Hlavná aminokyselina je. "Aminokyselina štruktúra, klasifikácia, vlastnosti, biologická úloha

Proteíny tvoria materiálový základ chemickej aktivity bunky. Funkcie proteínov v prírode sú univerzálne. názov proteínynajviac prijaté v domácej literatúre zodpovedá termínu proteíny(z gréčtiny. proteios.- najprv). K dnešnému dňu sa dosiahol veľký úspech pri vytváraní pomeru štruktúry a funkcií proteínov, mechanizmu ich účasti na najdôležitejších procesoch života tela a pri pochopení molekulárnych základov patogenézy mnohých ochorení.

V závislosti od molekulovej hmotnosti sa peptidy a proteíny líšia. Peptidy majú menšiu molekulovú hmotnosť ako proteíny. Pre peptidy, regulačná funkcia (hormóny, inhibítory a aktivátory enzýmov, iónové nosiče cez membrány, antibiotiká, toxíny, atď.).

12.1. α - aminokyselina

12.1.1. Klasifikácia

Peptidy a proteíny sú konštruované z a-aminokyselinových zvyškov. Celkový počet aminokyselín, ku ktorým dochádzajúci v prírode, presahuje 100, ale niektoré z nich sa nachádzajú len v určitom komunite Bodice, 20 najdôležitejších a-a-aminokyselín sa neustále nachádzajú vo všetkých proteínoch (schéma 12.1).

α-aminokyseliny - heterofuncčné zlúčeniny, ktorých molekuly sú súčasne aminoskupinou a karboxylovou skupinou v rovnakom atóme uhlíka.

Schéma 12.1.Najdôležitejšie a-aminokyseliny *

* Skrátené označenia sa aplikujú len na zaznamenávanie aminokyselinových zvyškov v peptidových a proteínových molekulách. ** Nevyhnutné aminokyseliny.

Názvy a-aminokyselín môžu byť postavené v nomenklatúre substitúcie, ale ich triviálne názvy sa častejšie používajú.

Triviálne názvy a-aminokyselín sú zvyčajne spojené s zdrojmi výberu. Serin je súčasťou hodvábneho fibrínu (z lat. serieus.- hodvábne); Tyrozín prvý izolovaný zo syra (z gréčtiny. tyros.- syr); Glutamín - z glutínového glutéra (z neho. GLOEDED.- lepidlo); Asparajská kyselina - od križovatkami Sparkles (z Lat. Špargľa.- špargľa).

Mnohé a-aminokyseliny sa syntetizujú v tele. Niektoré aminokyseliny potrebné na syntézu proteínov v tele nie sú vytvorené a musia prísť zvonku. Takéto aminokyseliny sa nazývajú nepostrádateľný(Pozri schéma 12.1).

Nevyhnutné a-aminokyseliny zahŕňajú:

valin izoleucín metionín tryptofán

leucín LIZIN THINONIN FEENYLALANINE

A-aminokyseliny sú klasifikované niekoľkými spôsobmi, v závislosti na základe základu ich rozdelenia do skupín.

Jedným z klasifikačných prvkov je chemická povaha R radikálie. Na tomto základe sú aminokyseliny rozdelené na alifatické, aromatické a heterocyklické (pozri schému 12.1).

Alifatickýα - aminokyseliny.Toto je najpočetnejšia skupina. Vnútri neho sú aminokyseliny rozdelené do zapojenia dodatočných klasifikačných funkcií.

V závislosti od počtu karboxylových skupín a aminoskupín sa molekula rozlišuje:

Neutrálne aminokyseliny - jedna skupina NH2 a COXY;

Základné aminokyseliny - dve skupiny NH2 a jedna skupina

Coxy;

Sour aminokyseliny sú jednou skupinou NH2 a dve skupiny COXY.

Je možné poznamenať, že v skupine alifatických neutrálnych aminokyselín sa počet atómov uhlíka v reťazci nestane viac ako šesť. V tomto prípade neexistujú žiadne aminokyseliny so štyrmi atómami uhlíka v reťazci, a len rozvetvená štruktúra (valín, leucín, izoleucín) nemajú žiadne aminokyseliny piatich a šiestich atómov uhlíka.

Alifatický radikál môže obsahovať "ďalšie" funkčné skupiny:

Hydroxyl - serín, treonín;

Kyselina karboxyl - aspartátová a kyselina glutámová;

Tiolny - cysteín;

Amid - asparagín, glutamín.

Aromatickýα - aminokyseliny.Táto skupina zahŕňa fenylalanín a tyrozín, konštruovaný takým spôsobom, že benzénové kruhy sú oddelené od celkového a-aminokyselinového fragmentu metylénovej skupiny -CH2-.

Heterocyklický α - aminokyseliny.Histidín a tryptofán obsahujú heterocykly - imidazol a indolu. Štruktúra a vlastnosti týchto heterocyklov sú diskutované nižšie (pozri 13.3.1; 13.3.2). Všeobecný princíp výstavby heterocyklických aminokyselín je rovnaký ako aromatický.

Heterocyklické a aromatické a-aminokyseliny môžu byť považované za p-substituované alanínové deriváty.

Aminokyselina tiež označuje Herocyklické prolínv ktorom je sekundárna aminoskupina zahrnutá do pyrolidínu

V chémii a-aminokyselín sa veľká pozornosť venuje štruktúre a vlastnostiam "bočných" radikálov R, ktoré zohrávajú dôležitú úlohu pri tvorbe štruktúry proteínov a plnenia biologických funkcií. Špecifikácie, ako je polarita "bočných" radikálov, prítomnosť funkčných skupín a schopnosť týchto funkčných skupín ionizáciou v radikáli funkčných skupín.

V závislosti od bočného zvyšku sú aminokyseliny izolované notolar(hydrofóbne) radikály a aminokyseliny c polaróny(hydrofilné) radikály.

Prvá skupina zahŕňa aminokyseliny s alifatickými bočnými radikálmi - alanín, valín, leucín, izoleucín, metionín - a aromatické bočné radikály - fenylalanín, tryptofán.

Druhá skupina patrí do aminokyselín, v ktorých sú polárne funkčné skupiny, ktoré sú schopné iónové (iónové) alebo nie sú schopné prepnúť na iónový stav (neiónový) pod organizmom. Napríklad v tyrosíne sa hydroxylová skupina ionogénna (má fenolický charakter), v sérii - neiónový (má alkohol).

Polárne aminokyseliny s iónovými skupinami v radikáli za určitých podmienok môžu byť v stave iónu (anión alebo katiónový).

12.1.2. Stereoizoméria

Hlavný typ konštrukcie a-aminokyselín, t.j. pripojenie rovnakého atómu uhlíka s dvoma rôznymi funkčnými skupinami, radikál a atóm vodíka, sám o sebe vopredína chiveritou atómu a-uhlíka. Výnimka je najjednoduchšia aminokyselina glycín2 NCH2. COOH, nemá centrum chirality.

Konfigurácia a-aminokyselín je určená konfiguračným štandardom - glycerol aldehyd. Umiestnenie v štandardnom projekčnom vzorci rybára aminoskupiny vľavo (ako skupina v L-glyceríne aldehyd) zodpovedá konfigurácii L, vpravo - D-konfiguráciu chirálneho atómu uhlíka. Za R,S-System α-atóm uhlíka vo všetkých a-aminokyselinách L-ROCE má S- a v D-ROCE - ROZPRACOVANIE RIADENIA (výnimka je cysteín, pozri 7.1.2).

Väčšina a-aminokyselín obsahuje jeden asymetrický atóm uhlíka v molekule a existuje vo forme dvoch opticky aktívnych enantiomérov a jedného opticky neaktívneho racemátu. Takmer všetky prírodné a-aminokyseliny patria do L-Row.

Izoleucín aminokyselín, treonín a 4-hydroxyprolín obsahujú dve centrá chirality v molekule.

Takéto aminokyseliny môžu existovať vo forme štyroch stereoizomérov, ktoré sú dva páry enantiomérov, z ktorých každý tvorí racemát. Na stavbu zvieracích proteínov organizmov sa používa len jeden z enantiomérov.

Stereoizoméria izoleucínu je podobná vyššie považovanú stereoizomériu Treonínu (pozri 7.1.3). Z štyroch stereoizomérov, proteíny zahŕňajú L-izoleucín so S-konfiguráciou asymetrických atómov uhlíka C-a a C-p. V menách, ďalšia pár enantiomérov, ktoré sú diastereoméry vo vzťahu k leucínu, používa prefix ahoj-.

Rozdelenie racemátov. Zdrojom získania a-aminokyselín L-radov sú proteíny, ktoré sú pre to podrobené hydrolytickému štiepeniu. Vzhľadom na vysokú potrebu individuálnych enantiomérov (na syntézu proteínov, liečivých látok atď.) chemickýspôsoby rozdelenia syntetických racemických aminokyselín. Preferovaný fermentovanýspôsob štiepenia s použitím enzýmov. V súčasnej dobe sa chromatografia na chirálnych sorbentoch používa na oddelenie racemických zmesí.

12.1.3. Escort a základné vlastnosti

Aminokyselina amfotornosť v dôsledku kyslého (COXY) a hlavného (NH2) funkčné skupiny v ich molekulách. Aminokyseliny tvoria soli s alkálnymi a kyselinami.

Kryštalický stav a-aminokyselín existujú ako dipolárne ióny H3N + - CHR-COO- (bežne používaný vstup

budovy aminokyselín v neionizovanej forme slúžia len na pohodlie).

V vodnom roztoku existujú aminokyseliny vo forme rovnovážnej zmesi dipolárneho iónu, katiónových a aniónových foriem.

Rovnovážna poloha závisí od pH média. Všetky aminokyseliny dominujú katiónové formy v kyseline sylnovej (pH 1-2) a aniónové - v médiu Strongshopu (pH\u003e 11).

Iónová štruktúra určuje počet špecifických vlastností aminokyselín: vysoká teplota topenia (nad 200 ° C), rozpustnosť vo vode a neschopnosť v nepolárnych organických rozpúšťadlách. Schopnosť väčšiny aminokyselín je dobre rozpustená vo vode je dôležitým faktorom pri zabezpečovaní ich biologického fungovania, absorpcia aminokyselín je s ním spojená, ich transport v tele atď.

Plne protonovaná aminokyselina (katiónová forma) z hľadiska teórie broncence je dvojsová kyselina,

Vrátenie jedného protónu, takáto dvojsová kyselina sa zmení na slabú kyselinu oxidovú kyselinu - dipolárny ión s jednou kyselinou skupinou NH3 + . Vývoj dipolárneho iónu vedie k aniónovej forme aminokyseliny - karboxylátového iónu, ktorý je základom broncenda. Hodnoty charakterizované

vlastnosti kyslých kyselín karboxylovej skupiny aminokyselín sú zvyčajne v rozsahu od 1 do 3; Hodnosť pk a2. Charakterizujúca kyslosť amóniovej skupiny - od 9 do 10 (tabuľka 12.1).

Tabuľka 12.1.Eskort a hlavné vlastnosti najdôležitejších a-aminokyselín

Rovnovážna poloha, t.j. pomer rôznych foriem aminokyselín, vo vodnom roztoku s určitými hodnotami pH, významne závisí od štruktúry radikálu, najmä z prítomnosti iónových skupín, ktoré hrajú úlohu ďalších kyselín a hlavných centier.

Hodnota pH, v ktorej je maximálna koncentrácia dipolárnych iónov, a minimálne koncentrácie katiónových a aniónových foriem aminokyselín sú rovnaké, nazývanéizoelektrický bod (P /).

Neutrálnyα - aminokyseliny.Tieto aminokyseliny záležípiniekoľko 7 (5.5-6.3) v dôsledku väčšej schopnosti ionizácie karboxylovej skupiny pod vplyvom - / - účinok skupiny NH2. Napríklad alanín izoelektrický bod sa nachádza pri pH 6,0.

Kyslýα - aminokyseliny.Tieto aminokyseliny majú ďalšiu karboxylovú skupinu v radikáli a v silnom kyslom médiu sú v plne protonovanej forme. Sour aminokyseliny sú trojose (podľa brongster) s tromi hodnotamirk a,ako je možné vidieť na príklad kyseliny asparágovej (p / 3,0).

V kyslé aminokyseliny (asparaginové a glutámové) je izoelektrický bod pH veľkého množstva pod 7 (pozri tabuľku 12.1). V tele vo fyziologických hodnotách pH (napríklad pH krvi je 7,3-7,5) tieto kyseliny sú v aniónovej forme, pretože obidva karboxylové skupiny sú ionizované.

Údržbaα - aminokyseliny.V prípade bázických aminokyselín sú izoelektrické body v pH oblasti nad 7. V silne kyslom médiu sú tieto zlúčeniny tiež tri osi kyseliny, ktorých etapy ionizácie sú uvedené v príklade lyzínu (p / 9.8).

V tele sú základné aminokyseliny vo forme katiónov, t.j. obidve aminoskupiny sú protonované.

Všeobecne nie je žiadna a-aminokyselina in vivo.nie je to izoelektrický bod a nespadá do stavu zodpovedajúce najmenšej rozpustnosti vo vode. Všetky aminokyseliny v tele sú v iónovej forme.

12.1.4. Analyticky dôležité reakcie α -Ominálne kyseliny

A-aminokyseliny ako heterofunkčné zlúčeniny reagujú, charakteristické pre karboxylové a aminoskupiny. Niektoré chemické vlastnosti aminokyselín sú spôsobené funkčnými skupinami v radikáli. Táto časť sa zaoberá reakciami, ktoré sú praktické pre identifikáciu a analýzu aminokyselín.

Esterifikácia.Keď sa získajú interakciu aminokyselín s alkoholmi v prítomnosti kyslého katalyzátora (napríklad plynného chloridu), estery vo forme hydrochloridu. Na izoláciu voľných esterov sa reakčná zmes spracuje plynným amoniakom.

Aminokyselinové estery nemajú dipolárnu štruktúru, preto na rozdiel od počiatočných kyselín sa rozpúšťajú v organických rozpúšťadlách a majú volatilitu. Takže glycín je tepelná látka s vysokou teplotou topenia (292 ° C) a jeho metyléter je kvapalina s teplotou varu 130? P. Analýza aminokyselinových esterov sa môže uskutočňovať s použitím plynovej chromatografie.

Reakcie s formaldehydom. Praktická hodnota je reakcia s formaldehydom, ktorá podkladá kvantitatívne stanovenie aminokyselín podľa metódy titrácia formolu(Sierensenová metóda).

Aminokyselina amfólia im neumožňuje, aby boli priamo titrované alkáliou na analytické účely. Pri interakcii aminokyselín s formaldehydom sa získajú relatívne stabilné aminopirts (pozri 5.3) - N-hydroxymetylové deriváty, ktorého voľná karboxylová skupina sa potom titruje alkáliou.

Kvalitatívne reakcie. Zvláštnosť chémie aminokyselín a proteínov je použitie početných kvalitatívnych (neželezných) reakcií, ktoré boli predtým základom chemickej analýzy. V súčasnosti, keď sa štúdie uskutočňujú pomocou fyzikálno-chemických metód, mnohé vysoko kvalitné reakcie sa naďalej používajú na detekciu a-aminokyselín, napríklad v chromatografickej analýze.

Tvorba chelat. S katiónmi ťažkých kovov a-aminokyselín, keď bifunkčné zlúčeniny tvoria intrakomplexné soli, napríklad s čerstvo pripraveným hydroxidom (11) medi v mäkkých podmienkach, dobre kryštalizovateľné chelát.

meď soli (11) modrá (jedna z nešpecifických spôsobov detekcie a-aminokyselín).

Ningidrínová reakcia. Celková kvalitatívna reakcia a-aminokyselín je reakcia s ningidrínom. Reakčný produkt má sytrifioletovú farbu, ktorá sa používa na vizuálnu detekciu aminokyselín na chromatogramoch (na papieri, v tenkej vrstve), ako aj na spektrofotometrické stanovenie analyzátorov aminokyselín (výrobok absorbuje svetlo v 550-570 nm región).

Disaminácia. V laboratórnych podmienkach sa táto reakcia uskutočňuje pod pôsobením dusíkatej kyseliny na a-aminokyselinách (pozri 4.3). Zároveň je vytvorená zodpovedajúca a-hydroxy kyselina a uvoľňuje sa dusík v tvare plynu, z hľadiska ktorých aminokyselina vstúpila do reakcie (van Sladen).

Reakcia xanthoproteínu. Táto reakcia sa používa na detekciu aromatických a heterocyklických aminokyselín - fenylalanín, tyrozín, histidín, tryptofán. Napríklad pod pôsobením koncentrovanej kyseliny dusičnej na tyrozín, nitro-vyrobených, natretými žltou farbou. V alkalickom médiu sa farba stane oranžovou v dôsledku ionizácie fenolovej hydroxylovej skupiny a zvýšenie príspevku aniónu k konjugácii.

Existuje aj množstvo súkromných reakcií, ktoré umožňujú detekciu individuálnych aminokyselín.

Tryptofánreakciou s P- (dimetylamino) benzaldehydom v médiu kyseliny sírovej podľa vznikajúceho červeno-fialového farbenia (Erlichová reakcia). Táto reakcia sa používa na kvantitatívnu analýzu tryptofánu v produktoch proteínových štiepení.

Cysteínstanovené použitím niekoľkých vysoko kvalitných reakcií na základe reaktivity MercapTogroup obsiahnutej v ňom. Napríklad, keď sa proteínový roztok zahrieva s acetátom olovnatého (SNZSOO) 2R v alkalickom médiu, je vytvorená čierna zrazenina PBS olovnatého sulfidu, ktorá indikuje prítomnosť cysteínových proteínov.

12.1.5. Biologicky dôležité chemické reakcie

V tele pod pôsobením rôznych enzýmov sa uskutočňuje niekoľko dôležitých chemických transformácií aminokyselín. Takéto priečny zahŕňajú tranverzity, dekarboxyláciu, elimináciu, rozdelenie aldzol, oxidačný deamináciu, oxidáciu tiolových skupín.

Presmerovanie je to hlavné prostriedky biosyntézy a-aminokyselín z α-oxocoslot. Aminokyselina sa používa v bunkách v dostatočnom množstve alebo prebytku a jeho akceptorom je kyselina a-oxoc. Zároveň sa aminokyselina zmení na oxoccusle a oxokidát - v aminokyseline so zodpovedajúcou štruktúrou radikálov. Výsledkom je, že transaminácia predstavuje reverzibilný spôsob výmeny aminoskupín a oxoskových skupín. Príkladom takejto reakcie je prípravok kyseliny L-glutámovej z 2-oxoglutárovej kyseliny. Donorová aminokyselina môže slúžiť napríklad kyseline L-asparaginovej.

a-aminokyseliny obsahujú v a-polohe do karboxylovej skupiny elektronicky presnej aminoskupiny (presnejšie, protonovaná aminoskupina NH3 +), v tejto súvislosti sú schopné dekarboxylácie.

Elimináciaje charakteristické pre aminokyseliny, v ktorých v bočnom rade v p-polohe na karboxylovú skupinu obsahuje elektrónovú optickú funkčnú skupinu, ako je hydroxyl alebo tiol. Ich dumping vedie k medziproduktom reaktívnych a-emínových kyselín, ľahko sa menia na tautomérne imino kyseliny (analogicky s keto-enol tautomérie). A-IMINO KYSELINY V dôsledku hydratácie v dôsledku C \u003d N a následné štiepenie molekuly amoniaku sa prevedie na a-oxokoslómy.

Tento typ transformácií sa nazýva elminačná hydratácia.Príkladom je príprava kyseliny peer-stupeň zo serínu.

Rozdelenie aldolu vyskytuje sa v prípade a-aminokyselín, v ktorých p-poloha obsahuje hydroxylovú skupinu. Napríklad serín sa štiepi tvorbou glycínu a formaldehydu (druhý nie je zvýraznený vo voľnej forme a okamžite sa viaže na koenzým).

Oxidačný deaminácia môže sa vykonať s účasťou enzýmov a koenzýmu nad + alebo NADF + (pozri 14,3). A-aminokyseliny sa môžu transformovať na a-oxococokoslots nielen prostredníctvom transminácie, ale aj oxidačným deamináciou. Napríklad kyselina a-oxoglutaya je vytvorená z kyseliny L-glutámovej. V prvej fáze reakcie, dehydratácia (oxidácia) kyseliny glutámovej k a-ihliboglutaru

kyseliny. V druhej fáze dochádza k hydrolýze, v dôsledku čoho sa získajú kyselina α-oxoglutárová a amoniak. Stupeň hydrolýzy pokračuje bez účasti enzýmu.

V opačnom smere sa reakcia znižuje aminačné a-oxocoslot. Vždy obsiahnutá v bunkách a-oxoglutánsku kyselinu (ako produkt metabolizmu sacharidov) sa konvertuje touto dráhou do kyseliny L-glutámovej.

Oxidácia tiolových skupín je založený na vzájomných riešeniach cysteínu a cystického zvyšku, čím sa získa množstvo redoxných procesov v bunke. Cysteín, rovnako ako všetky tiol (pozri 4.1.2), sa ľahko oxiduje za vzniku disulfidovej cystínu. Disulfidová väzba v cystíne sa ľahko obnoví na tvorbu cysteínu.

Kvôli schopnosti thiole skupiny na oxidáciu cysteínu vykonáva ochrannú funkciu, keď je vystavená organickým látkam s vysokou oxidačnou kapacitou. Okrem toho bol prvým liekom, ktorý ukazuje anti-stĺpec účinok. Cysteín sa používa vo farmaceutickej praxi ako stabilizátor liečiv.

Konverzia cysteínu do cystínu vedie k tvorbe disulfidových väzieb, napríklad v obnovenom glutatióne

(Pozri 12.2.3).

12.2. Primárna peptidová a proteínová štruktúra

Konvenčne sa predpokladá, že peptidy obsahujú až 100 v molekule (čo zodpovedá molekulovej hmotnosti na 10 tisíc) a proteíny sú viac ako 100 aminokyselinových zvyškov (molekulová hmotnosť 10 tisíc až niekoľko miliónov).

V skupine peptidov je obvyklé rozlíšiť oligopeptidy.(Peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou) obsahujúcou maximálne 10 aminokyselinových zvyškov v reťazci a polypeptidyobvod, ktorý zahŕňa až 100 aminokyselinových zvyškov. Makromolekuly s počtom aminokyselinových zvyškov, ktoré sa blížia alebo o niečo viac ako 100, sa nerozlišujú koncepciami polypeptidov a proteínov, tieto termíny sa často používajú ako synonymá.

Peptidová a proteínová molekula môžu byť formálne znázornené ako produkt polykondenzácie a-aminokyselín prúdiacich s tvorbou peptidovej (amidovej) komunikácie medzi monomérnymi jednotkami (schéma 12.2).

Konštrukcia polyamidového reťazca je rovnaká pre celú škálu peptidov a proteínov. Tento reťazec má nerozvetvenú štruktúru a pozostáva zo striedajúcich sa peptidových (amidových) skupín -S-NH a fragmentov -CH (R) -.

Jeden koniec reťazca, na ktorom je aminokyselina s voľnou NH skupinou2, zavolajte N-END, druhý - s koncom,

Schéma 12.2.Princíp konštrukcie peptidového reťazca

tam, kde sa nachádza aminokyselina s voľnou skupinou COXY. Peptidové a proteínové reťazce sa zaznamenávajú z N-konca.

12.2.1. Štruktúra peptidovej skupiny

V peptid (amide) skupina -O-NH je atóm uhlíka v stave SP2 hybridizácie. Dvojice pary elektrónov atómu dusíka vstupuje do rozhrania s π-elektrónmi dvojitého spojenia C \u003d O. Z pozície elektrónovej štruktúry je peptidová skupina trojcentre p, π-konjugátový systém (pozri 2.3.1), hustota elektrónov, v ktorej sa posunie smerom k intronegatívnemu atómu kyslíka. Atómy C, OI N, tvoriace konjugátový systém, sú v rovnakej rovine. Distribúcia hustoty elektrónov v amidovej skupine môže byť reprezentovaná s vložením hraničných štruktúr (I) a (ii) alebo posunutím elektrónovej hustoty v dôsledku + m- a - účinky skupín NH a C \u003d O, \\ t (iii).

V dôsledku konjugácie dochádza k určitému usporiadaniu dĺžky odkazov. Dvojitá väzba s \u003d O sa predĺži na 0,124 nm proti konvenčnej dĺžke 0,121 nm a spojenie C-N sa skratka - 0,132 nm v porovnaní s 0,147 nM v normálnom prípade (obr. 12.1). Systém plochého konjugátu v peptidovej skupine je dôvodom pre obtiažnosť otáčania okolo pripojenia C-N (bariéra otáčania je 63-84 kJ / mol). Elektronická štruktúra sa teda dostatočne tvrdo plochýŠtruktúra peptidovej skupiny.

Ako je zrejmé z obr. 12.1, a-uhlíkové atómy aminokyselinových zvyškov sú umiestnené v rovine peptidovej skupiny na rôznych stranách na spojenie KN, tj vo výhodnejšej polohe TPANS: Bočné zvyšky R aminokyselín v tomto prípade budú najviac odstránené z seba vo vesmíre.

Polypeptidový reťazec má prekvapivo podobnú štruktúru a môže byť reprezentovaná ako rad priestorov umiestnených v uhle

Obr. 12.1.Usporiadanie rovinného usporiadania peptidovej skupiny -CO-NH a a-atómov uhlíkových aminokyselinových zvyškov

priateľom rovín peptidových skupín, prepojených cez a-uhlíkové atómy so spojením Cα-N a Cα-CSP2 (Obr. 12.2). Rotácia okolo týchto jednotlivých väzieb je veľmi obmedzená v dôsledku ťažkostí v priestorovej polohe bočných radikálov aminokyselinových zvyškov. Elektronická a priestorová štruktúra peptidovej skupiny tak do značnej miery predurčuje štruktúru polypeptidového reťazca ako celku.

Obr. 12.2.Vzájomná poloha rovín peptidových skupín v polypeptidovom reťazci

12.2.2. Zloženie a aminokyselinová sekvencia

S rovnomerne vytvoreným polyamidovým reťazcom sa špecificita peptidov a proteínov stanoví dvoma základnými vlastnosťami - aminokyselinovú kompozíciu a aminokyselinovú sekvenciu.

Aminokyselinová kompozícia peptidov a proteínov je povaha a kvantitatívny pomer a-aminokyselín zahrnutými v nich.

Kompozícia aminokyselín sa stanoví analyzovaním peptidov a proteínových hydrolyzátov v hlavných chromatografických metód. V súčasnosti sa takáto analýza uskutočňuje s použitím analyzátorov aminokyselín.

Amidové väzby sú schopné hydrolyzovať ako v kyslom aj alkalickom médiu (pozri 8.3.3). Peptidy a proteíny sa hydrolyzujú tvorbou alebo kratším reťazcom - toto je tzv. čiastočná hydrolýza,buď zmes aminokyselín (v iónovej forme) - plná hydrolýza.Zvyčajne sa hydrolýza uskutočňuje v kyslom prostredí, pretože v podmienkach alkalických hydrolýzov, mnohé aminokyseliny sú nestabilné. Treba poznamenať, že amidové skupiny špargínu a glutamínu sú tiež podrobené hydrolýze.

Primárnou štruktúrou peptidov a proteínov je aminokyselinová sekvencia, t.j. poradie striedania a-aminokyselinových zvyškov.

Primárna štruktúra je určená sekvenčným štiepením aminokyselín z akéhokoľvek konca reťaze a ich identifikáciu.

12.2.3. Štruktúra a nomenklatúra peptidov

Názvy peptidov sú postavené sekvenčným prenosom aminokyselinových zvyškov, počnúc N-koncom, s pridaním prípony-il, okrem najnovšej C-koncovej aminokyseliny, ktorá zachováva jeho celé meno. Inými slovami, mená

aminokyseliny, vložené do tvorby peptidovej komunikácie v dôsledku "jeho" skupiny skupiny, končí v mene peptidu -il: alanyl, valil, atď (pre zvyšky aspartátových a glutámových kyselín, podľa toho použite mená "aspartil" a "glutamal"). Mená a symboly aminokyselín znamenajú ich príslušnosťl. -Read, pokiaľ nie je uvedené inak (d alebo dl).

Niekedy v skrátenom zázname, symboly H (ako súčasť aminoskupiny) a to (ako súčasť karboxylovej skupiny) spresňuje nesubstituktovanie funkčných skupín koncových aminokyselín. Týmto spôsobom je vhodné zobrazovať funkčné deriváty peptidov; Napríklad uprostred vyššie uvedeného peptidu na C-koncovej aminokyseline sa zaznamenáva H-Asn-Gly-Phe-NH2.

Peptidy sú obsiahnuté vo všetkých organizmoch. Na rozdiel od proteínov majú najmä heterogénnu aminokyselinovú kompozíciu, najmä často zahŕňajú aminokyselinyd. - HARD. V konštrukčnom vyjadrení sú tiež rôznorodejšie: obsahujú cyklické fragmenty, rozvetvené reťaze atď.

Jeden z najbežnejších zástupcov tripeptidov - glutatión- je obsiahnutý v tele všetkých zvierat, v rastlinách a baktériách.

Cysteín v glutatióne určuje možnosť existencie glutatión v obnovenej a oxidovanej forme.

Glutatión sa podieľa na niekoľkých redoxných procesoch. Vykonáva funkciu proteínového behúňa, t.j. látky, ktoré chránia proteíny s voľným tiolným SH skupín z oxidácie za vzniku disulfidových väzieb -S-S-. To platí pre tie proteíny, pre ktoré je takýto proces nežiaduci. Glutatión v týchto prípadoch predpokladá účinok oxidačného činidla a tým chráni proteín. Keď dôjde k oxidácii glutatiónu, intermolekulárne zosieťovanie dvoch fragmentov tripepatov v dôsledku disulfidových väzieb. Proces je reverzibilný.

12.3. Sekundárna štruktúra polypeptidov a proteínov

Pre polypeptidy a proteíny s vysokou molekulovou hmotnosťou spolu s primárnou štruktúrou, vyššou úrovňou organizácie, ktorá volajú sekundárny, terciárnya kvartérnyštruktúry.

Sekundárna štruktúra je opísaná priestorová orientácia hlavného polypeptidového reťazca, terciárnej - trojrozmernej architektúry celej molekuly proteínu. Sekundárna aj terciárna štruktúra je spojená s usporiadaným umiestnením makromolekulárneho reťazca v priestore. Terciárna a kvartérna proteínová štruktúra sa uvažuje v priebehu biochémie.

Výpočet sa ukázal, že pre polypeptidový reťazec je jednou z najvýhodnejších konformát je umiestnenie v priestore vo forme rozdeľovacej špirály, nazývanej α-špirála(Obr. 12.3, A).

Priestorová poloha a-špirálovaného polypeptidového reťazca môže byť reprezentovaná predstaviou, že bude určitá

Obr. 12.3.α-špirálová konformácia polypeptidového reťazca

valec (pozri obr. 12.3, B). V priemere špirála skrutkových konštrukcií pre 3,6 aminokyselinový zvyšok, tvorenie špirály je 0,54 nm, priemer je 0,5 nm. Liety dvoch susedných peptidových skupín sú umiestnené súčasne v uhle 108. a bočné radikály aminokyselín sú na vonkajšej strane špirály, t.j. smeruje z povrchu valca.

Hlavná úloha v upevnení takejto konformácie reťazca sa prehráva vodíkovými väzbami, ktoré sú v a-helixe vytvorené medzi atómom karbonylového kyslíka každého prvého a atómu vodíka N N-skupiny každého piateho aminokyselinového zvyšku .

Vodíkové väzby sú nasmerované takmer rovnobežne s osou a-helixov. Držia reťazec v skrútenom stave.

Typicky, proteínové reťazce nie sú úplne špirálové, ale len čiastočne. V takýchto proteínoch, ako je napríklad mioglobín a hemoglobín, sú tu pomerne dlhé a-špirálové úseky, napríklad, mioglobínový reťazec

o 75%. V mnohých iných proteínoch môže byť podiel špirálových pozemkov v reťazci malý.

Ďalším typom sekundárnej štruktúry polypeptidov a proteínov je β-štruktúravolal tiež skladací listalebo zložená vrstva.Polypeptidové reťazce spojené so zloženými listami, viažuci sa na množstvo vodíkových väzieb medzi peptidovými skupinami týchto obvodov (obr. 12.4). Mnohé proteíny súčasne obsahujú α-špirálové a p-skladané štruktúry.

Obr. 12.4.Sekundárna štruktúra polypeptidového reťazca vo forme skladaného plechu (p-štruktúra)

Moderná výživa bielkovín nie je možné predložiť bez zváženia úlohy individuálnych aminokyselín. Aj pri všeobecnej pozitívnej rovnováhe bielkovín môže zvieracie telo mať nedostatok bielkovín. Je to spôsobené tým, že absorpcia jednotlivých aminokyselín je vzájomne prepojená, nevýhoda alebo nadbytok jednej aminokyseliny môže viesť k nedostatku iného.
Časť aminokyselín nie je syntetizovaná v ľudskom tele a zvieratách. Dostali meno nepostrádateľné. Existuje len desať aminokyselín. Štyri z nich sú kritické (obmedzujúce) - najčastejšie obmedzujú rast a vývoj zvierat.
V dávkach pre vtákov sú hlavné obmedzujúce aminokyseliny metionín a cystín, v pomere pre ošípané - lyzín. Telo by malo získať dostatočný počet primitovacích kyselín s jedlom tak, aby sa na syntézu proteínu mohli účinne použiť iné aminokyseliny.

Tento princíp je ilustrovaný "libidovou tyčou", kde je hladina plnenia valca úroveň syntézy proteínov v živočíšnom organizme. Najkratšia doska v Barrel "Limity" Schopnosť držať tekutinu v ňom. Ak bude táto doska predĺžená, objem tekutiny držaného v barel sa zvýši na úroveň druhej limitnej dosky.
Najdôležitejším faktorom určujúcim produktivitu zvierat je rovnováha aminokyselín obsiahnutých v ňom v súlade s fyziologickými potrebami. Boli preukázané početné štúdie, že ošípané, v závislosti od plemena a pohlavia, potreba aminokyselín sa kvantitatívne líši. Ale pomer esenciálnych aminokyselín na syntézu 1 g proteínu je rovnaký. Tento pomer esenciálnych aminokyselín na lyzín, ako hlavná obmedzujúca aminokyselina, sa nazýva "ideálny proteín" alebo "ideálny aminokyselinový profil". (

Lyzín

je súčasťou takmer všetkých proteínov zvierat, zeleniny a mikrobiálneho pôvodu, ale proteíny obilnín sú chudobné lyzín.

• LIZIN reguluje reprodukčnú funkciu, s jeho nedostatočným, tvorba spermií a vaječných buniek sú narušené.
• Sme nevyhnutní na rast mladých, tvorba tkaninových proteínov. Lizin sa zúčastňuje na syntéze nukleoproteis, chromoproteínov (hemoglobín), čím reguluje pigmentáciu živočíšnej vlny. Nastavuje množstvo produktov proteínových rozpadu v tkanivách a orgánoch.
• Podporuje sací vápnik
• Zúčastňuje sa na funkčnej aktivite nervových a endokrinných systémov, reguluje výmenu proteínov a sacharidov, ale reaguje s sacharidmi, lyzín prechádza do nedostupnej formy.
• Lysine je východiskovým materiálom pri tvorbe karnitínu, ktorý hrá dôležitú úlohu pri výmene tukov.

Metionín a cystín Aminokyseliny obsahujúce serio. Súčasne sa metionín môže transformovať na cystín, takže tieto aminokyseliny sú normalizované spolu, a s nedostatkom diéty, aditíva metionínu sa zavádzajú do diéty. Obe tieto aminokyseliny sa podieľajú na tvorbe derivátov - vlasov, perie; Spolu s vitamínom E upravte odstránenie prebytočného tuku z pečene, je nevyhnutné na rast a reprodukciu buniek, erytrocytov. S nedostatkom metionínu je cystín neaktívny. Významný nadbytok metionínu v diéte by však nemal byť povolený.

Meniaci

podporuje ukladanie tukov vo svaloch, je potrebné vytvoriť nové organické cholínové zlúčeniny (vitamín B4), kreatín, adrenalín, niacín (vitamín B5) atď.
Nedostatok metionínu v dávkach vedie k zníženiu hladiny plazmatických proteínov (albumín), spôsobuje anémiu (hladina krvného hemoglobínu), zatiaľ čo súčasne znevýhodnený vitamín E a selén prispieva k rozvoju svalovej dystrofie. Nedostatočné množstvo metionínu v diéte spôsobuje oneskorenie v raste mladých, strata chuti do jedla, znižuje produktivitu, zvýšenie nákladov na krmivo, tukového znovuzrodenia pečene, porušenie funkcií obličiek, anémie a vyčerpania.
Prebytok metionínu zhoršuje použitie dusíka, spôsobuje degeneratívne zmeny v pečeni, obličkách, pankrease, zvyšuje potrebu arginínu, glycín. S veľkým nadbytkom metionínu sa pozorovalo nerovnováha (rovnováha aminokyselín je narušená, ktorá je založená na ostrých odchýlkach od optimálneho pomeru esenciálnych aminokyselín v diéte), ktorý je sprevádzaný porušením metabolizmu a brzdením miera rastu mladých ľudí.
CYSTIN - Aminokyselina obsahujúca aminokyseliny obsahujúcu síru s metionínom, sa podieľa na oxidačných a rehabilitačných procesoch, výmena proteínov, sacharidov a žlčových kyselín prispieva k tvorbe látok, neutralizujúcich črevá, aktivuje inzulín spolu s tryptofánovým cystinom Syntéza žlčových kyselín potrebných pre sacie tukové potravinárske výrobky z čriev, ktoré sa používajú na glupovaciu syntézu. Cystin má schopnosť absorbovať ultrafialové lúče. S nedostatkom cystíny, cirhózy pečene, oneskorenie tekutiny a rastu pera u mladých ľudí, krehkosť a straty (šklbanie) perie u dospelého vtáka, pokles rezistencie na infekčné ochorenia.

Tryptofán

určuje fyziologickú aktivitu enzýmov tráviaceho traktu, oxidačné enzýmy v bunkách a rad hormónov, podieľa sa na aktualizácii proteínov krvných plazmy, spôsobuje normálne fungovanie endokrinných a hematopoetických zariadení, sexuálneho systému, syntézu gama - Globulín, hemoglobín, kyselina nikotínová, očná fialová fialová, atď. V stravách tryptofánu sa rast mladých ľudí spomaľuje, vajcia výroba non-zaujatosti sa znižuje, náklady na krmivo pre výrobky sa zvyšujú, endokrinné a sexuálne žľazy Sú atrofia, sa anemia vyvíja (počet erytrocytov a znižuje hladinu hemoglobínu), rezistenciu a imunitné vlastnosti tela, hnojenia a bezprostredne. V ošípaných, ktorí dostali diétu, zlý tryptofán, spotreba krmiva klesá, zvrátené chuť k jedlu, povlaku s štetinami a vyčerpaním, je tu obezita pečene. Nedostatok tejto aminokyseliny tiež vedie k sterilitu, zvýšenú excitabilitu, kŕče, tvorbu katarakty, negatívnej rovnováhe dusíka a strate živej hmotnosti. Triptofan, ktorý je predchodcom (provitamin) kyselina nikotínová, varuje vývoj pellagra.

Lipidy

Lipidy - vo vode nerozpustné mastné alebo mastné látky, ktoré môžu byť extrahované z nepolárnych rozpúšťadiel z buniek. Ide o heterogénnu skupinu zlúčenín, priamo alebo nepriamo súvisiacich s mastnými kyselinami.

Biologické lipidové funkcie:

1) Zdroj energie, ktorá môže byť na dlhú dobu opečiatkovať;

2) Účasť na tvorbe bunkových membrán;

3) Zdroj vitamínov rozpustných tukov, signálnych molekúl a nenahraditeľných mastných kyselín;

4) Tepelná izolácia;

5) Nepolárne lipidy slúžia ako elektrický izolátor, ktorý poskytuje rýchle šírenie depolarizačných vĺn pozdĺž myelinizovaných nervových vlákien;

6) Účasť na tvorbe lipoproteínov.

Mastné kyseliny - konštrukčné zložky väčšiny lipidov. Jedná sa o organické kyseliny s dlhým reťazcom obsahujúce 4 až 24 atómov uhlíka, obsahujú jednu karboxylovú skupinu a dlhý nepolárny uhľovodík "chvost". V bunkách sa nenachádzajú v voľnom stave, ale len v kovalentne príbuznej forme. Prírodný tuk je zvyčajne mastnými kyselinami s párnym počtom atómov uhlíka, pretože sú syntetizované z bikarbónových jednotiek tvoriacich nedespustený reťazec atómov uhlíka. Mnohé mastné kyseliny majú jednu alebo viac dvojitých väzieb - nenasýtené mastné kyseliny.

Najdôležitejšie mastné kyseliny (po vzorec, počet atómov uhlíka, názov, teplota topenia) je uvedený:

12, Laurinovaya, 44,2 O C

14, Miristinova, 53,9 O C

16, Palmitic, 63.1

18, stearinovaya, 69,6

18, Olein, 13,5 ° C

18, Linolevaya, -5 O

18, Linolenova, -11 o

20, Arachidon, -49,5 O

Všeobecné vlastnosti mastných kyselín;

Takmer všetky obsahujú párny atómy uhlíka, \\ t

Nasýtené kyseliny u zvierat a rastlín sú dvakrát častejšie ako nenasýtené, \\ t

Nasýtené mastné kyseliny nemajú tuhú lineárnu štruktúru, majú veľkú flexibilitu a môžu mať rôzne konformácie, \\ t

Vo väčšine mastných kyselín je dvojitá väzba umiestnená medzi 9. a 10. atómami uhlíka (A9),

Ďalšie dvojité väzby sú zvyčajne umiestnené medzi 9-dvojité väzby a metylovým koncom reťazca,

Dve dvojité väzby v mastných kyselinách nie sú konjugát, medzi nimi je vždy metylénová skupina,

Dvojité väzby takmer všetkých prírodných mastných kyselín sú v cis-conformácia, ktorá vedie k silnému ohnutiu alifatického reťazca a tvrdšiu štruktúru,

Pri telesnej teplote sú nasýtené mastné kyseliny v pevnom stave vosk a nenasýtené mastné kyseliny sú kvapaliny,

Mydlá sodné a draselné mastné kyseliny sú schopné emulgovať nerozpustné oleje a tuky, vápnik a horčík mydlá mastných kyselín rozpustiť veľmi zle a nevyvorušujú tuky.

V membránových lipidoch baktérií existujú neobvyklé mastné kyseliny a alkoholy. Mnohé z bakteriálnych kmeňov obsahujúcich tieto lipidy (termofilné, acidofily a halofila) sú prispôsobené extrémnym podmienkam.

israest

anteorestivant

cyklopropan-obsahujúci

cyklohexyl-obsahujúci

cudzinec

cyklopentánfitanyly

Zloženie bakteriálnych lipidov sa rozlišuje veľkou odrodou a spektrum mastných kyselín rôznych typov získal hodnotu taxonomického kritéria pre identifikáciu organizmov.

U zvierat sú dôležité deriváty arachidónových kyselín histogormy prostaglandínov, tromboxánov a leukotriénov, kombinované do skupiny eikosanoidov a majú extrémne širokú biologickú aktivitu.

prostaglandín h 2.

Klasifikácia lipidov:

1. Triacylglisserids (Tuky) sú estery glycerolového alkoholu a troch molekúl mastných kyselín. Sú hlavnou zložkou mastného depa rastlinných a živočíšnych buniek. Nie sú obsiahnuté žiadne membrány. Jednoduché triacylglyceridy obsahujú zvyšky identických mastných kyselín vo všetkých troch polohách (tristerearín, tripalmitín, trioleín). Zmiešané obsahujú rôzne mastné kyseliny. Z hľadiska špecifickej hmotnosti je voda dobre rozpustná v chloroforme, benzéne, éteri. Hydrolyzované pri varení kyselín alebo báz, alebo pod pôsobením lipázy. V bunkách za normálnych podmienok je samočinné vyšetrenie nenasýtených tukov úplne inhibované v dôsledku prítomnosti vitamínu E, rôzne enzýmy a kyseliny askorbovej. V špecializovaných bunkách spojovacieho tkaniva zvierat adipocytov sa môže skladovať obrovské množstvo triacylglyceridov vo forme tukových kvapiek, ktoré naplnia takmer celý objem buniek. Vo forme glykogénu môže telo zásobovať energiu dlhšiu ako jeden deň. Triačin glyceridy môžu zásobovať energiu celé mesiace, pretože môžu byť skladované vo veľmi veľkých množstvách v prakticky čistej, non-dehydrovanej forme a na jednotkovú hmotnosť v nich je dvojnásobná energia ako v sacharidoch. Okrem toho triacylglyceridy pod kožou tvoria tepelnú izolačnú vrstvu, ktorá chráni telo pred účinkom veľmi nízkych teplôt.

neutrálny tuk

Nasledujúce konštanty používajú nasledujúce konštanty pre charakteristiky vlastností tuku:

Číslo kyseliny - množstvo Mg KOV požadované na neutralizáciu

voľné mastné kyseliny obsiahnuté v 1 g tuku;

Počet umývania je množstvo mg kužeľa, potrebné na hydrolýzu

neutrálne lipidy a neutralizácia všetkých mastných kyselín, \\ t

Číslo jódu - počet jódových gramov spojených so 100 g tuku,

charakterizuje stupeň nenasýtenosti tohto tuku.

2. Vosk - Toto sú estery tvorené mastnými kyselinami s dlhým reťazcom a alkoholmi s dlhým reťazcom. U vertebrálnych zvierat, vosk vylučovaný kožnými žľazami vykonáva funkciu ochranného povlaku, ktorý mazaní a zjemňuje pokožku a tiež ho chráni pred vodou. Vosková vrstva je pokrytá vlasmi, vlnou, kožušinou, živočíšnymi perím, ako aj listy mnohých rastlín. Vosk sa vyrába a používa vo veľmi veľkých množstvách s morskými organizmami, najmä planktónmi, z ktorého slúžia ako hlavná forma akumulácie high-callum bunkového paliva.

sperimacet, dostať sa z mozgového mozgu

včelí

3. Fosfoglycelipid - Podávajte hlavné štrukturálne zložky membrána a nikdy nebudú rezervovať vo veľkých množstvách. Uistite sa, že obsahujú polyhýľový alkoholový glycerín, kyselina fosforečná a zvyšky mastných kyselín.

Fosfoglycerolipidy pre chemickú štruktúru sa môžu stále rozdeliť na niekoľko typov:

1) fosfolipidy - pozostávajú z glycerínu, dvoch zvyškov mastných kyselín podľa 1. a 2. polohy glycerolu a zvyšku kyseliny fosforečnej, s ktorým je zvyšok pripojený iným alkoholom (etanolamín, cholín, serín, inozitol). Rovnako ako pravidlo, mastná kyselina v prvej polohe nasýtenej polohe a v 2. mieste nenasýtená.

fosfatidová kyselina - Zdrojová látka pre syntézu iných fosfolipidov v tkanivách je obsiahnutá v menších množstvách

fosfatidythanolamín (kefalín)

fosfatidylcholín (lecitín), je to prakticky nie v baktériách

fosfatidylserín

fosfatidylozitol - predchodca dvoch dôležitých sekundárnych poslov (sprostredkovatelia) diacelglycerín a inozitol-1,4,5-trifosfát

2) Plazmaogény - fosfoglyzolipidy, v ktorých je jeden z sacharidových natívnych reťazcov jednoduchým vinyléterom. Plaznagény sa nenachádzajú v rastlinách. Etanolamínové plazmaogény sú široko reprezentované v myline a v sarkoplazmatickom retikulume srdca.

etanolaminplamvanogén

3) Lysofosfolipidy sú vytvorené z fosfolipidov v enzymatickom štiepení jedného z acylových zvyškov. V serpentíne je jed, ktorý obsahuje fosfolipázu A2, ktorá tvorí lyzofosfatidy s hemolytickým účinkom;

4) Kardiolipíny - fosfolipidy vnútorných membrán baktérií a mito-chondrie sú vytvorené pri interakcii s glycerolom dvoch zvyškov kyseliny fosfatidovej:

kardiolipín

4. Fosfosfophingolipidy - Funkcie glycerínu v nich vykonáva Sefingosin - Aminoospyrt s dlhým alifatickým reťazcom. Neobsahujú glycerín. Vo veľkých množstvách sú prítomné v membránach buniek nervového tkaniva a mozgu. V membránach rastlinných a bakteriálnych buniek sú fosfosfinolipidy zriedkavé. Deriváty sfingosínu acylované zvyškami aminoskupiny z mastných kyselín sa nazývajú ceramidy. Najdôležitejším zástupcom tejto skupiny je sfingomylin (ceramid-1-fosfocholín). Je prítomný vo väčšine membránov živočíšnych buniek, najmä mnohých z nich v mylí puzdrá určitých typov nervových buniek.

sfingomyelin

sfingosin

5. Glycoglycelipid -lipidy, v ktorých v polohe 3 glycerolu je sacharid pripojený k komunikácii s glykozidom, fosfátová skupina neobsahuje. Glykoglycerolipidy sú široko znázornené v membránoch chloroplastov, ako aj v modro zelených rias a baktériách. Montoglactosyldiacylglycerol je najbežnejším polárnym lipidom v prírode, pretože jeho podiel na polovicu všetkých chloroplastov tyloakoidných membránových lipidov:

montoglactosyldiaciylglycerol.

6. Glycosfingolipidy- Postavený z sefingosínu, zvyšku mastných kyselín a oligosacharidov. Je obsiahnutá hlavne vo všetkých tkanivách, hlavne vo vonkajšej lipidovej vrstve plazmatických membrán. Nemajú fosfátovú skupinu a nenesú elektrický náboj. Glykosfingolipidy môžu byť rozdelené do ďalších dvoch typov:

1) Cerebroids sú jednoduchšie zástupcovia tejto skupiny. Galaktokeribroidy sú hlavne hlavne v membránach mozgových buniek, zatiaľ čo glukoceeribroidy sú prítomné v membránoch iných buniek. Cerebroids obsahujúci dva, tri alebo štyri zvyšky cukru sú lokalizované hlavne vo vonkajšej vrstve bunkových membrán.

galaktocoreboroproid.

2) Gangliosidy sú najkomplexnejšie glykosfingolipidy. Ich veľmi veľké polárne hlavy sú tvorené niekoľkými zvyškami cukru. Pre nich sa vyznačuje prítomnosťou v extrémnej polohe jedného alebo viacerých zvyškov nosiča kyseliny N-acetyljeramínu (sialo) pri pH 7 negatívneho náboja. V sivej látke mozgu gangliozidov približne 6% membránových lipidov približne 6%. Gangliozidy sú dôležitými zložkami špecifických receptorových rezov umiestnených na povrchu bunkových membrán. Takže sú v tých špecifických častiach nervových zakončení, kde väzba molekúl neurotransmiture v procese chemického prenosu pulzu z jednej nervovej bunky na druhú.

7. Isoprenoidy - izoprénové deriváty (aktívna forma - 5-izopente-nild fosfát), ktorá vykonáva širokú škálu funkcií.

isopren 5-izopenthenyldiffosfát

Schopnosť syntetizovať špecifické izoprenoidy je charakteristické len niektorým druhom zvierat a rastlín.

1) Guma - syntetizovať niekoľko typov rastlín, predovšetkým GEYYA Brazilian:

fragment gumy

2) Vitamíny rozpustné tukov A, D, E, K (v dôsledku konštrukčnej a funkčnej afinity so steroidnými hormónmi Vitamín D sa teraz pripisuje hormónom):

vitamín a

vitamín E.

vitamín K.

3) Rastové hormóny zvierat - kyselina retinová u stavovcov a neoto-Nina v hmyzu:

kyselina retinová

neoshen

Kyselina retinár je hormonálny derivát vitamínu A, stimuluje rast a diferenciáciu buniek, neoskyn - hmyzové hormóny, stimulovať rast lariev a brzdového mäsa, sú antagonisty ECDIZON;

4) Zeleninové hormóny - Abscóza Kyselina, je stresujúci fytogormon, ktorý spúšťa systémovú imunitnú reakciu rastlín, prejavuje sa v stabilite najviac rôznych patogénov:

zamietnuť kyselinu

5) terpén - početné voňavé látky a éterické oleje rastlín s baktericídnym a fungicídnym účinkom; Zlúčeniny dvoch izoprénových článkov sa nazývajú monoterpet, z troch - SESQUITETPETOV, ZO SIX - TRITEPETOV:

kaMFORA TIMOL

6) Steroidy - Komplexné látky rozpustné tuky, ktorých molekuly sú založené na cyklopentánochRofenanthre (v jeho esencii - Triterpene). Hlavným sterlom v živočíšnych tkanivách je cholesterol alkohol (cholesterol). Cholesterol a jej éter s mastnými kyselinami s dlhým reťazcom sú dôležitými zložkami plazmatických lipoproteínov, ako aj vonkajšej bunkovej membrány. Vzhľadom k tomu, že štyri kondenzované kruhy vytvárajú tuhú štruktúru, prítomnosť cholesterolu v membráne reguluje tekutosť membrány pri extrémnych teplotách. Rastliny a mikroorganizmy obsahujú príbuzné zlúčeniny - ergosterín, stigmasterín a p-sitosterlin.

cholesterol

ergosterin

stigmasterin

β-sitosterin

Žlčové kyseliny sú vytvorené z cholesterolu v tele. Poskytujú rozpustnosť cholesterolu v žlčovej a prispievajú k tráveniu lipidov v čreve.

chladená kyselina

Steroidné hormóny sú tiež vytvorené z cholesterolu - lipofilné signalizačné molekuly, reguláciu metabolizmu, rastu a reprodukcie. V ľudskom tele je hlavných šiestich steroidných hormónov:

cortizol aldosterión

testosterón estradiol

progesterón kalcitrol

Kalcitrol - vitamín D, ktorý má hormonálnu aktivitu, sa líši od stavovcových hormónov, ale tiež postavené na cholesterolu. Prsteň je opísaný v dôsledku odozvy závislej od svetla.

Derivát cholesterolu je hormón mäso hmyzu, pavúkov a kôrovcov - EDIZON. Steroidné hormóny Vykonávanie funkcie signálu sa nachádzajú aj v rastlinách.

7) Lipidové kotvy držiace proteínové molekuly alebo iné pripojenia na membráne:

ubiquinon

Ako vidíme, lipidy nie sú polyméry v literálnom zmysle slova, a to ako v metabolike a štrukturálne, sú v blízkosti polyoxyovej kyseliny prítomné v baktériách - dôležitá náhradná látka. Tento silne znížený polymér pozostáva výlučne z jednotiek kyseliny D-p-hydroxymalaovej spojenej esterovou väzbou. Každý reťazec obsahuje asi 1 500 zvyškov. Štruktúra je kompaktná pravá špirála, asi 90 takýchto reťazcov sa stohuje s tvorbou tenkej vrstvy v bakteriálnych bunkách.

kyselina poly-D-p-oxymalsovej

Aminokyseliny sa nazývajú karboxylové kyseliny obsahujúce aminoskupinu a karboxylovú skupinu. Prírodné aminokyseliny sú 2-aminokarboxylové kyseliny, alebo a-aminokyseliny, hoci existujú také aminokyseliny ako p-alanín, taurín, y-aminobacing kyselina. Zovšeobecnená vzorec a-aminokyseliny vyzerá takto:

V a-aminokyselinách pri 2 uhlíkovom atóme, existujú štyri rôzne substituenty, to znamená, že všetky a-aminokyseliny, s výnimkou glycínu, majú asymetrický (chirálny) atóm uhlíka a existujú v dvoch enantioméry - L- a D-aminokyselinách . Prírodné aminokyseliny patria do L-Row. D-aminokyseliny sa nachádzajú v baktériách a peptidových antibiotikách.

Všetky aminokyseliny vo vodných roztokoch môžu existovať vo forme bipolárnych iónov a ich celkový náboj závisí od pH média. Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj nula, sa nazýva izoelektrický bod. V izoelektrickom bode aminokyseliny je zwitter-ion, to znamená, že amínová skupina je protonovaná a karboxyl-Naya je disociovaná. V neutrálnej oblasti pH, väčšina aminokyselín sú ióny zwitter:

Aminokyseliny neabsorbujú svetlo v viditeľnej oblasti spektra, aromatické aminokyseliny absorbujú svetlo v UV oblasti spektra: tryptofán a tyrozín pri 280 nm, fenylalanín - pri 260 nm.

Niektoré chemické reakcie sú charakteristické pre aminokyseliny, ktoré majú veľký význam pre laboratórnu prax: farbu ningidrínovej vzorky na a-aminoskupine, reakcia charakteristické pre sulfhydryl, fenolové a iné skupiny radikálov aminokyselín, acelicaling a tvorby SCHIFF základov pre Aminoskupiny, esterifikácia pre karboxylové skupiny.

Biologická úloha aminokyselín:

1) Sú konštrukčné prvky peptidov a proteínov, tzv. Proteinogénne aminokyseliny. Proteíny zahŕňajú 20 aminokyselín, ktoré sú kódované genetickým kódom a sú zahrnuté v proteínoch pri spracovaní prekladu, niektoré z nich môžu byť fosforylované, acylované alebo hydroxylované;

2) môžu byť štrukturálne prvky iných prírodných zlúčenín - koenzýmy, žlčové kyseliny, antibiotiká;

3) sú signálne molekuly. Niektoré z aminokyselín sú neurotransmitery alebo prekurzory neurotransmiterov, hormónov a histogoriem;

4) Sú napríklad základné metabolity, niektoré aminokyseliny sú prekurzory rastlinných alkaloidov, alebo slúžia ako dusíkové darčeky, alebo sú životne dôležité výkonové komponenty.

Klasifikácia proteínogénnych aminokyselín je založená na konštrukcii a polaritu bočných reťazcov:

1. Alifatické aminokyseliny:

glycín, gly., G, gly

alanín ala, A, Ala

valin, šachta, V, Val *

Leucín leu, L, leu *

izoleucín ile, I, Ile *

Tieto aminokyseliny neobsahujú v bočnom reťazci heteroatómov, cyklických skupín a charakterizuje zreteľne výrazne vyslovenú nízku polaritu.

cysteín, cis, C, Cys

metionín stretol., M, MET *

3. Aromatické aminokyseliny:

fenylalanín fen, F, phe *

tyrozín tir, Y, Tyr

tryptofán tri, W, trp *

gizidin, gis, H, jeho

Aromatické aminokyseliny obsahujú mezomérne rezonančné stabilizované cykly. V tejto skupine, iba aminokyselina fenylalanín vykazuje nízku polaritu, tyrozín a tryptofán sú charakterizované viditeľným a histidínom - dokonca vysokou polaritou. Gizidín môže byť tiež pripisovaný hlavným aminokyselinám.

4. Neutrálne aminokyseliny:

serín ser., S, Ser

threonín tRE., T, th *

Špargin, asn N, ASN.

glutamín, gln,Q, GLN.

Neutrálne aminokyseliny obsahujú skupiny hydroxylové alebo karboxamidové skupiny. Hoci amidové skupiny neiónových, asparagínových molekúl a gluta baní sú vysoko polárne.

5. Kyslé aminokyseliny:

aspargná kyselina (aspartát), uzáver, D, ASP

kyselina glutámová (glutamát), hlboký E, glu

Karboxylové skupiny bočných reťazcov kyselín aminokyselín sú úplne ionizované v celom rozsahu fyziologických hodnôt pH.

6. Základné aminokyseliny:

lIZIN, L. z, K, Lys *

arginín arg, R, arg

Bočné reťazce hlavných aminokyselín sú úplne protonované v neutrálnej oblasti pH. Veľmi bázická a veľmi polárna aminokyselina je arginín obsahujúci guanidínové zoskupenie.

7. IMINO KYRUTY:

prolín profil, P, pro

Bočný reťazec prolínu pozostáva z päťčlenného cyklu obsahujúceho a-uhlíkový atóm a a-aminoskupinu. Preto prolín, prísne povedané, nie je amino, ale kyselina imino. Atóm dusíka v kruhu je slabá báza a nie je protonovaná vo fyziologických hodnotách pH. Kvôli cyklickej štruktúre prolínu spôsobuje ohyby polypeptidového reťazca, čo je veľmi významné pre štruktúru kolagénu.

Niektoré z uvedených aminokyselín nemožno syntetizovať v ľudskom tele a musia sa spojiť s jedlom. Toto sú nepostrádateľné aminokyseliny sú označené hviezdičkami.

Ako je uvedené vyššie, proteínogénne aminokyseliny sú prekurzormi niektorých cenných biologicky aktívnych molekúl.

Dva biogénny amínový p-alanín a cysteamín sú zahrnuté v koenzýme A (šošovky - deriváty vo vode rozpustných vitamínov, ktoré tvoria aktívne centrum komplexných enzýmov). P-alanín je tvorený dekarboxyláciou kyseliny asparágovej a cysteamínom dekarboxyláciou cysteínu:

β-alanín cisteamín

Zvyšok kyseliny glutámovej je súčasťou iného koenzýmu - kyseliny tetrahydrofoliovej, derivátom vitamínu B.

Ostatné biologicky cenné molekuly sú konjugáty žlčových kyselín s aminokyselinovým glycínom. Tieto konjugáty sú silnejšie kyseliny ako bázické, sú vytvorené v pečeni a sú prítomné v žlče vo forme solí.

kyselina glycochol

Proteínogénne aminokyseliny sú prekurzory niektorých antibiotík - biologicky účinné látky syntetizované mikroorganizmami a ohromujúcou reprodukciou baktérií, vírusov a buniek. Najslávnejším z nich sú penicilíny a cefalosporíny, ktoré tvoria skupinu β-laktámových antibiotík a formy vyrobených formou Penicillium.. Vyznačujú sa prítomnosťou v štruktúre reaktívneho p-laktamového kruhu, s ktorým inhibujú syntézu bunkových stien gram-negatívnych mikroorganizmov.

všeobecný vzorec Penicilín

Z aminokyselín dekarboxyláciou sa získajú biogénne amíny - neurotransmitters, hormóny a histogormy.

Glycín aminokyseliny a samotné glutamát sú neurotransmiters v centrálnom nervovom systéme.

Deriváty aminokyselín sú tiež alkaloidy - prírodné zlúčeniny obsahujúce dusík z hlavnej povahy, čo vedie k rastu. Tieto zlúčeniny sú výnimočne aktívne fyziologické zlúčeniny široko používané v medicíne. Príklady alkaloidov, papaverínu fenylalanínu, izochinolínového alkaloidného maku (spazmolitic) a tryptofánový derivát fizostigmínu, alkaloid z kalabar-bielych fazule (liek anticholín-maslo) sa používajú:

papaverin Fizostigmin

Aminokyseliny sú mimoriadne populárne objekty biotechnológie. Existuje mnoho variantov chemickej syntézy aminokyselín, ale v dôsledku toho sa získajú racemáty aminokyselín. Vzhľadom k tomu, že len L-izoméry aminokyselín sú vhodné pre potravinársky priemysel a liek, racemické zmesi musia byť rozdelené na enantioméry, čo predstavuje vážny problém. Preto je biotechnologický prístup viac populárny: enzymatická syntéza s imobilizovanými enzýmami a mikrobiologickou syntézou s integrovanými mikrobiálnymi bunkami. V obidvoch prípadoch sa získajú čisté L-izoméry.

Aminokyseliny sa používajú ako výživové doplnky a komponenty krmiva. Kyselina glutámová zvyšuje chuť mäsa, valínu a leucínu zlepšiť chuť pekárenských výrobkov, glycínu a cysteínu sa používajú ako antioxidanty počas ochrany. D-tryptofán môže byť náhradník cukru, pretože je to oveľa sladšie. Lysine sa pridáva k potravinovým zvieratám, pretože väčšina rastlinných proteínov obsahuje malý počet nenahraditeľných lyzínových aminokyselín.

Aminokyseliny sú široko používané v lekárskej praxi. Sú to také aminokyseliny ako metionín, histidín, glutámová a kyselina asparágová, glycín, cysteín, valín.

V poslednom desaťročí sa aminokyseliny začali pridať k kozmetickému zariadeniu starať sa o pokožku a vlasy.

Chemicky modifikované aminokyseliny sú tiež široko používané v priemysle ako povrchovo aktívne látky pri syntéze polymérov, pri výrobe detergentov, emulgátorov, prísad k paliva.

Všeobecné charakteristiky (štruktúra, klasifikácia, nomenklatúra, izomerizmus).

Hlavnou štruktúrou proteínov sú a-aminokyseliny. V prírode sa vyskytuje približne 300 aminokyselín. Ako súčasť proteínov sa zistilo 20 rôznych a-aminokyselín (jeden z nich - prolín, nie je aminoskupina-, ale iminokyselina). Všetky ostatné aminokyseliny existujú vo voľnom stave alebo ako súčasť krátkych peptidov alebo komplexov s inými organickými látkami.

a-aminokyseliny sú deriváty karboxylových kyselín, v ktorých jeden atóm vodíka, v atóme uhlíka substituovaného na aminoskupine (-NN 2), napríklad:

Aminokyseliny sa líšia v štruktúre a vlastnostiach R radikálu R. Radikál môže predstavovať zvyšky mastných kyselín, aromatických kruhov, heterocyklov. Vďaka tomu je každá aminokyselina obdaitá špecifickými vlastnosťami, ktoré určujú chemické, fyzikálne vlastnosti a fyziologické funkcie proteínov v tele.

Je to spôsobené radikálmi aminokyselín, proteíny majú rad jedinečných funkcií, ktoré nie sú charakteristické pre iný biopolymér, a majú chemickú osobnosť.

Výrazne menej často v živých organizmoch sú aminokyseliny s B- alebo G polohou aminoskupiny, napríklad:

Klasifikácia a nomenklatúra aminokyselín.

Existuje niekoľko typov aminokyselinových klasifikácií, ktoré sú súčasťou proteínu.

A) Základom jednej z klasifikácií je chemická štruktúra aminokyselinových radikálov. Rozlišujú aminokyseliny:

1. Alifatický - glycín, alanín, valín, leucín, izoleucín:

2. Hydroxyl-obsahujúci - serín, treonín:

4. Aromatický - fenylalanín, tyrozín, tryptofán:

5. S skupinami tvoriacimi anión v bočných reťazových aspartátoch a kyselinách glutámovej:

6. a amidy-asparaginové a glutámové kyseliny - asparagín, glutamín.

7. Hlavný arginín, gizidin, lizin.

8. Imino Acid - proline

B) Druhý typ klasifikácie je založený na polarite R-skupín aminokyselín.

Rozlišovať polárny a nepolárny aminokyseliny. U-radikál v radikáli má nepolárne spojenia C-C, S-H, osem takýchto aminokyselín: alanín, vaín, leucín, izolánsky, metionín, fenylalanín, tryptofán, prolín.

Všetky ostatné aminokyseliny patria na polárny (V skupine R sú polárne pripojenia C-O, C-N, -on, S-H). Čím väčšia je v proteíne aminokyselín s polárnymi skupinami, tým vyššia je jeho reaktivita. Funkcia proteínu je vo veľkej miere závislá od reakcie. Obzvlášť veľký počet polárnych skupín, charakterizovaných enzýmmi. Naopak, existuje len veľmi málo z nich v takom proteíne ako keratín (vlasy, nechty).

C) aminokyseliny klasicky a založené na iónových vlastnostiach R-skupín(Stôl 1).

Kyslý (Pri pH \u003d 7, R-skupina môže niesť záporný náboj) je aspartátový, kyselina glutámová, cysteín a tyrozín.

Údržba (Pri pH \u003d 7, R-skupina môže byť pozitívny náboj) - je to arginín, lyzín, histidín.

Všetky ostatné aminokyseliny patria neutrálny (Skupina R je nenabitá).

Tabuľka 1 - Klasifikácia aminokyselín na základe polarity
R-Skupiny.

3. Negatívne účtované
R-pásma

Asparaginický k-ta

Glutamálny k-ta

4. Pozitívne účtované
R-pásma

Gistidin.

Gly ala val leu lev pro phe trp ser trp cys stretol Asn gln tyr asp gly lys arg jeho G a V. L. I p f w s t c m n q y y d e k r n Gly Ala Villa Lei Ile o Sušič vlasov TRP SER TRE CIS MET ASN GLN TIR ASP GLA LIZ ARG GIS 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

D) Podľa počtu amínových a karboxylových skupín sú aminokyseliny rozdelené:

– na monoamínovej monocarbonikeobsahujúca jednu karboxylovú skupinu a amínsku skupinu;

- monoaminodikarbonický (Dva karboxylová skupina a jedna amínová skupina);

- diaminonocarbonický (Dva amín a jedna karboxylová skupina).

E) V schopnosti syntetizovať v ľudskom tele a zvieratách sú všetky aminokyseliny rozdelené:

– Vymeniteľné

- Nevyhnutné

- čiastočne nevyhnutné.

Nedostatočné aminokyseliny nemožno syntetizovať v ľudskom a živočíšnom organizme, musia sa spojiť s jedlom. Absolútne nepostrádateľné aminokyseliny osem: valín, leucín, izolánsky, treonín, triptofan, metionín, lizín, fenylalanín.

Čiastočne nepostrádateľný - syntetizovaný v tele, ale v nedostatočnom množstve, takže čiastočne musí prísť s jedlom. Takéto aminokyseliny sú arganín, gizidín, tyrozín.

Vymeniteľné aminokyseliny sa syntetizujú v ľudskom tele v dostatočnom množstve z iných zlúčenín. Rastliny môžu syntetizovať všetky aminokyseliny.

Izoméria

V molekulách všetkých prírodných aminokyselín (s výnimkou glycínu), na atóme uhlíka, všetky štyri valenčné komunikácie sú obsadené rôznymi substituentmi, takýto atóm uhlíka je asymetrický a nazývaný názov chirálny atóm. Výsledkom je, že aminokyselinové roztoky majú optickú aktivitu - rovina plochého polarizovaného svetla sa otáča. Počet možných stereoizomérov je presne 2 N, kde n je počet asymetrických atómov uhlíka. V glycine n \u003d 0, v treonine n \u003d 2. Všetky ostatné 17 proteínové aminokyseliny obsahujú jeden asymetrický atóm uhlíka, môžu existovať vo forme dvoch optických izomérov.

Štandardne pri určovaní L. a D.Konfigurácie aminokyselín sa používajú konfiguráciou stereoizomérov glycerínu aldehydu.

Umiestnenie v projekčnej vzorci Fisher NH2 -Groups vľavo zodpovedá L.-Koffigurácia a vpravo - D.- Konfigurácia.

Treba poznamenať, že listy L. a D. znamená patriacu látku v jej stereochemickej konfigurácii L. alebo D. Bez ohľadu na smer otáčania.

Okrem 20 štandardných aminokyselín, ktoré sa vyskytujú takmer všetky proteíny, sú stále neštandardné aminokyseliny, ktoré sú zložkami len niektorých typov proteínov - tieto aminokyseliny sa tiež nazývajú upravený (hydroxyprolín a hydroxylizín).

Metódy prijímania

- Aminokyseliny majú extrémne veľký fyziologický význam. Proteíny a polypeptidy sú konštruované zo zvyškov aminokyselín.

V hydrolýze proteínových látok Zvieracie a rastlinné organizmy sú vytvorené aminokyseliny.

Syntetické metódy na výrobu aminokyselín:

– Amoniak účinok na halogénne kyseliny

- a-aminokyseliny pôsobenie amoniaku na oxyminith Rila

Aminokyseliny sa nazývajú karboxylové kyseliny obsahujúce aminoskupinu a karboxylovú skupinu. Prírodné aminokyseliny sú 2-aminokarboxylové kyseliny, alebo a-aminokyseliny, hoci existujú také aminokyseliny ako p-alanín, taurín, y-aminobacing kyselina. Zovšeobecnená vzorec a-aminokyseliny vyzerá takto:

V a-aminokyselinách pri 2 uhlíkovom atóme, existujú štyri rôzne substituenty, to znamená, že všetky a-aminokyseliny, s výnimkou glycínu, majú asymetrický (chirálny) atóm uhlíka a existujú v dvoch enantioméry - L- a D-aminokyselinách . Prírodné aminokyseliny patria do L-Row. D-aminokyseliny sa nachádzajú v baktériách a peptidových antibiotikách.

Všetky aminokyseliny vo vodných roztokoch môžu existovať vo forme bipolárnych iónov a ich celkový náboj závisí od pH média. Hodnota pH, pri ktorej je celkový náboj nula, sa nazýva izoelektrický bod. V izoelektrickom bode aminokyseliny je zwitter-ion, to znamená, že amínová skupina je protonovaná a karboxyl-Naya je disociovaná. V neutrálnej oblasti pH, väčšina aminokyselín sú ióny zwitter:

Aminokyseliny neabsorbujú svetlo v viditeľnej oblasti spektra, aromatické aminokyseliny absorbujú svetlo v UV oblasti spektra: tryptofán a tyrozín pri 280 nm, fenylalanín - pri 260 nm.

Niektoré chemické reakcie sú charakteristické pre aminokyseliny, ktoré majú veľký význam pre laboratórnu prax: farbu ningidrínovej vzorky na a-aminoskupine, reakcia charakteristické pre sulfhydryl, fenolové a iné skupiny radikálov aminokyselín, acelicaling a tvorby SCHIFF základov pre Aminoskupiny, esterifikácia pre karboxylové skupiny.

Biologická úloha aminokyselín:

1) Sú konštrukčné prvky peptidov a proteínov, tzv. Proteinogénne aminokyseliny. Proteíny zahŕňajú 20 aminokyselín, ktoré sú kódované genetickým kódom a sú zahrnuté v proteínoch pri spracovaní prekladu, niektoré z nich môžu byť fosforylované, acylované alebo hydroxylované;

2) môžu byť štrukturálne prvky iných prírodných zlúčenín - koenzýmy, žlčové kyseliny, antibiotiká;

3) sú signálne molekuly. Niektoré z aminokyselín sú neurotransmitery alebo prekurzory neurotransmiterov, hormónov a histogoriem;

4) Sú napríklad základné metabolity, niektoré aminokyseliny sú prekurzory rastlinných alkaloidov, alebo slúžia ako dusíkové darčeky, alebo sú životne dôležité výkonové komponenty.

Klasifikácia proteínogénnych aminokyselín je založená na konštrukcii a polaritu bočných reťazcov:

1. Alifatické aminokyseliny:

Glycín, gly., G, gly

Alanín ala, A, Ala

Valin, šachta, V, Val *

Leucín leu, L, leu *

Izoleucín ile, I, Ile *

Tieto aminokyseliny neobsahujú v bočnom reťazci heteroatómov, cyklických skupín a charakterizuje zreteľne výrazne vyslovenú nízku polaritu.

Cysteín, cis, C, Cys

Metionín stretol., M, MET *

3. Aromatické aminokyseliny:

Fenylalanín fen, F, phe *

Tyrozín tir, Y, Tyr

Tryptofán tri, W, trp *

Gizidin, gis, H, jeho

Aromatické aminokyseliny obsahujú mezomérne rezonančné stabilizované cykly. V tejto skupine, iba aminokyselina fenylalanín vykazuje nízku polaritu, tyrozín a tryptofán sú charakterizované viditeľným a histidínom - dokonca vysokou polaritou. Gizidín môže byť tiež pripisovaný hlavným aminokyselinám.

4. Neutrálne aminokyseliny:

Serín ser., S, Ser

Threonín tRE., T, th *

Špargin, asn N, ASN.

Glutamín, gln,Q, GLN.

Neutrálne aminokyseliny obsahujú skupiny hydroxylové alebo karboxamidové skupiny. Hoci amidové skupiny neiónových, asparagínových molekúl a gluta baní sú vysoko polárne.

5. Kyslé aminokyseliny:

Aspargná kyselina (aspartát), uzáver, D, ASP

Kyselina glutámová (glutamát), hlboký E, glu

Karboxylové skupiny bočných reťazcov kyselín aminokyselín sú úplne ionizované v celom rozsahu fyziologických hodnôt pH.

6. Základné aminokyseliny:

LIZIN, L. z, K, Lys *

Arginín arg, R, arg

Bočné reťazce hlavných aminokyselín sú úplne protonované v neutrálnej oblasti pH. Veľmi bázická a veľmi polárna aminokyselina je arginín obsahujúci guanidínové zoskupenie.

7. IMINO KYRUTY:

Prolín profil, P, pro

Bočný reťazec prolínu pozostáva z päťčlenného cyklu obsahujúceho a-uhlíkový atóm a a-aminoskupinu. Preto prolín, prísne povedané, nie je amino, ale kyselina imino. Atóm dusíka v kruhu je slabá báza a nie je protonovaná vo fyziologických hodnotách pH. Kvôli cyklickej štruktúre prolínu spôsobuje ohyby polypeptidového reťazca, čo je veľmi významné pre štruktúru kolagénu.

Niektoré z uvedených aminokyselín nemožno syntetizovať v ľudskom tele a musia sa spojiť s jedlom. Toto sú nepostrádateľné aminokyseliny sú označené hviezdičkami.

Ako je uvedené vyššie, proteínogénne aminokyseliny sú prekurzormi niektorých cenných biologicky aktívnych molekúl.

Dva biogénny amínový p-alanín a cysteamín sú zahrnuté v koenzýme A (šošovky - deriváty vo vode rozpustných vitamínov, ktoré tvoria aktívne centrum komplexných enzýmov). P-alanín je tvorený dekarboxyláciou kyseliny asparágovej a cysteamínom dekarboxyláciou cysteínu:

β-alanín cisteamín

Zvyšok kyseliny glutámovej je súčasťou iného koenzýmu - kyseliny tetrahydrofoliovej, derivátom vitamínu B.

Ostatné biologicky cenné molekuly sú konjugáty žlčových kyselín s aminokyselinovým glycínom. Tieto konjugáty sú silnejšie kyseliny ako bázické, sú vytvorené v pečeni a sú prítomné v žlče vo forme solí.

Kyselina glycochol

Proteínogénne aminokyseliny sú prekurzory niektorých antibiotík - biologicky účinné látky syntetizované mikroorganizmami a ohromujúcou reprodukciou baktérií, vírusov a buniek. Najslávnejším z nich sú penicilíny a cefalosporíny, ktoré tvoria skupinu β-laktámových antibiotík a formy vyrobených formou Penicillium.. Vyznačujú sa prítomnosťou v štruktúre reaktívneho p-laktamového kruhu, s ktorým inhibujú syntézu bunkových stien gram-negatívnych mikroorganizmov.

Všeobecný vzorec Penicilín

Z aminokyselín dekarboxyláciou sa získajú biogénne amíny - neurotransmitters, hormóny a histogormy.

Glycín aminokyseliny a samotné glutamát sú neurotransmiters v centrálnom nervovom systéme.

dopamín (neuromediator) noraderenalín (neuromediator)

adrenalín (hormón) histamín (mediátor a gistogormont)

serotonín (neuromediator a gistogormon) GABA (neuromediator)

Tyroxín (hormón)

Derivát aminokyselín tryptofánu je najznámejšia kyselina auxín-indolyluxusová, ktorá sa nachádza v prírode. Auxíny sú regulátormi rastu rastlín, stimulujú diferenciáciu rastúcich tkanív, rast Cambie, korene, urýchľujú rast ovocia a zhasnutie starých listov, ich antagonistov je abscuring kyselina.

Indolyluxusová kyselina

Deriváty aminokyselín sú tiež alkaloidy - prírodné zlúčeniny obsahujúce dusík z hlavnej povahy, čo vedie k rastu. Tieto zlúčeniny sú výnimočne aktívne fyziologické zlúčeniny široko používané v medicíne. Príklady alkaloidov, papaverínu fenylalanínu, izochinolínového alkaloidného maku (spazmolitic) a tryptofánový derivát fizostigmínu, alkaloid z kalabar-bielych fazule (liek anticholín-maslo) sa používajú:

papaverin Fizostigmin

Aminokyseliny sú mimoriadne populárne objekty biotechnológie. Existuje mnoho variantov chemickej syntézy aminokyselín, ale v dôsledku toho sa získajú racemáty aminokyselín. Vzhľadom k tomu, že len L-izoméry aminokyselín sú vhodné pre potravinársky priemysel a liek, racemické zmesi musia byť rozdelené na enantioméry, čo predstavuje vážny problém. Preto je biotechnologický prístup viac populárny: enzymatická syntéza s imobilizovanými enzýmami a mikrobiologickou syntézou s integrovanými mikrobiálnymi bunkami. V obidvoch prípadoch sa získajú čisté L-izoméry.

Aminokyseliny sa používajú ako výživové doplnky a komponenty krmiva. Kyselina glutámová zvyšuje chuť mäsa, valínu a leucínu zlepšiť chuť pekárenských výrobkov, glycínu a cysteínu sa používajú ako antioxidanty počas ochrany. D-tryptofán môže byť náhradník cukru, pretože je to oveľa sladšie. Lysine sa pridáva k potravinovým zvieratám, pretože väčšina rastlinných proteínov obsahuje malý počet nenahraditeľných lyzínových aminokyselín.

Aminokyseliny sú široko používané v lekárskej praxi. Sú to také aminokyseliny ako metionín, histidín, glutámová a kyselina asparágová, glycín, cysteín, valín.

V poslednom desaťročí sa aminokyseliny začali pridať k kozmetickému zariadeniu starať sa o pokožku a vlasy.

Chemicky modifikované aminokyseliny sú tiež široko používané v priemysle ako povrchovo aktívne látky pri syntéze polymérov, pri výrobe detergentov, emulgátorov, prísad k paliva.

Proteíny

Proteíny sú vysoko molekulárne látky pozostávajúce z aminokyselín spojených peptidovým väzbou.

Je to proteíny, ktoré sú produktom genetických informácií prenášaných z generovania na generovanie a vykonávajú všetky procesy vitálnej aktivity v bunke.

Príslušenstvo proteínov:

1. Katalytická funkcia. Najpočetnejšia skupina proteínov tvoria enzýmy - proteíny s katalytickou aktivitou, urýchľujúce chemické reakcie. Príkladmi enzýmov sú pepsín, alkoholová dehydrogenáza, glutamínintetáza.

2. Štruktúrna funkcia. Štrukturálne proteíny sú zodpovedné za udržiavanie tvaru a stability buniek a tkanív, zahŕňajú keratiny, kolagén, fibroín.

3. Funkcia prepravy. Dopravné proteíny nesú molekuly alebo ióny z jedného orgánu v inom alebo cez membrány vo vnútri bunky, napríklad hemoglobín, sérový albumín, iónové kanály.

4. Ochranná funkcia. Proteíny systému homeostázy chránia organizmus pred kauzálnymi činiteľmi chorôb, mimozemských informácií, straty krvi - imunoglobulínov, fibrinogénu, trombínu.

5. Regulačná funkcia. Proteíny vykonávajú funkcie signalizačných látok - niektoré hormóny, histogormy a neurotransmitery, sú receptory na signalizačné látky akejkoľvek štruktúry, poskytujú ďalší prenos signálu v biochemických signalizačných reťazcoch bunky. Príklady môžu slúžiť ako rastový hormón somatotropín, hormónový inzulín, N- a M-cholinoreceptory.

6. Funkcia motora. S pomocou proteínov sa vykonávajú procesy skratky a iných biologických pohybov. Príklady môžu slúžiť tubulínu, aktínu, myozínu.

7. Náhradná funkcia. Rastliny obsahujú náhradné proteíny, ktoré sú cennými potravinami, v živočíšnych organizmoch, svalové proteíny slúžia ako rezervné živiny, ktoré sa mobilizujú pri extrémnej potrebe.

Pre proteíny je charakteristické pre prítomnosť niekoľkých úrovní štrukturálnej organizácie.

Primárna štruktúra Proteín sa nazýva sekvencia aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Peptidová komunikácia je karboxamidová väzba medzi a-karboxylovou skupinou jednej aminokyseliny a a-aminoskupinou inej aminokyseliny.

Alanylfenylalanylcisteilprolín

Peptidová komunikácia má niekoľko funkcií:

a) je rezonančný stabilizovaný, a preto je takmer v rovnakej rovine - rovinný; Rotácia okolo C-N komunikácie si vyžaduje vysoké náklady na energiu a ťažké;

b) Pri spojení -CO-NH-špeciálnom charaktere je menej ako obvyklé, ale viac ako dvojnásobné, to znamená, že je tu keto-enol tautoméria:

c) substituenty vo vzťahu k peptidovej komunikácii sú v trancy- relatívna;

d) Peptidové jadrá sú obklopené rôznymi stranami v prírode, interakciu s okolitými molekulami rozpúšťadiel, bezplatné karboxylové a aminoskupiny sú ionizované, tvorené katiónové a aniónové centrá proteínovej molekuly. V závislosti od ich pomeru prijíma proteínová molekula dostáva celkový kladný alebo záporný náboj, a tiež charakterizovaný jednou alebo inou hodnotou pH média, keď sa dosiahne izoelektrický bod proteínu. Radikály tvoria fyziologický roztok, éterické, disulfidové mosty vo vnútri proteínovej molekuly a tiež určujú kruh reakcií, ktoré sú obsiahnuté v proteínoch.

V súčasnosti sú polyméry pozostávajúce zo 100 a ďalšie aminokyselinové zvyšky, polypeptidy, pozostávajúce z 50-100 aminokyselinových zvyškov, peptidov nízkej molekulovej hmotnosti, polymérov pozostávajúcich z menej ako 50 aminokyselinových zvyškov, sú vypočítané proteínov.

Niektoré peptidy s nízkou molekulovou hmotnosťou hrajú nezávislú biologickú úlohu. Príklady niektorých z týchto peptidov:

Glutatión - y-gli-Gly - jeden z najrozšírenejších intracelulárnych peptidov, sa zúčastňuje oxidačných procesov v bunkách a prenos aminokyselín cez biologické membrány.

Carnosín - p-Ala-GIS - peptid obsiahnutý v zvieracích svaloch eliminuje produkty peroxidácie lipidov, urýchľuje proces rozkladu sacharidov vo svaloch a vo forme fosfátu sa podieľa na energetickej výmene vo svaloch.

Vasopressín - hormón zadného laloku hypofýzy, ktorý sa zúčastňuje regulácie výmeny vody tela:

Padotín je jedovatý na tetu, v nevýznamných koncentráciách spôsobí smrť tela v dôsledku uvoľňovania enzýmov a iónov draslíka z buniek:

Gramsicidin - antibiotikum, pôsobiaci na mnohých grampozitívnych baktériách, mení permeabilitu biologických membrán pre nízke molekulové zlúčeniny a spôsobuje smrť buniek:

Stretol.-Nicefalín - TIR-Gly-Gly-Feng - Peptid, syntetizovaný v neurónoch a oslabenie bolesti.

Sekundárna štruktúra proteínu- Toto je priestorová štruktúra vytvorená v dôsledku interakcií medzi funkčnými skupinami peptidového ostrova.

Peptidový reťazec obsahuje mnoho spoločných a NH skupín peptidových väzieb, z ktorých každý je schopný podieľať sa na tvorbe vodíkových väzieb. Existujú dva hlavné typy konštrukcií, ktoré to umožňujú vykonávať: a-špirála, v ktorej je reťazec sa zhoduje ako kábel z slúchadla, a zložená p-štruktúra, v ktorej sú uviaznuté predĺžené oblasti jedného alebo viacerých reťazcov. Obe tieto štruktúry sú veľmi stabilné.

Α-helix sa vyznačuje extrémne hustým balením skrúteného polypeptidového reťazca, pre každé kolo špirály ľudských práv existuje 3,6 aminokyselinových zvyškov, ktorých radikály sú vždy zamerané na a trochu späť, to znamená, na začiatok polypeptidového reťazca.

Hlavné charakteristiky a-špirálu:

1) a-špirála sa stabilizuje vodíkovými väzbami medzi atómom vodíka v dusíku peptidovej skupiny a zvyškom karbonylového kyslíka, ktorý sa nachádza pozdĺž reťazca do štyroch polôh;

2) Všetky peptidové skupiny sa zúčastňujú na tvorbe vodíkovej komunikácie, zaisťuje maximálnu stabilitu a-helixu;

3) Pri tvorbe vodíkových väzieb sú zahrnuté všetky atómy dusíka a kyslík peptidových skupín, čo výrazne znižuje hydrofilnosť a-špirálových oblastí a zvyšuje ich hydrofóbnosť;

4) a-helixu sa vytvorí spontánne a je najstabilnejšia konformácia polypeptidového reťazca zodpovedajúcej minimálnej voľnej energie;

5) V polypeptidovom reťazci L-aminokyselín je pravá špirála, obvykle detegovaná v proteínoch oveľa stabilnejšia.

Možnosť tvorby α-helixu je spôsobená primárnou štruktúrou proteínu. Niektoré aminokyseliny zabraňujú zvlákňovaniu peptidového ostrova. Napríklad, v blízkosti karboxylových skupín glutamátu a aspartátu sa navzájom navzájom odpudzujú, čo zabraňuje tvorbe vodíkových väzieb v a-helixe. Z toho istého dôvodu je špirálizácia reťazca ťažké na miestach blízkeho k sebe pozitívne nabitým lizinom a zvyškami arginínu. Proline však zohráva najväčšiu úlohu v rozpore s a-špirálom. Po prvé, v prolíne je atóm dusíka súčasťou tuhého kruhu, ktorý zabraňuje otáčaniu okolo N-C spojenia, po druhé, prolín nevytvára vodíkovú väzbu v dôsledku nedostatku vodíka pri atóme dusíka.

β-záhyby sú vrstvená štruktúra tvorená vodíkovými väzbami medzi lineárne umiestnenými peptidovými fragmentmi. Obe reťazce môžu byť nezávislé alebo patria k jednej polypeptidovej molekule. Ak sú reťazce orientované v jednom smere, potom sa takáto p-štruktúra nazýva paralelne. V prípade opačného smeru reťazcov, to znamená, že keď N-koniec jedného reťazca sa zhoduje s koncom iného reťazca, p-štruktúra sa nazýva anti-paralelne. Energicky výhodnejšie anti-paralelné β-záhyby s takmer lineárnymi hydrogénmi.

paralelné p-skladacie anti-paralelné β-záhyby

Na rozdiel od α-helixu, bohaté na vodíkové väzby, každá časť p-skladacieho reťazca je otvorená pre tvorbu ďalších vodíkových väzieb. Aminokyselinové bočné radikály sú orientované takmer kolmé na rovinu plechu striedavo hore a dole.

V tých oblastiach, kde je peptidový reťazec ohnutý dostatočne ostrý, často je β-slučka. Toto je krátky fragment, v ktorom 4 aminokyselinové zvyšky ohýbajú na 180 ° C a stabilizujú jedným vodíkovým mostíkom medzi prvým a štvrtým zvyškom. Veľké aminokyselinové radikály zasahujú do tvorby β-slučky, takže najčastejšie zahŕňa najmenší glycín aminokyseliny.

Vynikajúca štruktúra proteínu - Toto je určité špecifické poradie striedania sekundárnych štruktúr. Pod doménou chápe samostatnú časť proteínovej molekuly, ktorá má určitý stupeň štrukturálnej a funkčnej autonómie. Domény sa teraz považujú za základné prvky štruktúry proteínových molekúl a pomer a povaha usporiadania a-helixu a p-vrstiev dáva pochopiť vývoj proteínových molekúl a fylogenetických väzieb väčších ako porovnanie primárnych štruktúr. Hlavnou úlohou evolúcie je dizajn všetkých nových proteínov. Nekonečne malá šanca sa náhodne syntetizuje takto aminokyselinová sekvencia, ktorá by spĺňala podmienky balenia a zabezpečilo výkon funkčných úloh. Preto sa proteíny často nachádzajú s rôznymi vlastnosťami, ale podobné štruktúre toľko, že sa zdá, že mali jeden spoločný predchodca alebo sa od seba vyskytli. Zdá sa, že vývoj, ktorý čelí potrebe vyriešiť určitú úlohu, uprednostňuje najprv navrhnúť na tento proteín, a prispôsobiť sa týmto už dobre zavedeným štruktúram, prispôsobiť ich na nové účely.

Niektoré príklady často opakovaných vynikajúcich štruktúr:

1) αα '- proteíny obsahujúce iba a-helix (mioglobín, hemoglobín);

2) pp '- proteíny obsahujúce iba p-štruktúry (imunoglobulíny, superoxiddismutáza);

3) pαβ - štruktúra p-vala, každá p-vrstva je umiestnená vo vnútri valca a je spojená s a-helixe umiestnenou na povrchu molekuly (triosofosfoizomerázy, laktát dehydrogenázy);

4) "prst zinočinkom" - fragment proteínu pozostávajúci z 20 aminokyselinových zvyškov, atóm zinku je spojený s dvoma látkami cysteínu a dvoma histidínom, v dôsledku čoho "prst" asi 12 aminokyseliny Zvyšky sa vytvoria, môže sa viazať na regulačné úseky molekuly DNA;

5) Leucín Zipper - interagujúce proteíny majú a-špirálovú časť obsahujúcu aspoň 4 leucínové zvyšky, ktoré sú umiestnené po 6 aminokyselinách jeden z druhého, to znamená, že sú na povrchu každého sekundu a môžu tvoriť hydrofóbne väzby s Leucínové zvyšky ďalšie proteín. S pomocou upevňovačov leucín, napríklad molekuly vysoko menších proteínov histónov môžu byť kombinované do komplexov, prekonať pozitívny náboj.

Terciárna proteínová štruktúra - Toto je priestorová poloha proteínovej molekuly, stabilizovaná spojením medzi bočnými radikálmi aminokyselín.

Typy pripojení Stabilizácia terciárnej proteínovej štruktúry:

elektrostatická hydrofóbna disulfid hydrofóbna disulfid

komunikačná komunikačná komunikácia Komunikácia

V závislosti od skladania terciárnej štruktúry môže byť proteín klasifikovaný do dvoch hlavných typov - fibrilácie a globulárne.

Fibrillarové proteíny - Voda nerozpustné dlhé vláknité molekuly, ktorého polypeptidové reťazce sú predĺžené pozdĺž jednej osi. Ide o hlavne štrukturálne a kontraktilné proteíny. Niekoľko príkladov najbežnejších fibrilárnych proteínov:

1. α-keratíny. Syntetizované bunkami epidermy. Zostávajú takmer všetku suchú hmotnosť vlasov, vlny, perie, rohy, nechtov, pazúr, ihiel, mierov, kopytníkov a čiernej škrupiny, ako aj významnú časť hmotnosti vonkajšej vrstvy kože. Jedná sa o celú rodinu proteínov, podobne ako v aminokyselinovom kompozícii, obsahujú mnoho cysteínových zvyškov a majú rovnaké priestorové umiestnenie polypeptidových reťazcov. V vlasových bunkách sa najprv organizujú polypeptidové keratínové reťazce do vlákien, z ktorých sú štruktúry, ako je lano alebo skrútený kábel na konci bunky. Vlasové bunky sú zložité a konečne zomrieť a bunkové steny tvoria tubulárne puzdro, nazývané kutikuly. V a-keratíne majú polypeptidové reťazce formu a-helixu, jeden okolo druhého v trojkrídlovom kábli s tvorbou priečnych disulfidových väzieb. N-koncové zvyšky sú umiestnené na jednej strane (paralelné). Keratíny sú nerozpustné vo vode v dôsledku prevahy aminokyselín s nepolárnymi bočnými radikálmi, ktoré smerujú k vodnej fáze. Počas chemického otoku sa vyskytujú nasledujúce procesy: spočiatku, disulfidové mosty sú zničené tiolovým zotavovaním a potom, keď dávajú vlasy, sú sušené zahrievaním a oxidačným vzduchom sú vytvorené nové disulfidové mosty, ktoré si zachovávajú tvar účes.

2. β-keratíny. Patrí medzi ne vlákno hodváb a web. Je to anti-paralelné β-skladané vrstvy s prevahou glycínu, alanínu a serínu ako súčasť.

3. Kolagén. Najbežnejší proteín v najvyšších zvieratách a hlavnom fibriller proteín spojivového tkaniva. Kolagén sa syntetizuje vo fibroblastoch a chondrocytoch - špecializované bunky spojivového tkaniva, z ktorého sa potom tlačí. Kolagénové vlákna sú v koži, šliach, chrupavách a kostiach. Nie sú napínajúce, v pevnosti, presahujú oceľový drôt, kolagénové fibrily sú charakterizované priečnymi alokáciami. Pri varovaní vo vode sa vláknitý, nerozpustný a nerentabilný kolagén zmení na želatínu v dôsledku hydrolýzy niektorých kovalentných väzieb. Kolagén obsahuje 35% glycín, 11% alanín, 21% prolínu a 4-hydroxyprolínu (aminokyseliny, charakteristické len pre kolagén a elastín). Takáto kompozícia určuje relatívne nízku nutričnú hodnotu želatíny ako potravinového proteínu. Kolagénové fibrily sa skladajú z opakujúcich sa polypeptidových podjednotiek s názvom Tropocoland. Tieto podjednotky sú položené pozdĺž fibrilov vo forme paralelných lúčov "hlavy na chvost". Služnosť hlavy a dáva charakteristické priečne pridelenie. VYPNUTNOSŤ V TEJTO ŠTRUKTÚRE, V prípade potreby môže slúžiť ako miesto ukladania hydroxyapatitu CA 5 (OH) (PO 4) 3, ktoré zohráva dôležitú úlohu pri mineralizácii kostí.

Tropokalantované podjednotky sa skladajú z troch polypeptidových reťazcov, pevne skrútených vo forme trojceračného lana, ktoré sa líšia od a- a p-keratíny. V niektorých kolagénu majú všetky tri reťazce rovnakú aminokyselinovú sekvenciu, zatiaľ čo len dva reťazce sú identické a tretia sa od nich líši. Polypeptidový reťazec tropokolalagen tvorí ľavú špirálu, ktorej jedna cievka predstavuje len tri aminokyselinové zvyšky v dôsledku ohybu reťazca spôsobeného prolínom a hydroxyprolínom. Tri reťazce sú prepojené okrem vodíkových väzieb s kovalentnou väzbou typu, ktorý sa vytvára medzi dvoma lyzínovými zvyškami v susedných reťazcoch:

Keď sa staneme starší, v Tropokolalagenových podjednotkách a medzi nimi je vytvorený rastúci počet krížových väzieb, čo robí kolagén fibrily tuhých a krehkých, a to mení mechanické vlastnosti chrupavky a šliach, robí viac hnedých kostí a znižuje rohovku Transparentnosť.

4. ELASTIN. Je obsiahnutý v žltom elastickom tkanivovom tkanive a elastickou vrstvou spojivového tkaniva v stenách veľkých artérií. Hlavná podjednotka fibrilov elastínu - tropopoelastínu. Elastín je bohatý na glycín a alanín, obsahuje veľa lyzínu a malého prolínu. Špirálové úseky elastínu sa napínajú počas napätia, ale vrátia sa, keď je zaťaženie odstránené do počiatočnej dĺžky. Zvyšky lyzínu štyroch rôznych reťazcov tvoria kovalentné väzby medzi sebou a umožňujú elastin, aby bol reverzibilný, aby sa natiahli vo všetkých smeroch.

Globulárne proteíny - proteíny, ktorých polypeptidový reťazec je minimalizovaný v kompaktnom svete, schopný vykonávať širokú škálu funkcií.

Terciárna štruktúra globulárnych proteínov je najpohodlnejšia zvážiť z príkladu myoglobínu. Mioglobín je relatívne malý proteín viažuci viažuci kyslík prítomný vo svalových bunkách. Zaserví sa viazaný kyslík a prispieva k jeho prevodu v mitochondriách. V molekule myoglobínu je jeden polypeptidový reťazec a jedna hemoková skupina (gem) je komplex protoporfyrínu so železom. Hlavné vlastnosti myoglobínu:

a) molekula Mioglobínu je tak kompaktná, že do nej sa zmestí len 4 molekuly vody;

b) všetky polárne aminokyselinové zvyšky, s výnimkou dvoch, sú umiestnené na vonkajšom povrchu molekuly a všetky sú v hydratovanom stave;

c) Väčšina hydrofóbnych aminokyselinových zvyškov je umiestnená vo vnútri molekuly mioglobínu, a teda je chránená pred kontaktom s vodou;

d) Každý zo štyroch zvyškov prolínu v molekule mioglobínu je v ohybe polypeptidového reťazca, na iných miestach ohybu, zvyšky serínu, treonínu a asparagínu sú umiestnené, pretože takéto aminokyseliny zabraňujú tvorbe α -Helix, ak sú navzájom;

e) Plochá hemokona leží v dutine (vrecko) v blízkosti povrchu molekuly, atóm železa má dve koordinačné väzby nasmerované kolmo na rovinu hemmy, jeden z nich je spojený so zvyškom histidínu 93 a druhá slúži viažu molekulu kyslíka.

Vychádzajúc z terciárnej štruktúry proteínu stáva schopným vykonávať biologické funkcie zvláštne. Fungovanie proteínov je, že pri pokládke terciárnej štruktúry na povrchu proteínu sa vytvárajú oblasti, ktoré môžu pripojiť iné molekuly nazývané ligandy. Vysoká špecificita interakcie proteínu s ligandom je zabezpečená komplementarita štruktúry aktívnej stredovej štruktúry ligandu. Doplňovanie je priestorový a chemický súlad interakcie povrchov. Pre väčšinu proteínov je terciárna štruktúra maximálnou úrovňou pokládky.

Kvaterná proteínová štruktúra - Je charakteristické pre proteíny pozostávajúce z dvoch a viacerých polypeptidových reťazcov, vzájomne prepojených výhradne neinirulentných spojov, najmä elektrostatických a vodík. Najčastejšie obsahujú proteíny dva alebo štyri podjednotky, viac ako štyri podjednotky zvyčajne obsahujú regulačné proteíny.

Proteíny, ktoré majú kvartérnu štruktúru, sa často nazývajú oligomérne. Rozlišovať homomérny a heteromérny proteíny. Homo-dimenzionálne proteíny zahŕňajú všetky podjednotky majú rovnakú štruktúru, napríklad, katalazový enzým pozostáva zo svojich štyroch úplne identických podjednotiek. Heteromérne proteíny majú napríklad rôzne podjednotky, napríklad enzým RNA polymerázy pozostáva z piatich rôznych podjednotiek vykonávajúcich rôzne funkcie.

Interakcia jednej podjednotky so špecifickým ligandom spôsobuje konformačné zmeny celého oligomérneho proteínu a mení afinitu iných podjednotiek na ligands, táto nehnuteľnosť je pod jednoznačne schopnosť oligomérnych proteínov na altohectural reguláciu.

Kvaterná proteínová štruktúra môže byť považovaná na príklad hemoglobínu. Obsahuje štyri polypeptidové reťazce a štyri protetické skupiny lemy, v ktorých sú atómy železa v Zakis Form Fe2+. Proteínová časť molekuly je globín - pozostáva z dvoch a-reťazcov a dvoch p-reťazcov obsahujúcich až 70% a-helixu. Každý zo štyroch reťazcov je charakteristický pre jej terciárnu štruktúru, jedna hemoková plocha je spojená s každým reťazcom. Lemy rôznych reťazcov sú relatívne ďaleko od seba a majú iný uhol sklonu. Existuje niekoľko priamych kontaktov medzi dvoma a-reťazcami a dvoma p-reťazcami, zatiaľ čo medzi a- a p-reťazcami vznikajú početné kontakty a1 p1 a a2 p2, tvorené hydrofóbnymi radikálmi. Medzi a 1 p1 a a2 p2 zostáva kanál.

Na rozdiel od myoglobínu je hemoglobín charakterizovaný významne nižšou afinitou k kyslíku, ktorý umožňuje jej významnú časť viazaného kyslíka v tkanivách s nízkymi čiastkovými tlakmi kyslíka. Kyslík je ľahší viaže na železo hemoglobínu pri vyšších hodnotách pH a nízkej koncentrácie CO2, charakterizovaná alveoli pľúc; Uvoľnenie kyslíka z hemoglobínu uprednostňuje nižšie hodnoty pH a vysoké koncentrácie CO2, charakteristické pre tkanivá.

Okrem kyslíka sa hemoglobín prevedie vodíkové ióny, ktoré sú spojené so zvyškami histidínu v reťazcoch. Hemoglobín tiež prenáša oxid uhličitý, ktorý sa pripája k terminálnej aminoskupine každého zo štyroch polypeptidových reťazcov, v dôsledku čoho sa vytvorí karbinamecklobín:

V červených krvinkách v dostatočne veľkých koncentráciách je látka 2,3-difosfoglycerat (DFG), jej obsah sa zvyšuje s nárastom do veľkej výšky a hypoxie, uľahčuje uvoľňovanie kyslíka z hemoglobínu v tkanivách. DFG sa nachádza v kanáli medzi a 1 p1 a a2 p2, interakciou s pozitívnymi infikovanými skupinami p-reťazcov. Pri viazaní kyslíka hemoglobínu je DFG posunutý z dutiny. V erytrocytoch niektorých vtákov nie sú obsiahnuté DFG, ale inositolgyxa fosfát, ktorý ďalej znižuje afinitu hemoglobínu k kyslíku.

2,3-dithosfoglycerat (DFG)

HBA je normálny hemoglobín dospelého, HBF - fetálny hemoglobín, má väčšiu afinitu k O2, HBS - hemoglobínu v úzkostnej análii. Sickle-bunková anémia je vážne dedičné ochorenie spojené s genetickými anomáliami hemoglobínu. V krvi chorých ľudí, existuje nezvyčajne veľké množstvo tenkých kosáčikovitých krviniek, ktoré sú najprv ľahko zlomené, po druhé, vyliezli na krvné kapiláry. Na molekulárnej úrovni sa hemoglobín s líši od hemoglobínu a jedného aminokyselinového zvyšku v polohe 6 p-reťazcoch, kde sa nachádzajú umiestnenie namiesto zvyšku kyseliny glutámovej. Teda hemoglobin S obsahuje dva negatívne obvinenia menej, vzhľad valínu vedie k vzniku "lepkavý" hydrofóbny kontakt na povrchu molekuly, ako výsledok, s deoxygenáciou, sa molekula deoxyhemoglobínu S LUKTUJÚCE Dlhé vláknité jednotky vedúce k deformácii červených krviniek.

Neexistuje žiadny dôvod myslieť si, že existuje nezávislá genetická kontrola nad tvorbou úrovní štrukturálnej organizácie proteínu nad primárnym, pretože primárna štruktúra určuje sekundárny aj terciárny a kvartérny (ak existuje). Natívna konformácia proteínu je termodynamicky najstabilnejšou štruktúrou v týchto podmienkach.