Aminokwasy charakteryzują się właściwościami. Aminokwasy, ich skład i właściwości chemiczne: oddziaływanie z kwasem solnym, zasadami, między sobą

Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów związane są z obecnością w ich strukturze dwóch grup ulegających jonizacji – karboksylowej i aminowej, dlatego aminokwasy mogą wykazywać właściwości zarówno kwasów, jak i zasad, tj. są to związki amfoteryczne. W stanie krystalicznym i w roztworach wodnych α-aminokwasy występują w postaci jonów dwubiegunowych, zwanych także jonami obojnaczymi. Struktura jonowa determinuje niektóre właściwości α-aminokwasów: wysoką temperaturę topnienia (200-300°C), nielotność, rozpuszczalność w wodzie i nierozpuszczalność w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych. Rozpuszczalność aminokwasów w wodzie związana jest z ich wchłanianiem i transportem w organizmie. Jonizacja cząsteczek aminokwasów zależy od pH roztworu. W przypadku kwasów monoaminomonokarboksylowych proces dysocjacji ma następującą postać:

W roztworach silnie kwaśnych aminokwasy występują jako jony dodatnie, a w roztworach zasadowych jako jony ujemne.

Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów można wyjaśnić w oparciu o teorię kwasów i zasad Brønsteda-Lowry'ego. W pełni protonowany -aminokwas (forma kationowa) z punktu widzenia teorii Brønsteda to kwas dwuzasadowy zawierający dwie grupy kwasowe: niezdysocjowaną grupę karboksylową (–COOH) i protonowaną grupę aminową (NH 3), które charakteryzują się przez odpowiednie wartości pK 1 i pK 2.

Wartości pK dla aminokwasów wyznacza się z krzywych miareczkowania. Rozważ krzywą miareczkowania alaniny (ryc. 1).

Ryż. 1 – krzywe otrzymane po miareczkowaniu 0,1 M roztworu alaniny 0,1 M roztworem HCl (a) i 0,1 M roztworem NaOH (b).

Z krzywej miareczkowania alaniny wynika, że ​​grupa karboksylowa ma pK  1 = 2,34, a protonowana grupa aminowa ma pK  2 = 9,69. Przy pH = 6,02 alanina występuje w postaci jonu dwubiegunowego, gdy całkowity ładunek elektryczny cząstki wynosi 0. Przy tej wartości pH cząsteczka alaniny jest elektrycznie obojętna. Ta wartość pH nazywana jest punktem izoelektrycznym i jest oznaczana jako pH et lub pI. W przypadku kwasów monoaminomonokarboksylowych punkt izoelektryczny oblicza się jako średnią arytmetyczną dwóch wartości pK . Przykładowo dla alaniny jest ona równa:

рI= ½(рК 1 + рК 2) = ½(2,34 + 9,69) = 6,02

Przy wartości pH powyżej punktu izoelektrycznego aminokwas jest naładowany ujemnie, a przy wartości pH poniżej pI aminokwas ma ładunek dodatni. Na przykład przy pH = 1,0 wszystkie cząsteczki alaniny występują w postaci jonów

z całkowitym ładunkiem +1. Przy pH = 2,34, gdy występuje mieszanina równych ilości jonów

całkowity ładunek = +0,5. Podobnie można przewidzieć znak i wielkość całkowitego ładunku dowolnego innego aminokwasu przy dowolnej wartości pH.

Aminokwasy z grupą ulegającą jonizacji w rodniku mają bardziej złożone krzywe miareczkowania, składające się z 3 odcinków odpowiadających trzem możliwym etapom jonizacji, a zatem mają trzy wartości pK (pK 1, pK ​​2 i pK R). Jonizacja aminokwasów kwasowych, takich jak kwas asparaginowy, składa się z następujących następujących po sobie etapów:

O punktach izoelektrycznych takich aminokwasów decyduje także obecność podatnej na jonizację grupy rodnika, a także grup -aminowych i -karboksylowych. W przypadku kwasów monoaminodikarboksylowych punkty izoelektryczne są przesunięte do kwaśnego obszaru pH i są definiowane jako średnia arytmetyczna między wartościami pK dla dwóch grup karboksylowych (kwas pIasparaginowy = 2,97). W przypadku aminokwasów zasadowych pI przesuwa się do obszaru zasadowego i oblicza jako średnią arytmetyczną pomiędzy wartościami pK dla dwóch protonowanych grup aminowych (pIlizyna = 9,74).

Właściwości kwasowo-zasadowe aminokwasów wykorzystuje się do rozdzielania i późniejszej identyfikacji aminokwasów metodą elektroforezy i chromatografii jonowymiennej. Obie te metody opierają się na różnicach w znaku i wielkości całkowitego ładunku elektrycznego przy danej wartości pH.

Aminokwasy, białka i peptydy są przykładami związków opisanych poniżej. Wiele cząsteczek biologicznie aktywnych zawiera kilka różnych chemicznie grup funkcyjnych, które mogą oddziaływać ze sobą oraz ze swoimi grupami funkcyjnymi.

Aminokwasy.

Aminokwasy- organiczne związki dwufunkcyjne, w skład których wchodzi grupa karboksylowa - UNS, a grupa aminowa to N.H. 2 .

Oddzielny α I β - aminokwasy:

Najczęściej spotykany w przyrodzie α -kwasy. Białka zawierają 19 aminokwasów i jeden iminokwas ( C 5 H 9NIE 2 ):

Najprostszy aminokwas- glicyna. Pozostałe aminokwasy można podzielić na następujące główne grupy:

1) homologi glicyny - alanina, walina, leucyna, izoleucyna.

Pozyskiwanie aminokwasów.

Właściwości chemiczne aminokwasów.

Aminokwasy- są to związki amfoteryczne, ponieważ zawierają 2 przeciwne grupy funkcyjne - grupę aminową i grupę hydroksylową. Dlatego reagują zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Transformację kwasowo-zasadową można przedstawić jako:

1.Wykaz aminokwasów właściwości amfoteryczne oraz kwasy i aminy, a także specyficzne właściwości wynikające z łącznej obecności tych grup. W roztworach wodnych AMK występuje w postaci soli wewnętrznych (jonów bipolarnych). Wodne roztwory kwasów monoaminomonokarboksylowych są obojętne dla lakmusu, ponieważ ich cząsteczki zawierają taką samą liczbę grup -NH2 - i -COOH. Grupy te oddziałują ze sobą, tworząc sole wewnętrzne:

Taka cząsteczka ma przeciwne ładunki w dwóch miejscach: dodatni NH 3 + i ujemny na karboksylu –COO -. Pod tym względem wewnętrzna sól AMK nazywana jest jonem bipolarnym lub jonem Zwittera (Zwitter - hybryda).

Jon dwubiegunowy w środowisku kwaśnym zachowuje się jak kation, ponieważ dysocjacja grupy karboksylowej jest tłumiona; w środowisku zasadowym - jako anion. Istnieją wartości pH specyficzne dla każdego aminokwasu, w których liczba form anionowych w roztworze jest równa liczbie form kationowych. Wartość pH, przy której całkowity ładunek cząsteczki AMK wynosi 0, nazywana jest punktem izoelektrycznym AMK (pI AA).

Wodne roztwory kwasów monoaminodikarboksylowych mają odczyn kwasowy:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

Punkt izoelektryczny kwasów monoaminodikarboksylowych znajduje się w środowisku kwaśnym i takie AMA nazywane są kwasowymi.

Kwasy diaminomonokarboksylowe mają zasadowe właściwości w roztworach wodnych (należy wykazać udział wody w procesie dysocjacji):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

Punkt izoelektryczny kwasów diaminomonokarboksylowych wynosi pH>7 i takie AMA nazywane są zasadowymi.

Będąc jonami dwubiegunowymi, aminokwasy wykazują właściwości amfoteryczne: mogą tworzyć sole zarówno z kwasami, jak i zasadami:

Interakcja z kwasem solnym HCl prowadzi do powstania soli:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH2NH3 + Cl -

Interakcja z zasadą prowadzi do powstania soli:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Tworzenie kompleksów z metalami– kompleks chelatowy. Strukturę soli miedzi i glikolu (glicyny) można przedstawić następującym wzorem:

Prawie cała miedź dostępna w organizmie człowieka (100 mg) jest związana z białkami (aminokwasami) w postaci stabilnych związków w kształcie pazurów.

3. Podobny do innych kwasów aminokwasy tworzą estry, bezwodniki halogenowe, amidy.

4. Reakcje dekarboksylacji zachodzą w organizmie przy udziale specjalnych enzymów dekarboksylazy: powstałe aminy (tryptamina, histamina, serotynina) nazywane są aminami biogennymi i są regulatorami szeregu funkcji fizjologicznych organizmu człowieka.

5. Interakcja z formaldehydem(aldehydy)

R-CH-COOH + H2C=O® R-CH-COOH

Formaldehyd wiąże grupę NH2, grupa -COOH pozostaje wolna i można ją miareczkować zasadą. Dlatego też reakcję tę wykorzystuje się do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Sørensena).

6. Interakcja z kwasem azotawym prowadzi do powstawania hydroksykwasów i uwalniania azotu. Na podstawie objętości uwolnionego azotu N2 określa się jego ilościową zawartość w badanym obiekcie. Reakcja ta służy do ilościowego oznaczania aminokwasów (metoda Van-Slyke'a):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Jest to jeden ze sposobów deaminacji AMK na zewnątrz organizmu

7. Acylacja aminokwasów. Grupę aminową AMK można acylować chlorkami i bezwodnikami kwasowymi już w temperaturze pokojowej.

Produktem zarejestrowanej reakcji jest kwas acetylo-α-aminopropionowy.

Pochodne acylowe AMK znajdują szerokie zastosowanie w badaniu ich sekwencji w białkach oraz w syntezie peptydów (ochrona grupy aminowej).

8.Specyficzne właściwości reakcje związane z obecnością i wzajemnym oddziaływaniem grup aminowych i karboksylowych – powstawanie peptydów. Ogólna właściwość a-AMK to proces polikondensacji, co prowadzi do powstania peptydów. W wyniku tej reakcji w miejscu oddziaływania grupy karboksylowej jednego AMK z grupą aminową innego AMK powstają wiązania amidowe. Innymi słowy, peptydy to amidy powstałe w wyniku oddziaływania grup aminowych i karboksylowych aminokwasów. Wiązanie amidowe w takich związkach nazywa się wiązaniem peptydowym (wyjaśnij strukturę grupy peptydowej i wiązania peptydowego: układ trójcentrowy p, p-skoniugowany)

W zależności od liczby reszt aminokwasowych w cząsteczce rozróżnia się di-, tri-, tetrapeptydy itp. aż do polipeptydów (do 100 reszt AMK). Oligopeptydy zawierają od 2 do 10 reszt AMK, białka zawierają ponad 100 reszt AMK. Ogólnie łańcuch polipeptydowy można przedstawić za pomocą diagramu:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Gdzie R1, R2, ... Rn oznaczają rodniki aminokwasowe.

Pojęcie białek.

Najważniejszymi biopolimerami aminokwasów są białka - białka. W organizmie człowieka jest ich około 5 milionów. różne białka tworzące skórę, mięśnie, krew i inne tkanki. Białka (białka) wzięły swoją nazwę od greckiego słowa „protos” - po pierwsze, najważniejsze. Białka pełnią w organizmie szereg ważnych funkcji: 1. Funkcja konstrukcyjna; 2. Funkcja transportowa; 3. Funkcja ochronna; 4. Funkcja katalityczna; 5. Funkcja hormonalna; 6. Funkcja odżywcza.

Wszystkie naturalne białka powstają z monomerów aminokwasów. Podczas hydrolizy białek powstaje mieszanina AMK. Jest 20 takich AMK.

4. Materiał ilustracyjny: prezentacja

5. Literatura:

Główna literatura:

1. Chemia bioorganiczna: podręcznik. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Chemia: podręcznik - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 s.
2. Bolysbekova S. M. Chemia pierwiastków biogennych: podręcznik - Semey, 2012. - 219 s. : muł
3. Verentsova L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna: podręcznik - Almaty: Evero, 2009. - 214 s. : chory.
4. Chemia fizyczna i koloidalna / Pod redakcją A.P. Belyaev.-M.: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Chemia nieorganiczna, fizyczna i koloidalna, (badania weryfikacyjne) 2009

Dodatkowa literatura:

1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Chemia fizyczna i koloidalna. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Chemia. Podstawy żywej chemii. Petersburg: Khimizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Chemia ogólna. Chemia biofizyczna. Chemia pierwiastków biogennych. M.: VSz, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Teoretyczne podstawy budowy i reaktywności biologicznie ważnych związków organicznych. Ałmaty, 2003.

1. Przewodnik po zajęciach laboratoryjnych z chemii bioorganicznej, wyd. NA. Tyukavkina. M., Drop, 2003.
2. Glinka N.L. Chemia ogólna. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Chemia analityczna część 1, 2 2003

6. Pytania testowe (informacja zwrotna):

1. Co determinuje strukturę łańcucha polipeptydowego jako całości?

2. Do czego prowadzi denaturacja białek?

3. Jak nazywa się punkt izoelektryczny?

4. Jakie aminokwasy nazywane są niezbędnymi?

5. Jak powstają białka w naszym organizmie?

Powiązana informacja.

Aminokwasy wykazują właściwości zarówno kwasów, jak i amin. Tworzą więc sole (ze względu na kwasowe właściwości grupy karboksylowej):

NH2CH2COOH + NaOH (NH2CH2COO)Na + H2O

glicyna, glicynian sodu

i estry (podobnie jak inne kwasy organiczne):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

etyloglicynian glicyny

Przy mocniejszych kwasach aminokwasy wykazują właściwości zasad i tworzą sole ze względu na podstawowe właściwości grupy aminowej:

chlorek glicyny glicyny

Najprostszym białkiem jest polipeptyd zawierający w swojej strukturze co najmniej 70 reszt aminokwasowych i mający masę cząsteczkową powyżej 10 000 Da (dalton). Daltona - jednostka miary masy białek, 1 dalton równa się 1,66054·10 -27 kg (jednostka masy węgla). Podobne związki składające się z mniejszej liczby reszt aminokwasowych są klasyfikowane jako peptydy. Peptydy z natury to niektóre hormony - insulina, oksytocyna, wazopresyna. Niektóre peptydy są regulatorami odporności. Niektóre antybiotyki (cyklosporyna A, gramicydyny A, B, C i S), alkaloidy, toksyny pszczół i os, węże, grzyby trujące (falloidyna i amanityna muchomora), toksyny cholery i botuliny itp. mają charakter peptydowy.

Poziomy organizacji strukturalnej cząsteczek białek.

Cząsteczka białka ma złożoną strukturę. Istnieje kilka poziomów organizacji strukturalnej cząsteczki białka - struktury pierwszorzędowe, drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe.

Struktura pierwotna definiuje się jako liniową sekwencję proteinogennych reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi (ryc. 5):

Ryc.5. Podstawowa struktura cząsteczki białka

Podstawowa struktura cząsteczki białka jest genetycznie określona dla każdego konkretnego białka w sekwencji nukleotydowej informacyjnego RNA. Struktura pierwotna determinuje również wyższy poziom organizacji cząsteczek białka.

Struktura wtórna - konformacja (tj. lokalizacja w przestrzeni) poszczególnych odcinków cząsteczki białka. Strukturę drugorzędową w białkach można przedstawić za pomocą -helisy, -struktury (struktura złożonego arkusza) (ryc. 6).

Ryc.6. Struktura drugorzędowa białka

Drugorzędowa struktura białka jest utrzymywana przez wiązania wodorowe pomiędzy grupami peptydowymi.

Struktura trzeciorzędowa - konformacja całej cząsteczki białka, tj. układ przestrzenny całego łańcucha polipeptydowego, w tym układ rodników bocznych. Dla znacznej liczby białek, za pomocą analizy dyfrakcji promieni rentgenowskich, wyznaczono współrzędne wszystkich atomów białek, za wyjątkiem współrzędnych atomów wodoru. W tworzeniu i stabilizacji struktury trzeciorzędowej biorą udział wszystkie rodzaje oddziaływań: hydrofobowe, elektrostatyczne (jonowe), wiązania kowalencyjne dwusiarczkowe, wiązania wodorowe. W oddziaływaniach tych biorą udział rodniki reszt aminokwasowych. Wśród wiązań utrzymujących strukturę trzeciorzędową należy zwrócić uwagę: a) mostek dwusiarczkowy (- S - S -); b) mostek estrowy (pomiędzy grupą karboksylową a grupą hydroksylową); c) mostek solny (pomiędzy grupą karboksylową a grupą aminową); d) wiązania wodorowe.

Ze względu na kształt cząsteczki białka, określony przez strukturę trzeciorzędową, wyróżnia się następujące grupy białek:

1) Białka globularne , które mają kształt globuli (kuli). Do takich białek zalicza się na przykład mioglobinę, która ma 5 segmentów α-helikalnych i nie posiada fałd β, immunoglobuliny, które nie posiadają α-helisy; głównymi elementami struktury drugorzędowej są fałdy β

2) Białka włókniste . Białka te mają wydłużony, nitkowaty kształt i pełnią w organizmie funkcję strukturalną. W strukturze pierwotnej mają powtarzające się regiony i tworzą strukturę drugorzędową, która jest dość jednolita dla całego łańcucha polipeptydowego. Zatem białko α - keratyna (główny składnik białkowy paznokci, włosów, skóry) zbudowane jest z wydłużonych α - helis. Istnieją mniej powszechne elementy struktury drugorzędowej, na przykład łańcuchy polipeptydowe kolagenu, tworzące lewoskrętne helisy o parametrach znacznie różniących się od parametrów α-helis. We włóknach kolagenowych trzy spiralne łańcuchy polipeptydowe są skręcone w jedną prawoskrętną superhelisę (ryc. 7):

Ryc. 7 Trzeciorzędowa struktura kolagenu

Czwartorzędowa struktura białka. Czwartorzędowa struktura białek odnosi się do sposobu, w jaki poszczególne łańcuchy polipeptydowe (identyczne lub różne) o strukturze trzeciorzędowej są rozmieszczone w przestrzeni, prowadząc do powstania jednolitej strukturalnie i funkcjonalnie formacji makrocząsteczkowej (multimeru). Nie wszystkie białka mają strukturę czwartorzędową. Przykładem białka o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina, która składa się z 4 podjednostek. Białko to bierze udział w transporcie gazów w organizmie.

Podczas łamania dwusiarczek i słabe typy wiązań w cząsteczkach, wszystkie struktury białkowe, z wyjątkiem pierwotnej, ulegają zniszczeniu (całkowicie lub częściowo), a białko traci swoją właściwości rodzime (właściwości cząsteczki białka związane z nią w jej naturalnym, naturalnym (natywnym) stanie). Proces ten nazywa się denaturacja białka . Czynnikami powodującymi denaturację białek są wysokie temperatury, promieniowanie ultrafioletowe, stężone kwasy i zasady, sole metali ciężkich i inne.

Białka dzielą się na prosty (białka), składające się wyłącznie z aminokwasów i złożony (białka), zawierające oprócz aminokwasów inne substancje niebiałkowe, na przykład węglowodany, lipidy, kwasy nukleinowe. Niebiałkowa część złożonego białka nazywana jest grupą prostetyczną.

Proste białka, składające się wyłącznie z reszt aminokwasowych, są szeroko rozpowszechnione w świecie zwierząt i roślin. Obecnie nie ma jasnej klasyfikacji tych związków.

Histony

Mają stosunkowo niską masę cząsteczkową (12-13 tys.), z przewagą właściwości alkalicznych. Zlokalizowane głównie w jądrach komórkowych, rozpuszczalne w słabych kwasach, wytrącane przez amoniak i alkohol. Mają tylko trzeciorzędową strukturę. W warunkach naturalnych są ściśle związane z DNA i wchodzą w skład nukleoprotein. Główną funkcją jest regulacja przekazywania informacji genetycznej z DNA i RNA (można blokować transmisję).

Protaminy

Białka te mają najniższą masę cząsteczkową (do 12 tys.). Wykazuje wyraźne podstawowe właściwości. Dobrze rozpuszczalny w wodzie i słabych kwasach. Zawarte w komórkach rozrodczych i stanowią większość białka chromatyny. Podobnie jak histony tworzą kompleks z DNA i nadają DNA stabilność chemiczną, ale w przeciwieństwie do histonów nie pełnią funkcji regulacyjnej.

Gluteliny

Białka roślinne zawarte w glutenie z nasion zbóż i niektórych innych roślin uprawnych, w zielonych częściach roślin. Nierozpuszczalny w wodzie, roztworach soli i etanolu, ale dobrze rozpuszczalny w słabych roztworach alkalicznych. Zawierają wszystkie niezbędne aminokwasy i są pełnowartościowym produktem spożywczym.

Prolaminy

Białka roślinne. Zawarty w glutenie roślin zbożowych. Rozpuszczają się jedynie w 70% alkoholu (co tłumaczy się dużą zawartością proliny i aminokwasów niepolarnych w tych białkach).

Proteinoidy.

Do proteinoidów zaliczają się białka tkanek podporowych (kości, chrząstki, więzadła, ścięgna, paznokcie, włosy), charakteryzujące się dużą zawartością siarki. Białka te są nierozpuszczalne lub słabo rozpuszczalne w wodzie, soli i mieszaninach wody i alkoholu.Do proteinoidów zalicza się keratynę, kolagen, fibroinę.

Albumina

Są to białka kwasowe o niskiej masie cząsteczkowej (15-17 tys.), rozpuszczalne w wodzie i słabych roztworach soli. Wytrąca się solami obojętnymi przy 100% nasyceniu. Uczestniczą w utrzymaniu ciśnienia osmotycznego krwi i transporcie różnych substancji wraz z krwią. Zawarty w surowicy krwi, mleku, białku jaja.

Globuliny

Masa cząsteczkowa do 100 tys. Nierozpuszczalny w wodzie, ale rozpuszczalny w słabych roztworach soli i wytrąca się w mniej stężonych roztworach (już przy 50% nasyceniu). Zawarty w nasionach roślin, zwłaszcza roślin strączkowych i oleistych; w osoczu krwi i niektórych innych płynach biologicznych. Pełnią funkcję obrony immunologicznej i zapewniają odporność organizmu na wirusowe choroby zakaźne.

Aminokwasy to heterofunkcyjne związki organiczne, których cząsteczki zawierają grupę aminową NH2 i grupę karboksylową COOH

Kwas aminooctowy

kwas aminopropanowy

Właściwości fizyczne.
Aminokwasy to bezbarwne, krystaliczne substancje rozpuszczalne w wodzie. W zależności od rodnika mogą być kwaśne, gorzkie i pozbawione smaku.

Właściwości chemiczne

Aminokwasy są amfoterycznymi związkami organicznymi (ze względu na grupę aminową wykazują właściwości zasadowe, a dzięki grupie karboksylowej COOH wykazują właściwości kwasowe)

Reaguje z kwasami

H2N – CH2 – COOH + NaOH = Cl- kwas aminooctowy

Reaguje z alkaliami

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = H 2 N – CH 3 – COONa + H 2 O- sól sodowa glicyny

Reaguje z tlenkami zasadowymi

2H 2 N – CH 2 – COOH + CuO = (H 2 N – OH 2 – COO) 2 + H 2 O- sól glicynowa miedzi

Bilet nr 17

Zależność struktury, właściwości i zastosowań na przykładzie substancji prostych.

Większość niemetali substancji prostych charakteryzuje się budową molekularną, a tylko nieliczne z nich mają budowę niemolekularną.

Struktura niemolekularna

C, B, Si

Te niemetale mają atomowe sieci krystaliczne, dzięki czemu mają dużą twardość i bardzo wysokie temperatury topnienia.

Dodatek boru do stali i stopów aluminium, miedzi, niklu itp. poprawia ich właściwości mechaniczne.

Aplikacja:

1. Diament – ​​do wiercenia skał

2. Grafit - do produkcji elektrod, moderatorów neutronów w reaktorach jądrowych, jako środek smarny w technologii.

3. Węgiel składający się głównie z węgla jest adbendowany - do produkcji węglika wapnia i czarnej farby.

Struktura molekularna

F 2, O 2, Cl 2, Br 2, N 2, I 2, S 8

Te niemetale charakteryzują się molekularnymi sieciami krystalicznymi w stanie stałym i w normalnych warunkach są gazami, cieczami lub ciałami stałymi o niskiej temperaturze topnienia.

Aplikacja:

1. Przyspieszenie reakcji chemicznych, m.in. w metalurgii

2. Cięcie i spawanie metali

3. W postaci płynnej w silnikach rakietowych

4. W lotnictwie i łodziach podwodnych do oddychania

5. W medycynie

Białka są jak biopolimery. Struktura pierwotna, wtórna i trzeciorzędowa białek. Właściwości i właściwości biologiczne białek.

Białka to biopolimery, których cząsteczki zawierają reszty aminokwasowe

Białka mają strukturę pierwszorzędową, drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową.

Struktura pierwotna składa się z reszt aminokwasowych połączonych ze sobą wiązaniami pektydowymi.

Struktura wtórna to łańcuch zwinięty w spiralę, w którym oprócz wiązań peptydowych występują wiązania wodorowe

Struktura trzeciorzędowa jest spiralą zwiniętą w kulkę i dodatkowo zawiera wiązania siarczkowe SS

Struktura czwartorzędowa - podwójna helisa zwinięta w kulkę

Właściwości fizyczne

Białka są amfoterycznymi elektrolitami. Przy określonej wartości pH środowiska liczba ładunków dodatnich i ujemnych w cząsteczce białka jest równa. Białka mają zróżnicowaną budowę. Istnieją białka, które są nierozpuszczalne w wodzie i są białka, które są łatwo rozpuszczalne w wodzie. Istnieją białka, które są chemicznie nieaktywne i odporne na działanie czynników. Istnieją białka, które są wyjątkowo niestabilne. Istnieją białka, które wyglądają jak nici osiągające długość setek nanometrów; Istnieją białka, które mają kształt kulek o średnicy zaledwie 5–7 nm. Mają dużą masę cząsteczkową (104-107).

Właściwości chemiczne
1. Reakcja denaturacji to zniszczenie pierwotnej struktury białka pod wpływem temperatury.
2. Reakcje barwne na białka
a) Oddziaływanie białka z Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
b) Oddziaływanie białka z HNO 3
Odczynnikiem dla siarki jest octan ołowiu (CH 3 COO) 2 Pb, tworzy się czarny osad PbS

Rola biologiczna
Białka są materiałami budowlanymi
Białka są niezbędnym składnikiem wszystkich struktur komórkowych
Białka to enzymy, które działają jak katalizatory
Zwykłe białka: obejmują one hormony
Białka są środkiem ochronnym
Białka jako źródło energii