Ana amino asittir. "Amino Asitler Yapısı, Sınıflandırma, Özellikler, Biyolojik Rol

Proteinler, hücrenin kimyasal aktivitesinin malzeme temelini oluşturur. Doğada proteinlerin fonksiyonları evrenseldir. İsim vermek proteinleryerli edebiyatta en çok kabul edilenler terimine karşılık gelir proteinler(Yunan'dan. proteios.- ilk). Bugüne kadar, proteinlerin yapısının ve fonksiyonlarının, vücudun hayatının en önemli süreçlerine katılımlarının mekanizması ve birçok hastalığın patogenezinin moleküler temellerini anlama konusunda büyük başarı elde edildi.

Moleküler ağırlığa, peptitlere ve proteinlere bağlı olarak farklılık gösterir. Peptitler, proteinlerden daha küçük bir moleküler ağırlığa sahiptir. Peptitler için, düzenleyici bir fonksiyon (hormonlar, inhibitörler ve enzimlerin aktivatörleri, membranlar, antibiyotikler, toksinler vb.) İyon taşıyıcıları daha karakteristiktir.

12.1. α - amino asit

12.1.1. Sınıflandırma

Peptitler ve proteinler, a-amino asit kalıntılarından yapılmıştır. Doğada meydana gelen toplam amino asit sayısı 100'ü aşıyor, ancak bazıları sadece belirli bir korse topluluğunda bulunur, 20 en önemli a-amino asitin tüm proteinlerde sürekli olarak bulunur (Şema 12.1).

a-amino asitler - molekülleri aynı anda bir amino grubu ve aynı karbon atomunda bir karboksil grubu olan heterofilonksiyonel bileşikler.

Şema 12.1.En önemli a-amino asitler *

* Kısaltılmış atamalar, yalnızca peptid ve protein moleküllerinde amino asit kalıntılarını kaydetmek için uygulanır. ** vazgeçilmez amino asitler.

A-amino asitlerin isimleri, ikame nomansiyonuna göre inşa edilebilir, ancak önemsiz isimleri daha sık kullanılır.

Α-amino asitlerin önemsiz isimleri genellikle seçim kaynaklarıyla ilişkilidir. Serin ipek fibrinin bir parçasıdır (Lat'tan. serieus.- ipeksi); İlk önce peynirden izole edilmiş tirozin (Yunanca. tyros.- peynir); Glutamin - Cellax Glüten'den (ondan. GUEDEN.- tutkal); Kuşkonik asit - Spraces'ten parıldıyor (Lat'tan. kuşkonmaz.- Kuşkonmaz).

Birçok α-amino asit vücutta sentezlenir. Vücuttaki protein sentezi için ihtiyaç duyulan bazı amino asitler oluşturulmaz ve dışarıdan gelmelidir. Bu amino asitler denir vazgeçilmez(Bkz. Şema 12.1).

Vazgeçilmez bir α-amino asitler şunları içerir:

valin isoleucin metiyonin triptofan

lösin lizin thinonin fenilalanin

α-amino asitler, bölümlerinin temellerinin temellerine bağlı olarak çeşitli şekillerde sınıflandırılır.

Sınıflandırma özelliklerinden biri R radikalinin kimyasal yapısıdır. Bu temelde, amino asitler alifatik, aromatik ve heterosikliklere ayrılır (bkz. Şema 12.1).

Alifikα - amino asitler.Bu en çok sayıda grup. İçinde, amino asitler ek sınıflandırma özelliklerinin katılımı ile ayrılır.

Karboksil gruplarının ve amino gruplarının sayısına bağlı olarak, molekül ayırt edilir:

Nötr amino asitler - bir grup nh2 ve coxy;

Temel Amino Asitler - İki Grup NH2 ve bir grup

Coxy;

Ekşi amino asitler, bir grup NH2 ve iki grup kox grubudur.

Alipatik nötr amino asitler grubunda, zincirdeki karbon atomlarının sayısının altıdan fazla olmadığı belirtilebilir. Bu durumda, zincirde dört karbon atomlu amino asit bulunmuyor ve sadece dallanmış bir yapı (valin, lösin, izolösin) beş ve altı karbon atomunun amino asidi yoktur.

Alifatik radikal "ek" fonksiyonel gruplar içerebilir:

Hidroksil - serin, treonin;

Karboksil - aspartik ve glutamik asit;

Tiolny - Sistein;

Amid - Asparagin, Glutamin.

Aromatikα - amino asitler.Bu grup, benzen halkalarının metilen grubunun toplam a-amino asit fragmanından ayrıldığı şekilde inşa edilen fenilalanin ve tirozin içerir.2-.

Heterosiklik α - amino asitler.Histidin ve triptofan, sırasıyla heterosiklleri - imidazol ve indol içerir. Bu heterosiklelerin yapısı ve özellikleri aşağıda tartışılmaktadır (bkz. 13.3.1; 13.3.2). Heterosiklik amino asitleri inşa etme ilkesi, aromatiklerle aynıdır.

Heterosiklik ve aromatik a-amino asitler, sübstitüe edilmiş alanin türevleri olarak kabul edilebilir.

Amino asit ayrıca herosiklik anlamına gelir prolinikincil amino grubunun pirolidin içine dahil olduğu

A-amino asitlerin kimyasında, proteinlerin yapısının oluşumunda ve biyolojik fonksiyonların yerine getirilmesinde önemli bir rol oynayan "taraf" radikallerinin yapısına ve özelliklerine çok dikkat edilir. "Yanal" radikallerin polaritesi, fonksiyonel grupların varlığı ve bu fonksiyonel grupların fonksiyonel grupların radikallerinde iyonlaştırma kabiliyeti gibi özellikler.

Lateral radikale bağlı olarak, amino asitler izole edilir notolar(hidrofobik) radikaller ve amino asitler c polaronlar(hidrofilik) radikaller.

Birinci grup, alifatik lateral radikallerle - alanin, valin, lösin, izolösin, metiyonin ve aromatik lateral radikaller - fenilalanin, triptofan içeren amino asitler içerir.

İkinci grup, iyonik (iyonik) yeteneğine sahip olan polar fonksiyonel gruplar bulunduğu veya organizmanın altındaki iyonik duruma (iyonik olmayan) geçemeyen amino asitlere aittir. Örneğin, tirrozinde, hidroksil grubu iyonojenik (bir fenolik karakteri vardır), bir seri olmayan (bir alkol niteliğine sahiptir).

Belirli koşullar altında radikallerde iyonik gruplu polar amino asitler iyon (anyon veya katyonik) durumunda olabilir.

12.1.2. Stereoizomerya

Α-amino asitlerin ana tipi, yani aynı karbon atomunun iki farklı fonksiyonel gruba, radikal ve bir hidrojen atomu ile bağlantısı, kendi içinde a-karbon atomunun kiralitesini önceden belirtir. İstisna en basit amino asit glisin H2 NCH 2. Cooh, bir kiralite merkezine sahip değil.

A-amino asitlerin konfigürasyonu konfigürasyon standardı tarafından belirlenir - Gliserol Aldehit. Soldaki amino grubunun balıkçılığının standart projeksiyon formülündeki konum (L-gliserin aldehitinde bir grup gibi), kiral karbon atomunun sağa-konfigürasyonu, L-yapılandırmasına karşılık gelir. Tarafından R,Tüm a-amino asitler l satırındaki karbonun S-sistemi a-amino asitleri vardır. S- ve D-satırında - R konfigürasyonunda (istisna, sistein, bkz. 7.1.2).

Çoğu a-amino asit, molekülde bir asimetrik karbon atomu içerir ve optik olarak aktif enantiyomer ve bir optik olarak inaktif rasemat formunda bulunur. Neredeyse tüm doğal a-amino asitler L satırına aittir.

Amino asitler izolöin, treonin ve 4-hidroksiprolin, bir molekülde iki kiralık kiralık içerir.

Bu tür amino asitler, her biri bir rasemat oluşturan iki çift enantiyomer olan dört stereoizomer formunda bulunabilir. Enantiyomerlerden sadece biri, organizmaların hayvan proteinlerini oluşturmak için kullanılır.

İzolötın stereoizomeri, önceden düşünülen stereoizomeri treonin olarak kabul edilir (bkz. 7.1.3). Dört stereoizomerden, proteinler, hem asimetrik karbon atomunun C-a ve C-β'nın S-konfigürasyonu ile L-izolösin içerir. İsimlerde, lösin ile ilgili diastereomer olan başka bir enantiyomer çiftini, önekini kullanır. merhaba-.

Rasematları bölme. L cinlerinin α-amino asitlerini elde etme kaynağı, bunun için hidrolitik bölünmeye tabi tutulan proteinlerdir. Bireysel enantiyomerlerin yüksek olması nedeniyle (proteinlerin, tıbbi maddelerin, vb. Sentezi için) gelişmiştir. kimyasalsentetik rasemik amino asitleri bölme yöntemleri. Tercihli fermente edilmişenzimleri kullanarak bölünme yöntemi. Şu anda, kiral sorbentler üzerinde kromatografi, rasemik karışımları ayırmak için kullanılır.

12.1.3. Escort ve temel özellikler

Asidik (koxy) ve ana (NH) nedeniyle amino asit amfoterlik2) moleküllerinde fonksiyonel gruplar. Amino asitler alkaliler ve asitlerle tuzları oluşturur.

Α-amino asitlerin kristalin hali, dipolar iyonlar H3N + - CHR-COO- (yaygın olarak kullanılan giriş) olarak mevcuttur.

İyonize olmayan bir biçimde amino asitlerin binaları sadece kolaylık sağlamak içindir.

Sulu bir çözeltide, amino asitler, dipolar iyon, katyonik ve anyonik formların bir denge karışımı biçiminde mevcuttur.

Denge pozisyonu, ortamın pH'sına bağlıdır. Tüm amino asitler, sylnic asidinde (pH 1-2) ve anyonikteki katyonik formlar baskındır - GüçlüShop (pH\u003e 11) ortamında.

İyon yapısı, amino asitlerin spesifik özelliklerinin sayısını belirler: yüksek erime noktası (200? C), suda çözünürlük ve kutupsuz organik çözücülerde çözünürlük. Çoğu amino asitin kabiliyeti, suda iyi çözündürülmesi, biyolojik işleyişlerinin sağlanmasında önemli bir faktördür, amino asitlerin emilimi ile ilişkilidir, vücuttaki taşımalar, vb.

Broncendee teorisinin bakış açısından tamamen protonlanmış amino asit (katyonik form), iki eksenli bir asittir,

Bir protonun iade edilmesi, böyle bir iki eksenli asit zayıf bir monoksit asit haline gelir - bir asit grubu NH ile dipolar iyon3 + . Dipolar iyonun gelişimi, Broncende'nin temeli olan bir anyonik amino asidin - karboksilat iyonuna yol açar. Tarafından karakterize edilen değerler

amino asitlerin karboksil grubunun asidik asit özellikleri genellikle 1 ila 3 arasındadır; Değerler pk a2. Amonyum grubunun asitliğini karakterize etmek - 9 ila 10 arasında (Tablo 12.1).

Tablo 12.1.En önemli a-amino asitlerin eskort ve ana özellikleri

Denge konumu, yani, çeşitli amino asit formlarının, belirli pH değerlerine sahip sulu çözeltide oranı, özellikle ek asit ve ana merkezlerin rolünü oynayan iyonik grupların varlığından, radikalin yapısına önemli ölçüde bağlıdır.

Dipolar iyonlarının konsantrasyonunun maksimum olduğu pH değeri ve minimum katyonik ve anyonik amino asitlerin konsantrasyonları eşittir,İzoelektrik nokta (P /).

Nötrα - amino asitler.Bu amino asitler önemlidirpinH2 grubunun etkisi altında karboksil grubunun iyonlaşmasına neden olmaktan dolayı 7'nin altı (5.5-6.3). Örneğin, alanin izoelektrik nokta pH 6.0'da bulunur.

Ekşiα - amino asitler.Bu amino asitler, radikalde bir ek karboksil grubuna sahiptir ve güçlü bir asit ortamda tamamen protonlanmış bir formda bulunur. Ekşi amino asitler üç eksenli (Brongster'a göre) üç değerlidir.rk a,aspartik asit örneği olarak görülebileceği gibi (p / 3.0).

Asit amino asitlerde (asparajinik ve glutam), izoelektrik nokta 7'nin bir pH'sinde (bkz. Tablo 12.1). Vücutta fizyolojik pH değerlerinde (örneğin, kan pH 7.3-7.5), bu asitler anyonik biçimdedir, çünkü her iki karboksil grubu da iyonize edilir.

Bakımα - amino asitler.Temel amino asitler durumunda, isoelektrik noktalar 7'nin üzerindeki pH bölgesindedir. Güçlü bir asidik ortamda, bu bileşikler aynı zamanda üç eksenli asitlerdir, iyonizasyonun aşamaları, lizin örneğinde gösterilen 9.8).

Vücutta, temel amino asitler katyonlar şeklindedir, yani hem amino grubu protonlanmıştır.

Genel olarak, a-amino asit yok in vivo.İzoelektrik noktasında değil ve sudaki en küçük çözünürlüğe karşılık gelen bir devlete düşmez. Vücuttaki tüm amino asitler iyon formundadır.

12.1.4. Analitik olarak önemli reaksiyonlar α -aminal asitler

Heterin fonksiyonlu bileşikler olarak α-amino asitler, hem karboksil hem de amino gruplarının özelliği, reaksiyona girdi. Amino asitlerin bazı kimyasal özellikleri, radikaldeki fonksiyonel gruplardan kaynaklanmaktadır. Bu bölüm, amino asitleri tanımlamak ve analiz etmek için pratik olan reaksiyonları tartışır.

Esterleştirme.Amino asitlerin alkollü bir asit katalizörünün (örneğin, gazlı bir klorür) varlığında etkileşimi, hidroklorür formundaki esterler elde edilir. Ücretsiz esterleri izole etmek için reaksiyon karışımı gaz halindeki amonyak ile tedavi edilir.

Amino asit esterlerinin bir dipolar yapısına sahip değildir, bu nedenle ilk asitlerin aksine, organik çözücülerde çözülür ve oynaklığa sahipler. Böylece, glisin, yüksek erime noktasına (292? C) sahip bir Crypal maddesidir (292? C) ve metil eter, kaynama noktasına sahip bir sıvıdır. P. Amino asit esterlerinin analizi, gaz-sıvı kromatografisi kullanılarak gerçekleştirilebilir.

Formaldehit ile reaksiyon. Pratik değer, formaldehit ile bir reaksiyondur, bu da amino asitlerin nicel belirlemesini yöntemle azalır. formol titrasyonu(Sierensen yöntemi).

Amino asit amfoterlülüğü, analitik amaçlar için doğrudan Alkali tarafından titre edilmelerine izin vermez. Amino asitlerin formaldehitli etkileşiminde, nispeten stabil aminopirler elde edilir (bkz. 5.3) - N-hidroksimetil türevleri, ücretsiz karboksil grubu daha sonra Alkali tarafından titre edilir.

Nitel reaksiyonlar. Amino asit ve proteinlerin kimyasının özeti, daha önce kimyasal analizin temelinde olan sayısız niteliksel (demir dışı) reaksiyon kullanmaktır. Şu anda, çalışmalar fizikokimyasal yöntemler kullanılarak yapıldığında, pek çok kaliteli reaksiyon, örneğin kromatografik analizde a-amino asitleri tespit etmek için kullanılmaya devam etmektedir.

Chelat formasyonu. Bek fonksiyonlu bileşikler olarak a-amino asitlerin ağır metallerinin katyonları ile, örneğin, taze hazırlanmış bakır hidroksit (11) yumuşak koşullarda intracplex tuzları oluşturur, iyi kristalleştirilebilir şelat elde edilir.

bakır tuzları (11) mavi (a-amino asitlerin tespiti için spesifik olmayan yöntemlerden biri).

Ningidrin reaksiyonu. Α-amino asitlerin toplam niteliksel reaksiyonu, ningidrin ile bir reaksiyondur. Reaksiyon ürünü, amino asitlerin kromatogramlardaki (kağıt üzerinde, ince bir tabakada) görsel olarak tespit edilmesinin yanı sıra amino asit analizörlerinde spektrofotometrik tayin için kullanılan bir synifiolet rengine sahiptir (ürün 550-570 nm'deki ışığı emer) bölge).

Yoksulluk. Laboratuar koşullarında, bu reaksiyon, α-amino asitler üzerindeki azotous asidin etkisi altında gerçekleştirilir (bkz. 4.3). Aynı zamanda, karşılık gelen a-hidroksi asit oluşur ve gaz şeklindeki azot, reaksiyona girilen amino asidin (Van Sladen Yöntemi) olarak değerlendirildiği şekilde salınır.

Xanthoprotein reaksiyonu. Bu reaksiyon aromatik ve heterosiklik amino asitleri tespit etmek için kullanılır - fenilalanin, tirozin, histidin, triptofan. Örneğin, konsantre nitrik asidin tirozin üzerindeki etkisiyle, nitro-üretilen, sarı renkte boyanmıştır. Bir alkalin ortamda, renk, fenolik hidroksil grubunun iyonizasyonu ve bir anyonun konjugasyona katkısında bir artış nedeniyle renk turuncu olur.

Bireysel amino asitleri tespit etmesine izin veren bir dizi özel reaksiyon da vardır.

Triptofanortaya çıkan kırmızı-mor boyama (Erlich reaksiyonu) göre bir sülfürik asit ortamında bir benzaldehit ile p- (dimetilamino) ile reaksiyona girerek belirlenir. Bu reaksiyon, protein bölünme ürünlerinde triptofanın kantitatif analizi için kullanılır.

Sisteinİçinde bulunan MERCAPTOGROUP'un reaktivitesine dayanan birkaç yüksek kaliteli reaksiyon kullanılarak belirlenir. Örneğin, bir protein çözeltisi, bir alkalin ortamda bir kurşun asetat (SNZSOO) 2R ile ısıtıldığında, sistein proteinlerinin varlığını gösteren bir PBS kurşun sülfitin siyah çökeltisi oluşturulur.

12.1.5. Biyolojik olarak önemli kimyasal reaksiyonlar

Vücutta çeşitli enzimlerin etkisi altındaki, amino asitlerin bir dizi önemli kimyasal dönüşümü gerçekleştirilir. Bu tür işlemler arasında transaminasyon, dekarboksilasyon, eliminasyon, aldol bölünmesi, oksidatif deaminasyon, tiyol gruplarının oksidasyonunu içerir.

Aktarma Α-oksokoslottan biyosentez α-amino asitlerin ana araçlarıdır. Amino asit, yeterli miktarda veya fazlalıklarda hücrelerde kullanılır ve alıcı bir a-oksok asittir. Aynı zamanda, amino asit bir oksoklasyona dönüşür ve oksosidat - radikallerin karşılık gelen yapısıyla amino asitte. Sonuç olarak, transaminasyon, Amino ve Oxo gruplarının değiş tokuşunun geri dönüşümlü sürecini temsil eder. Böyle bir reaksiyonun bir örneği, 2 oktoglutarik asitten l-glutamik asidin hazırlanmasıdır. Donör amino asidi, örneğin L-asparajinik asit hizmet edebilir.

α-amino asitler, a-pozisyonunda karboksil grubuna elektronik olarak doğru amino grubu (daha kesin olarak, protonlanmış amino grubu NH) içerir.3 +), bu bağlamda, dekarboksilasyon yapabiliyorlar.

Eliminasyonhidroksil veya tiyol gibi β-pozisyondaki yandaki radikalde, yandaki radikalde, hidroksil veya tiyol gibi bir elektron optik fonksiyonel grubu içerdiği amino asitlerin karakteristiğidir. Boşaltma, ara totomerik imino asitlere kolayca (bir Keto-Enol tautomeri ile analoji), ara-reaktif α-emine asitlerine yol açar. α-imino asitler, C \u003d N'ye bağlı hidrasyonun bir sonucu olarak ve bir sonraki amonyak molekülünün bölünmesi α-oksoklotlara dönüştürülür.

Bu tür dönüşümler denir elminating hidrasyon.Bir örnek, akran sınıfı asidin bir serinden hazırlanmasıdır.

Aldol Bölme Β-pozisyonunun bir hidroksil grubu içerdiği a-amino asitler durumunda ortaya çıkar. Örneğin, serin glisin ve formaldehit oluşumu ile parçalanır (ikincisi serbest formda vurgulanmamıştır ve hemen koenzime bağlanır).

Oksidatif telsiz enzimlerin ve koenzimin + veya NADF + üzerindeki katılımıyla gerçekleştirilebilir (bkz. 14.3). α-amino asitler, sadece transministrasyon yoluyla değil, aynı zamanda oksidatif deaminasyon yoluyla değil, a-oksokoslotlara dönüştürülebilir. Örneğin, α-oksoglutaya asidi, l-glutamik asitten oluşturulur. Reaksiyonun ilk aşamasında, glutamik asidin α-imminoglutar'a dehidrasyon (oksidasyonu)

asitler. İkinci aşamada, hidroliz, bunun bir sonucu olarak, α-oksoglutarik asit ve amonyak elde edilir. Hidroliz aşaması, enzimin katılımı olmadan ilerler.

Ters yönde, amination α-oksokoslotun azaltılmasının reaksiyonu gelir. Her zaman a-okoglutarik asit hücrelerde (bir karbonhidrat metabolizmasının bir ürünü olarak) bu yolla L-glutamik aside dönüştürülür.

Tiyol gruplarının oksidasyonu hücrede bir dizi redoks işlem sağlayan sistein ve kistik kalıntı karşılıklı çözümlere dayanır. Tüm tiol gibi sistein (bkz. 4.1.2), bir disülfit oluşturmak için kolayca oksitlenir - sistin. Kistin içinde disülfit bağ, sistein oluşumuna kolayca restore edilir.

Bir tiyol grubunun sistein ışık oksidasyonuna giden kabiliyetinden dolayı, yüksek oksidatif kapasiteye sahip organik maddelere maruz kaldığında koruyucu bir fonksiyon gerçekleştirir. Buna ek olarak, bir anti-sütun etkisi gösteren ilk ilaçtı. Sistein, ilaç uygulamalarında ilaçların bir stabilizatör olarak kullanılır.

Sisteinin sistin dönüşümü, örneğin restore edilmiş glutatyonda, disülfit bağlarının oluşumuna yol açar.

(Bkz. 12.2.3).

12.2. Birincil peptid ve protein yapısı

Geleneksel olarak, peptitlerin molekülde (moleküler ağırlığa 10 bine karşılık gelen) içerdiğine ve proteinlerin 100'den fazla amino asit kalıntısı (moleküler ağırlığı 10 bin ila birkaç milyon) olduğuna inanılmaktadır.

Sırayla, peptit grubunda ayırt etmek gelenekseldir oligopeptitler.(düşük moleküler ağırlıklı peptidler) zincirde 10'dan fazla amino asit kalıntısı içeren ve polipeptitlerdevresi, 100'e kadar amino asit kalıntısı içerir. Yaklaşan veya 100'ü aşan amino asit kalıntıları sayısına sahip makromoleküller, polipeptitler ve proteinler kavramları ile ayırt edilmez, bu terimler genellikle eşanlamlı olarak kullanılır.

Peptit ve protein molekülü, meromer birimleri (Şema 12.2) arasındaki peptid (amid) iletişimi ile akan a-amino asitlerin polikondensasyonunun bir ürünü olarak resmen temsil edilebilir.

Poliamid zincirinin tasarımı, tüm peptitler ve proteinler için aynıdır. Bu zincir dallanmamış bir yapıya sahiptir ve alternatif peptid (amid) gruplarından oluşur - NH ve fragmanları -CH (R) -.

ÜCRETSİZ NH grubu olan amino asidin üzerindeki zincirin bir ucu2, n-end, diğerini ara - sonuna kadar,

Şema 12.2.Bir peptid zinciri oluşturma prensibi

amino asidin, serbest bir grupla birlikte olan amino asidin bulunduğu yer. Peptid ve protein zincirleri N-terminalinden kaydedilir.

12.2.1. Peptit grubunun yapısı

Peptitte (amid) grubunda-NH, SP2 hibridizasyonu durumunda bir karbon atomudur. Nitrojen atomunun elektronlarının buhar çifti, çift bağlantının π-elektronları ile arayüze girer C \u003d O. Elektron yapısının konumundan, peptit grubu, üç merkezli bir P, π-konjugat sistemidir (bkz. 2.3.1), daha fazla elektronejatif oksijen atomuna doğru kaydırılan elektron yoğunluğu. Bir konjugat sistemi oluşturan C, Oi N atomları aynı düzlemdedir. Amit grubundaki elektron yoğunluğunun dağılımı, Sınır yapılarının (I) ve (II) veya + M- ve - O Grupların NH ve C \u003d O'ların etkisi olan elektron yoğunluğu yer değiştirmesinin yerleştirilmesiyle temsil edilebilir. sırasıyla (iii).

Konjugasyonun bir sonucu olarak, bağlantı uzunluklarının bir miktar hizalaması meydana gelir. \u003d O ile ilgili çift bağ, 0.121 nm geleneksel uzunluğuna kadar 0.124 nm'ye uzanır ve C-N bağlantısı, normal kasada 0.147 nm ile karşılaştırıldığında (Şekil 12.1) daha kısa - 0.132 nm olur. Peptit grubundaki düz konjugat sistemi, C-N bağlantısı etrafındaki dönme zorluğunun nedenidir (dönme bariyeri 63-84 KJ / MOL). Böylece, elektronik yapı yeterince zor prepropens düzpeptit grubunun yapısı.

Olarak Şekil l'de görülebilir. 12.1, amino asit kalıntılarının a-karbon atomları, peptit grubunun düzleminde, CN'nin bağlantısı üzerine, yani daha avantajlı bir TPAN konumunda bulunur: yanal radikaller R amino asit kalıntıları bu durumda en çok olacaktır uzayda birbirinden çıkarıldı.

Polipeptit zinciri şaşırtıcı derecede benzer bir yapıya sahiptir ve bir açıyla yerleştirilmiş bir dizi boşluk olarak gösterilebilir.

İncir. 12.1.Peptid grubunun -CO-NH ve a-atomlarının karbon amino asit kalıntılarının düzlem düzenlemesi

peptit gruplarının düzlemlerinin bir arkadaşına, cα-n ve cα-csp bağlantılarıyla α-karbon atomları aracılığıyla birbirine bağlanmış2 (Şek. 12.2). Bu tek bağların etrafındaki dönme, amino asit kalıntılarının lateral radikallerinin mekansal konumundaki zorluklar nedeniyle çok sınırlıdır. Böylece, peptit grubunun elektronik ve mekansal yapısı, büyük ölçüde polipeptit zincirinin bir bütün olarak yapısını önceden belirtendir.

İncir. 12.2.Polipeptit zincirinde peptit gruplarının düzlemlerinin karşılıklı konumu

12.2.2. Kompozisyon ve amino asit dizisi

Düzgün bir şekilde oluşturulmuş bir poliamid zinciri ile, peptitlerin ve proteinlerin özgüllüğü, bir amino asit bileşimi ve bir amino asit dizisi ile belirlenir.

Peptitlerin ve proteinlerin amino asit bileşimi, içine dahil edilen a-amino asitlerin doğası ve nicel oranıdır.

Amino asit bileşimi, ana kromatografik yöntemlerde peptid ve protein hidrolizatlarını analiz edilerek oluşturulur. Şu anda, bu tür bir analiz amino asit analizörleri kullanılarak gerçekleştirilir.

Amid bağları hem asidik hem de alkalin ortamda hidrolize edilebilir (bkz. 8.3.3). Peptitler ve proteinler, oluşum veya daha kısa zincirlerle hidrolize edilir - bu sözde kısmi hidroliz,ya amino asitlerin bir karışımı (iyon formunda) - tam hidroliz.Genellikle, hidroliz asidik bir ortamda gerçekleştirilir, çünkü alkalin hidroliz koşulları altında, birçok amino asit kararsızdır. Amid asparagin ve glutamin gruplarının da hidrolize maruz kaldığı belirtilmelidir.

Peptitlerin ve proteinlerin birincil yapısı, bir amino asit dizisidir, yani a-amino asit kalıntılarının alternatifi sırasıdır.

Birincil yapı, amino asitlerin, zincirin herhangi bir ucundan ve bunların tanımlanmasından sıralı bölünme ile belirlenir.

12.2.3. Peptitlerin yapısı ve isimlendirilmesi

Peptitlerin isimleri, soneki eklenmesiyle N-terminalden başlayarak, amino asit kalıntılarının sıralı transferi ile yapılır.-il, tam adını koruyan en son C-terminal amino asitine ek olarak. Başka bir deyişle, isimler

"Grup grubu" grubu nedeniyle peptid iletişiminin oluşumuna girilen amino asitler, peptit adına -il: alanil, valil vb. (Aspartik ve glutamik asitlerin kalıntıları için, "aspartil" ve "glutamal" adlarını buna göre kullanın). Amino asitlerin isimleri ve sembolleri, ait oldukları anlamına gelir.l. -Trad, aksi belirtilmedikçe (d veya DL).

Bazen kısaltılmış kayıtta, H (amino grubunun bir parçası olarak) ve bunların (karboksil grubunun bir parçası olarak) semboller, fonksiyonel uç amino asitlerin fonksiyonel gruplarının takas edilmesini reddeder. Bu şekilde, peptitlerin fonksiyonel türevlerini canlandırmak için uygundur; Örneğin, yukarıdaki peptidin C-terminali amino asidi üzerindeki amid, H-ASN-GLY-PhE-NH2 ile kaydedilir.

Peptitler tüm organizmalarda bulunur. Proteinlerin aksine, daha fazla heterojen bir amino asit kompozisyonuna sahipler, özellikle de oldukça sık amino asitleri içerird. - zor. Yapısal terimlerle, aynı zamanda daha çeşitlidirler: siklik fragmanlar, dallanmış zincirler vb.

Tripeptitlerin en yaygın temsilcilerinden biri - glutathione- Bitkilerde ve bakterilerindeki tüm hayvanların gövdesinde bulunur.

Glutatyondaki sistein, glutatyonun varlığının hem restore edilmesinin hem de oksitlenmiş biçimde olasılığını belirler.

Glutatyon bir dizi redoks işleminde yer almaktadır. Protein sırtının fonksiyonunu gerçekleştirir, yani Proteinleri serbest tiolny sh gruplarıyla oksidasyondan oksidasyondan koruyan maddeler, disülfit bağları -S-S-. Bu, böyle bir işlemin istenmeyen olduğu proteinler için geçerlidir. Bu durumlarda glutatyon, oksidanın etkisini üstlenir ve böylece proteini korur. Glutatyon oksidasyonu meydana geldiğinde, disülfit bağları nedeniyle iki tripepath fragmanının arası çapraz bağlanması. İşlem geri dönüşümlüdür.

12.3. Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısı

Yüksek moleküler ağırlıklı polipeptitler ve proteinler için, birincil yapının yanı sıra, arayan daha yüksek organizasyon seviyeleri İkincil, Tersiyerve kuaterneryapılar.

İkincil yapı, ana polipeptit zincirinin mekansal oryantasyonu, tüm protein molekülünün üçüncül - üç boyutlu mimarisi ile tarif edilmiştir. Hem ikincil hem de üçüncül yapı, makromoleküler zincirin sipariş edilen konumu uzayda. Üçüncül ve kuaterner protein yapısı biyokimya sırasında göz önünde bulundurulur.

Hesaplama, bir polipeptit zinciri için en uygun konformasyonlardan biri olduğu gösterilmiştir. α-spiral(Şekil 12.3, a).

Α-spiralize polipeptit zincirinin mekansal konumu, belirli bir şey olacağını hayal ederek temsil edilebilir.

İncir. 12.3.Polipeptit zincirinin a-spiral konformasyonu

silindir (bkz. Şekil 12.3, b). Ortalama olarak, helezonun spirali 3.6 amino asit kalıntısı için, spiral perdelik 0.54 nm, çapı 0,5 nm'dir. İki bitişik peptid grubunun düzlemleri, aynı zamanda 108'lik bir açıyla yerleştirilir. Ve amino asitlerin lateral radikalleri, Silindirin yüzeyinden yönlendirilen spiralin dış tarafında bulunur.

Zincirin bu tür bir konformasyonunun bağlanmasındaki ana rol, a-helezinde, her birinin karbonil oksijen atomu ile her beşinci amino asit kalıntısının N N grubunun hidrojen atomu arasında oluşan hidrojen bağları ile oynanır. .

Hidrojen bağları, neredeyse a-sarmal eksenine paralel olarak yönlendirilir. Zinciri bükülmüş durumda tutarlar.

Tipik olarak, protein zincirleri tamamen spiral değildir, ancak sadece kısmendir. Mioglobin ve hemoglobin gibi proteinlerde, oldukça uzun α-spiral bölümler, örneğin, Mioglobin zinciri vardır.

% 75 oranında spiralize. Diğer birçok proteinde, zincirdeki spiral arazilerin oranı küçük olabilir.

Polipeptitlerin ve proteinlerin ikincil yapısının bir başka türü β-yapıdenir dedi katlanmış sayfaveya katlanmış katman.Katlanmış sayfalara bağlı polipeptit zincirleri, bu devrelerin peptid grupları arasındaki çok sayıda hidrojen bağına bağlanır (Şekil 12.4). Birçok protein aynı anda a-spiral ve β katlanmış yapılar içerir.

İncir. 12.4.Polipeptit zincirinin katlanmış bir levha formunda ikincil yapısı (β-yapı)

Modern protein beslenmesi, bireysel amino asitlerin rolü göz önüne alınmadan sunulmaz. Genel bir pozitif protein dengesiyle bile, hayvan gövdesi protein eksikliği yaşayabilir. Bunun nedeni, bireysel amino asitlerin emiliminin birbirine birbirine bağlanması, bir amino asidin dezavantajı veya fazlası bir başkasının olmamasına neden olabilir.
Amino asitlerin bir kısmı insan vücudunda ve hayvanlarda sentezlenmez. Vazgeçilmez adını aldılar. Sadece on amino asit var. Bunlardan biri kritik (sınırlayıcı) - çoğu zaman hayvanların büyümesini ve gelişimini sınırlar.
Kuşun rasyonlarında, ana sınırlayıcı amino asitler, domuzlar için rasyonlarda metiyonin ve sistin, lisindir. Vücut, yiyeceklerle yeterli sayıda primitasyon asit elde etmelidir, böylece diğer amino asitler protein sentezi için etkili bir şekilde kullanılabilir.

Bu ilke, namlunun doldurulması seviyesinin, hayvan organizmasındaki protein sentezi seviyesi olduğu "Libid Bar" ile gösterilmektedir. Namludaki en kısa tahta, içinde sıvı tutma yeteneğini "sınırlar". Bu pano uzatılacaksa, namluda tutulan sıvının hacmi, ikinci sınırlama kartının seviyesine yükselecektir.
Hayvanların verimliliğini belirleyen en önemli faktör, fizyolojik ihtiyaçlara uygun olarak içinde bulunan amino asitlerin dengesidir. Domuzların, cinsiyete ve cinsiyete bağlı olarak, amino asitlere olan ihtiyacı kantitatif olarak farklılık gösterdiğine dair çok sayıda çalışma kanıtlanmıştır. Ancak, temel amino asitlerin sentezi için oranı 1 g protein aynıdır. Bu temel amino asitlerin lisine, ana sınırlayıcı amino asit olarak bu oran "ideal protein" veya "ideal amino asit profili" olarak adlandırılır. (

Lizin

neredeyse tüm hayvan, sebze ve mikrobiyal kökenli proteinlerin bir parçasıdır, ancak tahıl bitkilerinin proteinleri zayıf lisindir.

• Lizin, üreme fonksiyonunu, eksikliği ile sperm ve yumurta hücrelerinin oluşumu bozulmuştur.
• Gençlerin büyümesi için, kumaş proteinlerinin oluşumu için gereklidir. Lizin, nükleoproteis, kromoproteinlerin (hemoglobin) sentezinde yer alır, böylece hayvan yününün pigmentasyonunu düzenler. Dokular ve organlardaki protein çürüme ürünlerinin miktarını ayarlar.
• Kalsiyum emişini teşvik eder
• Sinir ve endokrin sistemlerinin fonksiyonel aktivitesine katılır, proteinlerin ve karbonhidratların değişimini düzenler, ancak karbonhidratlarla reaksiyona girer, lisin kullanılamaz duruma geçer.
• Lisin, yağ değişiminde önemli bir rol oynayan karnitin oluşumundaki başlangıç \u200b\u200bmateryalidir.

Metiyonin ve sistin Serio içeren amino asitler. Aynı zamanda, metiyonin sistine dönüştürülebilir, bu nedenle bu amino asitler birlikte normalleştirilir ve diyet eksikliği ile, metionin katkıları diyete sokulur. Bu amino asitlerin her ikisi de türevlerin oluşumunda yer almaktadır - saç, tüy; E vitamini ile birlikte, aşırı yağın karaciğerden uzaklaştırılmasını ayarlayın, hücrelerin, eritrositlerin büyümesi ve çoğaltılması için gereklidir. Metiyonin eksikliği ile sistin etkin değil. Bununla birlikte, diyette önemli bir metiyonin fazlalığı izin verilmemelidir.

Metionin

kaslarda yağ birikimini teşvik eder, yeni organik kolin bileşikleri (B4 vitamini), kreatin, adrenalin, niasin (B5 vitamini) vb.
Rasyonlardaki metiyonin eksikliği, plazma proteinlerinin (albümin) düzeyinde bir düşüşe yol açar, anemiye neden olur (kan hemoglobinin seviyesi azalır), aynı anda dezavantajlı vitamin E ve Selenyum, kas distrofisinin gelişmesine katkıda bulunur. Diyette yetersiz miktarda metiyonin miktarı, gençlerin büyümesinde bir gecikmeye, iştahın kaybına, verimliliği azaltma, besleme maliyetinin artması, karaciğerin yağ yeniden doğuşu, böbreklerin, anemi ve tükenme fonksiyonlarının ihlali.
Aşırı metiyonin azot kullanımını bozar, karaciğerde dejeneratif değişikliklere neden olur, böbrekler, pankreas, arginin, glisin ihtiyacını arttırır. Çok fazla bir metiyonin ile, bir dengesizlik gözlenir (diyetteki esansiyel amino asitlerin optimal amino asitlerinin optimal oranından gelen keskin sapmalara dayanır), bu, metabolizmanın bir ihlali ve frenleme ile eşlik eden bir dengesizlik gözlenir (amino asitlerin dengesi bozulur) Gençlerin büyüme oranı.
Kistin - metiyonin ile değiştirilebilir bir kükrür içeren bir amino asit, oksidatif ve rehabilitasyon işlemlerine katılan, proteinlerin, karbonhidratların ve safra asitlerinin değişimi, bağırsakları nötrleştiren maddelerin oluşumuna katkıda bulunur, insülini aktive eden, insülini aktive eder. Safe asitlerinin sentezi Sentezi Yağ gıda ürünleri bağırsaklarından, gloz sentezi için kullanılır. Sistin, ultraviyole ışınlarını emme yeteneğine sahiptir. Sistin eksikliği, karaciğer sirozisi, gençlerin akışkanlık ve büyümesindeki gecikme, yetişkin bir kuşdaki kırılganlık ve kayıp (koparma) tüyleri, bulaşıcı hastalıklara karşı dirençle azalır.

Triptofan

sindirim sisteminin enzimlerinin fizyolojik aktivitesini, hücrelerdeki oksidatif enzimlerin ve bir dizi hormonların fizyolojik aktivitesini belirler, kan plazma proteinlerinin güncellenmesine katılan, endokrin ve hematopoetik cihazların normal işleyişine neden olur, cinsel sistem, gama sentezi - Globulin, hemoglobin, nikotinik asit, göz mor, vb. Triptofan diyetinde, gençlerin büyümesi yavaşlar, önyargısız olmayan yumurta üretimi azalır, ürünler için yem maliyetleri arttırılır, endokrin ve seks bezleri arttırılır. Atalem, anemi gelişir (eritrositlerin sayısı ve hemoglobin seviyesi azalması), vücudun direnci ve immün özellikleri, gübreleme ve miniyet. Diyet, kötü triptofan, besleme tüketimi azalır, sapık bir iştah iştahı, kıllar ve tükenme ile kaplama, karaciğerin obezitesi var. Bu amino asidin eksikliği, sterilite, artmış heyecan, konvülsiyonlar, katarakt oluşumuna, negatif azot dengesine ve canlı ağırlık kaybına neden olur. Selef (Provitamin) nikotinik asit olan Triptofan, Pellagra'nın gelişimini uyardı.

Lipitler

Lipitler - polar olmayan solventlerden hücrelerden çıkarılabilen suda çözünmeyen yağlı veya yağlı maddeler. Bu, doğrudan veya dolaylı olarak yağ asitleri ile ilgili olan heterojen bir bileşik grubudur.

Biyolojik Lipid Fonksiyonları:

1) Uzun süre damgalanabilecek enerjinin kaynağı;

2) Hücre membranlarının oluşumuna katılım;

3) Yağda çözünen vitaminlerin, sinyal moleküllerinin ve vazgeçilmez yağ asitlerinin kaynağı;

4) Isı yalıtımı;

5) Polar olmayan lipitler, miyelinize sinir lifleri boyunca depolarizasyon dalgalarının hızlı bir şekilde yayılmasını sağlayan elektriksel izolatör olarak hizmet eder;

6) Lipoproteinlerin oluşumuna katılım.

Yağ Asitleri - Çoğu lipidin yapısal bileşenleri. Bunlar, 4 ila 24 karbon atomu içeren uzun zincirli organik asitlerdir, bir karboksil grubu ve uzun polar olmayan bir hidrokarbon "kuyruğu" içerir. Hücrelerde serbest durumda bulunmaz, ancak sadece kovalent olarak ilgili formda bulunur. Doğal yağ genellikle, eşit olmayan karbon atomu olan yağ asitleridir, çünkü çözünmüş olmayan bir karbon atomu zinciri oluşturan bikarbon birimlerinden sentezlenirler. Birçok yağ asidi bir veya daha fazla çift bağa sahiptir - doymamış yağ asitleri vardır.

En önemli yağ asitleri (formülden sonra, karbon atomunun sayısı, ad, erime noktası) verilir:

12, Laurinovaya, 44.2 o c

14, Miristinova, 53.9 o c

16, Palmitic, 63.1 ile ilgili

18, Stearinovaya, 69.6 ile ilgili

18, Olein, 13.5 ° C

18, Linolevaya, -5 ile ilgili

18, Linolenova, -11 O ile

20, Arachidon, -49,5 ile

Yağ asitlerinin genel özellikleri;

Neredeyse hepsi eşit sayıda karbon atomu içerir,

Hayvanlardaki ve bitkilerde doymuş asitler, doymamıştan iki kat daha sık,

Doymuş yağ asitleri sert bir doğrusal bir yapıya sahip değildir, büyük esnekliğe sahiptir ve çeşitli uygunluklar alabilir,

Çoğu yağ asitinde, 9. ve 10. karbon atomları (δ 9) arasında bir çift bağ bulunur,

Ek çift bağlar genellikle δ 9-çift bağlar ile zincirin metil ucu arasında bulunur,

Yağ asitlerinde iki çift bağ konjugat değildir, her zaman aralarında bir metilen grubu vardır,

Neredeyse tüm doğal yağ asitlerinin çift bağları cis-Conformasyon, bir alifatik zincirin güçlü bir bükülmesine ve daha sert bir yapıya yol açar.

Vücut sıcaklığında, doymuş yağ asitleri katı bir balmumu durumundadır ve doymamış yağ asitleri sıvılardır,

Sodyum ve potasyum yağ asidi sabunları, çözünmeyen yağları ve yağları emülsifiye edebilir, yağ asitlerinin kalsiyum ve magnezyum sabunlarını çok kötü çözülür ve yağ taklit etmeyin.

Bakterilerin membran lipidlerinde sıradışı yağ asitleri ve alkoller vardır. Bu lipitleri (termofiller, asidofiller ve halofila) içeren bakteriyel suşların çoğu ekstremal koşullara uyarlanır.

İsraest

anteorestivan

siklopropan içeren

ω-sikloheksil içeren

yabancı

siklopentanfitaniller

Bakteriyel lipitlerin bileşimi, büyük bir çeşitlilik ile ayırt edilir ve farklı tipteki türlerin bir spektrumu, organizmaların belirlenmesi için taksonomik bir kriterin değerini elde etmektedir.

Hayvanlarda, önemli arakidonik asit türevleri, bir eikosanoid grubuna birleşen ve son derece geniş biyolojik aktiviteye sahip olan prostaglandinlerin, tromboknanların ve lökotrienlerin histogormlarıdır.

prostaglandin H 2.

Lipid sınıflandırması:

1. Triacylglisserids (Yağlar), gliserol alkolün esterleri ve üç yağ asidi molekülüdür. Bitki ve hayvan hücrelerinin yağlı deposunun ana bileşenini oluştururlar. Membran içermez. Basit triasilgliseritler, her üç pozisyonda da aynı yağ asitlerinin kalıntılarını içerir (tristearine, tripalmitin, triolein). Karışık farklı yağ asitleri içerir. Özgül ağırlık açısından, su kloroform, benzen, eter içinde çözünür. Asitler veya bazlar ile veya lipaz etkisi altında kaynatıldığında hidrolize edilir. Normal koşullardaki hücrelerde, doymamış yağların kendi kendine incelenmesi, E vitamini, çeşitli enzimler ve askorbik asit varlığı nedeniyle tamamen inhibe edilir. Hayvan adipositlerinin kavşak dokusunun özel hücrelerinde, neredeyse tüm hücreli hacmini dolduran yağ damlacıkları şeklinde çok miktarda triasilgliserit depolanabilir. Glikojen biçiminde, vücut bir günden fazla olmayan enerji stoklayabilir. Triasil gliseritler, pratik olarak saf, dehidrasyonsuz bir formda ve birim ağırlığı başına çok büyük miktarlarda depolanabilir, çünkü bunlar içindeki birim ağırlığı, karbonhidratlardan iki kat daha fazla enerjidir. Ek olarak, cildin altındaki triasilgliseritler, vücudu çok düşük sıcaklıkların hareketinden koruyan ısı yalıtım tabakasını oluşturur.

nötr yağ

Aşağıdaki sabitler, yağ özelliklerinin özellikleri için aşağıdaki sabitleri kullanır:

Asit numarası - nötralizasyon için gerekli olan KOV miktarı

1 g yağda bulunan serbest yağ asitleri;

Wasythiation sayısı, hidroliz için gerekli olan koninin mg miktarıdır.

nötr lipitler ve tüm yağ asitlerinin nötrleştirilmesi,

İyot numarası - 100 g yağ ile ilişkili iyot gram sayısı,

bu yağın doymamışlığının derecesini karakterize eder.

2. Balmumu - Bunlar uzun zincirli yağ asitleri ve uzun zincirli alkoller tarafından oluşturulan esterlerdir. Vertebral hayvanlarda, cilt bezleri tarafından salgılanan balmumu, cildi yağlayan ve yumuşatan ve ayrıca sudan koruyan koruyucu bir kaplamanın işlevini gerçekleştirir. Balmumu tabakası saç, yün, kürk, hayvan tüyleri ve birçok bitkinin yaprakları ile kaplanmıştır. Balmumu, deniz organizmalarına sahip çok büyük miktarlarda, özellikle de yüksek calum hücre yakıtının birikiminin ana şekli olarak hizmet ettikleri plantton ile üretilir ve kullanılır.

spermacet, beyin serebralından alın

balmumu

3. Fosfoglycelipida - Membranların ana yapısal bileşenlerine hizmet verin ve asla büyük miktarlarda rezerv alın. Bir polihidrik alkol gliserin, fosforik asit ve yağ asitlerinin kalıntıları içerdiğinden emin olun.

Kimyasal yapının fosfogliseripidleri hala birkaç türe ayrılabilir:

1) Fosfolipitler - gliserin, gliserolün 1. ve 2. pozisyonuna göre iki yağ asidi kalıntısı ve kalıntının başka bir alkol (etanolamin, kolin, serin, inositol) bağlandığı fosforik asit kalıntısı içerir. Kural olarak, 1. pozisyondaki yağ asidi doymuş ve 2.'teki doyurulmaz.

fosfatit asit - diğer fosfolipidlerin sentezi için kaynak maddesi, dokularda küçük miktarlarda bulunur

fosfatiditanolamin (Kefalin)

fosfatidilkolin (lesitin), pratik olarak bakterilerde hayır

fosfatidilserin

fosfatidillositol - İki önemli ikincil haberci (aracılar) diasilgliserin ve inositol-1,4,5-trifosfatın selefi

2) Plazmaojenler - karbonhidrat-yerli zincirlerden birinin basit bir vinil eter olduğu fosfoglyzolipidler. Plazmagenler bitkilerde bulunmaz. Etanolaminik plazoojenler, miyelin ve kalbin sarkoplazmik retikulumunda yaygın olarak temsil edilmektedir.

etanolaminplasmalojen

3) Lizofosfolipitler, asil kalıntılarından birinin enzimatik bölünmesindeki fosfolipidlerden oluşur. Serpantin'de, zehir, hemolitik etkiye sahip lisofosfatitleri oluşturan fosfolipaz A 2'yi içerir;

4) Kardiyolipinler - iki fosfatidik asit kalıntısının gliserolüyle etkileşime girdiğinde, bakteri ve mito-konondriya iç zarlarının fosfolipidleri oluşur:

kardiyolipin

4. Fosfosfingolipids - Bunlardaki gliserin fonksiyonları, uzun bir alifatik zincirle Sefingosin - aminoospyrt gerçekleştirir. Gliserin içermez. Büyük miktarlarda, sinir dokusu ve beyin hücrelerinin zarlarında bulunur. Sebze ve bakteriyel hücrelerin zarlarında fosfosfingolipitler nadirdir. Spingosin türevleri, yağ asitlerinin amino grubu kalıntıları tarafından asilleştirilen seramitler denir. Bu grubun en önemli temsilcisi sfingomilindir (seramid-1-fosfokolin). Çoğu hayvan hücresi membranlarında, özellikle de bazı sinir hücrelerinin miyelinli kılıflarında çok fazla bulunur.

sfigomiyelin

sfingosin

5. Glycoglycelipid -gliserolün 3. konumunda bir glikozit iletişimi ile tutturulmuş bir karbonhidrat olduğu lipitler, fosfat grubu içermez. Glikogliserolipidler, kloroplast membranlarında ve ayrıca mavi-yeşil alg ve bakterilerde yaygın olarak temsil edilir. Montoglactosyldiacillgliserol, doğada en yaygın kutup lipididir, çünkü hisse, tüm kloroplastların yarısı için tylakoid membran lipitlerinin yarısını oluşturur:

montoglaktosildiacilgliserol.

6. Glycosfingolipids- Sefingosin, yağ asidi tortusu ve oligosakaritten yapılmıştır. Esas olarak tüm dokularda, esas olarak plazma membranlarının dış lipit tabakasında bulunur. Fosfat grubu yoktur ve elektrik yükü taşırlar. Glikozfingolipidler başka bir iki türe ayrılabilir:

1) Cerebroids bu grubun daha basit temsilcileridir. Galaktokeribroidler esas olarak esas olarak beyin hücrelerinin zarlarında, glukokeribroidler, diğer hücrelerin membranlarında bulunur. İki, üç veya dört şekerli tortu içeren serebroidler, esas olarak hücre zarlarının dış katmanında lokalizedir.

galaktokoreboropid.

2) Gangliositler en karmaşık glikozfingolipidlerdir. Çok büyük polar kafaları birkaç şeker artıkları tarafından oluşturulur. Onlar için, pH 7 negatif şarjında \u200b\u200bbir veya daha fazla N-asetilneiramin (Sialo) asit taşıyıcısının aşırı pozisyonundaki varlığı ile karakterize edilir. Gangliosidlerin beyninin gri maddesinde, zarı lipitlerinin yaklaşık% 6'sı yaklaşık% 6'dır. Gangliositler, hücre zarlarının yüzeyinde bulunan spesifik reseptör bölümlerinin önemli bileşenleridir. Böylece, nörotransmitter moleküllerinin nabızın bir sinir hücresinden diğerine kimyasal iletim sürecinde bağlanması, sinir sonlarının bu belirli bölümlerindedir.

7. izoprenoidler - Çok çeşitli işlevler gerçekleştiren izopren türevleri (aktif form - 5-izopente-nild fosfat).

isopren 5-İzopenthenildifosfat

Özel izoprenoidleri sentezleme yeteneği, yalnızca bazı hayvanlar ve bitki türleri tarafından karakteristikdir.

1) Kauçuk - Öncelikle Geveya Brezilya'nın çeşitli bitkilerini sentezler:

kauçuk parçası

2) Yağda çözünür vitaminler A, D, E, K (Steroid hormonları ile yapısal ve fonksiyonel afinite nedeniyle D vitamini D vitamini şimdi hormonlara atfedilir):

vitamini

e vitamini

k vitamini

3) Hayvan büyüme hormonları - Böceklerde omurgalılarda ve neoto-NINA'da retinik asit:

retinoik asit

neoshen

Retinik asit, A vitamininin bir hormonal türevidir, hücrelerin büyümesini ve farklılaşmasını teşvik eder, Neoskunya - böcek hormonları, larva ve fren molatının büyümesini teşvik eder, antagonistler Ecdizon;

4) Sebze hormonları - absosis asit, bitkilerin sistem immün tepkisini başlatan, en farklı patojenler için stabiliteye göre ortaya çıkan stresli bir fitogormondur:

absoloji asit

5) Terpen - sayısız kokulu madde ve bakterisidal ve mantar öldürücü etkisi olan bitkilerin esansiyel yağları; İki izopren bağlantısının bileşikleri, altı - triterpets'den, üç sayısalpetten monoterpet olarak adlandırılır:

kamfora Timol.

6) Steroidler - Molekülleri siklopentanererrofenanthren (özünde - triterpen) dayanan karmaşık yağda çözünür maddeler. Hayvan dokularındaki ana sterlet kolesterol alkoldür (kolesterol). Uzun zincirli yağ asitleri olan kolesterol ve eter, plazma lipoproteinlerinin yanı sıra bir dış hücre zarının önemli bileşenleridir. Dört yoğunlaştırılmış halkaların sert bir yapı yaratması nedeniyle, membrandaki kolesterolün varlığı, zar akışkanlığını aşırı sıcaklıklarda düzenler. Bitkiler ve mikroorganizmalar, ilgili bileşikler - ergosterik, stigmasti ve β-sitosterlin içerir.

kolesterol

ergosterin

stigmasterin

β-Sitosterin

Safra asitleri vücuttaki kolesterolden oluşturulur. Kolesterolün safradaki çözünürlüğünü sağlar ve bağırsakta lipitlerin sindirimine katkıda bulunurlar.

ürpertici asit

Steroid hormonları, metabolizmayı, büyüme ve üremeyi düzenleyen kolesterol - lipofilik sinyal moleküllerinden oluşur. İnsan vücudunda, altı steroid hormonu büyük:

cortizol Aldosteron

testosteron estradiol

progesteron Calcitrol

Calcitrol - Hormon aktivitesine sahip olan D vitamini, omurgalı hormonlardan farklıdır, aynı zamanda kolesterol bazlı olarak da inşa edilmiştir. Halka, ışığa bağlı yanıt nedeniyle açıklanır.

Kolesterol türevi, böceklerin, örümceklerin ve kabukluların - EDIZON'ların hormonu molatıdır. Sinyal işlevi gerçekleştiren steroid hormonları da bitkilerde bulunur.

7) Membrandaki protein moleküllerini veya diğer bağlantıları tutan lipit çapa:

ubiquinon

Gördüğümüz gibi, lipitler, kelimenin tam anlamıyla anlamda polimerler değildir, ancak hem metabolik hem de yapısal olarak, bakterilerde bulunan polioksimik aside yakındır - önemli bir yedek madde. Bu güçlü bir şekilde azaltılmış polimer, yalnızca ester bağının bağlı olan D-β-hidroksimalaik asit birimlerinden oluşur. Her zincir yaklaşık 1.500 kalıntı içerir. Yapı, kompakt bir sağ sarmaldır, yaklaşık 90 gibi zincir, bakteri hücrelerinde ince bir tabakanın oluşumu ile istiflenir.

poli-D-β-Oxymalassik Asit

Amino asitlerin bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitler denir. Doğal amino asitler, 2-aminokarboksilik asitler veya α-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, γ-aminobasing asit gibi amino asitler bulunur. Genelleştirilmiş α-amino asit formülü şöyle görünür:

2 karbon atomunda a-amino asitlerde, dört farklı sübstitüent vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler, asimetrik (kiral) karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomerde bulunur - L- ve D-amino asitler . Doğal amino asitler L satırına aittir. D-amino asitler bakteri ve peptid antibiyotiklerinde bulunur.

Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler bipolar iyonlar şeklinde olabilir ve toplam yükleri ortamın pH'sına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değeri, izoelektrik bir nokta olarak adlandırılır. Amino asidin izoelektrik noktasında bir zwitter-iyon, yani amin grubu protonlanmıştır ve karboksil-naya ayrıştırılır. PH nötr bölgesinde, çoğu amino asit zwitter iyonlarıdır:

Amino asitler, spektrumun görünür bölgesinde ışığı emmez, aromatik amino asitler, spektrumun UV bölgesindeki ışığı emer: 280 nm'de triptofan ve tirozin, fenilalanin - 260 nm'de.

Bazı kimyasal reaksiyonlar, laboratuar uygulaması için büyük öneme sahip olan amino asitlerin karakteristiğidir: a-amino grubunda renk ningidrin örneği, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikallerinin reaksiyonu, Fenolik ve diğer amino asit radikalleri, akeliklerin akelik ve oluşumu için Amino grupları, karboksil grupları için esterlik.

Amino Asitlerin Biyolojik Rolü:

1) Proteinojenik amino asitler denilen peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinler, genetik bir kodla kodlanan ve çeviri pro-işleminde proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bazıları fosforilatlı, asillenmiş veya hidroksile edilebilir;

2) Diğer doğal bileşiklerin yapısal elemanları olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;

3) sinyal molekülleridir. Amino asitlerin bazıları nörotransmitterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histogormların öncüsüdür;

4) Örneğin, esansiyel metabolitlerdir, örneğin bazı amino asitler, bitki alkaloitlerinin öncülleridir veya azot bağışçıları olarak hizmet eder veya hayati güç bileşenleridir.

Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanır:

1. Alifatik amino asitler:

glisin, gly., Gly gly

alanin ala, A, aa

valin, şaft, V, val *

Löcek leu, L, leu *

isoleustin ile, İ, iile *

Bu amino asitler, heteroatomlar, döngüsel grupların yan zincirinde bulunmaz ve belirgin bir şekilde belirgin bir düşük polarite ile karakterize edilir.

sistein, cis, C, cys

metiyonin tanışmak., M, tanıştı *

3. Aromatik amino asitler:

fenilalin fen, F, phe *

tirozin tir, Y, tyr

triptofan üç, W, trp *

gistidin, gis, H, onun

Aromatik amino asitler, mezomerik rezonans stabilize döngüleri içerir. Bu grupta, sadece amino asit fenilalanine, düşük polarite, tirozin ve triptofan sergiler, göze çarpan ve histidin - hatta yüksek polarite ile karakterize edilir. Gistidin ayrıca ana amino asitlere de atfedilebilir.

4. Nötr amino asitler:

serin sER., S, ser

treonin tre., T, thr *

kuşkonsin, asn N, asn.

glutamin, gln,Q, gln.

Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Her ne kadar iyonik olmayan, asparagin molekül ve gluta madenlerinin amid grupları oldukça kutupsal olsa da.

5. Ekşi amino asitler:

asparagic asit (asparat), uşak, D, asp

glutamik asit (glutamat), derin E, glu

Lateral asit amino asit zincirlerinin karboksil grupları, tüm pH fizyolojik değerlerinde tamamen iyonize edilir.

6. Temel amino asitler:

lizin, L. nın-nin, K, lys *

arginin arg, R, arg

Ana amino asitlerin yan zincirleri, pH'nın nötr bölgesinde tamamen protonlanmıştır. Son derece temel ve çok polar amino asit, bir guanidin grubu içeren bir arginindir.

7. Imino Asit:

prolin profesyonel, P, pro

Prolin'in lateral zinciri, bir a-karbonlu atomu ve a-amino grubunu içeren beş üyeli bir döngüden oluşur. Bu nedenle, prolin, kesinlikle konuşan, bir amino değil, imino asit değildir. Halkadaki azot atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonin olmaz. Prolinin döngüsel yapısı nedeniyle, kollajen yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinin kıvrımlarına neden olur.

Listelenen amino asitlerin bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve yiyeceklerle bir araya gelmelidir. Bunlar vazgeçilmez bir amino asitler yıldızlarla işaretlenmiştir.

Yukarıda belirtildiği gibi, proteinojenik amino asitler, bazı değerli biyolojik olarak aktif moleküllerin öncültür.

İki biyojenik amin β-alanin ve sisteamin, koenzime A (suda çözünür vitaminlerin türevleri, aktif bir kompleks enzimlerin bir merkezini oluşturur) dahildir. Β-alanin, aspartik asit ve sistein dekarboksilasyonu ile sisteaminin dekarboksilasyonu ile oluşturulur:

β-Alanine Cisteamine

Glutamik asitin kalıntısı, başka bir koenzimin - tetrahidofoliik asidin bir parçasıdır, B vitamini türevi.

Biyolojik olarak değerli moleküller, amino asit glisinli safra asidi konjugatlarıdır. Bu konjugatlar, temelden daha güçlü asitlerdir, karaciğerde oluşur ve tuzlar halinde safrada bulunur.

glikokol asidi

Proteinojenik amino asitler, bazı antibiyotiklerin öncültür - mikroorganizmalar ile sentezlenen biyolojik olarak aktif maddeler ve bakterilerin, virüslerin ve hücrelerin ezici çoğaltılması. Bunlardan en ünlü olanı, kalıp tarafından üretilen β-laktam antibiyotik ve kalıp grubunu oluşturan penisilinler ve sefalosporinlerdir. Penicillium.. Gram negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini inhibe eden reaktif β-laktam halkasının yapısındaki varlığı ile karakterize edilirler.

genel Formül Penisilin

Amino asitlerden dekarboksilasyon yoluyla, biyojenik aminler elde edilir - nörotransmiterler, hormonlar ve histogormlar.

Glisin amino asitleri ve glutamat kendilerini, merkezi sinir sisteminde nörotransmiterlerdir.

Amino asit türevleri de alkaloitlerdir - büyümeye neden olan ana doğanın doğal azot içeren bileşikleridir. Bu bileşikler, tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloit, fenilalanin papaverin, izokinolin alkaloid haşhaş (spazmolitik) ve Fizostigmin'in triptofan türevi örnekleri, Kalabar-beyaz fasulyelerden (antikolin-tereyağı ilacı) bir alkaloit kullanılır:

papaverin fizostigmin

Amino asitler, biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin birçok kimyasal sentezi varyantları vardır, ancak bunun sonucunda amino asit rasematları elde edilir. Yalnızca amino asitlerin L-izomerleri gıda endüstrisi ve tıp için uygun olduğundan, rasemik karışımlar ciddi bir problemi temsil eden enantiyomerlere ayrılmalıdır. Bu nedenle, bir biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: immobilize edilmiş enzimler ve tamsayı mikrobiyal hücrelerle mikrobiyolojik sentez ile enzimatik sentez. İkinci vakalarda, temiz L-izomerler elde edilir.

Amino asitler besin takviyeleri ve besleme bileşenleri olarak kullanılır. Glutamik asit, et, valin ve lösin tadını arttırır, fırın ürünlerinin tadını artırın, glisin ve sistein koruma sırasında antioksidanlar olarak kullanılır. D-Tryptofan, çok daha tatlı olduğu için bir şeker yerine olabilir. Lisin, besin hayvanlarına eklenir, çünkü bitki proteinlerinin çoğu az sayıda yeri doldurulamaz lisin amino asit içerir.

Amino asitler, tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılır. Bunlar, metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asit, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.

Son on yılda, amino asitler cilt ve saça bakmak için kozmetik ekipmanlara eklemeye başladı.

Kimyasal olarak modifiye edilmiş amino asitler, sanayide, deterjanların, emülgatörler, katkı maddelerinin üretimi sırasında polimerlerin sentezinde yüzey aktif maddeler olarak yaygın olarak kullanılmaktadır.

Genel özellikler (yapı, sınıflandırma, isimlendirme, izomerizm).

Proteinlerin ana yapısal birimi A-amino asitlerdir. Doğada, yaklaşık 300 amino asit oluşur. Proteinlerin bir parçası olarak, 20 farklı A-amino asit bulundu (bunlardan biri - prolin, değil amino-, fakat İminonasit). Diğer tüm amino asitler serbest durumda veya kısa peptitlerin bir parçası olarak veya diğer organik maddelerle komplekslerdir.

a-amino asitler, bir hidrojen atomunun, amino grubunda (-NN2) ikame edilmiş bir karbon atomunda, örneğin:

Amino asitler, R radikal R'nin yapısında ve özelliklerinde farklılık gösterir. Radikal, yağ asitleri, aromatik halkaların, heterosikllerin kalıntılarını temsil edebilir. Bundan dolayı, her bir amino asit, vücuttaki proteinlerin kimyasal, fiziksel özelliklerini ve fizyolojik fonksiyonlarını belirleyen spesifik özelliklerle donatılmıştır.

Bu, amino asitlerin radikallerinden kaynaklanmaktadır, proteinlerin başka bir biyopolimerin özelliği olmayan ve kimyasal bir kişiliğe sahip bir dizi benzersiz fonksiyona sahiptir.

Canlı organizmalarda önemli ölçüde daha az sıklıkla, amino grubunun B- veya G-konumuna sahip amino asitlerdir, örneğin:

Amino asitlerin sınıflandırılması ve isimlendirilmesi.

Proteinin bir parçası olan birkaç amino asit sınıflandırması vardır.

A) Sınıflandırmalardan birinin temeli, amino asit radikallerinin kimyasal yapısıdır. Amino asitleri ayırt etmek:

1. alifatik - glisin, alanin, valin, lösin, izolösin:

2. Hidroksil içeren - Serin, treonin:

4. Aromatik - fenilalanin, tirozin, triptofan:

5. Yan zincirlerde-aspartik ve glutamik asitlerde anyon şekillendirme gruplarıyla:

6. ve amides-asparajinik ve glutamik asitler - asparagin, glutamin.

7. Main - Arginin, Gistidin, Lizin.

8. Imino Asit - Prolin

B) İkinci sınıflandırma tipi, amino asitlerin R-gruplarının polaritesine dayanır.

Ayırmak polar ve kutupsuz olmayan amino asitler. Radikaldeki U-radikali, polar olmayan bağlantılara sahiptir C-C, S-H, sekiz bu amino asit: alanin, valin, lösin, isolektin, metiyonin, fenilalanin, triptofan, prolin.

Diğer tüm amino asitler aittir kutuplaşmak (R grubunda, C-O, C-N, -ON, S-H) polar bağlantıları vardır. Polar gruplarıyla amino asitlerin proteininde daha büyük, reaktivitesi ne kadar yüksek olur. Protein fonksiyonu büyük ölçüde reaksiyona bağlıdır. Enzimler ile karakterize edilen özellikle çok sayıda kutup grubu. Tersine, Keratin (Saç, Çiviler) olarak böyle bir proteinde çok azı var.

C) amino asitler sınıfla ve R-gruplarının iyonik özelliklerine göre(Tablo 1).

Ekşi (PH \u003d 7'de, R grubu negatif bir şarj taşıyabilir) aspartik, glutamik asit, sistein ve tirozindir.

Bakım (PH \u003d 7'de, R grubu pozitif bir yük olabilir) - arginin, lisin, histidindir.

Diğer tüm amino asitler aittir. nötr (Grup R uyarlanılır).

Tablo 1 - Polarite dayalı amino asitlerin sınıflandırılması
R grupları.

3. Negatif şarj
Rıhtım

Kuşkonmaz K-Ta

Glutamial k-ta

4. Pozitif olarak şarj edildi
Rıhtım

Gistidin.

Gly ala val leu yalan pro phe trp ser thr cys metn gln tyr asp gly lys arg G A V. L. I p f a n ı ı ı ı n ı n ı ı Gly Ala Villa Lei Ile Hairdryer Hakkında Trp Ser Tre Cis Metn Gln Tir Asp Gla Liz Arg GIS 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

D) Amin ve karboksil gruplarının sayısına göre, amino asitler bölünmüştür:

– monoamin monokarbonikbir karboksil ve amin grubu içeren;

- monoaminodikarbonik (iki karboksil ve bir amin grubu);

- DiaminonOkarbonik (İki amin ve bir karboksil grubu).

E) İnsan vücudunda sentezleme yeteneğinde ve hayvanların tüm amino asitleri bölünmüştür:

– değiştirilebilir

- vazgeçilmez

- Kısmen vazgeçilmez.

Nazım ve hayvan organizmasında vazgeçilmez bir amino asitler sentezlenemez, yiyeceklerle bir araya gelmelidir. Kesinlikle vazgeçilmez amino asitler sekiz: valin, Leöin, Isolecin, Treonin, Triptofan, Metiyonin, Lizin, Fenilalanin.

Kısmen vazgeçilmez - vücutta sentezlenebilir, ancak yetersiz miktarda, bu nedenle kısmen yiyeceklerle gelmelidir. Bu amino asitler arganin, Gistidin, tirozin.

Değiştirilebilir amino asitler, insan vücudunda diğer bileşiklerden yeterli miktarlarda sentezlenir. Bitkiler tüm amino asitleri sentezleyebilir.

İsomeria

Tüm doğal amino asitlerin moleküllerinde (glisin hariç), bir karbon atomunda, dört değerlik iletişiminin tümü çeşitli ikame maddeleri tarafından işgal edilir, böyle bir karbon atomu asimetriktir ve adı olarak adlandırılır. kiral atom. Sonuç olarak, amino asit çözeltileri optik aktiviteye sahiptir - düz polarize ışık düzlemi döner. Olası stereoizomer sayısı tam olarak 2 N, burada N asimetrik karbon atomunun sayısıdır. Glisin n \u003d 0, treonin n \u003d 2'de, diğer tüm 17 protein amino asitleri, bir asimetrik karbon atomu içerir, iki optik izomer formunda olabilir.

Belirlemede standart olarak L. ve D.Amino asit konfigürasyonları, gliserin aldehit stereoizomerlerinin konfigürasyonu tarafından kullanılır.

Fisher NH2'nin projeksiyon formülündeki konum, soldaki gruplara karşılık gelir. L.-Figigasyon ve sağda - D.- Yapılandırma.

Harflerin olduğu belirtilmelidir L. ve D. Stereokimyasal konfigürasyonunda bir maddenin ait olması anlamına gelir. L. veya D. ROST, dönme yönünden bağımsız olarak.

Neredeyse tüm proteinlerde meydana gelen 20 standart amino asitin yanı sıra, sadece bazı protein türlerinin bileşenleri olan standart olmayan standart olmayan amino asitler vardır - bu amino asitler de denir değiştirilmiş (hidroksiprolin ve hidroksilizin).

Makbuz Yöntemleri

- Amino asitlerin son derece büyük fizyolojik öneme sahip. Proteinler ve polipeptitler amino asitlerin kalıntılarından yapılır.

Protein maddelerinin hidrolizinde Hayvan ve bitki organizmaları amino asitler oluşturulur.

Amino asitlerin üretilmesi için sentetik yöntemler:

– Halojen asitlerde amonyak eylemi

- α-amino asitler olsun amonyağın Oxyminith Rila üzerindeki etkisi

Amino asitlerin bir amino grubu ve bir karboksil grubu içeren karboksilik asitler denir. Doğal amino asitler, 2-aminokarboksilik asitler veya α-amino asitlerdir, ancak β-alanin, taurin, γ-aminobasing asit gibi amino asitler bulunur. Genelleştirilmiş α-amino asit formülü şöyle görünür:

2 karbon atomunda a-amino asitlerde, dört farklı sübstitüent vardır, yani glisin hariç tüm a-amino asitler, asimetrik (kiral) karbon atomuna sahiptir ve iki enantiyomerde bulunur - L- ve D-amino asitler . Doğal amino asitler L satırına aittir. D-amino asitler bakteri ve peptid antibiyotiklerinde bulunur.

Sulu çözeltilerdeki tüm amino asitler bipolar iyonlar şeklinde olabilir ve toplam yükleri ortamın pH'sına bağlıdır. Toplam yükün sıfır olduğu pH değeri, izoelektrik bir nokta olarak adlandırılır. Amino asidin izoelektrik noktasında bir zwitter-iyon, yani amin grubu protonlanmıştır ve karboksil-naya ayrıştırılır. PH nötr bölgesinde, çoğu amino asit zwitter iyonlarıdır:

Amino asitler, spektrumun görünür bölgesinde ışığı emmez, aromatik amino asitler, spektrumun UV bölgesindeki ışığı emer: 280 nm'de triptofan ve tirozin, fenilalanin - 260 nm'de.

Bazı kimyasal reaksiyonlar, laboratuar uygulaması için büyük öneme sahip olan amino asitlerin karakteristiğidir: a-amino grubunda renk ningidrin örneği, sülfhidril, fenolik ve diğer amino asit radikallerinin reaksiyonu, Fenolik ve diğer amino asit radikalleri, akeliklerin akelik ve oluşumu için Amino grupları, karboksil grupları için esterlik.

Amino Asitlerin Biyolojik Rolü:

1) Proteinojenik amino asitler denilen peptitlerin ve proteinlerin yapısal elemanlarıdır. Proteinler, genetik bir kodla kodlanan ve çeviri pro-işleminde proteinlere dahil edilen 20 amino asit içerir, bazıları fosforilatlı, asillenmiş veya hidroksile edilebilir;

2) Diğer doğal bileşiklerin yapısal elemanları olabilir - koenzimler, safra asitleri, antibiyotikler;

3) sinyal molekülleridir. Amino asitlerin bazıları nörotransmitterler veya nörotransmitterlerin, hormonların ve histogormların öncüsüdür;

4) Örneğin, esansiyel metabolitlerdir, örneğin bazı amino asitler, bitki alkaloitlerinin öncülleridir veya azot bağışçıları olarak hizmet eder veya hayati güç bileşenleridir.

Proteinojenik amino asitlerin sınıflandırılması, yan zincirlerin yapısına ve polaritesine dayanır:

1. Alifatik amino asitler:

Glisin, gly., Gly gly

Alanin ala, A, aa

Valin, şaft, V, val *

Löcek leu, L, leu *

İsoleustin ile, İ, iile *

Bu amino asitler, heteroatomlar, döngüsel grupların yan zincirinde bulunmaz ve belirgin bir şekilde belirgin bir düşük polarite ile karakterize edilir.

Sistein, cis, C, cys

Metiyonin tanışmak., M, tanıştı *

3. Aromatik amino asitler:

Fenilalin fen, F, phe *

Tirozin tir, Y, tyr

Triptofan üç, W, trp *

Gistidin, gis, H, onun

Aromatik amino asitler, mezomerik rezonans stabilize döngüleri içerir. Bu grupta, sadece amino asit fenilalanine, düşük polarite, tirozin ve triptofan sergiler, göze çarpan ve histidin - hatta yüksek polarite ile karakterize edilir. Gistidin ayrıca ana amino asitlere de atfedilebilir.

4. Nötr amino asitler:

Serin sER., S, ser

Treonin tre., T, thr *

Kuşkonsin, asn N, asn.

Glutamin, gln,Q, gln.

Nötr amino asitler hidroksil veya karboksamid grupları içerir. Her ne kadar iyonik olmayan, asparagin molekül ve gluta madenlerinin amid grupları oldukça kutupsal olsa da.

5. Ekşi amino asitler:

Asparagic asit (asparat), uşak, D, asp

Glutamik asit (glutamat), derin E, glu

Lateral asit amino asit zincirlerinin karboksil grupları, tüm pH fizyolojik değerlerinde tamamen iyonize edilir.

6. Temel amino asitler:

Lizin, L. nın-nin, K, lys *

Arginin arg, R, arg

Ana amino asitlerin yan zincirleri, pH'nın nötr bölgesinde tamamen protonlanmıştır. Son derece temel ve çok polar amino asit, bir guanidin grubu içeren bir arginindir.

7. Imino Asit:

Prolin profesyonel, P, pro

Prolin'in lateral zinciri, bir a-karbonlu atomu ve a-amino grubunu içeren beş üyeli bir döngüden oluşur. Bu nedenle, prolin, kesinlikle konuşan, bir amino değil, imino asit değildir. Halkadaki azot atomu zayıf bir bazdır ve fizyolojik pH değerlerinde protonin olmaz. Prolinin döngüsel yapısı nedeniyle, kollajen yapısı için çok önemli olan polipeptit zincirinin kıvrımlarına neden olur.

Listelenen amino asitlerin bazıları insan vücudunda sentezlenemez ve yiyeceklerle bir araya gelmelidir. Bunlar vazgeçilmez bir amino asitler yıldızlarla işaretlenmiştir.

Yukarıda belirtildiği gibi, proteinojenik amino asitler, bazı değerli biyolojik olarak aktif moleküllerin öncültür.

İki biyojenik amin β-alanin ve sisteamin, koenzime A (suda çözünür vitaminlerin türevleri, aktif bir kompleks enzimlerin bir merkezini oluşturur) dahildir. Β-alanin, aspartik asit ve sistein dekarboksilasyonu ile sisteaminin dekarboksilasyonu ile oluşturulur:

β-Alanine Cisteamine

Glutamik asitin kalıntısı, başka bir koenzimin - tetrahidofoliik asidin bir parçasıdır, B vitamini türevi.

Biyolojik olarak değerli moleküller, amino asit glisinli safra asidi konjugatlarıdır. Bu konjugatlar, temelden daha güçlü asitlerdir, karaciğerde oluşur ve tuzlar halinde safrada bulunur.

Glikokol asidi

Proteinojenik amino asitler, bazı antibiyotiklerin öncültür - mikroorganizmalar ile sentezlenen biyolojik olarak aktif maddeler ve bakterilerin, virüslerin ve hücrelerin ezici çoğaltılması. Bunlardan en ünlü olanı, kalıp tarafından üretilen β-laktam antibiyotik ve kalıp grubunu oluşturan penisilinler ve sefalosporinlerdir. Penicillium.. Gram negatif mikroorganizmaların hücre duvarlarının sentezini inhibe eden reaktif β-laktam halkasının yapısındaki varlığı ile karakterize edilirler.

Genel Formül Penisilin

Amino asitlerden dekarboksilasyon yoluyla, biyojenik aminler elde edilir - nörotransmiterler, hormonlar ve histogormlar.

Glisin amino asitleri ve glutamat kendilerini, merkezi sinir sisteminde nörotransmiterlerdir.

dopamin (Nöromediator) Noraderenalin (Nöromediator)

adrenalin (Hormon) Histamin (Arabulucu ve Gistogormont)

serotonin (Nöromediator ve Gistogormon) GABA (Nöromediator)

Tyroxin (hormon)

Amino asit triptofanının türevi, doğada bulunan AUXIN-indolilluxusik asidin en ünlüdür. Auxins, bitki büyümesinin düzenleyicileridir, büyüyen dokuların farklılaşmasını, kambiyanın büyümesinin, köklerin büyümesini, meyvelerin büyümesini hızlandırır ve eski yaprakların yangınlaştırılmasını hızlandırırlar, antagonistleri abscusing asittir.

İndolilluxus asit

Amino asit türevleri de alkaloitlerdir - büyümeye neden olan ana doğanın doğal azot içeren bileşikleridir. Bu bileşikler, tıpta yaygın olarak kullanılan son derece aktif fizyolojik bileşiklerdir. Alkaloit, fenilalanin papaverin, izokinolin alkaloid haşhaş (spazmolitik) ve Fizostigmin'in triptofan türevi örnekleri, Kalabar-beyaz fasulyelerden (antikolin-tereyağı ilacı) bir alkaloit kullanılır:

papaverin fizostigmin

Amino asitler, biyoteknolojinin son derece popüler nesneleridir. Amino asitlerin birçok kimyasal sentezi varyantları vardır, ancak bunun sonucunda amino asit rasematları elde edilir. Yalnızca amino asitlerin L-izomerleri gıda endüstrisi ve tıp için uygun olduğundan, rasemik karışımlar ciddi bir problemi temsil eden enantiyomerlere ayrılmalıdır. Bu nedenle, bir biyoteknolojik yaklaşım daha popülerdir: immobilize edilmiş enzimler ve tamsayı mikrobiyal hücrelerle mikrobiyolojik sentez ile enzimatik sentez. İkinci vakalarda, temiz L-izomerler elde edilir.

Amino asitler besin takviyeleri ve besleme bileşenleri olarak kullanılır. Glutamik asit, et, valin ve lösin tadını arttırır, fırın ürünlerinin tadını artırın, glisin ve sistein koruma sırasında antioksidanlar olarak kullanılır. D-Tryptofan, çok daha tatlı olduğu için bir şeker yerine olabilir. Lisin, besin hayvanlarına eklenir, çünkü bitki proteinlerinin çoğu az sayıda yeri doldurulamaz lisin amino asit içerir.

Amino asitler, tıbbi uygulamada yaygın olarak kullanılır. Bunlar, metiyonin, histidin, glutamik ve aspartik asit, glisin, sistein, valin gibi amino asitlerdir.

Son on yılda, amino asitler cilt ve saça bakmak için kozmetik ekipmanlara eklemeye başladı.

Kimyasal olarak modifiye edilmiş amino asitler, sanayide, deterjanların, emülgatörler, katkı maddelerinin üretimi sırasında polimerlerin sentezinde yüzey aktif maddeler olarak yaygın olarak kullanılmaktadır.

Proteinler

Proteinler, peptid bağı ile bağlı amino asitlerden oluşan yüksek moleküler maddelerdir.

Üretimden nesile iletilen genetik bilginin bir ürünü olan ve hücredeki tüm hayati aktivite işlemlerini gerçekleştiren proteinlerdir.

Protein Fonksiyonları:

1. Katalitik fonksiyon. En çok sayıda protein grubu, enzimleri - katalitik aktiviteli proteinler, kimyasal reaksiyonları hızlandırır. Enzimlerin örnekleri pepsin, alcoholoji dehidrojenaz, glutamininettazdır.

2. Yapılandırma fonksiyonu. Yapısal proteinler, hücrelerin ve dokuların şeklini ve kararlılığını korumaktan sorumludur, onlar keratin, kollajen, fibroin içerir.

3. Taşıma işlevi. Taşıma proteinleri bir organdan bir organdan molekülleri veya iyonlarını veya hücrenin içindeki membranlardan, örneğin hemoglobin, serum albümin, iyon kanallarıdır.

4. Koruyucu fonksiyon. Homeostasis sisteminin proteinleri organizmayı, hastalıkların nedensel ajanlarından korur, yabancı bilgi, kan kaybı - immünoglobulinler, fibrinojen, trombin.

5. Düzenleyici işlev. Proteinler, sinyal maddelerinin işlevlerini gerçekleştirir - bazı hormonlar, histogormlar ve nörotransmiterler, herhangi bir yapının sinyal maddelerine olan reseptörlerdir, hücrenin biyokimyasal sinyal zincirlerinde başka bir sinyal iletimi sağlar. Örnekler bir büyüme hormonu somatotropin, hormon insülin, N ve M-kolinoreseptörler olarak hizmet edebilir.

6. Motor işlevi. Proteinlerin yardımı ile kısaltma işlemleri ve diğer biyolojik hareketler gerçekleştirilir. Örnekler Tubulin, Actin, Miyosin'e hizmet edebilir.

7. Yedek Fonksiyon. Bitkiler, değerli gıda maddeleri olan yedek proteinler, hayvan organizmalarında, kas proteinleri, aşırı ihtiyaçlarda mobilize edilen rezerv besinleri olarak hizmet eder.

Proteinler için, yapısal bir organizasyonun birkaç seviyesinin varlığının karakteristiğidir.

Birincil yapı Protein, polipeptit zincirinde amino asit kalıntılarının sırası denir. Peptit iletişimi, bir amino asidin bir a-karboksil grubu ile başka bir amino asidin bir α-amino grubu arasında bir karboksamid bağdır.

Alanilfenilalanilcisteilprolin

Peptit iletişimi çeşitli özelliklere sahiptir:

a) Rezonant stabilize edilir ve bu nedenle neredeyse aynı düzlemde - düzlemsel; C-N iletişimi etrafında dönme, yüksek enerji maliyetleri gerektirir ve zor;

b) -CO-NH- özel karakter bağlantısında, normalden daha az, ancak iki katından daha fazlası, yani bir Keto-Enol Tautomeria var:

c) peptid iletişimi ile ilgili ikame edicileri trank- Göreli;

d) Peptit çekirdekler doğada çeşitli yanlarla çevrilidir, çevredeki çözücü moleküllerle etkileşime girer, serbest karboksil ve amino grupları iyonize edilir, protein molekülünün katyonik ve anyonik merkezlerini oluşturur. Oranlarına bağlı olarak, protein molekülü, toplam pozitif veya negatif bir yük alır ve ayrıca proteinin izoelektrik noktası olduğunda ortamın pH'ının bir veya başka bir değeri ile karakterize edilir. Radikaller, protein molekülünün içindeki tuzlu, eterik, disülfit köprüleri oluşturur ve ayrıca proteinlerde doğal olan reaksiyonlar çemberini de belirler.

Halen, 100 ve daha fazla amino asit tortusu, 50-100 amino asit tortusu, düşük moleküler ağırlıklı peptidlerden oluşan polipeptitlerden oluşan polimerler, 50'den az amino asit kalıntısından oluşan polimerler proteinler tarafından hesaplanır.

Bazı düşük moleküler ağırlıklı peptidler bağımsız bir biyolojik rol oynar. Bu peptitlerin bazılarının örnekleri:

Glutatyon - γ-gli-gly - en yaygın hücre içi peptitlerden biri, hücrelerde oksidatif indirgeme işlemlerinde yer alır ve amino asitlerin biyolojik membranlar yoluyla aktarılması.

Hayvan kaslarında bulunan karnosin - β-Ala-GIS - Peptit, lipid peroksidasyon ürünlerini ortadan kaldırır, kaslarda karbonhidratların çürümesi işlemini hızlandırır ve fosfat formunda kaslardaki enerji değişiminde yer almaktadır.

Vasopressin - Hipofizin arka lobunun hormonu, vücudun su değişiminin düzenlenmesine katılan:

Fallotin teyze zehirlidir, önemsiz konsantrasyonlarda, enzimlerin ve potasyum iyonlarının hücrelerden salınması nedeniyle vücudun ölümüne neden olur:

Gramsicidin - Birçok gram pozitif bakteriye etki eden bir antibiyotik, düşük moleküler bileşikler için biyolojik membranların geçirgenliğini değiştirir ve hücre ölümüne neden olur:

Tanışmak.-Nicefalin - tir-gly-gly-feng - peptid, nöronlarda sentezlenir ve zayıflatma ağrısı.

Proteinin ikincil yapısı- Bu, peptid adasının fonksiyonel grupları arasındaki etkileşimlerin bir sonucu olarak oluşan bir mekansal yapıdır.

Peptit zinciri, her biri, her biri hidrojen bağlarının oluşumuna katılan potansiyel olarak katılabilir birçok ortak ve NH peptit grubu içerir. Bunun gerçekleştirilmesine izin veren iki ana yapı türü vardır: zincirin el cihazından bir kordon olarak çakıştığı ve bir veya birkaç zincirin uzatılmış alanlarının sıkışıp kaldığı katlanmış β-yapısının bulunduğu α-spiral. Bu yapıların her ikisi de çok kararlıdır.

A-Helix, bükülmüş polipeptit zincirinin son derece yoğun ambalajı ile karakterize edilir, insan hakları spiralinin her bir turu için, radikalleri her zaman amaçlanan ve biraz geri, yani, yani, bu, 3.6 amino asit kalıntısı vardır. polipeptit zincirinin başlangıcına.

A-spiralin ana özellikleri:

1) α-spiral, peptid grubunun azotunda hidrojen atomu ile zincir boyunca dört konuma yerleştirilmiş karbonil oksijen tortusu arasındaki hidrojen bağlarıyla stabilize edilir;

2) Tüm peptit grupları, hidrojen iletişiminin oluşumuna katılır, bu, a-sarmalının maksimum kararlılığını sağlar;

3) Hidrojen bağlarının oluşumunda, peptit gruplarının tüm azot atomları ve oksijeni, a-spiral bölgelerin hidrofilikliğini önemli ölçüde azaltır ve hidrofobikliklerini arttırır;

4) a-helezon, kendiliğinden oluşturulur ve minimum serbest enerjiye karşılık gelen polipeptit zincirinin en stabil konformasyonudur;

5) L-amino asitlerin polipeptit zincirinde, genellikle proteinlerde tespit edilen sağ spiral, çok daha kararlıdır.

A-sarmal formasyonu olasılığı, proteinin birincil yapısından kaynaklanmaktadır. Bazı amino asitler, peptid adasının eğrilmesini önler. Örneğin, yakındaki karboksil glutamat ve aspartat grupları birbirinden karşılıklı olarak kovulur, bu da a-sarmalında hidrojen bağlarının oluşumunu önler. Aynı sebepten dolayı, zincirin spiralizasyonu, birbirlerine yakın yerlerde pozitif olarak yüklenen lizin ve arginin kalıntılarında zordur. Bununla birlikte, prolin α-spiral ihlalinde en büyük rol oynar. İlk olarak, prolin içinde, azot atomu, N-C bağlantısının etrafındaki dönmeyi önleyen sert halkanın bir parçasıdır, ikincisi, prolin, azot atomunda hidrojen eksikliği nedeniyle hidrojen bağı oluşturmaz.

β-kıvrımlar, doğrusal olarak yerleştirilmiş peptid fragmanları arasındaki hidrojen bağlarıyla oluşturulan katmanlı bir yapıdır. Her iki zincir de bağımsız olabilir veya bir polipeptit molekülüne ait olabilir. Zincirler bir yöne yönlendirilirse, böyle bir β-yapısının paralel denir. Zincirlerin zıt yönü durumunda, yani, bir zincirin N-ucu başka bir zincirin sonuyla çakıştığında, β-yapının paralel olarak adlandırılır. Neredeyse doğrusal hidrojen köprüler ile enerjisel olarak daha çok tercih edilen anti-paralel β kıvrımları.

paralel β katlanır anti-paralel β-kıvrımları

Hidrojen bağlar bakımından zengin olan a-sarmalının aksine, β katlama zincirinin her bir bölümü, ek hidrojen bağlarının oluşumuna açıktır. Amino asit lateral radikaller, neredeyse tabaka düzlemine dönüşümlü olarak yukarı ve aşağı yönlendirilir.

Peptit zincirinin büküldüğü alanlarda, yeterince keskindir, genellikle bir β-döngü vardır. Bu, 4 amino asit kalıntısının 180 O'ya bükülmesi ve birinci ve dördüncü artıklar arasında bir hidrojen köprüsüyle dengelendiği kısa bir fragmandır. Büyük amino asit radikalleri, β-döngününün oluşumuna müdahale eder, bu nedenle çoğu zaman en küçük amino asit glisinini içerir.

Protein'in üstün yapısı - Bu, ikincil yapıların belirli bir değişim sırasıdır. Etki alanının altında, belirli bir yapısal ve fonksiyonel özerkliğe sahip olan bir protein molekülünün ayrı bir bölümünü anlar. Artık etki alanları, protein moleküllerinin yapısının temel unsurları ve α-sarmal ve β-katmanlarının düzeninin oranı ve doğası olarak kabul edilir. Protein moleküllerinin ve filogenetik bağların birincil yapıların karşılaştırılmasından daha yüksek gelişimini anlamalarını sağlar. Evrimin ana görevi, tüm yeni proteinlerin tasarımıdır. Sonsuz küçük bir şans, paketleme koşullarını karşılayacak ve fonksiyonel görevlerin performansını sağlayacak bir amino asit dizisini yanlışlıkla sentezlerdir. Bu nedenle, proteinler genellikle farklı özelliklerle bulunur, ancak yapıya benzer şekilde benzer bir atayı yaşadıkları veya birbirlerinden oluşan gibi görünüyor. Görünüşe göre, belirli bir görevi çözme ihtiyacına bakan evrim, önce bu protein tasarlamamayı tercih eder ve bu zaten iyi kurulmuş yapılara adapte ederek yeni amaçlar için uyarlar.

Bazı tekrarlanan üstün yapıların bazı örnekleri:

1) aα '- sadece α-helix içeren proteinler (miyoglobin, hemoglobin);

2) ββ '- sadece β-yapılar içeren proteinler (immünoglobulinler, süperoksiddismuttaz);

3) βαβ - β-namlunun yapısı, her β-tabaka namlunun içine yerleştirilir ve molekülün yüzeyinde (triosophosfoizomeraz, laktat dehidrojenaz) bulunan bir a-sarmalıyla ilişkilidir;

4) "Çinko Parmak" - 20 amino asit kalıntısından oluşan bir proteinin parçası olan bir çinko atomu, yaklaşık 12 amino asidin "parmak" nın "parmak" nun iki maddesi ile ilişkilidir. Kalıntılar oluşturulur, DNA molekülünün düzenleyici bölümlerine bağlanabilir;

5) LOCIN Fermuar - Etkileşen Proteinler, en az 4 lösin tortusu içeren bir a-spiral kısmı vardır, bunlar diğerinden biri olan 6 amino asitten sonra bulunur, yani her saniyenin yüzeyindedir ve hidrofobik bağlar oluşturabilirler. Leösin başka bir proteini kalıyor. Örneğin, lösin bağlantı elemanlarının yardımı ile, son derece küçük proteinlerin molekülleri, komplekslere birleştirilebilir, pozitif bir yükün üstesinden gelir.

Tersiyer protein yapısı - Bu, amino asitlerin yanal radikalleri arasındaki bağlantılarla stabilize edilmiş protein molekülünün mekansal konumudur.

Tersiyer protein yapısını dengeleyen bağlantı türleri:

elektrostatik hidrofobik disülfit hidrofobik disülfit

İletişim İletişim İletişim İletişimi

Üçüncül yapının katlanmasına bağlı olarak, protein iki ana tipte sınıflandırılabilir - fibriller ve küresel.

Fibrillar proteinleri - suda çözünmeyen uzun filamentöz moleküller, polipeptit zincirleri bir eksen boyunca uzatılmıştır. Bunlar çoğunlukla yapısal ve kasılma proteinleridir. En yaygın fibrillar proteinlerinin birkaç örneği:

1. α-keratinler. Epidermis hücreleri tarafından sentezlenir. Saç, yün, tüyler, boynuzlar, çiviler, pençeler, iğneler, teraziler, toynaklar, çiviler, pençeler, iğneler, teraziler, toynakları ve siyah kabukların yanı sıra cildin dış katmanının ağırlığının önemli bir kısmını oluştururlar. Bu, bütün bir protein ailesidir, amino asit bileşiminde benzerlerdir, birçok sistein kalıntısı içerir ve polipeptit zincirlerinin aynı mekansal konumuna sahiptir. Saç hücrelerinde, polipeptit keratin zincirleri ilk önce ipi veya bükülmüş kablo gibi yapılar hücrenin ucunu doldurur. Saç hücreleri karmaşık hale gelir ve nihayet ölür ve hücre duvarları, manikür denilen boru şeklinde bir kasa oluşturur. Α-keratinde, polipeptit zincirleri, enine disülfit bağlarının oluşumu olan üç çekirdekli bir kabloda biri etrafında a-sarmal formuna sahiptir. N-terminal artıkları bir yandan (paralel) bulunur. Keratinler, sulu faza bakan polar olmayan yan radikallerle amino asitlerin baskınlığı nedeniyle suda çözünmezdir. Kimyasal bir bükülme sırasında aşağıdaki işlemler meydana gelir: başlangıçta, disülfit köprüleri Tiola geri kazanımı ile tahrip edilir ve daha sonra saçları verirken, ısıtma ile kurutulurlar ve havayı oksitleyici hale getirilir, bu da şeklini koruyan yeni disülfür köprüler oluşturulur; saç modeli.

2. β-keratinler. Bunlar, fiber ipek ve web içerir. Parsalel anti-paralel β katlanmış katmanlardır, part olarak glisin, alanin ve serindir.

3. Kollajen. En yüksek hayvanlarda en yaygın protein ve bağ dokularının ana fibriller proteinidir. Kolajen, fibroblastlarda ve kondokitlerde sentezlenir - daha sonra itildiği bağ dokusunun özel hücreleri. Kolajen lifleri ciltte, tendonlarda, kıkırdak ve kemiklerdedir. Güçlendirmezler, güçte, çelik telini aşıyorlar, kollajen fibrilleri enine tahsislerle karakterize edilir. Suda kaynarken, fibröz, çözünmeyen ve kârsız kollajen, bazı kovalent bağların hidrolizinin bir sonucu olarak jelatine dönüşür. Kolajen% 35 glisin,% 11 alanin,% 21 prolin ve 4-hidroksiprolin (amino asitler, sadece kollajen ve elastin için karakteristik) içerir. Böyle bir bileşim, jelatinin nispeten düşük besin değerini gıda proteini olarak belirler. Kolajen fibrilleri Tropocoland adında tekrarlayan polipeptit alt birimlerinden oluşur. Bu alt birimler, fibriller boyunca "Kuyruktan Kuyruk" tipinde paralel kirişler biçiminde döşenir. Kafaların bulanıklığı ve karakteristik bir enine tahsisat verir. Gerekirse, bu yapıda boşalma, kemik mineralizasyonunda önemli bir rol oynayan Hidroksiapatit CA 5 (OH) (PO 4) 3'ün (OH) (PO 4) 3'ün biriktirilmesi yeri olarak görev yapabilir.

Tropocalanted alt birimleri, üç çekirdekli bir ip şeklinde sıkıca bükülmüş, a ve β-keratinlerden farklı üç polipeptit zincirinden oluşur. Bazı kollajenlerde, üç zincirdeki tüm amino asit dizisine sahiptir, sadece iki zincir aynıdır ve üçüncüsü onlardan farklıdır. Tropocolalagen polipeptit zinciri, bir bobin, bir bobin, prolin ve hidroksiprolin neden olduğu zincirin bükülmesinden dolayı sadece üç amino asit kalıntısını oluşturur. Komşu zincirlerde iki lisin tortusu arasında üretilen kovalent tip bağı olan hidrojen bağları hariç, üç zincir birbirine bağlanır:

Yaşlandıkça, tropocolalagen alt birimlerinde ve aralarında, kolajen fibrillerini daha sert ve kırılgan hale getiren artan sayıda çapraz bağlantı oluşturulur ve bu, kıkırdak ve tendonların mekanik özelliklerini değiştirir, daha kahverengi kemikler yapar ve korneayı azaltır şeffaflık.

4. Elastin. Sarı elastik bir doku dokusunda ve büyük arterlerin duvarlarında elastik bir bağ dokusu tabakası bulunur. Eliastin - tropopoelastin fibrillerinin ana alt birimi. Elastin glikin ve alanin bakımından zengindir, çok fazla lisin ve küçük prolin içerir. Elastinin spiral bölümleri gerginlik sırasında gerilir, ancak yük ilk uzunluğuna çıkarıldığında geri döner. Dört farklı zincirdeki lizin kalıntıları, kendi aralarında kovalent bağlar oluşturur ve elastinin her yöne doğru uzanması için geri dönüşümlü olmasını sağlar.

Küresel proteinler - polipeptit zinciri, çok çeşitli fonksiyonları gerçekleştirebilen kompakt bir küreye en aza indirgendir.

Globular proteinlerin üçüncül yapısı, miyoglobin örneğini dikkate alacak en uygundur. Mioglobin, kas hücrelerinde mevcut olan nispeten küçük bir oksijen bağlayıcı proteindir. BT, oksijeni sınırlandırır ve mitokondristride transferine katkıda bulunur. Miyoglobin molekülünde bir polipeptit zinciri vardır ve bir hemogrup (GEM), demir ile bir protoporfirin kompleksidir. Myoglobin'in ana özellikleri:

a) Mioglobin molekülü, sadece 4 su molekülünün içine sığabileceği kadar kompakt;

b) Tüm polar amino asit kalıntıları, iki hariç, molekülün dış yüzeyinde bulunur ve hepsi hidratlanmış durumdadır;

c) Hidrofobik amino asit kalıntılarının çoğu, miyoglobin molekülünün içine yerleştirilir ve bu nedenle su ile temastan korunur;

d) Miyoglobin molekülündeki prolinin dört kalıntısının her biri, polipeptit zincirinin bükülmesindedir, bükülmenin diğer yerlerinde, bu amino asitler α oluşumunu önler çünkü serin, treonin ve asparagin kalıntıları vardır. - eğer birbirleriyle birlikteyse;

e) Molekülün yüzeyindeki boşlukta (cep) yatar, demir atomunun hemma düzlemine dik yönlendirdiği iki koordinasyon bağı vardır, bunlardan biri histidin (93) kalıntısı ile ilişkilidir ve diğer Oksijen molekülünü bağlayın.

Proteinin üçüncül yapısından başlayarak, biyolojik fonksiyonları kendine özgü yapabilme yeteneğine sahiptir. Proteinlerin işleyişi, üçüncül yapıyı protein yüzeyine yerleştirirken, alanlar denilen diğer molekülleri ekleyebilen alanlar oluşur. Protein etkileşiminin ligandla etkileşimin, ligandın aktif merkez yapısının yapısının tamamlayıcısıyla sağlanır. Tamamlayıcı, etkileşimli yüzeylerin mekansal ve kimyasal bir uyumluluğudur. Proteinlerin çoğu için, üçüncül yapısı maksimum döşeme seviyesidir.

Kuaterner protein yapısı - İki ve daha fazla polipeptit zincirden oluşan proteinlerin karakteristiğidir, özellikle de virulent olmayan bağlantılar, esas olarak elektrostatik ve hidrojen bağlanır. En sık, proteinler iki veya dört alt birim içerir, dörtten fazla alt birim genellikle düzenleyici protein içerir.

Kuaterner bir yapıya sahip olan proteinler genellikle oligomerik olarak adlandırılır. Homomerik ve heteromerik proteinleri ayırt eder. Homo-boyutlu proteinler, tüm alt birimleri içerir, örneğin, katalaz enzimi, dört tamamen aynı alt birimlerinden oluşur. Heteromerik proteinlerin farklı alt birimleri vardır, örneğin, RNA polimeraz enzimi, farklı fonksiyonları gerçekleştiren beş farklı alt birimden oluşur.

Bir alt birimin spesifik bir ligandla etkileşimi, tüm oligomerik proteindeki konformasyonel değişikliklere neden olur ve diğer alt birimlerin ligandlara afinitesini değiştirir, bu özellik oligomerik proteinlerin Altoerektural Yönetmeliğin kabiliyetinin altını çizer.

Kuvaterner protein yapısı hemoglobin örneği üzerinde düşünülebilir. Dört polipeptit zinciri ve demir atomlarının Zakis Form Form Form Form formunda olduğu dört protezli hemes grubunu içerir. Molekülün protein kısmı globindir - iki a-zincirinden ve% 70 a-helix içeren iki β-zincirinden oluşur. Dört zincirin her biri, üçüncül yapısının özelliğidir, bir hemogrup her zincirle ilişkilidir. Farklı zincirlerin hemes hemes birbirinden nispeten uzakta ve farklı bir eğim açısına sahip. İki a-zinciri ve iki β-zincir arasında doğrudan doğrudan temas vardır, oysa, a ve β-zincirleri arasında, hidrofobik radikallerle oluşturulan α 1 β 1 ve a2 β2'nin sayısız temasları ortaya çıkar. Α 1 β 1 ile α2 β2 arasında bir kanal olmaya devam eder.

Miyoglobin'in aksine, hemoglobin, oksijen için önemli ölçüde daha düşük bir afinite ile karakterize edilir; bu, buna bağlı oksijenin, oksijenin düşük kısmi basınçlarının dokularında önemli bir kısmını vermesini sağlar. Oksijen, daha yüksek pH değerlerinde hemoglobin demerine ve Alveoli akciğerleri ile karakterize edilen düşük konsantrasyonda, hemoglobin demerine bağlanır; Hemoglobin oksijenin salınımı, dokuların karakteristiğini, daha düşük pH değerlerini ve yüksek konsantrasyonları yüksektir.

Oksijene ek olarak, hemoglobin hidrojen iyonlarını zincirlerde histidin kalıntılarıyla ilişkilendirir. Hemoglobin ayrıca, karbinamemoglobin oluştuğu bir sonucu olarak, dört polipeptit zincirinin her birinin terminal amino grubuna bağlanan karbondioksit aktarır:

Yeterince geniş konsantrasyonlarda kırmızı kan hücrelerinde, 2,3-difosfogliserat (DFG) bir maddesi vardır, içeriği, dokularda hemoglobin'den oksijenin salınımını kolaylaştıran, büyük bir yüksekliğe ve hipoksiden bir artışla artar. DFG, kanalda, α 1 β 1 ve α2 β2 arasındaki, pozitif bulaşmış β-zincirleri ile etkileşime girer. Hemoglobin oksijeni bağlarken, DFG boşluğdan yer değiştirir. Bazı kuşların eritrositlerinde DFG tarafından bulunmamaktadır, ancak inositolgyxa fosfat, hemoglobin'in oksijene afinitesini daha da azaltır.

2,3-dithosfogliserat (DFG)

HBA, bir yetişkinin normal bir hemoglobinidir, HBF - fetal hemoglobin, O 2, HBS - Hemoglobin orak hücreli anemide daha büyük bir afiniteye sahiptir. Orak hücreli anemi, hemoglobin genetik anomalileri ile ilişkili ciddi bir kalıtsal hastalıktır. Hasta insanların kanında, ilk olarak, ikinci olarak, ikinci olarak, kan kılcalılarına tırmanır, önce, alışılmadık derecede büyük miktarda ince orak kırmızı kan hücresi vardır. Moleküler düzeyde, hemoglobin S, hemoglobin ve bir amino asit kalıntısından, 6 β-zincirlerdeki bir amino asit kalıntısından farklıdır, burada glutamik asitin kalıntısı yerine, valilingin bulunduğu yer. Böylece, hemoglobin S, iki negatif şarjı daha az içerir, valinin görünümü, molekülün yüzeyinde bir "yapışkan" hidrofobik temasın ortaya çıkmasına neden olur, bunun sonucunda deoksijenasyonla, deoksihemoglobin'in molekülü birbirine yapışır ve anormal şekilde çözünmez oluşturur kırmızı kan hücrelerinin deformasyonuna yol açan uzun filamanlar.

Birincil yapı hem ikincil hem de üçüncül ve kuaterner (varsa) birincil yapısının üstündeki proteinin yapısal organizasyonunun seviyelerinin oluşumu üzerinde bağımsız bir genetik kontrol olduğunu düşünmek için hiçbir neden yoktur. Yerel protein konformasyonu, bu koşullardaki termodinamik olarak en kararlı yapıdır.