Właściwości fizyczne aminokwasów. Reakcje aminokwasów

W środowisku kwaśnym α-aminokwasy zachowują się jak zasady (w grupie aminowej), a w środowisku zasadowym – jak kwasy (w grupie karboksylowej). W przypadku niektórych aminokwasów rodnik (R) może być również zjonizowany, dlatego wszystkie aminokwasy można podzielić na naładowane i nienaładowane (przy fizjologicznej wartości pH = 6,0 - 8,0) (patrz tabela 4). Przykłady tych pierwszych obejmują kwas asparaginowy i lizynę:

Jeśli rodniki aminokwasów są obojętne, to nie wpływają one na dysocjację grupy α-karboksylowej lub α-aminowej, a wartości pK (logarytm ujemny wskazujący wartość pH, przy której te grupy są w połowie zdysocjowane) pozostają stosunkowo stały.

Wartości pK dla grupy α-karboksylowej (pK 1) i grupy α-aminowej (pK 2) są bardzo różne. Przy pH< pK 1 почти все молекулы аминокислоты протежированы и заряжены положительно. Напротив, при рН >pK 2 prawie wszystkie cząsteczki aminokwasów są naładowane ujemnie, ponieważ grupa α-karboksylowa jest w stanie zdysocjowanym.

W konsekwencji, w zależności od pH środowiska, aminokwasy mają całkowity zerowy ładunek dodatni lub ujemny. Wartość pH, przy której całkowity ładunek cząsteczki wynosi zero i nie przemieszcza się ona w polu elektrycznym ani do katody, ani do anody, nazywa się punktem izoelektrycznym i oznacza się ją pI.

Dla obojętnych α-aminokwasów wartość pI określa się jako średnią arytmetyczną pomiędzy dwiema wartościami pK:

Gdy pH roztworu jest mniejsze niż pI, aminokwasy ulegają protonowaniu i uzyskując ładunek dodatni, przemieszczają się w polu elektrycznym w stronę katody. Odwrotny obraz obserwuje się przy pH > pI.

W przypadku aminokwasów zawierających rodniki naładowane (kwasowe lub zasadowe) punkt izoelektryczny zależy od kwasowości lub zasadowości tych rodników i ich pK (pK 3). Wartość pI dla nich wyznacza się za pomocą następujących wzorów:

dla aminokwasów kwasowych:

dla aminokwasów zasadowych:

W komórkach i płynie międzykomórkowym organizmu człowieka i zwierzęcia pH środowiska jest zbliżone do obojętnego, dlatego aminokwasy zasadowe (lizyna, arginina) mają ładunek dodatni (kationy), aminokwasy kwasowe (asparaginowy, glutaminowy) mają ładunek dodatni (kationy). ładunek ujemny (aniony), a reszta występuje w postaci jonu dwubiegunowego.

Stereochemia aminokwasów

Ważną cechą białkowych α-aminokwasów jest ich aktywność optyczna. Wszystkie z wyjątkiem glicyny są zbudowane asymetrycznie, dlatego po rozpuszczeniu w wodzie lub kwasie solnym mają zdolność obracania płaszczyzny polaryzacji światła. Aminokwasy występują w postaci izomerów przestrzennych należących do serii D lub L. Konfiguracja L lub D jest określona przez rodzaj struktury związku w stosunku do asymetrycznego atomu węgla (atom węgla związany z czterema różnymi atomami lub grupami atomów). We wzorach asymetryczny atom węgla jest oznaczony gwiazdką. Rycina 3 przedstawia modele projekcyjne konfiguracji L i D aminokwasów, które są w pewnym sensie wzajemnymi odbiciami lustrzanymi. Wszystkie 18 optycznie aktywnych aminokwasów białkowych należy do serii L. Jednakże D-aminokwasy występują w komórkach wielu mikroorganizmów oraz w antybiotykach wytwarzanych przez niektóre z nich.

Ryż. 3. Konfiguracja L- i D-aminokwasów

Struktura białka

Na podstawie wyników badań produktów hydrolizy białek oraz wyników A.Ya. Idee Danilewskiego na temat roli wiązań peptydowych -CO-NH- w budowie cząsteczki białka niemiecki naukowiec E. Fischer zaproponował na początku XX wieku peptydową teorię struktury białka. Według tej teorii białka są liniowymi polimerami α-aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi – polipeptydami:

W każdym peptydzie jedna końcowa reszta aminokwasowa ma wolną grupę α-aminową (koniec N), a druga wolną grupę α-karboksylową (koniec C). Strukturę peptydów zwykle przedstawia się zaczynając od N-końcowego aminokwasu. W tym przypadku reszty aminokwasowe są oznaczone symbolami. Na przykład: Ala-Tyr-Leu-Ser-Tyr- - Cys. Pozycja ta oznacza peptyd, w którym znajduje się N-końcowy α-aminokwas ­ składa się z alaniny i C-końca - cysteina. Czytając taki zapis, końcówki nazw wszystkich kwasów, z wyjątkiem tych ostatnich, zmieniają się na „muł”: alanylo-tyrozylo-leucyl-serylo-tyrozylo-cysteina. Długość łańcucha peptydowego w peptydach i białkach występujących w organizmie waha się od dwóch do setek i tysięcy reszt aminokwasowych.

W celu określenia składu aminokwasowego białka (peptydy) poddaje się hydrolizie:

W środowisku obojętnym reakcja ta przebiega bardzo powoli, ale przyspiesza w obecności kwasów lub zasad. Zazwyczaj hydrolizę białka prowadzi się w szczelnie zamkniętej ampułce w 6 M roztworze kwasu solnego w temperaturze 105°C; w takich warunkach całkowity rozpad następuje w ciągu około jednego dnia. W niektórych przypadkach białko ulega hydrolizie w łagodniejszych warunkach (w temperaturze 37-40°C) pod działaniem biologicznych katalizatorów enzymatycznych przez kilka godzin.

Następnie aminokwasy hydrolizatu rozdziela się metodą chromatografii na żywicach jonowymiennych (kationitach sulfopolistyrenowych), izolując oddzielną frakcję każdego aminokwasu. Do wypłukania aminokwasów z kolumny jonowymiennej stosuje się bufory o rosnących wartościach pH. Najpierw usuwa się asparaginian, który ma kwasowy łańcuch boczny; arginina z głównym łańcuchem bocznym jest wypłukiwana jako ostatnia. Kolejność usuwania aminokwasów z kolumny jest określona przez profil ługowania standardowych aminokwasów. Frakcjonowane aminokwasy określa się na podstawie koloru powstałego po podgrzaniu z ninhydryną:

W tej reakcji przekształca się bezbarwna ninhydryna; w niebiesko-fioletowy produkt, którego intensywność barwy (przy 570 nm) jest proporcjonalna do ilości aminokwasu (tylko prolina daje barwę żółtą). Mierząc intensywność barwienia, można obliczyć stężenie każdego aminokwasu w hydrolizacie oraz liczbę reszt każdego z nich w badanym białku.

Obecnie analizę taką przeprowadza się za pomocą urządzeń automatycznych – analizatorów aminokwasów (patrz poniżej rys. Schemat urządzenia). Urządzenie wyświetla wynik analizy w postaci wykresu stężeń poszczególnych aminokwasów. Metoda ta znalazła szerokie zastosowanie w badaniu składu składników odżywczych i praktyce klinicznej; za jego pomocą w ciągu 2-3 godzin można uzyskać pełny obraz składu jakościowego aminokwasów w produktach i płynach biologicznych.

Aminokwasy.

Aminokwasy(kwasy aminokarboksylowe) - związki organiczne, których cząsteczka zawiera jednocześnie karboksyl (-COOH) I grupy aminowe (-NH2).

Strukturę aminokwasów można wyrazić poniższym wzorem ogólnym:
(Gdzie R– rodnik węglowodorowy, który może zawierać różne grupy funkcyjne).

Aminokwasy można uznać za instrumenty pochodne kwasy karboksylowe, w którym jeden lub więcej atomów wodoru zostaje zastąpionych przez grupy aminowe (-NH2).

Przykładem są pierwotniaki: kwas aminooctowy lub glicyna i kwas aminopropionowy lub alanina:

Właściwości chemiczne aminokwasów

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, tj. W zależności od warunków mogą wykazywać zarówno właściwości zasadowe, jak i kwasowe.

Ze względu na grupę karboksylową ( -COOH) tworzą sole z zasadami.
Ze względu na grupę aminową ( -NH2) tworzą sole z kwasami.

Jon wodoru, który jest eliminowany po oddzieleniu od grupy karboksylowej ( -ON) aminokwas, może przejść do swojej grupy aminowej, tworząc grupę amonową ( NH3+).

Zatem aminokwasy również istnieją i reagują w postaci jonów bipolarnych (sole wewnętrzne).

To wyjaśnia, że ​​roztwory aminokwasów zawierające jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową mają reakcję obojętną.

Aminokwasy alfa

Z cząsteczek aminokwasy zbudowane są cząsteczki substancji białkowych lub białka, które po całkowitej hydrolizie pod wpływem kwasów mineralnych, zasad lub enzymów rozkładają się, tworząc mieszaniny aminokwasów.

Całkowita liczba naturalnie występujących aminokwasów sięga 300, ale niektóre z nich są dość rzadkie.

Wśród aminokwasów znajduje się grupa 20 najważniejszych. Występują we wszystkich białkach i nazywane są alfa aminokwasy.

Aminokwasy alfa– substancje krystaliczne rozpuszczalne w wodzie. Wiele z nich ma słodki smak. Ta właściwość znajduje odzwierciedlenie w nazwie pierwszego homologu w szeregu aminokwasów alfa - glicyna, który był także pierwszym alfa aminokwasem występującym w naturalnym materiale.

Poniżej znajduje się tabela z listą alfa aminokwasów:

Aminokwasy

Główne źródło alfa aminokwasy białka spożywcze służą organizmowi zwierzęcia.

Wiele aminokwasów alfa jest syntetyzowanych w organizmie, ale niektóre aminokwasy alfa niezbędne do syntezy białek nie są syntetyzowane w organizmie i musi pochodzić z zewnątrz, wraz z jedzeniem. Te aminokwasy nazywane są niezastąpiony. Oto ich lista:

W niektórych, często wrodzonych chorobach, lista niezbędnych kwasów się poszerza. Na przykład w przypadku fenyloketonurii organizm ludzki nie syntetyzuje innego alfa aminokwasu - tyrozyna, który w organizmie zdrowego człowieka otrzymywany jest w wyniku hydroksylacji fenyloalaniny.

Zastosowanie aminokwasów w praktyce lekarskiej

Aminokwasy alfa zajmują kluczową pozycję w metabolizm azotu. Wiele z nich ma zastosowanie w praktyce lekarskiej jako leki, wpływając na metabolizm tkanek.

Więc, Kwas glutaminowy stosowany w leczeniu chorób ośrodkowego układu nerwowego, metionina I histydyna– leczenie i profilaktyka chorób wątroby, cysteina– choroby oczu.

Ze względu na charakter podstawników węglowodorowych aminy dzielą się na

Ogólne cechy strukturalne amin

Podobnie jak w cząsteczce amoniaku, w cząsteczce dowolnej aminy atom azotu posiada samotną parę elektronów skierowaną w stronę jednego z wierzchołków zniekształconego czworościanu:

Z tego powodu aminy, podobnie jak amoniak, mają znacząco wyrażone podstawowe właściwości.

Zatem aminy, podobnie jak amoniak, reagują odwracalnie z wodą, tworząc słabe zasady:

Wiązanie pomiędzy kationem wodoru i atomem azotu w cząsteczce aminy realizowane jest za pomocą mechanizmu donor-akceptor, dzięki wolnej parze elektronów atomu azotu. Nasycone aminy są silniejszymi zasadami w porównaniu do amoniaku, ponieważ w takich aminach podstawniki węglowodorowe mają dodatni efekt indukcyjny (+I). Pod tym względem wzrasta gęstość elektronów na atomie azotu, co ułatwia jego oddziaływanie z kationem H +.

Aminy aromatyczne, jeśli grupa aminowa jest bezpośrednio połączona z pierścieniem aromatycznym, wykazują słabsze właściwości zasadowe w porównaniu do amoniaku. Dzieje się tak dlatego, że samotna para elektronów atomu azotu zostaje przesunięta w stronę aromatycznego układu π pierścienia benzenowego, w wyniku czego zmniejsza się gęstość elektronów na atomie azotu. To z kolei prowadzi do pogorszenia podstawowych właściwości, w szczególności zdolności do interakcji z wodą. Na przykład anilina reaguje tylko z mocnymi kwasami, ale praktycznie nie reaguje z wodą.

Właściwości chemiczne amin nasyconych

Jak już wspomniano, aminy reagują z wodą odwracalnie:

Wodne roztwory amin mają odczyn zasadowy w wyniku dysocjacji powstałych zasad:

Nasycone aminy reagują z wodą lepiej niż amoniak ze względu na ich silniejsze właściwości zasadowe.

Podstawowe właściwości amin nasyconych rosną w szeregu.

Drugorzędowe aminy nasycone są silniejszymi zasadami niż pierwszorzędowe aminy nasycone, które z kolei są silniejszymi zasadami niż amoniak. Jeśli chodzi o podstawowe właściwości amin trzeciorzędowych, jeśli mówimy o reakcjach w roztworach wodnych, to podstawowe właściwości amin trzeciorzędowych wyrażają się znacznie gorzej niż amin drugorzędowych, a nawet nieco gorzej niż amin pierwszorzędowych. Wynika to z zawady przestrzennej, która znacząco wpływa na szybkość protonowania aminy. Inaczej mówiąc, trzy podstawniki „blokują” atom azotu i zakłócają jego oddziaływanie z kationami H+.

Interakcja z kwasami

Zarówno wolne, nasycone aminy, jak i ich roztwory wodne reagują z kwasami. W tym przypadku powstają sole:

Ponieważ podstawowe właściwości amin nasyconych są wyraźniejsze niż amoniaku, aminy takie reagują nawet ze słabymi kwasami, takimi jak kwas węglowy:

Sole amin to ciała stałe, które są dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo rozpuszczalne w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych. Oddziaływanie soli amin z zasadami prowadzi do uwolnienia wolnych amin, podobnie jak wypieranie amoniaku, gdy zasady działają na sole amonowe:

2. Pierwszorzędowe nasycone aminy reagują z kwasem azotawym, tworząc odpowiednie alkohole, azot N2 i wodę. Na przykład:

Cechą charakterystyczną tej reakcji jest powstawanie gazowego azotu, dlatego jest ona jakościowa dla amin pierwszorzędowych i służy do odróżnienia ich od amin drugorzędowych i trzeciorzędowych. Należy zauważyć, że najczęściej tę reakcję prowadzi się przez zmieszanie aminy nie z roztworem samego kwasu azotawego, ale z roztworem soli kwasu azotawego (azotyn), a następnie dodanie do tej mieszaniny mocnego kwasu mineralnego. Kiedy azotyny oddziałują z mocnymi kwasami mineralnymi, powstaje kwas azotawy, który następnie reaguje z aminą:

Aminy drugorzędowe w podobnych warunkach dają oleiste ciecze, tzw. N-nitrozoaminy, ale reakcja ta nie zachodzi w rzeczywistych testach UŻYTKOWYCH w chemii. Aminy trzeciorzędowe nie reagują z kwasem azotawym.

Całkowite spalanie jakichkolwiek amin prowadzi do powstania dwutlenku węgla, wody i azotu:

Oddziaływanie z haloalkanami

Warto zauważyć, że dokładnie tę samą sól otrzymuje się przez działanie chlorowodoru na bardziej podstawioną aminę. W naszym przypadku, gdy chlorowodór reaguje z dimetyloaminą:

Przygotowanie amin:

1) Alkilowanie amoniaku haloalkanami:

W przypadku niedoboru amoniaku zamiast aminy otrzymuje się jego sól:

2) Redukcja metalami (do wodoru w szeregu aktywności) w środowisku kwaśnym:

następnie traktowanie roztworu zasadą w celu uwolnienia wolnej aminy:

3) Reakcja amoniaku z alkoholami podczas przepuszczania ich mieszaniny przez ogrzany tlenek glinu. W zależności od proporcji alkohol/amina powstają aminy pierwszorzędowe, drugorzędowe lub trzeciorzędowe:

Właściwości chemiczne aniliny

Anilina - trywialna nazwa aminobenzenu, która ma wzór:

Jak widać na ilustracji, w cząsteczce aniliny grupa aminowa jest bezpośrednio połączona z pierścieniem aromatycznym. Takie aminy, jak już wspomniano, mają znacznie mniej wyraźne właściwości zasadowe niż amoniak. Zatem w szczególności anilina praktycznie nie reaguje z wodą i słabymi kwasami, takimi jak kwas węglowy.

Reakcja aniliny z kwasami

Anilina reaguje z mocnymi i średnio mocnymi kwasami nieorganicznymi. W tym przypadku powstają sole fenyloamoniowe:

Reakcja aniliny z halogenami

Jak już powiedziano na samym początku tego rozdziału, w aminach aromatycznych grupa aminowa jest wciągana do pierścienia aromatycznego, co z kolei zmniejsza gęstość elektronową na atomie azotu, a w efekcie zwiększa ją w pierścieniu aromatycznym. Wzrost gęstości elektronowej w pierścieniu aromatycznym powoduje, że reakcje podstawienia elektrofilowego, w szczególności reakcje z halogenami, przebiegają znacznie łatwiej, szczególnie w pozycjach orto i para względem grupy aminowej. Zatem anilina łatwo reaguje z wodą bromową, tworząc biały osad 2,4,6-tribromoaniliny:

Reakcja ta ma charakter jakościowy dla aniliny i często pozwala na jej identyfikację spośród innych związków organicznych.

Reakcja aniliny z kwasem azotawym

Anilina reaguje z kwasem azotawym, jednak ze względu na specyfikę i złożoność tej reakcji nie pojawia się ona w prawdziwym jednolitym egzaminie państwowym z chemii.

Reakcje alkilowania aniliny

Stosując sekwencyjne alkilowanie aniliny przy atomie azotu chlorowcowanymi węglowodorami, można otrzymać aminy drugorzędowe i trzeciorzędowe:

Otrzymywanie aniliny

1. Redukcja nitrobenzenu metalami w obecności mocnych kwasów nieutleniających:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Jako metale można zastosować dowolne metale znajdujące się przed wodorem w szeregu aktywności.

Reakcja chlorobenzenu z amoniakiem:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Właściwości chemiczne aminokwasów

Aminokwasy to związki, których cząsteczki zawierają dwa rodzaje grup funkcyjnych - amino (-NH2) i karboksy- (-COOH).

Innymi słowy, aminokwasy można uznać za pochodne kwasów karboksylowych, w cząsteczkach których jeden lub więcej atomów wodoru zastąpiono grupami aminowymi.

Zatem ogólny wzór aminokwasów można zapisać jako (NH 2) x R(COOH) y, gdzie x i y są najczęściej równe jeden lub dwa.

Ponieważ cząsteczki aminokwasów zawierają zarówno grupę aminową, jak i grupę karboksylową, wykazują właściwości chemiczne podobne zarówno do amin, jak i kwasów karboksylowych.

Kwasowe właściwości aminokwasów

Tworzenie soli z alkaliami i węglanami metali alkalicznych

Estryfikacja aminokwasów

Aminokwasy mogą reagować podczas estryfikacji z alkoholami:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Podstawowe właściwości aminokwasów

1. Tworzenie soli podczas interakcji z kwasami

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —

2. Interakcja z kwasem azotawym

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Uwaga: interakcja z kwasem azotawym przebiega w taki sam sposób, jak z aminami pierwszorzędowymi

3. Alkilowanie

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Oddziaływanie aminokwasów między sobą

Aminokwasy mogą reagować ze sobą tworząc peptydy - związki zawierające w swoich cząsteczkach wiązanie peptydowe –C(O)-NH-

Jednocześnie należy zaznaczyć, że w przypadku reakcji pomiędzy dwoma różnymi aminokwasami, bez zachowania określonych warunków syntezy, następuje jednoczesne powstawanie różnych dipeptydów. Tak więc, na przykład, zamiast powyższej reakcji glicyny z alaniną, prowadzącej do glicylananiny, może nastąpić reakcja prowadząca do alanyloglicyny:

Ponadto cząsteczka glicyny niekoniecznie reaguje z cząsteczką alaniny. Reakcje pptyzacji zachodzą również pomiędzy cząsteczkami glicyny:

I alanina:

Ponadto, ponieważ cząsteczki powstałych peptydów, podobnie jak oryginalne cząsteczki aminokwasów, zawierają grupy aminowe i grupy karboksylowe, same peptydy mogą reagować z aminokwasami i innymi peptydami w wyniku tworzenia nowych wiązań peptydowych.

Poszczególne aminokwasy wykorzystywane są do produkcji syntetycznych polipeptydów, czyli tzw. włókien poliamidowych. Zatem w szczególności, stosując polikondensację kwasu 6-aminoheksanowego (ε-aminokapronowego), nylon syntetyzuje się w przemyśle:

Powstałą żywicę nylonową wykorzystuje się do produkcji włókien tekstylnych i tworzyw sztucznych.

Tworzenie soli wewnętrznych aminokwasów w roztworze wodnym

W roztworach wodnych aminokwasy występują głównie w postaci soli wewnętrznych – jonów dwubiegunowych (jonów obojnaczych):

Pozyskiwanie aminokwasów

1) Reakcja chlorowanych kwasów karboksylowych z amoniakiem:

Cl-CH2-COOH + 2NH3 = NH2-CH2-COOH + NH4Cl

2) Rozkład (hydroliza) białek pod wpływem roztworów mocnych kwasów mineralnych i zasad.

Aminokwasy są głównym materiałem budulcowym każdego żywego organizmu. Ze swojej natury są to podstawowe substancje azotowe roślin, które są syntetyzowane z gleby. Struktura aminokwasów zależy od ich składu.

Struktura aminokwasów

Każda z jego cząsteczek ma grupy karboksylowe i aminowe, które są połączone z rodnikiem. Jeżeli aminokwas zawiera 1 grupę karboksylową i 1 grupę aminową, jego strukturę można określić za pomocą poniższego wzoru.

Aminokwasy posiadające 1 grupę kwasową i 1 zasadową nazywane są kwasami monoaminomonokarboksylowymi. W organizmach syntetyzuje się także 2 grupy karboksylowe lub 2 grupy aminowe i określa się ich funkcje. Aminokwasy zawierające 2 grupy karboksylowe i 1 grupę aminową nazywane są monoaminodikarboksylowymi, a te zawierające 2 grupy aminowe i 1 grupę karboksylową nazywane są diaminomonokarboksylowymi.

Różnią się także budową organicznego rodnika R. Każdy z nich ma swoją nazwę i budowę. Stąd różne funkcje aminokwasów. To właśnie obecność grup kwasowych i zasadowych zapewnia jego wysoką reaktywność. Grupy te łączą aminokwasy i tworzą polimer - białko. Białka nazywane są także polipeptydami ze względu na swoją strukturę.

Aminokwasy jako materiały budowlane

Cząsteczka białka to łańcuch składający się z dziesiątek lub setek aminokwasów. Białka różnią się składem, ilością i kolejnością aminokwasów, ponieważ liczba kombinacji 20 składników jest niemal nieskończona. Niektóre z nich zawierają cały skład niezbędnych aminokwasów, inne nie zawierają jednego lub więcej. Poszczególne aminokwasy, których budowa przypomina białka organizmu człowieka, nie są stosowane w produktach spożywczych, gdyż są słabo rozpuszczalne i nie ulegają rozkładowi w przewodzie pokarmowym. Należą do nich białka paznokci, włosów, futra czy piór.

Funkcje aminokwasów są trudne do przecenienia. Substancje te stanowią główny pokarm w diecie człowieka. Jaką funkcję pełnią aminokwasy? Zwiększają przyrost masy mięśniowej, pomagają wzmacniać stawy i więzadła, regenerują uszkodzone tkanki organizmu i uczestniczą we wszystkich procesach zachodzących w organizmie człowieka.

Aminokwasy

Tylko z suplementów lub produktów spożywczych można uzyskać. Funkcje w procesie kształtowania zdrowych stawów, silnych mięśni, pięknych włosów są bardzo istotne. Te aminokwasy obejmują:

• fenyloalanina;
• lizyna;
• treonina;
• metionina;
• walina;
• leucyna;
• tryptofan;
• histydyna;
• izoleucyna.

Funkcje niezbędnych aminokwasów

Cegły te pełnią istotne funkcje w funkcjonowaniu każdej komórki ludzkiego organizmu. Są niewidoczne, o ile dostaną się do organizmu w wystarczającej ilości, jednak ich niedobór znacząco pogarsza funkcjonowanie całego organizmu.

1. Walina odnawia mięśnie i jest doskonałym źródłem energii.
2. Histydyna poprawia skład krwi, wspomaga regenerację i wzrost mięśni oraz poprawia funkcję stawów.
3. Izoleucyna pomaga w produkcji hemoglobiny. Kontroluje ilość cukru we krwi, zwiększa energię i wytrzymałość człowieka.
4. Leucyna wzmacnia układ odpornościowy, monitoruje poziom cukru i leukocytów we krwi. Jeśli poziom leukocytów jest zbyt wysoki: obniża je i uruchamia rezerwy organizmu w celu eliminacji stanów zapalnych.
5. Lizyna pomaga wchłaniać wapń, który buduje i wzmacnia kości. Wspomaga produkcję kolagenu, poprawia strukturę włosów. Dla mężczyzn jest to doskonały steryd anaboliczny, ponieważ buduje mięśnie i zwiększa męską siłę.
6. Metionina normalizuje pracę układu trawiennego i wątroby. Bierze udział w rozpadzie tłuszczów, likwiduje zatrucia u kobiet w ciąży i korzystnie wpływa na włosy.
7. Treonina poprawia funkcjonowanie przewodu pokarmowego. Zwiększa odporność, uczestniczy w tworzeniu elastyny ​​i kolagenu. Treonina zapobiega odkładaniu się tłuszczu w wątrobie.
8. Tryptofan odpowiada za ludzkie emocje. Wytwarza serotoninę – hormon szczęścia, normalizując w ten sposób sen i podnosząc nastrój. Poskramia apetyt, korzystnie wpływa na mięsień sercowy i tętnice.
9. Fenyloalanina służy jako przekaźnik sygnałów z komórek nerwowych do mózgu głowy. Poprawia nastrój, tłumi niezdrowy apetyt, poprawia pamięć, zwiększa wrażliwość, zmniejsza ból.

Niedobór niezbędnych aminokwasów prowadzi do zahamowania wzrostu, zaburzeń metabolicznych i zmniejszenia masy mięśniowej.

Aminokwasy nieistotne

Są to aminokwasy, których budowa i funkcje powstają w organizmie:

• arginina;
• alanina;
• asparagina;
• glicyna;
• prolina;
• byczy;
• tyrozyna;
• glutaminian;
• seryna;
• glutamina;
• ornityna;
• cysteina;
• karnityna

Funkcje aminokwasów nieistotnych

1. Cysteina eliminuje substancje toksyczne, uczestniczy w tworzeniu tkanki skórnej i mięśniowej oraz jest naturalnym przeciwutleniaczem.
2. Tyrozyna zmniejsza zmęczenie fizyczne, przyspiesza metabolizm, likwiduje stres i depresję.
3. Alanina służy wzrostowi mięśni i jest źródłem energii.
4. zwiększa metabolizm i zmniejsza powstawanie amoniaku podczas ciężkich ćwiczeń.
5. Cystyna likwiduje ból przy uszkodzeniu więzadeł i stawów.
6. odpowiada za aktywność mózgu, podczas długotrwałego wysiłku fizycznego zamienia się w glukozę wytwarzającą energię.
7. Glutamina regeneruje mięśnie, poprawia odporność, przyspiesza metabolizm, poprawia pracę mózgu i wytwarza hormon wzrostu.
8. Glicyna jest niezbędna do funkcjonowania mięśni, rozkładu tłuszczu, stabilizacji ciśnienia krwi i poziomu cukru we krwi.
9. Karnityna przenosi kwasy tłuszczowe do komórek, gdzie są rozkładane w celu uwolnienia energii, co powoduje spalanie nadmiaru tłuszczu i wytwarzanie energii.
10. Ornityna wytwarza hormon wzrostu, bierze udział w procesie tworzenia moczu, rozkłada kwasy tłuszczowe i pomaga w produkcji insuliny.
11. Prolina zapewnia produkcję kolagenu, jest niezbędna dla więzadeł i stawów.
12. Seryna poprawia odporność i wytwarza energię; jest niezbędna do szybkiego metabolizmu kwasów tłuszczowych i wzrostu mięśni.
13. Tauryna rozkłada tłuszcz, zwiększa odporność organizmu i syntetyzuje sole żółciowe.

Białko i jego właściwości

Białka lub białka to związki wielkocząsteczkowe zawierające azot. Pojęcie „białko”, użyte po raz pierwszy przez Berzeliusa w 1838 r., pochodzi od greckiego słowa i oznacza „pierwotny”, co odzwierciedla wiodącą rolę białek w przyrodzie. Różnorodność białek umożliwia istnienie ogromnej liczby żywych istot: od bakterii po organizm ludzki. Jest ich znacznie więcej niż innych makrocząsteczek, gdyż białka stanowią fundament żywej komórki. Stanowią około 20% masy ciała człowieka, ponad 50% suchej masy komórki. Tę liczbę różnorodnych białek tłumaczy się właściwościami dwudziestu różnych aminokwasów, które oddziałują ze sobą i tworzą cząsteczki polimeru.

Wyjątkową właściwością białek jest zdolność do samodzielnego tworzenia określonej struktury przestrzennej charakterystycznej dla danego białka. Białka to biopolimery z wiązaniami peptydowymi. Skład chemiczny białek charakteryzuje się stałą średnią zawartością azotu wynoszącą około 16%.

Życie, a także wzrost i rozwój organizmu nie są możliwe bez funkcji aminokwasów białkowych do budowy nowych komórek. Białka nie da się zastąpić innymi pierwiastkami, ich rola w organizmie człowieka jest niezwykle istotna.

Funkcje białek

Zapotrzebowanie na białka wynika z następujących funkcji:

• jest niezbędny do wzrostu i rozwoju, gdyż jest głównym materiałem budulcowym do tworzenia nowych komórek;
• reguluje metabolizm, podczas którego uwalniana jest energia. Po zjedzeniu posiłku tempo metabolizmu wzrasta, na przykład, jeśli pokarm składa się z węglowodanów, metabolizm przyspiesza o 4%, jeśli składa się z białek - o 30%;
• regulują w organizmie ze względu na swoją hydrofilowość – zdolność przyciągania wody;
• wzmacniają układ odpornościowy poprzez syntezę przeciwciał, które chronią przed infekcją i eliminują zagrożenie chorobą.

Produkty - źródła białek

Ludzkie mięśnie i szkielet składają się z żywych tkanek, które nie tylko funkcjonują, ale także odnawiają się przez całe życie. Regenerują się po uszkodzeniach, zachowując swoją siłę i trwałość. Aby to zrobić, potrzebują bardzo specyficznych składników odżywczych. Pożywienie dostarcza organizmowi energii potrzebnej do wszystkich procesów, w tym funkcjonowania mięśni, wzrostu i naprawy tkanek. Białko wykorzystywane jest w organizmie zarówno jako źródło energii, jak i budulec.

Dlatego bardzo ważne jest przestrzeganie jego codziennego stosowania w żywności. Pokarmy bogate w białko: kurczak, indyk, chuda szynka, wieprzowina, wołowina, ryby, krewetki, fasola, soczewica, bekon, jajka, orzechy. Wszystkie te produkty dostarczają organizmowi białka i energii niezbędnej do życia.

Właściwości aminokwasów można podzielić na dwie grupy: chemiczną i fizyczną.

Właściwości chemiczne aminokwasów

W zależności od związków aminokwasy mogą wykazywać różne właściwości.

Interakcje aminokwasów:

Aminokwasy, jako związki amfoteryczne, tworzą sole zarówno z kwasami, jak i zasadami.

Jako kwasy karboksylowe aminokwasy tworzą pochodne funkcjonalne: sole, estry, amidy.

Interakcja i właściwości aminokwasów z powodów:
Tworzą się sole:

NH 2 -CH 2 -COOH + NaOH NH 2 -CH 2 -COONa + H2O

Sól sodowa + kwas 2-aminooctowy Sól sodowa kwasu aminooctowego (glicyna) + woda

Interakcja z alkohole:

Aminokwasy mogą reagować z alkoholami w obecności gazowego chlorowodoru, zamieniając się w ester. Estry aminokwasów nie mają struktury dwubiegunowej i są związkami lotnymi.

NH 2 -CH 2 -COOH + CH 3OH NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O.

Ester metylowy / kwas 2-aminooctowy /

Interakcja amoniak:

Tworzą się amidy:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 = NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

Interakcja aminokwasów z mocne kwasy:

Otrzymujemy sole:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl → Cl (lub HOOC-CH 2 -NH 2 *HCl)

Są to podstawowe właściwości chemiczne aminokwasów.

Właściwości fizyczne aminokwasów

Wymieńmy właściwości fizyczne aminokwasów:

• Bezbarwny
• Mają postać krystaliczną
• Większość aminokwasów ma słodki smak, ale w zależności od rodnika (R) mogą być gorzkie lub pozbawione smaku
• Łatwo rozpuszczalny w wodzie, ale słabo rozpuszczalny w wielu rozpuszczalnikach organicznych
• Aminokwasy mają właściwość aktywności optycznej
• Topi się z rozkładem w temperaturze powyżej 200°C
• Nielotny
• Wodne roztwory aminokwasów w środowisku kwaśnym i zasadowym przewodzą prąd elektryczny