واکنش اکسیداسیون اسید آمینه. اسیدهای آمینه - nomenclature، رسید، خواص شیمیایی

بخش اصلی اسید آمینه ای که در روده ها از پروتئین ها تشکیل می شوند، به خون (95٪) و بخش کوچکی در لنفاوی وارد می شوند. با توجه به ورید پورتال، اسیدهای آمینه به کبد می رسند، جایی که آنها بر روی بیوسنتز پروتئین های مختلف خاص (آلبومین، گلوبولین ها، فیبرینوژن) صرف می شوند. سایر اسیدهای آمینه جریان خون به تمام اندام ها و بافت ها توزیع می شوند که در داخل سلول ها حمل می شوند، جایی که آنها برای بیوسنتز پروتئین استفاده می شوند.

اسیدهای آمینه استفاده نشده به محصولات مبادله محدود اکسید شده اند. فرآیند تجزیه پروتئین های بافتی توسط آنزیم های بافتی کاتالیزوری می شود - پروتئیناز - کاتتسین (اغلب پروتئین های بافتی نامیده می شود).

نسبت بین اسیدهای آمینه در پروتئین هایی که تجزیه و تولید می کنند، متفاوت است، بنابراین، بخشی از اسیدهای آمینه آزاد باید به سایر اسیدهای آمینه تبدیل شوند یا به ترکیبات ساده اکسید شده تبدیل شوند و از بدن خارج شوند.

بنابراین، در بدن یک سهام داخل سلولی از اسیدهای آمینه وجود دارد که عمدتا به دلیل فرایندهای ماجراجویی متقابل اسیدهای آمینه، هیدرولیز پروتئین ها، سنتز اسیدهای آمینه و جریان آنها از مایع خارج سلولی دوباره پر شده است. در عین حال، با توجه به سنتز پروتئین ها و سایر واکنش ها (شکل گیری اوره، پورین ها و غیره)، حذف اسید آمینه های آزاد از مایع خارج سلولی به طور مداوم رخ می دهد.

راه های به اشتراک گذاری اسیدهای آمینه در بافت ها.

در قلب مبادلات مختلف از اسیدهای آمینه سه نوع واکنش را نشان می دهد: با توجه به گروه های آمین و کربوکسیل و زنجیره های جانبی. واکنش های گروهی Aminic شامل فرایندها است deamination، Reaminting، Amination، توسط گروه کربوکسیل - decarboxylation بخشی برکت از اسکلت کربن اسیدهای آمینه به تغییرات مختلفی به شکل گیری ترکیبات تبدیل می شود که پس از آن می تواند در چرخه Krebs برای اکسیداسیون بیشتر گنجانده شود.

مسیرهای تحول داخل سلولی اسید آمینه پیچیده هستند و با بسیاری از واکنش های دیگر مبادله عبور می کنند، که در نتیجه محصولات تبادل اسید آمینه متوسط \u200b\u200bمی تواند به عنوان پیش سازهای لازم برای سنتز اجزای مختلف سلولی و مواد بیولوژیکی فعال باشد.

کاتابولیسم اسیدهای آمینه در پستانداران (و در انسان)، عمدتا در کبد و کمی ضعیف در کلیه ها رخ می دهد.

اسیدهای آمینه دمیدن.

ماهیت Deaming این است که اسیدهای آمینه را تحت عمل آنزیم آمونیاک و یک بقایای بوزازوتیک (اسیدهای چرب، اسیدهای اکسیژن، Ketokislotes) تقسیم کنید. Deaming می تواند به شکل کاهش فرآیندهای هیدرولیکی، اکسیداتیو و داخل مولکولی برود. دو نوع آخر در انسان ها و حیوانات شایع هستند.

Deamination اکسیداتیو به دو مرحله تقسیم می شود. مرحله اول آنزیمی است، آن را با تشکیل یک محصول متوسط \u200b\u200bناپایدار - اسید Imino (اسید کربوکسیلیک حاوی گروه Imino (\u003d NH) به پایان می رسد، که در مرحله دوم به طور خود به خود به آمونیاک تجزیه می شود و Ketokislot هوا را تجزیه می کند. آنزیم هایی که این روند را کاتالیز می کنند شامل گروه پروتز (ترکیب ارگانیک طبیعت غیر سبز) بیش از (نیکوتینیددین سیلندلوئید) یا FAD (Flavinosenindinucleotide) است.

در بدن انسان، به طور فعال ترین درآمد حاصل می شود تزیین اسید گلوتامیک تحت عمل آنزیم گلوتاماتیددییدازکه در میتوکندری سلول های تمام بافت ها قرار دارد. به عنوان یک نتیجه از این فرآیند، اسید آلفا-کتوگلوتوریک اسید، که در بسیاری از فرآیندهای متابولیک شرکت می کند.

اسیدهای آمینه (مجددا شارژ).

شرایط واجب ترانسفورماتور، مشارکت اسید آمینه های دیکاربوکسیلیک (گلوتامیک و آسپارتی) است که به شکل اسید کتوک اسید - آلفا کتوگلوتورون و اگزالون-آکسایس می تواند با تمام اسیدهای آمینه ارتباط برقرار کند، به استثنای لیزین، ترئونین و آرژنین

هنگامی که دوباره شارژ می شود، اسید آمینه بلافاصله با اسیدهای آمینه به Ketokislot منتقل می شود و گروه های کتو با Ketokislotes در اسید آمینه بدون آزادی در همان زمان آمونیاک. این فرآیند در چندین مرحله اتفاق می افتد. واکنش آنزیم های کاتالیز شده مربوط به کلاس ترانسفراز، گروه پروتسونال آنها فسفریدیوکال فسفریک اتر ویتامین B 6 است. فرآیند مجدد شارژ در حیات وحش گسترده است. ویژگی او معکوس آسان است.

واکنش های Reaminting نقش مهمی در متابولیسم دارد. آنها چنین فرایندهای اساسی را به عنوان بیوسنتز بسیاری از اسیدهای آمینه قابل تعویض از اسید کتوک مربوطه، فروپاشی اسیدهای آمینه، ترکیبی از مسیرهای مبادله کربوهیدرات و اسید آمینه بستگی دارد، زمانی که محصولات فروپاشی گلوکز، به عنوان مثال، اسید پوست، می تواند شکل بگیرد اسید آمینه آلانین و بالعکس.

ترسیم ترمیم

این فرآیند مخالف Deamination است. آن را تضمین اتصال آمونیاک توسط ketokisloids برای تشکیل اسید آمینه مربوطه. ترمیم کننده ترمیم شده توسط یک سیستم آنزیمی خوب عمل می کند که باعث می شود که آسایش یک اسید-کتگلوتار یا اسید اگزالین را برای تشکیل گلوتامین یا اسید آسپارتیک ایجاد کند.

با اسید های نئولی آمونیاک و اسیدهای آلی، نمک های آمونیوم توسط اسیدهای معدنی و ارگانیک فرموله شده اند. این فرآیند در کلیه ها انجام می شود. نمک آمونیوم تشکیل شده از بدن با ادرار مشتق شده و سپس.

decarboxylation از اسیدهای آمینه.

فرآیند دکربوکسیلاسیون توسط دکربوکسیلاز کاتالیز می شود، مخصوصا برای هر اسید آمینه، که فسفات پیریدوکسی را تولید می کند. این آنزیم ها متعلق به کلاس Liaz هستند. فرایند دکربوکسیللاسیون، که شامل شکاف از اسیدهای آمینه CO 2 به تشکیل آمین ها می شود، می تواند در طرح زیر نشان داده شود:

مکانیسم واکنش دکربوکسیلینگ اسید آمینه با توجه به نظریه کلی کاتالیزوری پیریدوکسیال به تشکیل مجتمع پیریدوکال فسفات-سوبسترا در مرکز فعال آنزیم کاهش می یابد.

به این ترتیب، تریپتامین از تریپتوفان، از هیدروکسی تریپتوفان - سروتونین تشکیل شده است. هیستامین از اسید آمینه هیستیدین تشکیل شده است. از اسید گلوتامیک در طول decarboxylation تشکیل شده است اسید گاما آمین روغن (GAMC).

آمین های تشکیل شده از اسیدهای آمینه، آمین های بیوژنیک نامیده می شود، زیرا آنها یک اثر بیولوژیکی قدرتمند بر بدن دارند. آمین های بیوژنیک اثرات فیزیولوژیکی را در غلظت های بسیار پایین نشان می دهند. بنابراین، معرفی به بدن هیستامین منجر به گسترش مویرگ ها و افزایش نفوذپذیری آنها، محدود کردن عروق های بزرگ، کاهش عضلات صاف از اندام های مختلف و بافت ها، بهبود ترشح اسید هیدروکلریک در معده. علاوه بر این، هیستامین در انتقال هیجان عصبی دخیل است.

سروتونین به افزایش فشار خون و محدود کردن برونش کمک می کند؛ دوزهای کوچک آن فعالیت سیستم عصبی مرکزی را در دوزهای بزرگ سرکوب می کنند، این ماده دارای اثر تحریک کننده است. در بافت های مختلف بدن، مقادیر زیادی از هیستامین و سروتونین در فرم مرتبط و غیر فعال هستند. اقدام بیولوژیکی آنها فقط به صورت رایگان نشان می دهند.

اسید گاما آمین روغن (GAMC) در بافت مغزی تجمع می یابد و مهار مهار کننده مهارکننده عصبی هورمون از سیستم عصبی مرکزی است.

غلظت های بزرگی از این ترکیبات ممکن است تهدیدی برای عملکرد طبیعی بدن باشد. با این حال، در بافت های حیوانی آمینو اکسیداز وجود دارد، تقسیم آمین ها به آلدهید های مربوطه، که پس از آن به اسیدهای چرب تبدیل می شوند و به محصولات نهایی تجزیه می شوند.

"تبادل اسیدهای آمینه در بافت ها" سومین مقاله از چرخه "مبادله پروتئین ها در بدن انسان" است. مقاله اول - " spelving از پروتئین ها در دستگاه گوارش " مقاله دوم "

بخش اول این فصل در حال حاضر نیاز و استراتژی پایه برای تقسیم اسیدهای آمینه را توصیف می کند. این با امکان عدم امکان جمع آوری جوراب اسیدهای آمینه ترفند و عدم امکان حذف آنها از سلول ها توضیح داده شده است. اسیدهای آمینه بیش از حد توسط ارگانیسم ها استفاده می شود سوخت متابولیک: اسکلت کربن آنها در بازسازی یک جنس خاص می تواند در بیوسنتز اسید چرب، گلوکز، بدن کتون، ایزوپروئید ها و غیره دخیل باشد، و همچنین به CTC اکسید شده، تولید سلول انرژی. لازم به ذکر است که بسیاری از میکروارگانیسم ها، به ویژه باکتری های هوازی، قادر به استفاده از اسیدهای آمینه فردی به عنوان تنها منبع انرژی و کربن هستند. در میکروارگانیسم های بی هوازی، در غیاب چرخه اسید تریکربوکسیلیک در سلول ها، مکانیسم دیگری تولید شد: کاتابولیسم اسیدهای آمینه در جفت، زمانی که یکی از آنها به عنوان یک اهدا کننده الکترون و گیرنده دوم عمل می کند. مهم است که تشکیل ATP در چنین فرایند اتفاق می افتد.

علاوه بر اسکلت کربن، نیتروژن آمین نیتروژن آمین در طی تخریب اسید آمینه شکل می گیرد، که بر خلاف کربن، برای انرژی از اکسیداسیون مناسب نیست و علاوه بر این، برای سلول ها سمی است. بنابراین، این گروه های آمینو که نمی توانند در بیوسنتز استفاده شوند، به اوره (یا سایر مواد) تبدیل می شوند و از بدن استخراج می شوند.

در زیر، انواع اصلی واکنش هایی که در آن اسید های آمینه می توانند وارد شوند، در نظر گرفته می شود: واکنش ها با توجه به گروه A-amino، گروه کربوکسیل و زنجیره جانبی.

اسید آمینه اسید آمینه . این فرآیندها عمدتا به وسیله واکنش های انتقال و انشعاب توسط یک گروه آمینو ارائه می شود. واکنش های انتقال در حال حاضر در بخش مربوط به بیوسنتز اسید آمینه مورد بحث قرار گرفته است. آنها توسط Transaminases (Aminotransferase) کاتالیز می شوند، یکی از ویژگی های متمایز که استفاده از پیریدوکال فسفات (مشتق ویتامین در 6) به عنوان یک گروه پروستات است. ترانس آمیناز گلوتامات و آلانین ترانس آمیناز و آلانین ترانس آمیناز بیشترین اهمیت را در تخریب اسیدهای آمینه دارند. این آنزیم ها نقش "Funnels" را جمع آوری گروه های آمینو از اسیدهای آمینه های مختلف و از جمله آنها در گلوتامات و آلانین انجام می دهند. در حیوانات، این دو اسیدهای آمینه به عنوان حامل های نیتروژن آمین تجمعی از بافت های کبد عمل می کنند. در کبد، گروه آمینو آلانین به آلنینان ترانسمیناز در A-ketoglutarat با تشکیل گلوتامات منتقل می شود:

بنابراین، اکثر گروه های آمینه ای از اسیدهای آمینه های مختلف در گلوتامات قرار دارند که به راحتی تحت تاثیر قرار می گیرند.

واکنش های اسید آمینه اسید منجر به انتشار NH 2 گروه در قالب آمونیاک می شود و به سه روش مختلف انجام می شود. اکسیداتیو، هیدرولیتیک و مستقیم Deamination وجود دارد (شکل 16.12). شایع ترین نوع است اکسپلوییکه بر اساس یک گروه A-Amino انجام می شود و به طور عمده گلوتامات دهیدروژناز کاتالیز شده است - نمونه ای برای آنزیم کبدی. اموال غیر معمول این آنزیم، توانایی استفاده از هر دو NAD و NADP به عنوان یک کوآنزیم است. فعالیت گلوتامات دهیدروژناز توسط Alto-Aderty با استفاده از Alto-buy Activators (ADP، GDP) و مهار کننده ها (ATP، GTP) اداره می شود.

Deamination اکسیداتیو در دو مرحله با تشکیل اسید ایمینو به عنوان یک محصول متوسط \u200b\u200bانجام می شود که به صورت خود به خود هیدرولیز شده است، به Ketokislot و آمونیاک تبدیل می شود (شکل 16.12). هر دو واکنش برگشت پذیر هستند و ثابت های تعادلی آنها نزدیک به یک هستند. پیش از این (شکل 16.3) نشان داده شد، همانطور که در طول واکنش معکوس، آمونیاک در گلوتامات گنجانده شده است. می توان در نظر داشت که واکنش شکل گیری و انقباض گلوتامات یک پاسخ مرکزی در فرایند متابولیسم آمونیاک است.

در بسیاری از موجودات، دفع اکسیداتیو با استفاده از دهیدروژناز ها با استفاده از فلاوین کافکرها (FMN، FAD) انجام می شود. این آنزیم ها اکسیدازهای اسید آمینه نامیده می شوند. آنها با یک خاصیت سوبسترا مشخص می شوند: بعضی از آنها به اسید آمینه L-amino، دیگران - به D-Analogues خود اختصاص دارند. اعتقاد بر این است که این آنزیم ها سهم کوچکی در تبادل گروه های آمینو دارند.

هیدرولیتیک تعداد کمی از اسیدهای آمینه به پروتئینوژنیک - آسپارگین و گلوتامین مربوط می شود. هنگامی که آنها را دوست داشت، آسپارتات و گلوتامات تشکیل می شوند. این فرآیند درست است که از دیشمها تماس بگیرد، زیرا در هزینه گروه آمید انجام می شود (شکل 16.12). در موارد نادر، اسید آمینه Aamichroup نیز شکسته شده است، سپس آمونیاک و اسید Oxyc تشکیل می شود.

در نتیجه مستقیم (intramolecular) deamination ترکیبات غیر اشباع وجود دارد. Deamination مستقیم معمولا در معرض هیستیدین و همچنین سریین قرار دارد. با این حال، حمله سریین اصلی آنزیمی منجر به شکاف مولکول آب (آنزیم های هیدروکسید سریین) و یک گروه هیدروکسیل جانبی از یک سریین در این تحول دخیل است. Deamination خود به خودی در این مورد یک اتصال متوسط \u200b\u200bناپایدار است - aminoacrylate. محصول کل واکنش پیرووات است، و این نوع از دامنه ناشی از بازسازی در زنجیره جانبی اسیدهای آمینه است.

واکنش های اسید آمینه برای گروه کربوکسیل . تبدیل گروه کربوکسیل اسید آمینه می تواند توسط ارگانیسم ها برای تخریب این مولکول ها، و همچنین تبدیل به دیگر، سلول های ترکیبی ضروری، عمدتا آمینوکالاتل ها و آمین های بیوژنیک استفاده شود. تشکیل آمینوکائید ها در مرحله آماده سازی سنتز پروتئین در فصل 3 توصیف شده است. آمین های بیوژنیک در واکنش های کاتالیز شده توسط اسید آمینه decarboxylase وجود دارد. این آنزیم ها در حیوانات، گیاهان و به ویژه در میکروارگانیسم ها گسترده هستند و شناخته شده است که میکروارگانیسم های پاتوژن دکوربوکسیلاز می تواند خدمت کند عوامل پرخاشگریبا کمک آن پاتوژن به بافت های مناسب نفوذ می کند. Decarboxylase L-amino acids، و همچنین transaminases، به عنوان یک گروه فسفات پیریدوکسی پروتز استفاده می شود.

مونوآمین (آمین های بیوژنیک) در ارگانیسم های مختلف توابع انجام می شود. به عنوان مثال، اتانولامین، که در طی یک دکوربوکسیلینگ سریین تشکیل شده است، بخشی جدایی ناپذیر از چربی های قطبی است. در صورت استفاده از دکربوکسیلینگ سیستئین و آسپارتات، یک سیستامین و B-آلانین تشکیل می شود که بخشی از چنین سلول های مهم کوآنزیم هستند، به عنوان کوآنزیم A. decarboxylation از هیستیدین منجر به تشکیل هیستامین می شود - واسطه درگیر در مقررات از فرآیندهای متابولیک، فعالیت های غدد ترشح داخلی، فشار تنظیم خون در حیوانات. بسیاری از آمین های بیوژنیک دیگر عملکردهای مواد سیگنالینگ را انجام می دهند، به ویژه گسترده در حیوانات و انسان ها. انتقال دهنده های عصبی

واکنش های اسید آمینه در زنجیره جانبی . چگونه ساختار رادیکال های آمینو اسید بسیار متنوع و تغییرات شیمیایی است که ممکن است آنها را تحت تاثیر قرار دهد. در میان این واکنش های گوناگون، کسانی که اجازه می دهند سلول از برخی از اسیدهای آمینه می توانند تشخیص دهند. به عنوان مثال، تیروزین در طول اکسیداسیون حلقه معطر فنیل آلونین شکل می گیرد؛ هیدرولیز آرژینین منجر به تشکیل اورنیتین می شود (به چرخه اوره مراجعه کنید)؛ تقسیم تروئین با تشکیل گلیسین و غیره همراه است.

علاوه بر این واکنش ها، تحولات گروه های جانبی مرتبط با وقوع مواد فعال فیزیولوژیکی مهم است. بنابراین، هورمون آدرنالین از تیروزین تشکیل شده است، اسید نیکوتینیک از تریپتوفان تشکیل شده است (ویتامین RR، که بخشی از سولفات نیکوتینامید) و اسید اندولینامید (ماده رشد)، از اسید های سیستئین-مکتراپوریک (شرکت در خنثی سازی ترکیبات معطر) تشکیل شده است. در حال حاضر امکان تبدیل یک سری سرین را به پیروات در هنگام کمبود زنجیره جانبی و دامنه جانبی آن اشاره کرد.

بنابراین، انواع تحولات شیمیایی اسیدهای آمینه می تواند منجر به تشکیل مواد فعال زیست شناختی با طیف گسترده ای از عمل و علاوه بر این، به شکاف گروه های آمینو در قالب آمونیاک با تشکیل اسکلت کربن منجر شود. بخش زیر به سرنوشت آمونیاک و اتم های کربن از اسیدهای آمینه تقسیم می شود.

اسیدهای آمینه - ترکیبات heteroofunctional که لزوما شامل دو گروه کاربردی هستند: یک گروه آمینو - NH 2 و گروه کربوکسیل گروه با رادیکال هیدروکربن. فرمول ساده ترین اسیدهای آمینه می تواند به شرح زیر نوشته شود:

از آنجایی که اسیدهای آمینه دارای دو گروه مختلف عملکردی هستند که بر یکدیگر تاثیر می گذارند، واکنش های مشخصی از واکنش های مشخصه اسید های کربوکسیلیک و آمین ها متفاوت است.

خواص اسید آمینه

گروه آمینو - NH 2 خواص اساسی اسیدهای آمینه را تعریف می کند، زیرا قادر به اتصال یک کیت هیدروژنی توسط یک مکانیسم گیرنده اهدا کننده به دلیل وجود یک جفت الکترون آزاد در اتم نیتروژن است.

گروه - گروه (گروه کربوکسیل) خواص اسیدی این ترکیبات را تعیین می کند. در نتیجه، اسیدهای آمینه ترکیبات آلی آمفوتریک هستند. با قلیایی، آنها به عنوان اسیدها واکنش نشان می دهند:

با اسیدهای قوی، به عنوان پایه آمین:

علاوه بر این، گروه آمینو در آمینو اسید وارد می شود به تعامل با گروه کربوکسیل شامل ترکیب آن، تشکیل یک نمک داخلی:

یونیزاسیون مولکول های اسید آمینه بستگی به ماهیت اسید یا قلیایی محیط زیست دارد:

از آنجایی که اسیدهای آمینه در محلول های آبی مانند ترکیبات آمفوتری معمولی رفتار می کنند، سپس در موجودات زنده آنها نقش مواد بافر را که از غلظت خاصی از یون های هیدروژن حمایت می کنند، بازی می کنند.

اسیدهای آمینه دارای مواد بلوری بی رنگ هستند که با تجزیه در دمای بالاتر از 200 درجه سانتیگراد ذوب می شوند. آنها در آب محلول هستند و در هوا حل نشده اند. بسته به رادیکال R، آنها می توانند شیرین، تلخ و یا بی مزه باشند.

اسیدهای آمینه به طور طبیعی (موجود در موجودات زنده) و مصنوعی تقسیم می شوند. در میان اسیدهای آمینه طبیعی (حدود 150)، اسیدهای آمینه پروتئینوژنیک (حدود 20) متمایز هستند که بخشی از پروتئین ها هستند. آنها L هستند. تقریبا نیمی از این اسیدهای آمینه متعلق به ضروریبنابراین، آنها در بدن انسان سنتز نمی شوند. ضروری است اسیدها مانند والین، لوسین، ایزولوسین، فنیل آلانین، لیزین، ترئونین، سیتین، متیونین، هیستیدین، تریپتوفان. در بدن انسان، این مواد با غذا می آیند. اگر مقدار آنها در غذا کافی نیست، توسعه طبیعی و عملکرد بدن انسان نقض می شود. در صورت بیماری های فردی، ارگانیسم قادر به سنتز اسیدهای آمینه دیگر نیست. بنابراین، با فنیل کتونوری، تیروزین سنتز نمی شود. مهمترین ویژگی اسید آمینه، توانایی ورود به تراکم مولکولی با انتشار آب و تشکیل گروه آمید -NH -NH-CO- است:

ترکیبات مولکولی بالا به دست آمده به عنوان یک نتیجه از چنین واکنش حاوی تعداد زیادی از قطعات آمید و در نتیجه نام پلی آمید

به عنوان مثال، علاوه بر فیبر مصنوعی ذکر شده از کپرون، و آنتا تشکیل شده در طی پلی کرونز شدن اسید آمینینیک، معتقد است. برای به دست آوردن الیاف مصنوعی، اسیدهای آمینه مناسب با ترتیب گروه های آمینو و کربوکسیل در انتهای مولکول ها هستند.

پلی آمید های آلفا آمینو اسید نامیده می شوند پپتید. بسته به تعداد باقی مانده ها، اسیدهای آمینه تشخیص می دهند dippeptides، Tripeptides، پلی پپتید. در چنین ترکیبات، گروه -NH پپتید نامیده می شود.

بخشی از اسیدهای آمینه تحت فروپاشی قرار می گیرد و به محصولات محدود تبدیل می شود: C0 2، H 2 0 و NH 3.

فساد با واکنش های رایج برای اکثر اسیدهای آمینه آغاز می شود. این شامل:

a) decarboxylation - تجزیه از اسیدهای آمینه گروه کربوکسیل به شکل دی اکسید کربن:

این تحول اسیدهای آمینه معمولا با سرعت بسیار کم ادامه می یابد و تعداد کمی از آمین ها تشکیل می شود. اما برخی از آمین ها، که در غلظت بسیار پایین هستند، فعالیت های بیولوژیکی بالا دارند و بر عملکرد های مختلف بدن تاثیر می گذارند. یک نمونه از چنین آمین یک هیستامین است که از اسید آمینه ای از هیستیدین تشکیل شده است.

ب) فساد - حذف گروه آمینو در قالب NH 3. در انسان، دامنه اسیدهای آمینه اکسید کننده است:

دامنه اسیدهای آمینه نیز با سرعت کم جریان می یابد. و تنها یک اسید آمینه، گلوتاامی است - با سرعت بالا از حضور یک بدن آنزیم فعال که باعث خستگی تنها این اسید آمینه می شود.

ج) انتقال (انتشار مجدد) - واکنش بین اسیدهای آمینه و a-ketokisloids. در جریان این واکنش، شرکت کنندگان آن، گروه های عملکردی را مبادله می کنند، در نتیجه، اسید آمینه به A-Ketokislot تبدیل می شود و اسید کتوک اسید آمینه می شود:

تمام اسیدهای آمینه در معرض ترانزیت قرار می گیرند. در این واکنش، یک کوآنزیم مشارکت دارد - فسفروپریدوکال، برای آموزش و پرورش که ویتامین B 6 پیرییدوکسین است.

انتقال دهنده اصلی تبدیل اصلی اسید آمینه در بدن است، زیرا سرعت آن به طور معنی داری بیشتر از واکنش های دکربوکسیللاسیون و دامنه است.

گذرگاه دو عملکرد اصلی را انجام می دهد:

الف) به علت انتقال، برخی از اسیدهای آمینه می توانند به دیگران تبدیل شوند. در این مورد، مقدار کل اسید آمینه تغییر نمی کند، اما نسبت آنها تغییر می کند. پروتئین های بیگانه به بدن می آیند، که در آن اسیدهای آمینه در مقایسه با پروتئین های بدن هستند. توسط transministration، ترکیب اسید آمینه بدن تنظیم شده است.

ب) بخشی جدایی ناپذیر از deamination غیر مستقیم (غیر مستقیم) از اسیدهای آمینه است - فرآیند که از آن تخریب اکثر اسیدهای آمینه آغاز می شود. در مرحله اول این فرآیند، اسیدهای آمینه واکنش پذیری را با اسید-ketoglutaric acid (a-ketok acid) واکنش نشان می دهند. در عین حال، اسیدهای آمینه به اسید کتوک تبدیل می شوند و اسید Ketoglutaric به اسید گلوتامیک (اسید آمینه) می رود. در مرحله دوم، اسید گلوتامیایی که به نظر می رسد به نظر می رسد تحت deamination قرار گرفته است، NH 3 از آن شکسته شده است و اسید A-ketoglutaric دوباره تشکیل شده است.

معادله نتیجهی از Deamination غیرمستقیم همزمان با معادله دینامیکی مستقیم است. با این حال، در deamination غیر مستقیم، سرعت به طور قابل توجهی بالاتر از مستقیم است، که به علت فعالیت بالای آنزیم هایی است که هر دو مرحله از این فرآیند را کاتالیز می کنند.

این به این معنی است که واکنش که از آن تخریب اسید آمینه شروع می شود، انتقال آن است.

در نتیجه A-keTokislots بیشتر تحت فروپاشی عمیق قرار می گیرند و به محصولات محدود C0 2 و H 2 تبدیل می شوند. برای هر یک از 20 اسید کتک (آنها به همان اندازه که انواع اسیدهای آمینه در دسترس هستند) شکل می گیرند) مسیرهای تجزیه خاص وجود دارد . با این حال، در فروپاشی برخی از اسیدهای آمینه، اسید درجه یک به عنوان یک محصول متوسط \u200b\u200bتشکیل می شود، که از آن سنتز گلوکز امکان پذیر است. بنابراین، اسیدهای آمینه که از آن چنین کتیسولت ها رخ می دهد، نام گلوله ها. دیگر Ketokislots یک پیروات را در شکستن آنها تشکیل نمی دهند. محصول متوسط \u200b\u200bAstylcoerment A است، که از آن غیر ممکن است برای به دست آوردن گلوکز، اما می تواند توسط بدن کتون سنتز شده است. اسیدهای آمینه مربوط به چنین ketokisloids ketogenic نامیده می شود.

محصول دوم Deamination غیر مستقیم از اسیدهای آمینه - آمونیاک. برای بدن آمونیاک بسیار سمی است. بنابراین، بدن دارای مکانیسم های مولکولی برای دفع آن است.

سوال 49 خنثی سازی آمونیاک. سنتز اسید گلوتامیک (آسفالت ترمیم) - تعامل α-ketoglutarata با آمونیاک. این واکنش اساسا واکنش معکوس اکسیداتیو را معکوس می کند، با این حال، PDFN به عنوان یک cohenzyment استفاده می شود. این تقریبا در تمام بافت ها اتفاق می افتد، به جز عضلات، اما ارزش کمی دارد، زیرا برای گلوتامات دهیدروژناز، بستر ترجیح داده شده اسید گلوتامیک است و تعادل واکنش به سمت α-ketoglutarata تغییر می کند

واکنش سنتز اسید گلوتامیک

سنتز گلوتامین - تعامل گلوتامات با آمونیاک. این راه اصلی برای تمیز کردن آمونیاک است، بیشترین فعالانه در بافت های عصبی و عضلانی، در کلیه ها، شبکیه چشم، کبد رخ می دهد. واکنش در میتوکندری ادامه دارد.

واکنش سنتز گلوتامین

شکل گیری مقدار زیادی گلوتامین غلظت های بالایی از آن را در خون (0.5-0.7 mmol / l) فراهم می کند.

از آنجایی که گلوتامین از طریق غشای سلولی به وسیله انتشار نور نفوذ می کند، به راحتی نه تنها در هپاتوسیت ها، بلکه همچنین به سلول های دیگر که در آن وجود دارد، می افتد نیاز به گروه های آمینو. نیتروژن با گلوتامین با استفاده از سلول های سنتز حلقه های پورین و پیریمیدین، گوانوسین مونوفسفات (GMF)، آسپاراژین، گلوکوزامین 6-فسفات (پیش ماده دیگر آمینو مارش) استفاده می شود.

سنتز آسپارگین تعامل آسپارتات با آمونیاک است. این یک راه ثانویه برای تمیز کردن آمونیاک است، آن را به شدت غیر سودآور است، زیرا در همان زمان، 2 روابط ماکروژریک صرف می شود

واکنش اسپارگین سنتز

سنتز کربامویل فسفات در میتوکندری کبد - واکنش اولین در روند سنتز است اوره، ابزار حذف آمونیاک از بدن.

سوال: 49 خنثی سازی آمونیاک.

شدت بالای فرآیندهای فرایندهای آمینو اسیدهای آمینه در بافت ها و سطح بسیار پایین آمونیاک در خون نشان می دهد که سلول ها به طور فعال به آمونیاک با تشکیل ترکیبات غیر سمی متصل می شوند که از بدن با ادرار حاصل می شود . این واکنش ها می تواند به عنوان واکنش های خنثی سازی آمونیاک در نظر گرفته شود. انواع مختلفی از این واکنش ها در بافت ها و اندام های مختلف یافت شد.

پاسخ اصلی اتصال آمونیاک در تمام بافت های بدن است

سنتز گلوتامین تحت عمل Glutamine Synthetase:

Glutaminesyntetase در mitochondria سلولی موضعی قرار گرفته است، یونهای Cofactor - یون ها برای کار آنزیم مورد نیاز است. Glothumnsintetase - یکی از آنزیم های اصلی نظارتی مبادله اسیدهای آمینه و به طور کامل توسط AMP، گلوکز 6-فسفات، و همچنین Gly، ALA و GIS مهار می شود.

گلوتامین به راحتی از طریق غشاهای سلولی توسط انتشار سبک وزن حمل می شود (تنها حمل و نقل فعال برای گلوتامات ممکن است) و از بافت به خون می آید. بافت اصلی اصلی: و گلوتامین ماهیچه ها، مغز و کبد را خدمت می کنند. با جریان خون، گلوتامین به روده ها و کلیه ها منتقل می شود.

در سلول های رودهتحت عمل آنزیم گلوتامیناز، انتشار هیدرولیتیک نیتروژن در فرم آمونیاک اتفاق می افتد:

گلوتامات تشکیل شده در واکنش، تحت پوشش انتقال با پیروات قرار می گیرد. گروه OS-amino از اسید گلوتامیک به ترکیب آلانین منتقل می شود (شکل 9-10). مقادیر زیادی از آلانین از روده به خون ورید حیوان خانگی حمل می شود و توسط کبد جذب می شود. حدود 5٪ از آمونیاک حاصل از آن در ترکیب مدفوع حذف می شود، بخش کوچکی از طریق ورید دروازه به کبد می افتد، 90٪ باقی مانده توسط کلیه ها برداشته می شود.

شکل. 9-10. متابولیسم گلوتامین نیتروژن در روده.

در کلیه هاهمچنین در هیدرولیز گلوتامین تحت عمل گلوتامیناز با تشکیل آمونیاک رخ می دهد. این فرآیند یکی از مکانیسم های تنظیم تعادل قلیایی اسیدی در بدن است و حفظ مهمترین کاتیون ها برای حفظ فشار اسمزی است. گلوتامین کلیه به طور قابل ملاحظه ای با اسیدوز تشکیل شده توسط آمونیاک ایجاد می شود. استفاده از اسید اسید و نمک های آمونیوم دفع ادرار (شکل 9-11). این واکنش بدن را از از دست دادن بیش از حد یون های Na + و K + محافظت می کند، که همچنین می تواند برای حذف آنیون ها استفاده شود و از دست رفته است. با آلکالوس، تعداد گلوتامیناز در کلیه ها کاهش می یابد.

حدود 0.5 گرم نمک های آمونیوم در روز در کلیه ها تشکیل شده و مشتق شده است.

سطح بالای گلوتامین در خون و سهولت مصرف آن در سلول ها، استفاده از گلوتامین را در بسیاری از فرآیندهای آنابولیک تعیین می کند. گلوتامین اهدا کننده اصلی نیتروژن در بدن است.در میان گلوتامین نیتروژن برای سنتز پورین و پیریمیدین استفاده می شود

شکل. 9-11. متابولیسم گلوتامین نیتروژن آمید در کلیه ها.

نوکلئوتید، آسپاراژین، آمین مارش و سایر ترکیبات (شکل 9-12).

شکل. 9-12. راه های استفاده از گلوتامین در بدن.

واکنش دیگری به خنثی سازی آمونیاک در بافت ها می تواند مورد توجه قرار گیرد سنتز آسپاراژینتحت عمل Asparaginsintetase.

2 ایزوفرم این آنزیم وجود دارد - وابسته به گلوتامین و وابسته به آمونیاک، که از اهداکنندگان مختلف گروه های آمید استفاده می کنند. اولین ویژگی های سلول های حیوانی، دوم در سلول های باکتریال غالب می شود، اما همچنین در حیوانات وجود دارد. با این حال، چنین مسیری از خنثی سازی آمونیاک در سلول های انسانی به ندرت مورد استفاده قرار می گیرد و همچنین نیاز به هزینه های انرژی زیادی دارد (انرژی دو روابط ماکروئررژیک) از سنتز گلوتامین.

مهمترین مقدار آمونیاک در کبد خنثی می شود سنتز اوره.در اولین واکنش فرآیند آمونیاک، دی اکسید کربن با تشکیل فسفات کربامویل همراه است، در حالی که 2 مولکول ATP صرف می شود. این واکنش در میتوکندری های هپاتوسیت ها تحت عمل آنزیم کربامویلفو فواتکتینتاز I. کربامویل فسفاتتاز II در سلول های سیتوزول تمام بافت ها قرار دارد و در سنتز نوکلئوتید های گریمیدین دخیل است (به بخش 10 مراجعه کنید). سپس Carbamoyl فسفات در چرخه اورنیتین قرار دارد و برای تولید اوره استفاده می شود.

در مغز و برخی از اندام های دیگر می توانند جریان داشته باشند ترسیم ترمیم α -Chiglutarataتحت عمل گلوتاماتاتوروژناز، واکنش برگشت پذیر را کاتالیز می کند. با این حال، این مسیر خنثی سازی آمونیاک در بافت ها ضعیف است، از آنجا که گلوتاماتاتهیدوژناز به طور عمده کاتالیز می شود، عمدتا واکنش مرگبار گلوتامات است. اگر چه، اگر ما شکل گیری گلوتامین بعدی را در نظر بگیریم، واکنش برای سلول ها مفید است، زیرا آن را به اتصال مولکول های 2 NH 3 در یک بار کمک می کند.

از عضلات و روده بیش از حد آمونیاک به طور عمده به شکل آلانین حذف می شود. این مکانیسم ضروری است، زیرا فعالیت گلوتاماتاتو هیدروژناز در عضلات کوچک و غیر مستقیم از اسیدهای آمینه غیر مستقیم است. بنابراین، در عضلات یکی دیگر از مسیر حذف نیتروژن وجود دارد. شکل گیری آلانین در این ارگان ها را می توان به طرح زیر ارسال کرد (نگاه کنید به طرح زیر).

گروه های آمینو اسید های مختلف آمینو از طریق واکنش های انتقال انتقال به پیروات منتقل می شوند، منبع اصلی آن فرآیند اکسیداسیون گلوکز است.

عضلات بسیاری از آلانین را به دلیل توده های بزرگ خود، مصرف فعال اختصاص می دهند

طرح

گلوکز در کار فیزیکی، و همچنین به دلیل بخشی از انرژی که آنها به دلیل فروپاشی اسیدهای آمینه دریافت می کنند. آلانین ناشی از آن وارد کبد می شود که به طور غیر مستقیم وارد می شود. آمونیاک جدا شده خنثی شده است و پیروات در گلوکگنز گنجانده شده است. گلوکز از کبد وارد بافت می شود و در آن، در فرایند گلیکولیز، دوباره اکسید شده به پیروات (شکل 9-13).

تشکیل آلانین در عضلات، انتقال آن به کبد و انتقال گلوکز سنتز شده در کبد، بازگشت به عضلات تشکیل شده است چرخه گلوکز آلانین،کار آن با کار چرخه گلوکز-لاکتات همجوشی است (به بخش 7 مراجعه کنید).

ترکیبی از فرآیندهای اصلی تبادل آمونیاک در بدن در شکل نشان داده شده است. 9-14. آنزیم های غالب در تبادل آمونیاک، گلوتاماکتاته هیدروئیدیا و گلوتامینتیتاز هستند.

سوال 50. نقش بیولوژیکی ویتامین ها. علل اصلی هیپویتامینوز. نقش بیولوژیکی در گروه های تبلیغاتی و گروه های تبلیغاتی آنزیم ها گنجانده شده است و به طور خلاصه توسط بدن به عنوان یک ماده ساختمانی در سنتز قسمت های غیر پروتئینی مربوط به آنزیم ها استفاده می شود. هپوفیتامینوزین یک بیماری خاص است در مقایسه با آوییتامینوز ناشی از آویتامینوز ناشی از محتوای کافی از ویتامین های فردی رخ می دهد. در بدن. بدی: آشپزی نادرست (مرتبط با مواد غذایی)، پخت و پز با مقدار کمی از ویتامین ها، قدرت یکنواختی. Endogenous (همراه با شرایط بدن) بیماری دستگاه گوارش و کبد، افسردگی میکرو فلور روده، افزایش نیاز به ویتامین ها (به عنوان مثال: بارداری)

50. نقش بیولوژیکی ویتامین ها، علل اصلی هیپویتامینوز.

نقش بیولوژیکی ویتامین ها.

ویتامین ها ترکیبات آلی با ساختار مولکولی کم هستند. ثبت نام در بدن، عمدتا با غذا، از آنجا که بدن آنها در مقادیر بسیار محدود سنتز می شود.

انواع ویتامین ها:

· ویتامین های محلول در آب (ویتامین های گروهی در: در 1، 2، در 6، در 12، خورشید؛ C؛ P؛ P؛ H). این ویتامین ها در شکل گیری کومانزیم های مختلف دخیل هستند.

· ویتامین های محلول در منصفانه (1، d 2، d 3، k و e) در تعیین و حفظ عملکرد ساختارهای زیر سلولی و غشاهای سلولی دخیل هستند.

با کمبود قابل توجهی از ویتامین ها، تمام فرآیندهای بدن نمی توانند در حالت عادی جریان داشته باشند، که موجب نقض فعالیت های اندام ها و سیستم های آنها می شود.

ویتامین A (رتینول) برای حفظ پوست زیبا، مو و تمام غشاهای مخاطی، عملکرد طبیعی سیستم بصری مورد نیاز است. بدون آن، تشکیل هماهنگ ارگانیسم در طول دوره نوجوانی غیرممکن است.

· ویتامین B 1 (تیامین) یک مبادله کربوهیدرات را مختل می کند که انرژی را به بدن تامین می کند، کار سیستم عصبی، گوارشی، تنفسی را حفظ می کند.

· ویتامین B 2 (ریبوفلاوین) مسئول توانایی سلول ها برای بازگرداندن مسئول است، بنابراین اگر فقدان آن باشد، حتی ترک های پوستی کوچک با دشواری بهبود می یابند. عملکرد آن در فرایندهای اکسیداسیون و سنتز در بدن ضروری است و همچنین برای حفظ عملکرد واحد خودمختار سیستم عصبی ضروری است.

· ویتامین B 6 (پیریدوکسین) یک شرکت کننده در تبادل پروتئین ها و چربی ها است که استفاده از آنتی اکسیدان های طبیعی را به شکل اسیدهای چرب اشباع نشده تحریک می کند. مقدار معینی از این ویتامین توسط میکرو فلور روده تشکیل شده است.

· ویتامین B 12 (Cyanocobalamin) در فرایندهای تشکیل خون و متابولیسم پروتئین مهم است. با تشکر از این ویتامین، کاروتین توسط بدن جذب می شود، که به ویتامین A حرکت می کند، در روده ضخیم تشکیل شده است.

· ویتامین های گروه D در تبادل کلسیم فسفریک دخیل هستند، حمایت از سلامت غدد غدد درون ریز. با فقدان، نقض شکل گیری دندان ها و استخوان ها، عضلات تحت تاثیر قرار می گیرند، کار گوارش، SCS و NA بدتر است.

· ویتامین C جزء مهمی از فرآیندهای بازسازی شده است که مانع تشکیل تومورها می شود. بدون آن، فرایندهای تشکیل خون، جذب آهن شکست نمی خورد. برای حمایت از ایمنی لازم است.

· ویتامین E (توکوفرول استات) یک آنتی اکسیدان طبیعی است که از توابع تولید مثل پشتیبانی می کند.

· ویتامین RR یکی از رگلاتورهای اصلی متابولیک است که کمبود آن بیشتر بافت ها و اندام ها به تغییرات پاتولوژیک می رسد.

علل هیپویتامین

· کمبود ویتامین در رژیم غذایی، تغذیه نامتعادل

· تخریب مواد مغذی در مواد غذایی حاوی آنها به علت اختلالات شرایط ذخیره سازی و یا به عنوان یک نتیجه از درجه حرارت یا دیگر پردازش آشپزی

· عمل مواد آنتاگونیست، که در محصولات خاص موجود است و منجر به تخریب ویتامین ها می شود، نقض جذب آنها (به طور خاص، پروتئین تخم مرغ باعث جذب بیوتین می شود).

Hyovitaminosis نیز می تواند به دلیل درونی درونی (دلایل داخلی):

نقص های تعیین شده ژنتیکی سیستم های آنزیم، توابع حمل و نقل که مانع از مکش و توزیع ویتامین ها می شود.

پذیرش برخی از داروها همچنین می تواند باعث هیپویتامینوز شود.

افزایش نیاز به یک فرد در ویتامین ها (بارداری و تغذیه، دوره های افزایش بار فیزیکی و روانی، رشد شدید در نوجوانی و دوران کودکی) افزایش می یابد.

51. B1، B2، B6، PP. ویتامین B1 (تیامین). این مورد برای تولید کوآنزیم تیامینید فسفات مورد نیاز برای تخریب هوازی کربن استفاده می شود. نیاز روزانه 2-3 میلی گرم ویتامین B2 (ریبوفلاوین). این استفاده می شود برای تولید سونوگرافی پارچه تنفس پارچه و FMN درگیر در انتقال اتم های هیدروژن در زنجیره تنفسی میتوکندری. FAD (Flavinenindinucleotide) یک کوآنزیم است که شامل دو نوکلئوتید باقی مانده های متصل شده از اسید فسفریک است. ترکیب یکی از نوکلئوتید ها شامل ویتامین B2 است. با هم در آنزیم های فلاین، در انتقال اتم های هیدروژن در زنجیره تنفسی میتوکندری دخیل است. FMN (flavinononucleotide) یک کوآنزیم است که نوکلئوتید حاوی ویتامین B2 است. همراه با آنزیم های فلاین، در انتقال اتم های هیدروژن در زنجیره تنفسی میتوکندری شرکت می کنند. ویتامین B6. (پیریدوکسین). مورد استفاده برای تولید کوآنزیم فسفروپیریدوکال دخیل در انتقال اسید آمینه. روزانه نیاز به 2-3mg. ویتامین RR. (نیکوتینامید). برای سنتز Coenzymes بیش از (nicotinamedadenindinucleotide) مورد استفاده قرار می گیرد: لازم برای انتقال اتم های هیدروژن در میتوکندری های زنجیره تنفسی و NADPA شرکت کننده در چرخه پنتوزول. روزانه نیاز به 15-25mg.

ویتامین های C و R.

ویتامین C (اسید اسکوربیک).

نقش بیولوژیکی در واکنش های واکنش اکسیداتیو شرکت می کند. نقش ویتامین C در هیدروکسیوم اسید آمینه پرولین و لیزین به ترتیب در اکسیپرولین و اکسیلین به ترتیب در سنتز پروتئین کلاژن، و همچنین سنتز هماهنگی غدد آدرنال، به ترتیب در اکسیپرولین و اکسیلین به ترتیب

scurvy

منابع غذایی - مرکبات، فلفل قرمز، توت فرنگی، خربزه های روانی، کلم Sauer، سوزن.

نیاز روزانه - 50-100 میلی گرم

ویتامین R.

نفوذپذیری ویتامین (روتین)

نقش بیولوژیکی . با هم در ویتامین C، نفوذپذیری دیواره های رگ های خونی نفوذپذیری دیواره های عروق خونی را کاهش می دهد، دارای خواص آنتی اکسیدانی است.

تظاهرات آوییتامینوز یا خونریزی هیپویتامینوز

منابع غذایی - مرکبات، گندم سیاه، فلفل قرمز، سیاه و سفید سیاه و سفید، توت سیاه

نیاز روزانه - نصب نشده.

ویتامین B12 و B6.

ویتامین B12 (Cyanocobalamin).

نقش بیولوژیکی برای سنتز سونز درگیر در انتقال گروه متیل (-Sn3) مورد استفاده قرار می گیرد و به دنبال آن شامل آن در مواد سنتز شده است.

تظاهرات آوییتامینوز یا هیپویتامینوز - کم خونی

منابع غذایی - کبد، کلیه، گوشت، تخم مرغ، پنیر. میکرو فلور روده تحت شرایط پذیرش غذا کبالت سنتز شده است.

نیاز روزانه - 2-3 میکروگرم.

ویتامین B6.

پیریودوکسین

نقش بیولوژیکی برای سنتز کوآنزیم فسفروپیریدوکسی دخیل در انتقال پروتئین اسید آمینه استفاده می شود.

تظاهرات آوییتامینوز یا هیپویتامینوز - درماتید

منابع غذایی - کبد، کلیه، گوشت، زرده تخم مرغ. میکرو فلور روده سنتز شده است.

نیاز روزانه - 2-3 میلی گرم .

ویتامین های محلول در چربی.

ویتامین A (رتینول)

نقش بیولوژیکی – در ادراک نور شبکیه شرکت می کند. این بر عملکرد مانع پوست، غشاهای مخاطی و نفوذپذیری غشاهای سلولی تاثیر می گذارد.

تظاهرات آوایتامینوز یا هیپویتامینوز - Xerophthalmia (خشکی پوسته سفت چشم)، کراتومنیا (تخریب پوسته شاخ)، گرگ و میش یا "کورکورانه مرغ"

منابع غذایی کبد کبد کبد، گوشت گاو و کبد خوک، زرده تخم مرغ، هویج.

نیاز روزانه -2-3 میلی گرم است.

ویتامین D (کلسیفرول)

نقش بیولوژیکی - در مکش در روده یون های SI، حمل و نقل آنها و در ترکیب آنها در ترکیب بافت استخوان و در فرآیند Ossification شرکت می کند

تظاهرات آوییتامینوز یا هیپویتامینوز Rakhit است.

منابع غذایی: کبد چربی ماهی دریایی، کره، روغن های گیاهی، تخم مرغ، شیر.

نیاز روزانه - 13-25 میکروگرم برای کودکان و زنان باردار، 7-12 میکروگرم برای بزرگسالان.

ویتامین E (توکوفرول).

نقش بیولوژیکی آنتی اکسیدان اصلی بدن است که از اسیدهای چرب اشباع نشده محافظت شده در غشاهای بیولوژیکی محافظت می کند.

تظاهرات آوییتامینوز یا هیپویتامینوز: در ناباروری حیوانات آزمایشگاهی، دیستروفی عضلانی.

منابع غذایی - غلات، روغن های گیاهی، گوشت کره.

نیاز روزانه 5-10 میلی گرم است.

ویتامین K (fillyuhinon).

نقش بیولوژیکی - در سنتز برخی از عوامل انعقادی خون (از جمله Protromina) شرکت می کند

تظاهرات آوییتامینوز یا هیپویتامینوز - خونریزی افزایش یافته است

منابع غذایی - کبد، اسفناج، هویج، کلم. منطقه میکرو فلورا روده سنتز شده است

نیاز روزانه -100 میکروگرم است.

55. مکانیسم های کلی فعالیت هورمون.
هورمون ها - مواد ارگانیک، در غدد ترشح داخلی تولید می شوند، با خون به اندام های مختلف می رسند و تاثیرات بر متابولیسم و \u200b\u200bتوابع فیزیولوژیکی را تنظیم می کنند. هورمون ها در غلظت های ناچیز سنتز می شوند.
در سلول های هورمون، که اقدامات هورمون ها (اندام های هدف) را اجرا می کنند، پروتئین های خاصی به نام گیرنده های هورمون وجود دارد. این پروتئین ها توانایی اتصال خاصی را تنها با هورمون های خاص دارند و بنابراین اندام های هدف به طور انتخابی از خون جریان حذف می شوند تنها هورمون هایی که این بدن مورد نیاز است. چنین مکانیسم اجازه می دهد هورمون ها به شدت به طور انتخابی بر ارگان های خاصی تأثیر بگذارد. پروتئین های گیرنده یا داخل سلول ها هستند یا به غشای سلولی ساخته می شوند.
برای برخی از هورمون ها (به عنوان مثال، برای آدرنالین و گلوکاگون)، این گیرنده ها یک آنزیم آدنیلات سیکلاز غشایی (ساخته شده در غشای داخلی) هستند. اتصال هورمون به این آنزیم منجر به افزایش فعالیت کاتالیزوری خود می شود. تحت عمل آدنیلات فعال فعال در داخل سلول ها، ATP با یک شکل چرخه ای از AMP (CAMF) تبدیل می شود. CAMF تشکیل شده به طور مستقیم در تنظیم متابولیسم سلولی شرکت می کند.
در سلول های ارگان های هدف، آنزیم ها از بین بردن هورمون های وارد آنها، و همچنین CAMF، که محدودیت هورمون ها را در طول زمان محدود می کند و مانع انباشت آنها می شود.
حساسیت گیرنده ها و فعالیت هورمون های تقسیم آنزیم ممکن است با نقض متابولیسم متفاوت باشد، تغییرات در پارامترهای فیزیکوشیمیایی بدن (دما، اسیدیته، فشار اسمزی) و غلظت زیربنای ضروری ناشی از بیماری ها و همچنین کار عضلانی نتیجه این تقویت یا تضعیف نفوذ هورمون ها در مقامات مربوطه است.
مکانیسم های داخل سلولی از عمل هورمون متنوع هستند. اما شما همچنین می توانید سه مکانیزم اصلی ذاتی موجود در اکثر هورمون ها را تشخیص دهید:
1. بر میزان سنتز آنزیم ها، تسریع یا کاهش آن تاثیر می گذارد. به عنوان یک نتیجه از چنین تاثیر در اندام ها - اهداف، غلظت آنزیم های خاص (تغییر در سرعت واکنش های آنزیمی افزایش یا کاهش می یابد).
2. بر فعالیت آنزیم ها در اندام ها تاثیر می گذارد: در بعضی موارد، آنها فعال کننده آنزیم ها هستند و میزان واکنش های آنزیمی را افزایش می دهند، در سایر ویژگی های مهاری و کاهش میزان فرآیند آنزیمی.

3. نفوذ پذیری غشاهای سلولی را با توجه به ترکیبات شیمیایی خاص تاثیر می گذارد. در نتیجه، بسترهای بیشتر یا کمتر به سلول های واکنش های آنزیمی، که بر سرعت فرآیندهای شیمیایی تاثیر می گذارد، وجود دارد.

توسط ساختار شیمیایی به تقسیم می شود:

1. هورمون های پروتئین طبیعت (پروتئین ها و پلیپپتید ها): هورمون های هیپوتالاموس، هورمون های هیپوفیز، کلسیتونین تیروئید، هورمون آهن پاراستی، هورمون های پانکراس؛

2. هورمون ها - مشتقات اسید آمینه تیروزین: هورمون های تیروئید ید، هورمون های لایه مغزی غدد آدرنال؛

3. هورمون های استروئیدی: هورمون قشر آدرنال، هورمون های ژنی.
سنتز و انتشار هورمون های خون در خون تحت کنترل NA است. هنگامی که در معرض هر گونه عوامل خارجی و یا در وقوع تغییرات در خون و در بدن های مختلف، اطلاعات مربوطه با توجه به اعصاب عصبی (حساس) در CNS منتقل می شود. در پاسخ به اطلاعات به دست آمده در هیپوتالاموس، مواد فعال زیست شناختی (هورمون های هیپوتالاموس) تولید می شوند که پس از آن وارد غده هیپوفیز می شوند و ترشح هورمون های به اصطلاح تروپ را تحریک می کنند (در مقابل سهم جلوی). هورمون های تروپیک از غده هیپوفیز به خون متمایز می شوند، به غدد ترشح داخلی منتقل می شوند و سنتز و ترشح هورمون های مربوطه در آنها ظاهر می شود که بیشتر بر اندام های هدف تاثیر می گذارد. بنابراین، در بدن یک مقررات عصبی-هومورال وجود دارد.
تمام غدد ترشح داخلی دارای نفوذ متقابل بر یکدیگر هستند. مقدمه ای بر بدن هورمون ها نه تنها بر عملکرد غده تولید هورمون تزریقی تاثیر می گذارد و همچنین می تواند تاثیر منفی بر وضعیت تمام مقررات عصبی به طور کلی داشته باشد.

56. هورمون های هیپوتالاموس و هیپوفیز.

هیپوتالاموس

لیبرین ها (عوامل ریسک کننده) - طبیعت شیمیایی هورمون - پروتئین

انتشار هورمون های لوب جلوی هیپوفیز را در خون تحریک می کند.

استاتین ها (عوامل مهار کننده) - ماهیت شیمیایی هورمون - پروتئین

مهار نکات هورمونهای لوب جلو غده هیپوفیز.

اکثر انرژی، بدن به علت اکسیداسیون کربوهیدرات ها و چربی های خنثی (تا 90٪) به دست می آید. بقیه ~ 10٪ توسط اکسیداسیون اسیدهای آمینه. اسیدهای آمینه عمدتا برای سنتز پروتئین استفاده می شود. اکسیداسیون آنها رخ می دهد:

1) اگر اسیدهای آمینه تولید شده در طی بروز رسانی پروتئین ها برای سنتز پروتئین های جدید استفاده نمی شود؛

2) اگر بیش از حد پروتئین به بدن می آید؛

3) در طول روزه یا دیابت، زمانی که هیچ کربوهیدرات یا جذب آنها وجود نداشته باشد، اسیدهای آمینه به عنوان یک منبع انرژی استفاده می شود.

در تمام این شرایط، اسیدهای آمینه، گروه های آمینو خود را از دست می دهند و به α-ketocislotes مربوط می شوند، که سپس به CO 2 و H 2 O اکسید شده اند. تا حدودی این اکسیداسیون از طریق چرخه اسید تریکوربوکسیلیک می رود. به عنوان یک نتیجه از ریمل و اکسیداسیون، اسید درجه، اسید، استیل CoA، Acetoacetyl-CoA، اسید α-ketoglutary، suckinyl-coA، اسید فوماریک تشکیل می شود. برخی از اسیدهای آمینه می توانند به گلوکز تبدیل شوند، و دیگران در بدن کتون.

راه هایی برای خنثی سازی آمونیاک در بافت های حیوانی

آمونیاک سمی است و انباشت آن در بدن می تواند منجر به مرگ شود. راه های زیر برای خنثی کردن آمونیاک وجود دارد:

1. سنتز نمک های آمونیوم.

2. سنتز آمید های آمید اسید آمینهای آمینو.

3. سنتز اوره.

سنتز نمک های آمونیوم در کلیه ها محدود می شود، مانند یک سازگاری حفاظتی اضافی بدن در طول اسیدوز است. آمونیاک و ketocislotes تا حدی برای اسید آمینه اسید و سنتز سایر مواد نیتروژن استفاده می شود. علاوه بر این، در بافت کلیه، آمونیاک در فرآیند خنثی سازی اسیدهای ارگانیک و غیر آلی، تشکیل نمک های خنثی و اسیدی با آنها دخیل است:

R - COOH + NH 3 → R - COONH 4؛

H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4؛

H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

این توسط بدن از دست دادن با ادرار در حذف تعداد نورپردازی کاتیون ها (Na، K، Partly SA، Mg) محافظت می شود که می تواند منجر به کاهش شدید ذخایر قلیایی شود. تعداد نمک های آمونیوم مشتق شده با ادرار به طور معنی داری تحت اسیدوز افزایش می یابد، زیرا آمونیاک برای خنثی سازی اسید استفاده می شود. یکی از راه های اتصال و خنثی سازی آمونیاک، استفاده از آن برای تشکیل ارتباطات آمید گلوتامین و آسپارگین است. در این مورد، گلوتامین از اسید گلوتامیک تحت عمل آنزیم گلوتامین، از اسید آسپارتیک با مشارکت آسپاراژینینتاز - آسپاراژین سنتز می شود:

به این ترتیب حذف آمونیاک در بسیاری از اندام های بسیاری (مغز، شبکیه، کلیه، کبد، عضله) است. Amidov گلوتامیک و اسیدهای آسپارتیک می تواند شکل گرفته و پس از آن زمانی که این اسیدهای آمینه در ساختار پروتئین قرار می گیرند، یعنی یک گیرنده آمونیاک ممکن است نه تنها یک اسید آمینه آزاد باشد، بلکه پروتئین هایی را که آنها وارد می شوند، نه تنها می باشد. آسپارگین و گلوتامین به کبد منتقل می شوند و در سنتز اوره استفاده می شوند. آمونیاک به کبد و با آلنین (چرخه گلوکز آلانین) منتقل می شود. این چرخه انتقال گروه های آمینو را از عضلات اسکلتی به کبد، جایی که به اوره تبدیل می شود، تضمین می کند و عضلات کاری گلوکز را دریافت می کنند. در کبد گلوکز از اسکلت کربن آلانین سنتز شده است. در عضله عملکردی اسید α-ketoglutaric، اسید گلوتامیک تشکیل شده است، که سپس گروه آمین - NH 2 اسید پریوویک را انتقال می دهد، به عنوان یک نتیجه آلانین سنتز می شود - اسید آمینه خنثی. چرخه به شرح زیر است:

اسید گلوتامیک + اسید درجه یک ↔

↔ α-ketoglutaric acid + آلانین

شکل. 10.1 چرخه گلوکز آلانین.

این چرخه دو توابع را انجام می دهد: 1) انتقال گروه های آمینو از عضلات اسکلتی به کبد، جایی که آنها به اوره تبدیل می شوند؛

2) عضلات کار را با گلوکز همراه با خون از کبد فراهم می کند، جایی که اسکلت کربن آلانین برای تشکیل آن استفاده می شود.

شکل گیری اوره - راه اصلی برای خنثی کردن آمونیاک. این فرآیند در آزمایشگاه I.P. Pavlov مورد مطالعه قرار گرفت. نشان داده شده است که اوره در کبد از آمونیاک، CO 2 و آب سنتز شده است.

اوره از ادرار به عنوان محصول اصلی محدود پروتئین به ترتیب، متابولیسم اسید آمینه حاصل می شود. اوره تا 80-85٪ از کل نیتروژن ادرار را تشکیل می دهد. محل اصلی سنتز اوره در بدن کبد است. در حال حاضر ثابت شده است که سنتز اوره در چند مرحله رخ می دهد.

1 مرحله - تشکیل فسفات کربامویل در میتوکندری تحت عمل آنزیم Carbaboylphosphate synthetases رخ می دهد:

در مرحله بعد، Citrullin با اوررنیتین سنتز می شود:

سیترولین از میتوکندری در سیتوزول سلول های کبدی حرکت می کند. پس از آن، گروه دوم آمینو در قالب اسید آسپارتیک به چرخه معرفی می شود. تراکم مولکول های سیترولین و اسید آسپارتیک با تشکیل اسید آرژینین-سوکسینیک رخ می دهد.

Citrullin Arginine-Amber

اسید اسید

اسید آرژینین-سوکسینیک به اسید آرژینین و فوماریک تقسیم می شود.

تحت عمل Arginase، آرژینین هیدرولیز شده است، اوره و اورنیتین تشکیل شده است. در آینده، اورنیتین وارد میتوکندری می شود و می تواند در یک چرخه جدید خنثی سازی آمونیاک مشغول به کار شود و اوره با ادرار کنار گذاشته شود.

بنابراین، در سنتز یک مولکول اوره، مولکول های NH 3 و CO 2 (HCO 3) خنثی می شوند، که همچنین در حفظ pH مهم است. برای سنتز یک مولکول اوره، 3 مولکول ATP مصرف می شود، از جمله دو در سنتز Carbomyll فسفات، یکی برای تشکیل اسید آرژینین-سوکسینیک؛ اسید فوماریک می تواند به اسید اپل و اگزالاکتریک (چرخه Krebs) تبدیل شود و دومی به عنوان یک نتیجه از انتقال یا اصلاح مجدد می تواند به اسید آسپارتیک تبدیل شود. برخی از نیتروژن اسید آمینه از بدن به شکل کراتینین متمایز است که از کراتین و کراتین فسفات تشکیل شده است.

از کل ادرار نیتروژن به سهم اوره حساب های اوره تا 80-90٪، نمک آمونیوم - 6٪. با تغذیه بیش از حد با پروتئین، کسری از نیتروژن اوره افزایش می یابد و با تغذیه پروتئین ناکافی به 60٪ کاهش می یابد.

در پرندگان و خزندگان - خنثی سازی آمونیاک با تشکیل اسید اوریک رخ می دهد. بستر پرنده در مزارع مرغ، منبع کود حاوی نیتروژن (اسید اوریک) است.