El aminoácido principal es. "Estructura de aminoácidos, clasificación, propiedades, rol biológico
Las proteínas conforman la base material de la actividad química de la célula. Las funciones de las proteínas en la naturaleza son universales. Nombre proteínasel más adoptado en la literatura doméstica corresponde al término. proteínas(de griego. proteios.- primero). Hasta la fecha, se ha logrado un gran éxito en el establecimiento de la proporción de la estructura y las funciones de las proteínas, el mecanismo de su participación en los procesos más importantes de la vida del cuerpo y en la comprensión de los fundamentos moleculares de la patogénesis de muchas enfermedades.
Dependiendo del peso molecular, los péptidos y las proteínas difieren. Los péptidos tienen un peso molecular más pequeño que las proteínas. Para péptidos, una función reguladora (hormonas, inhibidores y activadores de enzimas, portadores de iones a través de membranas, antibióticos, toxinas, etc.) son más característicos.
12.1. α - aminoácidos
12.1.1. Clasificación
Los péptidos y proteínas se construyen a partir de residuos de α-aminoácidos. El número total de aminoácidos que ocurre en la naturaleza supera los 100, pero algunos de ellos se encuentran solo en una determinada comunidad de Botice, los 20 α-aminoácidos más importantes se encuentran constantemente en todas las proteínas (esquema 12.1).
α-aminoácidos: compuestos heteroofuncionales cuyas moléculas son simultáneamente un grupo amino y un grupo carboxilo en el mismo átomo de carbono.
Esquema 12.1.Los α-aminoácidos más importantes *
* Las designaciones abreviadas se aplican solo para registrar los residuos de aminoácidos en las moléculas péptidos y proteínas. ** Aminoácidos indispensables.
Los nombres de los α-aminoácidos se pueden construir a la nomenclatura de sustitución, pero sus nombres triviales se usan más a menudo.
Los nombres triviales de los α-aminoácidos generalmente se asocian con fuentes de selección. La serina es parte de la fibrina de seda (de Lat. serieus.- sedoso); Tirosina primero aislada del queso (del griego. tyros.- queso); Glutamina - desde la celax gluten (de ella. Gluedeen.- pegamento); Ácido espárrico - de esparcidos destellos (de lat. espárragos.- Espárragos).
Muchos α-aminoácidos se sintetizan en el cuerpo. Algunos aminoácidos necesarios para la síntesis de proteínas en el cuerpo no están formados y deben provenir del exterior. Se llaman tales aminoácidos. indispensable(Consulte el Esquema 12.1).
Un α-aminoácidos indispensables incluyen:
valin isoleucin metionina triptófano
leucina Lizin Thinonin Phenylalanina
Los α-aminoácidos se clasifican de varias maneras, dependiendo de la base de la base de su división en grupos.
Una de las características de la clasificación es la naturaleza química del radical R. Sobre esta base, los aminoácidos se dividen en alifático, aromático y heterocíclico (véase el esquema 12.1).
Alifáticoα - aminoácidos.Este es el grupo más numeroso. En su interior, los aminoácidos se dividen con la participación de las características de clasificación adicionales.
Dependiendo de la cantidad de grupos carboxilo y grupos amino, la molécula se distingue:
Aminoácidos neutros - un grupo NH2 y coxy;
Aminoácidos básicos - Dos grupos NH2 y un grupo
Seguro en sí mismo;
Los aminoácidos ácidos son un grupo NH 2 y dos grupos de Coxy.
Se puede observar que en el grupo de aminoácidos neutros alifáticos, el número de átomos de carbono en la cadena no ocurre más de seis. En este caso, no hay aminoácidos con cuatro átomos de carbono en la cadena, y solo una estructura ramificada (valina, leucina, isoleucina) no tiene aminoácidos de cinco y seis átomos de carbono.
El radical alifático puede contener grupos funcionales "adicionales":
Hidroxilo - serina, treonina;
Ácido carboxilo - aspártico y glutámico;
TIOLNO - CISTEINE;
En medio de la espárragina, glutamina.
Aromáticoα - aminoácidos.Este grupo incluye fenilalanina y tirosina, construida de tal manera que los anillos de benceno se separan del fragmento total de α-aminoácido del grupo de metileno -ch2-.
Heterocíclico α - aminoácidos.La histidina y el triptófano contienen los heterociclos: imidazol e indol, respectivamente. La estructura y las propiedades de estos heterociclos se discuten a continuación (ver 13.3.1; 13.3.2). El principio general de construir aminoácidos heterocíclicos es la misma que la aromática.
Los α-aminoácidos heterocíclicos y aromáticos pueden considerarse como derivados de alanina sustituidos con β.
El aminoácido también se refiere a Herocyclic. prolinaen el que se incluye el grupo amino secundario en la pirrolidina
En la química de los α-aminoácidos, se presta mucha atención a la estructura y las propiedades de los radicales "lados" de R, que desempeñan un papel importante en la formación de la estructura de las proteínas y el cumplimiento de las funciones biológicas. Especificaciones, como la polaridad de los radicales "laterales", la presencia de los grupos funcionales y la capacidad de estos grupos funcionales a la ionización en los radicales de los grupos funcionales.
Dependiendo del radical lateral, los aminoácidos están aislados de notolarradicales (hidrófobos) y aminoácidos c polaronesRadicales (hidrófilos).
El primer grupo incluye aminoácidos con radicales laterales alifáticos - alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina y radicales laterales aromáticos - fenilalanina, triptófano.
El segundo grupo pertenece a los aminoácidos, en los que existen grupos funcionales polares que son capaces de ser iónicos (iónicos) o no capaces de cambiar al estado iónico (no iónico) bajo el organismo. Por ejemplo, en tirrosina, el grupo hidroxilo ionogénico (tiene un carácter fenólico), en una serie: no iónico (tiene una naturaleza de alcohol).
Los aminoácidos polares con grupos iónicos en radicales en ciertas condiciones pueden estar en estado de ion (anión o catiónico).
12.1.2. Estereoisomeria
El tipo principal de construir α-aminoácidos, es decir, la conexión del mismo átomo de carbono con dos grupos funcionales diferentes, un átomo radical y un átomo de hidrógeno, en sí mismo predetermina la quiralidad del átomo de carbono α. La excepción es la glicina de aminoácidos más simples.2 nch 2. COOH, sin tener un centro de chiralidad.
La configuración de α-aminoácidos está determinada por el estándar de configuración - glicerol aldehyde. La ubicación en la fórmula de proyección estándar del Fisher del grupo amino a la izquierda (como un grupo en L-glicerina aldehído) corresponde a la configuración de L-L-, derecha - D-Configuración del átomo de carbono quiral. Por R,El átomo α del sistema S de carbono en todos los α-aminoácidos L-fila tiene S-, y en D-fila: la configuración de R (la excepción es la cisteína, consulte 7.1.2).
La mayoría de los α-aminoácidos contienen un átomo de carbono asimétrico en la molécula y existe en forma de dos enantiómeros ópticamente activos y un racemato ópticamente inactivo. Casi todos los α-aminoácidos naturales pertenecen a L-fila.
Los aminoácidos isoleucina, treonina y 4-hidroxiprolina contienen dos centros de quiralidad en una molécula.
Pueden existir tales aminoácidos en forma de cuatro estereoisómeros, que son dos pares de enantiómeros, cada uno de los cuales forma un racemato. Solo uno de los enantiómeros se utiliza para construir proteínas animales de organismos.
La estereoisomeria de isoleucina es similar a la estereoisomeria Treonin previamente considerada (ver 7.1.3). De los cuatro estereoisómeros, las proteínas incluyen L-isoleucina con la configuración de S de ambos átomos de carbono asimétricos C-α y C-β. En los nombres, otro par de enantiómeros, que son diastereómeros en relación con leucina, utiliza el prefijo hola-.
Dividir los racematos. La fuente de obtención de α-aminoácidos de l-filas es proteínas que se someten a una escisión hidrolítica para esto. Debido a la alta necesidad de enantiómeros individuales (para la síntesis de proteínas, sustancias medicinales, etc.) desarrolladas químicométodos para dividir aminoácidos racémicos sintéticos. Privilegiado fermentadoel método de escisión utilizando enzimas. Actualmente, la cromatografía en los sorbentes quirales se utiliza para separar las mezclas racémicas.
12.1.3. Escort y propiedades básicas.
Ampresiones de aminoácidos debido a ácido (CoxY) y principal (NH2) grupos funcionales en sus moléculas. Los aminoácidos forman sales con álcalis y ácidos.
El estado cristalino de α-aminoácidos existe como iones dipolares H3N + - Chr-CoO- (entrada comúnmente utilizada
los edificios de aminoácidos en una forma no ionizada sirven solo por conveniencia).
En una solución acuosa, los aminoácidos existen en forma de una mezcla de equilibrio de formas dipolares, catiónicas y aniónicas.
La posición de equilibrio depende del pH del medio. Todos los aminoácidos están dominados por formas catiónicas en el ácido sylian (pH 1-2) y aniónico, en los medios Stryshop (pH\u003e 11).
La estructura de iones determina el número de propiedades específicas de los aminoácidos: un alto punto de fusión (por encima de 200? C), solubilidad en agua y insoluibilidad en disolventes orgánicos no polares. La capacidad de la mayoría de los aminoácidos está bien disuelto en el agua es un factor importante para garantizar su funcionamiento biológico, la absorción de aminoácidos está asociada con ella, su transporte en el cuerpo, etc.
El aminoácido totalmente protonado (forma catiónica) desde el punto de vista de la teoría del broncendee es un ácido de dos ejes,
Devolviendo un protón, un ácido de dos ejes se convierte en un ácido dipolar de ácido ácido de monóxido débil con un grupo ácido NH3 + . El desarrollo del ión dipolar conduce a una forma aniónica de aminoácidos: carboxilato, que es la base de Broncende. Valores caracterizados por
las propiedades de ácido ácido del grupo carboxilo de aminoácidos generalmente están en el rango de 1 a 3; Valores pK A2. Caracterizando la acidez del grupo de amonio: de 9 a 10 (Tabla 12.1).
Tabla 12.1.La escolta y las propiedades principales de los α-aminoácidos más importantes.
Posición de equilibrio, es decir, la proporción de diversas formas de aminoácidos, en solución acuosa con ciertos valores de pH, depende significativamente de la estructura del radical, principalmente de la presencia de grupos iónicos que desempeñan el papel de los centros adicionales de ácido y principales.
El valor de pH en el que la concentración de iones dipolares es máximo, y las concentraciones mínimas de formas catiónicas y aniónicas de aminoácidos son iguales, llamadaspunto isoeléctrico (PAG /).
Neutralα - aminoácidos.Estos aminoácidos son importantespivarios por debajo de 7 (5.5-6.3) debido a la mayor capacidad de ionización del grupo carboxilo bajo la influencia de - / - el efecto del grupo NH 2. Por ejemplo, el punto isoeléctrico alanino se encuentra en PH 6.0.
Agrioα - aminoácidos.Estos aminoácidos tienen un grupo carboxilo adicional en un radical y en un medio de ácido fuerte están en una forma totalmente protonada. Los aminoácidos ácidos son un tres ejes (según Brongster) con tres valoresrk a,como se puede ver en el ejemplo de ácido aspártico (P / 3.0).
En los aminoácidos ácidos (espárragínicos y glutámicos), el punto isoeléctrico está en un pH de un lote inferior a 7 (consulte la Tabla 12.1). En el cuerpo en los valores fisiológicos de pH (por ejemplo, el pH de sangre es 7.3-7.5) Estos ácidos están en forma aniónica, ya que ambos grupos carboxilo se ionizan.
Mantenimientoα - aminoácidos.En el caso de los aminoácidos básicos, los puntos isoeléctricos se encuentran en la región de pH de arriba a 7. En un medio fuertemente ácido, estos compuestos también son ácidos de tres ejes, las etapas de la ionización de las cuales se muestran en el ejemplo de lisina (P / 9.8).
En el cuerpo, los aminoácidos básicos están en forma de cationes, es decir, ambos grupos amino están protonados.
En general, no α-aminoácido. en vivo.no está en su punto isoeléctrico y no se cae en un estado correspondiente a la solubilidad más pequeña en el agua. Todos los aminoácidos en el cuerpo están en forma de iones.
12.1.4. Reacciones analíticamente importantes α ácidos cupoinales
Los α-aminoácidos como compuestos heterofuncionales se hacen reaccionar, característicos de los grupos carboxilo y amino. Algunas propiedades químicas de los aminoácidos se deben a grupos funcionales en el radical. Esta sección analiza las reacciones que son prácticas para identificar y analizar los aminoácidos.
Esterificación.Cuando se obtiene la interacción de los aminoácidos con alcoholes en presencia de un catalizador ácido (por ejemplo, un cloruro gaseoso), se obtienen ésteres en forma de clorhidrato. Para aislar los ésteres libres, la mezcla de reacción se trata con amoníaco gaseoso.
Los ésteres de aminoácidos no tienen una estructura dipolar, por lo tanto, en contraste con los ácidos iniciales, se disuelven en disolventes orgánicos y poseen volatilidad. Entonces, la glicina es una sustancia critica con un alto punto de fusión (292? C), y su éter metílico es un líquido con un punto de ebullición de 130? P. El análisis de los ésteres de aminoácidos se puede llevar a cabo utilizando cromatografía de gas-líquido.
Reacción con formaldehído. El valor práctico es una reacción con formaldehído, que subyace a la determinación cuantitativa de los aminoácidos por el método. titulación de formol(Método SIRENSEN).
La anfmersidad de aminoácidos no permite que sean directamente titulados por álcali para fines analíticos. En la interacción de los aminoácidos con formaldehído, se obtienen amineopirts relativamente estables (ver 5.3) - derivados de N-hidroximetilo, cuyo grupo carboxilo libre se tiza por álcali.
Reacciones cualitativas. La peculiaridad de la química de los aminoácidos y las proteínas es utilizar numerosas reacciones cualitativas (no ferrosas) que anteriormente han sido la base del análisis químico. Actualmente, cuando se realizan estudios utilizando métodos fisicoquímicos, muchas reacciones de alta calidad continúan usándose para detectar α-aminoácidos, por ejemplo, en el análisis cromatográfico.
Formación de chelat. Con cationes de metales pesados \u200b\u200bde α-aminoácidos, como compuestos bifuncionales, forman sales intracomplex, por ejemplo, con hidróxido de cobre recién preparado (11) en condiciones blandas, se obtienen quelato bien cristalizable.
sales de cobre (11) azul (uno de los métodos inespecíficos para la detección de α-aminoácidos).
Reacción de ninidrina. La reacción cualitativa total de α-aminoácidos es una reacción con ningidrina. El producto de reacción tiene un color synefiolet, que se usa para la detección visual de aminoácidos en los cromatogramas (en papel, en una capa delgada), así como para la determinación espectrofotométrica en los analizadores de aminoácidos (el producto absorbe la luz en el 550-570 nm. región).
Desmonización. En las condiciones de laboratorio, esta reacción se lleva a cabo bajo la acción de ácido nitrogenado en α-aminoácidos (ver 4.3). Al mismo tiempo, se forma el α-hidroxi ácido correspondiente y se libera nitrógeno en forma de gas, en cuanto a los cuales se juzga el aminoácido entrado en la reacción (método Van Slade).
Reacción de xantoproteína. Esta reacción se usa para detectar aminoácidos aromáticos y heterocíclicos, fenilalanina, tirosina, histidina, triptófano. Por ejemplo, bajo la acción del ácido nítrico concentrado en tirosina, producido nitro, pintado en color amarillo. En un medio alcalino, el color se vuelve naranja debido a la ionización del grupo hidroxilo fenólico y un aumento en la contribución de un anión a la conjugación.
También hay una serie de reacciones privadas que permiten detectar aminoácidos individuales.
Triptófanodeterminado por la reacción con P- (dimetilamino) por un benzaldehído en un medio de ácido sulfúrico de acuerdo con la tinción de color rojo-púrpura emergente (reacción de Erlich). Esta reacción se utiliza para el análisis cuantitativo de triptófano en productos de escisión de proteínas.
Cisteínadeterminado utilizando varias reacciones de alta calidad basadas en la reactividad del mercaptogrupo contenida en ella. Por ejemplo, cuando una solución de proteína se calienta con un acetato de plomo (SNZSOO) 2R en un medio alcalino, se forma un precipitado negro de sulfuro de plomo PBS, lo que indica la presencia de proteínas de cisteína.
12.1.5. Reacciones químicas biológicamente importantes
En el cuerpo bajo la acción de varias enzimas, se llevan a cabo varias transformaciones químicas importantes de los aminoácidos. Tales transversiones incluyen transaminación, descarboxilación, eliminación, división de Aldol, deaminación oxidativa, oxidación de grupos tiol.
Transminación es el principal medio de α-aminoácidos de biosíntesis de α-oxocoslot. El aminoácido se usa en células en cantidades o exceso suficientes, y su aceptador es un ácido α-OXOC. Al mismo tiempo, el aminoácido se convierte en un oxocúsculo, y el oxocidato, en el aminoácido con la estructura correspondiente de los radicales. Como resultado, la transaminación representa el proceso reversible del intercambio de grupos amino y oxos. Un ejemplo de tal reacción es la preparación de ácido L-glutámico del ácido 2-oxoglutarico. El aminoácido donante puede servir, por ejemplo, ácido l-espárragínico.
Los α-aminoácidos contienen en la posición α al grupo de amino preciso del grupo carboxilo (más precisamente, el grupo amino protonado NH3 +), a este respecto, son capaces de condecarboxilación.
Eliminaciónes característico de los aminoácidos en los que en el radical lateral en la posición β en el grupo carboxilo contiene un grupo funcional óptico de electrones, como hidroxilo o tiol. Su dumping conduce a ácidos α-emine intermedio reactivo, convirtiéndose fácilmente en iminocidos tautoméricos (analogía con una tautomeria ceto-enol). Los α-iminoácidos como resultado de la hidratación debida a C \u003d N y la escisión posterior de la molécula de amoníaco se convierte a α-oxocoslotes.
Este tipo de transformaciones se llama. hidratación delinando.Un ejemplo es la preparación de ácido de grado de parejas de una serina.
Aldol dividiendo ocurre en el caso de los α-aminoácidos, en los que la posición β contiene un grupo hidroxilo. Por ejemplo, la serina se escindió con la formación de glicina y formaldehído (este último no se resalta en forma libre, e inmediatamente se une a la coenzima).
Deaminación Oxidativa se puede realizar con la participación de las enzimas y la coenzima sobre + o NADF + (ver 14.3). Los α-aminoácidos se pueden transformar en α-oxocoslotes no solo a través de la transmisión, sino también por la deaminación oxidativa. Por ejemplo, el ácido α-Oxoglutaya se forma a partir de ácido L-glutámico. En la primera etapa de la reacción, deshidratación (oxidación) de ácido glutámico a α-inminoglutar
Ácidos. En la segunda etapa, se produce hidrólisis, como resultado de qué ácido α-oxoglutarico y amoníaco se obtienen. La etapa de hidrólisis procede sin la participación de la enzima.
En la dirección opuesta, la reacción de reducir la reducción de los ingresos α-oxocoslot. Siempre contenido en células α-oxoglutarígenas (como un producto de metabolismo de carbohidratos) se convierte por esta ruta en ácido L-glutámico.
Oxidación de grupos tiol. se basa en soluciones mutuas de cisteína y residuos quística, proporcionando una serie de procesos redox en la célula. La cisteína, como todo Tiol (ver 4.1.2), se oxida fácilmente para formar un disulfuro de disulfuro. El enlace disulfuro en la cistina se restaura fácilmente a la formación de cisteína.
Debido a la capacidad de un grupo tobo a la oxidación de la cisteína, realiza una función protectora cuando se expone a sustancias orgánicas con una alta capacidad oxidativa. Además, fue el primer medicamento que muestra un efecto anti-columna. La cisteína se usa en la práctica farmacéutica como estabilizador de drogas.
La conversión de cisteína en cistina conduce a la formación de enlaces de disulfuro, por ejemplo, en el glutatión restaurado.
(Ver 12.2.3).
12.2. Estructura primaria de péptidos y proteínas.
Se cree convencionalmente que los péptidos contienen hasta 100 en la molécula (que corresponde al peso molecular a 10 mil), y las proteínas son más de 100 residuos de aminoácidos (peso molecular de 10 mil a varios millones).
A su vez, en el grupo peptídico es habitual distinguir oligopéptidos.(péptidos de bajo peso molecular) que no contienen más de 10 residuos de aminoácidos en la cadena, y polipéptidosel circuito de los cuales incluye hasta 100 residuos de aminoácidos. Macromoléculas con el número de residuos de aminoácidos que se acercan o superan los 100 no se distinguen por los conceptos de polipéptidos y proteínas, estos términos a menudo se utilizan como sinónimos.
La molécula de péptidos y proteínas se puede representar formalmente como un producto de policondensación de α-aminoácidos que fluyen con la formación de la comunicación de péptido (amida) entre las unidades de monómero (esquema 12.2).
El diseño de la cadena de poliamida es la misma para toda la variedad de péptidos y proteínas. Esta cadena tiene una estructura no ramificada y consiste en grupos de péptido alterno (amida) ,S-NH y fragmentos -CH (R) -.
Un extremo de la cadena en el que el aminoácido con un grupo NH gratis es2, llame a N-Fin, el otro - con el final,
Esquema 12.2.El principio de construir una cadena peptídica.
donde se encuentra el aminoácido con un grupo libre de Coxy. Las cadenas de péptidos y proteínas se registran a partir del N-Terminus.
12.2.1. La estructura del grupo peptídico.
En el grupo péptido (amida), a-NH es un átomo de carbono en un estado de hibridación SP2. El par de vapor de electrones del átomo de nitrógeno entra en la interfaz con los electrones π de la conexión dual C \u003d O. Desde la posición de la estructura de electrones, el grupo péptido es un sistema P, π-conjugado de tres centros (ver 2.3.1), la densidad de electrones en la que se desplaza hacia un átomo de oxígeno más electronegativo. Los átomos C, OI N, formando un sistema conjugado, están en el mismo plano. La distribución de la densidad electrónica en el grupo amida se puede representar con la inserción de las estructuras de límites (I) y (ii) o el desplazamiento de densidad de electrones como resultado de + M- y - los efectos de los grupos NH y C \u003d O, respectivamente (iii).
Como resultado de la conjugación, se producen cierta alineación de las longitudes de enlace. El doble enlace con \u003d O se alarga a 0.124 nm contra la longitud convencional de 0.121 nm, y la conexión de C-N se vuelve más corta: 0.132 nm en comparación con 0.147 nm en caja normal (Fig. 12.1). El sistema de conjugado plano en el grupo peptídico es la razón de la dificultad de la rotación alrededor de la conexión C-N (la barrera de rotación es de 63-84 kJ / mol). Así, la estructura electrónica prepropen lo suficiente. departamentola estructura del grupo peptídico.
Como se puede ver en la FIG. 12.1, los átomos de carbono α de los residuos de aminoácidos se ubican en el plano del grupo péptido en diferentes lados en la conexión de la CN, es decir, en una posición más ventajosa de TPAN: los radicales laterales R residuos de aminoácidos en este caso serán la mayoría retirado unos de otros en el espacio.
La cadena polipeptídica tiene una estructura sorprendentemente similar y puede representarse como una serie de espacios ubicados en un ángulo
Higo. 12.1.La disposición plana del grupo peptídico -co-NH y α-átomos de los residuos de aminoácidos de carbono
a un amigo de los planos de los grupos peptídicos, interconectados a través de los átomos de carbono α con conexiones Cα-N y Cα-CSP2 (Fig. 12.2). La rotación alrededor de estos vínculos individuales es muy limitada debido a las dificultades en la ubicación espacial de los radicales laterales de los residuos de aminoácidos. Por lo tanto, la estructura electrónica y espacial del grupo péptido predeterifica en gran medida la estructura de la cadena de polipéptidos en su conjunto.
Higo. 12.2.Posición mutua de los planos de grupos peptídicos en la cadena de polipéptidos.
12.2.2. Composición y secuencia de aminoácidos.
Con una cadena de poliamida construida uniformemente, la especificidad de los péptidos y las proteínas se determina mediante dos características esenciales, una composición de aminoácidos y una secuencia de aminoácidos.
La composición de aminoácidos de péptidos y proteínas es la naturaleza y la relación cuantitativa de los α-aminoácidos incluidos en ellos.
La composición de aminoácidos se establece al analizar los hidrolizados de péptidos y proteínas en los principales métodos cromatográficos. Actualmente, dicho análisis se lleva a cabo utilizando analizadores de aminoácidos.
Las enlaces amida son capaces de hidrolizar tanto en medio ácido como alcalino (ver 8.3.3). Los péptidos y proteínas se hidrolizan con formación o cadenas más cortas, esta es la llamada hidrólisis parcial,ya sea una mezcla de aminoácidos (en forma de iones) - hidrólisis completa.Por lo general, la hidrólisis se lleva a cabo en un medio ácido, ya que, en condiciones de hidrólisis alcalina, muchos aminoácidos son inestables. Cabe señalar que los grupos amida de espárragina y glutamina también están sujetos a hidrólisis.
La estructura primaria de péptidos y proteínas es una secuencia de aminoácidos, es decir, el orden de alternancia de los residuos de α-aminoácidos.
La estructura primaria está determinada por la escisión secuencial de los aminoácidos de cualquier extremo de la cadena y su identificación.
12.2.3. Estructura y nomenclatura de péptidos.
Los nombres de los péptidos se construyen mediante la transferencia secuencial de los residuos de aminoácidos, a partir del N-Terminus, con la adición de sufijo-Illinois, además del último aminoácido C-terminal, que conserva su nombre completo. En otras palabras, nombres
los aminoácidos, entraron en la formación de comunicaciones peptídicas debido al grupo "su" del grupo, termina en nombre del péptido en -Illinois: alanyl, Valil, etc. (Para restos de ácidos aspárticos y glutámicos, use los nombres "aspartir" y "glutamal" en consecuencia). Los nombres y símbolos de los aminoácidos significan su pertenencia al. -Leer, a menos que se indique lo contrario (d o DL).
A veces, en el registro abreviado, los símbolos H (como parte del grupo amino) y él (como parte del grupo carboxilo) refine la falta de sustitución de grupos funcionales de aminoácidos finales. De esta manera, es conveniente retratar los derivados funcionales de los péptidos; Por ejemplo, la AMID del péptido anterior en el aminoácido C-terminal es registrado por H-ASN-GLY-PHE-NH2.
Los péptidos están contenidos en todos los organismos. En contraste con las proteínas, tienen una composición de aminoácidos más heterogénea, en particular, con bastante frecuencia incluye aminoácidosd. - difícil. En términos estructurales, también son más divertos: contienen fragmentos cíclicos, cadenas ramificadas, etc.
Uno de los representantes más comunes de los tripéptidos. glutatión- Está contenido en el cuerpo de todos los animales, en plantas y bacterias.
La cisteína en glutatión determina la posibilidad de la existencia de glutatión tanto en forma restaurada como oxidada.
Glutathione está involucrado en varios procesos redox. Realiza la función de la banda de rodadura de proteínas, es decir, las sustancias que protegen las proteínas con grupos TIOLNY SH libres de oxidación para formar enlaces disulfuro -s-S-. Esto se aplica a las proteínas para las cuales tal proceso es indeseable. El glutatión en estos casos asume la acción del oxidante y, por lo tanto, protege la proteína. Cuando se produce la oxidación de glutatión, la reticulación intermolecular de dos fragmentos de tripepatas debido a los enlaces disulfuro. El proceso es reversible.
12.3. Estructura secundaria de polipéptidos y proteínas.
Para polipéptidos y proteínas de alto peso molecular, junto con la estructura primaria, niveles más altos de organización que llaman sECUNDARIO, TERCIERIOy cuaternarioestructuras.
La estructura secundaria se describe mediante la orientación espacial de la cadena de polipéptidos principal, la arquitectura terciaria - tridimensional de toda la molécula de la proteína. Tanto la estructura secundaria como terciaria se asocia con la ubicación ordenada de la cadena macromolecular en el espacio. La estructura de proteínas terciarias y cuaternarias se considera en el curso de la bioquímica.
El cálculo se demostró que para una cadena de polipéptidos, una de las conformaciones más favorables es la ubicación en el espacio en forma de una espiral múltiple, llamada α-espiral(Fig. 12.3, A).
La ubicación espacial de la cadena de polipéptidos en espiral α puede representarse imaginando que ella desembara un cierto
Higo. 12.3.conformación α-espiral de la cadena polipeptídica
cilindro (ver Fig. 12.3, b). En promedio, la espiral de la hélice representa 3.6 residuos de aminoácidos, el paso de la espiral es de 0.54 nm, el diámetro es de 0.5 nm. Los planos de dos grupos de péptidos adyacentes se ubican al mismo tiempo en un ángulo de 108. Y los radicales laterales de los aminoácidos están en el lado exterior de la espiral, es decir, dirigido desde la superficie del cilindro.
El papel principal en la fijación de dicha conformación de la cadena se juega con enlaces de hidrógeno, que en la hélice α se forman entre el átomo de oxígeno carbonilo de cada primer y el átomo de hidrógeno del grupo N N de cada quinto residuo de aminoácidos. .
Los enlaces de hidrógeno se dirigen casi paralelos al eje de α-hélice. Sostienen la cadena en el estado torcido.
Típicamente, las cadenas de proteínas no son completamente espirales, sino solo parcialmente. En tales proteínas como la mioglobina y la hemoglobina, hay secciones de α-espiral bastante largas, por ejemplo, cadena de miglobina
en espiralizado por el 75%. En muchas otras proteínas, la proporción de parcelas en espiral en la cadena puede ser pequeña.
Otro tipo de estructura secundaria de polipéptidos y proteínas es estructura βllamado también llamado hoja plegadao capa plegada.Cadenas de polipéptidos vinculadas a las hojas plegadas, uniendo a una pluralidad de enlaces de hidrógeno entre los grupos péptidos de estos circuitos (Fig. 12.4). Muchas proteínas simultáneamente contienen estructuras α-espirales y dobladas β.
Higo. 12.4.Estructura secundaria de la cadena polipeptídica en forma de una lámina plegada (estructura β)
La nutrición moderna de la proteína no se puede presentar sin considerar el papel de los aminoácidos individuales. Incluso con un balance general de proteínas positivas, el cuerpo animal puede experimentar una falta de proteína. Esto se debe al hecho de que la absorción de aminoácidos individuales está interconectada entre sí, la desventaja o el exceso de un aminoácido puede llevar a la falta de otra.
Parte de los aminoácidos no se sintetiza en el cuerpo humano y los animales. Consiguieron el nombre de indispensable. Solo hay diez aminoácidos. Cuatro de ellos son críticos (limitantes): más a menudo limitan el crecimiento y desarrollo de los animales.
En las raciones para el ave, los principales aminoácidos limitantes son la metionina y la cistina, en raciones para los cerdos - lisina. El cuerpo debe obtener un número suficiente de ácido primitante con alimentos para que otros aminoácidos puedan usarse efectivamente para la síntesis de proteínas.
Este principio se ilustra por la "Barra de LIBBID", donde el nivel de llenado del barril es el nivel de síntesis de proteínas en el organismo animal. La placa más corta en el barril "Límites" la capacidad de mantener el líquido. Si esta placa será alargada, el volumen del fluido sostenido en el barril aumentará al nivel de la segunda placa límite.
El factor más importante que determina la productividad de los animales es el equilibrio de los aminoácidos contenidos en él de acuerdo con las necesidades fisiológicas. Se han demostrado numerosos estudios que los cerdos, dependiendo de la raza y el género, la necesidad de aminoácidos difiere en cuantitativamente. Pero la proporción de aminoácidos esenciales para la síntesis 1 g de proteína es la misma. Esta relación de aminoácidos esenciales a la lisina, como el principal aminoácido limitante, se llama la "proteína ideal" o "perfil de aminoácido ideal". (
Lisina
es parte de casi todas las proteínas de origen animal, vegetal y microbiano, pero las proteínas de los cultivos de cereales son de baja lisina.
- Lizin regula la función reproductiva, con su falta, se altere la formación de espermatozoides y células de huevo.
- Somos necesarios para el crecimiento de los jóvenes, la formación de proteínas de tela. Lizin participa en la síntesis de nucleoproteis, cromoproteínas (hemoglobina), regula así la pigmentación de lana animal. Ajusta la cantidad de productos de decaimiento de proteínas en tejidos y órganos.
- Promueve la succión del calcio
- Participa en la actividad funcional de los sistemas nervioso y endocrino, regula el intercambio de proteínas y carbohidratos, pero que reacciona con los carbohidratos, la lisina pasa a la forma no disponible.
- La lisina es el material de partida en la formación de carnitina, que desempeña un papel importante en el intercambio de grasas.
Metionina y cistina Aminoácidos serio que contienen. Al mismo tiempo, la metionina se puede transformar en la cistina, por lo que estos aminoácidos se normalizan juntos, y con la falta de la dieta, los aditivos de metionina se introducen en la dieta. Ambos aminoácidos están involucrados en la formación de derivados - cabello, pluma; Junto con la vitamina E, ajustar la eliminación del exceso de grasa del hígado, es necesario para el crecimiento y la reproducción de células, eritrocitos. Con una falta de metionina, la cistina está inactiva. Sin embargo, no se debe permitir un exceso significativo de metionina en la dieta.
Metionina
promueve la deposición de grasa en los músculos, es necesario formar nuevos compuestos de colina orgánicos (vitamina B4), creatina, adrenalina, niacina (vitamina B5), etc.
La deficiencia de metionina en raciones conduce a una disminución en el nivel de proteínas plasmáticas (albúmina), causa anemia (el nivel de hemoglobina en la sangre disminuye), mientras que la vitamina E y el selenio en desventaja simultáneamente contribuyen al desarrollo de la distrofia muscular. La cantidad insuficiente de metionina en la dieta causa un retraso en el crecimiento de los jóvenes, la pérdida de apetito, reduciendo la productividad, aumenta el costo del feed, el renacimiento de la grasa del hígado, la violación de las funciones de los riñones, la anemia y el agotamiento.
El exceso de metionina afecta el uso de nitrógeno, causa cambios degenerativos en el hígado, los riñones, el páncreas, aumenta la necesidad de arginina, glicina. Con un gran exceso de metionina, se observa un desequilibrio (el equilibrio de aminoácidos se altera, que se basa en desviaciones afiladas de la relación óptima de aminoácidos esenciales en la dieta), que está acompañada de una violación del metabolismo y frenando el Tasa de crecimiento de los jóvenes.
Cistina: un aminoácido que contiene azufre intercambiable con metionina, participa en procesos de oxidativos y rehabilitación, el intercambio de proteínas, carbohidratos y ácidos biliares, contribuye a la formación de sustancias, neutralizando los intestinos, activa la insulina, junto con la cistina de triptófano involucrada en el Síntesis de ácidos biliares requeridos para productos alimenticios de grasa de succión de los intestinos, utilizados para la síntesis de glutation. Cistina tiene la capacidad de absorber los rayos ultravioleta. Con la falta de cistina, la cirrosis del hígado, la demora en la fluidez y el crecimiento de la pluma en los jóvenes, la fragilidad y la pérdida (arrancar) plumas en un ave adulta, una disminución de la resistencia a las enfermedades infecciosas.
Triptófano
determina la actividad fisiológica de las enzimas del tracto digestivo, las enzimas oxidativas en las células y una serie de hormonas, participan en la actualización de las proteínas plasmáticas de sangre, causan el funcionamiento normal de los dispositivos endocrinos y hematopoyéticos, el sistema sexual, la síntesis de gamma. globulina, hemoglobina, ácido nicotínico, ojo púrpura, etc. En la dieta de triptófano, el crecimiento de los jóvenes se ralentiza, la producción de huevos de no sesgo se reduce, los costos de la alimentación de los productos se incrementan, las glándulas endocrinas y sexuales son atrofia, se desarrolla anemia (el número de eritrocitos y el nivel de hemoglobina disminuye), la resistencia y las propiedades inmunitarias del cuerpo, la fertilización y la inminencia. En los cerdos que recibieron la dieta, el pobre triptófano, el consumo de alimentos disminuye, un apetito de apetito pervertido, recubrimiento con cerdas y agotamiento, hay obesidad del hígado. La deficiencia de este aminoácido también conduce a la esterilidad, aumento de la excitabilidad, convulsiones, formación de cataratas, balance de nitrógeno negativo y pérdida de peso vivo. Triptofan, siendo un ácido nicotínico predecesor (provitamín), advierte el desarrollo de Pellagra.
Lípidos
Lípidos: sustancias grasas o grasas insolubles en agua que se pueden extraer de disolventes no polares de las células. Este es un grupo heterogéneo de compuestos, directa o indirectamente relacionados con ácidos grasos.
Funciones biológicas de lípidos:
1) la fuente de energía que se puede sellar durante mucho tiempo;
2) participación en la formación de membranas celulares;
3) la fuente de vitaminas solubles en grasa, moléculas de señal y ácidos grasos indispensables;
4) aislamiento térmico;
5) Los lípidos no polares sirven como aislante eléctrico, proporcionando la rápida propagación de las ondas de despolarización a lo largo de las fibras nerviosas mentales;
6) Participación en la formación de lipoproteínas.
Ácidos grasos: componentes estructurales de la mayoría de los lípidos. Estos son ácidos orgánicos de cadena larga que contienen de 4 a 24 átomos de carbono, contienen un grupo carboxilo y una "cola" de hidrocarburos no polares largas. En las células no se encuentran en estado libre, sino solo en forma covalentemente relacionada. La grasa natural suele ser ácidos grasos con un número par de átomos de carbono, ya que se sintetizan de unidades de bicarbonato que forman una cadena no disuelta de átomos de carbono. Muchos ácidos grasos tienen uno o más dobles enlaces, ácidos grasos insaturados.
Los ácidos grasos más importantes (después de la fórmula, se da el número de átomos de carbono, el nombre, el punto de fusión):
12, Laurinovaya, 44.2 o C
14, Miristinova, 53.9 o c
16, palmítico, 63.1 sobre con
18, Stearinovaya, 69.6 sobre con
18, Olein, 13.5 ° C
18, linolevaya, -5 sobre con
18, linolenova, -11 o con
20, Arachidon, -49,5 sobre con
Propiedades generales de los ácidos grasos;
Casi todos contienen un número par de átomos de carbono,
Los ácidos saturados en animales y plantas son dos veces más a menudo que insaturadas,
Los ácidos grasos saturados no tienen una estructura lineal rígida, tienen una gran flexibilidad y pueden tomar varias conformaciones,
En la mayoría de los ácidos grasos, se encuentra un doble enlace entre los átomos de carbono 9 y 10 (Δ 9),
Los dos dobles adicionales generalmente se encuentran entre Δ 9-TIES DOBLE y el extremo metilo de la cadena,
Dos enlaces dobles en ácidos grasos no son conjugados, siempre hay un grupo de metileno entre ellos,
Doble enlaces de casi todos los ácidos grasos naturales están en cis-conformación, que conduce a una fuerte flexión de una cadena alifática y una estructura más dura,
A la temperatura corporal, los ácidos grasos saturados están en un estado de cera sólido, y los ácidos grasos insaturados son líquidos,
Los jabones de ácidos grasos de sodio y potasio pueden emulsionar aceites y grasas insolubles, los jabones de calcio y magnesio de ácidos grasos se disuelven muy mal y no emulan grasas.
En los lípidos de la membrana de las bacterias hay ácidos grasos inusuales y alcoholes. Muchas de las cepas bacterianas que contienen estos lípidos (termofilos, acidófilos y halofila) se adaptan a condiciones extremas.
israest
anteorestivista
que contiene ciclopropano
ω-ciclohexilo que contiene
extraño
ciclopentanfitanyls
La composición de los lípidos bacterianos se distingue por una gran variedad y un espectro de ácidos grasos de diferentes tipos adquirió el valor de un criterio taxonómico para identificar organismos.
En animales, los derivados importantes de ácido araquidónico son historias de prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos, combinados en un grupo de eikosanoides y posee una actividad biológica extremadamente amplia.
prostaglandin H 2
Clasificación de lípidos:
1. Triacilglisserids (Las grasas) son ésteres de alcohol de glicerol y tres moléculas de ácidos grasos. Constituyen el componente principal del depósito graso de las células vegetales y animales. No hay membranas no están contenidas. Los triacilglicéridos simples contienen residuos de ácidos grasos idénticos en las tres posiciones (tristearina, tripalmitina, trioleína). Mezclado contienen diferentes ácidos grasos. En términos de peso específico, el agua es bien soluble en cloroformo, benceno, éter. Hidrolizado al hervir con ácidos o bases, o bajo la acción de la lipasa. En las células en condiciones normales, el autoexamen de las grasas insaturadas se inhibe completamente debido a la presencia de vitamina E, varias enzimas y ácido ascórbico. En las células especializadas del tejido de la unión de los adipocitos animales, se puede almacenar una gran cantidad de triacilglicéridos en forma de gotitas de grasa que llenan un volumen celular casi completo. En forma de glucógeno, el cuerpo puede abastecerse de energía por no más de un día. Triacyl glicéridos puede almacenar energía durante meses, ya que pueden almacenarse en cantidades muy grandes en una forma prácticamente pura, no deshidratada y por unidad de peso en ellos es el doble de energía que en los carbohidratos. Además, los triacilglicéridos debajo de la piel forman la capa de aislamiento térmico que protege el cuerpo de la acción de temperaturas muy bajas.
grasa neutra
Las siguientes constantes utilizan las siguientes constantes para las características de las propiedades de grasa:
Número de ácido: la cantidad de mg de KOV requerida para la neutralización
ácidos grasos libres contenidos en 1 g de grasa;
El número de lavado es la cantidad de mg del cono, necesario para la hidrólisis.
lipídicos neutros y neutralización de todos los ácidos grasos,
Número de yodo: el número de gramos de yodo asociados con 100 g de grasa,
caracteriza el grado de insaturación de esta grasa.
2. Cera - Estos son ésteres formados por ácidos grasos de cadena larga y alcoholes de cadena larga. En los animales vertebrales, la cera secretada por las glándulas de la piel realiza la función de un recubrimiento protector que lubrica y suaviza la piel, y también lo protege del agua. La capa de cera está cubierta con cabello, lana, piel, plumas de animales, así como hojas de muchas plantas. La cera se produce y se usa en cantidades muy grandes con organismos marinos, especialmente el plancton, de donde sirven como la forma principal de acumulación de combustible de células de alto nivel.
spermaCet, conseguir del cerebral cerebral.
cera de abejas
3. Fosfogliclipida - Servir los principales componentes estructurales de las membranas y nunca reservas en grandes cantidades. Asegúrese de contener una glicerina polihídrica, ácido fosfórico y residuos de ácidos grasos.
Los fosfoglicerolípidos para la estructura química todavía se pueden dividir en varios tipos:
1) Los fosfolípidos, constan de glicerina, dos residuos de ácidos grasos de acuerdo con la 1ª y segunda posición de glicerol y el residuo del ácido fosfórico, con el que el residuo está conectado por otro alcohol (etanolamina, colina, serina, inositol). Como regla general, el ácido graso en la primera posición saturado, y en la segunda es insaturada.
el ácido fosfátido: la sustancia de la fuente para la síntesis de otros fosfolípidos, en los tejidos está contenido en cantidades menores
fosfatidthanolamina (kefalin)
fosfatidilcolina (lecitina), prácticamente no hay en bacterias
fosfatidilserina
fosfatidilositol - predecesor de dos mensajeros secundarios importantes (intermediarios) diacilglicerina e inositol-1,4,5-trifosfato
2) Plasmaógenos: fosfogliclílicos, en los que una de las cadenas nativas de carbohidratos es un simple éter de vinilo. Los plasmagos no se encuentran en las plantas. Los plasmaógenos etanolamínicos están ampliamente representados en Misheline y en el retículo sarcoplásmico del corazón.
etanolaminplasmalógeno
3) Los lisofosfosfolípidos se forman a partir de fosfolípidos en la escisión enzimática de uno de los residuos de acilo. En la serpentina, el veneno contiene fosfolipasa A 2, que forma lisofosfatosfatos con un efecto hemolítico;
4) Cardiolipinas: los fosfolípidos de las membranas internas de bacterias y mito-condria se forman al interactuar con el glicerol de dos residuos de ácido fosfático:
cardiolipina
4. Fosfosfingolípidos - Las funciones de la glicerina en ellos realizan sefingosin - aminoospyrt con una larga cadena alifática. No contenga glicerina. En grandes cantidades están presentes en las membranas de células de tejido nervioso y cerebro. En las membranas de las células vegetales y bacterianas, los fosfosfingolípidos son raros. Los derivados de esfingosina acilados por los residuos de grupos de amino de ácidos grasos se llaman ceramidas. El representante más importante de este grupo es esfingomilina (ceramida-1-fosfocholina). Está presente en la mayoría de las membranas celulares de animales, especialmente mucho en la funda de Myeline de ciertos tipos de células nerviosas.
sfingomielina
sfingosina
5. Glicogliclipido -los lípidos en los que en la posición 3 de glicerol es un carbohidrato unido con una comunicación de glucósidos, el grupo fosfato no contiene. Los glucoglicerolípidos están ampliamente representados en las membranas de cloroplastos, así como en algas y bacterias azules verdes. Montoglactosyldiacylglicerol es la naturaleza polar lipídica más común, ya que su participación cuenta con la mitad de todos los lípidos de membrana de cloroplastos tilacoides:
montoglactosyldiacylglicerol.
6. glicosfingolípidos- Construido a partir de la sefingosina, residuos de ácidos grasos y oligosacárido. Se contiene principalmente en todos los tejidos, principalmente en la capa lipídica externa de membranas plasmáticas. No tienen un grupo de fosfato y no llevan una carga eléctrica. Los glicosfingolípidos se pueden dividir en otros dos tipos:
1) Los cerebroides son representantes más simples de este grupo. Los galactoceriquilibrios están principalmente principalmente en las membranas de las células cerebrales, mientras que los glucocerineros están presentes en las membranas de otras células. Los cerebroides que contienen dos residuos de tres o cuatro azúcares se localizan principalmente en la capa externa de las membranas celulares.
galactocoreboroproid.
2) Los gangliosidos son los glicosfingolípidos más complejos. Sus muy grandes cabezas polares están formadas por varios residuos de azúcares. Para ellos, se caracteriza por la presencia en la posición extrema de uno o más residuos de soporte de ácido N-acetilneiramina (SIALO) en la carga negativa de pH 7. En la sustancia gris del cerebro de los gangliosidos, aproximadamente el 6% de los lípidos de la membrana son aproximadamente del 6%. Los gangliósidos son componentes importantes de las secciones específicas del receptor ubicadas en la superficie de las membranas celulares. Por lo tanto, están en aquellas secciones específicas de las terminaciones nerviosas, donde la unión de las moléculas de neurotransmisores en el proceso de transmisión química del pulso de una célula nerviosa a la otra.
7. isoprenoids - Derivados de isopreno (forma activa - 5-isopente-nild fosfato) realizando una amplia variedad de funciones.
isópen 5-isopenthenyldiffosfate
La capacidad de sintetizar los isoprenoides específicos es característica solo por algunas especies de animales y plantas.
1) Caucho: sintetice varios tipos de plantas, principalmente Geveya Brazilian:
fragmento de caucho
2) Las vitaminas A, D, E, K (debido a la afinidad estructural y funcional con hormonas esteroides La vitamina D ahora se atribuye a las hormonas):
vitamina A
vitamina E.
vitamina K.
3) Hormonas de crecimiento animal - ácido retinico en vertebrados y neoto-nina en insectos:
Ácido retinoico
neoshen
El ácido retinico es un derivado hormonal de la vitamina A, estimula el crecimiento y la diferenciación de las células, las hormonas de insectos neoskyn, estimulan el crecimiento de larvas y la muescas de freno, son antagonistas Ecdizon;
4) Hormonas vegetales: ácido abscoso, es un fitogormon estresante que lanza la respuesta inmune del sistema de las plantas, manifestada en estabilidad a los patógenos más diferentes:
Ácido de absalidad
5) Terpene: numerosas sustancias fragantes y aceites esenciales de plantas con efecto bactericida y fungicida; Los compuestos de dos enlaces de isopreno se llaman monoterpets, de tres - SesquiterPets, de seis - triterpets:
kAMFORA TIMOL
6) Esteroides: sustancias solubles en grasa complejas cuyas moléculas se basan en ciclopentaneryrofenanthren (en su esencia, triterepeno). La esterllet principal en los tejidos animales es el alcohol de colesterol (colesterol). El colesterol y su éter con ácidos grasos de cadena larga son componentes importantes de las lipoproteínas plasmáticas, así como una membrana celular externa. Debido al hecho de que cuatro anillos condensados \u200b\u200bcrean una estructura rígida, la presencia de colesterol en la membrana regula la fluidez de la membrana a temperaturas extremas. Las plantas y los microorganismos contienen compuestos relacionados: ergosterina, estigmasterina y β-suposterlin.
colesterol
ergosterina
estigmasterín
β-suposterina
Los ácidos biliares se forman a partir de colesterol en el cuerpo. Proporcionan solubilidad de colesterol en bilis y contribuyen a la digestión de los lípidos en el intestino.
ácido escalofriante
Las hormonas esteroides también se forman a partir de colesterol: moléculas de señalización lipófilas, regulando el metabolismo, el crecimiento y la reproducción. En el cuerpo humano, seis hormonas esteroides son importantes:
cortizol aldosterona
testosterona estradiol
progesterona calcitrol
Calcitrol - Vitamina D, que tiene actividad hormonal, difiere de las hormonas de vertebrados, pero también se basa en el colesterol. El anillo en se describe debido a la respuesta dependiente de la luz.
El derivado de colesterol es la hormona que muda de insectos, arañas y crustáceos - Edizon. Las hormonas esteroides que realizan la función de señal también se encuentran en las plantas.
7) Anclajes de lípidos que sostienen moléculas de proteínas u otras conexiones en la membrana:
ubiquinon
Como podemos ver, los lípidos no son polímeros en el sentido literal de la palabra, sin embargo, tanto en metabólicos como en estructuras, están cerca del ácido polioxímico presente en bacterias, una importante sustancia de repuesto. Este polímero fuertemente reducido consiste exclusivamente de las unidades de ácido d-β-hidroximaloico conectado por el enlace de éster. Cada cadena contiene aproximadamente 1,500 residuos. La estructura es una espiral correcta compacta, aproximadamente 90 cadenas de este tipo se apilan con la formación de una capa delgada en células bacterianas.
Ácido poli-D-β-OXYMALASSICO
Los aminoácidos se llaman ácidos carboxílicos que contienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos naturales son ácidos 2-aminocarboxílicos, o α-aminoácidos, aunque existen tales aminoácidos como β-alanina, taurina, α-aminobacing. La fórmula de α-aminoácido generalizada se parece a esto:
En los α-aminoácidos en 2 átomos de carbono, hay cuatro sustituyentes diferentes, es decir, todos los α-aminoácidos, excepto la glicina, tienen un átomo de carbono asimétrico (quiral) y existen en dos enantiómeros - L- y D-aminoácidos . Los aminoácidos naturales pertenecen a L-fila. Los D-aminoácidos se encuentran en las bacterias y los antibióticos peptídicos.
Todos los aminoácidos en soluciones acuosas pueden existir en forma de iones bipolares, y su carga total depende del pH del medio. El valor de pH en el que la carga total es cero, se llama punto isoeléctrico. En el punto isoeléctrico del aminoácido, es un ion zwitter, es decir, el grupo de amina está protonado y se disocia carboxil-naya. En la región neutral de pH, la mayoría de los aminoácidos son iones Zwitter:
Los aminoácidos no absorben la luz en la región visible del espectro, los aminoácidos aromáticos absorben la luz en la región UV del espectro: triptófano y tirosina a 280 nm, fenilalanina, a 260 nm.
Algunas reacciones químicas son características de los aminoácidos, que son de gran importancia para la práctica de laboratorio: la muestra de ningidrina de color en el grupo α-amino, la característica de reacción de los grupos de sulfhidrilo, fenólicos y otros grupos de radicales de aminoácidos, acelicación y formación de bases de schiff para Grupos amino, esterificación para grupos carboxilo.
Papel biológico de los aminoácidos:
1) son elementos estructurales de péptidos y proteínas, los llamados aminoácidos proteinogénicos. Las proteínas incluyen 20 aminoácidos, que están codificados por un código genético y se incluyen en proteínas en el procesamiento de la traducción, algunos de ellos pueden ser fosforilados, acilados o hidroxilados;
2) pueden ser elementos estructurales de otros compuestos naturales: coenzimas, ácidos biliares, antibióticos;
3) son las moléculas de señal. Algunos de los aminoácidos son neurotransmisores o precursores de neurotransmisores, hormonas e histogormas;
4) Son metabolitos esenciales, por ejemplo, algunos aminoácidos son precursores de alcaloides de plantas, o sirven como donantes de nitrógeno, o son componentes de potencia vitales.
La clasificación de los aminoácidos proteinogénicos se basa en la estructura y la polaridad de las cadenas laterales:
1. Aminoácidos alifáticos:
glicina, gly., G, gly
alanino ala, A, ala
valin, eje, V, val *
Leucina leu, L, leu *
isoleucina ile, I, Ile *
Estos aminoácidos no contienen en la cadena lateral de heteroátomos, grupos cíclicos y se caracteriza por una baja polaridad baja distintivamente pronunciada.
cisteína, cis, C, cys
metionina reunió., M, se conoció *
3. Aminoácidos aromáticos:
fenilalanina pantano, F, Phe *
tirosina tir, Y, tyr
triptófano tres, W, trp *
gistidin, gis, H, su
Los aminoácidos aromáticos contienen ciclos estabilizados resonantes mesoméricos. En este grupo, solo la fenilalanina aminoácida exhibe baja polaridad, la tirosina y el triptófano se caracterizan por una polaridad notable e histidina, incluso alta. La gistidina también se puede atribuir a los principales aminoácidos.
4. Aminoácidos neutros:
serina ser., S, ser
treoníaco tre., T, thr *
espárragina, asb N, asn.
glutamina, gln,Q, GLN.
Los aminoácidos neutros contienen grupos hidroxilo o carboxamida. Aunque los grupos de amida de moléculas no iónicas, de espárragina y minas de gluta son altamente polares.
5. Aminoácidos amargos:
Ácido espárrico (aspartato), áspid, D, asp
Ácido glutámico (glutamato), profundo E, glu
Los grupos carboxilo de las cadenas laterales de aminoácidos ácidos se ionizan completamente en toda la gama de valores fisiológicos de pH.
6. Aminoácidos básicos:
lIZIN, L. de, K, lys *
arginina argano, Arg
Las cadenas laterales de los aminoácidos principales están completamente protonados en la región neutral del pH. El aminoácido muy básico y muy polar es una arginina que contiene una agrupación de guanidina.
7. Iminoácido:
prolina pro, P, pro
La cadena lateral de la prolina consiste en un ciclo de cinco miembros que comprende un átomo de carbono α y un grupo α-amino. Por lo tanto, prolina, estrictamente hablando, no es un amino, sino iminoácido. El átomo de nitrógeno en el anillo es una base débil y no está protonada en los valores de pH fisiológicos. Debido a la estructura cíclica de la prolina causa las curvas de la cadena de polipéptidos, que es muy significativa para la estructura de colágeno.
Algunos de los aminoácidos listados no se pueden sintetizar en el cuerpo humano y deben reunirse con los alimentos. Estos son un aminoácidos indispensables están marcados con asteriscos.
Como se mencionó anteriormente, los aminoácidos proteinogénicos son precursores de algunas moléculas biológicamente activas valiosas.
Dos biogenesa amina β-alanina y cisteamina se incluyen en la coenzima A (coazenedores: derivados de vitaminas solubles en agua, formando un centro activo de enzimas complejas). La β-alanina está formada por la descarboxilación del ácido aspártico y la cisteamina por la descarboxilación de la cisteína:
β-alanina cietaamina
El residuo del ácido glutámico es parte de otro ácido coenzime-tetrahidrofolio, un derivado de vitamina B con.
Otras moléculas biológicamente valiosas son conjugados de ácidos biliares con glicina de aminoácidos. Estos conjugados son ácidos más fuertes que los básicos, se forman en el hígado y están presentes en la bilis en forma de sales.
Ácido de glicerquino
Los aminoácidos proteinogénicos son precursores de algunos antibióticos, sustancias biológicamente activas sintetizadas por microorganismos y la abrumadora reproducción de bacterias, virus y células. Los más famosos de estos son penicilinas y cefalosporinas que constituyen un grupo de antibióticos β-lactam y molde producido por moho. Penicillium.. Se caracterizan por la presencia en la estructura del anillo de β-lactama reactivo, con el que inhiben la síntesis de las paredes celulares de microorganismos gramnegativos.
fórmula general de penicilina
A partir de los aminoácidos por descarboxilación, se obtienen aminas biogénicas: neurotransmisores, hormonas y historias.
Los aminoácidos de glicina y los glutamato son neurotransmisores en el sistema nervioso central.
Los derivados de aminoácidos también son alcaloides: compuestos naturales que contienen nitrógeno, de la naturaleza principal, lo que resulta en el crecimiento. Estos compuestos son compuestos fisiológicos excepcionalmente activos ampliamente utilizados en medicina. Se utilizan ejemplos de alcaloides, la paperaverina fenilalanina, la amapola alcaloidea de isoquinolina (espasmolítica) y un derivado de triptófano de la fizostigmin, se utilizan un alcaloide de los frijoles blancos kalabares (fármaco de la mantequilla anticolina):
papaverin fizostigmin
Los aminoácidos son objetos extremadamente populares de la biotecnología. Hay muchas variantes de síntesis química de aminoácidos, pero como resultado, se obtienen los racematos de aminoácidos. Dado que solo los isómeros L de los aminoácidos son adecuados para la industria alimentaria y para la medicina, las mezclas racémicas deben dividirse en enantiómeros, lo que representa un problema grave. Por lo tanto, un enfoque biotecnológico es más popular: la síntesis enzimática con las enzimas inmovilizadas y la síntesis microbiológica con células microbianas enteras. En ambos casos, se obtienen los isómeros Limpios L.
Los aminoácidos se utilizan como suplementos nutricionales y componentes de alimentación. El ácido glutámico mejora el sabor de la carne, la valina y la leucina mejora el sabor de los productos de panadería, la glicina y la cisteína se utilizan como antioxidantes durante la conservación. D-triptófano puede ser un sustituto del azúcar, ya que es mucho más dulce. La lisina se agrega a los animales alimenticios, ya que la mayoría de las proteínas vegetales contienen un pequeño número de aminoácidos de lisina insustituibles.
Los aminoácidos son ampliamente utilizados en la práctica médica. Estos son tales aminoácidos como metionina, histidina, ácido glutámico y aspártico, glicina, cisteína, valina.
En la última década, los aminoácidos comenzaron a agregarse a los equipos cosméticos para cuidar la piel y el cabello.
Los aminoácidos modificados químicamente también se usan ampliamente en la industria como tensioactivos en la síntesis de polímeros, durante la producción de detergentes, emulsionantes, aditivos al combustible.
Características generales (estructura, clasificación, nomenclatura, isomeria).
La principal unidad estructural de proteínas son a-aminoácidos. En la naturaleza, se producen aproximadamente 300 aminoácidos. Como parte de las proteínas, se encontraron 20 a-aminoácidos diferentes (uno de ellos: prolina, no es aminado-, pero iminoácido). Todos los demás aminoácidos existen en estado libre o como parte de péptidos cortos, o complejos con otras sustancias orgánicas.
los a-aminoácidos son derivados de ácidos carboxílicos, en los que un átomo de hidrógeno, en un átomo de carbono sustituido en el grupo amino (-NN 2), por ejemplo:
Los aminoácidos difieren en la estructura y las propiedades de la R radical R. El radical puede representar residuos de ácidos grasos, anillos aromáticos, heterociclos. Debido a esto, cada aminoácido está dotado de propiedades específicas que determinan las propiedades químicas, físicas y las funciones fisiológicas de las proteínas en el cuerpo.
Se debe a los radicales de los aminoácidos, las proteínas tienen una serie de funciones únicas que no son características de otro biopolímero, y tienen una personalidad química.
Significativamente menos a menudo en los organismos vivos son los aminoácidos con la posición B- o G del grupo amino, por ejemplo:
Clasificación y nomenclatura de aminoácidos.
Hay varios tipos de clasificaciones de aminoácidos que forman parte de la proteína.
A) La base de una de las clasificaciones es la estructura química de los radicales de aminoácidos. Distinguir los aminoácidos:
1. Alifático - glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina:
2. Hidroxilo que contiene - serina, treonina:
4. Aromático - fenilalanina, tirosina, triptófano:
5. Con grupos formadores de aniones en cadenas laterales, ácidos aspárticos y glutámicos:
6. y amidas-ácidos espárragínicos y glutámicos - espárragina, glutamina.
7. Main - Arginina, Gistidin, Lizin.
8. Iminoácido - Prolina
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B) El segundo tipo de clasificación se basa en la polaridad de los grupos R de aminoácidos.
Distinguir polar y no polar aminoácidos. U-radical en el radical tiene conexiones no polares C-C, S-H, ocho aminoácidos de este tipo: alanina, valina, leucina, isolecina, metionina, fenilalanina, triptófano, prolina.
Todos los demás aminoácidos pertenecen. a polar (En el grupo R hay conexiones polares C-O, C-N, -ON, S-H). Cuanto más grande en la proteína de los aminoácidos con los grupos polares, mayor será su reactividad. La función de la proteína depende en gran medida de la reacción. Un número particularmente grande de grupos polares, caracterizados por enzimas. A la inversa, hay muy pocos de ellos en tal proteína como queratina (cabello, uñas).
C) aminoácidos con clasificación y basada en las propiedades iónicas de los grupos R(Tabla 1).
Agrio (A pH \u003d 7, el grupo R puede soportar una carga negativa) es aspártico, ácido glutámico, cisteína y tirosina.
Mantenimiento (A pH \u003d 7, el grupo R puede ser una carga positiva): es arginina, lisina, histidina.
Todos los demás aminoácidos pertenecen a neutral (El grupo R no está cargado).
Tabla 1 - Clasificación de aminoácidos basados \u200b\u200ben la polaridad.
R-grupos.
R-banda
Asparaginico k-ta
Glutamial k-ta
4. CARGADO POSITIVAMENTE
R-banda
Gistidin.
D) De acuerdo con el número de grupos de amina y carboxilo, los aminoácidos están divididos:
– en monoamina monocarbónicaque contiene un grupo carboxilo y amina;
- monoaminodicarbónico (dos carboxilo y un grupo de amina);
- diaminonocarbonic (Dos amina y un grupo carboxilo).
E) En la capacidad de sintetizar en el cuerpo humano y los animales, todos los aminoácidos están divididos:
– en reemplazable
- indispensable
- Parcialmente indispensable.
Un aminoácidos indispensables no se pueden sintetizar en el organismo humano y animal, deben reunirse con los alimentos. Aminoácidos absolutamente indispensables ocho: valin, leucina, isolecina, treonin, triptofano, metionina, lizin, fenilalanina.
Parcialmente indispensable, sintetizado en el cuerpo, pero en cantidad insuficiente, por lo que debe venir parcialmente con los alimentos. Tales aminoácidos son arganin, gistidina, tirosina.
Los aminoácidos reemplazables se sintetizan en el cuerpo humano en cantidades suficientes de otros compuestos. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos.
Isomeria
En las moléculas de todos los aminoácidos naturales (con la excepción de la glicina), en un átomo de carbono, las cuatro comunicaciones de valencia están ocupadas por varios sustituyentes, tal átomo de carbono es asimétrico y se llama el nombre átomo quiral. Como resultado, las soluciones de aminoácidos tienen actividad óptica: el plano de la luz polarizada plana gira. El número de estereoisómeros posibles es exactamente 2 N, donde n es el número de átomos de carbono asimétricos. En glicina n \u003d 0, en treonina n \u003d 2. Todos los demás aminoácidos de las proteínas contienen un átomo de carbono asimétrico, pueden existir en forma de dos isómeros ópticos.
Como estándar en determinación L. y D.Las configuraciones de aminoácidos son utilizadas por la configuración de los estereoisómeros de glicerina aldehíse.
La ubicación en la fórmula de proyección de Fisher NH2 -groups a la izquierda corresponde a L.-Cofficuración, y a la derecha - D.- Configuración.
Cabe señalar que las letras L. y D. significa la pertenencia de una sustancia en su configuración estereoquímica para L. o D. Fila, independientemente de la dirección de rotación.
Además de 20 aminoácidos estándar que se producen en casi todas las proteínas, todavía hay aminoácidos no estándar que son componentes de solo algunos tipos de proteínas: estos aminoácidos también se llaman modificado (hidroxiprolina e hidroxilizina).
Métodos de recepción.
- Los aminoácidos tienen una importancia fisiológica extremadamente grande. Las proteínas y los polipéptidos se construyen a partir de los residuos de los aminoácidos.
En la hidrólisis de sustancias de proteínas. Los organismos animales y vegetales están formados aminoácidos.
Métodos sintéticos para producir aminoácidos:
– Acción de amoníaco sobre ácidos halógenos.
- α-aminoácidos consiguen la acción del amoníaco en Oxyminith Rila.
Los aminoácidos se llaman ácidos carboxílicos que contienen un grupo amino y un grupo carboxilo. Los aminoácidos naturales son ácidos 2-aminocarboxílicos, o α-aminoácidos, aunque existen tales aminoácidos como β-alanina, taurina, α-aminobacing. La fórmula de α-aminoácido generalizada se parece a esto:
En los α-aminoácidos en 2 átomos de carbono, hay cuatro sustituyentes diferentes, es decir, todos los α-aminoácidos, excepto la glicina, tienen un átomo de carbono asimétrico (quiral) y existen en dos enantiómeros - L- y D-aminoácidos . Los aminoácidos naturales pertenecen a L-fila. Los D-aminoácidos se encuentran en las bacterias y los antibióticos peptídicos.
Todos los aminoácidos en soluciones acuosas pueden existir en forma de iones bipolares, y su carga total depende del pH del medio. El valor de pH en el que la carga total es cero, se llama punto isoeléctrico. En el punto isoeléctrico del aminoácido, es un ion zwitter, es decir, el grupo de amina está protonado y se disocia carboxil-naya. En la región neutral de pH, la mayoría de los aminoácidos son iones Zwitter:
Los aminoácidos no absorben la luz en la región visible del espectro, los aminoácidos aromáticos absorben la luz en la región UV del espectro: triptófano y tirosina a 280 nm, fenilalanina, a 260 nm.
Algunas reacciones químicas son características de los aminoácidos, que son de gran importancia para la práctica de laboratorio: la muestra de ningidrina de color en el grupo α-amino, la característica de reacción de los grupos de sulfhidrilo, fenólicos y otros grupos de radicales de aminoácidos, acelicación y formación de bases de schiff para Grupos amino, esterificación para grupos carboxilo.
Papel biológico de los aminoácidos:
1) son elementos estructurales de péptidos y proteínas, los llamados aminoácidos proteinogénicos. Las proteínas incluyen 20 aminoácidos, que están codificados por un código genético y se incluyen en proteínas en el procesamiento de la traducción, algunos de ellos pueden ser fosforilados, acilados o hidroxilados;
2) pueden ser elementos estructurales de otros compuestos naturales: coenzimas, ácidos biliares, antibióticos;
3) son las moléculas de señal. Algunos de los aminoácidos son neurotransmisores o precursores de neurotransmisores, hormonas e histogormas;
4) Son metabolitos esenciales, por ejemplo, algunos aminoácidos son precursores de alcaloides de plantas, o sirven como donantes de nitrógeno, o son componentes de potencia vitales.
La clasificación de los aminoácidos proteinogénicos se basa en la estructura y la polaridad de las cadenas laterales:
1. Aminoácidos alifáticos:
Glicina, gly., G, gly
Alanina ala, A, ala
Valin, eje, V, val *
Leucina leu, L, leu *
Isoleucina ile, I, Ile *
Estos aminoácidos no contienen en la cadena lateral de heteroátomos, grupos cíclicos y se caracteriza por una baja polaridad baja distintivamente pronunciada.
Cisteína, cis, C, cys
Metionina reunió., M, se conoció *
3. Aminoácidos aromáticos:
Fenilalanina pantano, F, Phe *
Tirosina tir, Y, tyr
Triptófano tres, W, trp *
Gistidin, gis, H, su
Los aminoácidos aromáticos contienen ciclos estabilizados resonantes mesoméricos. En este grupo, solo la fenilalanina aminoácida exhibe baja polaridad, la tirosina y el triptófano se caracterizan por una polaridad notable e histidina, incluso alta. La gistidina también se puede atribuir a los principales aminoácidos.
4. Aminoácidos neutros:
Serina ser., S, ser
Treoníaco tre., T, thr *
Espárragina, asb N, asn.
Glutamina, gln,Q, GLN.
Los aminoácidos neutros contienen grupos hidroxilo o carboxamida. Aunque los grupos de amida de moléculas no iónicas, de espárragina y minas de gluta son altamente polares.
5. Aminoácidos amargos:
Ácido espárrico (aspartato), áspid, D, asp
Ácido glutámico (glutamato), profundo E, glu
Los grupos carboxilo de las cadenas laterales de aminoácidos ácidos se ionizan completamente en toda la gama de valores fisiológicos de pH.
6. Aminoácidos básicos:
LIZIN, L. de, K, lys *
Arginina argano, Arg
Las cadenas laterales de los aminoácidos principales están completamente protonados en la región neutral del pH. El aminoácido muy básico y muy polar es una arginina que contiene una agrupación de guanidina.
7. Iminoácido:
Prolina pro, P, pro
La cadena lateral de la prolina consiste en un ciclo de cinco miembros que comprende un átomo de carbono α y un grupo α-amino. Por lo tanto, prolina, estrictamente hablando, no es un amino, sino iminoácido. El átomo de nitrógeno en el anillo es una base débil y no está protonada en los valores de pH fisiológicos. Debido a la estructura cíclica de la prolina causa las curvas de la cadena de polipéptidos, que es muy significativa para la estructura de colágeno.
Algunos de los aminoácidos listados no se pueden sintetizar en el cuerpo humano y deben reunirse con los alimentos. Estos son un aminoácidos indispensables están marcados con asteriscos.
Como se mencionó anteriormente, los aminoácidos proteinogénicos son precursores de algunas moléculas biológicamente activas valiosas.
Dos biogenesa amina β-alanina y cisteamina se incluyen en la coenzima A (coazenedores: derivados de vitaminas solubles en agua, formando un centro activo de enzimas complejas). La β-alanina está formada por la descarboxilación del ácido aspártico y la cisteamina por la descarboxilación de la cisteína:
β-alanina cietaamina
El residuo del ácido glutámico es parte de otro ácido coenzime-tetrahidrofolio, un derivado de vitamina B con.
Otras moléculas biológicamente valiosas son conjugados de ácidos biliares con glicina de aminoácidos. Estos conjugados son ácidos más fuertes que los básicos, se forman en el hígado y están presentes en la bilis en forma de sales.
Ácido de glicerquino
Los aminoácidos proteinogénicos son precursores de algunos antibióticos, sustancias biológicamente activas sintetizadas por microorganismos y la abrumadora reproducción de bacterias, virus y células. Los más famosos de estos son penicilinas y cefalosporinas que constituyen un grupo de antibióticos β-lactam y molde producido por moho. Penicillium.. Se caracterizan por la presencia en la estructura del anillo de β-lactama reactivo, con el que inhiben la síntesis de las paredes celulares de microorganismos gramnegativos.
Fórmula general de penicilina
A partir de los aminoácidos por descarboxilación, se obtienen aminas biogénicas: neurotransmisores, hormonas y historias.
Los aminoácidos de glicina y los glutamato son neurotransmisores en el sistema nervioso central.
dopamina (neuromediador) noraderenalina (neuromedior)
histamina de adrenalina (hormonal) (mediador y gistogormont)
serotonina (neuromediador y gistogormon) GABA (NEUROMEDIADOR)
Tiroxina (hormona)
El derivado del triptófano de aminoácidos es el más famoso del ácido auxin-indolyluxusic que se encuentra en la naturaleza. Las auxinas son reguladores del crecimiento de las plantas, estimulan la diferenciación de los tejidos crecientes, el crecimiento de Cambia, las raíces, aceleran el crecimiento de las frutas y la extinción de hojas viejas, sus antagonistas es el ácido abscusivo.
Ácido indolyluxus
Los derivados de aminoácidos también son alcaloides: compuestos naturales que contienen nitrógeno, de la naturaleza principal, lo que resulta en el crecimiento. Estos compuestos son compuestos fisiológicos excepcionalmente activos ampliamente utilizados en medicina. Se utilizan ejemplos de alcaloides, la paperaverina fenilalanina, la amapola alcaloidea de isoquinolina (espasmolítica) y un derivado de triptófano de la fizostigmin, se utilizan un alcaloide de los frijoles blancos kalabares (fármaco de la mantequilla anticolina):
papaverin fizostigmin
Los aminoácidos son objetos extremadamente populares de la biotecnología. Hay muchas variantes de síntesis química de aminoácidos, pero como resultado, se obtienen los racematos de aminoácidos. Dado que solo los isómeros L de los aminoácidos son adecuados para la industria alimentaria y para la medicina, las mezclas racémicas deben dividirse en enantiómeros, lo que representa un problema grave. Por lo tanto, un enfoque biotecnológico es más popular: la síntesis enzimática con las enzimas inmovilizadas y la síntesis microbiológica con células microbianas enteras. En ambos casos, se obtienen los isómeros Limpios L.
Los aminoácidos se utilizan como suplementos nutricionales y componentes de alimentación. El ácido glutámico mejora el sabor de la carne, la valina y la leucina mejora el sabor de los productos de panadería, la glicina y la cisteína se utilizan como antioxidantes durante la conservación. D-triptófano puede ser un sustituto del azúcar, ya que es mucho más dulce. La lisina se agrega a los animales alimenticios, ya que la mayoría de las proteínas vegetales contienen un pequeño número de aminoácidos de lisina insustituibles.
Los aminoácidos son ampliamente utilizados en la práctica médica. Estos son tales aminoácidos como metionina, histidina, ácido glutámico y aspártico, glicina, cisteína, valina.
En la última década, los aminoácidos comenzaron a agregarse a los equipos cosméticos para cuidar la piel y el cabello.
Los aminoácidos modificados químicamente también se usan ampliamente en la industria como tensioactivos en la síntesis de polímeros, durante la producción de detergentes, emulsionantes, aditivos al combustible.
Proteínas
Las proteínas son sustancias de alto peso molecular que consisten en aminoácidos conectados por un enlace peptídico.
Es proteínas que son un producto de información genética transmitida desde la generación a la generación, y realice todos los procesos de actividad vital en la célula.
Características de la proteína:
1. Función catalítica. El grupo más numeroso de proteínas conforma las enzimas: proteínas con actividad catalítica, acelerando reacciones químicas. Ejemplos de enzimas son Pepsin, Alcohología deshidrogenasa, GlutaminesIntetase.
2. Función de estructuración. Las proteínas estructurales son responsables de mantener la forma y la estabilidad de las células y los tejidos, incluyen queratinas, colágeno, fibroin.
3. Función de transporte. Las proteínas de transporte llevan moléculas o iones de un órgano en otro o a través de las membranas dentro de la célula, por ejemplo, hemoglobina, albúmina en suero, canales de iones.
4. Función protectora. Las proteínas del sistema de homeostasis protegen el organismo de los agentes causales de enfermedades, información alienígena, pérdida de sangre - inmunoglobulinas, fibrinógeno, trombina.
5. Función reguladora. Las proteínas realizan las funciones de las sustancias de señalización: algunas hormonas, historias y neurotransmisores, son receptores a las sustancias de señalización de cualquier estructura, proporcionan una transmisión de señal adicional en las cadenas de señalización bioquímica de la célula. Los ejemplos pueden servir como una hormona de crecimiento Somatotropina, insulina hormonal, n- y m-colinorreceptores.
6. Función motora. Con la ayuda de proteínas, se llevan a cabo los procesos de abreviatura y otros movimientos biológicos. Los ejemplos pueden servir a la tubulina, la actina, la miosina.
7. Función de repuesto. Las plantas contienen proteínas de repuesto que son productos alimenticios valiosos, en organismos animales, las proteínas musculares sirven como nutrientes de reserva que se movilizan en la necesidad extrema.
Para las proteínas, es característica de la presencia de varios niveles de una organización estructural.
Estructura primaria La proteína se llama la secuencia de residuos de aminoácidos en la cadena de polipéptidos. La comunicación peptídica es un enlace de carboxamida entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido y un grupo α-amino de otro aminoácido.
Alanylphenylalanylcisteilprolin
La comunicación peptídica tiene varias características:
a) es resonante estabilizado y, por lo tanto, está casi en el mismo plano: planar; La rotación alrededor de la comunicación C-N requiere altos costos de energía y difícil;
b) En la conexión, el carácter especial, es menor que el habitual, pero más del doble, es decir, hay una tautomeria de keto-enol:
c) Los sustituyentes en relación con las comunicaciones peptídicas están en trance- relativo;
d) Los núcleos peptídicos están rodeados de varios lados de la naturaleza, interactuando con las moléculas de disolventes circundantes, se ionizan los grupos carboxilo y amino libres, formando centros catiónicos y aniónicos de la molécula de proteínas. Dependiendo de su relación, la molécula de proteína recibe una carga positiva o negativa total, y también se caracteriza por uno u otro valor del pH del medio cuando se alcanza el punto isoeléctrico de la proteína. Los radicales forman salinos, etéreos, puentes disulfuro dentro de la molécula de proteínas, y también determinan el círculo de reacciones inherentes a las proteínas.
Actualmente, los polímeros que consisten en 100 y más residuos de aminoácidos, polipéptidos, que consta de 50-100 residuos de aminoácidos, péptidos de bajo peso molecular, polímeros que consisten en menos de 50 residuos de aminoácidos, se calculan por proteínas.
Algunos péptidos de bajo peso molecular desempeñan un papel biológico independiente. Ejemplos de algunos de estos péptidos:
Glutathione - γ-Gli-Gly: uno de los péptidos intracelulares más extendidos, participa en los procesos reductores de oxidativos en las células y la transferencia de aminoácidos a través de membranas biológicas.
Carnosina - β-ala-gis - péptido contenido en los músculos animales elimina los productos de la peroxidación de lípidos, acelera el proceso de carbohidratos en los músculos y en forma de fosfato está involucrado en el intercambio de energía en los músculos.
Vasopresina: la hormona del lóbulo trasero de la pituitaria, participando en el regulador del intercambio de agua del cuerpo:
La caída es una venenosa a la tía, en concentraciones insignificantes causa la muerte del cuerpo debido a la liberación de enzimas y iones de potasio de las células:
Gramsicidin: un antibiótico, que actúa en muchas bacterias grampositivas, cambia la permeabilidad de las membranas biológicas para los compuestos moleculares bajos y causa la muerte celular:
Reunió.-NiceFalin - Tir-Gly-Gly-Feng - péptido, sintetizado en las neuronas y el dolor de debilitamiento.
Estructura secundaria de proteína.- Esta es una estructura espacial formada como resultado de las interacciones entre grupos funcionales de la isla peptídica.
La cadena peptídica contiene muchos grupos de CO-y NH de los vínculos peptídicos, cada uno de los cuales es potencialmente capaz de participar en la formación de enlaces de hidrógeno. Hay dos tipos principales de estructuras que permiten que esto se realice: la espiral α en la que se coincide con la cadena como un cable del auricular, y la estructura β plegada en la que se atascan las áreas alargadas de una o varias cadenas. Ambas estructuras son muy estables.
La hélice α se caracteriza por un embalaje extremadamente denso de la cadena de polipéptidos retorcidos, para cada ronda de la espiral de los derechos humanos, hay 3.6 residuos de aminoácidos, cuyos radicales siempre están dirigidos y un poco atrás, es decir, Al comienzo de la cadena polipeptídica.
Las principales características de la α-espiral:
1) la espiral α se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre el átomo de hidrógeno en el nitrógeno del grupo péptido y el residuo de oxígeno carbonilo, que se encuentra a lo largo de la cadena en cuatro posiciones;
2) todos los grupos peptídicos participan en la formación de la comunicación de hidrógeno, esto garantiza la máxima estabilidad de la hélice α;
3) En la formación de enlaces de hidrógeno, todos los átomos de nitrógeno y el oxígeno de los grupos peptídicos están involucrados, lo que reduce significativamente la hidrofilicidad de las regiones de α-espiral y aumenta su hidrofobicidad;
4) La α-hélice se forma espontáneamente y es la conformación más estable de la cadena polipeptídica correspondiente a un mínimo de energía libre;
5) En la cadena polipeptídica de l-aminoácidos, la espiral derecha, generalmente detectada en proteínas, es mucho más estable queda.
La posibilidad de formación de α-hélice se debe a la estructura primaria de la proteína. Algunos aminoácidos evitan el giro de la isla peptídica. Por ejemplo, los grupos carboxilo cercanos de glutamato y aspartato se repelen mutuamente entre sí, lo que evita la formación de enlaces de hidrógeno en la hélice α. Por la misma razón, la espiralización de la cadena es difícil en lugares cercanos entre sí, cargados positivamente, lizin y residuos de arginina. Sin embargo, ProLine desempeña el mayor papel en violación de la α-espiral. Primero, en la prolina, el átomo de nitrógeno es parte del anillo rígido, lo que evita la rotación alrededor de la conexión N-C, en segundo lugar, la prolina no forma la unión de hidrógeno debido a la falta de hidrógeno en el átomo de nitrógeno.
Los β-pliegues son una estructura en capas formada por enlaces de hidrógeno entre fragmentos peptídicos ubicados linealmente. Ambas cadenas pueden ser independientes o pertenecer a una molécula de polipéptidos. Si las cadenas están orientadas en una dirección, entonces tal estructura β se llama paralelo. En el caso de la dirección opuesta a las cadenas, es decir, cuando el n-extremo de una cadena coincide con el extremo de otra cadena, la estructura β se llama anti-paralelo. Enérgicamente más preferibles, los pliegues β anti-paralelos con puentes de hidrógeno casi lineales.
paralelas β-plegables anti-paralelas β-pliegues
En contraste con α-hélice, rico en enlaces de hidrógeno, cada sección de la cadena de plegado β está abierta a la formación de enlaces de hidrógeno adicionales. Los radicales laterales de aminoácidos están orientados casi perpendiculares al plano de la hoja alternativamente hacia arriba y hacia abajo.
En aquellas áreas donde la curva de la cadena peptídica está doblada lo suficientemente afilada, a menudo hay un bucle β. Este es un breve fragmento en el que se doblan 4 residuos de aminoácidos a 180 o y se estabilizan con un puente de hidrógeno entre los primeros y cuartos residuos. Los radicales de aminoácidos grandes interfieren con la formación del bucle β, por lo que con mayor frecuencia incluye la glicina de aminoácidos más pequeña.
Estructura superior de proteínas. - Este es un orden específico de alternancia de estructuras secundarias. Bajo el dominio entiende una parte separada de una molécula de proteínas, que tiene un cierto grado de autonomía estructural y funcional. Ahora los dominios se consideran los elementos fundamentales de la estructura de las moléculas de proteínas y la relación y la naturaleza del diseño de α-hélice y las capas βminas da a entender la evolución de las moléculas de proteínas y los enlaces filogenéticos mayores que la comparación de las estructuras primarias. La principal tarea de la evolución es el diseño de todas las nuevas proteínas. La posibilidad infinitamente pequeña se sintetiza accidentalmente una secuencia de aminoácidos que satisfará las condiciones de empaque y se aseguraría el desempeño de las tareas funcionales. Por lo tanto, las proteínas se encuentran a menudo con diferentes características, pero similar a la estructura tanto que parece que tenían un antepasado común o se produjeron entre sí. Parece que la evolución, enfrentando la necesidad de resolver una determinada tarea, prefiere no diseñar primero para esta proteína, y adaptarse a estas estructuras ya bien establecidas, adaptándolas a nuevos propósitos.
Algunos ejemplos de estructuras superiores repetidas con frecuencia:
1) αα '- proteínas que contienen solo α-hélice (mioglobina, hemoglobina);
2) ββ ': proteínas que contienen solo estructuras β (inmunoglobulinas, superoxidismátasa);
3) βαβ: la estructura del β-barril, cada capa β se encuentra dentro del barril y se asocia con una hélice α ubicada en la superficie de la molécula (triosofosomerasa, lactato deshidrogenasa);
4) "Dedo de zinc": un fragmento de una proteína que consiste en 20 residuos de aminoácidos, un átomo de zinc se asocia con dos sustancias de cisteína y dos histidinas, como resultado del cual el "dedo" de aproximadamente 12 aminoácidos Se forman residuos, puede unirse a las secciones regulatorias de la molécula de ADN;
5) Cremallera de leucina: las proteínas que interactúan tienen una porción α-espiral que contiene al menos 4 residuos de leucina, se ubican después de 6 aminoácidos, uno de la otra, es decir, están en la superficie de cada segundo turno y pueden formar enlaces hidrofóbicos con Residuos de leucina otra proteína. Con la ayuda de los sujetadores de leucina, por ejemplo, las moléculas de proteínas altamente menores de las histonas se pueden combinar en los complejos, superando una carga positiva.
Estructura de proteína terciaria - Esta es la ubicación espacial de la molécula de proteínas, estabilizada por las conexiones entre los radicales laterales de los aminoácidos.
Tipos de conexiones estabilizando la estructura de proteínas terciarias:
disulfuro hidrófobo electrostático disulfuro hidrófobo
comunicación comunicación comunicación comunicación
Dependiendo del plegado de la estructura terciaria, la proteína se puede clasificar en dos tipos principales: fibrilar y globular.
Proteínas fibrilaras: moléculas filamentosas largas insolubles en agua, cuyas cadenas de polipéptidos se alargan a lo largo de un eje. Estas son principalmente proteínas estructurales y contráctiles. Varios ejemplos de las proteínas fibrilaras más comunes:
1. α-queratinas. Sintetizado por las células de la epidermis. Cuentan por casi todo el peso seco del cabello, lana, plumas, cuernos, uñas, garras, agujas, escamas, pezuñas y una cáscara negra, así como una parte significativa del peso de la capa exterior de la piel. Esta es una familia completa de proteínas, son similares en la composición de aminoácidos, contienen muchos residuos de cisteína y tienen la misma ubicación espacial de las cadenas de polipéptidos. En las células del cabello, las cadenas de queratina polipéptidos se organizan primero en fibras, de las cuales las estructuras como la cuerda o el cable torcido se llenan en el extremo de la celda. Las células del cabello se vuelven complicadas y finalmente mueren, y las paredes celulares forman una caja tubular, llamada cutícula. En la α-queratina, las cadenas de polipéptidos tienen la forma de α-hélice, una alrededor de la otra en un cable de tres núcleos con la formación de enlaces de disulfuro transversales. Los residuos de N-terminal se encuentran por un lado (paralelo). Las queratinas son insolubles en agua debido a la predominio de los aminoácidos con radicales laterales no polares, que enfrentan la fase acuosa. Los siguientes procesos se producen durante un giro químico: inicialmente, los puentes disulfuro son destruidos por la recuperación de Tiola, y luego, cuando le dan al cabello, se secan con calefacción y, al aire de oxidación, se forman nuevos puentes disulfuro, que conservan la forma del peinado.
2. β-queratinas. Estos incluyen la seda de fibra y la web. Es capas anti-paralelas β plegadas con predominio de glicina, alanina y serina como parte.
3. Colágeno. La proteína más común en los animales más altos y la proteína Fibriller principal de los tejidos conectivos. El colágeno se sintetiza en fibroblastos y condrocitos, células especializadas del tejido conectivo, desde donde se empuja. Las fibras de colágeno están en la piel, tendones, cartílago y huesos. No están estirando, en fuerza, exceden el alambre de acero, las fibrillas de colágeno se caracterizan por asignaciones transversales. Al hervir en agua, el colágeno fibroso, insoluble y no rentable se convierte en gelatina como resultado de la hidrólisis de algunos enlaces covalentes. El colágeno contiene un 35% de glicina, alanina del 11%, 21% de prolina y 4-hidroxiprolina (aminoácidos, característicos solo para colágeno y elastina). Dicha composición determina el valor nutricional relativamente bajo de la gelatina como proteína alimentaria. Las fibrillas de colágeno consisten en subunidades de polipéptidos repetitivos llamados Tropocoland. Estas subunidades se colocan a lo largo de las fibrillas en forma de vigas paralelas por el tipo de "cabeza a la cola". La sturnela de las cabezas y da una asignación transversal característica. El vacío en esta estructura, si es necesario, puede servir como el lugar de deposición de la hidroxiapatita CA 5 (OH) (PO 4) 3, que desempeña un papel importante en la mineralización ósea.
Las subunidades tropocalantadas consisten en tres cadenas de polipéptidos, estrechamente torcidas en forma de una cuerda de tres núcleos, difiriendo de α- y β-queratinas. En algún colágeno, las tres cadenas tienen la misma secuencia de aminoácidos, mientras que solo dos cadenas son idénticas, y el tercero difiere de ellas. La cadena polipeptídica de TropocolAlagen forma una espiral izquierda, una bobina de la cual representa solo tres residuos de aminoácidos debido a las curvas de la cadena causada por la prolina y la hidroxiprolina. Tres cadenas están interconectadas, excepto enlaces de hidrógeno con un enlace de tipo covalente, que se genera entre dos residuos de lisina en las cadenas vecinas:
A medida que nos envejecemos, en las subunidades de TropocolAlagen y entre ellos se forman un número creciente de enlaces cruzados, lo que hace que las fibrillas de colágeno sean más rígidas y frágiles, y esto cambia las propiedades mecánicas del cartílago y los tendones, hacen más huesos marrones y reduce la córnea. transparencia.
4. Elastin. Está contenido en un tejido de tejido elástico amarillo y una capa elástica de tejido conectivo en las paredes de las arterias grandes. La subunidad principal de las fibrillas de elastina - tropopoelastina. Elastin es rico en glicina y alanina, contiene mucha lisina y poco prolina. Las secciones en espiral de la elastina se estiran durante la tensión, pero se devuelven cuando la carga se elimina a la longitud inicial. Los restos de lisina de cuatro cadenas diferentes forman enlaces covalentes entre sí y permiten que la elastina sea reversible para estirarse en todas las direcciones.
Proteínas globulares: proteínas cuya cadena de polipéptidos se minimiza en un globo compacto, capaz de realizar una amplia variedad de funciones.
La estructura terciaria de las proteínas globulares es más conveniente considerar en el ejemplo de Myoglobin. La mioglobina es una proteína de unión a oxígeno relativamente pequeña presente en las células musculares. Se reserva un límite de oxígeno y contribuye a su transferencia en mitocondrias. En la molécula de Myoglobin hay una cadena de polipéptidos y un hemogroup (gema) es un complejo de protoporfiro con hierro. Las principales propiedades de Myoglobin:
a) La molécula de miglobina es tan compacta que solo 4 moléculas de agua pueden caber dentro de ella;
b) todos los residuos de aminoácidos polares, con la excepción de dos, se encuentran en la superficie exterior de la molécula, y todos ellos están en el estado hidratado;
c) La mayoría de los residuos de aminoácidos hidrófobos se ubican dentro de la molécula de la mioglobina y, por lo tanto, están protegidos de contacto con agua;
d) Cada uno de los cuatro residuos de la prolina en la molécula de la mioglobina se encuentra en la curva de la cadena polipeptídica, en otros lugares de la curva, se ubican los restos de serina, treonina y espárragina, ya que tales aminoácidos evitan la formación de α -Helix si están juntos;
e) un hemogrupo plano se encuentra en la cavidad (bolsillo) cerca de la superficie de la molécula, el átomo de hierro tiene dos bonos de coordinación dirigidos perpendiculares al plano de hemma, uno de ellos está asociado con el residuo de la histidina 93, y el otro sirve a Enlazar la molécula de oxígeno.
A partir de la estructura terciaria de la proteína se vuelve capaz de realizar funciones biológicas peculiares a la misma. El funcionamiento de las proteínas es que cuando se coloca la estructura terciaria en la superficie de la proteína, se forman áreas, lo que puede unir otras moléculas llamadas ligandos. La alta especificidad de la interacción de la proteína con ligando está garantizada por la complementariedad de la estructura de la estructura del centro activo del ligando. La complementación es un cumplimiento espacial y químico de las superficies interactivas. Para la mayoría de las proteínas, la estructura terciaria es el nivel máximo de colocación.
Estructura de la proteína cuaternaria - Es característico de las proteínas que consisten en dos y más cadenas polipeptídicas, interconectadas exclusivamente conexiones no virulentas, principalmente electrostáticas e hidrógeno. La mayoría de las veces, las proteínas contienen dos o cuatro subunidades, más de cuatro subunidades generalmente contienen proteínas reglamentarias.
Las proteínas que tienen una estructura cuaternaria a menudo se llaman oligoméricas. Distinguir proteínas homoméricas y heteroméricas. Las proteínas homo-dimensionales incluyen todas las subunidades tienen la misma estructura, por ejemplo, la enzima de la catalasa consiste en sus cuatro subunidades completamente idénticas. Las proteínas heteroméricas tienen diferentes subunidades, por ejemplo, la enzima de ARN polimerasa consiste en cinco subunidades diferentes que realizan diferentes funciones.
La interacción de una subunidad con un ligando específico causa cambios conformacionales en toda la proteína oligomérica y cambia la afinidad de otras subunidades a los ligandos, esta propiedad subyace a la capacidad de las proteínas oligoméricas a la regulación altoherectural.
La estructura de la proteína cuaternaria se puede considerar en el ejemplo de la hemoglobina. Contiene cuatro cadenas de polipéptidos y cuatro grupos protésicos de húmedos en los que los átomos de hierro están en la forma de Zakis Fe 2+. La parte de proteína de la molécula es global, consiste en dos cadenas α y dos cadenas β que contienen hasta un 70% de hélice α. Cada una de las cuatro cadenas es característica de su estructura terciaria, un hemogroup se asocia con cada cadena. Los húmedos de diferentes cadenas están relativamente lejos entre sí y tienen un ángulo de inclinación diferente. Hay pocos contactos directos entre las dos cadenas α y dos cadenas β, mientras que entre las cadenas α y las β, surgieron numerosos contactos de la α 1 β 1 y α 2 β 2, formados por radicales hidrófobos. Entre α 1 β 1 y α 2 β 2 sigue siendo el canal.
En contraste con la mioglobina, la hemoglobina se caracteriza por una afinidad significativamente menor por el oxígeno, lo que le permite darle una parte significativa del oxígeno unido en los tejidos de las bajas presiones parciales de oxígeno. El oxígeno es ligero se une a la hierba de hemoglobina a valores de pH más altos y una baja concentración de CO 2, caracterizada por los pulmones alvéolos; La liberación de oxígeno de la hemoglobina favorece valores de pH más bajos y altas concentraciones de CO 2, características de los tejidos.
Además del oxígeno, la hemoglobina transfiere iones de hidrógeno, que se asocian con los residuos de histidina en cadenas. La hemoglobina también transfiere el dióxido de carbono, que se conecta al grupo amino terminal de cada una de las cuatro cadenas polipeptídicas, como resultado de lo que se forma la carbinammoglobina:
En los glóbulos rojos en concentraciones suficientemente grandes, hay una sustancia de 2,3-difosfoglicerat (DFG), su contenido aumenta con un aumento de una altura grande y en la hipoxia, lo que facilita la liberación de oxígeno de la hemoglobina en los tejidos. DFG se encuentra en el canal entre α 1 β 1 y α 2 β 2, interactuando con grupos infectados positivamente de cadenas β. Cuando el oxígeno de hemoglobina vinculante, DFG se desplaza de la cavidad. En los eritrocitos de algunas aves no está contenida por DFG, sino fosfato de inositolgya, que reduce aún más la afinidad de la hemoglobina al oxígeno.
2,3-DITHOSFOGLYCERAT (DFG)
HBA es una hemoglobina normal de un adulto, HBF - hemoglobina fetal, tiene una mayor afinidad por O 2, HBS - hemoglobina en la anemia de células falciformes. La anemia de células falciformes es una enfermedad hereditaria grave asociada con las anomalías genéticas de hemoglobina. En la sangre de personas enfermas, existe una cantidad inusualmente grande de glóbulos rojos de falsificación delgada, que, en primer lugar, se rompen fácilmente, en segundo lugar, escalan capilares de sangre. A nivel molecular, la hemoglobina S difiere de la hemoglobina y un residuo de aminoácido en la posición 6 β-cadenas, donde se ubica la valilar en lugar del residuo de ácido glutámico. Por lo tanto, la hemoglobina S contiene dos cargas negativas menos, la apariencia de la valina conduce a la aparición de un contacto hidrófobo "pegajoso" en la superficie de la molécula, como resultado, con desoxigenación, la molécula de desoxihemoglobina se pega entre sí y forma anormalmente insoluble. Unidades filamentosas largas que conducen a la deformación de los glóbulos rojos.
No hay razón para pensar que existe un control genético independiente sobre la formación de los niveles de la organización estructural de la proteína anterior, ya que la estructura primaria determina tanto la secundaria como la terciaria, y el cuaternario (si corresponde). La conformación de proteínas nativas es la estructura termodinámicamente más estable en estas condiciones.
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