Reakcija oksidacije aminokiselina. Aminokiseline - nomenklatura, potvrda, kemijska svojstva

Glavni dio aminokiselina koje se formiraju u crijevima iz proteina ulazi u krv (95%) i mali dio limfe. Prema portalnom venu, aminokiseline spadaju u jetru, gdje se troše na biosintezu različitih specifičnih proteina (albumina, globulina, fibrinogen). Druge aminokiseline struje krvi raspoređeni su na sve organe i tkiva, prevoze se unutar stanica, gdje se koriste za biosintezu proteina.

Neiskorištene aminokiseline oksidiraju se na konačne izmjene proizvoda. Proces cijepanja proteina tkiva kataliziran je tkivnim enzimima - proteinaze - katetinima (često se nazivaju proteazi tkiva).

Omjer između aminokiselina u proteinima koji se raspadaju i sintetiziraju, razlikuju, dio slobodnih aminokiselina treba pretvoriti u druge aminokiseline ili oksidirati na jednostavne spojeve i ukloniti iz tijela.

Dakle, u tijelu postoji intracelularna zaliha aminokiselina, koje su u velikoj mjeri nadopunjene zbog procesa uzajamne avanture aminokiselina, hidrolize proteina, sinteze aminokiselina i protoka od izvanstanične tekućine. U isto vrijeme, zbog sinteze proteina i drugih reakcija (formiranje ureje, purine, itd.), Uklanjanje slobodnih aminokiselina iz izvanstaničnog tekućine stalno se javlja.

Načini dijeljenja aminokiselina u tkivima.

U središtu raznih razmjena aminokiselina leže tri vrste reakcija: prema aminskim i karboksilnim skupinama i bočnim lancima. Reakcije aminičke skupine uključuju procese diaminacija, ponovljivanje, aminacija, karboksilnom skupinom - dekarboksilaciju. Blagoslovni dio ugljičnog kostura aminokiselina podvrgnut je različitim transformacijama do formiranja spojeva, koji se zatim mogu uključiti u Krebs ciklus za daljnju oksidaciju.

Aminokiselinske intracelurne transformacije su složene i prekrižene s mnogim drugim promjenama, što rezultira međuproduktima aminokiselinom mogu poslužiti kao potrebne prekursore za sintezu različitih staničnih komponenti i biti biološki aktivne tvari.

Katabolizam aminokiselina kod sisavaca (i kod ljudi) javljaju, uglavnom u jetri i malo slabiji u bubrezima.

Deaming aminokiseline.

Suština deaming je podijeljena aminokiselina pod djelovanjem amonijaka enzima i bezazotski ostatak (masne kiseline, kisice, ketokislote). Deaaming može ići u obliku redukcijskih, hidrolitičkih, oksidativnih i intramolekularnih procesa. Posljednje dvije vrste prevladavaju kod ljudi i životinja.

Oksidativna deaaminacija je podijeljena u dvije faze. Prva faza je enzimatska, završava formiranjem nestabilnog međuprodukta - imino kiseline (karboksilne kiseline koje sadrže imino skupinu (\u003d NH), koja se u drugoj fazi spontano raspada amonijaku i zraku ketokisloju. Enzimi koji kataliziraju ovaj proces Sadrži kao protetsku skupinu (organski spoj ne-zelene prirode) u odnosu na (nikotinidadeninukleotid) ili FAD (flavinosendinleotid).

U ljudskom tijelu, najistaknutiji odvija Ukras glutaminska kiselina pod djelovanjem enzima glutamatdehidrogenazakoji se nalazi u mitohondriji stanica svih tkiva. Kao rezultat tog procesa, oblici alfa-ketoglutarne kiseline, koji sudjeluju u mnogim metaboličkim procesima.

Transaminacija (ponovno punjenje) aminokiseline.

Obvezno stanje transaminacije je sudjelovanje dikarboksilnih aminokiselina (glutamika i asparty), koji u obliku odgovarajuće ketok kiseline - alfa-ketoglutaron i oksalon-auxussian mogu komunicirati sa svim aminokiselinama, s izuzetkom lizina, treonina i arginin.

Kada se ponovno napuni, aminokiselina se odmah prenosi aminokiselinom na ketokisloju, a keto skupine s ketokislotes na aminokiselini bez oslobođenja u isto vrijeme amonijak. Ovaj se proces odvija u nekoliko faza. Reakcijski katalizirani enzimi koji se odnose na klasu transferaze, njihova prostitualna skupina je fosforidoksalno-fosforni eter vitamina B6. Proces re-napunjenosti je raširen u divljini. Njegova je značajka jednostavna reverzibilnost.

Reaminting reakcije igraju veliku ulogu u metabolizmu. Oni ovise takve bitne procese kao biosintezu mnogih zamjenjivih aminokiselina iz odgovarajućih ketočkih kiselina, propadanja aminokiselina, kombinacija eksploatalnih i aminokiselinskih staza, kada se proizvodi za guljenje glukoze, na primjer, kiselina, može tvoriti aminokiselina alanin i obrnuto.

Restorativna aminacija.

Ovaj proces je suprotan deaaminaciji. Osigurava vezanje amonijaka ketokisloise da se formiraju odgovarajuće aminokiseline. Restaurativna aminacija katalizirana je dobro funkcionirajućim enzimskim sustavom koji osigurava aminaciju zraka-ketoglutara ili oksaluajske kiseline da se dobije glutamin ili asparaginska kiselina.

S amonijakom neorganskim i organskim kiselinama, amonijeve soli formuliraju anorganske i organske kiseline. Ovaj se proces provodi u bubrezima. Formirane amonijeve soli su izvedene iz tijela s urinom i zatim.

Dekarboksilacija aminokiselina.

Proces dekarboksilacije kataliziran je dekarboksilazom, specifičnim za svaku aminokiselinu, koja služi piridoksalnom fosfatu. Ovi enzimi pripadaju klasi LIAZ-a. Proces dekarboksilacije, koji se sastoji od cijepanja iz aminokiselina CO2 za formiranje amina, može se prikazati u sljedećoj shemi:

Mehanizam reakcije dekarboksilacije aminokiselina prema općoj teoriji katalize piridoksale je sveden na formiranje piridoksalfosfat-supstratnog kompleksa u aktivnom središtu enzima.

Na taj način, triptamin se formira iz triptofana, od hidroksitriptofan - serotonina. Histamin se formira iz aminokiseline histidina. Iz glutaminske kiseline se formira tijekom dekarboksilacije gama-amin-ulje kiselina (Gamc).

Amini nastali iz aminokiselina nazivaju se biogeni amini, jer imaju snažan biološki učinak na tijelo. Biogenijski amini pokazuju fiziološke učinke u vrlo niskim koncentracijama. Prema tome, uvođenje u tijelo histamina dovodi do širenja kapilara i povećati njihovu propusnost, sužavajući velike posude, smanjujući glatke mišiće različitih organa i tkiva, poboljšavajući sekreciju klorovodične kiseline u želucu. Osim toga, histamin je uključen u prijenos živčanog uzbuđenja.

Serotonin pomaže povećati krvni tlak i sužavanje bronhija; Njegove male doze suzbijaju aktivnost središnjeg živčanog sustava, u velikim dozama, ta tvar ima stimulirajući učinak. U različitim tjelesnim tkivima, velike količine histamina i serotonina su u pridruženom, neaktivnom obliku. Biološko djelovanje prikazuju se samo u slobodnom obliku.

Gamma-amin-ulje kiselina (Gamc) nakuplja u cerebralnom tkivu i je neurohumoralni inhibitor-posrednik inhibicija središnjeg živčanog sustava.

Velike koncentracije ovih spojeva mogu predstavljati prijetnju normalnom funkcioniranju tijela. Međutim, u životinjskim tkivima postoje amino oksidaze, razdvajaju amine na relevantne aldehide, koji se zatim pretvaraju u masne kiseline i raspadaju se na konačne proizvode.

"Razmjena aminokiselina u tkivima" je treći članak iz ciklusa "razmjena proteina u ljudskom tijelu". Prvi članak - " Snimiranje proteina u probavnom traktu "" Drugi članak "

Prvi dio ovog poglavlja već opisuje potrebu i osnovnu strategiju za razdvajanje aminokiselina. Objašnjava se nemogućnošću čarapa aminokiselina trika i nemogućnosti njihove eliminacije stanica. Višak aminokiselina koriste organizmi kao metaboličko gorivo: Njihovi ugljični kosturi u restrukturiranju određenog roda mogu biti uključeni u biosintezu masne kiseline, glukoze, ketonskih tijela, izoprenoida, itd., I također oksidirani u CTC, osiguravajući energetsku ćeliju. Treba napomenuti da mnogi mikroorganizmi, osobito aerobne bakterije, mogu koristiti pojedinačne aminokiseline kao jedini izvor energije i ugljika. U anaerobnim mikroorganizmima, u odsutnosti ciklusa trikarboksilne kiseline u stanicama, proizveden je drugi mehanizam: katabolizam aminokiselina u parovima, kada jedan od njih služi kao donator elektrona, a drugi-akceptor. Važno je da se formiranje ATP-a odvija u takvom procesu.

Osim ugljikovih kostura, tijekom degradacije aminske aminske amine formira se tijekom razgradnje aminokiselina, koji, za razliku od ugljika, nije prikladan za energiju iz oksidacije, i štoviše, to je toksično za stanice. Stoga se one amino skupine koje se ne mogu ponovno koristiti u biosintezi pretvaraju se u ureu (ili druge tvari) i izvedene su iz tijela.

U nastavku će se smatrati glavnim vrstama reakcija u kojima aminokiseline mogu ući: reakcije u skladu s a-amino skupinom, karboksilnom skupinom i bočnim lancem.

Aminokiselinsko cijepanje aminokiselina , Ti se postupci prikazuju uglavnom reakcijama trangaminacije i deaaminacije a-amino skupinom. Reakcije trangazacija već su se raspravljale u poglavlju o biosintezi aminokiseline. Oni su katalizirani transaminazama (aminotransferaza), čija je prepoznatljiva značajka upotreba piridoksalfosfata (derivat vitamina u 6) kao prostična skupina. Glutamat transaminaza i alanin transaminaza i alanin transaminaza su najveća važnost u degradaciji aminokiselina. Ovi enzimi ispunjavaju ulogu "funnela" prikupljanje amino skupina iz različitih aminokiselina i uključujući ih u glutamat i alanin. Kod životinja, ove dvije aminokiseline služe kao nosači akumulirajućeg aminskog dušika iz tkiva u jetri. U jetri, amino skupina alanina se prenosi na alaninantranzaminazu na a-ketoglutaratu s formiranjem glutamata:

Dakle, većina amino skupina raznih aminokiselina pokazuje se u glutamat, što se lako podvrgne deaaminaciji.

Reakcije dieminacije aminokiselina dovode do oslobađanja NH2-skupine u obliku amonijaka i provode se na tri različita načina. Postoje oksidativni, hidrolitički i izravni deaaminacija (sl. 16.12). Najčešći tip je oksidativno deaaminacijakoji se provodi u skladu s a-amino skupinom i kataliziranim uglavnom glutamat dehidrogenazom - tipičnom za enzim jetre. Neobična imovina ovog enzima je sposobnost korištenja i NAD-a i NADP-a kao koenzim. Aktivnost glutamat dehidrogenaze regulirana je alto-upotrebom aktivatora (ADP, BDP) i inhibitora (ATP, GTP).

Oksidativna deaaminacija se provodi u dvije faze s formiranjem imino kiseline kao međuprodukta, koji je spontano hidroliziran, pretvarajući se u ketokislov i amonijak (sl. 16.12). Obje reakcije su reverzibilne, a njihove ravnotežne konstante su blizu jednoga. Ranije (Sl. 16.3) je prikazano, kao i tijekom reverzne reakcije, amonijak je uključen u glutamat. Može se smatrati da je reakcija formiranja i deaaminacije glutamata središnji odgovor u procesu metabolizma amonijaka.

U mnogim organizmima, oksidativna disaminacija se provodi pomoću dehidrogenaza koristeći flavin kačalice (FMN, FAD). Ovi enzimi se nazivaju oksidaze aminokiselinom. Oni karakteriziraju široka specifičnost supstrata: neke su specifične za l-aminokiseline, druge - na njihove D-analoge. Vjeruje se da ovi enzimi čine mali doprinos razmjeni amino skupina.

Hidrolitička deaaminacija Malo aminokiselina podliježe proteinogenim - asparagin i glutamin. Kada su demantirani, formiraju se aspartat i glutamat. Ovaj proces je točniji za pozivanje, budući da se provodi na štetu amidne skupine (sl. 16.12). U rijetkim slučajevima, aminokiselinska amikrovina se također cijepa, a zatim se formiraju amonijak i oksic kiselina.

Kao rezultat izravna (intramolekularna) deaaminacija Postoje nezasićeni spojevi. Izravna deaaminacija je obično izložena histidinu, kao i serinu. Međutim, primarni enzimski serin napad dovodi do cijepanja molekule vode (enzimi serinskih hidroksida), a bočna hidroksilna skupina serina je uključena u ovu transformaciju. Spontana deaaminacija u ovom slučaju je nestabilna srednja veza - aminoakrilat. Produkt ukupne reakcije je piruvat, a ovaj tip deaaminacije je uzrokovan restrukturiranjem u bočnom lancu aminokiselina.

Reakcije aminokiselina za karboksilnu skupinu , Pretvorba karboksilne skupine aminokiselina može se koristiti organizmima za razgradnju tih molekula, kao i za pretvaranje u drugu, potrebnu spojnu stanicu, prvenstveno aminokalatela i biogene amine. Formiranje aminokoida u pripremnoj fazi sinteze proteina već je opisano u poglavlju 3. Biogenijski amini U reakcijama se kataliziraju aminokiselinskom dekarboksilazom. Ovi enzimi su rasprostranjeni kod životinja, biljaka, a posebno u mikroorganizmima, a poznato je da patogeni mikroorganizmi dekarboksilaze mogu poslužiti Čimbenici agresijeUz pomoć kojih patogen prodire u odgovarajuće tkiva. Dekarboksilaze L-aminokiseline, kao i transaminze, koriste se kao protetska piridoksalna fosfatna skupina.

U organizmima se izvode monoamini (biogeni amini). Na primjer, etanolamin, formiran tijekom serinske dekarboksilacije, sastavni je dio polarnih lipida. U slučaju dekarboksilacije cisteina i aspartata, nastaju cistemina i B-alanin, koji su dio takvih važnih stanica koenzimskog, kao koenzim a. Dekarboksilacija histidina dovodi do stvaranja histamina - posrednika koji je uključen u regulaciju metaboličkih procesa, aktivnosti unutarnjih žlijezda izlučivanja, tlaka regulacije krvi kod životinja. Mnogi drugi biogeni amini obavljaju funkcije signalnih tvari, posebno rasprostranjene kod životinja i ljudi. neurotransmiteri.

Reakcije aminokiselina na bočni lanac , Koliko je raznolik struktura aminokiselinskih radikala tako raznolik i kemijske transformacije koje mogu biti podložne. Među ovim različitim reakcijama, oni koji omogućuju da se stanica od nekih aminokiselina može razlikovati. Na primjer, tirozin se formira tijekom oksidacije aromatskog prstena fenilalanina; Arginin hidroliza dovodi do stvaranja ornita (vidi ciklus ureje); Treoninsko cijepanje popraćeno je formiranjem glicina itd.

Osim ovih reakcija, transformacije bočnih skupina povezanih s pojavom fiziološki aktivnih tvari imaju važnu. Prema tome, adrenalin hormon se formira iz tirozina, nikotinska kiselina se formira iz triptofana (vitamin RR, koji je dio nikotymida) i indoliluksuzijsku kiselinu (tvar rasta), od cistein-merkapturnih kiselina (sudjeluje u neutralizaciji aromatskih spojeva). Već je primijetio mogućnost okretanja serina u piruvatu tijekom dehidracije njegovog bočnog lanca i deaaminacije.

Prema tome, razne kemijske transformacije aminokiselina mogu dovesti do stvaranja biološki aktivnih tvari sa širokim rasponom djelovanja i, štoviše, do cijepanja amino skupina u obliku amonijaka s formiranjem karbonskih kostura. Sljedeći odjeljak će se baviti sudbinom amonijaka i ugljikovih atoma splitskih aminokiselina.

Aminokiseline - heteroilogenionalni spojevi koji nužno sadrže dvije funkcionalne skupine: amino skupinu - NH2 i karboksilnu skupinu -con-concten s ugljikovodičnim radikalom. Formula najjednostavnijih aminokiselina može se pisati kako slijedi:

Budući da aminokiseline sadrže dvije različite funkcionalne skupine koje utječu jedni na druge, karakteristične reakcije se razlikuju od karakterističnih reakcija karboksilnih kiselina i amina.

Aminokiselinska svojstva

Amino skupina - NH2 definira osnovna svojstva aminokiselina, budući da je sposoban pričvrstiti vodik kation mehanizmom za donatorskog prihvata zbog prisutnosti slobodnog elektronskog para pri atomu dušika.

Grupa -Oson (karboksilna skupina) određuje kiselu svojstva ovih spojeva. Prema tome, aminokiseline su amfoterni organski spojevi. Uz alkaliju, reagiraju kao kiseline:

S jakim kiselinama, kao base-amini:

Dodatno, amino skupina u aminokiselini ulazi u interakciju s karboksilnom skupinom koja je uključena u njegov sastav, formirajući unutarnju sol:

Ionizacija aminokiselinskih molekula ovisi o kiseloj ili alkalnoj prirodi okoliša:

Budući da se aminokiseline u vodenim otopinama ponašaju kao tipični amfoterijski spojevi, tada u živim organizmima oni igraju ulogu međuspremnih tvari koje podržavaju određenu koncentraciju vodikovih iona.

Aminokiseline su bezbojne kristalne tvari koje se rastopile s raspadanjem na temperaturama iznad 200 ° C. Oni su topljivi u vodi i netopljivi na zraku. Ovisno o R-radikalu, mogu biti slatki, gorki ili neukusni.

Aminokiseline su podijeljene u prirodne (nalaze se u živim organizmima) i sintetički. Među prirodnim aminokiselinama (oko 150), razlikuju se proteinogene aminokiseline (oko 20), koji su dio proteina. Oni su L-oblici. Približno polovica ovih aminokiselina pripada neophodan, tako dalje. Oni se ne sintetiziraju u ljudskom tijelu. Nezaštite su kiseline kao što su valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. U ljudskom tijelu ove tvari dolaze s hranom. Ako je njihova količina u hrani nedovoljna, krše normalan razvoj i funkcioniranje ljudskog tijela. U slučaju pojedinačnih bolesti, organizam ne može sintetizirati neke druge aminokiseline. Dakle, s fenilketonurijom, tirozin nije sintetiziran. Najvažnija imovina aminokiselina je sposobnost da uđe u molekularnu kondenzaciju s otpuštanjem vode i formiranjem amidnih skupina -NH-Co-, na primjer:

Spojevi visoke molekularne težine dobiveni kao rezultat takvog reakcije sadrže veliki broj amidnih fragmenata i stoga je dobio ime polimamidi.

Osim gore spomenutih sintetičkih vlakana Chron, na primjer, i ANNTA formirana tijekom polikondenziranja aminoantične kiseline se vjeruje. Da bi se dobila sintetička vlakna, aminokiseline su prikladne s rasporedom amino i karboksilnih skupina na krajevima molekula.

Alfa-aminokiselinski poliamidi se nazivaju peptidi, Ovisno o broju ostataka, aminokiseline razlikuju dippeptidi, tripeptidi, polipeptidi, U takvim spojevima, skupina -NH se naziva peptid.

Dio aminokiselina podvrgava se propadanju i pretvara se u konačne proizvode: C02, H2 ° i NH3.

Propadanje počinje reakcije zajedničke za većinu aminokiselina. To uključuje:

a) Dekarboksilacija - cijepanje iz aminokiselina karboksilne skupine u obliku ugljičnog dioksida:

Ova transformacija aminokiselina obično se nastavlja s vrlo niskom brzinom i formiraju se nekoliko amina. No, neki amini, biti u vrlo niskoj koncentraciji, imaju visoku biološku aktivnost i utječu na različite funkcije tijela. Primjer takve amine je histamin nastao iz aminokiseline histidina.

b) Disaminacija - uklanjanje amino skupine u obliku NH3. Kod ljudi, deaaminacija aminokiselina se oksidiraju:

Deaaminacija aminokiselina također teče na maloj brzini. I samo jedna aminokiselina je glutamska - datiran s velikom brzinom prisutnosti aktivnog enzimskog tijela koje uzrokuje diaaminaciju samo ove aminokiseline.

c) transaminacija (ponovno oslobađanje) - reakcija između aminokiselina i a-ketokisloida. Tijekom ove reakcije, njegovi sudionici razmjenjuju funkcionalne skupine, kao rezultat kojih se aminokiselina pretvara u a-ketokislot, a ketok kiselina postaje aminokiselina:

Sve aminokiseline su izložene transministraciji. U ovoj reakciji sudjeluje koenzim - fosfopiridoksal, za obrazovanje od kojih je vitamin B6 piridoksin.

Transaktana je glavna transformacija aminokiselina u tijelu, budući da je njezina brzina značajno viša od one dekarboksilacije i deaaminacija reakcije.

Tranzignment obavlja dvije glavne funkcije:

a) Zbog trangaminacije, neke aminokiseline mogu se pretvoriti u druge. U tom slučaju, ukupna količina aminokiselina se ne mijenja, ali se omjer između njih mijenja. Alien proteini dolaze u tijelo, u kojima su aminokiseline u drugim proporcijama u usporedbi s proteinima tijela. Prema transministraciji, aminokiselinski sastav tijela je podešen.

b) sastavni je dio neizravne (neizravne) deaaminacije aminokiselina - proces iz kojeg počinje propadanje većine aminokiselina. U prvoj fazi ovog postupka, aminokiseline reagiraju trangaminaciju s a-ketoglutarnom kiselinom (a-ketok kiselina). U isto vrijeme, aminokiseline se pretvaraju u ketoksi kiselina, a a-ketoglutarna kiselina ide u glutamičku kiselinu (aminokiselina). U drugoj fazi, glutamska kiselina koja se pojavila bila je podvrgnuta deaaminaciji, NH3 se odlijepi od nje i ponovno se formira a-ketoglutarna kiselina.

Jednakost ishoda neizravne deaaminacije podudara se s izravnim razminiranjem jednadžbom. Međutim, u neizravnom deaalitiranju, brzina je značajno viša od izravnog, što je zbog visoke aktivnosti enzima koji kataliziraju obje faze ovog procesa.

Iz toga slijedi da je reakcija iz koje počinje raspad aminokiselina je transministracija.

Rezultirajuće a-ketokislise su nadalje podvrgnute dubokom propadanju i pretvaraju se u konačne proizvode C02 i H2 0. Za svaku od 20 Ketok kiselina (oni su formirani koliko god su vrste aminokiselina dostupni) Postoje određeni putevi za dezintegracije , Međutim, u propadanju nekih aminokiselina, kiselina peer-stupnja nastaje kao međuprodukt, iz kojeg je moguća sinteza glukoze. Stoga, aminokiseline iz koje se takve ketocislote javljaju, naziv šupljika. Ostali ketokislizi ne tvore piruvat na njihovom pauzi. Međuprodukt je acetilkloriranje A, iz kojeg je nemoguće dobiti glukozu, ali se može sintetizirati ketonskim tijelima. Aminokiseline koje odgovaraju takvim ketokislonima nazivaju se ketogeni.

Drugi proizvod neizravne deaaminacije aminokiselina - amonijak. Jer je tijelo amonijaka vrlo toksičan. Stoga tijelo ima molekularne mehanizme za njegovo zbrinjavanje.

Pitanje49. Neutralizacija amonijaka. Sinteza glutaminske kiseline (restaurativna aminacija) - interakcija a-ketoglutarata s amonijakom. Reakcija je u osnovi inverzna reakcija oksidativne deaaminacije, međutim, pdfn se koristi kao koenzion. To se događa gotovo u svim tkivima, osim mišićave, ali ima malu vrijednost, jer Za glutamat dehidrogenazu, poželjni supstrat je glutaminska kiselina i reakcijska ravnoteža je pomaknuta prema a-ketoglutarata,

Reakcija sinteze glutaminske kiseline

sinteza glutamina - glutamat interakcije s amonijakom. Glavni je način za čišćenje amonijaka, a većina se aktivno javlja u živčanim i mišićnim tkivima, u bubrezima, mrežnici oka, jetre. Reakcija se odvija u mitohondriji.

Reakcija sinteze glutamina

Formiranje velike količine glutamina osigurava visoke koncentracije u krvi (0,5-0,7 mmol / l).

Budući da glutamin prodire kroz stanične membrane svjetlom difuzijom, lako padne ne samo u hepatocitima, već i na druge stanice gdje postoji potrebu za amino skupinama, Dušik koji se nose s glutaminom koristi stanice za sintezu purina i pirimidinskih prstenova, gvanozin monofosfat (GMF), asparagin, glukozamin-6-fosfat (prekursor svih drugih amino močvara).

sinteza asparagin je interakcija aspartata s amonijakom. To je sekundarni način čišćenja amonijaka, to je energično neprofitabilan, jer U isto vrijeme, troše se dvije makroenkerske veze,

Reakcija sinteze asparagina

sinteza karbamoilnog fosfata u mitohondriji jetre - reakcija je prva u procesu sinteze urea, Amonijačni alati iz tijela.

Pitanje: 49 neutralizacija amonijaka.

Visoki intenzitet procesa deaaminacije aminokiselina u tkivima i vrlo niskoj razini amonijaka u krvi ukazuje na to da se stanice aktivno vežu za amonijak s formiranjem netoksičnih spojeva, koji su izvedeni iz tijela s urinom , Te se reakcije mogu smatrati reakcijama neutralizacije amonijaka. Nekoliko vrsta takvih reakcija pronađeno je u različitim tkivima i organima.

Glavni odgovor vezanja amonijaka koji teče u svim tkivima tijela je

sinteza glutamina pod djelovanjem glutamina sintetaze:

GlutamineSintetaza je lokalizirana u staničnom mitohondriji, kofaktor - ionski mg 2+ su potrebni za enzimski rad. GlothemmnSintetase - jedan od glavnih regulatornih enzima razmjene aminokiselina i potpuno je inhibiran pomoću AMP, glukoza-6-fosfata, kao i Gly, ALA i GIS.

Glutamin se lako transportira kroz stanične membrane laganom difuzijom (samo aktivni prijevoz moguć je za glutamat) i dolazi iz tkiva u krv. Glavni tkiva dobavljača: i glutamin služe mišićima, mozgu i jetri. S protokom krvi, glutamin se transportira do crijeva i bubrega.

U crijevnim stanicamaprema djelovanju enzima glutaminaze dolazi do hidrolitičkog otpuštanja amidnog dušika u obliku amonijaka:

Glutamat nastao u reakciji podvrgnut je transaminaciji s piruvat. OS-amino skupina glutaminske kiseline se prenosi u sastav alanin (sl. 9-10). Velike količine alanin dolaze iz crijeva na krv vena za nošenje kućnih ljubimaca i apsorbiraju jetra. Oko 5% dobivenog amonijaka se ukloni u sastavu izmeta, malog dijela kroz ratni venu spada u jetru, preostalih ~ 90% se uklanja bubrezima.

Sl. 9-10. Metabolizam dušikovog glutamina u crijevima.

U bubrezimatakođer se javlja u hidrolizi glutamina pod djelovanjem glutaminaze sa formiranjem amonijaka. Ovaj proces je jedan od mehanizama za reguliranje kisele alkalne ravnoteže u tijelu i očuvanju najvažnijih kationa za održavanje osmotskog tlaka. Glutamin bubrega značajno induciran s acidozom formira amonijak neutralizira kiselu upotrebu i amonijeve soli izlučene s urinom (sl. 9-11). Ova reakcija štiti tijelo od prekomjernog gubitka Na + i K + iona, koji se također mogu koristiti za uklanjanje aniona i izgubljene su. S alkalozom se smanjuje broj glutaminaze u bubrezima.

U bubrezima se formira oko 0,5 g amonijevih soli dnevno.

Visoka razina glutamina u krvi i jednostavnost njegovog unosa u stanicama određuje uporabu glutamina u mnogim anaboličkim procesima. Glutamin je glavni dušik donator u tijelu.Usred dušikovog glutamina se koristi za sintetiziranje purina i pirimidina

Sl. 9-11. Metabolizam amida dušikovog glutamina u bubrezima.

nukleotidi, asparagin, amino močvare i drugi spojevi (sl. 9-12).

Sl. 9-12. Načina korištenja glutamina u tijelu.

Može se uzeti u obzir još jedna reakcija na neutralizaciju amonijaka u tkivima sinteza asparaginpod djelovanjem asparaginsintetaze.

Postoje 2 izoforme ovog enzima - glutamin ovisna i ovisna o amonijaku, koja koristi različite donatore amidnih skupina. Prve značajke životinjskih stanica, drugi prevladava u bakterijskim stanicama, ali je također prisutna kod životinja. Međutim, takav put amonijačne neutralizacije u ljudskim stanicama se rijetko koristi i zahtijeva velike troškove energije (energija dviju makroedgičnih veza) od sinteze glutamina.

Najznačajnije količine amonijaka neutralizirane su u jetri sinteza uree.U prvoj reakciji postupka amonijaka, ugljični dioksid je povezan s karbamoilnom fosfatom, dok se troše 2 ATP molekula. Reakcija se javlja u mitohondriji hepatocita pod djelovanjem karbamoilfos-featksintytase enzima I. karbamoil fosfatetaze II je lokaliziran u stanicama citozola svih tkiva i uključen je u sintezu grimidinskih nukleotida (vidi poglavlje 10). Karamoil fosfat se zatim uključen u ornitin ciklus i koristi se za sintezu urea.

U mozgu i neki drugi organi mogu teći restaurativna aminacija α -Chiglutaratapod djelovanjem glutamatedhidrogenaze, katalizirajući reverzibilnu reakciju. Međutim, ovaj put amonijačne neutralizacije u tkivima slabo se koristi, jer glutamatedEhidhidrogenaza katalizira uglavnom reakciju diaaminacije glutamata. Iako, ako uzimamo u obzir naknadnu formiranje glutamina, reakcija je korisna za stanice, jer pomaže vezati 2 NH3 molekula odjednom.

Iz mišića i crijeva višak amonijaka se uglavnom uklanja u obliku alanin. Ovaj mehanizam je potreban, budući da je aktivnost glutamatedhidrogenaze u mišićima mala i neizravna deaaminacija aminokiselina je nedjelotvorna. Stoga, u mišićima postoji još jedan put uklanjanja dušika. Formiranje alanin u tim organima može se podnijeti na sljedeću shemu (vidi shemu ispod).

Amino skupine različitih aminokiselina kroz reakcije trangaminacije se prenose u piruvat, čiji je glavni izvor proces oksidacije glukoze.

Mišići dodjeljuju puno alanin zbog velike mase, aktivne potrošnje

Shema

glukoza u fizičkom radu, kao i zato što dio energije dobivaju zbog propadanja aminokiselina. Rezultirajući alanin ulazi u jetru, koja je podvrgnuta neizravnom deaaminaciji. Odvojeni amonijak se neutralizira, a piruvat je uključen u glukegenezu. Glukoza iz jetre ulazi u tkivo i tamo, u procesu glikolize, ponovno oksidira se na piruvat (sl. 9-13).

Formiranje alanin u mišićima, prijenos na jetru i prijenos glukoze sintetiziranog u jetri, natrag na mišiće čine ciklus glukoze-alanin,rad koji je konjugiran s radom ciklusa lijeka glukoze (vidi poglavlje 7).

Kombinacija glavnih procesa razmjene amonijaka u tijelu je prikazana na Sl. 9-14. Dominantni enzimi u razmjeni amonijaka su glutamatedyhidroyais i glutaminesintetaza.

Pitanje 50. Biološka uloga vitamina. Glavni uzroci hipovitaminoze. Biološka uloga uključena je u koenzime i promotivne skupine enzima, te se uglavnom koriste kao građevinski materijal u sintezi odgovarajućih ne-proteinskih dijelova enzima. Hepovitaminozin je specifična bolest pojavljuju se u svjetliju obliku u usporedbi s avitaminozom uzrokovanom nedovoljnim sadržajem pojedinih vitamina. U tijelu. opako: egzogeno (prehrambeno) nepravilno kuhanje, kuhanje s malom količinom vitamina, monotonom snagom. Endogena (povezana s stanjem tijela) bolesti gastrointestinalnog trakta i jetre, depresije crijevne mikroflore, povećane potrebe za vitaminima (npr. Trudnoća)

50. Biološka uloga vitamina, glavnih uzroka hipovitaminoze.

Biološka uloga vitamina.

Vitamini su organski spojevi s niskom molekularnom strukturom. Upišite u tijelo, uglavnom s hranom, jer njihovo tijelo sintetizira u iznimno ograničenim količinama.

Vrste vitamina:

· Vitamini topljivi u vodi (skupina vitamini u 1, 2, u 6, na 12, sunce; C; PR; p; h). Ovi vitamini su uključeni u formiranje različitih koenzimi.

· Faf-topljivi vitamini (A1, D2, D 3, K i E) su uključeni u određivanje i održavanje funkcionalnosti subcelularnih struktura i staničnih membrana.

Uz značajni deficit vitamina, svi procesi u tijelu ne mogu teći u normalnom načinu rada, što uzrokuje kršenje u aktivnostima organa i njihovih sustava.

Vitamin A (retinol) je potreban za održavanje lijepe kože, kose i svih sluznih membrana, normalan rad vizualnog sustava. Bez nje je nemoguće za skladan formiranje organizma u razdoblju adolescencije.

· Vitamin B 1 (tiamin) koordinira razmjenu ugljikohidrata koji opskrbljuje energiju tijelu, održava rad živčanog, probavnog, dišnog sustava.

· Vitamin B2 (riboflavin) je odgovoran za sposobnost da se stanice vrate, pa ako je nedostatak, čak i male pukotine kože liječe s poteškoćama. Njegova je funkcija neophodna u procesima oksidacije i sinteze u tijelu, kao i za održavanje funkcionalnosti autonomne jedinice živčanog sustava.

· Vitamin B 6 (piridoksin) je sudionik u razmjeni proteina i masti, koji stimulira uporabu prirodnih antioksidanata u obliku nezasićenih masnih kiselina. Određeni udio ovog vitamina formira se mikroflora crijeva.

· Vitamin B 12 (cijanokobalamin) je važan u procesi formiranja krvi i metabolizmu proteina. Zahvaljujući ovom vitaminu, karotin se apsorbira u tijelu, pomicanje na vitamin A. formira se u debelom crijevu.

· Vitamini D grupe D su uključeni u kalcij-fosforni razmjenu, podršku za zdravlje endokrinih žlijezda. Uz nedostatak, postoji kršenje formiranja zuba i kostiju, zahvaćeni su mišići, rad probavnog, SCS i NA je lošiji.

· Vitamin C je važna komponenta redoks procesa koji ometaju stvaranje tumora. Bez nje, procesi stvaranja krvi, apsorpcija željeza ne uspijevaju. Potrebno je podržati imunitet.

· Vitamin E (tokoferol acetat) je prirodni antioksidans koji podržava reproduktivne funkcije.

· Vitamin RR je jedan od glavnih metaboličkih regulatora, zbog čega je većina tkiva i organa podvrgnuta patološkim promjenama.

Uzroci hipovitamina.

· Nedostatak vitamina u prehrani, neuravnotežena prehrana

· Uništavanje hranjivih tvari u hrani koje ih sadrže zbog poremećaja uvjeta skladištenja ili kao rezultat temperature ili druge kulinarske obrade

· Djelovanje antagonističkih tvari, koje su sadržane u određenim proizvodima i dovode do uništenja vitamina, kršenje njihove asimilacije (posebno, bjelan jaja otežava apsorbiranje biotina).

Hyovitaminoza također može biti posljedica endogenih (unutarnjih razloga):

Genetski određeni nedostaci enzima sustava, transportnih funkcija koje osiguravaju usisavanje i distribuciju vitamina.

Recepcija nekih lijekova također može uzrokovati hipovitaminozu.

Povećanje potrebe za osobom u vitaminima (trudnoća i hranjenje, razdoblja povećanog fizičkog i mentalnog opterećenja, intenzivan rast u adolescenciji i djetinjstvu).

51. B1, B2, B6, PP, Vitamin B1. (Tiamin). Koristi se za sintetiziranje koenzime tiamneidifosfata potreban za aerobni propadanje ugljika. Dnevna potreba za 2-3mg. Vitamin B2. (Riboflavin). Koristi se za sintezu tkanina disanja i FMN-a koji su uključeni u prijenos atoma vodika u respiratorni lanac mitohondrije. FAD (flavinendindinukleotid) je koenzim koji se sastoji od dva nukleotida međusofonalnih ostataka fosforne kiseline. Sastav jednog od nukleotida uključuje vitamin B2. Zajedno u flavina enzima, ona je uključena u prijenos atoma vodika u respiratorni lanac mitohondrije. FMN (flavinmonukleotid) je koenzim koji je nukleotid koji sadrži vitamin B2. Zajedno s flavina enzima sudjeluje u prijenosu atoma vodika u respiratorni lanac mitohondrije. Vitamin B6. (Piridoksin). Koristi se za sintezu fosfopiridoksalnog koenzime koji su uključeni u transministraciju amino kiseline. Dnevno je potrebno 2-3mg. Vitamin RR. (Nikotinamid). Koristi se za sintezu koenzima preko (nikotinadadenindinukleotide): neophodno za prijenos atoma vodika u mitohondriju dišnog lanca, i NADPA sudjeluju u pentularnom ciklusu. Dnevno je potrebno 15-25 mg.

Vitamini C i R.

Vitamin C (askorbinska kiselina).

Biološka uloga. Sudjeluje u oksidativnim reakcijama reakcije. Uloga vitamina C u hidroksimentu aminokiselina prolina i lizina, respektivno, u oksiprolinu i oksinozinu, odnosno, u sintezi proteina kolagena, kao i u sintezi harmonije nadbubrežnih žlijezda.

Skorbut.

Izvori hrane - Citrus, crvena paprika, ribiz, Rowan brusrries, sauer kupus, iglice.

Dnevna potreba - 50-100 mg.

Vitamin R.

Vitamin propusnost (rutin)

Biološka uloga . Zajedno u vitaminu C, permeabilnost zidova krvnih žila smanjuje propusnost zidova krvnih žila, ima antioksidativna svojstva.

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze-krvarenja

Izvori hrane - agrumi, heljda, crveni papar, crna rowan, crni ribiz

Dnevna potreba - Nije instalirano.

Vitamini B12 i B6.

Vitamin B12 (cijanokobalamin).

Biološka uloga se koristi za sintezu konferencija uključenih u prijenos metilne skupine (-SN3), nakon čega slijedi njegovo uključivanje u sintetizirane tvari.

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze - Anemija

Izvori hrane - Jetra, bubrezi, meso, jaja, sir. Intestinalna mikroflora se sintetizira pod uvjetom prijema u kobaltsku hranu.

Dnevna potreba - 2-3 ug.

Vitamin B6.

Piridoksin

Biološka uloga se koristi za sintezu fosfopiridoksalnog koenzime koji su uključeni u transministraciju amino kiseline.

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze - Dermatid

Izvori hrane - jetra, bubreg, meso, žumanj. Sintetizirana je mikroflora crijeva.

Dnevna potreba - 2-3 mg .

Vitamini topljivi u mastima.

Vitamin A (retinol)

Biološka uloga – sudjeluje u percepciji svjetla mrežnice. On utječe na funkciju barijere kože, sluznice i permeabilnost staničnih membrana.

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze - Xerophthalmia (suhoća napaljene ljuske oka), keratomania (uništavanje ljuske roga), sumrak ili "piletina sljepoća"

Izvori hrane jetre jetre, govedine i svinjske jetre, žumanjka, mrkva.

Dnevna potreba je -2-3 mg.

Vitamin D (kalciferol)

Biološka uloga - sudjeluje u usisanju u crijevima SI iona, njihovom prijevozu iu uključivanju u sastavu koštanog tkiva iu procesu oksifikacije

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze - rahit.

Izvori hrane: masna jetra morske ribe, maslaca, biljna ulja, jaja, mlijeko.

Dnevna potreba - 13-25 μg za djecu i za trudnice, 7-12 μg za odrasle.

Vitamin E. (tokoferol).

Biološka uloga je glavni antioksidans tijela koji štiti polinezasićene masne kiseline uključene u biološke membrane.

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze: u eksperimentalnoj životinjskoj neplodnosti, distrofija mišića.

Izvori hrane - žitarice, biljna ulja, meso maslaca.

Dnevna potreba je 5-10 mg.

Vitamin K (filiuuhinon).

Biološka uloga - sudjeluje u sintezi nekih čimbenika koagulacije krvi (uključujući protromu)

Manifestacija avitaminoze ili hipovitaminoze - povećano krvarenje

Izvori hrane - jetra, špinat, mrkva, kupus. Regija mikroflora crijeva je sintetizirana

Dnevna potreba je -100 μg.

55. Opći mehanizmi hormonske akcije.
Hormoni - organske tvari, proizvode se u žlijezdama unutarnjeg izlučivanja, dolaze s krvlju u različite organe i reguliraju utjecaj na metabolizam i fiziološke funkcije. Hormoni se sintetiziraju u zanemarivim koncentracijama.
U hormonskim stanicama koje provodi djelovanje hormona (ciljni organi), postoje posebni proteini koji se nazivaju hormonski receptori. Ovi proteini imaju sposobnost specifičnog vezanja samo s određenim hormonima, te se stoga ciljani organi selektivno uklanjaju iz tekuće krvi samo oni hormoni koji su to tijelo potrebno. Takav mehanizam omogućuje hormone strogo selektivno utjecati na određene organe. Proteini receptora su unutar stanica ili ugrađeni u staničnu membranu.
Za neke hormone (na primjer, za adrenalin i glukagon), takvi receptori su membranski vezani (ugrađena stanična membrana) adenilat ciklaze enzim. Pričvršćivanje hormona na ovaj enzim dovodi do povećanja njegove katalitičke aktivnosti. Pod djelovanjem aktivirane adenilatne ciklaze unutar stanica, ATP se tamo transformira s cikličkim oblikom AMP (CAMF). Formirani Camf izravno sudjeluje u regulaciji staničnog metabolizma.
U stanicama ciljanih organa, enzimi uništavaju hormone koji ih ulaze, kao i kamf, koji ograničava djelovanje hormona tijekom vremena i sprječava njihovu akumulaciju.
Osjetljivost receptora i aktivnost hormona cijepanja enzima može varirati s kršenjem metabolizma, promjenama u fizikalno-kemijskim parametrima tijela (temperatura, kiselost, osmotskom tlaku) i koncentraciji esencijalnih supstrata koji proizlaze iz bolesti, kao i sa mišićni rad. Posljedica toga je jačanje ili slabljenje utjecaja hormona na nadležnim tijelima.
Intracelularni mehanizmi hormona su raznoliki. Ali također možete razlikovati tri glavna mehanizma svojstvena većini hormona:
1. Utjecati na stopu sinteze enzima, ubrzavajući ili usporavanje. Kao rezultat takvog utjecaja u organa - ciljeva, koncentracija određenih enzima (promjena brzine enzimskih reakcija se povećava ili smanjuje).
2. Utjecati na aktivnost enzima u organima: U nekim slučajevima su aktivatori enzima i povećavaju stopu enzimatskih reakcija, u drugim ima inhibitorno svojstvo i smanjuju brzinu enzimskog procesa.

3. utjecati na propusnost staničnih membrana u odnosu na određene kemijske spojeve. Kao rezultat toga, postoji više ili manje supstrata za stanice za enzimske reakcije, što utječe na brzinu kemijskih procesa.

Kemijskom strukturom podijeljena je na:

1. Hormoni prirode proteina (proteini i polipeptidi): hormoni hipotalamusa, hormoni hipofizama, kalkoni štitnjače, kalcitonizovani hormoni za usisnut željezni hormoni, hormoni gušterače;

2. hormoni - derivati \u200b\u200btirozinskih aminokiselina: hormoni štitnjače koji sadrže jod, hormoni mozga mozgodova nadbubrežnih žlijezda;

3. Steroidni hormoni: hormoni nadbubrežnog korteksa, hormoni klica.
Sinteza i oslobađanje hormona u krvi pod kontrolom Na. Kada je izložen svim vanjskim čimbenicima ili u pojavi promjena u krvi iu različitim tijelima, relevantne informacije se prenose prema aferentnim (osjetljivim) živcima u CNS-u. Kao odgovor na dobivene informacije u hipotalamusu proizvedene su biološki aktivne tvari (hormoni hipotalamusa), koji se zatim ulaze u hipofizu i stimuliraju ili inhibiraju izlučivanje takozvanih kononskih hormona (ispred prednjeg dijela). Tropic hormoni se razlikuju od hipofize na krvi, prenese se na žlijezde unutarnje izlučivanja, a sinteza i izlučivanje odgovarajućih hormona pojavljuju u njima, što dodatno utječe na ciljne organe. Dakle, u tijelu postoji jedinstvena neuro-humoralna regulacija.
Sve žlijezde unutarnje izlučivanja imaju međusobni utjecaj jedni na druge. Uvod u tijelo hormona ne utječe samo na funkcije žlijezde koja stvara injektirani hormon, a također može imati negativan utjecaj na stanje svih živčanih regulacija u cjelini.

56. Hormoni hipotalamusa i hipofize.

Hipotalamus.

Liberini (rilizirajući čimbenici) - Kemijska priroda hormona - proteina

Stimulira oslobađanje hormona prednjeg režnja hipofize u krvi.

Statini (inhibirajući čimbenici) - kemijska priroda hormona - proteina

Inhibirajte vrhunce hormona prednjeg režnja hipofize.

Većina energije, tijelo dobiva kao rezultat oksidacije ugljikohidrata i neutralnih masti (do 90%). Ostatak ~ 10% oksidacijom aminokiselina. Aminokiseline se prvenstveno koriste za sintezu proteina. Oksidacija njih dolazi:

1) Ako se aminokiseline generiraju tijekom ažuriranja proteina ne koriste za sintezu novih proteina;

2) ako višak proteina dođe u tijelo;

3) Tijekom posta ili dijabetesa melitusa, kada nema ugljikohidrata ili njihove asimilacije, aminokiseline se koriste kao izvor energije.

U svim tim situacijama, aminokiseline gube svoje amino skupine i pretvaraju se u odgovarajuće α-ketocislote, koje se zatim oksidiraju u CO2 i H2O. djelomično ova oksidacija prolazi kroz ciklus trikarboksilnih kiselina. Kao rezultat deminiranja i oksidacije, faun-stupanj kiseline, acetil-cOA, acetoacetil-cOA, a-ketogluterska kiselina, sukcinil-cOA, fumarna kiselina. Neke aminokiseline mogu se pretvoriti u glukozu i druge u ketonskim tijelima.

Načini neutralizirati amonijak u životinjskim tkivima

Amonijak je otrovan, a njegova akumulacija u tijelu može dovesti do smrti. Postoje sljedeći načini za neutralizaciju amonijaka:

1. Sinteza amonijevih soli.

2. Sinteza amida dikarboksilnih aminokiselina.

3. Sinteza uree.

Sinteza amonijevih soli nastaje ograničena u bubrezima, to je kao dodatna zaštitna prilagodba tijela tijekom acidoze. Amonijak i ketocislote djelomično se koriste za aminokiselinu reširu i sintezu drugih dušičnih tvari. Osim toga, u tkivima bubrega, amonijak je uključen u proces neutralizacije orgijskih i anorganskih kiselina, formirajući neutralne i kisele soli s njima:

R - COOH + NH3 → R - COONH 4;

H2S04 + 2 NH3 → (NH4) 2S04;

H3O4 + NH3 → NH4H2 PO 4

To je tijelom zaštićeno od gubitka urina u uklanjanju osvjetljenja broja kationa (Na, K, djelomično SA, mg), što bi moglo dovesti do oštar smanjenja u alkalnom rezervatu krvi. Broj amonijevih soli dobivenih s urinom značajno se povećava pod acidozom, budući da se amonijak koristi za neutralizaciju kiseline. Jedan od načina vezanja i neutraliziranja amonijaka je da ga koristi za formiranje amidnih komunikacija glutamina i asparagina. U ovom slučaju, glutamin se sintetizira iz glutaminske kiseline pod djelovanjem glutamina enzima, od asparaginske kiseline uz sudjelovanje asparaginsintase - asparagin:

Na taj način je eliminacija amonijaka u mnogim organima (mozak, retina, bubrezi, jetra, mišić). Mogu se formirati amidov glutamičke i asparaginske kiseline, a zatim kada su te aminokiseline u strukturi proteina, to jest, amonijak može biti samo slobodna aminokiselina, već i proteina koje ulaze. Asparagin i glutamin se isporučuju u jetru i koriste se u sintezi uree. Amonijak se prenosi u jetru i s alaninom (ciklus glukoze-alanin). Ovaj ciklus osigurava prijenos amino skupina iz skeletnih mišića u jetru, gdje se pretvaraju u ureu, a radni mišići dobivaju glukozu. U jetri glukoze sintetizirana je od karbonskog kostura alanin. U radnom mišiću a-ketoglutarne kiseline, nastaje glutaminska kiselina, koja zatim prenosi aminsku skupinu - NH2 piruvičnu kiselinu, kao rezultat je alanina sintetizirana - neutralna aminokiselina. Shematski navedeni ciklus je sljedeći:

Glutaminska kiselina + kiselina peer-stupnja ↔

Α-ketoglutarna kiselina + alanin

Sl. 10.1. Ciklus glukoze-alanin.

Ovaj ciklus obavlja dvije funkcije: 1) prenosi amino skupine od skeletnih mišića u jetru, gdje se pretvaraju u ureu;

2) daje radne mišiće s glukozom koji dolaze s krvlju iz jetre, gdje se ugljični kostur alanin koristi za njegovo stvaranje.

Formacija uree - Glavni način da neutraliziramo amonijak. Ovaj proces je proučen u laboratoriju i.p. Pavlov. Pokazalo se da je urea sintetizirana u jetri od amonijaka, CO 2 i vode.

Urea je izvedena iz urina kao glavnog konačnog produkta proteina, odnosno metabolizma aminokiselina. Urea je činila do 80-85% ukupnog dušika urina. Glavno mjesto sinteze uree u tijelu je jetra. Sada se dokaže da se sinteza uree javlja u nekoliko faza.

1 faza - formiranje karbamoil fosfata javlja se u mitohondriji pod djelovanjem enzima karbaboylfosfat sintetaza:

U sljedećoj fazi citrulin se sintetizira s ornitu:

Citrulin se kreće iz mitohondrije u citosolu stanica jetre. Nakon toga se u ciklusu uvodi druga amino skupina u obliku asparaginske kiseline. Kondenzacija citrulinskih molekula i asparaginska kiselina nastaje s formiranjem argininske sukcinske kiseline.

Citrulin asparaginski arginin-jantar

kiselina kiselina

Arginin-sukcinska kiselina je podijeljena u argininu i fumaričnu kiselinu.

Prema akciji arginaze, arginin se hidrolizira, formira se urea i ornit. U budućnosti, Ornithine ulazi u mitohondriju i može se angažirati u novom ciklusu neutralizacije amonijaka, a urea se ističe urinom.

Tako su u sintezi jedne molekule uree, dva molekula NH3 i CO2 (HCO3) neutralizirane, što je također važno u održavanju pH. Za sintezu jedne molekule uree, konzumiraju se 3 ATP molekule, uključujući dva u sintezi karbomyll fosfata, jedan za formiranje argininske sukcinske kiseline; Fumarna kiselina može pretvoriti u Apple i oksalactenu kiselinu (Krebs ciklus), a potonji kao rezultat trangaminacije ili reduktorne aminacije može pretvoriti u asparagičnu kiselinu. Neki od aminokiselinskih dušika se odlikuju od tijela u obliku kreatina, koji se formira od kreatina i kreatin fosfata.

Od cjelokupnog dušika urina do udjela uree račune za do 80-90%, amonijeve soli - 6%. Uz prekomjerno hranjenje proteinom, udio dušika raksa povećava, i s nedovoljnom hranom proteina se smanjuje na 60%.

Kod ptica i gmazova - neutralizacija amonijaka nastaje formiranjem mokraćne kiseline. Ptičja legla na farmi peradi je izvor gnojiva koji sadrži dušik (mokraćnu kiselinu).