Los aminoácidos se caracterizan por sus propiedades. Aminoácidos, su composición y propiedades químicas: interacción con ácido clorhídrico, álcalis, entre sí.

Las propiedades ácido-base de los aminoácidos están asociadas con la presencia en su estructura de dos grupos ionizables: grupos carboxilo y amino, por lo que los aminoácidos pueden exhibir las propiedades tanto de ácidos como de bases, es decir. son compuestos anfóteros. En estado cristalino y en soluciones acuosas, los α-aminoácidos existen en forma de iones bipolares, también llamados zwitteriones. La estructura iónica determina algunas de las propiedades de los α-aminoácidos: alto punto de fusión (200-300°C), no volatilidad, solubilidad en agua e insolubilidad en disolventes orgánicos no polares. La solubilidad de los aminoácidos en agua está relacionada con su absorción y transporte en el organismo. La ionización de las moléculas de aminoácidos depende del pH de la solución. Para los ácidos monoaminomonocarboxílicos, el proceso de disociación tiene la siguiente forma:

En soluciones fuertemente ácidas, los aminoácidos están presentes como iones positivos y en soluciones alcalinas, como iones negativos.

Las propiedades ácido-base de los aminoácidos se pueden explicar basándose en la teoría de los ácidos y las bases de Brønsted-Lowry. Un -aminoácido completamente protonado (forma catiónica), desde la perspectiva de la teoría de Brønsted, es un ácido dibásico que contiene dos grupos ácidos: un grupo carboxilo no disociado (-COOH) y un grupo amino protonado (NH 3), que se caracterizan por los valores correspondientes de pK 1 y pK 2.

Los valores de pK para los aminoácidos se determinan a partir de curvas de titulación. Considere la curva de titulación de alanina (Fig. 1).

Arroz. 1 – curvas obtenidas valorando una solución de alanina 0,1 M con una solución de HCl 0,1 M (a) y una solución de NaOH 0,1 M (b).

De la curva de titulación de alanina se deduce que el grupo carboxilo tiene pK  1 = 2,34 y el grupo amino protonado tiene pK  2 = 9,69. A pH = 6,02, la alanina existe como un ion bipolar cuando la carga eléctrica total de la partícula es 0. A este valor de pH, la molécula de alanina es eléctricamente neutra. Este valor de pH se llama punto isoeléctrico y se denota como pH et o pI. Para los ácidos monoaminomonocarboxílicos, el punto isoeléctrico se calcula como la media aritmética de dos valores de pK . Por ejemplo, para la alanina es igual a:

рI= ½(рК 1 + рК 2) = ½(2,34 + 9,69) = 6,02

A un valor de pH por encima del punto isoeléctrico, el aminoácido tiene carga negativa y a un valor de pH por debajo de pI, el aminoácido tiene una carga neta positiva. Por ejemplo, a pH = 1,0, todas las moléculas de alanina existen en forma de iones.

con una carga total de +1. A pH = 2,34, cuando hay una mezcla de cantidades iguales de iones

carga total = +0,5. De manera similar, puedes predecir el signo y la magnitud de la carga total de cualquier otro aminoácido en cualquier valor de pH.

Los aminoácidos con un grupo ionizable en el radical tienen curvas de titulación más complejas, que constan de 3 tramos correspondientes a tres posibles etapas de ionización, y, por tanto, tienen tres valores de pK (pK 1, pK ​​​​2 y pK R). La ionización de aminoácidos ácidos, como el ácido aspártico, consta de las siguientes etapas secuenciales:

Los puntos isoeléctricos de dichos aminoácidos también están determinados por la presencia del grupo ionizable del radical, junto con los grupos -amino y -carboxilo. Para los ácidos monoaminodicarboxílicos, los puntos isoeléctricos se desplazan a la región de pH ácido y se definen como la media aritmética entre los valores de pK para dos grupos carboxilo (pIaspártico = 2,97). Para los aminoácidos básicos, el pI se desplaza a la región alcalina y se calcula como la media aritmética entre los valores de pK para dos grupos amino protonados (pIlisina = 9,74).

Las propiedades ácido-base de los aminoácidos se utilizan para la separación y posterior identificación de aminoácidos mediante electroforesis y cromatografía de intercambio iónico. Ambos métodos se basan en diferencias en el signo y la magnitud de la carga eléctrica total a un valor de pH determinado.

Aminoácidos, proteínas y péptidos. son ejemplos de los compuestos descritos a continuación. Muchas moléculas biológicamente activas contienen varios grupos funcionales químicamente diferentes que pueden interactuar entre sí y con los grupos funcionales de cada uno.

Aminoácidos.

Aminoácidos- compuestos orgánicos bifuncionales, que incluyen un grupo carboxilo - UNS, y el grupo amino es Nueva Hampshire 2 .

Separado α Y β - aminoácidos:

Se encuentra principalmente en la naturaleza. α -ácidos. Las proteínas contienen 19 aminoácidos y un iminoácido ( C5H9NO 2 ):

Lo más simple aminoácidos- glicina. Los aminoácidos restantes se pueden dividir en los siguientes grupos principales:

1) homólogos de glicina: alanina, valina, leucina, isoleucina.

Obtención de aminoácidos.

Propiedades químicas de los aminoácidos.

Aminoácidos- estos son compuestos anfóteros, porque Contienen 2 grupos funcionales opuestos: un grupo amino y un grupo hidroxilo. Por tanto, reaccionan tanto con ácidos como con álcalis:

La transformación ácido-base se puede representar como:

1.Exposición de aminoácidos propiedades anfóteras y ácidos y aminas, así como propiedades específicas debidas a la presencia conjunta de estos grupos. En soluciones acuosas, las AMK existen en forma de sales internas (iones bipolares). Las soluciones acuosas de ácidos monoaminomonocarboxílicos son neutras al tornasol, porque sus moléculas contienen un número igual de grupos -NH 2 - y -COOH. Estos grupos interactúan entre sí para formar sales internas:

Una molécula de este tipo tiene cargas opuestas en dos lugares: NH 3 + positiva y negativa en el carboxilo –COO -. En este sentido, la sal interna de AMK se denomina ion bipolar o ion Zwitter (Zwitter - híbrido).

Un ion bipolar en un ambiente ácido se comporta como un catión, ya que se suprime la disociación del grupo carboxilo; en un ambiente alcalino, como anión. Existen valores de pH específicos para cada aminoácido, en los que el número de formas aniónicas en solución es igual al número de formas catiónicas. El valor de pH en el que la carga total de la molécula de AMK es 0 se denomina punto isoeléctrico de AMK (pI AA).

Las soluciones acuosas de ácidos monoaminodicarboxílicos tienen una reacción ácida:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

El punto isoeléctrico de los ácidos monoaminodicarboxílicos se encuentra en un ambiente ácido y estos AMA se denominan ácidos.

Los ácidos diaminomonocarboxílicos tienen propiedades básicas en soluciones acuosas (debe demostrarse la participación del agua en el proceso de disociación):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

El punto isoeléctrico de los ácidos diaminomonocarboxílicos está a pH>7 y estos AMA se denominan básicos.

Al ser iones bipolares, los aminoácidos presentan propiedades anfóteras: son capaces de formar sales tanto con ácidos como con bases:

La interacción con el ácido clorhídrico HCl conduce a la formación de sal:

R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

La interacción con una base conduce a la formación de una sal:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Formación de complejos con metales.– complejo quelato. La estructura de la sal de cobre de glicol (glicina) se puede representar mediante la siguiente fórmula:

Casi todo el cobre disponible en el cuerpo humano (100 mg) está unido a proteínas (aminoácidos) en forma de estos compuestos estables en forma de garras.

3. Similar a otros ácidos Los aminoácidos forman ésteres, anhídridos halógenos y amidas.

4. Reacciones de descarboxilación ocurren en el cuerpo con la participación de enzimas descarboxilasas especiales: las aminas resultantes (triptamina, histamina, serotonina) se denominan aminas biogénicas y son reguladores de una serie de funciones fisiológicas del cuerpo humano.

5. Interacción con formaldehído(aldehídos)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

El formaldehído se une al grupo NH 2, el grupo -COOH permanece libre y puede valorarse con álcali. Por tanto, esta reacción se utiliza para la determinación cuantitativa de aminoácidos (método de Sørensen).

6. Interacción con ácido nitroso. conduce a la formación de hidroxiácidos y la liberación de nitrógeno. En función del volumen de nitrógeno N2 liberado, se determina su contenido cuantitativo en el objeto en estudio. Esta reacción se utiliza para la determinación cuantitativa de aminoácidos (método de Van-Slyke):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Esta es una de las formas de desaminar AMK fuera del cuerpo.

7. Acilación de aminoácidos. El grupo amino de AMK se puede acilar con cloruros y anhídridos de ácido ya a temperatura ambiente.

El producto de la reacción registrada es ácido acetil-α-aminopropiónico.

Los derivados acilo de AMK se utilizan ampliamente en el estudio de su secuencia en proteínas y en la síntesis de péptidos (protección del grupo amino).

8.Propiedades específicas reacciones asociadas con la presencia e influencia mutua de grupos amino y carboxilo: la formación de péptidos. La propiedad general de a-AMK es proceso de policondensación, lo que lleva a la formación de péptidos. Como resultado de esta reacción, se forman enlaces amida en el sitio de interacción entre el grupo carboxilo de una AMK y el grupo amino de otra AMK. En otras palabras, los péptidos son amidas formadas como resultado de la interacción de grupos amino y carboxilos de aminoácidos. El enlace amida en tales compuestos se llama enlace peptídico (explique la estructura del grupo peptídico y el enlace peptídico: sistema p de tres centros, conjugado p)

Dependiendo del número de residuos de aminoácidos en la molécula, se distinguen di, tri, tetrapéptidos, etc. hasta polipéptidos (hasta 100 residuos de AMK). Los oligopéptidos contienen de 2 a 10 residuos de AMK, las proteínas contienen más de 100 residuos de AMK. En general, una cadena polipeptídica se puede representar mediante el diagrama:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Donde R 1, R 2, ... R n son radicales de aminoácidos.

Concepto de proteínas.

Los biopolímeros de aminoácidos más importantes son las proteínas: proteínas. Hay alrededor de 5 millones en el cuerpo humano. diversas proteínas que forman la piel, los músculos, la sangre y otros tejidos. Las proteínas (proteínas) reciben su nombre de la palabra griega "protos", primero, más importante. Las proteínas realizan una serie de funciones importantes en el cuerpo: 1. Función de construcción; 2. Función de transporte; 3. Función protectora; 4. Función catalítica; 5. Función hormonal; 6. Función nutricional.

Todas las proteínas naturales se forman a partir de monómeros de aminoácidos. Cuando las proteínas se hidrolizan, se forma una mezcla de AMK. Hay 20 de estos AMK.

4. Material ilustrativo: presentación

5. Literatura:

Literatura principal:

1. Química bioorgánica: libro de texto. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Química: libro de texto - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 p.
2. Bolysbekova S. M. Química de elementos biogénicos: libro de texto - Semey, 2012. - 219 p. : limo
3. Verentsova L.G. Química inorgánica, física y coloidal: libro de texto - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : enfermo.
4. Química física y coloidal / Editado por A.P. Belyaev - M.: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Química inorgánica, física y coloidal, (pruebas de verificación) 2009

Literatura adicional:

1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Química física y coloidal. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Química. Fundamentos de la química viva. San Petersburgo: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Química General. Química biofísica. Química de elementos biogénicos. M.: VSh, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Fundamentos teóricos de la estructura y reactividad de compuestos orgánicos biológicamente importantes. Almatý, 2003.

1. Guía de clases de laboratorio de química bioorgánica, ed. SOBRE EL. Tyukavkina. M., Avutarda, 2003.
2. Glinka n.l. Química General. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Química analítica parte 1, 2 2003

6. Preguntas de prueba (comentarios):

1. ¿Qué determina la estructura de la cadena polipeptídica en su conjunto?

2. ¿A qué conduce la desnaturalización de las proteínas?

3. ¿Cómo se llama el punto isoeléctrico?

4. ¿Qué aminoácidos se llaman esenciales?

5. ¿Cómo se forman las proteínas en nuestro organismo?

Información relacionada.

Los aminoácidos exhiben propiedades tanto de ácidos como de aminas. Entonces, forman sales (debido a las propiedades ácidas del grupo carboxilo):

NH2CH2COOH + NaOH (NH2CH2COO)Na + H2O

glicinato de sodio y glicina

y ésteres (como otros ácidos orgánicos):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C (O) OC 2 H 5 + H 2 O

etilglicinato de glicina

Con ácidos más fuertes, los aminoácidos exhiben las propiedades de las bases y forman sales debido a las propiedades básicas del grupo amino:

cloruro de glicina glicina

La proteína más simple es un polipéptido que contiene al menos 70 residuos de aminoácidos en su estructura y tiene un peso molecular superior a 10.000 Da (dalton). dalton - unidad de medida para la masa de proteínas, 1 dalton equivale a 1,66054·10 -27 kg (unidad de masa de carbono). Los compuestos similares que constan de menos residuos de aminoácidos se clasifican como péptidos. Los péptidos por naturaleza son algunas hormonas: insulina, oxitocina, vasopresina. Algunos péptidos son reguladores de la inmunidad. Algunos antibióticos (ciclosporina A, gramicidinas A, B, C y S), alcaloides, toxinas de abejas y avispas, serpientes, hongos venenosos (faloidina y amanitina del hongo venenoso), toxinas del cólera y botulínica, etc., tienen una naturaleza peptídica.

Niveles de organización estructural de las moléculas de proteínas..

La molécula de proteína tiene una estructura compleja. Hay varios niveles de organización estructural de una molécula de proteína: estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.

Estructura primaria se define como una secuencia lineal de residuos de aminoácidos proteinógenos unidos por enlaces peptídicos (Fig. 5):

Fig.5. Estructura primaria de una molécula de proteína.

La estructura primaria de una molécula de proteína está determinada genéticamente para cada proteína específica en la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero. La estructura primaria también determina niveles más altos de organización de las moléculas de proteínas.

Estructura secundaria - conformación (es decir, ubicación en el espacio) de secciones individuales de la molécula de proteína. La estructura secundaria de las proteínas se puede representar mediante una hélice , una estructura  (estructura de lámina plegada) (Fig. 6).

Fig.6. Estructura secundaria de proteínas

La estructura secundaria de la proteína se mantiene mediante enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

Estructura terciaria - conformación de toda la molécula de proteína, es decir Disposición espacial de toda la cadena polipeptídica, incluida la disposición de los radicales laterales. Para un número significativo de proteínas, las coordenadas de todos los átomos de proteínas se obtuvieron mediante análisis de difracción de rayos X, con excepción de las coordenadas de los átomos de hidrógeno. En la formación y estabilización de la estructura terciaria intervienen todo tipo de interacciones: hidrófobas, electrostáticas (iónicas), enlaces covalentes disulfuro, enlaces de hidrógeno. En estas interacciones participan radicales de residuos de aminoácidos. Entre los enlaces que sostienen la estructura terciaria, cabe destacar: a) puente disulfuro (- S - S -); b) puente éster (entre el grupo carboxilo y el grupo hidroxilo); c) puente salino (entre el grupo carboxilo y el grupo amino); d) enlaces de hidrógeno.

De acuerdo con la forma de la molécula de proteína, determinada por la estructura terciaria, se distinguen los siguientes grupos de proteínas:

1) Proteinas globulares , que tienen forma de glóbulo (esfera). Estas proteínas incluyen, por ejemplo, la mioglobina, que tiene 5 segmentos de hélice α y ningún pliegue β, las inmunoglobulinas, que no tienen hélice α; los elementos principales de la estructura secundaria son pliegues β.

2) Proteínas fibrilares . Estas proteínas tienen una forma alargada en forma de hilo y realizan una función estructural en el cuerpo. En la estructura primaria, tienen regiones repetidas y forman una estructura secundaria que es bastante uniforme para toda la cadena polipeptídica. Por lo tanto, la proteína α - queratina (el principal componente proteico de las uñas, el cabello y la piel) se forma a partir de hélices α extendidas. Hay elementos menos comunes de la estructura secundaria, por ejemplo, cadenas polipeptídicas de colágeno, que forman hélices zurdas con parámetros que difieren marcadamente de los parámetros de las hélices α. En las fibras de colágeno, tres cadenas polipeptídicas helicoidales están retorcidas en una única superhélice derecha (Fig. 7):

Fig.7 Estructura terciaria del colágeno.

Estructura cuaternaria de las proteínas. La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a la forma en que las cadenas polipeptídicas individuales (idénticas o diferentes) con una estructura terciaria se organizan en el espacio, dando lugar a la formación de una formación macromolecular estructural y funcionalmente unificada (multímero). No todas las proteínas tienen una estructura cuaternaria. Un ejemplo de proteína con estructura cuaternaria es la hemoglobina, que consta de 4 subunidades. Esta proteína interviene en el transporte de gases en el organismo.

al romper disulfuro y tipos débiles de enlaces en las moléculas, todas las estructuras proteicas, excepto la primaria, se destruyen (total o parcialmente) y la proteína pierde su propiedades nativas (propiedades de una molécula de proteína inherentes a ella en su estado natural, natural (nativo)). Este proceso se llama desnaturalización de proteínas . Los factores que causan la desnaturalización de las proteínas incluyen altas temperaturas, irradiación ultravioleta, ácidos y álcalis concentrados, sales de metales pesados ​​y otros.

Las proteínas se dividen en simple (proteínas), que consisten únicamente en aminoácidos, y complejo (proteínas), que contienen, además de aminoácidos, otras sustancias no proteicas, por ejemplo, carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos. La parte no proteica de una proteína compleja se llama grupo protésico.

Proteínas simples, que consisten únicamente en residuos de aminoácidos, están muy extendidos en el mundo animal y vegetal. Actualmente, no existe una clasificación clara de estos compuestos.

Histonas

Tienen un peso molecular relativamente bajo (12-13 mil), con predominio de propiedades alcalinas. Localizado principalmente en los núcleos celulares, soluble en ácidos débiles, precipitado por amoníaco y alcohol. Tienen únicamente estructura terciaria. En condiciones naturales, están estrechamente unidos al ADN y forman parte de nucleoproteínas. La función principal es regular la transferencia de información genética del ADN y el ARN (la transmisión puede bloquearse).

Protaminas

Estas proteínas tienen el peso molecular más bajo (hasta 12 mil). Exhibe propiedades básicas pronunciadas. Bien soluble en agua y ácidos débiles. Están contenidos en las células germinales y constituyen la mayor parte de la proteína cromatina. Al igual que las histonas, forman un complejo con el ADN y le confieren estabilidad química, pero a diferencia de las histonas, no realizan una función reguladora.

glutelinas

Proteínas vegetales contenidas en el gluten procedentes de las semillas de los cereales y algunos otros cultivos, en las partes verdes de las plantas. Insoluble en agua, soluciones salinas y etanol, pero muy soluble en soluciones alcalinas débiles. Contienen todos los aminoácidos esenciales y son productos alimenticios completos.

Prolaminas

Proteínas vegetales. Contenido en gluten de plantas de cereales. Son solubles sólo en alcohol al 70% (esto se explica por el alto contenido de prolina y aminoácidos apolares en estas proteínas).

Proteinoides.

Los proteinoides incluyen proteínas de los tejidos de soporte (huesos, cartílagos, ligamentos, tendones, uñas, cabello); se caracterizan por un alto contenido de azufre. Estas proteínas son insolubles o poco solubles en agua, sal y mezclas de agua y alcohol. Los proteinoides incluyen queratina, colágeno y fibroína.

Albúmina

Se trata de proteínas ácidas de bajo peso molecular (15-17 mil), solubles en agua y soluciones salinas débiles. Precipitado por sales neutras al 100% de saturación. Participan en el mantenimiento de la presión osmótica de la sangre y transportan diversas sustancias con la sangre. Contenido en suero sanguíneo, leche, clara de huevo.

Globulinas

Peso molecular hasta 100 mil, insoluble en agua, pero soluble en soluciones salinas débiles y precipitado en soluciones menos concentradas (ya al 50% de saturación). Contenido en semillas de plantas, especialmente legumbres y oleaginosas; en el plasma sanguíneo y algunos otros fluidos biológicos. Realizan la función de defensa inmune y aseguran la resistencia del cuerpo a las enfermedades infecciosas virales.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos heterofuncionales cuyas moléculas incluyen un grupo amino NH2 y un grupo carboxilo COOH.

ácido aminoacético

ácido aminopropanoico

Propiedades físicas.
Los aminoácidos son sustancias cristalinas incoloras solubles en agua. Dependiendo del radical, pueden ser ácidos, amargos e insípidos.

Propiedades químicas

Los aminoácidos son compuestos orgánicos anfóteros (debido al grupo amino, exhiben propiedades básicas y debido al grupo carboxilo COOH, exhiben propiedades ácidas)

Reacciona con ácidos

H2N – CH2 – COOH + NaOH = Cl- ácido aminoacético

Reacciona con álcalis

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- sal sódica de glicina

Reaccionar con óxidos básicos.

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O- sal de cobre y glicina

Boleto No. 17

La relación entre estructura, propiedades y aplicaciones utilizando el ejemplo de sustancias simples.

La mayoría de los no metales de sustancias simples se caracterizan por una estructura molecular, y solo unos pocos de ellos tienen una estructura no molecular.

Estructura no molecular

C, B, Si

Estos no metales tienen redes cristalinas atómicas, por lo que tienen una gran dureza y puntos de fusión muy altos.

La adición de boro al acero y aleaciones de aluminio, cobre, níquel, etc. mejora sus propiedades mecánicas.

Solicitud:

1. Diamante – para perforar rocas

2. Grafito: para la fabricación de electrodos, moderadores de neutrones en reactores nucleares, como lubricante en tecnología.

3. El carbón, compuesto principalmente de carbono, se utiliza para la producción de carburo de calcio y pintura negra.

Estructura molecular

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Estos no metales se caracterizan por tener redes cristalinas moleculares en estado sólido y, en condiciones normales, son gases, líquidos o sólidos con puntos de fusión bajos.

Solicitud:

1. Aceleración de reacciones químicas, incluso en metalurgia.

2. Corte y soldadura de metales

3. En forma líquida en motores de cohetes.

4. En aviación y submarinos para respirar.

5. En medicina

Las proteínas son como biopolímeros. Estructura primaria, secundaria y terciaria de las proteínas. Propiedades y propiedades biológicas de las proteínas.

Las proteínas son biopolímeros cuyas moléculas incluyen residuos de aminoácidos.

Las proteínas tienen estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.

La estructura primaria consiste en residuos de aminoácidos interconectados por enlaces péptidos.

La estructura secundaria es una cadena enrollada en espiral y, además de los enlaces peptídicos, existen enlaces de hidrógeno.

La estructura terciaria es una espiral enrollada en forma de bola y además tiene enlaces de sulfuro S-S.

Estructura cuaternaria: doble hélice enrollada en una bola.

Propiedades físicas

Las proteínas son electrolitos anfóteros. A un determinado valor de pH del medio ambiente, el número de cargas positivas y negativas en una molécula de proteína es igual. Las proteínas tienen una estructura variada. Hay proteínas que son insolubles en agua y hay proteínas que son fácilmente solubles en agua. Hay proteínas que son químicamente inactivas y resistentes a los agentes. Hay proteínas que son extremadamente inestables. Hay proteínas que parecen hilos que alcanzan cientos de nanómetros de longitud; Hay proteínas que tienen forma de bolas con un diámetro de sólo 5 a 7 nm. Tienen un gran peso molecular (104-107).

Propiedades químicas
1. La reacción de desnaturalización es la destrucción de la estructura primaria de una proteína bajo la influencia de la temperatura.
2. Reacciones de color a las proteínas.
a) Interacción de la proteína con Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
b) Interacción de la proteína con HNO 3
El reactivo para el azufre es acetato de plomo (CH 3 COO) 2 Pb, se forma un precipitado negro PbS

papel biológico
Las proteínas son materiales de construcción.
Las proteínas son un componente esencial de todas las estructuras celulares.
Las proteínas son enzimas que actúan como catalizadores.
Proteínas regulares: estas incluyen hormonas.
Las proteínas son un medio de protección.
Las proteínas como fuente de energía.