اسیدهای آمینه با خواص مشخص می شوند. اسیدهای آمینه، ترکیب و خواص شیمیایی آنها: برهمکنش با اسید هیدروکلریک، قلیاها، با یکدیگر

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه با وجود دو گروه قابل یونیزاسیون - گروه های کربوکسیل و آمینه در ساختار آنها مرتبط است، بنابراین، اسیدهای آمینه می توانند خواص اسیدها و بازها را نشان دهند، به عنوان مثال. آنها ترکیبات آمفوتریک هستند. در حالت کریستالی و در محلول‌های آبی، اسیدهای آمینه α به شکل یون‌های دوقطبی وجود دارند که به آنها زویتریون نیز می‌گویند. ساختار یونی برخی از خواص اسیدهای آمینه α را تعیین می کند: نقطه ذوب بالا (200-300 درجه سانتیگراد)، غیر فرار، حلالیت در آب و نامحلول بودن در حلال های آلی غیر قطبی. حلالیت اسیدهای آمینه در آب با جذب و انتقال آنها در بدن مرتبط است. یونیزاسیون مولکول های اسید آمینه به pH محلول بستگی دارد. برای اسیدهای مونوآمینو مونو کربوکسیلیک، فرآیند تفکیک به شکل زیر است:

در محلول های اسیدی قوی، اسیدهای آمینه به صورت یون های مثبت و در محلول های قلیایی به صورت یون های منفی وجود دارند.

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه را می توان بر اساس تئوری اسیدها و بازها برونستد-لوری توضیح داد. یک اسید آمینه  کاملاً پروتونه شده (شکل کاتیونی)، از دیدگاه نظریه برونستد، یک اسید دوبازیک حاوی دو گروه اسیدی است: یک گروه کربوکسیل تفکیک نشده (-COOH) و یک گروه آمینه پروتونه (NH 3)، که مشخص می شوند. با مقادیر مربوطه pK 1 و pK 2.

مقادیر pK برای اسیدهای آمینه از منحنی های تیتراسیون تعیین می شود. منحنی تیتراسیون آلانین را در نظر بگیرید (شکل 1).

برنج. 1 - منحنی هایی که با تیتر کردن محلول آلانین 0.1 مولار با محلول HCl 0.1 مولار (a) و محلول NaOH 0.1 مولار (b) به دست می آیند.

از منحنی تیتراسیون آلانین به دست می آید که گروه کربوکسیل دارای pK  1 = 2.34 و گروه آمینو پروتونه دارای pK  2 = 9.69 است. در pH = 6.02، آلانین به عنوان یک یون دوقطبی زمانی وجود دارد که بار الکتریکی کل ذره 0 باشد. در این مقدار pH، مولکول آلانین از نظر الکتریکی خنثی است. این مقدار pH نقطه ایزوالکتریک نامیده می شود و pH et یا pI نشان داده می شود. برای اسیدهای مونوآمینو مونو کربوکسیلیک، نقطه ایزوالکتریک به عنوان میانگین حسابی دو مقدار pK  محاسبه می شود. به عنوان مثال، برای آلانین برابر است با:

рI= ½(рК 1 + рК 2) = ½(2.34 + 9.69) = 6.02

در مقدار pH بالاتر از نقطه ایزوالکتریک، اسید آمینه بار منفی دارد و در مقدار pH کمتر از pI، اسید آمینه بار مثبت خالص دارد. به عنوان مثال، در pH = 1.0، تمام مولکول های آلانین به شکل یون وجود دارند

با شارژ کل +1. در pH = 2.34، زمانی که مخلوطی از مقادیر مساوی یون وجود دارد

شارژ کل = 0.5+. به طور مشابه، شما می توانید علامت و مقدار بار کل را برای هر اسید آمینه دیگری در هر مقدار pH پیش بینی کنید.

اسیدهای آمینه با گروه قابل یونیزاسیون در رادیکال دارای منحنی های تیتراسیون پیچیده تری هستند که شامل 3 بخش مربوط به سه مرحله احتمالی یونیزاسیون است و بنابراین دارای سه مقدار pK (pK 1، pK 2 و pK هستند. ر). یونیزاسیون اسیدهای آمینه اسیدی مانند اسید آسپارتیک شامل مراحل متوالی زیر است:

نقاط ایزوالکتریک چنین اسیدهای آمینه نیز با حضور گروه یونیزاسیون رادیکال، همراه با گروه های -آمینو و -کربوکسیل تعیین می شود. برای اسیدهای مونوآمینو دی کربوکسیلیک، نقاط ایزوالکتریک به ناحیه pH اسیدی منتقل می شوند و به عنوان میانگین حسابی بین مقادیر pK برای دو گروه کربوکسیل تعریف می شوند (pIaspartic acid = 2.97). برای اسیدهای آمینه پایه، pI به ناحیه قلیایی منتقل می شود و به عنوان میانگین حسابی بین مقادیر pK برای دو گروه آمینه پروتونه (pIlysine = 9.74) محاسبه می شود.

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه برای جداسازی و شناسایی بعدی اسیدهای آمینه توسط الکتروفورز و کروماتوگرافی تبادل یونی استفاده می شود. هر دوی این روش ها بر اساس تفاوت در علامت و مقدار بار الکتریکی کل در یک مقدار pH معین است.

اسیدهای آمینه، پروتئین ها و پپتیدهانمونه هایی از ترکیباتی هستند که در زیر توضیح داده شده اند. بسیاری از مولکول‌های فعال بیولوژیکی حاوی چندین گروه عملکردی شیمیایی متفاوت هستند که می‌توانند با یکدیگر و با گروه‌های عاملی یکدیگر تعامل داشته باشند.

آمینو اسید.

آمینو اسید- ترکیبات دو عملکردی آلی، که شامل یک گروه کربوکسیل است - UNS، و گروه آمینه است N.H. 2 .

جداگانه، مجزا α و β - آمینو اسید:

بیشتر در طبیعت یافت می شود α -اسیدها پروتئین ها حاوی 19 اسید آمینه و یک اسید آمینه ( C 5 H 9نه 2 ):

ساده ترین آمینو اسید- گلیسین اسیدهای آمینه باقی مانده را می توان به گروه های اصلی زیر تقسیم کرد:

1) همولوگ های گلیسین - آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین.

به دست آوردن اسیدهای آمینه

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

آمینو اسید- اینها ترکیبات آمفوتریک هستند، زیرا حاوی 2 گروه عملکردی مخالف - یک گروه آمینه و یک گروه هیدروکسیل. بنابراین، آنها با اسیدها و قلیاها واکنش نشان می دهند:

تبدیل اسید-باز را می توان به صورت زیر نشان داد:

1. آمینو اسیدها نشان می دهند خواص آمفوتریکو اسیدها و آمین ها و همچنین خواص ویژه به دلیل حضور مشترک این گروه ها. در محلول های آبی، AMK به شکل نمک های داخلی (یون های دوقطبی) وجود دارد. محلول های آبی اسیدهای مونوآمینو مونو کربوکسیلیک نسبت به تورنسل خنثی هستند، زیرا مولکول های آنها حاوی تعداد مساوی از گروه های -NH 2 - و -COOH هستند. این گروه ها برای تشکیل نمک های داخلی با یکدیگر تعامل دارند:

چنین مولکولی در دو مکان دارای بارهای مخالف است: مثبت NH 3 + و منفی در کربوکسیل –COO -. در این راستا نمک داخلی AMK را یون دوقطبی یا یون Zwitter (Zwitter – هیبرید) می نامند.

یک یون دوقطبی در یک محیط اسیدی مانند یک کاتیون رفتار می کند، زیرا تجزیه گروه کربوکسیل سرکوب می شود. در یک محیط قلیایی - به عنوان یک آنیون. مقادیر pH خاصی برای هر اسید آمینه وجود دارد که در آن تعداد اشکال آنیونی در محلول برابر با تعداد اشکال کاتیونی است. مقدار pH که در آن بار کل مولکول AMK 0 است، نقطه ایزوالکتریک AMK (pI AA) نامیده می شود.

محلول های آبی اسیدهای مونوآمینو دی کربوکسیلیک واکنش اسیدی دارند:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

نقطه ایزوالکتریک اسیدهای مونو آمینو دی کربوکسیلیک در محیط اسیدی است و به این گونه AMA ها اسیدی می گویند.

اسیدهای دی آمینو مونو کربوکسیلیک دارای خواص اساسی در محلول های آبی هستند (شرکت آب در فرآیند تجزیه باید نشان داده شود):

NH 2 - (CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + - (CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

نقطه ایزوالکتریک اسیدهای دی آمینو مونو کربوکسیلیک در pH> 7 است و به این گونه AMA ها بازی می گویند.

اسیدهای آمینه از آنجایی که یون‌های دوقطبی هستند، ویژگی‌های آمفوتریک از خود نشان می‌دهند: آنها می‌توانند با اسیدها و بازها نمک تشکیل دهند:

برهمکنش با هیدروکلریک اسید هیدروکلریک منجر به تشکیل نمک می شود:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

تعامل با یک پایه منجر به تشکیل نمک می شود:

R-CH(NH2)-COOH + NaOH® R-CH(NH2)-COONa + H2O

2. تشکیل کمپلکس با فلزات- کمپلکس کلات ساختار نمک مس گلیکول (گلیسین) را می توان با فرمول زیر نشان داد:

تقریباً تمام مس موجود در بدن انسان (100 میلی گرم) به پروتئین ها (اسیدهای آمینه) به شکل این ترکیبات پنجه ای شکل پایدار متصل می شود.

3. مشابه سایر اسیدها اسیدهای آمینه استرها، انیدریدهای هالوژن، آمیدها را تشکیل می دهند.

4. واکنش های دکربوکسیلاسیونبا مشارکت آنزیم های دکربوکسیلاز خاص در بدن رخ می دهد: آمین های حاصل (تریپتامین، هیستامین، سروتینین) آمین های بیوژنیک نامیده می شوند و تنظیم کننده تعدادی از عملکردهای فیزیولوژیکی بدن انسان هستند.

5. برهمکنش با فرمالدئید(آلدئیدها)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

فرمالدئید به گروه NH 2 متصل می شود، گروه -COOH آزاد می ماند و می تواند با قلیایی تیتر شود. بنابراین از این واکنش برای تعیین کمی اسیدهای آمینه (روش سورنسن) استفاده می شود.

6. تعامل با اسید نیتروژنمنجر به تشکیل اسیدهای هیدروکسی و آزاد شدن نیتروژن می شود. بر اساس حجم نیتروژن N2 آزاد شده، محتوای کمی آن در شی مورد مطالعه تعیین می شود. این واکنش برای تعیین کمی اسیدهای آمینه (روش Van-Slyke) استفاده می شود:

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

این یکی از راه‌های دآمینه کردن AMK در خارج از بدن است

7. آسیلاسیون اسیدهای آمینهگروه آمینه AMK را می توان با کلریدهای اسیدی و انیدریدهایی که قبلاً در دمای اتاق قرار دارند، اسیله کرد.

محصول واکنش ثبت شده استیل-α-آمینوپروپیونیک اسید است.

مشتقات آسیل AMK به طور گسترده در مطالعه توالی آنها در پروتئین ها و در سنتز پپتیدها (محافظت از گروه آمینه) استفاده می شود.

8.خواص خاصواکنش های مرتبط با حضور و تأثیر متقابل گروه های آمینه و کربوکسیل - تشکیل پپتیدها. ویژگی کلی a-AMK است فرآیند پلی تراکم، منجر به تشکیل پپتیدها می شود. در نتیجه این واکنش، پیوندهای آمیدی در محل برهمکنش بین گروه کربوکسیل یک AMK و گروه آمینه AMK دیگر تشکیل می شود. به عبارت دیگر، پپتیدها آمیدهایی هستند که در نتیجه برهمکنش گروه های آمینه و کربوکسیل های اسیدهای آمینه ایجاد می شوند. پیوند آمیدی در چنین ترکیباتی را پیوند پپتیدی می نامند (ساختار گروه پپتیدی و پیوند پپتیدی را توضیح دهید: p سه مرکزی، سیستم p-conjugated)

بسته به تعداد باقی مانده های اسید آمینه در مولکول، دی، تری، تتراپپتید و غیره متمایز می شوند. تا پلی پپتید (تا 100 باقیمانده AMK). الیگوپپتیدها حاوی 2 تا 10 باقیمانده AMK هستند، پروتئین ها حاوی بیش از 100 باقیمانده AMK هستند. به طور کلی، یک زنجیره پلی پپتیدی را می توان با نمودار نشان داد:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

که در آن R 1، R 2، ... R n رادیکال های اسید آمینه هستند.

مفهوم پروتئین

مهمترین بیوپلیمرهای اسیدهای آمینه پروتئین ها - پروتئین ها هستند. حدود 5 میلیون در بدن انسان وجود دارد. پروتئین های مختلفی که پوست، ماهیچه ها، خون و سایر بافت ها را می سازند. پروتئین ها (پروتئین ها) نام خود را از کلمه یونانی "protos" گرفته اند - اولین و مهمترین. پروتئین ها تعدادی عملکرد مهم را در بدن انجام می دهند: 1. عملکرد ساختمانی. 2. عملکرد حمل و نقل. 3. عملکرد حفاظتی. 4. تابع کاتالیزوری; 5. عملکرد هورمونی; 6. عملکرد تغذیه ای.

تمام پروتئین های طبیعی از مونومرهای اسید آمینه تشکیل می شوند. هنگامی که پروتئین ها هیدرولیز می شوند، مخلوطی از AMK تشکیل می شود. 20 عدد از این AMK ها وجود دارد.

4. مطالب گویا:ارائه

5. ادبیات:

ادبیات اصلی:

1. شیمی بیورگانیک: کتاب درسی. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. سایتمبتوف T.S. شیمی: کتاب درسی - آلماتی: EVERO LLP، 2010. - 284 p.
2. Bolysbekova S. M. شیمی عناصر بیوژنیک: کتاب درسی - Semey، 2012. - 219 ص. : سیل
3. ورنتسوا ال.جی. شیمی معدنی، فیزیکی و کلوئیدی: کتاب درسی - آلماتی: Evero، 2009. - 214 ص. : بیمار
4. شیمی فیزیکی و کلوئیدی / ویرایش شده توسط A.P. Belyaev. - M.: GEOTAR MEDIA، 2008
5. ورنتسوا ال.جی. شیمی معدنی، فیزیکی و کلوئیدی، (تست های تایید) 2009

ادبیات اضافی:

1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. شیمی فیزیکی و کلوئیدی. M. 2003.

2. Slesarev V.I. علم شیمی. مبانی شیمی زنده. سن پترزبورگ: Khimizdat، 2001

3. Ershov Yu.A. شیمی عمومی. شیمی بیوفیزیکی شیمی عناصر بیوژنیک M.: VSh، 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. مبانی نظری ساختار و واکنش پذیری ترکیبات آلی مهم بیولوژیکی. آلماتی، 2003.

1. راهنمای کلاس های آزمایشگاهی در شیمی بیورگانیک، ویرایش. در. تیوکاوکینا. M.، Bustard، 2003.
2. گلینکا N.L. شیمی عمومی. م.، 2003.
3. پونومارف V.D. شیمی تجزیه قسمت 1، 2 2003

6. سوالات تستی (بازخورد):

1. چه چیزی ساختار زنجیره پلی پپتیدی را به عنوان یک کل تعیین می کند؟

2. دناتوره شدن پروتئین منجر به چه چیزی می شود؟

3. نقطه ایزوالکتریک چیست؟

4- چه اسیدهای آمینه ای ضروری نامیده می شوند؟

5- پروتئین ها چگونه در بدن ما شکل می گیرند؟

اطلاعات مربوطه.

اسیدهای آمینه خواص اسیدها و آمین ها را نشان می دهند. بنابراین، آنها نمک تشکیل می دهند (به دلیل خواص اسیدی گروه کربوکسیل):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

گلیسین سدیم گلیسینات

و استرها (مانند سایر اسیدهای آلی):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

گلیسین اتیل گلیسینات

با اسیدهای قوی تر، اسیدهای آمینه خواص بازها را نشان می دهند و به دلیل خواص اساسی گروه آمینه، نمک تشکیل می دهند:

گلیسین ویستریا کلرید

ساده ترین پروتئین پلی پپتیدی است که دارای حداقل 70 باقی مانده اسید آمینه در ساختار خود است و وزن مولکولی آن بیش از 10000 دا (دالتون) است. دالتون - یک واحد اندازه گیری برای جرم پروتئین ها، 1 دالتون برابر است با 1.66054·10 -27 کیلوگرم (واحد جرم کربن). ترکیبات مشابهی که از بقایای اسید آمینه کمتری تشکیل شده اند به عنوان پپتید طبقه بندی می شوند. پپتیدها طبیعتاً برخی از هورمون ها هستند - انسولین، اکسی توسین، وازوپرسین. برخی از پپتیدها تنظیم کننده ایمنی هستند. برخی از آنتی بیوتیک ها (سیکلوسپورین A، گرامیسیدین های A، B، C و S)، آلکالوئیدها، سموم زنبورها و زنبورها، مارها، قارچ های سمی (فالویدین و آمانیتین قلغه)، سموم وبا و بوتولینوم و غیره ماهیت پپتیدی دارند.

سطوح سازماندهی ساختاری مولکول های پروتئین.

مولکول پروتئین ساختار پیچیده ای دارد. چندین سطح از سازماندهی ساختاری یک مولکول پروتئین وجود دارد - ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم.

ساختار اولیه به عنوان یک توالی خطی از باقی مانده های اسید آمینه پروتئین زا که توسط پیوندهای پپتیدی به هم مرتبط شده اند تعریف می شود (شکل 5):

شکل 5 ساختار اولیه یک مولکول پروتئین

ساختار اولیه یک مولکول پروتئین از نظر ژنتیکی برای هر پروتئین خاص در توالی نوکلئوتیدی RNA پیام رسان تعیین می شود. ساختار اولیه همچنین سطوح بالاتر سازماندهی مولکول های پروتئین را تعیین می کند.

ساختار ثانویه - ترکیب (یعنی مکان در فضا) بخش های جداگانه مولکول پروتئین. ساختار ثانویه در پروتئین ها را می توان با ساختار -مارپیچ، -ساختار (ساختار ورقه تا شده) نشان داد (شکل 6).

شکل 6. ساختار ثانویه پروتئین

ساختار ثانویه پروتئین توسط پیوندهای هیدروژنی بین گروه های پپتیدی حفظ می شود.

ساختار سوم - ترکیب کل مولکول پروتئین، به عنوان مثال. آرایش فضایی کل زنجیره پلی پپتیدی، از جمله آرایش رادیکال های جانبی. برای تعداد قابل توجهی از پروتئین ها، مختصات تمام اتم های پروتئین با تجزیه و تحلیل پراش اشعه ایکس، به استثنای مختصات اتم های هیدروژن، به دست آمد. همه انواع برهمکنش ها در شکل گیری و تثبیت ساختار سوم شرکت می کنند: پیوندهای آبگریز، الکترواستاتیک (یونی)، پیوندهای کووالانسی دی سولفید، پیوندهای هیدروژنی. رادیکال های باقی مانده اسید آمینه در این فعل و انفعالات شرکت می کنند. از جمله پیوندهای نگهدارنده ساختار سوم باید به موارد زیر اشاره کرد: الف) پل دی سولفیدی (- S - S -). ب) پل استری (بین گروه کربوکسیل و گروه هیدروکسیل)؛ ج) پل نمک (بین گروه کربوکسیل و گروه آمینه)؛ د) پیوندهای هیدروژنی

مطابق با شکل مولکول پروتئین، که توسط ساختار سوم تعیین می شود، گروه های پروتئینی زیر متمایز می شوند:

1) پروتئین های کروی ، که شکل کروی (کره) دارند. چنین پروتئین هایی عبارتند از، به عنوان مثال، میوگلوبین، که دارای 5 بخش آلفا مارپیچ و بدون چین های β، ایمونوگلوبولین ها، که دارای مارپیچ α نیستند؛ عناصر اصلی ساختار ثانویه چین های β هستند.

2) پروتئین های فیبریلار . این پروتئین ها شکلی نخ مانند دراز دارند؛ آنها یک عملکرد ساختاری در بدن انجام می دهند. در ساختار اولیه، آنها دارای مناطق تکرار شونده هستند و ساختار ثانویه ای را تشکیل می دهند که برای کل زنجیره پلی پپتیدی نسبتاً یکنواخت است. بنابراین، پروتئین α - کراتین (جزء اصلی پروتئین ناخن، مو، پوست) از مارپیچ های توسعه یافته α ساخته شده است. عناصر کمتر رایج ساختار ثانویه وجود دارد، به عنوان مثال، زنجیره های پلی پپتیدی کلاژن، تشکیل مارپیچ های چپ دست با پارامترهایی که به شدت با پارامترهای مارپیچ α متفاوت است. در الیاف کلاژن، سه زنجیره پلی پپتیدی مارپیچ به یک ابرمارپیچ منفرد سمت راست پیچ خورده است (شکل 7):

شکل 7 ساختار سوم کلاژن

ساختار چهارتایی پروتئین ساختار چهارتایی پروتئین ها به روشی اطلاق می شود که در آن زنجیره های پلی پپتیدی منفرد (یکسان یا متفاوت) با ساختار سوم در فضا مرتب می شوند که منجر به تشکیل یک تشکیل ماکرومولکولی یکپارچه از نظر ساختاری و عملکردی (مولتیمر) می شود. همه پروتئین ها ساختار چهارتایی ندارند. نمونه ای از پروتئین با ساختار چهارتایی هموگلوبین است که از 4 زیر واحد تشکیل شده است. این پروتئین در انتقال گازها در بدن نقش دارد.

هنگام شکستن دی سولفید وانواع ضعیف پیوندها در مولکول ها، تمام ساختارهای پروتئینی، به جز اولیه، از بین می روند (به طور کامل یا جزئی)، و پروتئین خود را از دست می دهد. خواص بومی (خواص یک مولکول پروتئین ذاتی آن در حالت طبیعی و طبیعی (بومی)). این فرآیند نامیده می شود دناتوره شدن پروتئین . عواملی که باعث دناتوره شدن پروتئین می شوند عبارتند از: درجه حرارت بالا، تابش اشعه ماوراء بنفش، اسیدها و قلیاهای غلیظ، نمک های فلزات سنگین و غیره.

پروتئین ها به ساده (پروتئین) ، فقط از اسیدهای آمینه تشکیل شده است ، و مجتمع (پروتئین) که علاوه بر اسیدهای آمینه، سایر مواد غیر پروتئینی مانند کربوهیدرات ها، لیپیدها، اسیدهای نوکلئیک را شامل می شود. بخش غیر پروتئینی یک پروتئین پیچیده، گروه پروتز نامیده می شود.

پروتئین های سادهکه فقط از بقایای اسید آمینه تشکیل شده است، در دنیای حیوانات و گیاهان گسترده است. در حال حاضر طبقه بندی مشخصی از این ترکیبات وجود ندارد.

هیستون ها

آنها دارای وزن مولکولی نسبتا کم (12-13 هزار) با غلبه خواص قلیایی هستند. به طور عمده در هسته سلولی، محلول در اسیدهای ضعیف، رسوب آمونیاک و الکل. آنها فقط ساختار سوم دارند. در شرایط طبیعی، آنها به شدت به DNA متصل هستند و بخشی از نوکلئوپروتئین ها هستند. عملکرد اصلی تنظیم انتقال اطلاعات ژنتیکی از DNA و RNA است (انتقال می تواند مسدود شود).

پروتامین ها

این پروتئین ها کمترین وزن مولکولی را دارند (تا 12 هزار). نمایشگاه خواص اساسی تلفظ می شود. به خوبی در آب و اسیدهای ضعیف محلول است. در سلول‌های زایا وجود دارد و بخش عمده‌ای از پروتئین کروماتین را تشکیل می‌دهد. آنها مانند هیستون ها با DNA کمپلکس تشکیل می دهند و به DNA پایداری شیمیایی می دهند، اما برخلاف هیستون ها عملکرد تنظیمی ندارند.

گلوتلین ها

پروتئین‌های گیاهی موجود در گلوتن از دانه‌های غلات و برخی محصولات دیگر، در قسمت‌های سبز گیاهان. نامحلول در آب، محلول های نمک و اتانول، اما بسیار محلول در محلول های قلیایی ضعیف است. آنها حاوی تمام اسیدهای آمینه ضروری هستند و محصولات غذایی کاملی هستند.

پرولامین ها

پروتئین های گیاهی موجود در گلوتن گیاهان غلات. آنها فقط در 70٪ الکل محلول هستند (این با محتوای بالای پرولین و اسیدهای آمینه غیر قطبی در این پروتئین ها توضیح داده می شود).

پروتئین ها

پروتئین‌ها شامل پروتئین‌های بافت‌های پشتیبان (استخوان، غضروف، رباط‌ها، تاندون‌ها، ناخن‌ها، مو) می‌شوند؛ این پروتئین‌ها با محتوای بالای گوگرد مشخص می‌شوند. این پروتئین ها نامحلول یا کم محلول در آب، نمک و مخلوط آب و الکل هستند.پروتئینوئیدها شامل کراتین، کلاژن، فیبروئین هستند.

آلبومین

اینها پروتئین های اسیدی با وزن مولکولی کم (15-17 هزار)، محلول در آب و محلول های نمکی ضعیف هستند. توسط نمک های خنثی در اشباع 100% رسوب می کند. آنها در حفظ فشار اسمزی خون شرکت می کنند و مواد مختلفی را با خون حمل می کنند. موجود در سرم خون، شیر، سفیده تخم مرغ.

گلوبولین ها

وزن مولکولی تا 100 هزار. نامحلول در آب، اما محلول در محلول های نمک ضعیف و رسوب در محلول های کمتر غلیظ (در حال حاضر در اشباع 50٪). موجود در دانه های گیاهی، به ویژه حبوبات و دانه های روغنی؛ در پلاسمای خون و برخی مایعات بیولوژیکی دیگر. آنها عملکرد دفاع ایمنی را انجام می دهند و مقاومت بدن را در برابر بیماری های عفونی ویروسی تضمین می کنند.

آمینو اسیدها ترکیبات آلی ناهم عملکردی هستند که مولکول های آن شامل یک گروه آمینه NH2 و یک گروه کربوکسیل COOH است.

اسید آمینه استیک

آمینوپروپانوئیک اسید

مشخصات فیزیکی.
اسیدهای آمینه مواد کریستالی بی رنگ محلول در آب هستند. بسته به رادیکال، آنها می توانند ترش، تلخ و بی مزه باشند.

خواص شیمیایی

آمینو اسیدها ترکیبات آلی آمفوتری هستند (به دلیل داشتن گروه آمینه، خواص پایه و به دلیل گروه کربوکسیل COOH، خواص اسیدی از خود نشان می دهند).

با اسیدها واکنش نشان می دهد

H 2 N – CH 2 – COOH + NaOH = Cl- اسید آمینه استیک

با مواد قلیایی واکنش نشان می دهد

H 2 N - CH 2 - COOH + NaOH = H 2 N - CH 3 - COONa + H 2 O- نمک سدیم گلیسین

با اکسیدهای اساسی واکنش دهید

2H 2 N - CH 2 - COOH + CuO = (H 2 N - OH 2 - COO) 2 + H 2 O- نمک گلیسین مس

بلیط شماره 17

رابطه بین ساختار، خواص و کاربردها با استفاده از مثال مواد ساده.

بیشتر غیر فلزات مواد ساده با ساختار مولکولی مشخص می شوند و فقط تعداد کمی از آنها ساختار غیر مولکولی دارند.

ساختار غیر مولکولی

C، B، Si

این نافلزات دارای شبکه های کریستالی اتمی هستند، بنابراین دارای سختی زیاد و نقطه ذوب بسیار بالایی هستند.

افزودن بور به فولاد و آلیاژهای آلومینیوم، مس، نیکل و غیره باعث بهبود خواص مکانیکی آنها می شود.

کاربرد:

1. الماس - برای حفاری سنگ

2. گرافیت - برای ساخت الکترودها، تعدیل کننده های نوترونی در راکتورهای هسته ای، به عنوان روان کننده در فناوری.

3. زغال سنگ، که عمدتاً از کربن تشکیل شده است، جاذب است - برای تولید کاربید کلسیم و رنگ سیاه.

ساختار مولکولی

F 2، O 2، Cl 2، Br 2، N 2، I 2، S 8

این نافلزات با شبکه های کریستالی مولکولی در حالت جامد مشخص می شوند و در شرایط عادی گاز، مایع یا جامد با نقطه ذوب پایین هستند.

کاربرد:

1. تسریع واکنش های شیمیایی، از جمله در متالورژی

2. برش و جوشکاری فلزات

3. به صورت مایع در موتورهای موشک

4. در هوانوردی و زیردریایی برای تنفس

5. در پزشکی

پروتئین ها مانند بیوپلیمرها هستند. ساختار اولیه، ثانویه و سوم پروتئین ها. خواص و خواص بیولوژیکی پروتئین ها.

پروتئین ها بیوپلیمرهایی هستند که مولکول های آنها شامل باقی مانده اسیدهای آمینه است

پروتئین ها دارای ساختارهای اولیه، ثانویه، سوم و چهارم هستند.

ساختار اولیه ساختاری متشکل از بقایای اسید آمینه است که توسط پیوندهای پکتیدی به هم متصل شده اند.

ساختار ثانویه زنجیره ای است که به صورت مارپیچی پیچیده شده است و علاوه بر پیوندهای پپتیدی، پیوندهای هیدروژنی نیز وجود دارد.

ساختار سوم یک مارپیچ است که به شکل یک توپ پیچیده شده است و علاوه بر این دارای پیوندهای سولفیدی S-S است.

ساختار کواترنر - مارپیچ دوتایی که به شکل یک توپ پیچیده شده است

مشخصات فیزیکی

پروتئین ها الکترولیت های آمفوتریک هستند. در مقدار pH معینی از محیط، تعداد بارهای مثبت و منفی در یک مولکول پروتئین برابر است. پروتئین ها ساختار متنوعی دارند. پروتئین هایی وجود دارند که در آب نامحلول هستند و پروتئین هایی هستند که به راحتی در آب حل می شوند. پروتئین هایی وجود دارند که از نظر شیمیایی غیر فعال و در برابر عوامل مقاوم هستند. پروتئین هایی وجود دارند که بسیار ناپایدار هستند. پروتئین هایی وجود دارند که مانند نخ هایی هستند که طول آنها به صدها نانومتر می رسد. پروتئین هایی وجود دارند که شکل توپ هایی با قطر تنها 5-7 نانومتر دارند. وزن مولکولی زیادی دارند (104-107).

خواص شیمیایی
1. واکنش دناتوراسیون تخریب ساختار اولیه پروتئین تحت تأثیر دما است.
2. واکنش های رنگی به پروتئین ها
الف) برهمکنش پروتئین با Cu(OH)2
2NaOH + CuSO 4 = Na 2 SO 4 + Cu(OH) 2
ب) برهمکنش پروتئین با HNO 3
معرف گوگرد استات سرب (CH 3 COO) 2 Pb است، یک رسوب سیاه PbS تشکیل می شود.

نقش بیولوژیکی
پروتئین ها مواد ساختمانی هستند
پروتئین ها جزء ضروری تمام ساختارهای سلولی هستند
پروتئین ها آنزیم هایی هستند که به عنوان کاتالیزور عمل می کنند
پروتئین های منظم: این پروتئین ها شامل هورمون ها هستند
پروتئین ها وسیله ای برای محافظت هستند
پروتئین ها به عنوان منبع انرژی