху оксиминската рила

Биологична роля на аминокиселини:

1. Алифатни аминокиселини:

Глицин, gly., G, gly

Аланин ала, А, ала

Валин, вал, V, val *

Левцин leu., L, leu *

Изолевцин ile, I, Ile *

Цистеин, цис, C, cys

Метионин срещнах.M, met *

3. Ароматни аминокиселини:

Фенилаланин чест, F, phe *

Тирозин тер, Y, tyr

Триптофан три, W, trp *

Гистидин, гис, H, негов

4. Неутрални аминокиселини:

Серин ser., S, ser

Треонин tre., T, thr *

Аспарагин, асн N, ASN.

Глутамин, gln,Q, gln.

5. Кисели аминокиселини:

Аспарски киселина (аспартат), aSP, D, asp

Глутаминова киселина (глутамат), дълбок E, glu.

6. Основни аминокиселини:

Lizin, L. на, K, lys *

Аргинин ол, R, arg

7. Иминокиселина:

Пролин pro., P, pro

β-аланин цистеммин

Гликохола киселина

Обща формула Penicillin.

Самите глицинови аминокиселини и глутамат са невротрансмитери в централната нервна система.

допамин (невромедиатор) Норадеререналин (невромедиатор)

адреналин (хормон) хистамин (медиатор и Gistogormont)

серотонин (невромедиатор и Gistogormon) GABA (невромедиатор)

Тироксин (хормон)

Производството на аминокиселината триптофан е най-известната от ауксин-индолилюситената киселина, намерена в природата. Ауксините са регулатори на растежа на растенията, те стимулират диференциацията на отглеждането на тъкани, растежа на Камбия, корените, ускоряват растежа на плодовете и гасителя на старите листа, а антагонистите са абсцинкционални киселини.

Индоликсуална киселина

папаверин Fizostigmin.

Протеини

Протеините са високомолекулни вещества, състоящи се от аминокиселини, свързани чрез пептидна връзка.

Това са протеини, които са продукт на генетична информация, предаван от поколение на поколение и извършват всички процеси на жизнена активност в клетката.

Протеинови функции:

1. Каталитична функция. Най-многобройната група протеини съставляват ензимите - протеини с каталитична активност, ускоряващи химични реакции. Примери за ензими са пепсин, алкохолна дехидрогеназа, глутаминетаза.

2. Функция за структуриране. Структурните протеини са отговорни за поддържането на формата и стабилността на клетките и тъканите, те включват кератини, колаген, фиброин.

3. Транспортна функция. Транспортните протеини носят молекули или йони от един орган в друг или през мембраните в клетката, например хемоглобин, серумен албумин, йонни канали.

4. Защитна функция. Протеините на HomeoStasis системата защитават организма от причинители на болести, извънземна информация, загуба на кръв - имуноглобулини, фибриноген, тромбин.

5. Регулаторна функция. Протеините извършват функциите на сигнални вещества - някои хормони, хистогори и невротрансмитери, са рецептори към сигналните вещества на всяка структура, осигуряват допълнително предаване на сигнала в биохимичните сигнализиращи вериги на клетката. Примерите могат да служат като соматотропин на растежен хормон, хормонални инсулин, N- и m-холинорецептори.

6. МОТОРНА ФУНКЦИЯ. С помощта на протеини се извършват процесите на съкращението и друго биологично движение. Примери могат да служат за тубулин, да действа, миозин.

7. резервна функция. Растенията съдържат резервни протеини, които са ценни храни, в животински организми, мускулните протеини служат като резервни хранителни вещества, които се мобилизират при изключителна нужда.

За протеини тя е характерна за наличието на няколко нива на структурна организация.

Първична структура Протеинът се нарича последователност от аминокиселинни остатъци в полипептидната верига. Пептидната комуникация е карбоксамидна връзка между а-карбоксилна група от една аминокиселина и а-амино група от друга аминокиселина.

Аланилфенилаланилцистетелпролин

Пептидната комуникация има няколко функции:

а) тя е резонансна стабилизирана и следователно е почти в същата равнина - планар; Ротацията около C-N комуникацията изисква високи енергийни разходи и трудни;

б) при свързване -CO-NH-специален характер, той е по-малък от обичайното, но повече от двойно, т.е. има кето-енол тавтомерия:

в) заместители във връзка с пептидни комуникации са в теч- роднина;

г) пептидните ядра са заобиколени от различни странични в природата, взаимодействащи с молекулите на околните разтворители, свободните карбоксилни и амино групи са йонизирани, образуващи катионни и анионни центрове на протеиновата молекула. В зависимост от тяхното съотношение, протеиновата молекула получава общ положителен или отрицателен заряд, и също се характеризира с една или друга стойност на рН на средата, когато се достигне изоелектричната точка на протеина. Радикалите образуват физиологични, ефирни, дисулфидни мостове в протеиновата молекула и също така определят кръга от реакции, присъщи на протеините.

В момента полимерите, състоящи се от 100 и повече аминокиселинни остатъци, полипептиди, състоящи се от 50-100 аминокиселинни остатъци, пептиди с ниско молекулно тегло, полимери, състоящи се по-малко от 50 аминокиселинни остатъци, се изчисляват от протеини.

Някои пептиди с ниско молекулно тегло играят независима биологична роля. Примери за някои от тези пептиди:

- един от най-широко разпространените вътреклетъчни пептиди, участва в процеси на окислително намаляване на клетките и трансфер на аминокиселини чрез биологични мембрани.

Carnosine - β-ALA-GIS - пептид, съдържащ се в животинските мускули, елиминира липидните пероксидационни продукти, ускорява процеса на разпадане на въглехидрати в мускулите и под формата на фосфат участва в енергийния обмен в мускулите.

Вазопресин - хормонът на задния лоб на хипофизата, участващ в регулаторността на водния борд на организма:

Fallotine е отровна на леля, в незначителни концентрации причинява смъртта на тялото, дължаща се на освобождаване на ензими и калиеви йони от клетки:

Gramsicidin - антибиотик, действащ върху много грам-положителни бактерии, променя пропускливостта на биологичните мембрани за нискомолекулни съединения и причинява клетъчна смърт:

Срещнах.-Nicefalin - Tir-Gly-Gly-Feng - пептид, синтезиран в неврони и отслабване на болки.

Вторична структура на протеина- Това е пространствена структура, образувана в резултат на взаимодействията между функционалните групи на пептидния остров.

Пептидната верига съдържа много ко-и NH групи пептидни връзки, всяка от които е потенциално способна да участва в образуването на водородни връзки. Има два основни вида структури, които позволяват това да извърши: α-спиралата, в която веригата е съвпаднала като кабел от слушалката, и сгънатата β-структура, в която се затварят удължените зони от една или няколко вериги. И двете структури са много стабилни.

Α-спиралата се характеризира с изключително плътна опаковка на усуканата полипептидна верига, за всеки кръг от спиралата на човешките права, има 3.6 аминокиселинни остатъка, чиито радикали винаги са насочени към и малко назад, т.е. до началото на полипептидната верига.

Основните характеристики на α-спиралата:

1) α-спиралата се стабилизира чрез водородни връзки между водородния атом в азота на пептидната група и остатъка от карбонил кислород, който се намира по веригата на четири позиции;

2) всички пептидни групи участват в образуването на водородна комуникация, това осигурява максималната стабилност на α-спиралата;

3) при образуването на водородни връзки се включват всички азотни атоми и кислород на пептидни групи, което значително намалява хидрофилността на а-спиралите и увеличава тяхната хидрофобност;

4) α-спиралата се оформя спонтанно и е най-стабилната конформация на полипептидната верига, съответстваща на минимум свободна енергия;

5) В полипептидната верига от L-аминокиселини, дясната спирала, обикновено открита в протеини, е много по-стабилна.

Възможността за образуване на α-спирала се дължи на първичната структура на протеина. Някои аминокиселини предотвратяват въртянето на пептидния остров. Например, близките карбоксилни групи глутамат и аспартат се отблъскват взаимно един от друг, което предотвратява образуването на водородни връзки в α-спиралата. По същата причина спирализацията на веригата е трудна на места, близки до други положително заредени лизин и аргинински остатъци. Въпреки това, пролин играе най-голямата роля в нарушаването на α-спиралата. Първо, в пролин, азотният атом е част от твърдия пръстен, който предотвратява въртенето около N-С връзката, второ, пролинът не образува водородна връзка поради липсата на водород в азотния атом.

β-гънките са слоеста структура, образувана от водородни връзки между линейно разположени пептидни фрагменти. И двете вериги могат да бъдат независими или принадлежат към една полипептидна молекула. Ако веригите са ориентирани в една посока, тогава такова β-структура се нарича паралелно. В случай на обратна посока на веригите, т.е. когато N-края на една верига съвпада с края на друга верига, р-структурата се нарича анти-паралел. Енергийно по-предпочитани анти-паралелни β-гънки с почти линейни водородни мостове.

паралелно β-сгъване анти-паралелни β-гънки

За разлика от α-спиралата, богата на водородни връзки, всяка част от β-сгъващата верига е отворена за образуване на допълнителни водородни връзки. Аминокиселинните странични радикали са ориентирани почти перпендикулярни на равнината на листата постепенно нагоре и надолу.

В тези зони, където пептидната верига завой е достатъчно остър, често има β-верига. Това е кратък фрагмент, в който 4 аминокиселинни остатъци се огъват до 180 ° и стабилизират с един водороден мост между първия и четвъртия остатъци. Големите аминокиселинни радикали пречат на образуването на β-цикъла, така че най-често включва най-малкия аминокиселинен глицин.

Супериорна структура на протеина - Това е някакъв специфичен ред на редуване на вторични структури. В рамките на домейна разбира отделна част от протеинова молекула, която има известна степен на структурна и функционална автономия. Сега домейните се считат за основните елементи на структурата на протеиновите молекули и съотношението и естеството на оформлението на α-спирала и р-слоеве дава на разбирането на развитието на протеиновите молекули и филогенетичните връзки, по-големи от сравнението на първичните структури. Основната задача на еволюцията е дизайнът на всички нови протеини. Безкрайно малкият шанс е случайно синтезиран такава аминокиселинна последователност, която да задоволи условията на опаковане и да осигури изпълнението на функционалните задачи. Ето защо, протеините често се срещат с различни характеристики, но подобно на структурата толкова много, че изглежда, че са имали един общ предшественик или се случват един от друг. Изглежда, че еволюцията, изправена пред необходимостта от решаване на определена задача, предпочита да не се проектира за този протеин и да се адаптира към това вече добре установени структури, а ги адаптира за нови цели.

Някои примери за често повтарящи се превъзходни структури:

1) αα '- протеини, съдържащи само α-спирала (миоглобин, хемоглобин);

2) ββ '- протеини, съдържащи само р-структури (имуноглобулини, супероксиддизаза);

3) βαβ - структурата на β-цевта, всеки β-слой е разположен вътре в цевта и е свързан с α-спирала, разположена на повърхността на молекулата (триофосфоизомераза, лактатна дехидрогеназа);

4) "цинков пръст" - фрагмент от протеин, състоящ се от 20 аминокиселинни остатъци, атом от цинка е свързан с две вещества от цистеин и два хистидин, в резултат на което "пръст" от около 12 аминокиселина образуват се остатъци, той може да се свързва с регулаторните профили на ДНК молекулата;

5) левцин цип - взаимодействащи протеини имат а-спирална част, съдържаща най-малко 4 левцинов остатък, те са разположени след 6 аминокиселини един от другия, т.е. те са на повърхността на всеки втори завой и могат да образуват хидрофобни връзки с левцин остава друг протеин. С помощта на левцинските крепежни елементи, например, молекулите на силно незначителни протеини на хистони могат да бъдат комбинирани в комплексите, преодоляване на положителен заряд.

Структура на третичната протеин - Това е пространственото местоположение на протеиновата молекула, стабилизирана чрез връзките между страничните радикали на аминокиселините.

Видове връзки Стабилизиране на структурата на третичната протеин:

електростатичен хидрофобно дисулфид хидрофобно дисулфид

комуникация Комуникация Комуникация

В зависимост от сгъването на третичната структура, протеинът може да бъде класиран в два основни вида - фибриларни и кълбовидни.

Fibrillar протеини - водонеразтворими дълги нишковидни молекули, полипептидните вериги от които са удължени по една ос. Това са предимно структурни и контрактилни протеини. Няколко примера за най-често срещаните фибриларни протеини:

1. а-кератини. Синтезирани от клетки на епидермиса. Те представляват почти цялото сухо тегло на косата, вълната, перата, рога, ноктите, ноктите, игли, люспи, копита и черна обвивка, както и значителна част от теглото на външния слой на кожата. Това е цялото семейство протеини, те са сходни в аминокиселинен състав, съдържат много цистеинови остатъци и имат същото пространствено местоположение на полипептидните вериги. При клетки на косата, полипептидните кератинови вериги първо се организират във влакна, от които структурите като въжето или усуканото кабел се пълнят в края на клетката. Клетките на косата стават сложни и накрая умират, а клетъчните стени образуват тръбен случай, наречен кутикула. В а-кератин полипептидните вериги имат формата на α-спирала, една около другата в триязелен кабел с образуването на напречни дисулфидни връзки. N-терминалните остатъци са разположени от една страна (паралелно). Кератините са неразтворими във вода поради преобладаването на аминокиселини с неполярни странични радикали, които са обърнати към водната фаза. Следните процеси се появяват по време на химическия усукване: първоначално, дисулфидните мостове се унищожават чрез оползотворяване на Tiola, а след това когато придават косата, те се сушат с отопление и чрез окисляване на въздуха се образуват нови дисулфидни мостове, които запазват формата на. \\ T прическа.

2. β-кератини. Те включват влакнеста коприна и мрежа. Той е анти-паралелен р-сгънат слоеве с преобладаване на глицин, аланин и серин като част.

3. Колаген. Най-често срещаният протеин при най-високите животни и главния фибрилски протеин на съединителната тъкан. Collagen се синтезира в фибробласти и хондроцити - специализирани клетки на съединителната тъкан, от която след това се натиска. Колагенните влакна са в кожата, сухожилията, хрущялите и костите. Те не се разтягат, в сила, те надвишават стоманен проводник, колагенови фибрили се характеризират с напречни разпределения. При кипене във вода, влакнестият, неразтворим и нерентабилен колаген се превръща в желатин в резултат на хидролиза на някои ковалентни връзки. Колагенът съдържа 35% глицин, 11% аланин, 21% пролин и 4-хидроксипролин (аминокиселини, характеристика само за колаген и еластин). Такъв състав определя относително ниската хранителна стойност на желатина като хранителен протеин. Колагенните фибрили се състоят от повтарящи се полипептидни субединици, наречени Tropocoland. Тези субединици са положени по фибрилите под формата на паралелни лъчи от тип "главата до опашката". Собствената на главите и дава характерно напречно разпределение. Невалидни в тази структура, ако е необходимо, може да служи като място за отлагане на хидроксиапатит Са 5 (ОН) (РО 4) 3, който играе важна роля в костната минерализация.

Тропокалантираните субединици се състоят от три полипептидни вериги, плътно усукани под формата на три-ядрото въже, което се различава от а- и р-кератини. В някакъв колаген и трите вериги имат една и съща аминокиселинна последователност, докато само две вериги са идентични и третият се различава от тях. Полипептидната верига на тропоколалагена образува лявата спирала, една намотка от която представлява само три аминокиселинни остатъка, дължащи се на огъните на веригата, причинени от пролин и хидроксипролин. Три вериги са взаимосвързани, с изключение на водородните връзки с ковалентна връзка тип, която се генерира между два лизинови остатъка в съседните вериги:

Тъй като ние станем по-възрастни, в тропоколагенските субединици и между тях се формира все по-голям брой кръстосани връзки, което прави колагените фибрили по-твърди и крехки, и това променя механичните свойства на хрущяла и сухожилията, прави повече кафяви кости и намалява роговицата прозрачност.

4. Еластин. Тя се съдържа в жълта еластична тъканна тъкан и еластичен слой от съединителна тъкан в стените на големи артерии. Главната субединица на фибрилите на еластин - тропополостин. Еластинът е богат на глицин и аланин, съдържа много лизин и малко пролин. Спиралните секции на еластин се разтягат по време на напрежението, но се връщат, когато товарът се отстранява към първоначалната дължина. Останките от четири различни вериги образуват ковалентни връзки помежду си и позволяват на еластин да бъде обратим за разтягане във всички посоки.

Клололюбентни протеини - протеини, чиято полипептидна верига е сведена до минимум в компактен глобус, способен да извършва голямо разнообразие от функции.

Трейната структура на кълбовидните протеини е най-удобна за разглеждане на примера на миоглобин. Миоглобинът е сравнително малък кислороден свързващ протеин, присъстващ в мускулните клетки. Той резервира кислород и допринася за прехвърлянето си в митохондриите. В молекулата на миоглобин има една полипептидна верига и една хемогрупа (GEM) е комплекс на протоперфирин с желязо. Основните свойства на миоглобин:

а) mioglobin молекулата е толкова компактна, че само 4 водни молекули могат да се поберат в нея;

б) всички полярни аминокиселинни остатъци, с изключение на две, са разположени на външната повърхност на молекулата и всички са в хидратираното състояние;

в) повечето от хидрофобните аминокиселинни остатъци са разположени вътре в миоглобиновата молекула и по този начин са защитени от контакт с вода;

д) всяка от четирите остатъка на пролин в молекулата mioglobin е в завоя на полипептидната верига, на други места на завой, останките на серин, треонин и аспарагин са разположени, тъй като такива аминокиселини предотвратяват образуването на α -helix, ако са помежду си;

д) плоска хемогрупа се крие в кухината (джоб) в близост до повърхността на молекулата, железният атом има две координационни връзки, насочени перпендикулярни на равнината на хемма, един от тях е свързан с остатъка от хистидин 93, а другият служи на свържете кислородната молекула.

Започвайки от третичната структура на протеина, става въпрос за извършване на биологични функции, характерни за него. Функционирането на протеините е, че при полагане на третичната структура на повърхността на протеина се образуват зони, които могат да прикрепят други молекули, наречени лиганди. Високата специфичност на взаимодействието на протеини с лиганд се осигурява от взаимното допълване на структурата на активната структура на лигандата. Допълнението е пространствено и химично съответствие на взаимодействащите повърхности. За повечето протеини третичната структура е максималното ниво на полагане.

Кватернична протеинова структура - Характерно е за протеини, състоящи се от два и повече полипептидни вериги, взаимосвързани изключително невирулени връзки, главно електростатичен и водород. Най-често протеините съдържат две или четири субединици, повече от четири субединици обикновено съдържат регулаторни протеини.

Протеините, които имат кватернерна структура, често се наричат \u200b\u200bолигомерни. Разграничават хомомерните и хетеромерните протеини. Хоморазмерните протеини включват всички субединици имат една и съща структура, например, ензимът на каталаза се състои от четирите им напълно идентични субединици. Хетеромерните протеини имат различни субединици, например, RNA полимеразният ензим се състои от пет различни субединици, извършващи различни функции.

Взаимодействието на една субединица със специфичен лиганд води до конформационни промени в целия олигомерен протеин и променя афинитета на други субединици на лиганди, това свойство е в основата на олигомерните протеини към Alteherectual Regulation.

Кватернерската протеинова структура може да се разглежда при примера на хемоглобин. Съдържа четири полипептидни вериги и четири протетични групи от половини, в които железните атоми са в Zakis форма Fe 2+. Протеинната част на молекулата е глобунин - се състои от две а-вериги и две р-вериги, съдържащи до 70% α-спирала. Всяка от четирите вериги е характерна за нейната третична структура, една хемогрупа е свързана с всяка верига. Хендите на различни вериги са относително далеч един от друг и имат различен ъгъл на наклона. Има няколко директни контакта между двете α-вериги и две р-вериги, докато между а- и р-веригите, многобройни контакти на а1 р 1 и а2 p2, образувани от хидрофобни радикали. Между α 1 β 1 и α2 β2 остава канала.

За разлика от миоглобин, хемоглобин се характеризира със значително по-нисък афинитет към кислород, който му позволява да се получи значителна част от свързания кислород в тъканите с нисък частичен натиск на кислород. Кислородът е по-лек за хемоглобин желязо при по-високи стойности на рН и ниска концентрация на СО2, характеризираща се с дробове на алвеоли; Освобождаването на кислород от хемоглобин благоприятства по-ниските стойности на рН и високите концентрации на CO 2, характеристика на тъканите.

В допълнение към кислород, хемоглобинът прехвърля водородните йони, които са свързани с остатъците от хистидин в вериги. Хемоглобинът също така прехвърля въглероден диоксид, който се свързва към крайната амино група на всеки от четирите полипептидни вериги, в резултат на които се образува карбинамемоглобин:

В червените кръвни клетки в достатъчно големи концентрации има вещество от 2,3-дифосфоглицератор (DFG), неговото съдържание се увеличава с повишаване на голяма височина и в хипоксия, което улеснява освобождаването на кислород от хемоглобина в тъканите. DFG се намира в канала между α 1 β 1 и α2 β2, взаимодействащ с положително заразени групи р-вериги. При свързващ хемоглобинов кислород, DFG е изместен от кухината. В еритроцитите на някои птици не се съдържат чрез DFG, но иноситолгма фосфат, което допълнително намалява афинитета на хемоглобин до кислород.

2,3-dithosfoglycerat (DFG)

HBA е нормален хемоглобин на възрастен, HBF-фетален хемоглобин, има по-голям афинитет за О2, HBS - хемоглобин в сърповидна анемия. Сърповидната анемия е сериозно наследствено заболяване, свързано с генетични аномалии на хемоглобина. В кръвта на болни хора има необичайно голямо количество тънки сърповидни червени кръвни клетки, които, първо, лесно се разбиват, второ, те се изкачват кръвта капиляри. При молекулното ниво хемоглобинът се различава от хемоглобин и един аминокиселинен остатък в позиция 6 р-вериги, където вместо остатъка от глутаминова киселина. По този начин хемоглобинът съдържа два отрицателни заряда, като външният вид на валин води до появата на "лепкав" хидрофобков контакт на повърхността на молекулата, в резултат на деоксигенация, деоксихемоглобин s молекулата се залепва и образува неразтворим ненормално дълги нишковидни единици, водещи до деформация на червените кръвни клетки.

Няма причина да се мисли, че има независим генетичен контрол върху образуването на нивата на структурната организация на протеина над първичната първична, тъй като първичната структура определя вторично и третичен и кватернер (ако има такъв). Native протеиновата конформация е термодинамично най-стабилната структура при тези условия.